Livro de Bioquímica para Formação de Professores

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BIOQUÍMICA
Maringá
2010
EDITORA DA UNIVERSIDADE ESTADUAL DE MARINGÁ
 
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Maringá
2010 5
Adelar Bracht
Cristina Giatti Marques de Souza
Rosane Marina Peralta
(Organizadores)
Formação de ProFessores em CiênCias biológiCas - ead
bioquímica
Formação de Professores em Ciências Biológicas - EAD
 Apoio técnico: Rosane Gomes Carpanese
 Luciana de Araújo Nascimento Guaraldo
 Normalização e catalogação: Ivani Baptista CRB - 9/331
 Revisão Gramatical: Prof. Dr. Osvaldo Ferrarese Filho
 Edição, Produção Editorial e Capa: Carlos Alexandre Venancio
 Eliane Arruda
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reservados desta edição 2010 para Eduem.
Bioquímica / Adelar Bracht; Cristina Giatti Marques de Souza; Rosane Marina 
 Peralta, organizadores.-- Maringá : Eduem, 2010. 
174p.: il. 21cm. (coleção formação de professores em ciências biológicas - EAD, n. 5) 
 ISBN 978-85-7628-268-6
 1. Bioquímica. I. Bracht, Adelar, org. II. Souza, Cristina Giatti Marques de, org. 
III. Peralta, Rosane Marina, org.
CDD 21. ed. 572
B615
Endereço para correspondência:
Eduem - Editora da Universidade Estadual de Maringá
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5
umárioS
Sobre os autores
Apresentação da coleção
Apresentação do livro
Capítulo 1
Introdução a Bioquímica
Cristina Giatti Marques de Souza
Capítulo 2
Soluções aquosas
Cristina Giatti Marques de Souza
Capítulo 3
Aminoácidos e proteínas
Rosane Marina Peralta
Capítulo 4
Enzimas
Adelar Bracht
Capítulo 5
Carboidratos e lipídios
Silvio Cláudio da Costa
Capítulo 6
Nucleotídeos e ácidos nucleicos
Luiz Carlos Corrêa
> 7
> 9
> 11
> 13
> 19
> 29
> 41
> 51
> 65
BIOQUÍMICA
6
> 119
Capítulo 7
Introdução ao metabolismo e bioenergética
Rosane Marina Peralta
Capítulo 8
Metabolismo de carboidratos
Silvio Cláudio da Costa
Capítulo 9
Ciclo do ácido cítrico, transporte 
de elétrons e fosforilação oxidativa
Osvaldo Ferrarese-Filho
Capítulo 10
Fotossíntese
Osvaldo Ferrarese-Filho
Capítulo 11
Metabolismo de lipídios
Jorgete Constantin
Capítulo 12
Metabolismo de aminoácidos e nucleotídeos
Luiz Carlos Corrêa
Capítulo 13
Integração metabólica
Jorgete Constantin
Capítulo 14
Metabolismo do DNA e do RNA
Rita de Cássia Garcia Simão
Capítulo 15
Síntese de proteínas
Adelar Bracht
> 75
> 85
> 99
> 109
> 129
> 143
> 153
> 165
7
ADELAR BRACHT
Professor do Departamento de Bioquímica (DBQ) da Universidade Estadual 
de Maringá (UEM). Doutor em Bioquímica pela Universität Ludwig-Maximi-
lians (Alemanha).
CRISTINA GIATTI MARQUES DE SOUZA
Professora do Departamento de Bioquímica (DBQ) da Universidade Estadual 
de Maringá (UEM). Doutora em Ciências Biológicas (Biologia Celular) pela 
Universidade Estadual de Maringá (UEM).
JORGETE CONSTANTIN
Professora do Departamento de Bioquímica (DBQ) da Universidade Estadual 
de Maringá (UEM). Doutora em Ciências (Bioquímica) pela Universidade Fe-
deral do Paraná (UFPR). Estágio de pós-doutorado na Universität Potsdam 
(Alemanha).
LUIZ CARLOS CORRÊA
Professor do Departamento de Bioquímica (DBQ) da Universidade Estadual 
de Maringá (UEM). Doutor em Bioquímica pela Universidade de São Paulo 
(USP). Estágio de pós-Doutorado na Université Paris XI (França).
OSVALDO FERRARESE-FILHO
Professor do Departamento de Bioquímica (DBQ) da Universidade Estadual 
de Maringá (UEM). Doutor em Ciências (Bioquímica) pela Universidade Fede-
ral do Paraná (UFPR). 
obre os autoresS
BIOQUÍMICA
8
RITA DE CÁSSIA GARCIA SIMÃO
Professora do Centro de Ciências Médicas e Farmacêuticas (CCMF) da Univer-
sidade Estadual do Oeste do Paraná (UNIOESTE). Doutora pela Universidade 
de São Paulo (USP). Estágio de pós-doutorado na USP. 
ROSANE MARINA PERALTA
Professora do Departamento de Bioquímica (DBQ) da Universidade Estadual 
de Maringá (UEM). Doutora em Ciências Biológicas (Bioquímica) pela Univer-
sidade de São Paulo (USP).
SILVIO CLÁUDIO DA COSTA
Professor do Departamento de Bioquímica (DBQ) da Universidade Estadual de 
Maringá (UEM). Doutor em Ciências (Bioquímica) pela Universidade Federal 
do Paraná (UFPR).
9
Este livro integra a coleção Formação de Professores de Ciências Biológicas – EAD, 
como parte do material didático produzido para o Curso de Licenciatura em Ciências 
Biológicas, na Modalidade de Educação a Distância, vinculado ao Departamento de 
Biologia (DBI), do Centro de Ciências Biológicas (CCB) da Universidade Estadual de 
Maringá (UEM), ofertado no âmbito da Universidade Aberta do Brasil (UAB). 
Esta é uma coleção de livros para a formação de professores que traz a marca da 
tradição e da força. A tradição vem da experiência no ensino e na pesquisa dos autores, 
vinculados aos departamentos da Universidade Estadual de Maringá. A força, por sua 
vez, está relacionada ao conteúdo diversifi cado e atualizado, bem como à metodologia 
baseada na comunicação, em linguagem acessível e objetiva, e nas atividades e leituras 
complementares propostas.
Numa coleção destinada à formação de professores de Ciências Biológicas, acredi-
tamos que a melhor opção é a adoção de uma sequência de conteúdos que permite o 
contato com os níveis crescentes de complexidade, nos quais o mundo vivo se orga-
niza. Essa organização, desde o nível molecular até os princípios da hereditariedade 
e evolução das espécies, culmina com as relações dos seres vivos entre si e com o 
ambiente. 
Além disso, oensino atualizado não pode fi car indiferente às conquistas de uma 
ciência dinâmica, que se renova a cada geração, na busca de respostas para as inúme-
ras indagações existentes e para aquelas que surgirão, proporcionando o aumento 
notável dos conhecimentos adquiridos. Portanto, serão abordados, em todos os vo-
lumes, conhecimentos recentes, que focalizem temas de repercussão na atualidade 
vinculados às pesquisas relacionadas às áreas da Biologia, como a ecologia, a genética, 
a biotecnologia e a saúde, entre outras. Nessa perspectiva, cada livro da coleção foi 
pensado e elaborado para uma disciplina específi ca do curso, buscando a leitura, a re-
fl exão e o aprofundamento do conteúdo fundamental para a formação de professores 
nessa área de conhecimento.
A conclusão dos trabalhos deverá ocorrer somente no ano de 2013. Deve-se con-
siderar que o fi nanciamento para a edição dos volumes da coleção será liberado gra-
dativamente, de acordo com o cronograma estabelecido pela Diretoria de Educação a 
Distância (DED) da Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal do Ensino Superior 
(CAPES), responsável pelo programa Universidade Aberta do Brasil (UAB).
presentação da ColeçãoA
BIOQUÍMICA
10
Agradecemos aos professores da Universidade Estadual de Maringá que organiza-
ram os livros ou escreveram capítulos para os diversos volumes dessa coleção. Tam-
bém ressaltamos o apoio do Departamento de Biologia, do Centro de Ciências Bioló-
gicas, da reitoria e diversos órgãos da Universidade Estadual de Maringá, em especial 
do Núcleo de Educação a Distância. Esperamos que a coleção tenha novas edições, 
destinadas a novos alunos da UEM e de outras instituições públicas de ensino superior 
vinculadas ao sistema UAB. 
Celso João Rubin Filho
Organizador da Coleção
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Este livro didático tem uma fi nalidade específi ca: a de fornecer ao aluno do curso 
de Biologia à Distância da UEM o suporte indispensável à assimilação do importantís-
simo conteúdo básico da disciplina de Bioquímica. A Bioquímica, como a ciência que 
pretende explicar a vida em termos moleculares, é extremamente vasta. Ela é extrema-
mente vasta porque o seu campo de atuação abrange todos os organismos, desde os 
mais simples aos mais complexos, na busca das leis gerais que regem os fenômenos 
vitais. Tudo isto, sem prejuízo às particularidades de cada grupo de organismos, as 
quais podem ser importantes sob vários pontos de vista, desde aspectos fi logenéticos 
a aplicações de ordem prática. Assim, é fácil compreender o quanto é difícil escrever 
um livro didático que ofereça tudo o que o aluno deve aprender de forma resumida 
sem incorrer em excessivas simplifi cações. Ao analisar o texto e as ilustrações logo se 
constata que o desafi o foi amplamente vencido pelos autores, basicamente docentes 
do Departamento de Bioquímica da UEM, que conseguiram apresentar os tópicos mais 
importantes de forma simples e clara, e mesmo assim com o rigor indispensável à mais 
exata das ciências biológicas. Na verdade, embora escrito com a fi nalidade específi ca 
mencionada logo no início desta apresentação, pode-se dizer que o presente compên-
dio pode ser extremamente útil também como texto básico de Bioquímica para alunos 
de cursos presenciais. 
 
Adelar Bracht
Cristina Giatti Marques de Souza
Rosane Marina Peralta
 Organizadores
presentação do livroA
13
A vida originou-se há aproximadamente 4 bilhões de anos. A partir de elementos 
simples e de compostos da superfície terrestre, microrganismos com habilidade de obter 
energia de compostos orgânicos ou da luz solar construíram biomoléculas complexas. 
As diferenças existentes entre o ser vivo e a matéria não viva são facilmente reco-
nhecidas. Seres vivos têm claramente uma organização mais complexa que a matéria 
inanimada, pois são capazes de retirar energia do ambiente em que vivem e transfor-
má-la em um tipo de energia útil para realização das suas funções, entre elas a manu-
tenção da vida e a perpetuação da espécie. A propriedade de replicação, embora possa 
ser encontrado algo semelhante em cristais que aumentam de tamanho, tem um nível 
de complexidade particular que não se apresenta na matéria inanimada.
A Bioquímica pode ser considerada uma ciência que estuda a vida no seu nível 
molecular. Procura descobrir como as biomoléculas, formadas a partir de elementos 
químicos simples, interagem fornecendo aos organismos propriedades exclusivas. Em-
bora possamos dizer que a Bioquímica é a química da vida, ela não apenas está rela-
cionada à Química, mas também à Física e à Matemática, fornecendo subsídios para 
diversas outras áreas como medicina, agricultura e indústria. Seu objetivo principal é 
esclarecer como as moléculas, no ser vivo, interagem para manter a vida. 
BIOMOLÉCULAS 
Os seres vivos são formados por elementos químicos encontrados na matéria inani-
mada. Nas células, onde estão arranjados de forma especial, possibilitam a formação de 
unidades fundamentais que dão origem às moléculas maiores: as chamadas macromo-
léculas celulares. Têm como principais elementos o carbono (C), o hidrogênio (H) e o 
oxigênio (O) que se organizam para formar moléculas. Nitrogênio (N) e enxofre (S) são 
encontrados em aminoácidos e o fósforo (P) é ingrediente fundamental do DNA e RNA. 
Organizadas de maneira hierárquica, as macromoléculas (proteínas, ácidos nuclei-
cos e polissacarídeos) possuem unidades fundamentais que formam estes polímeros. 
Dessa maneira, aminoácidos formam proteínas, nucleotídeos formam ácidos nucleicos 
Introdução a 
Bioquímica
1
Cristina Giatti Marques de Souza
BIOQUÍMICA
14
e açúcares formam polissacarídeos (Figura 1.1). Uma quarta classe, os lipídios, não é 
considerada macromolécula pelo fato de não formarem polímeros. Alguns tipos de 
lipídios conseguem formar agregados e esta característica é de extrema importância 
para a célula, uma vez que está relacionada à organização estrutural da membrana 
celular. Por isso, os lipídios são tão importantes quanto as demais macromoléculas. 
A formação das macromoléculas se dá por poucos tipos de monômeros em cada 
uma das classes citadas anteriormente. A combinação dos 20 tipos de aminoácidos ou 
mesmo dos oito tipos diferentes de nucleotídeos e cerca de oito tipos de açúcares leva 
a uma grande variação na estrutura das biomoléculas e consequente variação nas suas 
propriedades. As unidades monoméricas são obtidas por meio de nutrientes e são 
sintetizadas enzimaticamente pela célula a partir de substâncias mais simples. 
Figura 1.1 - Organização polimérica de proteínas, ácidos nucleicos e polissacarídeos.
A síntese das macromoléculas se dá por processos complexos que são catalisados 
em vias metabólicas por enzimas. Assim, os organismos possuem um complexo e or-
ganizado mecanismo de autorreplicação e automontagem. Todas as informações para 
estes processos estão contidas no material genético. 
TRANSFERÊNCIA DA INFORMAÇÃO GENÉTICA 
A maquinaria metabólica celular possibilita a duplicação do DNA e todas as infor-
mações são transferidas para as células-fi lhas em um sistema quase perfeito. O DNA 
se duplica de maneira tal que as células originadas da divisão celular são idênticas 
à célula-mãe. A duplicação do DNA é realizada de maneira semiconservativa (Figura 
1.2). Após a separação das fi tas, cada uma delas é copiada de maneira complementar. 
As bases existentes em uma fi ta são ligadas por pontes de hidrogênio com suas bases 
complementares (A=T; C�G), na outra fi ta. Este processo será visto em detalhes no 
capítulo 14. 
Alterações ocorridas no material genético podem ocasionar as chamadas mutações. 
Um sistema de reparo, outra característica notável dos organismos vivos, garante que 
15
alterações sejam eliminadas, uma vez que muitas delas podem produzir efeitos deleté-
rios à célula. No entanto mutações que por ventura não são reparadas e que conferem 
adaptação ambiental podem signifi car evolução.Figura 1.2 - Complementaridade das fi tas do DNA na duplicação
 semiconservativa (à esquerda) e fl uxo da informação genética (à direita).
As informações genéticas do DNA são traduzidas na forma de uma sequência de 
aminoácidos formando as proteínas. O DNA serve como molde e é copiado na forma 
de uma molécula de RNA chamada de RNA mensageiro (RNAm) que, por sua vez, é 
traduzido em um polímero proteico (Capítulo 15). 
Tanto as proteínas como os ácidos nucleicos adquirem um arranjo tridimensional 
que é mantido por forças de estabilização. As pontes de hidrogênio, interações iônicas 
e hidrofóbicas constituem forças que, embora fracas coletivamente, mantêm estáveis 
as estruturas macromoleculares.
NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO CELULAR
Mesmo as células mais simples possuem certo nível de organização celular. Os 
procariotos, bactérias e cianobactérias são unicelulares que podem viver em colônias 
ou associados a grupos, e têm baixa diferenciação de funções celulares. Possuem mem-
brana que os separam do meio externo e o seu material genético está concentrado em 
uma determinada região da célula. Os eucariotos são mais complexos e podem ser 
unicelulares ou pluricelulares. A célula procariota possui núcleo, onde se encontra o 
material genético associado a proteínas e delimitado por membrana, e demais organe-
las dotadas de membrana. Todas as organelas celulares têm funções específi cas, mas de 
uma ou outra maneira todos os seres vivos possuem uma base comum.
ENERGIA
O metabolismo celular requer grandes quantidades de energia. Esta é retirada do 
ambiente e tem sua fonte na luz solar. Os seres fotossintetizantes utilizam energia 
Introdução a 
Bioquímica
BIOQUÍMICA
16
da luz do sol e a transformam em energia química para fi xar dióxido de carbono em 
carboidratos, utilizando a água e liberando oxigênio. Os não fotossintetizantes, os ani-
mais, por exemplo, retiram energia dos nutrientes produzidos pelos fotossintetizan-
tes, oxidando-os até CO2 e H2O (Figura 1.3).
Figura 1.3 - Fluxo de energia na célula.
Neste processo, grande parte da energia é armazenada na forma química de ATP ou 
transportadores de elétrons (NAD(P)H, FADH2) que serão utilizados para as transforma-
ções químicas dentro das células. Parte desta energia é dissipada na forma de calor e 
moléculas mais simples são produzidas a partir dos elementos iniciais: CO2, NH3, H2O, 
HPO4
2−. Esta etapa do metabolismo é denominada de catabolismo. Em outra etapa, a do 
anabolismo, a energia livre liberada da hidrólise do ATP é utilizada para realizar traba-
lhos celulares de síntese química, trabalho mecânico, trabalho osmótico e transferência 
da informação genética. Outras informações serão discutidas no capítulo 7.
ENZIMAS
As inúmeras reações químicas que ocorrem dentro da célula são catalisadas por 
enzimas, biocatalisadores que aceleram a velocidade das reações na ordem de gran-
deza de 1012 vezes. Na sua maioria, são proteínas e atuam em reações sequenciais em 
vias metabólicas. A transformação de um determinado substrato em produto envolve a 
ultrapassagem de uma barreira energética, chamada de barreira de energia de ativação. 
17
Assim que o reagente atinge determinado ponto, no topo desta barreira energética e 
atinge o estado de transição, ele pode sofrer a reação e ser transformado em um pro-
duto. As enzimas atuam de tal forma a diminuir esta barreira energética, tornando o ca-
minho da reação mais curto e, consequentemente, mais rápida a reação (Capítulo 12). 
As vias metabólicas, onde o produto de uma reação torna-se reagente de outra são 
controladas de maneira que não ocorre o desperdício de energia. Portanto, enzimas-
chave em cada via são reguladas para que proporcionem a formação de quantidade 
adequada de produtos à necessidade de cada célula. Quando uma célula começa a 
produzir um determinado produto e este ultrapassa a capacidade de utilização pela 
célula e acumula, ocorre a inibição de uma enzima reguladora da via e a ação sobre o 
reagente diminui, até que o produto seja escoado e tenha sua concentração reduzida. 
Esta inibição é chamada de retroalimentação e suas particularidades serão estudadas 
no capítulo 4.
Nos capítulos a seguir, todos estes assuntos serão vistos com maiores detalhes, de 
modo a conduzir o estudante a este mundo maravilhoso que é a Bioquímica. 
Introdução a 
Bioquímica
Referências
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Lehninger princípios de 
Bioquímica. Tradução de Arnaldo Antônio Sales e Wilson R. N. Lodi. 4. ed. São 
Paulo: Sarvier, 2006. 1202p. Título original: Lehninger Principles of Biochemistry.
VOET, D.; VOET, J., V. Bioquímica. Tradução de Ana Beatriz Gorino da Veiga et al. 3. 
ed. Porto Alegre: Artmed, 2006. 1616 p. Título original: Biocheistry.
Anotações
BIOQUÍMICA
18
Anotações
19
A ÁGUA 
A água é um líquido cujas propriedades têm extrema importância para todos os 
sistemas biológicos. Aparentemente, o ambiente onde teria surgido a vida era um mar 
primitivo e, mesmo os seres vivos que desenvolveram a capacidade de sobreviver fora 
dela trazem consigo fl uidos intra e extracelulares muito semelhantes à composição da 
água do mar. Considerada como um líquido inerte e simples, seu enorme signifi cado 
biológico está associado ao fato de que as estruturas das moléculas que fundamen-
tam a vida estão relacionadas às interações com o meio aquoso. Tanto as interações 
intermoleculares como intramoleculares destas estruturas são possíveis na água e não 
encontramos outros solventes que apresentem as mesmas características.
PROPRIEDADES DA ÁGUA
A água possui como principal propriedade a coesão entre suas moléculas (coesão 
interna). Dotada de uma geometria angular proporcionada pelo arranjo das ligações 
entre os átomos de hidrogênio e de oxigênio, a sua molécula é altamente polar, cau-
sando grandes implicações aos sistemas vivos. Assemelha-se a um “V”, onde o átomo 
de oxigênio está localizado no vértice e os átomos de hidrogênio nas extremidades 
contrárias. 
O motivo da polaridade é a grande diferença existente na eletronegatividade entre 
o H e o O da ligação O−H. Dessa maneira, ocorre a formação de um dipolo elétrico. 
O caráter dipolar da água é dado pelo núcleo do oxigênio que atrai elétrons mais 
fortemente que o do hidrogênio. Isso resulta em duas cargas parcialmente negativas 
na vizinhança do átomo de O e uma parcialmente positiva ao redor de cada átomo de 
H. A nuvem eletrônica, ao redor do O e com cargas parcialmente negativas, é capaz de 
atrair dois átomos de H de outra molécula de água, constituindo assim uma ponte (ou 
ligação) de hidrogênio (Figura 2.1). 
Soluções aquosas2
Cristina Giatti Marques de Souza
BIOQUÍMICA
20
Figura 2.1 - Estrutura da molécula de água (à esquerda). 
À direita, arranjo das moléculas de água no gelo.
De modo geral, uma ponte de hidrogênio não é prioridade das moléculas de água, 
como veremos mais adiante. Assim, uma molécula consegue fazer pontes de hidrogê-
nio com quatro outras moléculas, o que dá à água grande coesão interna. Seus ponto 
de fusão, calor de vaporização e ponto de ebulição são mais altos que os da maioria 
dos outros solventes, revelando tal característica (Tabela 2.1).
Tabela 2.1 - Propriedades coligativas da água e de alguns solventes comuns.
Ponto de fusão
(°C)
Ponto de ebulição
(°C)
Calor de vaporização
(J/g)
Água 0 100 2260
Metanol -98 65 1100
Etanol -117 78 854
Butanol -90 117 590
Acetona -95 56 523
Hexano -98 69 423
Benzeno 6 80 394
Relativamente fracas, as pontes de hidrogênio têm energia de ligação pequena (~ 
20 kJ mol-1) quando comparada à energia das ligações covalentes (470 kJ mol-1 para 
uma ligação O− H), e tempo de vida muito curto, 1 a 20 picossegundos (10-12 s). À 
medida que uma ponte se desfaz, em torno de 0,1 picossegundo, outra já está sendo 
formada com a mesma molécula ou uma nova. Na água líquida, à temperatura ambien-
te e pressão atmosférica, ela se apresenta de forma desorganizadae em agrupamentos 
oscilantes de maneira que uma molécula forme ponte de hidrogênio com aproximada-
mente 3,4 outras moléculas. 
21
No gelo, onde cada molécula está fi xa no espaço, há uma expansão de volume e 
temos um arranjo tetraédrico das moléculas formando uma estrutura aberta e, con-
sequentemente, expande ao congelamento (Figura 2.1, direita). Cada uma das mo-
léculas de água está rodeada por quatro vizinhas mais próximas ligadas por pontes 
de hidrogênio. Esse arranjo permite que o gelo seja menos denso que a água no seu 
estado líquido e fl utue. Esse é um fator de grande importância para organismos que 
vivem em mares, rios e lagos. Caso a densidade do gelo fosse maior, esses ambientes 
estariam condenados ao congelamento, uma vez que ele fi caria no fundo, isolado do 
Sol, impedindo a vida no ambiente aquático. 
Moléculas biológicas possuem grupos que se associam por meio de pontes de 
hidrogênio. Essas podem ocorrer em uma mesma molécula, entre moléculas dife-
rentes e entre moléculas e a água. Apesar de a ponte de hidrogênio ser considerada 
um tipo especial de interação dipolar, cuja energia de ligação é baixa, essas pontes 
em grande quantidade são coletivamente fortes e contribuem para a estabilidade das 
biomoléculas celulares. Uma ponte de hidrogênio pode ser defi nida como uma atra-
ção eletrostática entre um átomo de hidrogênio, ligado covalentemente a um átomo 
eletronegativo (N, O), e outro átomo também eletronegativo, na mesma molécula ou 
em outra.
A ÁGUA COMO SOLVENTE
A água é considerada um solvente universal, pois tem a capacidade de dissolver 
um número bastante grande de substâncias e em quantidades maiores que os demais 
solventes. Solutos que apresentam grupos polares ou iônicos se dissolvem bem em 
água, uma vez que essa tem um caráter polar. Os chamados compostos hidrofílicos 
(“amigos” da água) têm sua solubilidade garantida, quando grupos funcionais presen-
tes nas suas estruturas interagem com a água por pontes de hidrogênio. Podemos citar 
como exemplo aldeídos, cetonas e açúcares. 
Sais cristalinos se dissolvem facilmente uma vez que se dissociam de sua rede crista-
lina e seus íons são envoltos por moléculas de água, formando uma “concha de solva-
tação” (Figura 2.2). Ao contrário dos compostos hidrofílicos, os hidrofóbicos (“horror” 
a água) não têm afi nidade alguma ou pouca afi nidade com ela e acabam por repelir 
este solvente, como é o caso de substâncias oleosas ou gordurosas. Existem ainda com-
postos denominados anfi páticos, cujas estruturas apresentam as duas características. 
Sua interação com a água se limita à extremidade polar, formando estruturas denomi-
nadas micelas (Figura 2.2).
Soluções aquosas
BIOQUÍMICA
22
Figura 2.2 - A concha de solvatação promovida pelas moléculas de água ar 
redor dos íons Cl – e Na+ e a representação de uma micela segundo Bechtold (2005).
IONIZAÇÃO DA ÁGUA
A água sofre dissociação em íons H+ e OH–. Na água pura, os íons H+ são hidrata-
dos por outras moléculas e teremos o íon hidrônio (H3O
+ ). A constante de equilíbrio 
(K) para a sua ionização pode ser descrita da mesma forma que para uma reação quí-
mica qualquer: 
A + B  C + D
Para a reação acima descrita, a constante de equilíbrio será:
Keq =
[C] [D]
[A] [B]
Para a água, teremos:
H2O  H
+ + OH– Keq =
[H+] [OH-]
[H2O]
(2-1)
A concentração da água (as quantidades entre colchetes indicam concentrações 
molares das substâncias) é constante em soluções aquosas diluídas e esse valor é de 
55,5 M. Uma vez que a densidade da água é 1, em um litro dela, temos 1.000 g L-1 / 
18,015 g mol-1. A constante de equilíbrio então é de 1,8 x 10-16 M. Rearranjando a equa-
ção 2-1 e substituindo os valores: 
(55,5 M) (Keq) = [H+] [OH−] = KW
(55,5 M) (1,8 x 10-16 M) = [H+] [OH−]
99,9 x 10-16 M2 = [H+] [OH−] = KW
Quando as concentrações de íons H+ e OH− forem iguais, como acontece na água 
pura, o pH da solução é dito neutro. Nesse pH, as concentrações de H+ e OH− podem 
ser calculadas a partir do produto iônico da água:
KW = [H
+] [OH−] = [H+]2
(2-2)
23
Resolvendo para [H+]: 
(2-3)
Portanto, o KW é a base para a escala de pH. O pH (ou potencial hidrogeniônico) 
de uma solução é uma medida da sua concentração de íons H+ em um intervalo de 0,1 
M de H+ e 0,1 M de OH−. Pode ser calculado a partir da expressão: pH = –log [H+] e 
indica acidez. Análogo a essa expressão, a concentração de íons OH− indica basicidade, 
uma vez que H+ e OH− estão relacionados conforme a equação 2-2. 
O pOH de uma solução pode ser descrito como pOH = –log [OH−] e a soma de 
pH com pOH é igual a 14. As soluções onde a [H+] é igual a 10-7 M são neutras, aque-
las com [H+] menor que 10-7 M são ácidas e as de [H+] maior que 10-7 M são básicas 
(Figura 2.3). As medidas de pH podem ser feitas por meio de corantes específi cos que 
mudam de cor, conforme o pH da solução e de maneira mais precisa por um equipa-
mento sensível às mudanças nas concentrações de íons H+ de uma solução, chamado 
de pHmetro. 
Figura 2.3 - Escala de pH.
A manutenção do pH nos organismos vivos é muito importante, uma vez que sua 
mudança brusca pode causar alterações na estrutura de biomoléculas como proteínas 
e ácidos nucleicos e infl uenciar a atividade das enzimas. A [H+] nas células e nos lí-
quidos biológicos infl uencia a velocidade das reações químicas, a forma e função das 
enzimas, assim como de outras proteínas celulares e a integridade das células.
ÁCIDOS, BASES E TAMPÕES
Grupos funcionais de moléculas biológicas podem sofrer reações ácido–básicas e, 
por conseguinte, mudanças nas suas propriedades por causa da acidez das soluções 
nas quais se encontram. 
Mais de uma defi nição de ácidos e bases foram dadas pelos químicos. A mais apli-
cável para os fenômenos bioquímicos é a de Bronsted e Lowry, o qual estabelece que 
Soluções aquosas
BIOQUÍMICA
24
“um ácido é uma substância que pode doar prótons e uma base é uma substância 
que pode aceitar prótons”. De acordo com esta defi nição, em uma reação ácido-básica:
HA + H2O  H3O
+ + A−
(2-4)
um ácido de Bronsted (HA) reage com uma base de Bronsted (a H2O, nesse caso) for-
mando a base conjugada do ácido (A−) e o ácido conjugado da base (H3O
+). A reação 
pode ser abreviada para HA  H+ + A− e tem como característica sua constante de 
equilíbrio, também chamada de constante de dissociação de um ácido (Ka). 
Esta constante determina a força de um ácido, ou seja, o quanto ele se dissocia. 
Ácidos fortes se dissociam rapidamente em soluções aquosas, ao contrário dos ácidos 
fracos que se ionizam apenas parcialmente, quando transferem prótons para a água. 
Esses têm constantes de dissociação menores que 1, ao contrário dos ácidos fortes, 
cujas constantes são maiores (K > 1). Para facilitar as medições, a constante de disso-
ciação de um ácido pode ser expressa como pKa = −log Ka. 
CURVAS DE TITULAÇÃO
Quando adicionamos um determinado volume de uma solução base de uma con-
centração conhecida a uma solução de certo volume de ácido fraco de concentração 
também conhecida, estamos promovendo a titulação dele até a sua total neutralização. 
A curva de titulação (Figura 2.4) é um gráfi co que mostra o caminho deste processo, 
onde é possível acompanhar o comportamento de um ácido à medida que maiores 
quantidades de base são acrescentadas à solução. 
Figura 2.4 - Curva de titulação do ácido acético 0,1M por uma base forte.
25
No início da curva de titulação, encontraremos quase 100% das moléculas não 
dissociadas, do ácido em questão. Os acréscimos contínuos de base farão com que 
este ácido dissocie o seu próton para reagir com a base acrescentada, formando água. 
Tantos prótons serão dissociados de forma equivalente à quantidade de base acrescen-
tada até sua neutralização. 
No início da titulação, predomina a forma ácida do par conjugado ácido-base. No 
ponto médio da curva, quando o pH = pKa, a concentração do ácido é igual à da sua 
base conjugada e,no ponto fi nal da titulação, os equivalentes da base forte são iguais 
aos equivalentes do ácido no início da curva. A região sombreada mostra a faixa de 
tamponamento do ácido. As curvas de titulação para diferentes ácidos são semelhan-
tes, mas se deslocam verticalmente ao longo do eixo do pH. É possível perceber que 
no ponto de equivalência (os equivalentes de OH− adicionados são iguais aos equiva-
lentes de ácido inicialmente presentes) o pH da solução será maior que 7, uma vez que 
a reação de A− com H2O vai formar HA + OH
−. Por sua vez, os valores iniciais de pH 
serão menores que 7 na primeira metade do gráfi co. 
Outro ponto a ser observado é o de infl exão de cada curva de titulação, onde o 
pH da solução será igual ao pKa do ácido que está sendo titulado e as concentrações 
do ácido e de sua base conjugada serão iguais, condição que pode ser indicada pela 
equação de Henderson-Hasselbalch (2-7). 
Considerando então:
 
[H+] = Ka
[HA]
[A-]
(2-5)
Aplicando-se o logaritmo negativo dos dois lados da equação 2-5 teremos:
- log [H+ ] = -log Ka - log 
[HA]
[A-]
Substituindo-se então - log [H+] por pH, e - log Ka por Ka a equação será:
pH = pKa - log
[HA]
[A-]
(2-6)
A fração –log[HA]/[A-] é invertida e também o sinal, obtendo-se a equação de Hen-
derson-Hasselbalch (2-7):
pH = pKa + log
[A-]
[HA]
(2-7)
Soluções aquosas
BIOQUÍMICA
26
Com [HA] = [A-], a equação 2-7 dará pH = pKa, pois log 1 = 0.
No ponto de infl exão da curva, onde pKa e pH se igualam, será encontrada uma 
faixa, denominada de região de tamponamento ou faixa tamponante, na qual é possível 
verifi car que o pH da solução tem pequena variação. Nesta faixa, a capacidade tampo-
nante da solução é máxima e resiste a pequenos acréscimos de H+ ou OH− que reagem 
respectivamente com A− ou HA presentes no meio sem mudar de forma signifi cativa o 
valor de log [A−] / [HA]. Assim, podem ser denominadas de soluções tampão ou tam-
pões ácidos-básicos. Considera-se a região de tamponamento a faixa entre uma unidade 
de pH abaixo e uma unidade de pH acima do pKa do ácido. Fora dessa faixa, o pH da 
solução sofrerá mudanças signifi cativas mediante o acréscimo de base ou ácido forte.”
O ácido acético (Figura 2.4) é monoprótico, e dissocia apenas um próton ao longo 
da titulação. As substâncias que contêm mais de um grupo ácido-básico e, portanto, 
podem sofrer mais de uma ionização, são conhecidas como ácidos polipróticos (Tabe-
la 2.2). Para cada etapa de ionização, há um pKa, característico para cada grupo e que 
sofre a infl uência eletrostática do grupo dissociado. O valor de pKa do segundo ou 
terceiro prótons dissociáveis aumenta quanto mais inibição eletrostática houver por 
causa da carga iônica resultante da dissociação do primeiro próton. Da mesma forma, a 
presença de cargas negativas adjacentes difi culta a liberação de um próton pelo grupo 
vizinho. Esse efeito pode ser minimizado pelas distâncias das cargas adjacentes.
Tabela 2.2 - Valores de pKa de alguns ácidos comuns.
Forças relativas de alguns ácidos
Monopróticos pk1 pK2 pK3
Fórmico 3,75 - -
Láctico 3,86 - -
Acético 4,76 - -
Dipróticos -
Carbônico 6,37 1,25 -
Succínico 4,21 5,64 -
Tripróticos 
Fosfórico 2,15 6,82 12,38
Cítrico 3,08 4,74 5,40
TAMPÕES BIOLÓGICOS 
Os fl uídos biológicos, em geral, são tamponados ao redor da neutralidade. As rea-
ções do metabolismo celular, que geram excesso de íons H+ ou OH− e com potencial 
para modifi car o pH dos fl uídos intra ou extracelulares, são controladas pelos tampões 
biológicos. 
27
Tampão + H+  Tampão H+
Tampão H+ + OH−  H2O + Tampão
O tampão bicarbonato atua como sistema tampão do sangue, regulando a acidez 
mediante a eliminação do CO2. É composto pelo par ácido-base conjugado H2CO3/
HCO3
−. O ácido carbônico (H2CO3) é formado na seguinte reação metabólica:
H+(aq) + HCO3
−
(aq)  H2CO3 / H2O(l) + CO2(g)
A remoção do CO2, por exalação, desloca o equilíbrio para a direita, consumindo 
íons H+.
O tampão fosfato atua nos fl uídos extracelulares de mamíferos, cujo pH varia de 
6,9 a 7,4:
H2PO4
−  H+ + HPO4
2− pKa = 6,86 (5,9 – 7,9)
A água tem ainda outra importante função nas células que é participar diretamente 
como reagente nas reações de hidrólise catalisadas enzimaticamente.
Soluções aquosas
Referências
BRACHT, A.; ISHII-IWAMOTO, E. L. (Org.). Métodos de laboratório em 
Bioquímica. São Paulo: Manole, 2003. 439p. 
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Lehninger princípios de 
Bioquímica. Tradução de Arnaldo Antônio Sales e Wilson R. N. Lodi. 4. ed. São 
Paulo: Sarvier, 2006. 1202p. Título original: Lehninger Principles of Biochemistry.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2007. 386p.
VOET, D.; VOET, J., V. Bioquímica. Tradução de Ana Beatriz Gorino da Veiga et al. 3. 
ed. Porto Alegre: Artmed, 2006. 1616 p. Título original: Biochemistry.
BIOQUÍMICA
28
Anotações
29
As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células, 
podendo perfazer 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes 
de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura 
e função celulares. A grande diversidade de funções desempenhadas pelas proteínas 
explica a diversidade de formas existentes. Entretanto, todas são sintetizadas a partir 
de 20 diferentes aminoácidos (os blocos construtores das proteínas).
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos são compostos que apresentam em sua estrutura um grupo amina 
(–NH2) e um grupo carboxila (–COOH). A única exceção é o aminoácido prolina, que 
contém um grupo imino (–NH–) no lugar do grupo amina. Os aminoácidos têm uma 
fórmula geral comum, na qual os grupos amina e carboxila estão ligados ao carbono 
α. A este carbono liga-se um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado de 
cadeia lateral ou grupo R. Como os grupos amina e carboxila estão ionizados em pH 
fi siológico, a forma correta de se representar a estrutura de um aminoácido é a da 
fi gura 3.1.
Figura 3.1 - A estrutura geral de um aminoácido.
As características das cadeias laterais dos aminoácidos, especialmente suas afi nida-
des pela água, são importantes para a conformação e função das proteínas. A melhor 
forma de classifi car os aminoácidos é a que leva em conta a polaridade do grupo R. 
Assim, os aminoácidos são agrupados em duas categorias: aminoácidos polares (grupo 
R hidrofílico) e aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) (Figura 3.2). 
Aminoácidos e 
proteínas
3
Rosane Marina Peralta
BIOQUÍMICA
30
Cada aminoácido possui uma abreviatura constituída, na maioria das vezes, pelas 
três primeiras letras do nome do aminoácido, podendo ser representado também por 
uma única letra (Figura 3.2). O menor dos aminoácidos, a glicina, tem massa molecu-
lar de 75 Da e o maior deles, o triptofano, de 204 Da. 
Figura 3.2 - Estrutura e classifi cação dos aminoácidos.
Os aminoácidos apolares ou hidrofóbicos têm grupos R constituídos por cadeias 
que não interagem com a água, o que faz com que sejam encontrados mais frequen-
temente nas porções interiores das moléculas proteicas. Pertencem a este grupo os 
aminoácidos glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilala-
nina e triptofano. Os aminoácidos polares ou hidrofílicos, por possuírem grupos R 
capazes de interagir com água, são encontrados com maior frequência nas superfícies 
das proteínas. São subdivididos em três tipos, de acordo com a carga apresentada pelo 
grupo R em pH 7,0: aminoácidos básicos (lisina, arginina e histidina), se a carga for 
31
Aminoácidos e 
proteínas
positiva; aminoácidos ácidos (ácido glutâmico e ácido aspártico), se a carga for nega-
tiva; e aminoácidos polares neutros (serina, treonina, cisteína, asparagina, glutamina 
e tirosina) se o grupo R não apresentar carga. 
À exceção da glicina, cujo grupo R é –H, todos os aminoácidos proteicos possuemum carbono α assimétrico. Assim, 19 dos 20 aminoácidos proteicos possuem dois 
isômeros opticamente ativos, D e L, que são imagens um do outro. Todas as proteínas 
dos seres vivos são formadas por L-aminoácidos. Os D-aminoácidos estão presentes 
em certos antibióticos e em alguns peptídeos de parede celular de bactérias.
Além dos 20 aminoácidos proteicos comuns, as proteínas podem conter aminoá-
cidos originados por modifi cações químicas de alguns aminoácidos comuns. Como 
exemplos, citamos a 4-hidroxiprolina (derivada da prolina) e a 5-hidroxilisina (deri-
vada da lisina). A primeira é encontrada nas proteínas da parede celular de plantas e 
ambas são encontradas no colágeno, uma proteína fi brosa do tecido conjuntivo. 
Já foram descritos mais de 300 tipos diferentes de aminoácidos, que não fazem 
parte de estruturas proteicas, mas possuem uma variedade de funções nas células. Os 
aminoácidos ornitina e citrulina, que participam da biossíntese da arginina e do ciclo 
da ureia, são dois exemplos deste grupo. Entre os 20 aminoácidos proteicos, pelo me-
nos dez são considerados essenciais para a maioria dos animais e devem ser adquiridos 
da dieta (Tabela 3.1). 
Tabela 3.1 - Valores de pKa dos aminoácidos proteicos.
Aminoácidos
pK1 
(α-COOH)
pK2 
(α-NH3)
pKR 
(grupo R)
Glicina 2,34 9,60
Alanina 2,34 9,69
Valina* 2,29 9,74
Leucina* 2,33 9,74
Isoleucina* 2,32 9,76
Metionina* 2,13 9,28
Prolina 1,95 10,64
Fenilalanina* 2,20 9,31
Triptofano* 2,46 9,41
Serina 2,19 9,21
Treonina* 2,09 9,10
Asparagina 2,14 8,72
Glutamina 2,17 9,13
Cisteína 1,92 10,70 8,37
Tirosina 2,20 9,21 10,46
BIOQUÍMICA
32
Lisina* 2,16 9,06 10,54
Arginina#* 1,82 8,99 12,48
Histidina* 1,80 9,33 6,04
Aspartato 1,99 9,90 3,90
Glutamato 2,10 9,47 4,07
*Aminoácidos essenciais. # Arginina é considerada essencial 
para indivíduos jovens e em crescimento, mas não para adultos.
Todos os aminoácidos possuem ao menos dois grupos ionizáveis, que podem existir 
na forma protonada (–COOH e –NH3
+) ou desprotonada (COO– e NH2), dependendo do 
pH do meio. Cada aminoácido possui, portanto, pelo menos dois pares ácido/base conju-
gados, podendo atuar como ácido (doador de prótons) ou base (receptora de prótons). 
Moléculas que possuem essa natureza dupla são chamadas anfotéricas ou anfólitos. 
As formas ionizáveis da glicina são:
+
3HN-CH2-COOH → +3HN-CH2-COO- → 2HN-CH2-COO-
(a) (b) (c)
A partir dos valores dos pKa’s (Tabela 3.1), em soluções muito ácidas os dois grupos 
ácidos apresentam-se protonados (forma a); em pH muito alcalino, ambos apresen-
tam-se desprotonados (forma c). Em soluções próximas a pH 7,0 ou na forma cristali-
na, o aminoácido apresenta-se como um íon dipolar (forma b). A fi gura 3.3 mostra a 
curva de titulação da forma diprótica da glicina.
Figura 3.3 - Curva de titulação da glicina e suas principais formas iônicas.
33
O diagrama possui dois estágios diferentes, correspondentes à desprotonização 
dos dois grupos ionizáveis da glicina: –COOH, pKa = 2,35 e NH3
+, pKa = 9,78. O pKa 
é uma medida da tendência de um grupo de oferecer um próton, ou seja, uma medida 
da acidez do grupo. Quanto menor o valor de pKa, maior a tendência do grupo em 
liberar seu próton para o meio. Em pH baixo, a forma predominante da glicina é a 
totalmente protonada. No ponto médio da primeira etapa da titulação, onde o grupo 
–COOH da glicina perde seu próton, concentrações equimolares de +3HN-CH2-COOH 
e +3HN-CH2-COO
– estão presentes. À medida que a titulação avança, outro ponto im-
portante é alcançado no pH 5,97. Nesse pH, a glicina está quase que totalmente na 
forma do íon dipolar +3HN-CH2-COO
–. Esse ponto corresponde ao ponto isoelétrico 
da glicina (pI) e pode ser calculado pela média aritmética simples dos valores de pKa. 
No segundo estágio da titulação, ocorre a remoção do próton do grupo –NH3
+ da gli-
cina. O pH no ponto médio desse estágio é 9,60. Nesse ponto, existem concentrações 
equimolares de +3HN-CH2-COO
– e 2HN-CH2-COO
–.
A equação de Henderson-Hasselbalch (Capítulo 2) permite verifi car qual a forma 
predominante do aminoácido em qualquer pH. Aminoácidos com grupos R ionizáveis 
possuem espécies iônicas adicionais, dependendo do pH do meio e do pKa do grupo R.
Uma análise dos valores de pKa dos aminoácidos revela que eles não apresentam 
poder tamponante signifi cativo em pH fi siológico, uma vez que a faixa tamponante é 
defi nida como pKa ± 1 (Tabela 3.1). Apenas a histidina possui um grupo R (pKa = 6,0) 
capaz de fornecer poder tamponante próximo ao pH neutro, normalmente encontra-
do nos fl uidos intra- e extracelulares.
LIGAÇÃO PEPTÍDICA, PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Os aminoácidos podem formar polímeros pela ligação do grupo carboxila de um 
aminoácido com o grupo amina do outro aminoácido. Esta ligação carbono-nitrogênio 
é chamada ligação peptídica. Ela é formada pela remoção de uma molécula de água. 
Esta reação não ocorre espontaneamente da forma indicada na fi gura 3.4. A união dos 
aminoácidos só é possível nos seres vivos graças a um complexo aparato de síntese 
proteica que inclui ribossomos, ácidos ribonucleicos, várias proteínas e enzimas (Ca-
pítulo 15). 
Aminoácidos e 
proteínas
BIOQUÍMICA
34
Figura 3.4 - Formação de uma ligação peptídica.
Dois aminoácidos podem ser unidos para formar um dipeptídeo. Três aminoácidos 
unidos por duas ligações peptídicas formam um tripeptídeo, e assim sucessivamente. 
Quando alguns poucos aminoácidos são unidos dessa maneira, o produto é chamado 
oligopeptídeo. Quando muitos aminoácidos são unidos, o produto formado é chama-
do polipeptídeo. Proteínas podem ter milhares de resíduos de aminoácidos (lembre-se 
que a cada ligação peptídica formada perde-se uma molécula de água). O termo pro-
teína é mais utilizado quando o produto tem massa molecular acima de 10 kDa. Em 
um peptídeo (oligo- ou poli-), o aminoácido na extremidade, com o grupo α-amina, é 
o resíduo N-terminal e o aminoácido da outra extremidade, que possui o grupo carbo-
xila livre, é o resíduo C-terminal. 
As propriedades da ligação peptídica provocam restrições ao dobramento do po-
límero formado. A ligação peptídica, apesar de ser representada como uma ligação 
simples (Figura 3.5), tem uma característica parcial de ligação dupla por causa das 
interações entre duas formas de ressonância. A consequência desse caráter parcial de 
dupla ligação é que não há possibilidade de rotação em torno da ligação peptídica e os 
quatro átomos dos grupamentos que participam da ligação peptídica fi cam dispostos 
em um plano rígido. A cadeia polipeptídica pode se dobrar graças às possibilidades 
de rotação (indicadas por setas em torno das ligações com o Cα (Cα-C e N-Cα), que são 
ligações efetivamente simples (ângulos ψ e φ).
Muitos peptídeos encontrados na natureza desempenham funções importantes 
como hormônios (oxitocina, glucagon), antibióticos (gramicidina) e agentes reduto-
res (glutationa).
35
Figura 3.5 - Estrutura de ressonância da ligação peptídica 
e as restrições impostas pela natureza planar parcial da ligação peptídica.
O aspartame, um adoçante sintético com alto poder edulcorante, é um dipeptídeo 
modifi cado formado por aspartato e fenilalanina, esterifi cada a um grupo metila. 
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Para grandes macromoléculas como as proteínas, a descrição da estrutura é tarefa 
bem mais complexa que para os peptídeos. Para facilitar o entendimento, quatro níveis 
estruturais foram defi nidos (Figura 3.6). 
• Estrutura primária: sequência de resíduos de aminoácidos na molécula.
• Estrutura secundária: arranjos particularmente estáveis de resíduos de ami-
noácidos originando padrões estruturais recorrentes.
• Estrutura terciária: enovelamento tridimensional de um polipeptídeo.
• Estrutura quaternária: arranjo espacial de uma proteína formada por duas 
ou mais cadeias polipeptídicas. 
A estrutura primária é determinada geneticamente, sendoespecífi ca para cada pro-
teína. Por convenção, a estrutura primária é descrita na direção C-terminal → N-termi-
nal (Figura 3.6a). A massa molecular da proteína depende do número de resíduos de 
aminoácidos da estrutura primária, variando entre 10 kDa até mais de 1.000 kDa. Com 
relação às cargas elétricas das proteínas, em pH neutro, elas terão pelo menos uma 
carga positiva (grupo N-terminal) e uma carga negativa (grupo C-terminal). Outras car-
gas positivas e negativas poderão estar presentes graças ao conteúdo em aminoácidos 
básicos (lisina, arginina e histidina) e ácidos (glutamato e aspartato) específi co para 
cada proteína. O pH onde a proteína tem somatória de cargas elétricas igual a zero, é 
defi nido como sendo o seu ponto isoelétrico (pI). 
Aminoácidos e 
proteínas
BIOQUÍMICA
36
Figura 3.6 - Níveis estruturais das proteínas.
A estrutura secundária da proteína descreve as estruturas regulares tridimensionais 
formadas por segmentos da cadeia polipeptídica. As mais importantes são a estrutura 
em α-hélice e a folha β-pregueada (Figura 3.6b). Na α-hélice, o esqueleto polipeptídico 
está fortemente enovelado ao redor de um eixo imaginário desenhado longitudinal-
mente no meio da hélice e os grupos R dos resíduos dos aminoácidos projetam-se para 
fora do esqueleto helicoidal. A unidade repetida é uma simples volta da hélice que se 
estende sobre 0,54 nm ao longo do eixo. A α-hélice é mantida por pontes de H entre 
uma unidade peptídica e a quarta unidade peptídica subsequente. Estas pontes de H 
dispõem-se paralelamente ao eixo da hélice. Certas sequências de aminoácidos não 
podem organizar-se em α-hélice. Por exemplo, grupos carboxila carregados negativa-
mente dos resíduos de Glu adjacentes repelem-se uns aos outros tão fortemente que 
impedem a formação de α-hélice. Pela mesma razão, muitos resíduos de Lys ou Arg 
adjacentes (grupos R positivos em pH 7,0) se repelirão uns aos outros e impedirão a 
formação da α-hélice. O volume e a forma de aminoácidos tais como Asn, Ser, Thr e 
Cys também podem desestabilizar a α-hélice. 
37
Uma restrição para a formação de uma α-hélice é a presença de Pro. Na Pro, o átomo 
de N é parte de um anel rígido e a rotação sobre a ligação N-Cα não é possível. Estas 
cadeias ou segmentos de cadeia exibem uma conformação mais distendida que a α-héli-
ce, dispondo-se lado a lado, o que dá à estrutura uma aparência de uma folha de papel 
pregueada. As pontes de H são perpendiculares ao eixo das cadeias e os grupos R dos 
aminoácidos projetam-se para cima e para baixo do plano da folha pregueada (Figura 
3.6b). Aminoácidos de grupos R volumosos perturbam a estabilidade das folhas β. Por 
este motivo, dois aminoácidos são particularmente abundantes nas folhas β, a Ala e a Gly. 
A estrutura terciária de uma proteína descreve o dobramento fi nal da cadeia poli-
peptídica por interação de regiões com estrutura regular (α-hélice ou folha β-preguea-
da) ou de regiões sem estrutura defi nida (Figura 3.6c). Neste nível de organização, seg-
mentos distantes da estrutura primária podem aproximar-se e interagir por intermédio 
de ligações não covalentes entre as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos. Estas 
ligações são consideradas fracas (4 - 30 kJ/mol) quando comparadas às ligações cova-
lentes (200 kJ/mol), mas por causa da existência de elevado número de ligações fracas, 
elas permitem a manutenção dos dobramentos da estrutura terciária das proteínas. 
Estas ligações podem ser de diferentes tipos:
1) Pontes de H formadas entre os grupos R dos aminoácidos polares com ou sem 
carga. Como exemplo, citamos as possíveis pontes de H formadas entre os gru-
pos hidroxila dos aminoácidos serina e treonina com os grupos carbonila da 
asparagina e glutamina. Observando a fi gura 3.2, avalie todas as possibilidades 
de formação de pontes de H entre os grupos R dos aminoácidos, e interações hi-
drofóbicas entre as cadeias laterais hidrofóbicas dos aminoácidos polares. Oito 
dos aminoácidos proteicos possuem grupos R hidrofóbicos, que normalmente 
são encontrados nos interiores das proteínas enoveladas.
2) Ligações iônicas ou salinas entre os grupos com cargas opostas dos aminoáci-
dos básicos e ácidos.
Além das ligações não covalentes descritas, a estrutura terciária das proteínas pode 
ser estabilizada por uma ligação covalente chamada ponte dissulfeto (S-S), formada 
entre dois resíduos de cisteína por uma reação de oxidação dos grupos sulfi drila (-SH) 
do aminoácido. 
Quando uma proteína possui em sua estrutura duas ou mais cadeias polipeptídicas 
(chamadas de subunidades), a associação entre tais cadeias constitui a estrutura qua-
ternária da proteína. Esta estrutura é mantida pelas mesmas interações responsáveis 
pela manutenção da estrutura terciária. A molécula da hemoglobina é formada por 
quatro cadeias polipeptídicas α2β2 associadas principalmente por interações hidrofó-
bicas (Figura 3.6d).
Aminoácidos e 
proteínas
BIOQUÍMICA
38
Em alguns casos, é possível distinguir, na estrutura terciária das proteínas, regiões 
diferenciadas denominadas domínios. Estas regiões, em geral, estão associadas às dife-
rentes funções das proteínas.
 
PROTEÍNAS SIMPLES E CONJUGADAS
Todas as proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase to-
das contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente 
fósforo, ferro, zinco e cobre. Tais proteínas são chamadas metaloproteínas. Quando 
uma proteína é constituída apenas por aminoácidos, ela é uma proteína simples. Se 
além dos aminoácidos ela contiver em sua estrutura outros compostos como carboi-
dratos, lipídios e ácidos nucleicos, elas serão proteínas conjugadas (glicoproteínas, 
lipoproteínas, nucleoproteínas, respectivamente).
PROTEÍNAS GLOBULARES E FIBROSAS
A análise das estruturas proteicas permite-nos dividi-las, de acordo com sua forma, 
em dois grupos: as proteínas globulares e as proteínas fi brosas. As proteínas fi brosas 
têm forma alongada, geralmente são insolúveis e desempenham principalmente papel 
estrutural. Alguns exemplos de proteínas fi brosas são as α-queratinas (estruturas em 
α-hélice) encontradas na epiderme e seus apêndices (cabelo, unhas, chifres, etc), as 
β-queratinas (estruturas em folha β-pregueada) encontradas nas penas das aves, o 
colágeno (proteína particularmente rica em glicina, prolina e hidroxiprolina) encon-
trado no tecido conjuntivo (tendões, cartilagens, etc). As proteínas globulares têm 
formas aproximadamente esféricas, são geralmente solúveis e desenvolvem funções 
dinâmicas. Suas estruturas terciárias são mais complexas que as proteínas fi brosas. A 
elucidação da estrutura terciária das proteínas globulares foi possível graças ao uso de 
métodos como a difração de raios X e a ressonância nuclear magnética. Neste grupo, 
incluem-se enzimas, proteínas transportadoras, armazenadoras, sinalizadoras, regula-
doras, etc. 
Quando as proteínas são sintetizadas, suas estruturas primárias enovelam-se es-
pontaneamente ou assistidas por proteínas especializadas (chaperonas moleculares) 
originando proteínas nativas. Essa é a conformação mais estável que a molécula pode 
assumir, e refl ete um equilíbrio delicado entre as interações ocorridas no interior da 
molécula e o meio ambiente. Quando de alguma forma as proteínas são removidas 
do seu habitat e são promovidas alterações em seu meio ambiente, esse equilíbrio 
delicado pode ser rompido, afetando sua estrutura e causando perda da sua função 
biológica. A isso se dá o nome de desnaturação proteica, na qual a proteína perde suas 
estruturas secundárias, terciárias e quaternárias, mas conserva a estrutura primária 
39
distendida. A estrutura primária só é perdida por hidrólise enzimática (pelo uso de 
proteases) ou ácida. A proteína desnaturada é na maioria das vezes insolúvel e pre-
cipita. É o que acontece com a albumina quando aquecemos o ovo e com a caseína 
quando acidifi camos o leite.ISOLAMENTO DAS PROTEÍNAS
Cada proteína possui um conjunto de características (massa molecular, carga elétri-
ca, pI, afi nidade por ligantes). Essas características são importantes quando se pretende 
isolar uma proteína. Diversos métodos de estudos são baseados nestas propriedades 
das proteínas, como por exemplo, os métodos cromatográfi cos e as eletroforeses. Em 
uma eletroforese, as proteínas podem ser separadas visto que, por terem cargas líquidas 
diferentes, elas migrarão a velocidades diferentes quando expostas a um campo elétri-
co. Nos métodos cromatográfi cos, as proteínas podem ser separadas graças às suas dife-
renças em cargas elétricas (cromatografi a de troca iônica), massas moleculares (croma-
tografi a de exclusão molecular) e afi nidade por ligantes (cromatografi a de afi nidade). 
Aminoácidos e 
proteínas
BRACHT, A.; ISHII-IWAMOTO, E. L. (Org.). Métodos de laboratório em 
Bioquímica. São Paulo: Manole, 2003. 439p. 
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Lehninger princípios de 
Bioquímica. Tradução de Arnaldo Antônio Sales e Wilson R. N. Lodi. 4. ed. São 
Paulo: Sarvier, 2006. 1202p. Título original: Lehninger Principles of Biochemistry.
MARZZOCO, A.; TORRES, B. B. Bioquímica básica. 3. ed. Rio de Janeiro: Guanabara 
Koogan, 2007. 386p.
VOET, D.; VOET, J., V. Bioquímica. Tradução de Ana Beatriz Gorino da Veiga et al. 3. 
ed. Porto Alegre: Artmed, 2006. 1616 p. Título original: Biochemistry.
Indicações de Leitura:
BIOQUÍMICA
40
Anotações
41
ENZIMAS SÃO CATALISADORES BIOLÓGICOS
Enzimas são proteínas que agem como catalisadores biológicos. Elas catalisam as 
reações químicas que ocorrem nos organismos. É a atividade das enzimas que torna 
possível as múltiplas reações que perfazem o metabolismo celular. 
Em geral, o nome de uma enzima permite reconhecer a reação que ela catalisa, 
por exemplo, lactato desidrogenase, que catalisa a remoção de átomos de hidrogênio 
do ácido lático. A palavra hidrolase, outro exemplo, designa uma enzima que catalisa 
reações de hidrólise. A terminação –ase sempre signifi ca que se trata de uma enzima.
Como todos os catalisadores, as enzimas aceleram as reações diminuindo suas 
energias de ativação. Como mostra o esquema da fi gura 4.1, a energia de ativação é 
uma barreira energética a ser superada para que uma reação química possa ocorrer. As 
enzimas, porém, não alteram as posições de equilíbrio das reações que elas catalisam
Figura 4.1 - Energética das reações catalisadas e não catalisadas.
Enzimas4
Adelar Bracht
BIOQUÍMICA
42
ESPECIFICIDADE E NATUREZA DA CATÁLISE ENZIMÁTICA
As enzimas são específi cas, isto é, catalisam em geral apenas um tipo de reação e, na 
maior parte das vezes, com uma substância apenas ou pelo menos com um grupo re-
duzido de substâncias com estrutura muito semelhante. As propriedades catalíticas e a 
especifi cidade de uma enzima são determinadas pelos grupos químicos de uma região 
da proteína chamada sítio ativo. Esta região da proteína geralmente constitui menos de 
5% da sua superfície. Enzimas precisam ser muito maiores do que os seus sítios ativos 
para que as cadeias laterais responsáveis pela ligação dos reagentes e pelas reações de 
catálise possam ser justapostas adequadamente nas três dimensões do espaço. Ele está 
localizado em geral numa depressão e tem duas funções: ligação dos reagentes (subs-
tratos) e catálise. Em geral, diferentes cadeias laterais de aminoácidos estão envolvidas. 
As enzimas possuem alta especifi cidade por causa do ajuste preciso entre os sítios 
de ligação e os substratos. A ligação do substrato envolve interações iônicas, pontes de 
hidrogênio e interações de van der Waals. As enzimas ligam o substrato de tal modo que 
os átomos participantes da ligação fi cam orientados adequadamente em relação aos 
grupos catalíticos da enzima. Os grupos que participam do ato catalítico são, em geral, 
as cadeias laterais da cisteína, histidina, serina, aspartato, glutamato e lisina. A catálise 
pode ser, por exemplo, ácido-básica ou covalente. A primeira envolve grupos que doam 
ou aceitam prótons (H+), tais como as cadeias laterais do glutamato, aspartato e da 
histidina. A catálise covalente difere da catálise ácido-básica pela formação transitória de 
ligações covalentes entre o substrato e a enzima. Grupos que participam desse tipo de 
catálise são as cadeias laterais da serina, cisteína, histidina, lisina, aspartato e glutamato.
COFATORES E COENZIMAS 
Cofatores são agentes não proteicos que auxiliam a enzima no ato catalítico. Po-
dem ser substâncias orgânicas ou íons metálicos. Quando se trata de uma substância 
orgânica recebe em geral o nome de coenzima. Ela pode estar ligada covalentemente à 
enzima ou não. Exemplos de coenzimas são: tiamina pirofosfato (transferência de gru-
pos aldeído), nicotinamida adenina dinucleotídeo (reações de oxirredução), coenzima 
A (transferência de grupos acila) e piridoxal fosfato (transferência de grupos amina). 
Exemplos de íons metálicos que atuam como cofatores enzimáticos são: Ca2+, Fe2+, 
Fe3+, Cu+, Mg2+ e outros. 
MECANISMOS DE AÇÃO ENZIMÁTICA E CINÉTICA DE REAÇÃO
Como catalisadores, as enzimas devem acelerar reações sem sofrer transformações 
permanentes. Tradicionalmente, tem-se como correto o seguinte mecanismo básico 
para a ação catalítica de uma enzima: 
43
S + E SE P + E
k1
k2
k3
k4
S representa a substância a ser transformada, normalmente chamada de substrato; 
E representa a enzima; P representa o produto resultante da transformação do substra-
to. O ponto central do mecanismo apresentado acima é a formação de um complexo, 
chamado complexo enzima-substrato, ES, que resulta da ligação do substrato no sítio 
ativo da enzima. Os símbolos k1, k2, k3 e k4 representam as constantes de velocidade de 
cada uma das transformações indicadas pelas setas, isto é, os parâmetros numéricos 
que, ao serem multiplicados pelas concentrações respectivas, fornecem as velocidades 
das transformações. 
Quantitativamente, os eventos do esquema acima podem ser descritos pela assim 
chamada equação de Michaelis-Menten. Esta equação pode ser derivada com base em 
duas hipóteses diferentes. A primeira delas assume que a formação reversível do com-
plexo enzima-substrato é muito rápida em comparação com a velocidade de formação 
do produto, de modo que esta etapa está praticamente em equilíbrio (hipótese do rá-
pido equilíbrio). A segunda hipótese assume que quando a enzima e o substrato estão 
presentes simultaneamente numa solução, a concentração do complexo enzima-subs-
trato logo atinge um valor mais ou menos constante, de estado estacionário (hipótese 
do estado estacionário). Nos dois casos, a equação que relaciona a velocidade inicial, v, 
de formação do produto, nas condições em que [P] é igual a zero, com a concentração 
do substrato [S], é a mesma:
v=
Vmax[S]
KM + [S]
A equação acima é universalmente conhecida como equação de Michaelis-Menten. 
O parâmetro Vmax é a velocidade máxima de reação, a velocidade que será observada 
quando todos os sítios ativos na enzima estiverem ocupados por substrato; o seu sig-
nifi cado teórico é Vmax = k3[Et], sendo [Et] a concentração total de enzima (livre + 
complexada). O parâmetro KM é conhecido como constante de Michaelis-Menten. Esta 
constante é igual a (k2+k3)/k1 para a hipótese do estado estacionário, mas igual a k2/k1 
no caso da hipótese do rápido equilíbrio. Independente do seu signifi cado teórico, no 
entanto, o parâmetro KM tem importância prática. Em primeiro lugar, ela é uma cons-
tante característica da enzima, mesmo que ela seja também função de condições, tais 
como temperatura, pH e força iônica. Determinar KM, portanto, signifi ca também ca-
racterizar a enzima. Em segundo lugar, o parâmetro KM corresponde àquela concentra-
ção do substrato para a qual a velocidade de reação é igual à metade da máxima (i.e., 
Enzimas
BIOQUÍMICA
44
v = Vmax/2). Isto pode ser apreciado graficamente (Figura 4.2). O gráfi co mostra que a 
velocidade da reação catalisada aumenta proporcionalmente com a concentração de 
substrato, quando esta é baixa. Progressivos aumentos em [S] produzem incrementos 
cada vez menores em v. A tendência é que v se aproxime cada vez mais do valor limite 
Vmax, o qual será atingido quando [S] se tornar infi nito. Um valor de v = Vmax/2 ocorre 
com [S] igual a KM.
Figura 4.2 - A velocidade de reação em função da concentração de substrato para uma enzima.
DETERMINAÇÃO GRÁFICA DE KM E VMAX
Para simplifi car a determinação de KM e Vmax a partir de dados experimentais, a 
equação de Michaelis-Menten é rearranjada para uma forma que produz uma linha reta 
quando uma variável é representada grafi camente contra a outra. A forma de linha reta 
mais comum é aquela dada pela equação de Lineweaver-Burk:
1
v
KM
Vmax
1
[S]
1
Vmax
= . +
A representação gráfi ca de 1/v contra 1/[S] produz uma linha reta com inclinação 
igual a KM/Vmax e intersecção ao eixo 1/v igual a 1/Vmax (Figura 4.3). Além disso, extrapo-
lação da reta à esquerda do eixo 1/v intersecta o eixo 1/[S] no ponto −1/KM. Assim, 
leituras gráfi cas permitem obter os valores de KM e Vmax com razoável precisão.
45
Figura 4.3 - Determinação gráfi ca de KM e Vmax utilizando a equação de Lineweaver-Burk.
ATIVIDADE MOLECULAR E ATIVIDADE ESPECÍFICA
 A atividade molecular é o número de moléculas de substrato que uma única mo-
lécula de enzima é capaz de transformar por unidade de tempo. Tem como unidade 
o inverso do tempo (tempo−1). Às vezes, usa-se a expressão número de turnover para 
designar a atividade molecular. 
A atividade específi ca é a atividade da enzima, em geral expressa em massa por 
unidade de tempo (e.g., µmol.minuto−1), dividida pela quantidade de proteína (em 
geral expressa em miligramas). A atividade específi ca é uma medida do grau de pureza 
de uma preparação enzimática. Quanto maior a atividade específi ca, maior será o grau 
de pureza da preparação.
INIBIDORES DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
 Substâncias que diminuem a velocidade da reação catalisada por uma enzima são 
chamadas de inibidores. Muitos agentes terapêuticos são inibidores enzimáticos. Há 
dois tipos principais de inibidores: irreversíveis e reversíveis. Os primeiros, em geral, 
reagem covalentemente com a enzima, desativando-a completamente. Somente a re-
moção do inibidor por meios químicos poderia restaurar a atividade enzimática. Os 
inibidores reversíveis são compostos que se ligam a sítios específi cos na enzima de 
modo reversível, quer dizer, para restaurar a atividade enzimática o inibidor pode ser 
removido por meios físicos (por diálise, por exemplo). 
Enzimas
BIOQUÍMICA
46
Basicamente, há três possibilidades de ligação à enzima para os inibidores reversí-
veis, conforme esquematizado abaixo: 
No esquema (1), o inibidor (I) liga-se reversivelmente apenas à forma livre (E) 
da enzima; a ligação do substrato à enzima impede a ligação do inibidor. Na maioria 
dos casos em que isto ocorre, o inibidor está ligando ao mesmo sítio de ligação do 
substrato, que é o sítio ativo. Há, portanto, uma real competição entre o inibidor e 
o substrato, motivo pelo qual esse tipo de inibição é chamado de competitiva. O es-
quema (2) mostra o caso em que o inibidor pode ligar tanto na forma livre da enzima 
como também na forma já complexada com o substrato (ES). No caso mais simples 
em que há apenas um sítio de ligação do inibidor, este não pode, evidentemente, ser 
o sítio ativo. Por isso, este tipo de inibição costuma ser chamado de não competitiva. 
O mecanismo do esquema (3), fi nalmente, descreve o caso em que o inibidor liga 
apenas no complexo ES. Portanto, a ligação do substrato cria as condições para a 
ligação do inibidor. Costuma ser chamado de inibição incompetitiva. É um tipo raro 
de inibição que ocorre, no entanto, quando o inibidor é produto da reação. 
A força de um inibidor pode ser avaliada pela constante de dissociação dos com-
plexos EI ou ESI:
Quanto menores forem os valores de KI ou KI’, maior a afi nidade da enzima pelo 
inibidor e mais forte, portanto, será o inibidor.
EFEITOS AMBIENTAIS SOBRE A ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Fatores ambientais importantes que afetam a atividade enzimática são o pH e a 
temperatura. As enzimas, em geral, apresentam uma curva de dependência do pH 
em forma de sino, muitas vezes simétrica, conforme mostra a fi gura 4.4. 
Existem, no entanto, enzimas muito pouco sensíveis ao pH dentro de determina-
da faixa. O pH ótimo, por outro lado, em geral está próximo do pH predominante 
no ambiente onde a enzima opera. Basicamente, o pH pode afetar: grupos disso-
ciáveis do sítio ativo e que participam do ato catalítico; grupos dissociáveis do sítio 
ativo responsáveis pela ligação do substrato; grupos dissociáveis na enzima cujo 
47
grau de dissociação tem infl uência sobre a sua conformação e grupos dissociáveis 
na enzima cujo grau de dissociação tem infl uência sobre a ligação de outros agentes 
que infl uenciam a atividade enzimática. O pH pode também afetar o grau de ioni-
zação do substrato, de modo que, se a enzima liga apenas uma determinada forma 
ionizável, isso também irá infl uenciar a atividade.
Figura 4.4 - Tipo frequente de dependência do pH da atividade enzimática.
A dependência da atividade enzimática da temperatura, com frequência, é seme-
lhante àquela ilustrada pela fi gura 4.5. No início, aumentos na temperatura provo-
cam aumentos na atividade. Isto ocorre porque elevação na temperatura também 
signifi ca aumentos na energia cinética das moléculas. Isso, por sua vez, aumenta o 
número de choques entre elas e, portanto, as chances de que ocorra reação. Após 
certa temperatura ótima, no entanto, há uma queda, que se deve, basicamente, a um 
aumento da fração das moléculas de proteína que perdem sua conformação nativa 
(desnaturação). 
Enzimas
BIOQUÍMICA
48
Figura 4.5 - Tipo frequente de dependência da temperatura da atividade enzimática.
ENZIMAS REGULADORAS
Enzimas reguladoras são aquelas que catalisam as etapas determinantes da velo-
cidade de uma via metabólica. São enzimas cuja atividade pode ser regulada, isto é, 
alterada por vários fatores. Alterar a velocidade de reação de uma enzima reguladora 
signifi ca alterar a velocidade de uma via metabólica, justamente porque a reação que 
ela catalisa é a etapa determinante da via. 
Existem dois tipos de enzimas reguladoras. As covalentemente são aquelas cuja ati-
vidade pode ser alterada pela adição ou pela retirada de um grupo químico. O grupo 
mais comum é o fosfato, cuja adição pode ativar ou inibir uma enzima. Estas reações 
são catalisadas por outras enzimas (quinases ou fosfatases).
O outro grupo, as enzimas alostéricas, é aquele cujos parâmetros cinéticos, como 
a concentração do substrato que produz metade da velocidade máxima, podem ser 
alterados pela ligação reversível de pequenas moléculas chamadas efetores. Estas enzi-
mas são proteínas formadas por várias subunidades que possuem dois tipos de sítios 
de ligação: catalíticos e reguladores. A ligação do efetor ao sítio regulador pode alterar 
as propriedades do sítio catalítico. O próprio substrato age como efetor; os efeitos 
que ele exerce são chamados de homotrópicos. Os efeitos exercidos por outros efe-
tores que não o substrato são chamados de heterotrópicos. A fi gura 4.6 exemplifi ca 
os efeitos homotrópicos do substrato na ausência e na presença de efetores positivo 
e negativo, que exercem efeitos heterotrópicos. Ao aumentar a concentração do subs-
trato verifi ca-se que a dependência não é hiperbólica, isto é, não segue a equação 
de Michaelis-Menten (Figura 4.2). A dependência é sigmoidal, a qual signifi ca que a 
49
enzima apresenta o fenômeno de cooperatividade: a ligação da primeira molécula do 
substrato facilita a ligação das demais. Neste caso, os efetores, positivo e negativo, não 
alteram a velocidade máxima, mas alteram a concentraçãodo substrato que produz 
metade da velocidade máxima, o efetor positivo diminuindo e o efetor negativo au-
mentando aquela concentração. As consequências são estímulo, no primeiro caso, e 
inibição, no segundo caso, em baixas concentrações do substrato. 
Figura 4.6 - Cinética de uma enzima alostérica com efeitos homotrópico e heterotrópico.
Enzimas
BRACHT, A.; ISHII-IWAMOTO, E. L. (Org.). Métodos de laboratório em 
Bioquímica. São Paulo: Manole, 2003. 439p.
LEHNINGER, A. L.; NELSON, D. L.; COX, M. M. Lehninger princípios de 
Bioquímica. Tradução de Arnaldo Antônio Sales e Wilson R. N. Lodi. 4. ed. São 
Paulo: Sarvier, 2006. 1202p. Título original: Lehninger Principles of Biochemistry.
Referências
BIOQUÍMICA
50
Anotações
51
CARBOIDRATOS
São defi nidos como poliidroxialdeídos ou poliidroxicetonas, ou substâncias que 
produzem, por hidrólise, esses compostos. Todos contêm C, H, O. Alguns contêm 
N, S e P. Muitos podem ser representados pela fórmula empírica Cm(H2O)n, da qual 
se origina o nome carboidratos. Os carboidratos se classifi cam em monossacarídeos, 
oligossacarídeos e polissacarídeos.
Monossacarídeos
São os mais simples dos carboidratos, sendo o mais abundante a glicose, molé-
cula combustível que desempenha papel central na bioenergética da maioria dos 
organismos. Os monossacarídeos podem ser classifi cados de acordo com a função 
química em aldoses e cetoses, apresentando, respectivamente, função aldeído e ce-
tona. De acordo com o número de átomos de carbonos, os monossacarídeos (as 
aldoses e cetoses) podem apresentar de três a nove átomos de carbonos. A seguir, 
exemplos de monossacarídeos com três até seis átomos de carbonos na forma de 
aldoses e cetoses.
 Trioses Tetroses
Carboidratos 
e lipídios
5
Silvio Cláudio da Costa
BIOQUÍMICA
52
Pentoses
Estereoisomeria dos monossacarídeos
Os monossacarídeos, com exceção da diidroxiacetona, contêm um ou mais átomos 
de carbono assimétrico (ligados por quatro substituintes diferentes) podendo, dessa 
forma, apresentar vários estereoisômeros. Para os carboidratos que apresentam dois 
ou mais átomos de carbono assimétrico, os prefi xos D e L referem-se ao átomo de car-
bono assimétrico (C*) mais afastado do átomo de carbono carbonílico. Esta notação 
leva em consideração a confi guração absoluta do gliceraldeído e não o desvio da luz 
plano-polarizada, ou seja, não indica se a molécula é levorrotatória ou dextrorrotató-
ria. A partir do número de carbonos assimétricos de um monossacarídeo, é possível 
calcular o número de estereoisômeros, utilizando a expressão 2n, onde n representa 
o número de C* existentes molécula. Ex.: aldohexoses tem quatro C*, logo 24 = 16.
Hexoses
Mutarrotação da D-glicose
Grande parte dos monossacarídeos com cinco ou mais carbonos, como a glico-
se e frutose, por exemplo, existem como compostos cíclicos em que os grupos al-
deído ou cetona se combinam intramolecularmente com um grupo hidroxila, dando 
53
origem a compostos cíclicos, respectivamente hemiacetais e hemicetais. O fenômeno 
de ciclização permite à D-glicose existir em duas formas cristalinas idênticas quanto à 
composição química, α-D-glicose e β-D-glicose, as quais podem ser cristalizadas, res-
pectivamente, a partir de solução aquosa e de um solvente orgânico (piridina). Tanto 
α e β-D-glicose, quando dissolvidas em H2O, convertem-se espontaneamente, com o 
tempo, em uma mistura formada de 1/3 de α-D-glicose e 2/3 de β-D-glicose, um fenô-
meno que é acompanhado por uma mudança no valor de rotação óptica denominada 
de mutarrotação.
Formas anoméricas da D-glicose 
Carboidratos 
e lipídios
BIOQUÍMICA
54
Oligossacarídeos
Os monossacarídeos ou açúcares simples podem ligar-se entre si por meio de 
ligações glicosídicas, dando origem aos oligossacarídeos e polissacarídeos, depen-
dendo do número de monossacarídeos interligados. Dentre os oligossacarídeos, 
carboidratos formados por algumas poucas unidades monossacarídicas, destacam-
se os dissacarídeos formados por duas unidades, como, por exemplo, a maltose, a 
celobiose e a isomaltose, entre outros.
Maltose
A maltose é constituída por duas unidades de glicose, ligadas ente si por meio 
de uma ligação glicosídica do tipo α(1→4), podendo ser obtida pela hidrólise do 
amido. Apresenta poder redutor por causa do carbono anomérico livre no segundo 
resíduo de glicose. Reduz íon metálico como Cu++ a Cu2O. 
Celobiose e isomaltose
A celobiose é resultante da hidrólise da celulose. Contém duas unidades de 
glicose. É redutor, pois a exemplo da maltose, apresenta o carbono anomérico 
livre no segundo resíduo de glicose. O carbono 1 da primeira glicose está ligado 
ao carbono 4 da segunda glicose numa ligação do tipo β(1→4). A isomaltose é o 
produto de hidrólise do amido, e possui ligação glicosídica α(1→6).
Polissacarídeos
Polissacarídeos são macromoléculas constituídas por muitas unidades de açúca-
res e representam a forma mais abundante de carboidratos na natureza. A partir dos 
55
polissacarídeos, é possível obter oligossacarídeos e monossacarídeos, dependendo 
da extensão do processo de hidrólise. Os polissacarídeos podem ser classifi cados 
de acordo com a sua composição monomérica em homopolissacarídeos e hete-
ropolissacarídeos. Homopolissacarídeos são aqueles constituídos por um único 
tipo de monossacarídeo, como o amido, o glicogênio, a celulose e a quitina. Os he-
teropolissacarídeos contêm duas ou mais unidades monoméricas diferentes como, 
por exemplo, o ácido hialurônico que contém resíduos alternados de ácido D-gli-
curônico e N-acetil-D-glicosamina, os peptídeoglicanos e os glicosaminoglicanos. 
Homopolissacarídeos
A amilose e a amilopectina são homopolissacarídeos que constituem o amido, 
produto da fotossíntese encontrado na forma de grandes grânulos nos cloroplas-
tos das células vegetais. A α-amilose se apresenta na forma de longas cadeias não 
ramifi cadas. Portanto, trata-se de um polissacarídeo linear onde as unidades de 
D-glicose são mantidas por ligação do tipo α(1→4). A amilopectina é um polissa-
carídeo altamente ramifi cado, apresentando ligações do tipo α(1→4) e α(1→6) 
nos pontos de ramifi cação. O glicogênio é um polímero de glicose semelhante 
à amilopectina, porém apresenta maior grau de ramifi cação, e é encontrado no 
fígado e nos músculos. A celulose é um homopolímero de glicose, não ramifi cado, 
que apresenta unidades recorrentes de glicose interligadas por meio de ligações 
β(1→4). O tipo de ligação resulta em propriedades físico-químicas muito diferen-
tes, a celulose e a amilose diferem entre si apenas no tipo de ligação pelo qual as 
unidades de glicose são interligadas. A quitina também é um homopolissacarídeo, 
e tem como unidade monossacarídica resíduos de N-acetilglicosamina, unidos me-
diante ligações do tipo β(1→4).
Heteropolissacarídeos
Os peptídeoglicanos são heteropolissacarídeos formados por resíduos de N-a-
cetil-D-glicosamina e o ácido acetilmurâmico ligados entre si por meio de ligações 
Carboidratos 
e lipídios
Ácido
BIOQUÍMICA
56
do tipo β(1→4), formando longas cadeias, as quais se dispõem lado a lado e são 
interligadas mediante pequenos polipeptídeos, formando uma superestrutura, os 
peptideoglicanos. O ácido hialurônico também é um heteropolissacarídeo, classi-
fi cado como glicosaminoglicano, constituído de unidades alternadas de ácido D-
glicurônico e N-acetil-D-glicosamina. 
Glicoconjugados
Originam-se da ligação covalente de moléculas de carboidratos a proteínas: gli-
coproteínas e proteoglicanos. As glicoproteínas apresentam como grupos prosté-
ticos um ou mais oligossacarídeos unidos covalentemente por meio de ligações 
N-glicosídicas ou O-glicosídicas. Os proteoglicanos são formados pela união cova-
lente e não covalente de proteínas e glicosaminoglicanos.
LIPÍDIOS
São biomoléculas orgânicas, cuja característica geral é apresentarem alta solubi-
lidade em solventes apolares e baixa solubilidade em água. Em muitos