4 MATERIA BIOQUIMICA

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FACULDADE ÚNICA 
DE IPATINGA 
BIOQUÍMICA 
 
Lorran Miranda Andrade de Freitas 
Igor Antônio de Araújo Pinto 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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Menu de Ícones 
Com o intuito de facilitar o seu estudo e uma melhor compreensão do conteúdo 
aplicado ao longo do livro didático, você irá encontrar ícones ao lado dos textos. Eles 
são para chamar a sua atenção para determinado trecho do conteúdo, cada um 
com uma função específica, mostradas a seguir: 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
São sugestões de links para vídeos, documentos cientí-
fico (artigos, monografias, dissertações e teses), sites ou 
links das Bibliotecas Virtuais (Minha Biblioteca e Biblio-
teca Pearson) relacionados com o conteúdo abor-
dado. 
 
Trata-se dos conceitos, definições ou afirmações im-
portantes nas quais você deve ter um maior grau de 
atenção! 
 
São exercícios de fixação do conteúdo abordado em 
cada unidade do livro. 
 
São para o esclarecimento do significado de determi-
nados termos/palavras mostradas ao longo do livro. 
 
Este espaço é destinado para a reflexão sobre ques-
tões citadas em cada unidade, associando-o a suas 
ações, seja no ambiente profissional ou em seu cotidi-
ano. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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SUMÁRIO 
 
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA .................................................................. 5 
1.1 BIOQUÍMICA COMO CIÊNCIA E NO COTIDIANO ................................................ 5 
1.2 LIGAÇÕES E INTERAÇÕES MOLECULARES ............................................................. 7 
1.3 PROPRIEDADES DA ÁGUA..................................................................................... 10 
1.4 ISOMERIA ÓTICA ................................................................................................... 11 
 FIXANDO O CONTEÚDO ....................................................................................... 14 
 
ÁCIDOS NUCLEICOS ............................................................................... 18 
2.1 INTRODUÇÃO ........................................................................................................ 18 
2.2 ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS .................................................................. 18 
2.3 ESTRUTURA DO RNA E DO DNA ............................................................................. 20 
2.4 DUPLICAÇÃO DO DNA ......................................................................................... 24 
2.5 TRANSCRIÇÃO DO DNA PARA RNA ..................................................................... 26 
2.6 TRADUÇÃO DE RNA PARA PROTEÍNAS ................................................................. 28 
 FIXANDO O CONTEÚDO ....................................................................................... 31 
PROTEÍNAS ............................................................................................... 35 
3.1 ESTRUTURA.............................................................................................................. 35 
3.2 FUNÇÃO ................................................................................................................. 39 
3.3 DESAMINAÇÃO ..................................................................................................... 41 
3.4 CICLO DA URÉIA ................................................................................................... 43 
 FIXANDO O CONTEÚDO ....................................................................................... 46 
ENZIMAS .................................................................................................. 50 
4.1 ESTRUTURA.............................................................................................................. 50 
4.2 FUNÇÃO ................................................................................................................. 53 
4.3 CINÉTICA ENZIMÁTICA ......................................................................................... 56 
4.4 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA ......................................................................................... 58 
 FIXANDO O CONTEÚDO ....................................................................................... 61 
CARBOIDRATOS ...................................................................................... 65 
5.1 ESTRUTURA.............................................................................................................. 65 
5.2 FUNÇÃO ................................................................................................................. 73 
5.3 GLICÓLISE .............................................................................................................. 77 
5.4 FERMENTAÇÃO ...................................................................................................... 80 
 FIXANDO O CONTEÚDO ....................................................................................... 82 
LIPÍDEOS .................................................................................................. 85 
6.1 INTRODUÇÃO ........................................................................................................ 85 
6.2 LIPÍDEOS DE ARMAZENAMENTO ........................................................................... 85 
6.3 LIPÍDEOS CONSTITUINTES DE MEMBRANAS BIOLÓGICAS ................................... 88 
6.4 ESTRUTURA DAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS ....................................................... 92 
6.5 CICLO DE LYNEN ................................................................................................... 95 
 FIXANDO O CONTEÚDO ....................................................................................... 99 
 
UNIDADE 
06 
UNIDADE 
01 
UNIDADE 
02 
UNIDADE 
03 
UNIDADE 
04 
UNIDADE 
05 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
4 
 
 
 
CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO E CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS
 ............................................................................................................... 103 
7.1 INTRODUÇÃO ...................................................................................................... 103 
7.2 CICLO DO ÁCIDO CÍTRICO ................................................................................ 103 
7.3 CADEIA TRANSPORTADORA DE ELÉTRONS ........................................................ 107 
 FIXANDO O CONTEÚDO ..................................................................................... 112 
RESPOSTAS DO FIXANDO O CONTEÚDO ......................................... 115 
REFERÊNCIAS .................................................................................... 116 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
UNIDADE 
07 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
5 
 
 
 
CONFIRA NO LIVRO 
 
Nesta unidade serão abordados a bioquímica como ciência e no 
cotidiano do discente, as ligações e as interações moleculares entre 
os átomos, as propriedades da molécula de água que a tornam um 
sovente universal indispensável para a vida e o evento de isomeria 
ótica como fonte de variação estrutural molecular. 
Nesta unidade serão abordados as estruturas dos ácidos desoxir-
ribonucleotídeos (DNA) e dos ácidos ribonucleotídeos (RNA), suas 
conformações estruturais em procariotos e em eucariotos e os 
eventos de replicação do DNA, transcrição de DNA para RNA e 
os de tradução do RNA mensageiro para proteínas apresen-
tando as diferenças essenciais entre organismos eucariotos e pro-
cariotos. 
 
 
Nesta unidade serão abordados a estrutura básica dos aminoáci-
dos, as propriedades individuais dos aminoácidos atribuídas por sua 
cadeia lateral, as reações de síntese e degradação de proteínas, as 
interações moleculares que atribuem o formato das proteínas, as 
funções associadas as estruturas proteicas e as vias metabólicas de 
Desaminação e ciclo da uréia. 
Nesta unidade serão abordados a importância das enzimas para 
os organismos vivos, como as enzimassão capazes de acelerar a 
velocidade de uma reação química, a classificação, estruturas e 
função das enzimas, os princípios que regulam a atividade e ve-
locidade das reações enzimáticas assim como os princípios en-
volvidos na inibição das reações enzimáticas. 
 
 
Nesta unidade serão abordados as estruturas básicas dos carboidra-
tos, as reações de ciclização das moléculas de carboidratos, a clas-
sificação das estruturas de carboidratos de acordo com o número 
de monossacarídeos, as reações de síntese e degradação de polis-
sacarídeos, as principais funções dos carboidratos e as reações me-
tabólicas de glicólise, gliconeogênese e fermentação. 
Nesta unidade serão abordados as estruturas dos lipídeos, suas 
principais funções associadas ao amarzenamento energético, 
como constituintes das membranas biológicas e como precurso-
res de moléculas biologicamente ativas, a estrutura geral e fun-
ções das membranas biológicas e a principal via metabólica de 
degração de lipídeos de armazenamento energético de cadeia 
longa. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
6 
 
 
 
 
Nesta unidade serão abordados os princípios dos eventos me-
tabólicos, o metabolismo como eventos interconectados, o ci-
clo do ácido cítrico como ponte central metabólica, a cadeia 
transportadora de elétrons como principal contribuinte para 
produção de energia química na forma de Adenosina Trifosfato 
(ATP) e a produção energética geral de todos os eventos me-
tabólicos discutidos nas unidades anteriores. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
5 
 
 
 
INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA 
 
 
 
1.1 BIOQUÍMICA COMO CIÊNCIA E NO COTIDIANO 
 A Bioquímica pode ser definida como o estudo da química de organismos vi-
vos e da química relacionada com estes, formando uma ponte entre a Biologia e a 
Química pois estuda como complexas reações e estruturas químicas originam vida e 
processos relacionados com a vida. Podemos também definir Bioquímica como o 
estudo da vida em nível molecular, tendo como finalidade principal definir como um 
conjunto de moléculas inanimadas, que compõem os organismos vivos, interagem 
entre si para conservar e perpetuar o estado vital (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
CLARK; CHOI; DOUGLAS, 2018; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
A disciplina de Bioquímica é fundamental para a formação dos profissionais 
de áreas das Ciências Biológicas e Saúde uma vez que possibilita ao discente com-
preender os processos biológicos a nível molecular, viabilizando o entendimento dos 
mecanismos celulares envolvidos no desenvolvimento dos processos evolutivos e pa-
tológicos em micro e macro sistemas (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 
2019). 
Dessa forma bacharéis em biologia fazem uso do conhecimento de bioquí-
mica para realizarem pesquisas na área de bioquímica ou em outras áreas que te-
nham como base a bioquímica, como por exemplo a própria biologia molecular, a 
genética, as fisiologias vegetal e animal, inclusive a imunologia, além de outras. Além 
disso através da compreensão das estruturas e interações bioquímicas podem ser re-
alizadas diversas intervenções biológicas com o objetivo de prevenir, tratar e curar 
doenças, assim como de aumentar a produtividade industrial e na agricultura. 
Cada organismo, por mais simples ou complexo que seja, é meramente um 
sistema bioquímico. A incrível habilidade de crescer e reproduzir parece colocar os 
diversos organismos à parte do mundo dos sólidos, líquidos e dos gases, notoriamente 
conhecidos na Química. A vida depende quase que exclusivamente de reações bi-
oquímicas que ocorrem o tempo todo desde a origem da vida, incluindo nossa res-
piração no âmbito celular e até mesmo a fotossíntese no âmbito global. 
 
UNIDADE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
6 
 
 
 
 
 
 
Figura 1: Experimento de Miller 
 
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019) 
https://bit.ly/3njDa6d. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
7 
 
 
 
1.2 LIGAÇÕES E INTERAÇÕES MOLECULARES 
Para compreender como os seres vivos são formados a partir de matéria ina-
nimada, é essencial saber como são formadas as ligações que mantêm os átomos 
das moléculas unidos. Todos os organismos, do mais simples ao mais complexo são 
formados por átomos, em organismos vivos, somente parte desses átomos são utiliza-
dos, com destaque para as moléculas de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, 
fósforo e enxofre, que apresentam maior abundância nas moléculas orgânicas. 
Dessa forma, a compreensão das interações entre os átomos é necessária para a 
compreensão da bioquímica. 
A interação entre os átomos em sistemas orgânicos ocorre através dos elé-
trons, uma vez que os prótons e nêutrons são firmemente ligados ao próprio átomo, 
apenas os elétrons podem ser compartilhados (Figura 2). Esses átomos são relativa-
mente instáveis devido a não possuírem sua camada eletrônica mais externa, ou ca-
mada de valência, completa. Assim, ao compartilhar elétrons, eles buscam estabilizar 
essa camada eletrônica, sendo que átomos diferentes precisam compartilhar núme-
ros diferentes de elétrons de acordo com qual camada eletrônica é a mais externa 
e de quantos elétrons ele possui nessa camada, por exemplo o carbono precisa de 
4 elétrons, o oxigênio de 2 e o hidrogênio de 1. Dessa maneira ocorrem as interações 
entre átomos iguais e diferentes entre si. Porém existem interações que levam a liga-
ções com propriedades diferentes (ALBERTS et al., 2011). 
 
Figura 2: Distribuição de elétrons nas camadas eletrônicas de alguns elementos 
 
Fonte: Adaptado de Alberts et. al., (2011) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
8 
 
 
 
Assim, as principais ligações químicas que precisamos conhecer são as liga-
ções covalentes, interações iônicas e as pontes de hidrogênio (ou ligações de hidro-
gênio). 
Quando há um compartilhamento de elétrons entre dois átomos a fim de atin-
girem uma maior estabilidade é chamada de Ligação Covalente. Já nas Interações 
Iônicas alguns átomos preferem perder seus elétrons da camada mais externa, reali-
zando uma doação de elétrons para atingir sua estabilidade, enquanto outros po-
dem aceitar esses elétrons atingindo também a sua estabilidade, realizando uma co-
operação eletrônica (Figura 3). As ligações covalentes polares têm enorme impor-
tância biológica, pois criam dipolos permanentes, permitindo, assim, que a interação 
entre as moléculas ocorra por meio de forças elétricas. Qualquer molécula grande, 
que contenha muitos grupos polares, terá uma superfície com um padrão de distri-
buição de cargas parcialmente positivas e parcialmente negativas. Quando uma 
molécula dessas encontrar uma segunda molécula que possua um padrão seme-
lhante (complementar), as duas poderão sofrer uma atração recíproca por meio de 
interações eletrostáticas que se assemelham (mas são mais fracas) às ligações iôni-
cas (ALBERTS et al., 2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARZZOCO; TORRES, 1999). 
 
Figura 3: Exemplificação das ligações químicas por compartilhamento e transferência de 
elétrons em sua camada de valência. 
 
Fonte: Alberts et. al., (2011, p. 43) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
9 
 
 
 
Em resumo, quando os elétrons são doados de um átomo a outro, há a forma-
ção de uma ligação iônica; quando dois átomos compartilham um mesmo par de 
elétrons, há a formação de uma ligação covalente. 
Quando há um compartilhamento parcial de elétrons dessa última camada 
entre dois átomos temos as Pontes de Hidrogênio (Figura 4). Esse último tipo de inte-
ração molecular é característico nos átomos considerados eletronegativos, dentre 
eles, principalmente o oxigênio, nitrogênio e enxofre. Quando um desses átomos se 
liga a um hidrogênio para atingir sua estabilidade ocorre o fenômeno de formação 
de polos temporários, fazendo com que o elétron passe mais tempo com o átomo 
eletronegativo, que fica com carga negativa temporária, enquanto o hidrogênio fica 
com carga positiva enquanto o elétron está fora de sua orbita eletrônica. Através da 
interação entreesses polos temporários são formadas as pontes de hidrogênio 
(ALBERTS et al., 2011). 
 
Figura 4: Modelo de pontes (ligações) de hidrogênio (linhas tracejadas em vermelho) típicas 
em moléculas como o DNA 
 
Fonte: Adaptado de Alberts et. al., (2011) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
10 
 
 
 
 
 
1.3 PROPRIEDADES DA ÁGUA 
A água é a molécula mais abundante das substâncias presentes nas células. 
A célula é a unidade básica da vida, sendo formada pela interações de diversas 
moléculas de ácidos nucleicos, carboidratos, proteínas e lipídeos, as unidades bási-
cas, também chamadas de unidades monoméricas, como exemplo os aminoácidos 
ou os monossacarídeos que são unidos para a formação das macromoléculas de 
proteínas ou monossacarídeos respectivamente, que por sua vez se combinam for-
mando estruturas maiores chamadas de unidades macromoleculares, como o DNA 
se combinando a proteínas para a formação dos cromossomos, sendo as diversas 
unidades macromoleculares que em combinação formam a célula (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; VIEIRA; GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002). 
A água é formada pela união de um átomo de oxigênio e dois de hidrogênio 
(Figura 5), dando a essa molécula assimétrica a capacidade de formar polos tempo-
rários. Esse evento não é exclusivo da molécula de água, sendo a polaridade mole-
cular a capacidade de uma molécula de formar polos e interagir por pontes de hi-
drogênio. Sendo assim temos a água como uma substância polar e por tal caracte-
rística temos as substâncias hidrofílicas àquelas que se dissolvem bem em água além 
dos solutos. Entretanto, mesmo sendo polar, a água consegue interagir em pequena 
proporção com substâncias apolares (ou hidrofóbicas), sendo dessa forma conside-
rada um solvente universal (ALBERTS et al., 2011). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
11 
 
 
 
Figura 5: Fórmula e estrutura linear da água (𝐇𝟐𝟎) e do oxigênio (𝟎𝟐) denotando suas carac-
terísticas polares e apolares devido às suas peculiaridades dimensionais 
 
Fonte: Alberts et. al., (2011, p. 48) 
 
 
 
1.4 ISOMERIA ÓTICA 
As moléculas interagem formando estruturas diversas de acordo com suas in-
terações moleculares definidas por seus átomos e suas estruturas. Entretanto algumas 
moléculas têm como característica poderem formar estruturas diferentes mesmo 
quando são ligadas aos mesmos átomos. Tal capacidade é chamada de isomeria 
ótica. Essa característica é limitada a átomos que compartilham no mínimo 4 elétrons 
quando ligados a grupos moleculares diferentes (SOLOMONS; FRYHLE, 2012). 
 
 
https://bit.ly/3d3tJDy. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
12 
 
 
 
O carbono é uma molécula que pode resultar em isômeros, pois realiza o com-
partilhamento de quatro elétrons. Quando esses elétrons são compartilhados entre 
grupos diferentes ocorre a possibilidade da formação de duas moléculas com os 
mesmos grupos moleculares, porém arranjados de maneira diferentes, dando origem 
a duas moléculas distintas. Um comum exemplo disso são as mãos humanas (Figura 
6), que apesar de possuírem os mesmos dedos, são espelhadas, ou seja, não possuem 
a mesma sequência de formação, sendo consideradas isômeros óticos, uma vez que 
são o espelho uma da outra (enantiômeros) (NELSON; COX, 2019; SOLOMONS; 
FRYHLE, 2012). 
 
Figura 6: Isomeria ótica representada pela molécula de gliceraldeído (𝐂𝟑𝐇𝟔𝐎𝟑) 
 
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019) e Solomons e Fryhle (2012) 
 
Se observamos atentamente veremos a imagem especular da mão direita e 
da mão esquerda na Figura 6. Além disso, também podemos ver que as mãos direita 
e esquerda não são sobreponíveis, tal como moléculas de enantiômeros também 
não são (SOLOMONS; FRYHLE, 2012). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
13 
 
 
 
 
 
 
 
 
O medicamento Talidomida foi lançado no mercado, na década de 1950, por uma pe-
quena empresa alemã, a fim de controlar sintomas como náuseas e ansiedade. Isso fez 
com que esse medicamento ficasse bastante popular entre gestantes, já que possuía efi-
cácia no combate aos recorrentes sintomas do período gestacional. Por possuir um car-
bono quiral em sua molécula, a talidomida possui isômeros óticos, sendo que a molécula 
destro ou enantiômero (R) desvia o plano de luz polarizada para a direita, e a molécula 
levo ou enantiômero (S) desvia o plano de luz polarizada para a esquerda (Figura 7). Assim, 
o medicamento era uma mistura racêmica, que é oticamente inativa porque contém par-
tes iguais desses dois enantiômeros. O isômero dextrogiro era responsável pelas proprieda-
des analgésicas e sedativas, enquanto a talidomida levogira é teratogênica, isto é, pro-
voca mutações no feto. 
 
Figura 7: Representação dos enantiômeros presentes na talidomida 
 
Fonte: Oliveira e Quadros (2020, p. 487) 
 
No final da década de 50, o produto já era comercializado em 147 países. Entretanto nos 
anos de 1959 e 1960, diversos casos de má formação congênita levaram ao estudo dessa 
droga, descobrindo seus efeitos teratogênicos. Estima-se que cerca de oito mil crianças 
tenham nascido com deformidades congênitas graves em função do consumo de talido-
mida pelas mães, durante a gravidez. No Brasil esses efeitos do medicamento foram ainda 
mais trágicos, pois além da droga ter sido retirada do mercado com certo “atraso”, e seu 
uso no tratamento de outras doenças como Lúpus, Câncer e Tuberculose, associado à 
desinformação, acarretaram duas outras gerações de crianças vitimadas pela droga. 
Trata-se, portanto, de um fato histórico marcante, em nível mundial, tanto pelo seu im-
pacto quanto pela noção que ele nos traz sobre a importância de estudos bioquímicos 
especializados na área de medicamentos e principalmente da isomeria ótica das molé-
culas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
14 
 
 
 
FIXANDO O CONTEÚDO 
1. Responsável por 70 a 85% da massa corpórea de maior parte dos seres vivos, a 
água possui propriedades físico-químicas peculiares. Considere as afirmativas: 
 
I. A molécula de água é polarizada, ou seja, apesar de ter carga elétrica total igual 
a zero, possui carga elétrica parcial negativa na região do oxigênio e carga elé-
trica parcial positiva na região de cada hidrogênio. 
II. Na água em estado líquido, a atração entre moléculas vizinhas cria uma espécie 
de rede fluida, em contínuo rearranjo, com pontes de hidrogênio se formando e 
se rompendo a todo momento. 
III. A tensão superficial está presente nas gotas de água, sendo responsável pela 
forma peculiar que elas possuem. 
IV. O calor específico é definido como a quantidade de calor absorvida durante a 
vaporização de uma substância em seu ponto de ebulição. 
 
Assinale a alternativa que contenha todas as afirmativas CORRETAS. 
 
a) I, II e IV. 
b) I, III e IV. 
c) I, II e III. 
d) I e III. 
e) II e IV. 
 
2. Sobre a água, assinale a sequência de V (para verdadeiro) ou F (para falso) que 
mais se adequa para as seguintes afirmações: 
 
(X) A água é considerada uma solução universal. 
(X) As moléculas de água são dipolares. 
(X) A coesão entre as moléculas de água só é possível em razão da presença de 
pontes de hidrogênio. 
(X) A água apresenta baixos valores de calor específico, evitando variações bruscas 
na temperatura dos organismos. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
15 
 
 
 
(X) Reações químicas em que ocorre união entre moléculas, com formação de água 
como produto, são chamadas reações de hidrólise. 
 
a) V,V,V,V,V. 
b) F,F,F,F,F. 
c) V,F,V,F,V. 
d) F,V,V,F,F. 
e) F,V,V,V,F. 
 
3. Moléculas anfipáticas ou anfifílicas, são moléculas que apresentam características 
hidrofílicas (solúvel em meio aquoso), e hidrofóbicas (insolúvel em água, porém 
solúvel em lipídios e solventes orgânicos). A atividade de um detergente é atribu-
ída a seu comportamento anfipático, apresentando em sua molécula duas regi-
ões distintas, uma polar e uma apolar, quanto maiores e mais distintas essas regi-
ões, maior sua capacidade emulsificante. Além dessa propriedade,a presença 
de cargas na molécula é outro fator que contribui em sua atividade. Marque a 
alternativa que corresponde a molécula de detergente com maior atividade 
emulsificante. 
 
a) CH3(CH2)10O2Na 
b) CH3(CH2)15O2Na 
c) CH3(CH2)12O2Na 
d) CH3(CH2)11O2Na 
e) CH3CH2O2Na 
 
4. Complete a frase corretamente. “A água, substância essencial para a vida no pla-
neta...” 
 
a) Apresenta-se em quantidade invariável, de espécie para espécie. 
b) Tende a aumentar seu percentual nos tecidos humanos com o passar da idade. 
c) Em geral é mais abundante em células com maior metabolismo. 
d) É considerado um solvente universal por ser uma substância apolar. 
e) É uma molécula linear. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
16 
 
 
 
5. A condição necessária para a ocorrência de isomeria ótica é que a substância 
apresente assimetria. 
 
 
Considere as representações espaciais das estruturas a seguir: 
Em relação às estruturas I, II, III e IV afirma-se, corretamente 
 
a) Todas apresentam atividade ótica. 
b) Somente a I e a II apresentam atividade ótica. 
c) Somente a I e a III apresentam atividade ótica. 
d) Somente a III e a IV apresentam atividade ótica. 
e) Somente a II e a IV apresentam atividade ótica. 
 
6. Sobre as ligações iônicas e ligações covalentes, analise as afirmativas abaixo, dê 
Verdadeiro (V) ou Falso (F). 
(X) As ligações iônicas são atrações entre moléculas com íons de cargas opostas. 
(X) Os compostos iônicos podem ser formados por elementos do mesmo lado da ta-
bela periódica, ou seja, entre elementos metálicos e não metálicos. 
(X) As ligações covalentes podem ocorrer entre dois elementos eletronegativos e são 
responsáveis pela existência de íons e moléculas poliatômicas. 
(X) Nas ligações covalentes, os elementos tendem a ligar-se de modo a completar o 
seu octeto, com isso compartilham seus elétrons na formação das moléculas. 
 
Assinale a alternativa que demonstre a sequência correta. 
 
a) V, V, V, V. 
b) V, F, V, V. 
c) V, F, F, V. 
d) V, V, V, F. 
e) V, F, V, F. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
17 
 
 
 
 
7. As células são estruturas conhecidas como unidades estruturais e funcionais dos 
organismos vivos. Elas são formadas basicamente por substâncias orgânicas e inor-
gânicas. São consideradas substâncias inorgânicas: 
 
a) Lipídios e proteínas. 
b) Proteínas e água. 
c) Sais minerais e vitaminas. 
d) Água e sais minerais. 
e) Lipídios e carboidratos. 
 
8. Analise os compostos a seguir: 
1. CH3COCH3 
2. CH3COOCH3 
3. CH3CH2CHO 
4. CH3CH2COOH 
5. CH3CH2CH2OH 
6. CH3OCH2CH3 
 
São isômeros os pares 
 
a) 1 e 5; 2 e 4. 
b) 2 e 4; 3 e 5. 
c) 1 e 3; 2 e 4. 
d) 3 e 6; 1 e 5. 
e) 2 e 4; 3 e 6. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
18 
 
 
 
ÁCIDOS NUCLEICOS 
 
 
 
2.1 INTRODUÇÃO 
Os ácidos nucleicos são responsáveis pelo armazenamento e utilização de in-
formação genética para realizar respostas celulares mediantes a estímulos internos e 
externos, assim como pela transmissão dessa informação para os descendentes de 
um indivíduo. Serão discutidos a estrutura do ácido ribonucleico (RNA) e do ácido 
desoxirribonucleico (DNA), a interação entre as bases nitrogenadas complementa-
res, a estrutura conformacional adotada pelo RNA e pelo DNA e os mecanismos de 
transcrição de DNA para RNA e de tradução de RNA para polipeptídeos. O assunto 
traz uma análise crítica sobre a importância da estrutura dos ácidos nucleicos e dos 
mecanismos envolvidos em sua aplicação biológica para a evolução das espécies 
e manutenção da vida. 
 
2.2 ESTRUTURA DOS ÁCIDOS NUCLEICOS 
Os ácidos nucleicos são constituídos por três elementos distintos (Figura 8), um 
grupo fosfato (PO ), uma pentose, um carboidrato contendo cinco carbonos apre-
sentando duas formas que diferenciam o DNA, que contém desoxirribose, e o RNA, 
que contém a ribose, e por último uma base nitrogenada (NELSON; COX, 2019). 
 
Figura 8: Estrutura geral dos ácidos nucleicos 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 281) 
UNIDADE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
19 
 
 
 
Existem um total de cinco bases nitrogenadas que compões a estrutura dos 
ácidos nucleicos (Figura 9). Adenina e guanina são classificadas como purinas, es-
tando presente no DNA e no RNA, as classificadas como pirimidinas são a citosina, 
presente no DNA e no RNA, a timina, que é exclusiva do DNA e a uracila que é exclu-
siva do RNA (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 
2014). 
 
Figura 9: Estrutura das bases nitrogenadas que compõem os ácidos nucleicos 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 283) 
 
As bases nitrogenadas possuem uma conformação estrutural que permite sua 
ligação com uma base nitrogenada correspondente (Figura 10), assim, no DNA a 
adenina se liga à timina, enquanto a guanina se liga a citosina, enquanto no RNA a 
uracila assume a posição da timina ao se ligar a adenina de forma complementar 
(NELSON; COX, 2019; MARQUES; BALDINI, 2017; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
20 
 
 
 
 
 
2.3 ESTRUTURA DO RNA E DO DNA 
Durante a duplicação do DNA e durante a síntese de RNA os ácidos nucleicos 
são unidos pela atividade das enzimas DNA e RNA polimerase, realizando a conexão 
entre o grupo fosfato, ligado ao quinto carbono da pentose, e a pentose de outro 
ácido nucleico através de uma ligação fosfodiéster ao terceiro carbono (Figura 3), 
dessa forma, pode se dizer que a síntese do DNA e do RNA ocorre entre o a posição 
5’ e 3’ (leia-se cinco linha e três linha), das pentoses (MARQUES; BALDINI, 2017; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
Figura 10: Ligação fosfodiéster entre ácidos nucleicos 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 285) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
21 
 
 
 
Após a síntese do RNA a partir do molde de DNA, chamada transcrição, o RNA 
será direcionado a eventos celulares de acordo com a necessidade biológica. O 
RNA é um filamento único de ácidos nucleicos, entretanto, devido a complementa-
riedade das bases nitrogenadas, estruturas organizacionais tridimensionais podem ser 
formadas, podendo apresentar as estruturas de fita simples, protuberâncias, alças in-
ternas, grampos e até mesmo de dupla hélice em forma de grampo (Figura 11). Essa 
interação entre os ácidos nucleicos do RNA atribui maior estabilidade a molécula, 
que pode exercer sua atividade com risco relativamente inferior devido a menor 
chance de quebra ou degradação (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 
2019). 
 
Figura 11: Estruturas tridimensionais adotadas pela molécula de RNA 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 295) 
 
Dependendo a conformação adotada pelo RNA, atribuído a sequência do 
mesmo, ele poderá assumir função enzimática como no caso do ribossomo, função 
na regulação genética, atuando como promotores, controladores ou inibidores, ou 
serem traduzidos para proteínas. Por sua vez, o DNA possui o formato de uma dupla 
hélice, onde as bases purínicas e pirimídicas estão ligadas de maneira complementar 
em uma fita dupla que se contorce no formato de hélice devido a pontes de hidro-
gênio formadas ao longo da estrutura (Figura 12) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
22 
 
 
 
Figura 12: Estrutura tridimensional adotada pelo DNA 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 289) 
 
Essa estrutura tridimensional é chamada de cromatina, que irá ser combinada 
a proteínas especificas para a formação da estrutura cromossômica. Os procariotos 
possuem um cromossomo único circular combinado a proteínas e a moléculas estru-
turais de RNA, entretanto, devido a sua elevada atividade de transcrição, o cromos-
somo procarioto é pouco condensado (Figura 13). Além do cromossomo, os procari-
otos apresentam uma pequena estrutura de DNA circular que contém genes associ-
ados a características específicas do organismo, chamados plasmídeos 
 
Figura 13: Estruturas do DNA de procariotos 
 
Fonte: Adaptado de Nelsone Cox (2019) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
23 
 
 
 
Os eucariotos possuem um genoma muito maior e mais complexo, o que é 
refletido em sua organização estrutural. A cromatina se combina com proteínas em 
dois estados distinto, a heterocromatina, onde ocorre super condensação da croma-
tina, tornando o genoma da região inacessível a transcrição imediata, e a eucroma-
tina, onde ocorre a condensação moderada, com acesso praticamente imediato as 
informações gênicas contidas no local (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; 
COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
A distribuição das regiões mais ou menos condensadas de cromatina está re-
lacionada ao tipo de tecido e fase celular, uma vez que alguns genes não são ne-
cessários para determinadas células ou em determinadas fases do ciclo celular, a 
região onde eles se encontram são super condensados em heterocromatina 
(NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
Os cromossomos dos eucariotos possuem uma estrutura linear com regiões dis-
tintas, apresentando extremidades chamadas de telômeros, com função de prote-
ção, e uma região onde as cromátides irmãs são conectadas, chamado centrômero. 
Além disso, alguns cromossomos possuem outras estruturas chamadas de satélites, 
unidos por hastes a região cromossômica principal (Figura 14) (BERG; TYMOCZKO; 
STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
Figura 14: Estrutura dos cromossomos dos eucariotos 
 
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
24 
 
 
 
 
 
2.4 DUPLICAÇÃO DO DNA 
A replicação do DNA (Figura 15) ocorre durante a interfase celular, sendo ini-
ciada pela desespiralização da dupla hélice pela enzima topoisomerase, em sequên-
cia as bases complementares são separadas pela enzima helicase, separando a du-
pla fita de DNA em duas fitas simples, uma fita chama “sense” e uma “antisense”. A 
replicação do DNA é realizada pela enzima DNA polimerase, que adiciona as bases 
nitrogenadas correspondentes a fita molde. Entretanto, as fitas de DNA originais pos-
suem sentidos diferentes de síntese, sendo que a DNA polimerase só consegue adici-
onar bases nitrogenadas no sentido 5”  3’, ou seja, o grupo fosfato ligado ao quinto 
carbono da desoxirribose do DNA é ligado ao terceiro carbono da desoxirribose de 
outra molécula de DNA (MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; 
PRATT, 2014). 
Assim, a replicação do DNA ocorre de duas formas diferentes, uma replicação 
contínua e uma descontínua. Durante a replicação contínua a primase adiciona um 
“primer” ou iniciador de RNA, que serve como local de ligação para a DNA polime-
rase, que adiciona as bases nitrogenadas correspondentes a fita molde de maneira 
ininterrupta logo após o rompimento da dupla fita original, dando origem a uma nova 
dupla fita de DNA idêntico ao original, o primer é removido e a DNA ligase realiza a 
 
https://bit.ly/33vFy1U.
 
 
 
 
 
 
 
 
 
25 
 
 
 
ligação fosfodiéster entre os ácidos nucleicos da nova fita, dando origem a uma fita 
dupla de DNA idêntica a original (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 
2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
Durante a replicação descontínua, a DNA polimerase não consegue adicionar 
as bases de maneira contínua, sendo necessária a adição de vários primers pela en-
zima primase, após a ligação do iniciador a DNA polimerase entra em atividade, adi-
cionando “fragmentos” de DNA correspondentes a fita molde. Para cada iniciador 
de RNA são adicionados entre 100 e 200 bases nitrogenadas a fita molde, chamado 
de fragmentos de Okazaki. Após a adição dos fragmentos de Okazaki, os iniciadores 
de RNA são removidos e a enzima DNA ligase realiza a ligação fosfodiéster entre os 
ácidos nucleicos da nova fita, dando origem a uma fita dupla de DNA idêntica a 
original (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 
2019). 
 
Figura 15: Esquematização da replicação do DNA 
 
Fonte: Cabral, Hemerly e Masuda (2017, p. 51) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
26 
 
 
 
 
 
2.5 TRANSCRIÇÃO DO DNA PARA RNA 
A transcrição dos genes de um organismo ocorre em duas situações distintas, 
na primeira a expressão é constante, refletindo na produção contínua de determi-
nada proteína que, geralmente, possui função estrutural ou metabólica fundamental 
para a manutenção da homeostasia celular, na segunda situação a expressão 
ocorre mediante a um estímulo interno ou externo, refletindo na expressão mediada 
ou temporal, que ocorrerá para responder a uma situação celular transitória, após a 
qual a transcrição será interrompida (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; 
BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
 
Assim como no processo de duplicação do DNA, a transcrição é iniciada pela 
com a desespiralização do DNA seguida da atividade do rompimento da dupla fita 
complementar de DNA, expondo assim a fita molde de DNA a qual a enzima RNA 
polimerase irá se ligar dando início a adição de bases de RNA complementares a fita 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
27 
 
 
 
molde, essas atividades ocorrem pela ação de enzimas com ação idênticas a da 
Topoisomerase e helicase, respectivamente, presentes no complexo da bolha de 
transcrição. Os genes possuem diferentes regiões especializadas que controlam sua 
expressão e a atividade enzimática da RNA polimerase, como regiões ativadoras, 
promotoras e inibidoras (Figura 16) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; 
BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
Figura 16: Representação de diferentes regiões de um gene 
 
Fonte: Marques e Baldini (2017, p. 117) 
 
Em procariotos todo material transcrito corresponde ao RNA mensageiro 
(RNAm), que será direcionado para a tradução em proteínas, entretanto, os eucari-
otos possuem duas regiões distintas além das regiões controladoras da expressão gê-
nica, as regiões chamadas de éxons correspondem as sequências de DNA transcritas 
para RNA que serão utilizadas para a tradução em proteínas, enquanto as regiões 
chamadas de íntrons serão removidas em um processo de amadurecimento do 
RNAm (Figura 17). Após o processo de amadurecimento, o RNAm agora maduro será 
direcionado ao citosol para que o processo de tradução possa ser iniciado (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 2019). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
28 
 
 
 
Figura 17: Representação de éxons e íntrons presentes em genes de eucariotos 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 984) 
 
 
 
2.6 TRADUÇÃO DE RNA PARA PROTEÍNAS 
O processo de tradução (Figura 18) ocorre em uma estrutura mista de proteína 
e RNA chamada de ribossomo, nos procariotos essas estruturas ficam dispersas na 
célula enquanto nos eucariotos podem ser encontradas dispersas no citosol ou asso-
ciadas ao reticulo endoplasmático rugoso. O início da transcrição ocorre através da 
ligação do RNAm ao RNA ribossômico (RNAr), após essa interação uma sequência 
de três bases nitrogenadas, “AUG”, será reconhecida como a sequência iniciadora. 
Cada sequência de três bases nitrogenadas é chamada de códon, assim, a sequên-
cia iniciadora é chamada de códon iniciador, ou start códon, sendo cada códon 
seguinte ao start códon corresponde a um aminoácido. O ribossomo reconhece es-
sas sequências equivalentes, o RNA transportador (RNAt) capta os aminoácidos equi-
valentes dispersos na célula e os adiciona em sequência até o códon de interrompi-
mento ou stop códon ser reconhecido. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
29 
 
 
 
Figura 18: Representação do processo de tradução de RNA para proteínas 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 1114) 
 
Ao contrário do start códon, o stop códon pode ser representado por diferen-
tes combinações de bases nitrogenadas, da mesma forma que alguns aminoácidos. 
Existem um total de 64 combinações possíveis de códons ou mensagens, entretanto 
elas são traduzidas em 22mensagens finais, uma corresponde ao start códon, uma 
correspondente ao stop códon e vinte correspondentes aos vinte aminoácidos bási-
cos (Figura 19). Ao longo da tradução a sequência de aminoácidos assume sua es-
trutura tridimensional característica, que poderá ser modificada em um processo de 
chamado modificações pós traducionais (MARQUES; BALDINI, 2017; NELSON; COX, 
2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
30 
 
 
 
Figura 19: Códons e suas respectivas traduções 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 1107) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
31 
 
 
 
FIXANDO O CONTEÚDO 
1. Os ácidos nucleicos possuem uma estrutura básica formada por um grupo carboi-
drato, um grupo base nitrogenada e um grupo fosfato. Uma das diferenças en-
contradas entre as moléculas de DNA e de RNA é relacionada ao grupo carboi-
drato da molécula. Marque a alternativa que corresponde ao nome do carboi-
drato do DNA e do RNA respectivamente. 
 
a) Desoxorribose e ribose. 
b) Ribose e desoxirribose. 
c) Desoxiglicose e glicose. 
d) Desoxirribose e ribose. 
e) Glicose e desoxiglicose. 
 
2. As bases nitrogenadas púricas e pirimídicas possuem complementariedade espe-
cífica, ocorrendo a ligação entre adenina e timina e entre citosina e guanina no 
DNA, no RNA timina é substituída por uracila, realizando a complementariedade 
entre adenina e uracila. Marque a alternativa que corresponde ao motivo da 
complementariedade específica entre as bases nitrogenadas. 
 
a) As bases púricas se ligam apenas as pirimídicas devido ao tamanho de sua estru-
tura. 
b) As bases nitrogenadas são complementares devido ao número de pontes de hi-
drogênio, sendo formadas duas pontes entre adenina e timina ou uracila e três 
pontes entre guanina e citosina. 
c) As bases nitrogenadas são complementares devido ao número de pontes de hi-
drogênio, sendo formadas três pontes entre adenina e timina ou uracila e duas 
pontes entre guanina e citosina. 
d) As bases nitrogenadas são complementares devido ao reconhecimento da DNA 
polimerase, que realiza a ligação covalente entre as bases nitrogenadas durante 
a replicação do DNA. 
e) Devido a estrutura tridimensional das bases nitrogenadas bases púricas se ligam a 
bases pirimídicas através do encaixe molecular, mantido por ligações covalentes 
entre as moléculas. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
32 
 
 
 
3. Os ácidos nucleicos são unidos linearmente por ligações fosfodiéster no sentido 5’ 
 3’, e as bases púricas e pirimídicas se ligam de maneira complementar para que 
o DNA e o RNA assumam estruturas tridimensionais características. Marque a alter-
nativa que corresponde as estruturas organizacionais que podem ser adotadas 
pela molécula de RNA. 
 
a) Fitas simples, protuberâncias, alças internas, grampos e dupla hélice em forma de 
grampo. 
b) Fitas simples, alças internas, grampos e dupla hélice em forma de grampo. 
c) Fitas simples, protuberâncias, alças internas e grampos. 
d) Fitas simples, protuberâncias, alças internas e dupla hélice em forma de grampo. 
e) Fitas simples, protuberâncias, grampos e dupla hélice em forma de grampo. 
 
4. Os processos relacionados às moléculas de ácidos nucleicos são altamente regu-
lados, tanto para replicação como para a transcrição. O controle da expressão 
gênica está associado a um conjunto de sequências reguladores que inibem ou 
promovem a transcrição. Além dos fatores intrínsecos das sequências DNA, outro 
fator que auxilia no controle da expressão gênica de eucariotos é o estado de 
condensação da cromatina. Marque a alternativa que corresponde ao nome 
dado ao estado da cromatina transcricionalmente inativa. 
 
a) Hipercromatina. 
b) Eucromatina. 
c) Homocromatina. 
d) Hipocromatina. 
e) Heterocromatina 
 
5. Novas células só podem surgir a partir de células pré-existentes, dessa forma, a 
replicação de todo o conteúdo celular é necessária, incluindo a informação ge-
nética da célula. Após a sinalização para o início do processo de replicação do 
DNA é necessária a reorganização de sua estrutura. Marque a alternativa que cor-
responde a enzima responsável pela desespiralização do DNA. 
 
a) Helicase. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
33 
 
 
 
b) DNA polimerase. 
c) Topoisomerase. 
d) RNA polimerase. 
e) DNA ligase. 
 
6. O processo de replicação do DNA depende da atividade da DNA polimerase, que 
identifica a base da fita original e adiciona a base complementar, formando duas 
moléculas de dupla fita de DNA idênticas a molécula original, entretanto, a DNA 
polimerase só possui atividade no sentido 5’  3’. Marque a alternativa que cor-
responde ao nome dos fragmentos formados durante a replicação antisense, no 
sentido 3’ 5’. 
 
a) Fragmentos de Okazaki. 
b) Fragmentos de Nagazaki. 
c) Fragmentos de Omozaki. 
d) Fragmentos de Nagashima. 
e) Fragmentos de Shirozaki. 
 
7. O processo de transcrição do RNA ocorre mediado por sinais, que controlam o 
número de cópias a serem realizadas de determinado gene, quanto maior a in-
tensidade e a duração de um sinal, maior a produção de RNAm de determinado 
gene. Marque a alternativa correta sobre o processo de transcrição. 
 
a) Os procariotos possuem regiões de íntrons que são removidas antes do início da 
tradução. 
b) Vários genes podem ser transcritos pela mediação de um único sinal devido a pos-
suírem a mesma região responsável por controlar sua expressão. 
c) Em eucariotos existe sempre uma região repressora e uma região promotora para 
cada gene. 
d) Durante o processe de transcrição do DNA de eucariotos, toda sequência de 
RNAm produzida será transcrita para proteínas. 
e) Durante a transcrição podem ocorrer erros onde as bases são colocadas de forma 
não complementar a fita molde de DNA, entretanto a RNA polimerase realiza a 
conferência durante a transcrição para identificar possíveis erros. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
34 
 
 
 
 
8. Os aminoácidos são adicionados em sequência correspondente dos códons, um 
conjunto de três ácidos nucleicos de RNAm, os ribossomos realizam a montagem 
da sequência e a formação das ligações peptídicas entre os aminoácidos adja-
centes. Marque a alternativa que corresponde ao número de mensagens transmi-
tidas pelos códons. 
 
a) 20. 
b) 21. 
c) 22. 
d) 23. 
e) 24. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
35 
 
 
 
PROTEÍNAS 
 
 
 
3.1 ESTRUTURA 
A unidade básica (monômeros) das proteínas são moléculas orgânicas pecu-
liares, os aminoácidos. Cada um desses aminoácidos possui uma estrutura em co-
mum, chamada de estrutura básica dos aminoácidos, a qual apresenta um carbono 
central ou carbono alfa que é tetraédrico (Figura 20). Uma das quatro ligações desse 
C é com uma região amina, chamada de amino terminal ou N-terminal, composta 
por um átomo de nitrogênio e dois de hidrogênio. Esse carbono alfa também está 
ligado a um outro grupo chamado carboxila, também conhecido como carboxiter-
minal ou C-Terminal, formado por um carbono ligado a uma hidroxila (OH) e a um 
oxigênio. Este C alfa tem como característica também ter uma ligação a uma molé-
cula de hidrogênio. A quarta e última ligação deste carbono tetraédrico é com a 
chamada grupo R ou cadeia lateral, que representa a região molecular dos amino-
ácidos que irá diferenciar esses aminoácidos e que atribuem suas características dis-
tintas. Existem apenas 20 aminoácidos que compõem a estrutura de todas as proteí-
nas conhecidas (Tabela 1) (NELSON; COX, 2019). 
 
Figura 20: Estrutura básica dos aminoácidos 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 76) 
UNIDADE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
36 
 
 
 
Tabela 1: Propriedades e convenções associadas a aminoácidos comuns encontrados em 
proteínas 
 Valores de pKa 
 Aminoácido 
Abrev. 
/Simb. Mr 
pK1 
(COOH) 
pK2 
(NH3+) 
pKR 
(Grupo R) pl 
Índ. de hi-
dropatia 
Ocorr. em 
proteínas 
(%) 
G
ru
p
o
s 
R 
a
lif
á
tic
o
s,a
p
o
la
re
s 
Glicina Gly G 75 2,34 9,60 5,97 –0,4 7,2 
Alanina Ala A 89 2,34 9,69 6,01 1,8 7,8 
Prolina Pro P 115 1,99 10,96 6,48 –1,6 5,2 
Valina Val V 117 2,32 9,62 5,97 4,2 6,6 
Leucina Leu L 131 2,36 9,60 5,98 3,8 9,1 
Isoleucina Ile I 131 2,36 9,68 6,02 4,5 5,3 
Metionina Met M 149 2,28 9,21 5,74 1,9 2,3 
G
ru
p
o
s 
R 
a
ro
-
m
á
tic
o
s 
Fenilalanina Phe F 165 1,83 9,13 5,48 2,8 3,9 
Tirosina Tyr Y 181 2,20 9,11 10,07 5,66 –1,3 3,2 
Triptofano Trp W 204 2,38 9,39 5,89 –0,9 1,4 
G
ru
p
o
s 
R 
p
o
-
la
re
s,
 n
ã
o
 
c
a
rr
e
g
a
d
o
s Serina Ser S 105 2,21 9,15 5,68 –0,8 6,8 
Treonina Thr T 119 2,11 9,62 5,87 –0,7 5,9 
Cisteína Cys C 121 1,96 10,28 8,18 5,07 2,5 1,9 
Asparagina Asn N 132 2,02 8,80 5,41 –3,5 4,3 
Glutamina Gln Q 146 2,17 9,13 5,65 –3,5 4,2 
G
ru
p
o
s 
R 
c
a
rr
e
g
a
d
o
s 
p
o
si
tiv
a
m
e
nt
e
 Lisina Lys K 146 2,18 8,95 10,53 9,74 –3,9 5,9 
Histidina His H 155 1,82 9,17 6,00 7,59 –3,2 2,3 
Arginina Arg R 174 2,17 9,04 12,48 10,76 –4,5 5,1 
G
ru
p
o
s 
R 
c
a
rr
e
-
g
a
d
o
s 
ne
g
a
ti-
va
m
e
nt
e
 Aspartato Asp D 133 1,88 9,60 3,65 2,77 –3,5 5,3 
Glutamato Glu E 147 2,19 9,67 4,25 3,22 –3,5 6,3 
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019) 
 
Devido ao fato de realizar quatro ligações simples com quatro grupos diferen-
tes, o carbono alfa, quase sempre é um carbono quiral, com uma única exceção 
sendo o aminoácido glicina, que possui em sua cadeia lateral um simples Hidrogênio. 
De acordo com o grupo R ou cadeia lateral, os aminoácidos possuem características 
que os diferenciam, como massa molecular, ponto isoelétrico, índice de hidropatia, 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
37 
 
 
 
polaridade, carga e presença de grupos aromáticos. Através da união de todas essas 
características em sequência, tem-se as propriedades e características das proteínas 
formadas e consequentemente suas interações e funções (NELSON; COX, 2019; 
SOLOMONS; FRYHLE, 2012). 
Durante a síntese de proteínas, os aminoácidos são unidos por ligações cova-
lentes por condensação, ou seja, com a remoção de uma molécula de água, o con-
trário também é válido, para a degradação de proteínas os aminoácidos são cliva-
dos ou quebrados por reações de hidrólise, ou seja, a cada quebra da ligação co-
valente entre aminoácidos é adicionado uma molécula de água. Essa ligação entre 
aminoácidos é chamada ligação peptídica pela união do N-terminal de um amino-
ácido a um C-terminal de outro aminoácido (Figura 21) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 
2014; NELSON; COX, 2019). 
 
Figura 21: ligação peptídica pela união do N-terminal de um aminoácido a um C-terminal 
de outro aminoácido 
 
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019) 
 
As ligações peptídicas entre aminoácidos geram um polo elétrico formado 
pela eletronegatividade do grupamento carboxila e a eletropositividade apresen-
tada pelo grupo amino. Desta maneira, pode-se afirmar que o grupo carboxila possui 
a tendência de doar H enquanto o grupo amino de receber H+ em um pH neutro 
(Figura 22) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
38 
 
 
 
Figura 22: Esquema que demonstra a formação de polos elétricos após as ligações peptídi-
cas entre aminoácidos em pH neutro 
 
Fonte: Adaptado de Nowrouzi (2016) 
 
As proteínas são formadas basicamente através da sequência de ligações 
peptídicas entre aminoácidos diferentes e com complexidade progressiva. As cha-
madas estruturas primárias são representadas pela sequência de aminoácidos no 
sentido do N-terminal para o C-terminal linearmente. Continuamente, as prováveis 
estruturas secundárias e terciarias que essa proteína irá assumir dependem direta-
mente de quais os aminoácidos serão ligados ao peptídeo em construção durante a 
síntese proteica (Figura 23) (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
Figura 23: Resumo da sequência progressiva dos níveis estruturais durante a síntese proteica 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 96) 
 
A conformação estrutural tridimensional das proteínas geralmente pode ser di-
vidida em três estruturas secundárias relativamente fixas. As alfa-hélices são formadas 
por uma disposição de aminoácidos em espiral, sendo a estrutura mantida pela for-
mação de pontes de hidrogênio pela cadeia lateral dos aminoácidos a cada 3 ou 4 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
39 
 
 
 
aminoácidos de distância, sendo considerada a mais estável das estruturas secundá-
rias. As folhas betas também são formadas por pontes de hidrogênio, mas de maneira 
linear e não sequencial como nas alfa-hélices, podendo sequências relativamente 
distantes interagirem para formar essas estruturas. A última estrutura fixa é chama de 
volta beta ou loops, formadas por pontes de hidrogênio entre dois aminoácidos, for-
çando a estrutura a uma dobra de 180°. Para que essa estrutura possa ser formada é 
necessária a presença de um aminoácido prolina ou glicina, que permitem esse giro 
devido a compactação de sua cadeia lateral (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
A construção progressiva da sequência de aminoácidos gera uma conforma-
ção específica terciária, definida por um arranjo espacial de todos átomos constituin-
tes de uma proteína. A conformação existente sob um determinado conjunto de 
condições é a forma termodinamicamente mais estável, tendo menor energia livre 
de Gibbs (G) – também denominadas como proteínas nativas. A ativação da função 
proteica se dá através estruturação da conformação ativa da proteína. 
 
 
 
3.2 FUNÇÃO 
As proteínas podem ser classificadas de acordo com sua estrutura terciária e 
sua respectiva função derivada da sequência de aminoácidos e as respectivas inte-
rações intermoleculares. Há uma restrita relação entre a estrutura da proteína e sua 
função ativa. Além disso existem classificações proteicas de acordo com a estrutura 
espacial das proteínas, dentre elas as fibrosas, que possuem função estrutural, de 
força e elasticidade, como as fibras musculares ou o colágeno, apresentando uma 
estrutura constituída basicamente por alfa-hélices. Além delas temos as proteínas em 
https://bit.ly/2I3kVlB. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
40 
 
 
 
estruturas globulares, que apresentam todas as interações moleculares formando 
uma estrutura compacta com as demais funções, incluindo enzimática, hormonal, 
sinalizadora, transportadora, entre outras (Figura 24) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; 
NELSON; COX, 2019). 
 
Figura 24: Estruturas terciárias compostas por conjunto de estruturas secundária 
 
Fonte: Adaptado de Nelson e cox (2019) 
 
Algumas estruturas terciárias não possuem função ativa de forma isolada, 
como no caso da mioglobina ou da hemoglobina, que precisam combinar diferentes 
proteínas para formar um complexo proteico com a função de transportar o oxigênio 
pelo músculo e pela corrente sanguínea de mamíferos, por exemplo. Essas estruturas 
que combinam diferentes proteínas para exercer sua função são chamadas de es-
truturas quaternárias. Um bom exemplo desse tipo de estrutura é o da hemoglobina 
(Figura 25) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; MARZZOCO; TORRES, 1999; NELSON; COX, 
2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
Figura 25: Estrutura quaternária da proteína hemoglobina humana 
 
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
41 
 
 
 
3.3 DESAMINAÇÃO 
A desaminação é um processo importante na degradação das proteínas du-
rante o catabolismo, mais especificamente dos aminoácidos, uma vez que não con-
seguimos armazenar os aminoácidos da maneira que são adquiridos pela alimenta-
ção devido à presença das aminas, precursoras da molécula de amônia, substância 
tóxica ao nosso organismo. Para tal se faz necessário transformá-los retirando os seus 
grupamentos amina, a fim de serem utilizáveis na respiração celular produzindo ener-
gia em forma de ATP’s, ou como carboidratos ou ácidos graxos na forma de arma-
zenamento de energiae eliminar a amônia que será transformada em ureia posteri-
ormente (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 
2014). 
A desaminação em si é um passo no catabolismo quando os aminoácidos 
chegam ao fígado, no qual ocorre a remoção dos grupos amino em forma de amô-
nia e se transforma em um cetoácido correspondente que continuará na via meta-
bólica. Exemplificando, é através desse processo de catabolismo que temos a trans-
formação das proteínas adquiridas na alimentação em aminoácidos aproveitáveis 
no organismo (Figura 26). Dentre os processos catabolíticos temos a desaminação, 
caracterizada pela liberação do grupo amino dos aminoácidos para a molécula de 
alfa-cetoglutarato formando glutamato. Essa reação é catalisada pelas enzimas de-
saminases ou desidrogenases. O restante do aminoácido, um esqueleto carbônico 
(alfa-cetoácido), é encaminhado a diferentes vias de metabolização até chegar a 
uma das moléculas convergentes do ciclo do ácido cítrico a fim de produzir energia, 
em uma das vias metabólicas do corpo humano. Ao final do processo de desamina-
ção ocorre também a produção de glutamato, que poderá atuar como um forne-
cedor de grupo amino para vias de síntese ou para as vias de excreção de metabó-
litos nitrogenados (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VIEIRA; 
GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
42 
 
 
 
Figura 26: Reação de transaminação de um aminoácido no fígado através da ação da 
Aminotransferase resultando em glutamato e um alfa-cetoácido que continuará pela via 
metabólica 
 
Fonte: Adaptado Nelson e Cox (2019) 
 
 
 
 
 
No citosol, a citrulina é associada ao AMP de maneira temporária gastando 
uma molécula de ATP, rapidamente essa ligação é substituída pela ligação da citru-
lina a um aspartato, formando arginino-succinato, a cadeira carbônica do aspartato 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
43 
 
 
 
é clivada, liberando fumarato e resultando em uma molécula de arginina, cujos gru-
pos aminos são hidrolizados liberando uma molécula de ornitina, que pode reiniciar 
o ciclo, e uma molécula de ureia, que pode ser direcionada para filtração renal e 
excreção. O ciclo da ureia veremos com mais detalhes adiante (NELSON; COX, 2019). 
 
3.4 CICLO DA URÉIA 
Há diferentes formas de excreção de compostos nitrogenados nos diversifica-
dos grupos animais. Dentre eles, os animais ureotélicos, compostos por muitos verte-
brados, incluindo também tubarões, porém excluindo os demais grupos de peixes. É 
a principal forma de excreção em animais terrestres, entretanto em animais aquáti-
cos a produção de ureia não é necessária, sendo a amônia a forma de excreção 
adotada. O intuito disso é sempre viabilizar a maneira mais eficiente de excretar subs-
tâncias tóxicas ao corpo do animal de acordo com o seu organismo e habitat (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
Nos ureotélicos, que incluem os seres humanos, os grupos amino que não são 
destinados à síntese de novos produtos nitrogenados são destinados à produção de 
ureia. A amônia (NH ) é convertida em ureia nas mitocôndrias dos hepatócitos, nos 
quais é realizado o ciclo da ureia (Figura 27) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; 
COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
A atividade do ciclo da ureia pode ser regulada em dois níveis, sendo em uma 
dieta rica em proteínas ou em processos de desnutrição severos, o que acarretam 
uma alta velocidade de produção das enzimas envolvidas no ciclo da ureia. 
Defeitos genéticos no ciclo da ureia podem ameaçar a vida de seus portado-
res, ou, no mínimo, acarretar a eles intolerância a dietas ricas em proteínas, já que o 
excesso de aminoácidos ingeridos, serão desaminados no fígado e a amônia livre 
não poderá ser convertida em ureia, gerando um grave acúmulo de amônia no or-
ganismo do portador. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
44 
 
 
 
Figura 27: Representação do ciclo da ureia completo 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 705) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
45 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
46 
 
 
 
FIXANDO O CONTEÚDO 
1. Nos dias atuais sabemos que as moléculas de proteínas são formadas por dezenas, 
centenas ou milhares de outras moléculas, ligadas em sequência como os elos de 
uma corrente. Assinale a alternativa que menciona quais moléculas formam as 
proteínas. 
 
a) Moléculas de proteínas. 
b) Moléculas de aminoácidos. 
c) Moléculas de glicose. 
d) Moléculas de polissacarídeos. 
e) Moléculas de quitina. 
 
2. Para que uma célula possa produzir suas proteínas, ela precisa de aminoácidos, 
que podem ser obtidos de duas formas: ingeridos em alimentos ricos em proteínas, 
ou produzidos pelas células a partir de outras moléculas orgânicas. Nas alternativas 
abaixo marque respectivamente como são chamados os aminoácidos que um 
organismo não consegue produzir, e como são chamados os aminoácidos produ-
zidos a partir de outras substâncias. 
 
a) Aminoácidos naturais e aminoácidos essenciais. 
b) Aminoácidos proteicos e aminoácidos não essenciais. 
c) Aminoácidos primários e aminoácidos secundários. 
d) Aminoácidos globulares e aminoácidos secundários. 
e) Aminoácidos essenciais e aminoácidos naturais. 
 
3. As proteínas são formadas pela união de moléculas de aminoácidos e desempe-
nham diversos papéis no organismo, como função estrutural, enzimática, imunoló-
gica, dentre outras. De acordo com os seus conhecimentos sobre as proteínas, 
marque a alternativa errada. 
 
a) As proteínas podem diferir uma das outras nos seguintes aspectos: quantidade de 
aminoácidos na cadeia polipeptídica; tipos de aminoácidos presentes na cadeia 
polipeptídica e sequência de aminoácidos na cadeia polipeptídica. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
47 
 
 
 
b) Os aminoácidos essenciais são aqueles que um organismo não consegue produzir. 
c) A ligação entre dois aminoácidos vizinhos em uma molécula de proteína é cha-
mada de ligação peptídica e se estabelece sempre entre um grupo amina de um 
aminoácido e o grupo carboxila do outro aminoácido. 
d) Com exceção das ribozimas, todas as enzimas são proteínas, sendo que muitas 
são proteínas simples e outras conjugadas. 
e) No final da reação, a molécula do produto se separa da enzima, que é descar-
tada pelo organismo. 
 
4. Num polipeptídeo que possui 84 ligações peptídicas existem 
 
a) 82 aminoácidos. 
b) 83 aminoácidos. 
c) 84 aminoácidos. 
d) 85 aminoácidos. 
e) 86 aminoácidos. 
 
5. Dentre as afirmações abaixo, assinale a(s) que caracteriza(m) corretamente as 
proteínas. 
I. São essencialmente formadas por C, H, O, N. 
II.São macromoléculas formadas pela união sucessiva de carboidratos de diversos 
tipos. 
III.Podem formar estruturas diferenciadas, denominadas primária, secundária, terciá-
ria e quaternária. 
IV. Seu constituinte básico é o aminoácido. 
 
a) I, II e III. 
b) II, III e IV. 
c) I, III e IV. 
d) II e IV. 
e) Apenas I. 
 
6. Um camundongo foi alimentado com uma ração contendo proteínas marcadas 
com um isótopo radioativo. Depois de certo tempo, constatou-se a presença de 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
48 
 
 
 
hemoglobina radioativa no sangue do animal. Isso aconteceu porque as proteínas 
do alimento foram: 
 
a) Absorvidas pelas células sanguíneas. 
b) Absorvidas pelo plasma sanguíneo. 
c) Digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de carboidratos. 
d) Digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de lipídios. 
e) Digeridas e os aminoácidos marcados foram utilizados na síntese de proteínas. 
 
7. As proteínas, formadas pela união de aminoácidos, são componentes químicos 
fundamentais na fisiologia e na estrutura celular dos organismos. Em relação às 
proteínas, assinale a proposição correta. 
 
a) O colágeno é a proteína menos abundante no corpo humano apresentando 
formaglobular como a maioria das proteínas. 
b) A ligação peptídica entre dois aminoácidos acontece pela reação do grupo car-
boxila de um aminoácido com o grupo amino de outro aminoácido. 
c) A ptialina, enzima produzida pelas glândulas salivares, atua na digestão de prote-
ínas. 
d) A anemia falciforme, causada por fatores nutricionais, é atribuída ao rompimento 
das hemácias em função da desnaturação da molécula protéica de hemoglo-
bina em decorrência do aumento da temperatura corporal. 
e) As proteínas são constituídas de moléculas ricas em átomos de fósforo. 
 
8. Importantes compostos orgânicos dos seres vivos as proteínas (cadeia polipeptí-
dica) diferem entre si, nos seguintes aspectos: 
 
I. Quais aminoácidos estão presentes na cadeia. 
II. Quantidade de aminoácidos presentes na cadeia. 
III. Sequência em que os aminoácidos estão unidos na cadeia. 
IV. Pelos nucleotídeos presentes na cadeia. 
 
Analisadas as proposições, assinale a alternativa correta. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
49 
 
 
 
a) Somente as afirmativas II, III e IV são verdadeiras. 
b) Somente as afirmativas II e III são verdadeiras. 
c) Somente as afirmativas I, II e IV são verdadeiras. 
d) Somente as afirmativas III e IV são verdadeiras. 
e) Somente as afirmativas I, II e III são verdadeiras. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
50 
 
 
 
ENZIMAS 
 
 
 
4.1 ESTRUTURA 
 Todas enzimas são proteínas, e como tais são formadas por longas cadeias 
lineares de aminoácidos que sofrem um enovelamento que tem como resultado um 
produto com estrutura tridimensional. Cada sequência única de aminoácidos produz 
também uma estrutura tridimensional única que possui propriedades específicas. Da 
mesma forma que as proteínas, elas podem ter tamanhos variados desde algumas 
dezenas de aminoácidos, até um tamanho de 2.500 aminoácidos, como é o caso da 
sintase de ácidos graxos (Figura 28). A exceção é representada por um pequeno 
grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, denominadas RIBOZIMAS 
e de grande importância na síntese proteica (CLARK; CHOI; DOUGLAS, 2018; VIEIRA; 
GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002). 
 
Figura 28: Exemplificação da progressão das estruturas proteicas às moléculas globulares 
complexas características das enzimas 
 
Fonte: Adaptado de Mendes (2013) 
 
UNIDADE 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
51 
 
 
 
Se observamos bem a Figura 28, veremos à direita um modelo da sequência 
de reação de catálise de uma apoenzima, destacando-se o sítio ativo no qual o 
substrato se liga a fim de catalisado em moléculas menores. 
Sendo assim enzimas são moléculas capazes de acelerar a velocidade de 
uma atividade biológica, possuindo atividade catalisadora, atuando em condições 
físico-químicas específicas. Durante sua ação, a enzima não é perdida, podendo 
exercer sua atividade catalítica sucessivamente. Todas as enzimas possuem alta es-
pecificidade por seus substratos, ou seja, elas se ligam apenas às moléculas as quais 
elas irão modificar. Grande parte dessas moléculas catalisadoras são maiores do que 
o substrato sobre o qual atuam, justamente por apenas uma pequena região da en-
zima (cerca de 3-4 aminoácidos) estar envolvida na catálise. Essa região em questão 
que se liga ao substrato e que desempenha a reação, é conhecida como sítio ativo 
das enzimas (Figura 28) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; 
VOET; PRATT, 2014). 
Existem quatro tipos estruturais de enzimas: enzimas simples (apoenzimas for-
madas apenas pelos aminoácidos), enzimas alostéricas (que dependem de modula-
dores alostéricos), holoenzimas (que dependem de cofatores ou coenzimas) e as iso-
enzimas (enzimas diferentes que catalisam a mesma reação química) (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
Além da ação isolada da enzima, em alguns casos somente a interação entre 
a estrutura básica da enzima e o substrato não é o suficiente para que a atividade 
catalítica ocorra. Desta maneira, além dos sítios ativos das reações catalíticas, as mo-
léculas de enzima podem possuir outros sítios, nos quais se ligam cofatores, que são 
necessários às reações catalíticas, porém sem serem o alvo da reação (Figura 29). Os 
cofatores possuem origem inorgânica, sendo formatos geralmente por átomos como 
magnésio, cálcio ou ferro. Além dos cofatores, outras moléculas que se fazem neces-
sárias em algumas ocasiões são as coenzimas. 
De origem orgânica, as coenzimas servem o propósito de aceitar ou de doar 
grupos químicos ou átomos durante a atividade enzimática, também sem serem o 
alvo da reação em si. Existem também os moduladores alostéricos que regulam a 
atividade das enzimas alostéricas através de ligações não covalentes (que possuem 
regiões próprias de regulação). Todas essas moléculas servem para aumentar ou di-
minuir a atividade da enzima, providenciando um meio de regulação ou até mesmo 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
52 
 
 
 
serem indispensáveis à atividade enzimática (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 
2014). 
 
Figura 29: Representação esquemática simplificada dos diferentes componentes de uma 
enzima conjugada. 
 
Fonte: Fernandes (2017, online) 
 
Como toda proteína, as enzimas também são sensíveis a variações de pH e 
temperatura. Tais condições físico-químicas podem alterar fatores como a ligação 
do substrato ao sítio ativo ou demais sítios, afetando sua atividade catalítica, ou até 
mesmo modificando a estrutura do substrato, o que também afetará a reação. Por-
tanto, tais variações externas da solução influenciam na atividade enzimática, e, 
consequentemente, na velocidade das reações. É importante ressaltar que as estru-
turas das enzimas são influenciadas por outros fatores como regulação da enzima, 
presença ou ausência de cofatores, que também influenciarão em suas atividades 
catalíticas. 
Também existem as isoenzimas que diferem na sequência de aminoácidos, 
mas que catalisam a mesma reação química. Entretanto, tais enzimas podem mostrar 
diferentes características cinéticos, ou propriedades de regulação diferentes da ati-
vidade catalítica (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; 
PRATT, 2014). 
Sendo assim, as enzimas são altamente dependentes de sua conformação es-
trutural tridimensional, sendo em sua maioria proteínas globulares. Devido a ligação 
específica das enzimas por seus substratos, a perda da estrutura nativa das enzimas 
impede sua interação com o substrato, fazendo com que a mesma perca sua fun-
ção. Assim, todos os fatores que influenciam a manutenção estrutural de uma prote-
ína podem influenciar em maior ou menor intensidade a atividade de uma enzima 
(BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
53 
 
 
 
 
 
4.2 FUNÇÃO 
As enzimas são proteínas com atividade intra ou extracelulares com funções 
catalisadoras em reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente acontece-
riam ou seriam lentas por demais. A função catalisadora das enzimas ocorre através 
da diminuição da energia de ativação necessária para que se dê início a uma rea-
ção química, sem alterar o equilíbrio desta e resultando no aumento da velocidade 
da reação, tornando possível o metabolismo dos seres vivos (Figura 30). A presença 
da atividade enzimática proporciona uma maior eficiência das reações reduzindo a 
energia de ativação torna-as imprescindíveis para aplicações industriais, como na 
indústria farmacêutica ou na alimentar. 
 
Figura 30: Gráfico de energia de ativação da reação química nãa-catalisada (preto) e ca-
talisada (azul) por uma enzima 
 
Fonte: Adaptado de Nelson e Cox (2019) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
54 
 
 
 
Na reação S → P da Figura 30 temos que os intermediários ES e EP ocupam o 
nível mínimo na curva de energia de por onde o “caminho” da reação percorre. A 
energia de ativação para a reaçãonão catalisada é muito maior do que a energia 
necessária quando a reação é catalisada por uma enzima. Logo, conclui-se que a 
energia de ativação é menor quando a reação é catalisada por uma enzima, au-
mentando a eficiência da reação. 
Sendo assim a principal função desse grupo de proteínas é viabilizar a ativi-
dade celular e metabólica acelerando reações termodinamicamente possíveis. Em 
sistemas vivos, a maioria das reações bioquímicas ocorrem em vias metabólicas, que 
são sequências de reações em que o produto de uma reação é utilizado como rea-
gente na reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam diferentes passos de vias me-
tabólicas, agindo de forma concertada de modo a não interromper o fluxo nessas 
vias. Cada enzima pode sofrer regulação da sua atividade, aumentando-a, dimi-
nuindo-a ou mesmo interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica 
em que se insere (NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
Na formação das estruturas secundária e terciária de uma enzima acabam 
surgindo certos locais na molécula que servirão de encaixe para o alojamento de um 
ou mais substratos, os chamados sítios ativos, os quais possuem alta especificidade 
para substratos. Uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, os sítios ativos 
alteram sua forma de maneira continuada durante a catálise. As enzimas interagem 
com os substratos enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima for-
mando com eles, temporariamente, complexos transitórios chamados de complexos 
enzima-substrato. Assim que ocorre a reação química com os substratos, a enzima se 
modifica em um complexo enzima-substrato, o qual é desfeito posteriormente libe-
rando-se os produtos. A enzima continua a atrair novos substratos para a formação 
de outros complexos de transição. É importante ressaltar que como catalisador de 
uma reação química, a enzima não é consumida durante a reação que ela catalisa 
(Figura 31) (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2014; VOET; VOET; PRATT, 
2014). 
Para que a atividade enzimática possa ocorrer a enzima não pode ser com-
plementar a estrutura do substrato, e sim a estrutura do estado de transição da mo-
lécula. Caso ela fosse complementar ao substrato a molécula obteria ainda mais es-
 
 
 
 
 
 
 
 
 
55 
 
 
 
tabilidade, aumento a energia necessária para se atingir o estado de transição (AL-
BERTS, et al., 2011; BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2014; VOET; VOET; 
PRATT, 2014). 
 
Figura 31: Esquema representativo da sequência catalítica de uma reação enzimática de 
uma apoenzima 
 
Fonte: Adaptado de Clark, Choi e Douglas (2018) 
 
 
https://bit.ly/3lcuKvE. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
56 
 
 
 
 
 
4.3 CINÉTICA ENZIMÁTICA 
As moléculas orgânicas geralmente possuem uma forte estabilidade estrutural, 
o que impede que ocorram modificações espontâneas sobre condições normais de 
temperatura e pressão, dessa forma a redução da energia de uma reação, mediada 
pela atividade de uma enzima, é fundamental para a vida. Por exemplo, os organis-
mos podem utilizar a glicose para a síntese de energia orgânica formando gás car-
bônico e água, porém, por mais tempo que essa molécula permaneça no ambiente, 
essa reação nunca irá ocorrer normalmente devido a estabilidade da molécula de 
glicose, refletida na quantidade elevada de energia necessária para que a molécula 
atinja seu estado de transição. Dessa forma, quanto menor a energia necessária para 
que uma molécula atinja seu estado de transição, mais rápida será a velocidade 
dessa reação (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VIEIRA; 
GAZZINELLI; MARES-GUIA, 2002; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas se ligam 
aos substratos e os transformam em produtos. Para uma reação enzimática que pos-
sui um substrato sendo catalisado em um produto, a velocidade da reação 𝐕 depen-
derá diretamente da concentração do substrato [𝐒], quanto mais substrato maior a 
velocidade inicial da reação. O fator k é uma constante que reflete a probabilidade 
de uma reação ocorrer sob um conjunto de condições específicas como tempera-
tura (𝐓) e pressão. Além disso, o fator k depende diretamente da energia necessária 
para atingir o estado de transição do substrato, onde 𝐤𝐁 em negrito é constante de 
Boltzmann e 𝐡 a constante de Planck, como mostra a equação (1) (NELSON; COX, 
2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
V = k[S] → 𝑘 =
𝒌𝑩𝑇
ℎ
𝑒
∆ ‡
 (1)
 
Ou seja, a velocidade de uma reação enzimática esta baseada na concen-
tração de substrato e por condições específicas descritas pela constante k, a qual 
dependerá de especificamente de condições externas e específicas a enzima em 
questão. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
57 
 
 
 
Durante uma reação enzimática a enzima é encontrada em livre ou combi-
nada, formando o complexo enzima/substrato. Em baixas concentrações de subs-
trato existem várias enzimas livres, assim, com a adição de substrato a velocidade 
enzimática aumente quase exponencialmente (Figura 06). A velocidade inicial má-
xima (Vmáx) descreve o cenário em que todas as enzimas estão ligadas ao substrato, 
nesse caso, o aumento da concentração do substrato não acarreta no aumento da 
velocidade enzimática, já que foi atingido um platô de velocidade. Os pesquisadores 
Michaelis e Menten deduziram a equação (2) que determina essa velocidade com 
a hipótese de que a etapa limitante da velocidade em uma reação enzimática é a 
quebra do complexo enzima/substrato (ES) em produto e enzima livre. Através da 
equação é definida a relação quantitativa entre a velocidade inicial (V ), a veloci-
dade máxima (V á ), e a concentração inicial de substrato ([S]), em relação à cons-
tante de Michaelis (K ). A equação descreve o comportamento da grande maioria 
das enzimas, para quando K é igual a concentração de substrato quando a velo-
cidade inicial é metade da velocidade máxima (Figura 32) (NELSON; COX, 2019; 
VOET; VOET; PRATT, 2014). 
 
 
V =
V á [S]
K + [S]
 (2)
 
Figura 32: Dependência da velocidade inicial da concentração 
 
Fonte: Nelson e Cox (2019, p. 203) 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
58 
 
 
 
 
 
4.4 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA 
Inibidores são moléculas capazes de interromper ou limitar a atividade de uma 
enzima, sendo divididos em inibidores irreversíveis ou reversíveis. Estes últimos são sub-
divididos em competitivos, não-competitivos ou mistos de acordo com a maneira 
que eles interferem na reação enzimática (BERG; TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; 
COX, 2019). 
Os inibidores irreversíveis, como o nome já o diz, são àqueles que o inibidor 
geralmente se liga de forma covalente, bloqueando o sítio catalítico da enzima ou 
alterando sua conformação estrutural natural. Desta maneira a enzima fica impossi-
bilitada de realizar a reação após a inibição que não tem como ser desfeita, inutili-
zando a enzima nas reações. Estes inibidores, comumente são muito tóxicos para o 
organismo já que alguns não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer 
enzima. O ácido cianídrico (HCN) e grande número de pesticidas, como o DDT, são 
exemplos de inibidores irreversíveis de enzimas que intervêm na respiração (BERG; 
TYMOCZKO; STRYER, 2014; NELSON; COX, 2019; VOET; VOET; PRATT, 2014). 
Diferentemente, os inibidores reversíveis são moléculas que impedem tempo-
rariamente a ação da enzima que possuem afinidade ao respectivo sítio ativo. Neste 
caso o inibidor estabelece com a enzima um complexo com uma ligação instável, 
não covalente. A inibição reversível competitiva ocorre quando o inibidor se liga di-
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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retamente ao sítio ativo da enzima, competindo pela ligação nesse local com o subs-
trato. Já a inibição reversível não competitiva ocorre quando o inibidor se liga a en-
zima após a formação do complexo enzima-substrato, impedindo a continuidade da 
reação. Enquanto na inibição reversível