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Aminoácidos Os aminoácidos se ligam por meio de ligações peptídicas Classificação dos aminoácidos de acordo com a propriedade da cadeia lateral Cadeia lateral Apolar Polar • Incapaz de receber ou doar prótons • Não participam de ligações iônicas ou de hidrogênio • Cadeias ´´oleosas``, semelhante aos lipídeos (hidrofóbicas) alanina, leucina, valina, cisteína, glicina, prolina, isoleucina, metionanina, triptofano e fenilalanina. • Neutro: cadeia lateral polar sem carga elétrica São hidrofílicos e geralmente contêm hidroxilas, sulfidrilas e aminas. Glicina, Serina, Treonina, Cisteína, Tirosina, Asparagina e Glutamina. • Ácido: Hidrofílicos, o grupo “R” é uma cadeia lateral com carga negativa, normalmente possuem grupo carboxila, além daquela da estrutura geral. ácido glutâmico e ácido aspártico. • Básico: São hidrofílicos e o grupo “R” é uma cadeia lateral básica, carregada positivamente, possuem grupo amino. Histidina, lisina e arginina. Isomeria Duas substâncias que possuem a mesma fórmula molecular, porém possuem comportamentos diferentes porque se diferem em termos estruturais ou ópticos Aminoácidos possuem isomeria ENANTIÔMERO (formas invertidas) Proteínas encontradas em humanos: L-aminoácidos Proteínas encontradas em antibióticos e bactérias: D-aminoácidos https://www.infoescola.com/bioquimica/alanina/ https://www.infoescola.com/bioquimica/glutamina/ RADICAL Apolares Polares Alifático Aromático Neutros ´´tem carga, neutro em relação ácido-base`` Negativos (ÁCIDOS) Positivos (BÁSICOS) Hidrocarboneto + cadeia aberta A Maioria Com exceção glicina, Metionina e Prolina fenilalanina Anel aromático OBS aromáticos: a tirosina e o triptofano tem moléculas polares, porém realizam interações apolares Hidroxila (OH) /amida(NH2) /diol(SH) Recebe H+ (aminoácido básico) AMINA (NH3+) Carboxila (COOH-) 20 tipos de AMINOÁCIDOS PROTEÍNA AA agrupados formam: Essencial x Não Essencial 9 essenciais – obtidos pela alimentação 11 não essenciais – células produzem
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