Exercicios sobre proteína

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Exercícios sobre Proteínas 
56 – O que são as proteínas? 
Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. Tem como função estruturar o nosso corpo.
57 – Quais são as principais funções biológicas das proteínas no corpo? 
Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos hormônios.
58 – Como são os arranjos de proteínas? Primário, Secundário, Terciário e Quaternário? Dê um exemplo de cada uma das estruturas! 
Primaria: A estrutura primária corresponde à sequência linear dos aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Por exemplo a sequência de aminoácidos, unidos por ligação peptídicas, que acaba por originar uma proteína, dá-se o nome de estrutura primaria.
 ao primeiro nível de enrolamento helicoidal (hélice). É caracterizada por padrões regulares e repetitivos que ocorrem localmente, causada pela atração entre certos átomos de aminoácidos próximos. Os dois arranjos locais mais comuns que correspondem a estrutura secundária são a alfa-hélice e a beta-folha ou beta-pregueada. Os tipos mais comuns de estruturas secundárias são a α-hélice e a folha-β pregueada. Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo (N-H) de outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia.
Terciária: A estrutura terciária corresponde ao dobramento da cadeia polipeptídica sobre si mesma. Na estrutura terciária, a proteína assume uma forma tridimensional específica devido o enovelamento global de toda a cadeia polipeptídica. Pode aparecer alguns metais na composição e pode formar um formato de glóbulo. Um exemplo é a glicose-isomerase.
Quaternário: A estrutura quaternária corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína. Por exemplo, a molécula da insulina é composta por duas cadeias interligadas. Enquanto, a hemoglobina é composta por quatro cadeias polipeptídicas.
59 – Desenhe os arranjos primários secundários terciários e quaternários? 
60 – Descreva o que é o processo de desnaturação de proteínas? 
Desnaturação e a perda da forma tridimensional de uma proteína, que ocorre por ação de qualquer fator capaz de destruir as estruturas secundária, terciária e/ou quaternária. Ou seja, é quando quebra a característica real dela, quando modifica ou altera a quantidade de proteína. Para muitas proteínas a desnaturação é reversível.
61 – Como são classificadas as proteínas quanto a composição? 
· Proteínas Simples: Liberam apenas aminoácidos durante a hidrólise;
· Proteínas Conjugadas: Por hidrólise, liberam aminoácidos e um radical não peptídico, denominado grupo prostético.
62 – Explique o que você entendeu de Fatores antinutricionais de natureza peptídica, com suas palavras? 
São substâncias químicas de diversas classes que fazem mal para o nosso organismo e que podem ser encontrados em vários vegetais. Podem interferir na ingestão de alguns nutrientes, causar gases é ser potencialmente toxico.
63 – O que é uma ligação hemicetal? E o que é uma ligação glicosídica
Hemiacetais: produtos das reações entre um aldeído e álcool ou cetona e álcool de carbonos distantes. A ligação existente entre eles é chamada de ligação hemiacetal. A ligação hemiacetal leva a formação de um novo carbono assimétrico, chamado de carbono anomérico, criando a possibilidade de novos isômeros
Ligação glicosídica: Ligação química entre dois ou mais carboidratos com liberação de uma molécula de água; Condensação de um hemiacetal de um carboidrato com a hidroxila de outro. A ligação glicosídica pode ser classificada em alfa ou beta dependendo da posição do radical hidroxila que participará da ligação.
Aula 6 – Enzimas 
64 – O que são enzimas? 
São proteínas, que tem função catalítica e aceleram as reações químicas, controlam a velocidade e regulam as reações que ocorrem no organismo.
65 – Toda enzima é uma proteína? E toda proteína é enzima? 
Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima. As proteínas, além de enzimas, podem desempenhar várias outras funções na célula. Existem diversas categorias de proteínas, que podem ter função estrutural como a queratina que constitui cabelos e unhas, podem também ser transportadoras, mensageiras e atuar na regulação de processos metabólicos.
66 – Qual é a função das enzimas? 
As enzimas apresentam diferentes funções por terem diversas estruturas. Ainda que o seu principal objetivo seja acelerar as reações químicas no nosso organismo, precisamos ter uma variedade de moléculas para que diferentes ações aconteçam. Ou seja, existe uma enzima específica para cada tipo de reação, como a digestiva. Isso faz com que cada uma apresente uma função específica para que o seu trabalho seja realizado da melhor forma possível. 
67 – O que é substrato? 
É a substância inicial, que é transformada na reação catalisada pela enzima. O mecanismo de ação é praticamente o mesmo para todas as enzimas: a enzima forma um complexo com o substrato, a reação desenvolve-se e obtém-se o (s) produto (s).
68 – O que é sitio de ação? 
O substrato se une à enzima por meio de inúmeras interações como as pontes de hidrogênio, eletrostáticas, hidrofóbicas, etc., em um lugar específico, o sítio ativo. Este sítio nada mais é que um pequeno pedaço ou espaço da enzima, constituído por uma série de aminoácidos que interagem com o substrato.
69 – O que é modelo chave fechadura? 
A interação entre uma enzima e seu substrato foi descrita pelo modelo “chave-fechadura”. Segundo o modelo da chave-fechadura proposto por Emil Fischer em 1894, uma enzima e seu substrato são complementares. As enzimas apresentam uma região específica (sítio ativo) onde o substrato se encaixa. Esse encaixe ocorre em razão das ligações formadas entre o substrato e as cadeias laterais de aminoácidos no sítio ativo. Seria como se cada substrato se encaixasse perfeitamente em uma única enzima, assim como uma chave é usada para abrir uma determinada fechadura.
70 – O que é um catalizador? 
O catalisador é uma substância que aumenta a velocidade de uma reação sendo regenerado ao final da mesma. O catalisador é ambos um reagente e um produto da reação na qual está sendo empregado. 
71 – As enzimas são consumidas nos seus processos de reação? 
Durante a reação, as enzimas não mudam sua composição e também não são consumidas. Assim, elas podem participar várias vezes do mesmo tipo de reação, em um intervalo de tempo pequeno.
72 – O que são inibidores? 
O mecanismo de ação do catalisador é diminuir a energia de ativação, facilitando o processo da reação e aumentando sua velocidade; já os inibidores agem de modo inverso, o que significa que eles aumentam a energia de ativação necessária para os reagentes atingirem o complexo ativado.
73 – O que são inibidores competitivos?
Os inibidores competitivos são substâncias que concorrem diretamente com o substrato específico da enzima. As moléculas desses inibidores têm uma estrutura muito parecida com a do substrato da enzima e, por isso, se unem reversivelmente às enzimas, formando um complexo enzima-inibidor muito semelhante ao complexo enzima-substrato, que inativa a catálise da enzima. Por não haver a formação do complexo-substrato, a atividade catalítica da enzima é inibida enquanto existir o complexo enzima-inibidor.
74 – Como agem os inibidores não-competitivos? 
Na inibição não competitiva, o inibidor não impede o substrato de se ligar ao sítio ativo. Em vez disso, ele se liga a outro sítio e impede a enzima de realizar seu trabalho. Essa inibição é chamada de "não competitiva", pois o inibidor e o substrato podem ambos estar ligados à enzima ao mesmo tempo.
75 – O que são os fatores alostéricos? 
Refere-se a qualquer alteração na estruturaterciária ou quaternária de uma enzima proteica induzida pela ação de uma molécula ligante, que pode ser um ativador, um inibidor, um substrato, ou os três.
76 – Quais são os principais íons ativadores das enzimas? 
Iônios ativadores: muitas enzimas requerem ions para manifestar atividade catalítica. Os mais freqüentes são Cl- , K+ , Ca++, Mg++, Zn++, Cu++, Fé++, Mn++
77 – Quais são os tipos de enzimas existentes e como cada uma delas age? 
Catalase: decompõe o peróxido de hidrogênio;
DNA polimerase ou Transcriptase Reversa: catalisa a duplicação do DNA;
Lactase: facilita a hidrólise da lactose;
Lipase: facilita a digestão de lipídios;
Protease: atuam sobre as proteínas;
Urease: facilita a degradação da ureia;
Ptialina ou Amilase: atua na degradação do amido na boca, transformando-o em maltose (molécula de menor tamanho);
Pepsina ou Protease: atua sobre proteínas, degradando-as em moléculas menores;
Tripsina: participa da degradação de proteínas que não foram digeridas no estômago.
78 – Quais fatores afetam a velocidade de reação enzimática?
São quatro os fatores que influenciam essa velocidade: a concentração dos reagentes, a temperatura, a superfície de contato e o catalisador. Quanto maiores forem a concentração dos reagentes, a temperatura e a superfície de contato, maior será a velocidade reacional.