Resumo sobre aminoácidos e proteínas

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Jércily Thaís @vemdeodonto 
======Bioquímica====== 
 
• OBJETIVOS: 
1. Identificar a estrutura de um aminoácido, classificar em função de sua cadeia lateral, 
entender o processo de sua ionização e como participam da ligação peptídica; 
2. Compreender como ocorre o processo de organização estrutural das proteínas e que forças 
contribuem para a manutenção desta organização; 
3. Reconhecer a importância da organização estrutural para a classificação das proteínas 
quanto a função e forma; 
4. Identificar fatores que podem levar a desorganização da cadeia polipeptídica e quais as 
consequências. 
• AMINOÁCIDOS COMPONENTES DE PROTEÍNAS: Estrutura geral de um aminoácido: 
• ISOMERIA: Levigóro- Esquerda/ Destrógero- Direita 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
• AMINOÁCIDOS: 
o Diferem entre si pela cadeira lateral: Apolares/ Polares (Sem carga ou Carga + (básicos) ou 
– (ácidos)); 20 aminoácidos compõem as proteínas; 
▪ Apolares: Glicina, Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Prolina, Fenilalanina e 
Triptofano; HIDRÓFOBOS; 
▪ Polares: Sem carga- Serina, Treonina, Cisteina, Asparagina, Glutamina r Tirosina; 
 Com carga- Positiva- Lisina, Arginina e Histidina; 
 Com carga- Negativa- Asparato e Glutamato; 
 -Proteínas e Aminoácidos- 
 
 
Jércily Thaís @vemdeodonto 
o ESSENCIAIS: Não sintetizadas pelo organismo, logo, adquiridos por dieta; 
▪ Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina e Triptofano; 
o NÃO ESSENCIAIS: Sintetizados pelo organismo; 
▪ Alanina, Arginina, Asparagina, Ácido aspártico, 
Cisteína, Ácido glutâmico, Glutamina, Glicina, 
Prolina, Serina e Tirosina; 
▪ A carga elétrica varia com o Ph do meio; 
Forma protonada- ácido/ Desprotonada- base 
Meio aquoso Aas ionizados Agem como ácidos 
ou bases (anfótero) Moléculas ionizadas 
 Curvas de titulação 
 
o Ponto Isoelétrico (pI): Valor de pH onde a molécula está neutra, ou seja, a quantidade 
de cargas negativas igual ao número de cargas positivas; 
- PI: Calcular as médias dos PKs quando tiver 1 amina e 1 carboxila; 
 2 grupamentos (amina ou carboxila): Média dos pKs das duas regiões de 
tamponamento (Pk do ácido e Pk da base). 
- Aumento do pH: Protonação 
COOH COO COO- 
Ácida Neutra Básica 
 
• PROTEÍNAS: Polímeros de aminoácidos- Ligação peptídica (Aquela que ocorre entre um 
carbono e um nitrogênio, resultantes da desidratação entre dois aminoácidos quaisquer.) 
o OLIGOPEPTÍDEOS, POLIPEPTÍDEOS E PROTEÍNAS: 
▪ Peptídeos Biologicamente Importantes 
▪ Naturais: Bradicinina (Arg, Pro, Pro, Gly, Phe, Ser, Pro, Phe, Arg); 
▪ Sintéticos: Aspartame 
o Porque são importantes? 
▪ São as macromoléculas mais versáteis nos sistemas vivos; 
▪ Constituem mais da metade do peso seco da maioria dos organismos; (Quando se retira a 
água); 
▪ Possuem funções cruciais em essencialmente todos os processos biológicos; 
▪ Instrumentos através dos quais a informação genética é expressa; 
PROTONAÇÃO: + Uma reação química 
que ocorre quando um próton (H+) liga-
se a um átomo, uma molécula ou um íon; 
Ex: Aminoácido; 
DESPROTONAÇÃO: - Quando um 
próton (H+) é removido de uma molécula 
ou um íon; Ex: Grupo amina. 
Representação gráfica do 
comportamento anfótero dos AAs. 
Evidenciam a atuação dos AAs como tampões 
 
Jércily Thaís @vemdeodonto 
o Funções: A sequência de aminoácidos vai determinar a extrutura, logo, a função; 
▪ Dinâmicas- Catálise de transformações químicas- Enzimas; Catalase/ DNA-polimerase; 
Transportadoras- Hemoglobina; Proteínas transportadoras de glicose; 
Motores moleculares- “Cabeças” da miosina têm filamento grosso 
(miosina) e atividade ATPásica. Quando há íons de Ca++ acontece a 
hidrólise do ATP e as “cabeças” fletem-se; CONTRAÇÃO MUSCULAR 
Controle metabólico- Insulina/ Glucagon/ Calcitonina; 
Proteção- Imunoglobulinas 
▪ Estruturais- Compõem a matriz do osso, tecido conjuntivo, cabelo; (Colágeno, elastina 
 e queratinas); 
o Organização estrutural das proteínas: Primária, secundáaria, terciária e 
quartenária; 
▪ Primária: Sequência de aminoácidos da cadeia polipeptídica, determinada geneticamente 
e específica para cada proteína; Nível mais simples; -Uma mudança na 
sequência de DNA do gene pode levar à mudança na sequência de aminoácidos da proteína. 
Mesmo a alteração de apenas um aminoácido na sequência proteica pode afetar a 
estrutura geral da proteína e sua função= Anemia falciforme; 
Início da cadeia- amina livre/ Final da cadeia polipetídica- Uma carboxila; 
 
 
 
 
▪ Secundária: Estruturas dobradas sobre si mesmas que se formam em um polipeptídeo, 
devido às interações entre os átomos (sem envolver o grupo R): Sequência primária; 
♥ Tipos: α-hélice e a folha-β pregueada: As formas de ambas as estruturas são 
mantidas por ligações de hidrogênio, que se formam entre o O da carbonila de um 
aminoácido e o H do grupo amino de outro. 
♥ Numa α-hélice, a carbonila (C=O) de um aminoácido tem hidrogênio H ligado ao grupo 
(N-H) de outro aminoácido que está quatro posições depois na cadeia. Este padrão de 
ligação leva a cadeia polipeptídica a uma estrutura helicoidal que se assemelha a uma 
fita enrolada, sendo que cada volta da hélice contém 3,6 aminoácidos. Os grupos R 
dos aminoácidos se fixam na parte externa da α-hélice, onde eles estão livres para 
interagir. 
♥ Numa folha-β pregueada, dois ou mais segmentos de uma cadeia polipeptídica se 
alinham uns próximos aos outros, formando uma estrutura parecida com uma folha 
dobrada. As ligações de hidrogênio se formam entre os grupos carbonila e amino da 
espinha dorsal (cadeia polipeptídica que não é dos grupos R), enquanto os grupos R se 
estendem acima e abaixo do plano da folha. As fitas podem ser paralelas, apontando 
para a mesma direção (terminais N- e C- são correspondentes), ou antiparalelas, 
apontando para direções opostas (o terminal N- de uma fita fica próximo ao terminal 
C- da outra). 
♥ Muitas proteínas contêm tanto as hélices alfa quanto as folhas β pregueadas, embora 
algumas contenham apenas um tipo de estrutura secundária (ou não formam nenhum 
dos tipos). 
Proteína fibrosa e a mais 
abundante 
Proteína fibrosa 
Cadeia + flexível que 
o colágeno- Artérias 
e pulmões 
Proteger e dar 
resistência 
ANEMIA FALCIFORME: Alteração de um único aminoácido. Altera uma das cadeia polipeptídicas que compõem os 
glóbulos vermelhos do sangue, tornando as hemácias em forma de foice que podem se acumular nos vasos sanguíneos. 
Essas células têm sua membrana alterada e rompem-se mais facilmente, causando anemia.- Manifestação clínica: CVO/ 
AVC/UMI/ OSTEONECROSE (morte de um segmento ósseo); 
 
Jércily Thaís @vemdeodonto 
▪ Terciária: A estrutura geral tridimensional de um polipeptídeo; Resultante das 
interações entre os grupos R dos aminoácidos que compõem a proteína. Estabilização: 
Ligações de hidrogênio, ligações iônicas, interações dipolo-dipolo, ligação iônica e forças 
de dispersão London- todas ligações covalentes- As interações hidrofóbicas: aminoácidos 
não polares juntam-se no interior da proteína, deixando os hidrofílicos no exterior 
reagindo com moléculas de água; E as ligações dissulfeto ligações covalentes entre as 
cadeias laterais de cisteínas contendo enxofre, são muito mais fortes que os outros tipos 
de ligações que contribuem para a estrutura terciária. Elas atuam como "pinos 
moleculares de segurança", mantendo partes específicas do polipeptídeo firmemente 
presas uma à outra. 
♥ Ocorre em proteínas globulares, mais complexas estruturalmente;- 80%: Alfa-hélice 
▪ Quaternária: 
♥ Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma 
proteína funcional. Ex: Hemoglobina (4 subunidades) e DNA polimerase (10 
subunidades); 
♥ Estabilização: Em geral, os mesmos tipos de interaçõesque contribuem para a 
estrutura terciária (principalmente interações fracas, como ligações de hidrogênio e 
forças de dispersão de London) também mantêm as subunidades juntas para formar 
a estrutura quaternária. 
o Classificação: 
▪ Forma: 
♥ Globulares – cadeias polipeptídicas enoveladas em uma forma esférica ou 
globular. Geralmente solúveis em meio aquoso. A maioria apresenta função móvel. 
♥ Fibrosas – cadeias polipeptídicas arranjadas em longos filamentos ou folhas. 
Insolúveis em água. Desempenham papéis estruturais importantes na anatomia e 
fisiologia dos vertebrados, fornecendo proteção externa, suporte e forma. 
▪ Quanto a natureza do grupo químico que contêm: 
Simples – contém apenas aminoácidos. Ex: quimotripsinogênio, ribonuclease 
Conjugadas – apresentam além dos aminoácidos possui um grupo prostético (parte 
não amidoacídica da proteína). Ex: Lipoproteínas, Homoproteína, Glicoporoteínas e 
carboidratos; 
o Propriedades das proteínas: O funcionamento normal e patológico do organismo de 
mamíferos requer um claro entendimento das propriedades das proteínas. 
▪ SOLUBILIDADE= A solubilidade das proteínas pode ser modificada pelas características 
do meio onde elas se encontram e podem ser afetadas por fatores como: - pH , Força 
iônica, Constante dielétrica do solvente, Temperatura 
▪ CAPACIDADE TAMPONANTE= Em função do caráter anfótero (ácido-básico) dos 
aminoácidos constituintes, algumas proteínas têm a capacidade de controlar 
variações de pH do meio. 
▪ ESPECIFICIDADE= Cada espécie sintetiza suas próprias proteínas, as quais apresentam 
estruturas primárias características. Esta é uma propriedade muito particular destas 
moléculas, a qual não é exibida por outros grupos como glicídios e lipídios. As proteínas 
que diferem um pouco na estrutura primária e nas propriedades de um tecido para outro, 
mas mantêm essencialmente a mesma função, são chamadas de isoformas ou isoenzimas. 
 
Jércily Thaís @vemdeodonto 
o Desnaturação proteica: Leva a desorganização da estrutura da proteína e perda de 
sua função biológica.= Quando uma proteína perde sua estrutura de ordem superior, mas 
não sua sequência primária; 
▪ REVERSIVEL: Sem quebra; A estrutura primária do polipeptídeo ainda está intacta (os 
aminoácidos não se separaram), podendo ser capaz de redobrar-se em sua forma 
funcional se for devolvida ao seu ambiente normal; 
▪ IRREVERSÍVEL: Perca de função biológica; Ex: A proteína albumina da clara do ovo 
torna-se opaca e sólida pela desnaturação provocada pelo calor do fogão e não retornará 
ao seu estado original de ovo cru, mesmo quando esfriar. 
AGENTES DESNATURANTES: 
♥ Solventes orgânicos (etanol, acetona); 
♥ Solutos (uréia); 
♥ Detergentes (sds); 
♥ Agitação vigorosa; 
♥ Metais pesados (mercúrio, chumbo); 
♥ Ph; 
♥ Temperatura; 
♥ Ácidos e bases fortes.