11 Enzimas

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ENZIMAS
O QUE É UMA ENZIMA?
● Toda enzima é uma proteína;
○ Toda enzima tem natureza
proteica?
○ Hoje em dia sabemos que
nem todas possuem natureza
protéica;
○ Como por exemplo a
Ribozima: Que é uma enzima
de natureza do RNA;
● Desse modo, podemos dizer que, toda
enzima é uma proteína específica ou
uma ribozima:
○ que aceleram as reações
químicas;
○ Diminuindo a energia de
ativação por meio da
alteração da estabilidade;
○ E sem alterar a temperatura.
● Aumentando a temperatura corre o
risco de desnaturação das proteínas e
para isso existem os BioCatalisadores
nas reações, as chamas enzimas;
● São sintetizadas em poucas
quantidades;
CAMINHO DAS REAÇÕES
● Começa com uma energia livre (R) ou
Entalpia dos Reagentes;
○ Onde R = Reagentes;
● E termina com uma energia livre (P)
ou Entalpia dos Produtos;
○ Onde P = Produtos;
● Entre a energia dos reagentes e a
energia dos produtos, existe um
estado de transição que:
○ É o estado mais energético
entre a reação e o produto;
○ Funciona como uma barreira
energética das funções;
○ Isso faz com que a reação não
seja espontânea (Aconteça de
modo livre e de repente);
○ A enzima age nessa barreira
(energia de ativação);
○ A enzima diminui a energia de
ativação da barreira;
○ Entropia = Desordem; Se
aumentar a desordem,
aumenta o movimento
aleatório, choque e com isso a
velocidade também aumenta.
■ Com isso para que um
reagente aumente
sua desordem,
aumenta-se a
temperatura dele;
○ Choques efetivos: Se
aumentar a pressão
aumentam os choques;
○ Estabilidade: A enzima atua
aqui, alterando a estabilidade
e tornando os reagentes mais
estáveis;
■ Desse modo, a
energia de ativação
diminui.
NOMENCLATURA:
● Nome Recomendado:
Roberta Medeiros - 2021.2
○ Nome do substrato + ASE =
Nome da enzima;
Substrato Nome da enzima
Amido Amilase
Lipídio Lipase
Maltose Maltase
Lactose Lactase
● Nome Sistêmico:
○ Nome da reação + ASE =
Nome da enzima;
Reação Nome da enzima
Oxirredução Óxido-redutases
Síntese de
substâncias
Sintetases
Transferência de
grupos funcionais
Transferases
Fosforilação -
Quebra ou
transferência de ATP
Quinases
Hidrólise -
Desidratação
Hidrolases
● Nome usual:
○ Nesse caso, algumas enzimas
possuem seu nome
“consagrado” pelo uso e são
naturalmente denominadas:
■ Ptialina;
■ Pepsina;
■ Tripsina;
■ Ambas atuam no
sistema digestório.
IMPORTÂNCIA:
As enzimas não possuem apenas importância
metabólica, ela atua em diversas áreas como:
● Biológica:
○ Biotecnologia:
■ Bioprodutos;
■ Biousinas: para poder
sintetizar enzimas em
bactérias, tornando o
custo menor.
● Clínica:
○ Diagnóstico
■ TGP e TGO: São
enzimas presentes
dentro da célula
hepática;
■ Quando há uma
agressão ao fígado, a
célula é rompida e as
enzimas são jogadas
na corrente
sanguínea;
■ E no sangue, através
de exames que
detectam a
quantidade dessas
enzimas pode ser
diagnosticado o
problema, pois
quanto maior a
quantidade maior a
agressão.
○ Tratamento:
■ Pessoas com
intolerância à lactose
ingerem a lactase
para o tratamento.
● Engenharia química:
● Alimentos:
○ Alterando o prazo de
validade;
○ Aumentando a qualidade.
ESTRUTURA:
● A estrutura vai depender do tipo de
enzima.
TEMOS 5 TIPOS:
● RIBOZIMA:
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○ É uma enzima de RNA (Parte
rosa);
○ Atua sobre o substrato, que é
o próprio RNA;
○ Retira/Quebra os íntrons do
RNA mensageiro, tornando
assim, ele maduro;
● SIMPLES:
○ Constituída apenas por
proteínas (AA);
○ Totalmente proteica;
○ É globular e possui estrutura
terciária ou quaternária com
região ativa ao qual
chamamos de sítio ativo (Cor
vermelha);
○ No sítio ativo:
■ Possui um trecho
ativo;
■ Vários tipos de AA;
■ Atuando nos tipos de
interações que ela irá
fazer;
● ALOSTÉRICA:
○ Proteína + Fator Alostérico;
○ Além do sítio ativo, ela possui
um sítio alostérico;
○ Desse modo, ela permite o
encaixe de uma substância,
fazendo com que um
substrato encaixe no sítio
ativo;
○ Pode ser + ou -
■ +: Fazer com a enzima
atue no substrato;
■ -: Diminui a
capacidade da enzima
em catalisar o
substrato;
● COMPLEXA / HOLOENZIMA /
CONJUGADA:
○ Proteína + Cofator/Coenzima;
○ Possui a porção proteica:
Formada apenas por AA +
Região não proteica;
○ O Cofator pode ser:
■ Orgânico: Nesse caso
é chamado de
Coenzima;
■ Íon.
○ Na maioria das vezes a
Coenzima se liga ao sítio ativo
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da enzima, tornando-a mais
ativa;
○ Desse modo, facilita a entrada
do substrato na holoenzima;
○ Sem a coenzima, a enzima
está inativa;
Resumindo:
PROPRIEDADES:
● Atuam em soluções aquosas;
○ Dentro ou fora da célula;
● Não interfere no equilíbrio das
reações;
● Alta eficiência:
○ Pequenas quantidades e
possuem poder regenerativo;
● Reversível:
○ Pode catalisar a reação de
substrato para produto e vise
versa;
● É específica ao substrato;
TIPOS DE ESPECIFICIDADE:
● ABSOLUTA:
○ Quando a enzima só aceita
um substrato;
○ Ex: A Urease só aceita a Uréia
● RELATIVA:
○ Quando a enzima só aceita
uma classe de substrato.
○ Ex: Lipase aceita todos os
lipídeos
● Especificidade;
● Reversividade;
● Regenerabilidade.
MODELO DE ATIVIDADE
ENZIMÁTICA:
Modelo Fixo:
● Substrato se encaixa no sítio ativo;
● Mas nada se modifica após o encaixe:
○ A Chave não produz
modificações na fechadura, só
encaixa.
Modelo flexível:
● Modelo mais aceito;
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● Quando a enzima se encaixa no sítio
ativo, muda a conformação da
enzima;
● Provocando alteração no sítio ativo;
● Provocando a torção do substrato
aumentando a velocidade e
diminuindo a energia de ativação.
EXEMPLO DOS DOIS MODELOS:
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