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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Em geral a inibição enzimática se usa como um mecanismo farmacológico quando o que queremos é inibir a atividade de enzimas microbianas para evitar a reprodução de um organismo dentro do corpo e para isso o que fazem os fármacos é interferir na função das enzimas provocando diferentes tipos de inibição. Inibição Irreversível São substancias, fármacos, drogas, venenos que modificam a estrutura terciaria das enzimas e elas não funcionam mais. Perdem a capacidade de realizar catalises enzimática. São uniões covalentes. Inibição Reversível Se associam a enzima a traves de uniões não covalentes, mas não modificam sua estrutura química. O único que produzem são modificações nos parâmetros cinéticos (Km e Vmax). o Competitiva: o inibidor compete com o substrato pelo sitio ativo. O inibidor possui uma estrutura molecular semelhante a do substrato e tem a possibilidade de introduzir-se no sitio ativo. Vai ganhar quem se encontra em maior concentração. Se o que tenho é mais inibidor que substrato, o inibidor vai ocupar o sitio ativo e não vai me formar o produto. Se o que tenho é mais substrato, o substrato vai ocupar o sitio ativo e vai me formar o produto. Nessa competência a enzima pode ou não funcionar corretamente. Afeta a cinética enzimática de modo que aumenta o Km e a Vmax não se modifica. o Não competitiva: o inibidor se une em um sitio diferente do sitio ativo, ou seja, que não vai modificar a afinidade da enzima com o substrato porque o sitio ativo vai estar disponível para o substrato, o Km não se modifica. O inibidor faz com que se sature antes a enzima, a Vmax em presença de este inibidor é muito menor. o Acompetitiva: o inibidor se une ao complexo enzima substrato, ou seja, se une a enzima depois da união do substrato. Este tipo de inibidor diminui o Km e a Vmax. A inibição irreversível é diferente da inativação enzimática. Os inibidores irreversíveis geralmente são específicos para um tipo de enzimas e não inativam todas as proteínas.
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