PREGUNTAS DE CONTROL PROTEINAS

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CATEDRA DE BIOQUIMICA
2° AÑO DE MEDICINA 
UNIDAD V
PROTEINAS 
ALUMNO:IZABEL CRISTINA BITENCOURT GOIS									SECCIÓN:B
PREGUNTAS DE CONTROL PROTEINAS 
DESARROLLAR CORRECTAMENTE LAS PREGUNTAS Y ARCHIVAR EN SU CARPETA DE EVIDENCIAS:
MARCA LA RESPUESTA CORRECTA 
1. Las proteínas tienen importancia en los seres vivos sobre todo porque...
a) a través de ellas se va a expresar la información genética;
b) pueden formar agrupaciones características de átomos;
c) son sustancias anfipáticas;
d) son sustancias poco abundantes, pero ejercen importantes funciones.
 
2.  Las proteínas que además de aminoácidos tienen en su estructura otras moléculas orgánicas reciben el nombre genérico de...
a) péptidos;
b) polipéptidos;
c) oligopéptidos;
d) ninguna es correcta 
 
3. La estructura secundaria de una proteína se estabiliza mediante...
a) enlaces éster;
b) enlaces de hidrógeno;
c) uniones covalentes;
d) interacciones ácido base.
 
4. Se dice que una proteína se ha desnaturalizado cuando...
a) se altera la estructura secundaria;
b) se disuelve;
c) se altera la estructura terciaria;
d) se rompe la proteína mediante determinadas enzimas.
 
5. Los oligopéptidos son prótidos que tienen:
a) menos de 4 aminoácidos;
b) entre 2 y 9 aminoácidos;
c) de 10 a 80 aminoácidos;
d) más de 100 aminoácidos.
 
6. Una de estas afirmaciones no es correcta.
a) Los anticuerpos son siempre proteínas.
b) Las enzimas son proteínas.
c) Algunas hormonas (p.e.: la insulina) son proteínas;
d) La quitina, sustancia que forma el caparazón de los artrópodos, es una proteína.
 
7. La estructura primaria de una proteína viene dada por:
a) la secuencia u orden que siguen los aminoácidos;
b) las hélices α o ß que tenga;
c) el orden en las bases nitrogenadas;
d) el número de puentes disulfuro de que disponga.
8. Una de estas moléculas no es un péptido:
a) insulina 		b) cortisona		c) vasopresina		d) oxitocina.
9. El esquema que se muestra en la Figura representa...
a) la estructura primaria de una proteína;
b) la estructura secundaria de una proteína;
c) la estructura terciaria de una proteína;
d) la estructura cuaternaria de una proteína.
 
10. En el mismo esquema que se observa,
la conformación beta y alfa hélice están indicadas con los números respectivamente…. 
a) 1; 2			b) 2; 1			c) 3; 4		d) 2; 3
 Siguiendo con el esquema de la Figura los puentes disulfuro están indicados con el número...
a) 1;			b) 2;			c) 3;		d) 4.
II) INVESTIGA SOBRE LA DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEINAS Y ESCRIBE BREVEMENTE SOBRE EL ESTRÉS CELULAR (QUE FACTORES LO CAUSA, EJEMPLOS, ETC.) Y SOBRE LAS CHAPERONAS QUE CUMPLEN UN ROL DE CONTROL DE CALIDAD DE LAS PROTEINAS Y MECANISMOS ANTIESTRES. CONCEPTUALIZA EL TERMINO CHAPERONOPATÍAS. 
Para desempenhar sua funçao biológica , as proteínas devem estar em seu estado nativo, com suas estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias íntegras. A desnaturação é a perda da sua forma tridimensional, ação que ocorre por fatores como calor, luz, frio, agitação, pressão, microondas, ácidos, bases, solventes organicos, entre outros. Ocorrendo a perda das estruturas secundárias, terciárias e quartenárias. Na desnaturação não há perda da forma primária, os aminoácidos continuam unidos na mesma sequências.
Estresse celular: Essa condição biológica é caracterizada pelo aumento dos níveis de radicais livres e de outras espécies reativas de oxigênio no meio celular durante diversos processos fisiológicos, como inflamação e envelhecimento. Também pode ser resultante da exposição à poluição, cigarro, radiação e produtos químicos presentes em alimentos e bebidas. Em excesso, os oxidantes danificam ácidos nucleicos, proteínas e outras moléculas importantes para o funcionamento celular.
As chaperonas químicas correspondem a uma classe especial de proteínas produzidas na célula como resultado do estresse térmico. Elas operam prevenindo a agregação de proteínas recém-sintetizadas, antes que elas assumam a forma ativa final. A principal, entre elas, é a proteína hsp-70 (do inglês, heat shock protein) que aparece no citosol de células de mamíferos submetidos a choque térmico, com elevação brusca de temperatura. Em bactérias termófilas, que vivem em fontes termais, com altas temperaturas, existem enzimas especialmente desenhadas para resistir a temperaturas de até 140 graus Celsius. (A maior parte das enzimas do corpo humano começa a desnaturar com temperaturas por volta dos 40 graus Celsius.) No caso destas bactérias, as chaperonas funcionam para manter a estrutura das enzimas, reparando ou consertando aquelas que começam a se separar, unindo-se a elas e enrolando-as novamente em sua forma original. Outras estratégias (além das chaperonas) para manter inalterada a estrutura das enzimas nas altas temperaturas é dobrá-las fortemente, dificultando seu desenrolamento ou ainda possuir uma quantidade menor do aminoácido glicina do que as proteínas normais. Este aminoácido ajuda a enzima a manter sua flexibilidade e sua capacidade de se dobrar. Com menos moléculas de glicina, as enzimas dessas células pertencentes a seres vivos que vivem em ambientes extremos cabam se tornando mais rígidas e mantêm sua estrutura mais fortemente unida. A função das chaperonas é justamente auxiliar as proteínas no processo de enovelamento, garantindo que elas alcancem a estrutura espacial correta. Por consequência, essas guardiãs das proteínas, como também são conhecidas, cumprem um papel fundamental contra o surgimento de doenças. 
Existem diversas doenças que afetam o Sistema Nervoso (SN) e a prevalência destas costuma aumentar particularmente entre 65 e 75 anos, as doenças neurodegenerativas mais comuns como a Doença de Huntington (DH), Doença de Parkinson (DP), Doença de Alzheimer (DA) e Esclerose Lateral Amiotrófica (ELA) são desordens caracterizadas pela perda progressiva de neurônios e pelo acumulo de proteínas anormalmente dobradas que se agregam no sistema nervoso central (SNC)1 . Os mecanismos que levam à estas falhas e ao consequente acumulo destas proteínas em determinadas regiões ainda são desconhecidos, existem evidências de que trata-se de um processo multifatorial dependente da programação genética de cada indivíduo2 . As proteínas frequentemente envolvidas em doenças neurodegenerativas são a β-amiloide, α-sinucleína, TAU, proteína priônica (PrP), dentre outras. Existem ainda proteínas relacionadas a doenças hereditárias, como proteínas ligadas a distúrbios de repetição de trinucleotídeos3 . O surgimento dessas proteínas desencadeia uma resposta protetiva por meio de chaperonas moleculares, o subtipo mais conhecido e abundante no organismo são as heat shock proteins 70kDa (HSP70). As HSPs promovem a reunaturação de proteínas mal dobradas e/ou agregadas por meio de ciclos de ligação e liberação de dependentes de ATP4 . Quando as células se deparam com ambientes tão perigosos, as HSPs podem ser sintetizadas e expressas imediatamente, enquanto, por outro lado, a maior parte da síntese de outras proteínas é interrompida5 . Assim, a HSP70 também pode regular a homeostase celular e manter a sobrevivência celular, o que a torna uma provável primeira linha de defesa contra proteínas anormalmente dobradas in vivo1;4;5 . Consequentemente, especula-se que o sistema de controle de qualidade de proteínas endógenas seja crítico no controle do surgimento e da continuidade das doenças conformacionais de proteína que afetam o SNC. (https://www.conic-semesp.org.br/anais/files/2018/trabalho-1000001082.pdf0