Enzimas

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Enzimas
ESTRUTURA E FUNÇÃOOBJETIVOS
· Compreender a estrutura e função das enzimas;
· Descrever os fatores que afetam a atividade enzimática;
· Discutir a importância de cofatores e coenzimas para a função enzimática;
· Introduzir conceitos de cinética enzimáticaREFERÊNCIAS
INTRODUÇÃO
Enzimas: todas as enzimas são proteínas e, por isso, são produzidas conforme a necessidade, o que ocorre com gasto de energia.
Sem enzimas não há reação química ex. doenças por erros inatos do metabolismo. 
Características:
· Aumenta a velocidade das reações (velocidade na bioquímica diz respeito à conversão de substrato em produto).
· Energia de ativação - Na presença de enzimas, a quantidade de energia utilizada para a reação começar é menor.
ATP ADP + Pi
· Tempo de reação: mais rápido menos energia.
· HOMEOTERMIA: a manutenção da temperatura do corpo é mantida mesmo ocorrendo várias reações Enzimas não permitem que haja uma grande variação térmica.
Calor é formado na Cadeia Transportadora de Elétrons.
· Substrato produto
· Controle das reações
DEFINIÇÃO: Enzimas são catalisadores biológicos de alta especificidade, cuja estrutura química são as proteínas, que são produzidas pelos genes do DNA.
obs. Catalisadores – subst.. que facilita as reações químicas.
VANTAGENS E DESVANTAGENS: (das enzimas serem proteínas)
Desvantagem:
· Desnaturam em altas temperaturas (ex. incêndio – estruturas proteicas desnaturam – perdem forma e função)
Vantagens:
· São sintetizadas conforme a necessidade metabólica – acelerar as reações na presença de um substrato (estímulo gênico)
· Alta variedade estrutural, formatos variados conforme a alteração da estrutura teciária: especificidade.
· Sofrem proteólise (degradação) após desempenharem seu papel biológico.
NOMENCLATURA – no geral:
· Terminação: ASE
Exceção: tripsina e quimiotripsina (primeiras a serem descobertas)
· Ações que desempenham: sintetase, desidrogenase, quinase, hidrogenagenase, carboxilase
Sintetase – sintetizando; quinase – quebrando.
· Produto final
Ex. produto e a ação que ela desempenha - Glicogênio sintetase 
· Nome do substrato
Ex. FFK - fosfofrutoquinase (substrato: frutose; ocorre quebra dela quinase)
Classes – de acordo com a União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular:
Obs. COVID 19 - DNA polimerase é uma enzima do processo de replicação do DNA
AÇÃO:
Por ser uma proteína, tem alta variedade estrutural. Ao observar o formato
Sítio ativo/catalítico: Pontos a, b e c – pontos onde estão ligados os substratos (aminoácidos). É onde os inibidores agem.
Substrato - substância inicial, que irá sofrer a modificação.
É preciso ter o contato com o substrato para os genes produzirem a enzima. – exemplo: bebê/criança não tem as enzimas do álcool.
METABOLIZAÇÃO / DEGRADAÇÃO DO ÁLCOOL
SUBSTRATO bebida alcoolica
álcool desidrogenase
acetladeído desidrogenase
Inibidor enzimático - impedir a ligação do substrato na enzima no sítio catalítico. 
REAÇÃO ENZIMÁTICA: Substrato se encaixa no sítio ativo
Exemplos de processos que utilizam enzimas:
CINÉTICA ENZIMÁTICA
1. O substrato liga-se à enzima.
Em cinza: enzima e em verde: substrato.
Existe uma enzima para cada substrato, sendo sintetizadas a partir do estímulo genico, pela presença do SUBSTRATO.
A enzima é altamente específica, age apenas em UM substrato.
2. Formação do complexo enzima/substrato. (verde escuro e laranja)
O sítio catalítico (alguns aminoácidos) é ativados e a REAÇÃO OCORRE!!!!
Reação é irreversível, formando o PRODUTO (subst. diferente do substrato).
3. Substrato foi convertido à produto.
Enzima é liberada intacta. Não foi consumida durante a reação.
MODELOS:
· Chave-fechadura: Local do sítio ativo é do formato do substrato
· Modelo de ajuste induzido – a enzima pode sofrer uma pequena alteração na estrutura para encaixe no substrato adequadamente (específico).
Isto é possível, pois as enzimas são proteicas modelagem conformacional.HOLOENZIMAS
A maioria das enzimas apresenta ...ASE na nomenclatura, mas há exceções: 
OUTRA NOMENCLATURA – Grupos prostéticos formam HOLOENZIMAS (além da porção proteica, se associam com outras substâncias):
· COFATOR: enzima + sais minerais
· COENZIMA: enzima + vitaminas
Ex. citocromos – cofator (íons metametálicos)– enzima conjugada do tipo holoenzima
Ex. sais minerais , vitaminas
Vitaminas do complexo B (vitamina B5, B6, B9...)
São enzimas compostas/conjugadas.
OBS. Apoenzima – parte proteica.
FATORES QUE ALTERAM O FUNCIONAMENTO ENZIMÁTICO
1. Temperatura – ex. febre de 38,2 graus – conversão substrato produto fica comprometida (temperatura ideal de funcionamento das enzimas endógenas: 36,5 – 37,2).
Ao contrário da curva na forma de sino no caso da atividade enzimática x pH, a enzima só está desnaturada em temperaturas acima da temperatura óima.
2. pH – cada enzima tem um pH ideal de funcionamento, onde todo substrato é convertido a produto.
O pH ótmo de uma enzima reflete variações no estado de ionização de resíduos de aminoácidos do sítio ativo. A enzima está pelo menos parcialmente desnaturada em pHs afastados do pH ótimo. Quando o substrato é uma molécula ionizável, o pH ótimo da enzima também reflete o seu estado de ionização.
3. Concentração de substrato-enzima - Menos enzima do que substrato: a velocidade da reação diminui (muito substrato precisa sofrer a reação ainda), a reação demora mais, ocorre maior gasto de energia. 
A relação é 1:1. Se houver mais enzima, a reação não ficará mais rápida.
*Importância da CPK para a identificação do grau do Infarto agudo do Miocárdio.
Samantha Anatolevna Gatsalova
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ENZIMAS COMO MARCADORES DE DIAGNÓSTICOS: