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BIOMEDICINA
ANNY CAROLINE PEREIRA THOMASI
DANIELE DE MOURA SIQUEIRA
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
VILA VELHA
SETEMBRO – 2021
ANNY CAROLINE PEREIRA THOMASI
DANIELE DE MOURA SIQUEIRA
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS
Relatório do Curso de Graduação em Biomedicina apresentado à Universidade Vila Velha - UVV, como parte das exigências da Disciplina de Bioquímica sob orientação da Professora Girlandia Alexandre Brasil.
VILA VELHA
SETEMBRO – 2021
1. INTRODUÇÃO
Os aminoácidos são as unidades formadoras das proteínas e existem mais de 20 diferentes tipos de aminoácidos que formam essas importantes macromolécula, como a alanina, arginina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, leucina, lisina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e valina entre outros, cujas propriedades organolépticas são, serem incolores e na maioria das vezes apresentam sabor adocicado, estes também são sólidos, com solubilidade variável em água, apresentam atividade óptica em água por possuírem carbono assimétrico. Estas moléculas orgânicas apresentam grupos amino (-NH3) e carboxila (-COOH) ligadas a um único carbono, denominado de carbono alfa. Esse carbono é observado no centro do aminoácido e liga-se ao grupo amino, ao grupo carboxila, a um átomo de hidrogênio e a um grupo variável, que é chamado de cadeia lateral ou grupo R. Na estrutura de um aminoácido, o grupo amino e a carboxila não estão ligados diretamente. Na realidade, eles estão ligados de forma indireta, pois o grupo amino está sempre ligado ao carbono de número 2 da cadeia.
Aminoácidos são substâncias orgânicas que apresentam em sua constituição dois grupos funcionais diferentes: uma carboxila (referente aos ácidos carboxílicos) e um amino (referente à amina).
Na estrutura de um aminoácido, o grupo amino e a carboxila não estão ligados diretamente. Na realidade, eles estão ligados de forma indireta, pois o grupo amino está sempre ligado ao carbono de número 2 da cadeia.
Existem 20 α-aminoácido comuns: alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptofano e valina. E desses aminoácidos, o organismo humano não consegue sintetizar (produzir) nove deles: histidina, lisina, leucina, metionina, isoleucina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina. Por essa razão, eles são chamados de aminoácidos essenciais que devem ser são obtidos pela alimentação presentes na forma de proteínas, como carne bovina, Peies, ovos, arroz, lentilha, castanhas, e outros. E os demais são produzidos pelo próprio organismo e são chamados de aminoácidos não essenciais. Os aminoácidos essenciais são muito importantes para o organismos pois participam da produção de células vermelhas do sangue, anticorpos; hormônios como a serotonina, regeneração celular, etc.
2. OBJETIVO
Essa prática teve por objetivo a identificação das reações, observando o resultado dos experimentos, com bases nas reações coloridas de aminoácidos e proteínas.
3. PARTE EXPERIMENTAL
A) REAÇÃO DE NINIDRINA 
· Colocou-se com o auxilio de uma pipeta 1,0 ml de prolina e adicionado no tubo de ensaio, 
· Em seguida adicionamos 10 gotas de solução alcoólica de ninidrina 0,2% 
· Após fervemos por 2 minutos em banho maria.
· Em outro tubo de ensaio, adicionamos 1,0 ml de glicina, 
· Foi adicionado 10 gotas de solução alcoólica de ninidrina 0,2% 
· após fervemos por 2 minutos em banho maria
B) REAÇÃO DE FOLIN
· Colocou-se com o auxilio de uma pipeta 1,0 ml de tirosina em um tubo de ensaio, 
· Em seguida adicionamos 20 gotas de hidróxido de sódio ( NaOH ) de concentração 10% e 5 gotas de reagente de Folin.
· Em outro tubo de ensaio adicionamos 1,0 ml de glicina, adicionamos 20 gotas de hidróxido de sódio (NaOH ) de concentração 10% e 5 gotas de reagente de Folin, 
C) REAÇÃO DE ERLICH
· Em um tubo de ensaio Foi pipetado 1,0 ml de triptofano, 
· Em seguida adicionamos 2,0 ml de reativo de Erlich, levamos a ebulição de banho maria por 5 minutos.
· Adicionamos em outro tubo de ensaio 1,0 ml de glicina, em seguida 2,0 ml de reativo de Erlich e levamos a ebulição de banho maria por 5 minutos.
D) REAÇÃO XANTOPROTEICA
· Em um tubo de ensaio Foi pipetado 1,0 ml de tirosina, em um tubo de ensaio, em seguida adicionamos 5 gotas ácido nítrico concentrado que estava na capela, levamos para ferver em banho maria por 5 minutos, após ferver em banho maria adicionamos 20 gotas de hidróxido de sódio (NaOH) de concentração 10%.
· Em outro tubo de ensaio, adicionamos 1,0 ml de glicina, em seguida 5 gotas de ácido nítrico concentrado que estava na capela, levamos para ferver em banho maria por 5 minutos e posteriormente adicionamos 20 gotas de hidróxido de sódio (NaOH) de concentração 10%.
E) REAÇÃO DE SAKAGUCHI
· Em um tubo de ensaio Foi pipetado 1,0 ml de arginina, em seguida adicionamos 1 gota de solução alcoólica de a-naftol de concentração 5%, 5 gotas de hipoclorito de sódio e 10 gotas de hidróxido de sódio (NaOH) de concentração 10%, não foi levado a banho maria.
· Edicionamos em outro tubo de ensaio glicina, em seguida 1 gota de solução alcoólica de a-naftol de concentração 5 %,5 gotas de hipoclorito de sódio e 10 gotas de hidróxido de sódio (NaOH) de concentração 10%, não foi necessário levar a banho maria. 
F) CARACTERIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS SULFURADOS
· Em um tubo de ensaio 1,0 ml de cisteína, em seguida adicionamos 20 gotas de hidróxido de sódio (NaOH) de concentração 10%, aquecemos em ebulição em banho maria por 3 minutos, adicionamos 10 gotas de acetato de chumbo de concentração 0,5%, matemos em banho maria por 3 minutos.
· Em outro tubo de ensaio foi adicionado 1,0 ml de glicina, em seguida 20 gotas de hidróxido de sódio (NaOH) de concentração 10%, aquecemos em ebulição em banho maria por 3 minutos, adicionamos 10 gotas de acetato de chumbo de concentração 0,5 %, mantemos em banho maria por 3 minutos.
4. RESULTADOS
	
	1
	2
	3
	4
	5
	6
	Glicina
	violeta
	incolor
	amarelo
	incolor
	amarelo
	incolor
	Prolina
	amarelo
	
	
	
	
	
	Tirosina
	
	azul
	
	amarelo
	
	
	Triptofano
	
	
	rosê gold 
	
	
	
	Arginina
	
	
	
	
	avermelhado
	
	Cisteina
	
	
	
	
	
	preto
 
5. RESULTADOS E DISCUSSÕES
A) Reação de Ninidrina
Os aminoácidos com a ninidrina após ser aquecido, produz composto violeta pipetado com glicina. identificado aminoácidos de cadeia lateral. E a ninidrina com prolina após aquecido reage formando um composto amarelo. ocorreu por ela não apresentar aminas livres.
B) Reação de Folin
A reação de Follin é usada em um meio com pH alcalino, para detectar substâncias fenólicas que dissociam prótons, formando um ânion fenolato. Aminoácidos fenólcos, como a Tirosina, oxidam, liberando óxidos com coloração azulada. Logo, a coloração final da reação será mais azul quanto maior a quantidade de substâncias fenólicas. Assim, a Glicina permanece com a coloração transparente, já que seu grupo R não apresenta anel aromático. 
C) Reação de Erlich
Esse reagente contém pdimetilaminobenzaldeído (DMAB ), que pode ser usado em testes bioquímicos para detecção do aminoácido triptofano em uma amostra de proteína. Foi possível observar que o resultado deu positivo para o triptofano com a cor rose gold. 
D) Reação Xantoproteica 
Os reagentes após os procedimentos obtiveram a coloração amarela e os de coloração Branca como a glicina por tanto são os aminoácidos que possuem cadeia aromática lateral em sua estrutura, sendo que a coloração amarela ocorre pela formação de nitrocompostos (anel aromático + NO2) e o branco pela ação do HNO3 (ácido mineral forte). 
E) Reação de Sakaguchi
Os reagentes glicina, triptofano que após os procedimentos obtiveram a coloração amarela são os que possuem aminoácidos do grupo guanidina, pois em meio alcalino eles desenvolvem um complexo verde com o–naftol que, em presença de hipoclorito de sódio (NaClO) passa a avermelhado.
F) Reação de Aminoácidos Sulfurados
Nesta reação de proteínas em meio alcalino quandoaquecidos resulta na liberação de enxofre da cisteína e da cistina, sob a forma de sulfato... Deste modo, temos um aumento na solubilidade da proteína em meio aquoso, resultando em uma coloração positiva para cisteína preta, pois ela tapresenta enxofre.
6. BIBLIOGRAFI A 
 
Disponível em: https://brasilescola.uol.com.br/biologia/aminoacidos.htm acessado em: 23/09/2021
NELSON, Davi d L.; COX, Michael M.; L EH NINGER, Albert L. Lehninger: princípios 
de bioquímica. 4. ed. São Paulo: Sarvier, 2007 e edições anteriores.
 
MARZZOCO, Anita; Torres, Bayardo B. Bioquímica básica; 
 
REMIÃO, Jose Oscar dos Reis; SIQUEIRA , Antonio João Sá de; AZEVEDO, Ana 
Maria Ponzio. Bioquimica - Guia de Aulas Práticas; 
SANTOS, Vanessa Sardinha dos “Aminoácidos“, Brasil