Estrutura e Tipos de Proteínas

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Proteínas 
 Proteína é um tipo de substância formada a partir 
de um conjunto de aminoácidos ligados entre si 
(ligações denominadas de peptídicas). Em outras 
palavras, as proteínas são compostas por 
moléculas de carbono, hidrogênio, oxigênio e 
nitrogênio. 
• Os peptídeos são polímeros de 
aminoácidos, ou seja, são biomoléculas 
formadas pela ligação de dois ou mais 
aminoácidos através de ligações peptídicas 
e até um máximo de cem. A partir de cem 
aminoácidos, a substância recebe o nome 
de proteína. 
• Ligação peptídica é uma ligação química 
que ocorre entre duas moléculas quando o 
grupo carboxila de uma reage com o grupo 
amino de outra molécula, liberando uma 
molécula de água (H2O). Isto é uma 
reação de síntese por desidratação que 
ocorre entre moléculas de aminoácidos. 
Uma cadeia de aminoácidos pode ser 
classificada quanto à sua disposição espacial, 
isto é, analisando a sua estrutura de acordo 
com o dobramento e enrolamento de sua rede 
proteica. Desse modo, a estrutura de uma 
proteína pode ser dividida em primária, 
secundária, terciária e quaternária. 
Estrutura primária: É dada pela sequência de 
aminoácidos ao longo da cadeia 
polipeptídica. É o nível estrutural mais 
simples e mais importante, pois dele deriva 
todo o arranjo espacial da molécula. São 
específicas para cada proteína, sendo 
geralmente determinados geneticamente. A 
estrutura primária da proteína resulta em uma 
longa cadeia de aminoácidos semelhante a 
um "colar de contas", com uma extremidade 
"amino terminal" e uma extremidade 
"carboxi terminal". Sua estrutura é somente a 
sequência dos aminoácidos, sem se 
preocupar com a orientação espacial da 
molécula. A estrutura primária de uma 
proteína é destruída por hidrólise química ou 
enzimática das ligações peptídicas, com 
liberação de peptídeos menores e 
aminoácidos livres. 
Estrutura secundária: É dada pelo arranjo 
espacial de aminoácidos próximos entre si na 
sequência primária da proteína. É o último 
nível de organização das proteínas fibrosas, 
mais simples estruturalmente. Ocorre graças 
à possibilidade de rotação das ligações entre 
os carbonos a dos aminoácidos e seus 
grupamentos amina e carboxila. O arranjo 
secundário de um polipeptídeo pode ocorrer 
de forma regular; isso acontece quando os 
ângulos das ligações entre carbonos a e seus 
ligantes são iguais e se repetem ao longo de 
um segmento da molécula. A cadeia se 
estabiliza graças às interações das pontes de 
hidrogênio. Ex: queratina e colágeno. 
Estrutura terciária: Resulta do enrolamento 
da hélice ou da folha pregueada, sendo 
mantido por pontes de hidrogénio e 
dissulfito. Esta estrutura confere a atividade 
biológica às proteínas. A estrutura terciária 
descreve o dobramento final de uma cadeia, 
por interações de regiões com estrutura 
regular ou de regiões sem estrutura definida. 
Podendo haver interações de segmentos 
distantes de estrutura primária, por ligações 
não covalentes. Nessa estrutura, as proteínas 
hidrossolúveis se envolvem com o interior 
apolar. As cadeias polipeptídicas se dobram, 
gerando pontes de hidrogênio e ligações 
dissulfetos. 
Estrutura quaternária: Algumas proteínas 
podem ter duas ou mais cadeias 
polipeptídicas. E essa transformação das 
proteínas em estruturas tridimensionais é a 
estrutura quaternária. Elas são guiadas e 
estabilizadas pelas mesmas interações da 
terciária. A junção de cadeias polipeptídicas 
pode produzir diferentes funções para os 
compostos. Um dos principais exemplos de 
estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua 
estrutura é formada por quatro cadeias 
polipeptídicas. 
 
Origem animal: Como o próprio nome 
sugere, é a proteína encontrada na carne de 
animais, as quais fornecem praticamente 
todos os aminoácidos essenciais. Vale 
destacar que, por ser quase completa, esse 
tipo de proteína viabiliza o ótimo 
funcionamento do organismo humano. 
Origem vegetal: Encontrada nos vegetais, 
essa proteína tem menor valor nutricional, 
uma vez que conta com menos aminoácidos 
essenciais em sua composição. 
Origem sintética: A proteína sintética é 
obtida por meio de manipulações 
laboratoriais, ou seja, possui diversas 
variações nutricionais. Ela é muito utilizada 
por pessoas que querem fazer uma reposição 
alimentar, buscando assim outras fontes de 
proteínas além das de origem animal e 
vegetal. 
Os alimentos ricos em proteínas são 
facilmente encontrados na rotina alimentar 
do brasileiro. 
Alimentos que contém proteínas animais 
• carne vermelha; 
• peixes; 
• ovos; 
• leite; 
• queijo; 
• iogurte. 
Alimentos ricos em proteína vegetal 
• feijão; 
• ervilha; 
• soja; 
• lentilha; 
• nozes; 
• grão-de-bico. 
Alimentos com proteína sintética 
• suplemento alimentar (popularmente 
conhecido como Whey Protein). 
Quanto a estrutura molecular as proteínas são 
classificadas em: 
• Simples: constituídas somente por 
aminoácidos. A hidrólise completa 
dessas proteínas produz unicamente α-
aminoácidos e peptídeos. 
➢ Albuminas: solúveis em água e 
coagulam pelo calor. Ex: 
ovoalbumina (albumina do ovo), 
lactoalbumina (leite), legumitina 
(ervilha). 
➢ Globulinas: insolúveis em água. 
Ex: miosina (muscular) e 
legumina (ervilha). 
➢ Glutelinas: insolúveis em água. 
Ex: glutelina (trigo). 
➢ Prolaminas: insolúveis em água. 
Ex: gliadina (trigo), zeína 
(milho), hordeína (cevada). 
➢ Escleroproteínas: muito 
insolúveis, pois são estruturantes. 
Ex: queratina (pele, cabelo), 
colágeno (ligamento e tendões). 
• Conjugadas (complexas): proteínas 
que apresentam a cadeia de 
aminoácidos ligada a um radical 
diferente (grupo prostético). 
Dependendo do grupo prostético, as 
proteínas podem ser classificadas 
em: 
➢ Glicoproteínas: o grupo é um 
carboidrato (glicídio). Exemplos: 
mucina (saliva), osteomucoide 
(ossos), imunoglobulina. 
➢ Cromoproteínas: o grupo é um 
pigmento (heme, carotenóides). 
Exemplos: clorofila (vegetais 
verdes) e hemoglobina (sangue). 
➢ Fosfoproteínas: o grupo é o ácido 
fosfórico. Exemplos: vitelina 
(gema do ovo) e caseína (leite). 
➢ Nucleoproteínas: o grupo é um 
ácido heterocíclico complexo. 
➢ Lipoproteína: o grupo é um 
lipídio. Ex: lipoproteínas de 
membrana. 
➢ Metaloproteínas: o grupo é um 
metal (Cu, Fe). Ex: 
ceruloplasmina (Cu), siderofilina 
(Fe). 
Função enzimática: são proteínas capazes de 
catalisar reações bioquímicas como, por 
exemplo, as lipases. As enzimas não reagem, 
são reutilizadas (sempre respeitando o sítio 
ativo) e são específicas. As enzimas reduzem 
a energia de ativação das reações químicas. 
A função da enzima depende diretamente de 
sua estrutura. São proteínas altamente 
especializadas e com atividade catalítica. 
Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada 
uma capaz de catalisar um tipo diferente de 
reação química. Ex: tripsina, lipase, amilase. 
Função transportadora: carregam outras 
substâncias para várias partes do corpo. Ex: 
hemoglobina, mioglobina, lipoproteínas. 
Função contrátil: encurtam as fibras 
musculares. Ex: actina, miosina. 
Função estrutural: São aquelas que 
participam dos tecidos dando-lhes rigidez, 
consistência e elasticidade. São proteínas 
estruturais: colágeno (constituinte das 
cartilagens), actina e miosina (presentes na 
formação das fibras musculares), queratina 
(principal proteína do cabelo), fibrinogênio 
(presente no sangue), albumina (encontrada 
em ovos) e outras. Ex: queratina, colágeno, 
elastina. 
Função de defesa: Os anticorpos são 
proteínas que realizam a defesa do 
organismo, especializados no 
reconhecimento e neutralização de vírus, 
bactérias e outras substâncias estranhas. O 
fibrinogênio e a trombina são outras 
proteínas responsáveis pela coagulação do 
sangue e prevenção de perda sanguínea em 
casos de cortes e machucados. Ex: 
anticorpos, fibrina e trombina. 
Função hormonal: Exercem alguma função 
específica sobrealgum órgão ou estrutura de 
um organismo como, por exemplo, a insulina 
(embora tecnicamente a insulina seja 
considerada apenas um polipeptídeo, devido 
a seu pequeno tamanho). Ex: insulina, 
glucagon, tiroxina. 
Função nutritiva: presente em alimentos 
variados. Ex: gliadina, caseína, ovoalbumina. 
Na boca, não há ação de enzimas contra as 
proteínas. Chegando ao estômago, as 
proteínas ficam à deriva do baixo pH 
proporcionado pelo HCl (desnaturando a 
proteína), abrindo mais a cadeia protéica, 
para sofrer ação da peptina, que quebra 
proteínas grandes em peptídios menores. 
Esses peptídios sofrem a ação das enzimas 
tripsina e quimiotripsina (ativadas pelo 
bicarbonato do suco biliar) no intestino, 
sendo convertidos em oligopeptídeos (com 2 
a 5 aminoácidos, que devem ser quebrados 
pelas aminopeptidases, liberadas pela 
mucosa intestinal) e aminoácidos que são 
absorvidos pelos enterócitos. 
Os sintomas do excesso de proteínas no 
organismo podem ser: 
• Desenvolvimento da aterosclerose e 
de doenças cardíacas; 
• Osteoporose, pois o excesso de 
proteína pode causar 
• aumento da excreção de cálcio; 
• Pedra nos rins; 
• Aumento de peso; 
• Problemas no fígado. 
A maioria das pessoas que desenvolve estes 
sintomas de excesso de proteínas, 
geralmente, apresentam uma predisposição 
genética, algum problema de saúde ou usou 
suplementos de forma inadequada. 
Uma das principais doenças causada pela 
deficiência de proteína é a Kwashiorkor, 
também chamada de desidratação 
intermediária. Quando essa doença existe no 
corpo, a pessoa lida com anorexia, 
dermatoses ulceradas, aumento do fígado e 
também irritabilidade. Uma dieta pobre em 
proteínas favorece o surgimento do 
problema, por isso é essencial se alimentar 
adequadamente. 
Outra doença é a Deficiência de Proteína 
Trifuncional. Ela acontece quando a pessoa 
não se alimenta ou está em jejum, pois ela 
impede a formação de energia. É mais 
comum surgir na infância, com sintomas 
como sonolência, hipoglicemia e perda de 
apetite.