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LISTA 1 – TRANSFORMAÇÕES BIOQUÍMICAS 
1. Considere a reação de cloração do n-butano, mostrada abaixo. Ela produz uma mistura 
racêmica de cloreto de sec-butila e um produto adicional, n-butila. Escreva os isômeros em 
forma de cruz e mostre a configuração dos isômeros, mostrando como chegou a esta 
conclusão. A reação poderia ser acompanhada por um polarímetro? Justifique a sua 
resposta. 
 CH3 
 
 H C Cl 
 
 CH2CH3 
 
S 
 
Sim, é possível utilizar um polarímetro para acompanhar a reação. Desta maneira poderíamos 
analisar qual isômero está sendo formado (L ou D). 
Como o grupo funcional de maior importância (Cl) está localizado do lado direito da molécula, 
temos uma molécula D. 
2. Imagine que você trabalhe em uma agência espacial e foi pedido que você projete um 
equipamento para busca de formas de vida em um planeta. Que tipo de indícios você 
buscaria? Por quê? 
Para procurarmos indícios de vida em outros planetas, a existência de moléculas simples como 
H2O, N2,CO2 e CH4 e NH3 seria o principal indício de vida, pois com esses elementos é possível 
a formação dos aminoácidos quando submetidos a descargas elétricas, e esse seria um primeiro 
passo para a formação da vida como a conhecemos hoje. à Descoberto por Miller-Urey em 1953 
 
3. Um aluno de IC de um professor de Química Orgânica da UFABC está estudando a 
estabilidade de compostos baseados em benzeno e descobriu que a estabilidade dos 
compostos orto (1,2), meta (1,3) e para (1,4) – dibromobenzeno se comporta da seguinte 
forma: 
para > meta > orto 
Quando foi estudar os isômeros orto, meta e para de ácido clorobenzoico, percebeu que a 
ordem de estabilidade se alterou, ficando da seguinte forma: 
orto > meta > para 
Desenhe as estruturas dos isômeros e indique quais foram os fatores que determinaram a 
ordem observada para os dois compostos. 
Estabilidade dos compostos de dibromobenzeno: 
 
 Br Br Br 
 
 Br 
 
 Br 
 
 Br 
 PARA > META > ORTO 
 
Neste primeiro caso temos essa sequencia de estabilidade devido à repulsão entre os átomos de 
Bromo. Conforma a distância aumenta, a molécula tende a ser mais estável. 
 
Estabilidade dos compostos do ácido cloro benzóico: 
 OH OH OH 
 
 Cl 
 
 Cl 
 
 Cl 
 PARA < META < ORTO 
 
Neste caso temos essa sequência de estabilidade, pois como o Cl e o H têm a capacidade de 
formar interações de hidrogênio entre si, isso confere à molécula uma alta estabilidade estrutural, 
sendo uma exceção á regra da distância dos átomos semelhantes. 
 
 
 
 
 
 
 
4. Em termos de conceitos de Termodinâmica, por que é mais difícil estacionar um carro 
em um espaço pequeno do que tirá-lo deste espaço pequeno? 
Primeiro explicaremos com a termodinâmica de partículas, 
e depois faremos a analogia com o carro. 
 
Uma partícula em um espaço grande pode ocupar inúmeras diferentes 
posições (microestados) em um dado instante, desta maneira o 
sistema possui uma grande entropia (nível de desordem) já que a 
probabilidade de encontrar a partícula em um dado lugar específico 
é muito baixa. 
Porém, quando temos uma partícula em um espaço pequeno, 
existe um aumento de previsibilidade de onde se pode encontrar a 
 partícula em um dado momento já que esta não possui muitos 
microestados possíveis, e desta forma temos um sistema com 
baixo nível de entropia. 
*Aumento da entropia é diretamente proporcional ao aumento do 
volume do sistema estudado. 
 
Logo, quando um carro passa para um espaço menor, a entropia do sistema é diminuída 
consideravelmente. 
 
O processo de estacionar o carro está então fazendo com que a entropia do sistema geral 
(analisando a vaga e o espaço fora desta) esteja diminuindo. E pelo contrário, quando estamos 
tirando o carro dessa vaga, a entropia do sistema aumenta. 
Como temos a fórmula que relaciona entropia à energia livre de Gibbs que nos mostra a 
espontaneidade de um processo: 
∆G = ∆H – T.∆S 
É possível a seguinte análise: 
Quando se diminui a entropia de um sistema, o ∆G se torna mais positivo, e desta maneira 
fazendo com que o processo seja menos espontâneo. Desta maneira, será necessário cada vez 
mais trabalho para se colocar uma molécula em uma região com menor quantidade de 
microestados. à Colocar o carro em uma vaga 
Já quando se aumenta a entropia do sistema, o ∆G se torna mais negativo, reforçando a 
espontaneidade do sistema. à Tirar o carro da vaga 
O que torna o processo de colocar o carro em uma pequena vaga muito mais difícil que tira-lo da 
mesma. 
 
 
 
 
5. A segunda lei da Termodinâmica diz que o Universo tende à máxima desordem. Por 
outro lado, os organismos vivos são sistemas altamente organizados e em alguns casos, 
como os mamíferos, compartimentalizados de forma bastante complexa. Considerando 
estas duas afirmações aparentemente contraditórias, por que a vida persiste apesar da 2a 
lei da Termodinâmica? 
 
A segunda lei da termodinâmica nos fala sobre a entropia. 
Em um sistema biológico, como a troca de O2 e CO2 do sangue com os pulmões, um alto grau 
de entropia significa que todos os participantes de um processo tenderam a estar muito bem 
distribuídos, gerando uma estabilidade no organismo. Nesse caso do sangue e do pulmão, temos 
uma maior taxa de O2 no pulmão, e uma pequena taxa deste no sangue. Desta forma a 
quantidade de O2 que o sangue liberará será muito menor que a taxa de entrada deste. Desta 
maneira, a entropia faz com que o O2 esteja em quantidades parecidas nos pulmões e no sangue 
intravenoso, pois esse é o estado possível de maior entropia. Neste caso a entropia parece 
significar homogeneidade dos solutos nos envolvidos no processo. O que faz com que o 
organismo dos seres vivos seja bem organizado (homeostasia). 
 
6. Marque as afirmações com V (verdadeiro) ou F (falso). Justifique a sua resposta. 
a)Uma reação é considerada espontânea quando ela pode ocorrer no sentido direto e no 
contrário (F) à Uma reação espontânea apresenta ∆G<0 e representa a facilidade que existe de 
ocorrer a reação direta. Quando ∆G=0, temos um equilíbrio, e as reações direta e contrária 
ocorrem em perfeito balanceamento. 
b)Um processo espontâneo sempre ocorre muito rapidamente (F) à A termodinâmica não 
tem a capacidade de sugerir nada em relação à velocidade na qual uma reação ocorre. Essa 
parte do estudo fica por parte da cinética das reações. 
c)Uma reação não espontânea pode ocorrer espontaneamente no sentido oposto (V) à 
Quando temos uma reação não espontânea, a reação direta precisará de trabalho para ocorrer, 
porém a reação contrária (no sentido oposto) poderá ocorrer espontaneamente. 
d)Um processo espontâneo pode ocorrer com uma grande diminuição de entropia (V) àSe 
temos uma grande diminuição grande na entropia de um sistema, o ∆G tende a ficar cada vez 
mais positivo. Porém, como esse ∆G também depende da entalpia, se a entalpia do processo 
também diminuir muito, o ∆G da reação passar a ser negativo, assim a reação pode ocorrer 
espontaneamente mesmo com a diminuição da entropia. 
e)Um valor alto de constante de equilíbrio de uma reação está relacionado com baixos 
valores de ∆G° daquela reação em qualquer sentido, que indica um processo exergônico 
(F) à Um alto valor da constante de equilíbrio , mostra que a quantidade de produtos formados é 
muito menor que a quantidade de reagentes no sistema, e dessa maneira o ∆G° da reação direta 
é >0, sendo endergônico o processo.LISTA 2 – TRANSFORMAÇÕES BIOQUÍMICAS 
1. Esquematize as possíveis interações da água com os seguintes compostos e mostre as 
interações fracas existentes. Imagine que estes mesmos compostos fossem colocados em 
hexano, um solvente orgânico muito utilizado. Como seriam as interações destas entidades 
químicas? Indique quais compostos conseguiriam interagir com água e quais interagiriam com 
hexano.Agua + Cloreto de sódio à ocorrerá uma grande dissociação e ionização dos átomos. Em 
uma ligação iônica a força de atração entre dois átomos se da através da lei de coulomb, onde 
uma Constante dielétrica entre essas cargas diminui a força. A constante dielétrica da água é 
uma das maiores entre os solventes, enfraquecendo muito a ligação entre o Na e o Cl, que passa 
a não ser mais vantajosa energeticamente. 
Água + Ácido graxo à o ácido graxo é um lipídio e possuí carácter anfótero (hidrofílico e 
hidrofóbico). Desta maneira ele não se solubiliza na água. Forma apenas micelas, lipossomos e 
bicamadas. 
Água + Glicose à A molécula de glicose é uma molécula polar, e desta maneira consegue 
interagir com as moléculas de H2O, de forma que os polos de cargas opostas se atraiam, 
dissociando a molécula de glicose. 
Hexano + Cloreto de Sódio à O hexano não possuí constante dielétrica alta para enfraquecer 
suficientemente as ligações entre os átomos de Na e Cl. 
Hexano + Glicose à 
Hexano + Ácido graxo à 
 
2. Classifique os compostos abaixo em polar, apolar. Justifique. 
a) HO-CH3 
b) N≡N 
c) CH3-CH2-CH2-CH2-CH2-NH-CH3 
d) CH3-O-CH3 
e) NaCl 
f) CO2 
a)Polar 
b)Apolar 
c)polar 
d)apolar 
e)polar 
f)apolar 
3. Explique por que o etanol (CH3CH2OH) é mais solúvel na água do que o etano (CH3CH3). 
Quantas e quais interações fracas estes compostos fazem com a água? E como 
interagiriam com o detergente SDS (dodecil sulfato de sódio) ? 
A molécula de etanol é uma molécula polar, diferente da molécula de etano. Como a molécula de 
H2O também é polar, ambas quando colocadas juntas atraem seus polos de sinais diferentes, 
resultando na quebra das ligações já existentes entra os átomos no etanol. Já com o etano não 
existe esse tipo de interação. 
... 
4. Ao se misturar água e etanol, observa-se liberação de calor e contração de volume. 
Explique este fenômeno em termos de interações e que parâmetros termodinâmicos 
influenciam neste processo. 
Quando é adicionado álcool à agua, o grupo OH dos álcoois realiza interações de hidrogênio com 
os átomos de H do H2O. Essas ligações são muito fortes e criam uma aproximação entre as 
moléculas de álcool e água (com essa maior “organização” a entropia do sistema diminui). Com 
essa aproximação o volume da solução diminuiu consideravelmente. Já em relação à liberação 
de calor, é devido à entalpia da reação, que diminui drasticamente quando o álcool é adicionado. 
 
LISTA 3 – TRANSFORMAÇÕES BIOQUÍMICAS 
Exercício 1) 
Segundo a teoria de Browsted-Lowry para ácidos e bases que é a mais utilizada para bioquímica, 
ácidos fortes são substâncias que têm alta capacidade de doar prótons (desprotonação), e uma 
base é uma substância altamente capaz de aceitar prótons (protonação). 
Ordem de acidez: HF < HCl < HBr < HI à Quanto menor a força da ligação (menor a diferença de 
eletronegatividade) entre os átomos do ácido, mais forte será esse. Quando temos um ácido H-A, 
se estamos comparando átomos de uma mesma família, devemos analisar o raio atômico desses. 
Quanto maior o raio, mais forte é o ácido. 
 
 
Exercício 2) 
Os sistemas tampão são soluções que são capazes de atenuar a variação dos valores de pH 
(ácido ou básico), mantendo-o aproximadamente constante, mesmo com adição de pequenas 
quantidades de ácidos ou bases. 
A razão fundamental de uma solução tampão resistir a mudanças de pH resulta do fato de 
que íons hidroxônio ou hidroxila quando adicionados a este tipo de solução, reagem 
quantitativamente com as espécies básicas e ácidas presentes, originando o ácido fraco e a base 
fraca, respectivamente. 
O sistema tampão é muito importante para a manutenção das reações bioquímicas, já que muitas 
dessas ocorrem em condições ótimas de pH. 
Um dos mais importantes sistemas tampão do corpo dos seres vivos é o que regula o pH do 
sangue humano que é estritamente controlado em pH 7,4. O sistema é constituído de reações 
com gás carbônico, ácido carbônico e água. 
Com pK = 6,35. Quando o pH do sangue cai, o equilíbrio é deslocado para a formação de ácido 
carbônico, que se dissocia a água e gás carbônico, eliminado pelos pulmões. Quando o pH 
aumenta, forma mais HCO3-. Respiração é ajustada para aumentar [CO2] nos pulmões e ser 
reintroduzido no sangue para conversão a ácido carbônico. Por isso, [H+] é mantida constante. 
Exercício 3) 
-Faixa de tamponamento é a condição ideal de pH em que o sistema tampão funciona com 
eficácia (corresponde a 2 unidades ao redor do pKa) . à Depende o pH em que as reações do 
sistema tampão ocorrem em equilíbrio (direta e contrária) (∆G=0). 
-Poder tamponante é a capacidade que a solução tampão química tem de resistir às mudanças 
de pH. Quanto mais eficiente, maior quantidade de ácidos e bases adicionadas pode ser 
controlada. Quando a [CH3CO2H] = [CH3CO2-] à poder tamponante máximo da solução 
tampão; onde ocorrem as menores variações de pH pela adição de H� ou OH�, e o pH = pKa 
Exercício 4) 
Para que uma reação enzimática mantenha seu pH perto de 7,5, deve-se utilizar um sistema 
tampão com pK 7,5, pois é onde esse possui uma maior eficácia (pH = pK). 
Um sistema tampão só é efetivo em uma faixa de +- 1 unidade de pk (de 6,5 a 8,5). Desta 
maneira o ácido fraco com pKa = 3,9 não seria efetivo. 
Para resolver esse problema experimental, deve-se utilizar um ácido que tenha pKa = 7,5. 
 
Exercício 5) 
A aspirina é mais absorvida na corrente sanguínea a partir do estômago, devido a elevada 
concentração de íon H+ no estômago, ou seja , o estômago mais ácido faz com que a aspirina 
seja mais rapidamente absorvida. Quando a aspirina estiver num pka de 3,5 ; ela estará em 50% 
na forma iônica e 50% na forma molecular, então sua absorção eh favorecida em ambientes com 
pH mais ácido, onde a forma molecular será em uma proporção maior, ou seja, a absorção do 
fármaco é favorecida, quando este estiver na sua forma não-ionizada, como a aspirina eh um 
ácido fraco ela não ioniza (ou ioniza num percentual baixo) em meio mais ácido como é o do 
estômago 
 
Exercíco 6) 
Para calcularmos o pH utilizamos a seguinte fórmula: 
 
 
a) pH = pKa + log ( [HCO3-] / [H2CO3]) = 6,1 + log (0.5) = 5.8 
b) pH = pKa + log ( [HCO3-] / [H2CO3]) = 6,1 + log (1) = 6.1 
c) pH = pKa + log ( [HCO3-] / [H2CO3]) = 6,1 + log (5) = 6.8 
d) pH = pKa + log ( [HCO3-] / [H2CO3]) = 6,1 + log (1) = 6.1 
e) pH = pKa + log ( [HCO3-] / [H2CO3]) = 6,1 + log (1) = 6.1 
f) qual o mais forte? 
 
pH	
  =	
  pKa	
  +	
  log 
[HAc] 
	
  
Exercício 7) 
a) pH = pKa + log ( [0.4] / [0.1]) = 4.8 + log (4) = 5.4 
 
b) Quando o pH é 8.3 , temos queàlog([acetato]/[ácido acético]) = pH – pKa 
então log([acetato]/[ácido acético]) = 8.3 – 4.8 = 3.5 à razão =~ 3200 
 
9. O ácido fosfórico é um ácido triprótico, tendo pKas de 2,14; 6,86 e 12,4. Qual é a forma 
iônica 
predominante em pH 4,2? Escreva os equilíbrios químicos envolvidos. 
 Quando o pH está em 4,2 , sabemos que o ácido fosfórico já passou por dois processos de 
desprotonação (1º com pH=12,4 e 2° com pH=6,86), tendo agora apenas mais um próton para 
doar. Desta maneira, dizemos que a forma iônica predominante em pH 4,2 é a com um único H à 
HPO4²- 
Quais são os equilíbrios químicos envolvidos? 
Exercício 10) 
 
 
 
 
 
 
11. Na reação abaixo indique quais são os ácidos e respectivas bases conjugadas segundo 
o conceito de Brönsted-Lowry. Considerando que a reação é favorecida no sentido da 
esquerda para a direita: 
Na equação: 
HC2Cl3O2 + CHO2- C2Cl3O2- + HCHO2 
a) O ácido é o HC2Cl3O2 , e sua base conjugada é C2Cl3O2- 
b) A constante deequilíbrio desse sistema se da no momento em que a concentração dos 
produtos é igual a dos reagentes (Keq=1). Como a reação direta é favorecida, nós temos 
uma maior quantidade de produtos do que de reagentes, e dessa maneira 
 Keq < 1. 
Podemos dizer que o ∆G<0 para a reação direta e ∆G>0 para a reação contrária . 
 
 
 
 
 
 
LISTA 4 – ESTRUTURAS E FUNÇÕES DE AMINOÁCIDOS 
1 ) Sobre aminoácidos 
àfórmula geral dos alpha aminoácidos: 
 
àGrupos comuns a todos os aminoácidos: 
Amino – NH2 
Ácido carboxílico – COOH 
àA variação da estrutura química de um aminoácido se da pelas diferentes possibilidades de 
cadeias laterais existentes (R). 
2) Escrever a forma predominante da lisina nestes pHs: 
 
Temos que os pKs da lisina (Lys) são 2,16 (ácido carboxílico) 9,06 (amino) 10,54 (cadeia lateral). 
à Em pH=1: 
-NH3+ 
-COOH 
-NH3+ (cadeia lateral) 
à Em pH=4 
-NH2 
-COOH 
-NH3+ (cadeia lateral) 
à Em pH=9,95 
-NH2 
-COO- 
-NH3+ 
à Em pH=13 
-NH2 
-COO- 
-NH2 
àCalculando o ponto isoelétrico (Pi) da lisina: 
Como a cadeia lateral tem propriedades que se assemelham ao grupo amino, deveremos fazer 
uma média aritmética desses dois pKs: 
Pk da cadeia lateral: 10,54 
Pk do grupo amino: 9,06 
PI = (10,54 + 9,06) / 2 = 9,80 
 
3) Dado o tetrapeptídeo Ala-Lys-Ser-Met: 
à Desenhe a sua estrutura química mostrando o mecanismo de formação: 
 
 
-mecanismo de formação? à Ataque nucleofílico à 
 
à Em quais tipos de interações cada um destes resíduos de aminoácidos poderia participar na 
estrutura terciária de uma proteína? 
Resíduo 1) Interações hidrofóbicas 
Resíduo 2) Interação carga-dipolo ou interações de hidrogênio 
Resíduo 3) Interações de hidrogênio 
Resíduo 4) Interação hidrofóbica 
 
 
 
 
àMostre as formas iônicas em pHs apropriados: 
Tendo os seguintes pKs: 
Aminoácido: pK grupo 
carboxila 
Pk do grupo 
amino 
Pk da cadeia 
lateral 
Alanina ------ 9,87 ------ 
Lisina ------ ------ 10,54 
Serina ------ ------ ------ 
Metionina 2,13 ------ ------ 
 
Em pH = 11 
-grupo carboxila da metionina: COO- 
-grupo amino da alanina: NH2 
-grupo amino da lisina: NH2 
Em pH = 10 
-grupo carboxila da metionina: COO- 
-grupo amino da alanina: NH2 
-grupo amino da lisina: NH3+ 
Em pH = 6 
-grupo carboxila da metionina: COO- 
-grupo amino da alanina: NH3+ 
-grupo amino da lisina: NH3+ 
Em pH = 2 
-grupo carboxila da metionina: COOH 
-grupo amino da alanina: NH3+ 
-grupo amino da lisina: NH3+ 
à Comparar o poder tamponante de uma solução deste peptídeo com uma solução de glicina de 
mesma concentração 
O tetrapeptídio consegue atuar como tampão em mais faixas de pH do que a glicina, porém 
ambos possuem o mesmo poder tamponante. 
 
 
4) Na estrutura secundária das proteínas predominam as estruturas de α-hélice e folha β 
(paralela e antiparalela). Explique em detalhes as principais diferenças físico-químicas 
entre elas: 
α-hélice 
 
-Estrutura Helicoidal 
-Estrutura secundária mais comum 
-possuí 3,6 resíduos por volta (número fixo) 
-É formada por aminoácidos de pequeno volume (“pequena cadeia de carbono”) 
-Ligação de hidrogênio é a principal interação que mantém sua estrutura 
- α-hélice direita e α-hélice esquerda 
* Apesar de a glicina ser um aminoácido de pequeno volume, ela está sujeita à rotação livre, o 
que destruiria a estrutura de α-hélice, sendo um ponto de ruptura. Neste caso, elas se organizam 
em alças. 
 O grupamento CO de cada aminoácido forma ponte de hidrogênio com o grupamento NH do 
aminoácido que está situado a quatro unidades adiante na sequência linear, sendo que todos os 
grupamentos NH e CO formam pontes de hidrogênio. 
folhas β 
 
- achatada e rígida 
-Conformação para cadeia de aminoácidos volumosos 
-São pragueadas, isto é, possuem ângulos alternados entre os planos 
-Podem ser paralelas (resíduos iguais no mesmo sentido) ou anti-paralela (resíduos iguais em 
sentidos opostos). Neste caso as anti-paralelas são mais estáveis pois as ligações de hidrogênio 
são mais curtas. 
-Ligação de hidrogênio é a principal interação que mantém a estrutura 
5) Explique molecularmente o que vem a ser desnaturação e degradação de proteínas? 
A desnaturação de proteínas é quando esta perde sua conformação espacial quaternária, 
terciaria e secundária, restando apenas as sequências lineares dos aminoácidos. Ocorre devido a 
quebra das interações fracas. 
 
Já a degradação ocorre quando há quebra das ligações peptídicas covalentes. Desta maneira, a 
proteína perde até mesmo a sua estrutura primária, não podendo mais ser renaturada. 
 
A renaturação ocorre quando o fator que alterou a estrutura da proteína é atenuado, desta 
maneira permitindo os aminoácidos a se rearranjarem como antes. 
Fatores que podem causa a desnaturação e degradação de proteínas: 
-pH (ácidos, bases) 
-Solventes orgânicos 
-Agitação mecânica 
-Aumento da pressão 
-[] de sais 
-Detergentes 
-Ureia 
-Aquecimento 
-Pressão 
 
6) Explique a diferença entre estruturas primárias, secundárias, terciárias e quaternárias de 
proteínas. Desenhe estas estruturas para ilustrar a sua resposta. 
Primária – Sequência linear de aminoácidos 
Secundária - Regiões de conformações com repetições regulares da cadeia polipeptídica, como 
α-hélices e folhas β. 
Terciária - Descreve a forma tridimensional (conformação) da cadeia polipeptídica completa. 
Formada por combinações de estruturas secundárias 
Quaternária - arranjo de duas ou mais cadeias polipeptídicas em uma molécula de subunidades. 
Refere-se à organização das subunidades em uma proteína com múltiplas subunidades (um 
“oligômero”). 
Subunidades (podem ser idênticas ou diferentes) possuem uma estequiometria e arranjo 
definidos. 
Subunidades são mantidas juntas por muitas interações não covalentes (hidrofóbicas 
eletrostáticas). 
 
 
 
 
 
 
 
 
7) Que tipo de interações intermoleculares estão envolvidas na estabilização de proteínas? 
 
Principais interações que mantêm a estrutura das proteínas: 
-Interações hidrofóbicas 
-Interações de hidrogênio (principal) 
-Ponte dissulfeto (Cisteína) 
-Interações eletrostáticas 
8) Que fatores afetam a solubilidade de uma proteína? No pI a proteína está mais ou menos 
solúvel? 
No ponto isoelétrico, como a molécula tem carga efetiva igual a 0, a solubilidade da proteína é 
menor. 
Os fatores que mais influenciam na solubilidade são: 
-Aminoácidos que constituem a proteína – Quanto maior a quantidade de aminoácidos com 
cadeias laterais hidrofílicas constituindo a proteína, mais solúvel esta tende a ser em água. 
-pH 
-Temperatura 
-[] de sais 
-Outros 
9) Supondo que você esteja produzindo uma proteína em sistema de expressão bacteriano 
geneticamente modificado, no qual a proteína é produzida no citoplasma da bactéria. Que 
técnicas você poderia utilizar para purificar e caracterizar esta proteína? Justifique a sua resposta. 
 
 
 
10) Descreva um procedimento experimental para isolar uma proteína fortemente 
associada à membrana mitocondrial. 
Para isolar uma proteína fortemente associada à membrana mitocondrial, podemos utilizar um 
detergente (um surfactante) que consiga fazer ligações com essa proteína, até que a retire da 
membrana. 
11. A cromatografia de gel-filtração é um método útil para remover sais, como sulfato de 
amônio das soluções proteicas. Descreva como essa separação é feita. 
A cromatografia líquida de gel filtração, também chamada de exclusão molecular, é um método 
para purificação e análise de macromoléculas. Este método consiste na separação 
debiomoléculas de acordo com seu tamanho e forma. A coluna contém um polímero com ligações 
cruzadas com poros de tamanho definido. Moléculas maiores migram mais rapidamente que as 
menores porque não conseguempenetrar no interior dos poros da resina, eluindo diretamente da 
coluna. As moléculas menores, por entrarem pelos poros da coluna, e levarem mais tempo 
percorrendo os "labirintos", eluem tardiamente emrelação às maiores. 
12)Considereas proteínas com as características abaixo. Como você faria para separá-las 
a) Mistura de proteínas com pIs próximos e massas molares com diferença de 20 kDa. 
Poderia ser usado o método de cromatografia por filtração em gel, onde ocorre uma separação 
baseada no tamanho molecular 
b) de proteínas com pIs com diferenças de 1,5 unidades e massas molares próximas. 
Nesta caso, como as moléculas apresentarão diferente carga total em determinado pH, pode-se 
usar o método de cromatografia de troca iônica, onde ocorre separação baseada na carga geral 
das moléculas. 
c) Misturas de proteínas com pIs e massas próximas. 
Como os pontos isoelétricos são próximos e as massas também, não podemos utilizar os 
métodos de cromatografia citados acima, restando apenas a cromatografia de afinidade, onde 
ocorreria uma separação por ligações específicas entra a matriz da coluna e as proteínas alvo. 
13) Imagine que as enzimas fossem estruturas incapazes de reconhecer e transformar 
seletivamente estereoisômeros. Quais seriam as conseqüências para a vida? 
Se as enzimas não fossem tão específicas a ponto de reconhecer estereoisomeros, elas 
poderiam se ligar a substratos que as tornariam inativas por exemplo, já que geralmente só uma 
das formas, L ou D(maioria das vezes), é de utilidade para o organismo. Reconhecendo somente 
o funcional dos isômeros, a atividade enzimática é otimizada, permitindo que atividades vitais 
sejam realizadas num tempo aceitável para o funcionamento do organismo.