Transcrição de bioquimica médica II

Prévia do material em texto

Professora Alessandra Pupin 
Deisy Gonçalves Mendes - XLI 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
- Constituintes orgânicos do organismo: 64% água, 1% carboidrato, 15% lipídio, 15% proteína, 5% 
elementos inorgânicos (sais minerais, metais, vitaminas, etc). Não tem como sobreviver sem 
esses constituintes. 
- Nós não conseguimos pegar o nitrogênio e incorporá-lo nas nossas moléculas. Existem 
bactérias e algas nitrificantes que, através do ciclo do nitrogênio, disponibilizam-no para nós 
pela alimentação. 
- Para formar as proteínas nós temos 21 tipos de aminoácidos. Até pouco tempo tínhamos 
conhecimento de apenas 20 aminoácidos, o 21º, descoberto há pouco tempo, chama-se 
selenocisteína (ele está presente no nosso organismo). Esses 21 aminoácidos serão 
combinados, formando todas as proteínas. Existem outros aminoácidos intermediários que 
atuam no nosso metabolismo. 
- Quantos tipos de proteína podem ser formados no organismo? Não temos ideia, porque 
existem proteínas normais e proteínas que são sintetizadas durante uma doença, 
denominadas metabolômicas (proteínas sintetizadas durante uma doença e, muitas vezes, 
são desconhecidas) 
- O aminoácido possui um grupo ácido e um grupo amínico. 
- Os carboidratos que as enzimas do nosso organismo conseguem utilizar são os D-
carboidratos, enquanto que os aminoácidos utilizados por nosso organismo são os L-
aminoácidos. 
- Nós temos aminoácidos que são opticamente ativos, sendo que nós usamos os L-
aminoácidos (levógiro), que são aqueles com o grupo amínico voltado para a esquerda. Os L-
aminoácidos são os usados no nosso organismo porque as nossas enzimas não reconhecem o 
D-aminoácido, assim, as enzimas não conseguem quebrar e fazer a digestão desses 
aminoácidos. 
- Quanto mais nós aquecemos, fritamos e assamos os nossos alimentos, mais D-aminoácidos 
nós teremos. Como consequência, há perda de capacidade nutricional e proteica daquele 
alimento, pois menor será a proteína a ser absorvida. Os D-aminoácidos tem absorção muito 
menor, então as proteínas são bem menos aproveitadas. 
- Existem traços de D-aminoácidos no nosso SN, como D-alanina, D-serina, mas isso não causa 
nenhum problema, é uma questão fisiológica. 
- Quando há muito D-aminoácido na dieta alguns desses aminoácidos podem ser absorvidos, 
entrando no organismo e caindo no sangue. Quando eles chegam no sangue, esses D-
aminoácidos podem ser eliminados pela urina rapidamente ou podem sofrer ação de uma D-
aminoácido oxidase ou D-aspartato oxidase. Essas enzimas são capazes de provocar uma 
desaminação, ou seja, elas tiram o NH3 do meu aminoácido. Ao tirar esse NH3, o aminoácido 
fica só com o grupo ácido, passando a chamar cetoácido. Esse cetoácido pode sofrer 
transaminação, ganhando NH3, voltando a ser aminoácido, mas agora será um L-aminoácido 
(NH3 na posição L). Esse fenômeno ocorre de forma pequena no nosso organismo. 
- Necessidade diária de proteína a ser ingerida na alimentação: 70 a 100g, podendo variar. 
- Necessidade diária de proteína endógena: 35 a 200g 
- O excesso de proteínas, como o excesso de albumina, sobrecarrega o organismo, porque o 
corpo irá começar a tirar energia apenas das proteínas. Pode também causar câncer, já que 
haverá uma grande sobrecarga do organismo. A grande quantidade de proteínas pode 
lesionar o rim, pois terá muita ureia para ser eliminada devido ao metabolismo. 
- Melhor tipo de proteína é a animal, porque ela é mais digerível e possui todos os aminoácidos 
que nós precisamos. As proteínas vegetais geralmente não têm todos os aminoácidos e são 
menos digeridas. 
- As proteínas da nossa dieta fornecem os aminoácidos que serão usados no nosso 
metabolismo. Essas proteínas vêm, principalmente, de derivados animais. Essas proteínas 
serão digeridas, disponibilizando os aminoácidos, os quais vão para o sangue para serem 
aproveitados no metabolismo. Esses aminoácidos também podem ser provenientes da quebra 
de proteínas especificas endógenas. 
- Paciente com doença crônica precisa de mais proteína na sua alimentação, pois ele se 
encontra em um estado hipercatabólico, aonde as proteínas, principalmente as musculares, 
começam a ser recrutadas, causando uma debilidade muscular (pois as proteínas estão sendo 
quebradas). É necessário fazer suplementação proteica, senão o paciente pode ter vários 
problemas. 
* COVID-19: é necessário suplementar mais carboidratos, proteínas porque o paciente 
está em estado hipercatabólico, de estresse e se não suplementar isso eles entram 
em desnutrição. Para fazer anticorpos também precisa de aminoácidos e se não 
tivermos, não fazemos fagocitose e não combatemos a covid-19. 
- Paciente com quadro agudo: geralmente nosso organismo tem proteína para fornecer, ele 
costuma quebrar pré-albumina, albumina, proteínas musculares. Em geral não precisa de 
suplementação. Quando a doença começa a ter um curso maior faz-se necessário 
suplementação proteica. 
- Paciente com problema renal não precisa de suplementação proteica, porque o rim pode 
ficar com problema. Além disso, todas as vezes que há muita suplementação de proteína essa 
proteína irá ser utilizada como fonte de energia, sobrando muito nitrogênio, o qual vai virar 
ureia, que, para um rim doente, é muito difícil de eliminar. Assim, lesaria ainda mais o rim. É 
necessário, portanto, restringir a quantidade de proteína da alimentação desse paciente 
- Os aminoácidos diferem entre si de acordo com o tipo de cadeia lateral e o grupo R. 
- Se eu preciso fazer uma proteína com um certo aminoácido que não foi ingerido durante a 
dieta do dia o organismo é capaz de quebrar outra proteína. Para qualquer aminoácido que 
faltar eu posso quebrar uma proteína para produzi-lo. 
- Existe reserva de carboidrato? Sim, é o glicogênio, que está nos músculos e no fígado 
- Existe reserva de lipídios? Sim, são os triglicerídeos, que estão no tecido adiposo 
- Existe reserva de proteína? Na realidade nós temos proteínas funcionais, como pré-
albumina, albumina, proteínas musculares, que podem ser quebradas nessa situação. Nós não 
temos reservas inativas de proteína como o glicogênio e os triglicerídeos. As proteínas têm 
função estrutural. 
 Fenilcetonúria: é uma deficiência de fenilalanina hidroxilase ou de outra enzima. Assim, 
ocorre acumulo de fenilalanina, causando retardo mental. 
- Tratamento: retirar fenilalanina da alimentação da criança. O problema é que esse 
aminoácido retirado dá origem à tirosina (essencial para formar adrenalina, 
noradrenalina, gaba, hormônios, etc), então é necessário fazer suplementação de 
tirosina (se torna um aminoácido essencial), senão a criança entra em um estado 
hipercatabólico. 
- Os carboidratos nós somos capazes de produzir todos, mas temos que ingerir porque a 
quantidade não é suficiente 
- Os lipídios têm os essenciais: ômega 3 e ômega 6 - (ácido linoleico e linolênico). 
- Os aminoácidos essenciais, que não são sintetizados no organismo e precisam ser ingeridos, 
são a fenilalanina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, triptofano, valina, treonina, histidina e 
arginina. A histidina e a arginina são semi-essenciais, porque são sintetizadas no organismo, 
porém em uma quantidade muito pequena, necessitando, então, de serem ingeridas também. 
- A síntese de aminoácidos não essenciais é feita principalmente por transaminação e 
desaminação. 
- Os aminoácidos hidrofóbicos, que são lipossolúveis e não se misturam com água, são: glicina, 
alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano. Os aminoácidos 
hidrofílicos e que não possuem carga são: serina, treonina, cisteína, asparagina, guanina e 
tirosina. Os aminoácidos que possuem carga negativa são: aspartato e glutamato. Os 
aminoácidos com carga positiva são: lisina, arginina e histidina. O último aminoácido que foi 
descoberto foi a seleno-cisteína. 
- Um alimento capaz de fornecer todos esses aminoácidos é o leite (a caseína do leite fornece 
todos esses aminoácidos). 
- Os aminoácidos são oriundosda alimentação de proteínas, da proteólise de proteínas 
específicas do organismo (proteínas que são degradadas no organismo e reaproveitadas) e 
de compostos nitrogenados não proteicos. 
- Se eu faço uma vez uma hemoglobina ela dura para sempre? Não, todas as proteínas têm 
meia vida. Uma hemácia tem meia vida de 120 dias, a albumina tem meia vida entre 17 e 21 
dias. Todas as proteínas, então, sofrem reações, são glicadas, por exemplo, para serem 
quebradas e produzirem os aminoácidos. 
- As proteínas têm meia-vida e, quando ela é atingida, as proteínas são degradadas nos 
lisossomos e proteassomos, liberando os aminoácidos. Isso gera o “pool de aminoácidos”, que 
é a quantidade de aminoácidos no sangue. 
- Os aminoácidos têm como destino: 
1. Produção de proteínas; 
2. Síntese de compostos nitrogenados não proteicos (ex: purinas e pirimidinas – bases 
nitrogenadas que formam ácidos nucleicos, formando DNA e RNA) 
3. Alguns aminoácidos têm funções especiais 
4. Aqueles que sobrarem dos que eu ingeri na alimentação irão produzir energia, através de 
uma cadeia carbônica. O nitrogênio será excretado como ureia. 
5. Se, ainda sim, sobrar proteína, ela pode virar lipídio e glicose 
PROPRIEDADE ÁCIDO-BASE DOS AMINOÁCIDOS 
- Os aminoácidos nunca podem deixar de estar ionizados. Eles formam proteínas, compostos 
nitrogenados não proteicos (purinas, pirimidinas, porfirinas), podem produzir energia. O 
aminoácido, em meio ácido, recebe um H+ do meio e fica ionizado positivamente. Em meio 
básico, o aminoácido fica ionizado negativamente, perdendo um H+ para o OH- do meio. Em 
meio ácido age como base e em meio básico age como ácido. 
*OBS: Não esquecer: o pH normal do sangue é entre 7,35 e 7,45 
- No nosso organismo, para função, os aminoácidos não ficam na forma sem carga. Nós temos 
eles com carga positiva, carga negativa ou “neutro” (com as duas cargas, que, ao juntarem, 
zeram). Quando o aminoácido está nessa forma, com ambas as cargas, nós dizemos que ele 
está no seu PI, ou seja, ponto isoelétrico. 
- OBS: estado neutro é diferente de ponto isoelétrico. No estado neutro, ou seja, sem carga, 
o aminoácido não tem função no organismo (não consegue, por exemplo, ser transportadora); 
no estado isoelétrico ele é funcional. 
* HCL  H+ + CL- 
Ao colocar o ácido clorídrico numa solução ele dissocia totalmente, por isso é denominado 
ácido forte. Um ácido fraco, exemplo o ácido acético, é assim denominado porque, ao ser 
colocado em uma solução, ele não dissocia totalmente, ele libera pouco H+, a ionização dele é 
muito menor que a de um ácido forte. 
- A metabolização do álcool no organismo gera ácido acético e acetaldeído, o que vai deixar o 
pH sanguíneo menor, promovendo uma maior concentração de H+ e levando a um quadro de 
acidose metabólica. A ionização das proteínas muda, ou seja, as enzimas mudam sua ionização 
e começam a parar de funcionar. 
- O que determina a “quantidade” de ionização é o PKA (constante de ionização) junto com o 
pH do meio em que ele está. Todos os ácidos e bases têm PKA e vão estar num pH, e é isso 
que vai determinar o quanto vai ionizar. O pKa é o pH em que metade da substancia esta 
ionizada e a outra metade está não ionizada, é um ponto isoelétrico. 
- Todos os nossos aminoácidos precisam estar ionizados ou no PI para terem ação, assim 
como todas as proteínas. 
- Se eu mudar o pH do meu organismo eu posso perder a função da minha proteína, assim 
como destruir esta proteína 
- A albumina tem um PI de 5,9, então, quando eu coloco a albumina num meio de pH 5,9, metade 
da carga dela está negativa e a outra metade está positiva, e ela terá função (está 
carregada), mas ela não migra (está isoelétrica) 
* Supondo que um aminoácido tenha PI 7,5. Se eu colocar esse aminoácido no pH 7,5, ou seja, 
no PI, ele ficará com as 2 cargas (positiva e negativa). Se depois eu colocar esse aminoácido 
em um pH 10 ele vai agir como um ácido, doando prótons, tendo uma prevalência de carga 
negativa. Supondo que eu coloque esse aminoácido em um pH 5. Ele vai agir como uma base, 
vai receber prótons, tendo uma prevalência de carga positiva. 
- pKa: é o pH em que metade da substancia está ionizada e metade não. 
- pHi: é o ponto isoelétrico, no qual há igualdade de cargas. 
 Por exemplo: a leucina está em pHi em pH=6. Em pH mais ácido, ela aumenta a 
ionização positiva e, em pH mais básico, ela aumenta a ionização negativa. Já a 
albumina tem pHi em pH=5,9, então em pH mais ácido ela aumenta a ionização 
positiva e em pH mais básico ela aumenta a ionização negativa. A albumina vai ficar 
mais positiva em alcoolistas e perde sua função de transporte, de pressão oncótica 
(isso gera vazamento de água para o interstício e gera edema), etc... 
ELETROFORESE 
- É o processo de separação das proteínas por cargas elétricas. Na verdade, ela pode ser 
feita em diversas coisas, como em lipídios, proteínas hemoglobinas, etc. Essa separação 
ocorre em albumina, alfa 1, alfa 2, beta e gama. 
COMO É FEITA? 
- Em papel: em uma tira de papel aplica-se o soro com as proteínas. Sobre o papel se aplica 
uma solução tampão para umedecer. A tira é colocada em um aparelho elétrico e um campo 
elétrico é aplicado ao sistema. As proteínas migram de sua posição inicial para os polos, de 
acordo com a carga que apresentam no pH do tampão utilizado. Quando a eletroforese é 
interrompida, as posições das proteínas são reveladas. 
*OBS: o que torna um sítio ativo específico é o tipo de ligação que ele estabelece. É isso 
também que torna enzimas catalisadoras, já que cada ligação vai liberar energia se ligada à 
substância específica dela. A substância à qual uma enzima se liga tem ligações 
complementares às da enzima. As ligações são fracas, mas são em grande quantidade. 
- Em gel: as amostras são colocadas em pequenas depressões (poços) formados na parte 
superior do gel, contido entre placas de plástico e imerso em tampão. O aparato é submetido 
a um campo elétrico e as proteínas migram, formando bandas. Quanto menor a massa molar 
da proteína, maior a distância migrada. O resultado obtido é revelado a partir de coloração 
específica para proteínas na banda formada no gel. 
- Em soro: pré-albumina (só aparece em exames mais sensíveis), albumina, globulinas (α1, α2, 
β, γ). 
*Questão: A albumina tem PI 5,9 e é a que mais corre na eletroforese. Por que ela corre 
mais? 
- A albumina é a proteína que possui menor PI, ou seja, o mais ácido, ela tem mais carga 
negativa que as outras proteínas. Quando o pH do meio chega em 6 ela começa a liberar 
nitrogênio e os aminoácidos começam a ficar negativos. Ainda assim, ela vai ter carga 
negativa em 8,6. 
- Existem várias doenças que alteram as proteínas. E a eletroforese ajuda no diagnostico 
dessas doenças, por exemplo cirrose, inflamação aguda, síndrome nefrótica, etc. 
FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS 
1. Formar peptídeos e proteínas (principal função, qualquer aminoácido só vai para outra 
função quando todas as proteínas necessárias já foram formadas); 
2. Formar hormônios (Tirosina é um aminoácido importantíssimo, ela vem de outro 
aminoácido, a fenilalanina. A tirosina dá origem ao T3 e T4, que são os hormônios da tireoide) 
3. Formar melanina (formada a partir da tirosina pela tirosinase) 
4. Formar antibióticos: a alanina forma a fluoroalanina e a serina a ciclosserina. 
5. Formar vitaminas (O triptofano forma niacina, do complexo B. A alanina forma o 
pantotenato, a vitamina B5) 
6. Formar neurotransmissores (A tirosina forma adrenalina e noradrenalina; o triptofano 
forma a serotonina, que está relacionada a doenças psiquiátricas; o glutamato forma gaba, 
que é neurotransmissor inibitório) 
 Obs.: o LSD, por exemplo, é uma droga que impede a recaptação de serotonina e gera 
alucinações. Devido à tolerância e neuroadaptação promovida pelo corpo, os usuários 
de droga vão parando de produzir hormônios, como a dopamina, pois o hormônio é 
interpretado como excessivo por conta da droga. Sem a droga a pessoa fica 
depressiva.Quanto mais usa, mais precisa para o mesmo efeito. 
7. Formar histamina (Através da histidina. A histamina é mediadora de reação alérgica, ela se 
liga a receptores H1 e H2 no organismo) 
8. Formar creatina: formada pela arginina e glicina 
9. Formar cisteína (formada pela taurina, faz emulsificação de lipídios, relacionada aos sais 
biliares) 
10. Formar compostos nitrogenados não proteicos (bases púricas e pirimídicas e porfirinas) 
PRODUTOS ESPECIALIZADOS DOS AMINOÁCIDOS 
- Glicina: é o menor aminoácido existente, seu grupo R é um hidrogênio 
 Não tem carbono quiral, portanto não é L ou D 
 Forma o grupo HEME, que forma a hemoglobina. A globina, que é a parte proteica mais 
o grupo Heme, que é uma porfirina, forma a hemoglobina. Na cascata de formação do 
grupo heme há várias doenças que podem acontecer, as quais são chamadas porfirias. 
 Forma purina e sais biliares. 
 É um neurotransmissor inibitório, pois permite a entrada de cargas negativas no 
neurônio e o inibe, gerando depressão do SNC. Seu aumento gera lerdeza e sua baixa 
gera alta excitação. 
 Forma a creatina que atua na regeneração de ATP muscular. 
 Formação da creatina no organismo: 
 É formada no fígado e no pâncreas 
 A creatino quinase é uma das enzimas que diagnostica o infarto. 
 Glicina + Arginina, através de uma transaminidase (um agrupamento sai da arginina) 
formando o guanidilacetato e liberando uma ornitina. A enzima S-adenosilmetionina 
doa um CH3 (radical metil) para o guanidilacetato, formando a creatina. 
 Essa creatina será distribuída no músculo e no cérebro. No músculo, ocorrerá a 
fosforilação da creatina pela creatina quinase (CK) resultando em creatina fosfato. 
 A creatina atua na regeneração de ATP muscular. A creatina cinase (CK) adiciona 
um fosfato na creatina e forma uma creatina-fosfato. Essa creatina-P fica 
guardada no músculo e, quando o músculo precisar de energia rápida, a CK vai 
retirar o fosfato de adicionar no ADP, formando ATP e creatinina. Isso faz com que 
o indivíduo tenha mais energia para malhar por mais tempo. Porém, no repouso, o 
musculo utiliza lipídeos. A CK fica no músculo, se tiver um infarto tem dano nas células 
cardíacas, essa CK vai ser extravasada do musculo em lesão 
 A creatina é ingerida antes de malhar para produção de energia rápida, ou seja, 
para o organismo aguentar um tempo maior de musculação. 
 A creatina é sintetizada e degradada no fígado. O fígado é o centro metabólico do 
organismo. Tudo o que tiver em excesso, vai o fígado e pode causar hepatomegalia. 
 A creatinina vem da reação: creatina  cratinoquinas  fosfocreatina  ocorre 
a desfosforilação e a ciclização, formando creatinina que é um produto da 
degradação da creatina. 
 A creatinina é o produto final de degradação da creatina. Creatinina não lesa rim, 
assim como a creatina (ela puxa água e com isso aumenta o músculo, um pouco). A 
creatinina quando cai no sangue precisa ser eliminada do nosso organismo por via 
renal. Então diz-se que a creatinina é um marcador renal, ela ajuda a ver a taxa de 
filtração glomerular. Quando ela vai para o glomérulo ela é totalmente filtrada e 
não é reabsorvida. Toda creatinina que tiver no sangue vai ser filtrada e sair na 
urina, com isso a gente sabe quanto de sangue que passou pelos rins. A creatinina 
estima a taxa de filtração glomerular e por isso é considerada um marcador de 
função renal. 
 A creatinina (produto tóxico) é secretada pela urina e é um dos melhores 
marcadores de função renal existente, já que ela é totalmente filtrada, não sendo 
reabsorvida. Sendo assim, ela é usada como marcador da taxa de filtração 
glomerular. Se a creatinina não estiver saindo na urina, significa que o rim não está 
filtrando e está ocorrendo um problema renal. Ela estará aumentada no plasma 
sanguíneo e deficiente na urina. O valor de referência da creatinina no sangue é de 
0,5 a 1,4. Acima de 2 de creatinina no sangue, é um processo grave no sangue que 
pode causar uma parada renal e acarretar a morte. A creatinina só é filtrada e não 
é reabsorvida. Ela não tem função importante no metabolismo, além de servir como 
diagnóstico. O homem possui excreção maior de creatinina do que a mulher devido 
ao seu gasto energético. Por isso, os valores de referência são diferentes. Quando 
se faz exercício, a creatinina é aumentada. Por isso, algumas situações que não são 
doenças (lesão renal) podem aumentar a creatinina. O excesso de creatinina não 
atingirá a toxicidade para causar hepatomegalia; ela será mais tóxica para o 
sistema nervoso. Além disso, outras substâncias mais tóxicas que a creatinina, como 
a ureia, serão excretadas também. Sendo assim, haverá um somatório de 
substâncias (ureia, creatinina, ácido úrico) que se acumularão no organismo e 
causarão os sinais e sintomas para essa disfunção renal, com diminuição de taxa 
glomerular renal. Creatina geralmente não vai será eliminada, porém o seu excesso 
pode ser excretado pela urina, lesando, por conseguinte, o rim. 
 O corticoide atinge a nível renal, retém água. Já o antibiótico, depende do seu tipo 
(dos seus efeitos colaterais). 
- Alanina: forma ácido pantotênico (vitamina B5), que é componente da coenzima A. 
 É o aminoácido mais abundante nas proteínas 
- Serina: forma fosfolipídeos, como a esfingomielina no tecido nervoso 
- Aspartato: forma as bases nitrogenadas purina e pirimidinas. 
- Metionina: inicia a síntese proteica de qualquer proteína 
 Os remédios de ressaca costumam ter metionina nos componentes, pois ela vai para o 
fígado, sintetiza enzimas e o álcool é degradado. 
 Forma creatinina 
 Consegue doar grupos metílicos, fazendo metilação 
 Metionina e ornitina formam poliamidas, como a espermina e espermidina, 
responsáveis pelo empacotamento do DNA. 
- Cisteína: consegue formar pontes de sulfeto. 
 Forma coenzima A 
 Conjugada com o ácido cólico forma a taurina (sal biliar) 
- Arginina: forma a creatina 
 Formação de óxido nítrico, que atua na coagulação, regulação de PA e 
neurotransmissão 
- Histidina: forma a histamina, um mediador de reação alérgica 
- Triptofano: síntese de serotonina, o hormônio do humor. Alimentos que contem triptofano 
são usados para pacientes com distúrbios do humor. 
 Síntese de melatonina: hormônio do sono. Síntese na glândula pineal. Atua nos 
receptores MT1 para indução do sono e MT2 para regulação do ciclo sono-vigília. 
 Forma a vitamina B3, que controla os níveis lipídicos no sangue. Usada para pacientes 
com dislipidemia. Reduz TG e LDL e aumenta HDL. Dela derivam o NAD e o NADP. 
- Tirosina: síntese de tiroxina, hormônio da tireoide que funciona como desacoplador da cadeia 
respiratória 
 Síntese de adrenalina, noradrenalina e dopamina 
 Síntese de melanina, responsável pela pigmentação da pele. A enzima tirosinase atua 
nessa conversão que ocorre nos Melanócitos. Os albinos têm deficiência nessa enzima 
e, por isso, a síntese de melanina é reduzida, bem como a pigmentação da pele. 
- Fenilalanina: produzida na suprarrenal 
 Forma a tirosina. Deficiência nos hormônios da tireoide, de melanina e de adrenalina, 
noradrenalina e dopamina no caso da falta de fenilalanina ou em fenilcetonúricos. 
 Fenilcetonuricos não produzem a enzima fenilalanina hidroxilase, que degrada a 
fenilalanina. Se esse aminoácido não é degradado é neurotóxico. Usa-se o teste do 
pezinho para testar a presença dessa deficiência e, se tiver, a dieta é rígida. 
- Glutamato: forma o GABA. 
 Pacientes com epilepsia tem que dar um medicamento que é agonista de GABA, porque 
assim você hiperpolariza a célula, pois libera cloro, e diminui a passagem do impulso 
nervoso, diminuindo as convulsões. Alguns desses medicamentos são os 
benzodiazepinicos, barbitúricos. 
- Glicina, glutamato e cisteína: formam a glutationa que reduz a formação de EROS. 
- Leucina, isoleucina e valina: fazem parte do suplemento BCAA em academias. Sintetizam o 
hormônio GLP-1, que reduz o apetite. 
 Isoleucina: 2 carbonos assimétricos,tendo 2 isômeros: L-isoleucina e L-aloisoleucina, 
que estão abundantes na doença Xarope de Bordo. Essa doença é uma deficiência no 
metabolismo nos aminoácidos aromáticos. O metabolismo da Isoleucina também vai 
estar alterado, por isso há o acúmulo desses isômeros, o qual serve para diagnóstico 
da doença. Nessa doença, que é um erro inato de metabolismo, há deficiência de 
enzimas que fazem a degradação de alfa cetoacidos 
 Leucina: 2 carbonos assimétricos, assim como a serina e isoleucina. 
*Questão: Para que serve a creatina? Por que as pessoas que praticam musculação 
fazem suplementação com creatina? Por que muito exercício leva a câimbra e à 
fadiga? 
Na hora do exercício o nosso ATP 
aguenta cerca de 3 segundos, 
após isso, quem atuará é a 
creatinafosfato. A 
creatinafosfato, na hora do 
exercício físico, faz a reação 
inversa, voltando a ser creatina, 
com liberação de ATP, o qual será 
aproveitado para a execução do 
exercício. Assim, a pessoa deixa de 
ter 3 segundos (gráfico) de liberação de ATP para executar o exercício e passa a ter 
30 segundos. O músculo da pessoa que ingeriu creatina aguenta mais tempo de 
exercício porque ele vai ter mais ATP para aproveitar. Em uma corrida de, por exemplo, 
100 metros rasos, esses segundos fazem muita diferença. Creatina não é considerada 
dopping. Em exercícios como 100 metros rasos o organismo não faz beta oxidação, isso 
porque é uma energia demorada, de repouso. Quando eu preciso de explosão de energia 
rápida a mais fácil é a glicose, pela via glicolítica. Depois ele começa a fazer via glicolitica 
aeróbia e anaeróbia. Chega num ponto em que o atleta está fazendo um exercício 
extenuante e vai faltar oxigênio no musculo. Aí vai estar ocorrendo apenas via glicolitica 
anaerobia, com produção de ácido lático, o qual se acumula nos músculos causando a 
câimbra. 
- A fosfocreatina/creatinafosfato é quebrada, através da perda de fosfato, em 
creatinina, a qual precisa ser excretada pelo rim. Essa creatinina é excretada pelo rim. 
 - O grande problema é que se a pessoa toma muita creatina, há muita formação de 
creatinina, que precisa ser excretada. Se o atleta tomou creatina a creatinina vai estar 
aumentada. Se ela estiver aumentada no sangue e baixa na urina é porque está 
acontecendo lesão renal (ela não está sendo excretada como deveria). Insuficiência 
renal é quando o glomérulo não está filtrando como deveria, é uma perda de função. 
- A creatina retém H2O porque ela em si é uma molécula que retém H2O, por questão 
de molaridade. (*não está relacionado com a liberação de ATP) 
 ÓXIDO NÍTRICO 
 Reduz o cálcio, diminuindo a coagulação e a agregação plaquetária. Além disso, ele leva 
à dilatação dos vasos diminuindo a PA. 
 Na neurotransmissão, o oxido nítrico promove a sinalização das células nervosas e está 
associado ao processo de aprendizagem, memoria, sono, dor, etc. 
 Diminuição de oxido nítrico leva a uma mais rápida formação de coágulos. 
- Os nossos peptídeos são formados a partir dos 21 aminoácidos, os quais estão unidos 
através de ligações peptídicas, formando, além dos peptídeos, as proteínas. Peptídeos 
também podem ser produzidos pela hidrólise de proteínas. 
- Oligopeptídeos: 2 a 10 aminoácidos 
- Polipeptídeos: de 10 a 50 aminoácidos 
- As proteínas possuem acima de 100 aminoácidos, mas essa denominação também depende 
da massa molecular 
- A ligação peptídica ocorre sempre entre o grupo amínico de um aminoácido e o grupo ácido 
(carboxila) de outro aminoácido, com a perda de uma molécula de água 
- Caso ocorra uma troca de aminoácidos (como por exemplo um glutamato no lugar de uma 
valina), vai haver a síntese de uma proteína errada. Isso pode trazer consequências 
extremamente graves. Todas as doenças metabólicas vêm de erros genéticos. 
- Há, na ligação peptídica, uma dupla ligação. Essa dupla ligação fica girando entre carbono e 
oxigênio (C = O) e carbono e nitrogênio (C = N). Como essa ligação fica trocando, dando 
ressonância, gerará um plano que não pode girar. As proteínas não podem ficar girando, 
mudando de conformação, então, terão sempre um eixo. 
 Ressonância eletrônica - ora a dupla ligação está para cima, ora para baixo. Estas 
duplas ligações em dois sentidos conferem maior estabilidade à ligação peptídica. 
 Como resultado da ressonância da ligação peptídica, ela é mais rígida que uma ligação 
simples, colocando todos os átomos participantes no mesmo plano espacial 
- As cadeias naturais (serina, glicina, valina) ficam distribuídas “para fora” conforme as 
interações químicas 
IMPORTANCIA DOS PEPTÍDEOS 
- Ocitocina: é uma prostaglandina, um hormônio que promove informações e faz contração 
uterina na hora do parto. 
- Bradicinina e Angiotensina: vão controlar a pressão arterial 
- Insulina e Glucagon 
- Vasopressina: hormônio anti-diurético, controla a pressão arterial, aumenta a absorção de 
água a nível renal. 
- Glutationa: ajuda a destruir radicais livres (a glutationa peroxidase vai reduzir a agua 
oxigenada; a glutationa redutase precisa ser reduzida pelo NADPH para poder reduzir de novo 
a glutationa peroxidase; então precisa de NADPH, peroxidase e redutase) 
- Aspartame: um tipo de adoçante, é um polipeptídeo, não é recomendável, pois possui 
fenilalanina e ligações com leucemia devido a sua alta toxicidade. 
- Tirocidina e gramicidina: são antibióticos pouco utilizados, são polipeptideos 
- Bleomicina: anti-tumoral usado em quimioterapias. 
 Entre os peptídeos biologicamente ativos estão o hormônio liberador de tirotropina, a 
vasopressina, a metionina, a gastrina, o glucagon, a angiotensina II, a bradicinina e a 
substância P. 
 
- Insulina fica entre proteína e peptídeo. 
- As proteínas são macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas. 
O DNA fornece a informação ao RNA para que este sintetize as proteínas 
- Erros inatos de metabolismo são causados por erros na produção dessas proteínas. 
GRUPOS GERAIS DE PROTEINAS 
- Enzimas (função catalítica); 
- Anticorpos (são glicoproteínas); 
- Transporte (realizado pela albumina, pré-albumina, haptoglobina, transferrina, hemoglobina, 
lipoproteínas etc.); 
- Reserva (principalmente pré-albumina, albumina e proteínas musculares.): podem ser 
quebradas, como é o caso da PFA- e das proteínas musculares. 
- Nucleoproteínas (as histonas são os principais componentes do nucleossomo); 
- Proteínas de membrana: são transportadoras, canais, possuem grande importância, sem 
elas a célula não sobreviveria; 
- Estruturais (proteínas fibrosas, queratina, colágeno, proteoglicanas, que são proteínas 
estruturais de tecido conjuntivo formadas por carboidratos + proteínas, elastina etc.); 
- Motoras (actina, miosina e tubulina são proteínas de movimento ou contráteis): dão 
movimentação, estão junto ao musculo. 
- Hormonais (insulina, hormônios hipofisário e pancreático têm função reguladora). 
FUNÇÕES 
- Transporte: ajuda no transporte de substâncias, sendo a principal proteína a albumina, que 
tem possibilidade de se ligar a todo tipo de ligação (ácido, base). Outros exemplos: hemoglobina 
e lipoproteínas. 
 Exemplo: regulação da entrada de Diazepam no SNC é feita pela albumina, que libera 
certa quantidade do medicamento que ela está se ligando de acordo com a quantidade 
presente no sangue e que acessa o SNC, para evitar que fique acumulado no sangue e 
entre em alta dose no SNC e dê uma forte depressão desse, ou seja, para evitar uma 
toxicidade. 
- Nutritiva: relacionada à renovação e à formação de estruturas celulares, como no processo 
inflamatório. 
- Estruturais: formação do interstício, sintetizando colágeno, elastina, queratina 
- Proteínas de movimento ou contráteis: actina, miosina, tubulina 
- Catalítica: enzimas 
- Reguladoras: insulina 
- Gênicas: a histona é uma nucleoproteína. 
- Toxinas: botulínica, por exemplo. 
 Muitas toxinas, que causam efeitos danosos ao organismo, são proteínas. A toxina 
botulínica é a substância mais tóxica que existe.Tem uma DL50 (dose letal) de 0,0001mg/l. 
Por isso, o botox não pode cair na corrente sanguínea. 
 O clostridium botulinum, que produz a toxina botulínica, é um microorganismo anaeróbio. 
Então, quando a lata de palmito é fechada, a proliferação deste patógeno é favorecida. 
O palmito é um dos alimentos em que mais ocorre essa proliferação e sua ingestão 
pode levar à morte instantânea. Em todo enlatado pode haver a produção de 
clostridium botulinum. 
 O conservante usado para matar o clostridium nos enlatados é o nitrito de sódio. Este 
leva a formação de compostos N-nitrosos, que são potencialmente carcinogênicos. 
(50% dos casos de câncer hoje são comprovadamente causados por alimentos). 
- Defesa: anticorpos (glicoproteínas) conferem proteção imunitária ao organismo. Os 
anticorpos são muito grandes e pesados, eles também ajudam a manter a pressão oncótica. 
- Contato célula-célula: os receptores e os transportadores de membrana são proteínas. 
- Captação de íons. 
- Conversão metabólica e produção de energia. 
- Resposta inflamatória. 
- Percepção visual. 
- Digestão. 
CLASSIFICAÇÃO 
 Quanto à composição 
 Simples: quando formadas apenas por aminoácidos 
 Conjugadas: quando formadas por aminoácidos + grupos prostéticos. 
CLASSE GRUPO PROSTÉTICO EXEMPLO 
glicoproteínas carboidratos imunoglobulinas 
lipoproteínas lipídeos HDL, LDL, VLDL 
fosfoproteínas fósforo caseína 
metaliproteínas metais ferritina 
nucleoproteínas ácidos nucleicos DNA + histonas 
hemeproteína grupo heme ou ferro hemoglobina, citocromo 
 
 Quanto ao número de cadeias polipeptídicas 
 Monoméricas: apresentam apenas uma cadeia polipeptídica (ex: mioglobina) 
 Oligoméricas: mais de uma cadeia polipeptídica (ex: hemoglobina) 
 Quanto à conformação 
 Globulares: têm até a estrutura terciária e, quando têm mais de uma cadeia 
polipeptídica, também têm quaternárias. São enzimas de transporte, nutritivas. 
Grande variedade de aminoácidos em sua estrutura. São solúveis em agua. 
 Fibrosas: como colágeno, elastina e queratina, têm até a estrutura secundária. As 
estruturas secundárias se juntam e formam fibras muito resistentes, como cabelo, 
unha e tecido conjuntivo. Possui pouca variedade de aminoácidos em sua estrutura, é 
insolúvel em agua e, por isso, costumam ser estáveis e exercem função em local 
específico. 
NÍVEIS DE ESTRUTURA 
ESTRUTURA PRIMÁRIA 
- É o esqueleto covalente, todas as demais estruturas dependem dela. 
- É o número, a sequência e a natureza dos aminoácidos. 
- Codificado geneticamente. 
- Ligações peptídicas acontecendo. 
- Ligações covalentes e pontes dissulfeto formam a estrutura primária 
- Não pode haver troca de aminoácidos. Se um aminoácido for trocado, o DNA informa, então 
o RNA pega o aminoácido errado e coloca no lugar, gerando um erro inato de metabolismo, 
causando uma doença grave ou não. 
 A anemia falciforme é gerada pela troca de um único aminoácido: ácido glutâmico por 
valina. A cadeia da hemoglobina fica insolúvel na falta de oxigênio. Quando perde a solubilidade, 
ela falciza (adquire forma de foice), e começa a se depositar nas articulações e provocar 
uma anemia hemolítica. A mudança na forma muda a função e a solubilidade, fazendo as 
hemácias precipitarem. Essa hemoglobina com aminoácido trocado não transporta oxigênio. 
ESTRUTURA SECUNDÁRIA 
- Unidades repetitivas 
- Pode-se ter alfa-hélice, beta-conformação ou folha beta-pregueada ou ao acaso. Ao acaso 
é quando se tem uma parte de alfa-hélice, uma parte de beta, ou nenhuma delas; é uma 
estrutura muito mal definida 
- A forma é determinada pela ligação entre amida e os átomos da ligação peptídica. Ainda 
não se tem ligações entre os átomos das cadeias laterais dos aminoácidos. Toda ligação de 
estrutura secundária diz respeito às atrações entre átomos da ligação peptídica 
- Alfa-hélice (estrutura helicoidal) tem muito mais pontes de hidrogênio, sendo muito mais 
estável. Várias doenças são causadas por alterações de alfa-hélice, virando beta-
conformação. Exemplos disso são a doença da vaca louca, causada pelos príons, e a fibrose 
cística, em que há enovelamento errado 
- Beta-conformação: (folha pregueada): mantida por pontes de hidrogênio perpendiculares à 
sequência de aminoácidos. 
- No controle alostérico, o sítio regulatório é formado a partir de estrutura secundária. O 
controle alostérico é aquele no qual a enzima tem um sítio que regula a velocidade da reação 
de acordo com a substância que se liga a esse sítio. 
- Essa estrutura também permite flexibilidade conformacional e faz a regulação metabólica 
através de pequenas mudanças conformacionais induzidas por ligantes, como o ATP. 
- Dentro das estruturas secundárias, podem-se ter proteínas só alfa, só beta, alfa/beta (um 
pouco de alfa, um pouco de beta, alfa, beta...) ou proteínas alfa+beta (tudo alfa, depois só 
beta). Dentro das células, intracelularmente, alfa e alfa/beta prevalecem. Já fora das células, 
extracelularmente, prevalecem beta e alfa+beta. 
- Quando a “ponta” da estrutura secundária precisa mudar de direção, formam-se voltas 
beta ou alças ômega (as voltas são maiores que as alças). Geralmente, ficam na superfície de 
membranas e podem ter funções muito importantes, como sítio de reconhecimento de 
linfócitos T. 
ESTRUTURA SUPERSECUNDÁRIA 
- Conjunto estável de vários elementos da estrutura secundária: Quando se tem alfa-hélice, 
alças ômega e alfa-hélice de novo ou beta-conformação, volta e outra beta-conformação. 
Para ela formar pode ter as alças (maiores) e as voltas (menores). Essas alças e voltas 
geralmente estão na superfície da membrana, elas podem ser pontos de interação e ligação. 
O CD4, que é uma imunoglobulina, vai fazer sua função a partir das alças e voltas 
- Voltas: conectam os segmentos α-hélice e β-conformação. Responsáveis por mudar a 
direção da cadeia. São estabilizadas por ligações de hidrogênio. As β-turn são estruturas para 
a proteína mudar de direção. 
- Domínio é uma unidade morfofuncional independente da proteína. Assim, o sítio ativo de uma 
enzima é um domínio, pois é um local independente na proteína e que realiza uma função. 
 Estruturas intermediárias entre as secundárias e a terciárias: são as estruturas 
supersecundárias e os domínios. 
ESTRUTURA TERCIÁRIA 
- Consiste no arranjo tridimensional de todos os átomos da proteína. 
- Para formar o enovelamento, há atrações entre os grupos R, entre os grupos funcionais e 
os aminoácidos. Então, cada proteína se enovelará de uma maneira diferente, dependendo de 
cada grupo R e de cada aminoácido. Se algum deles for trocado, tem-se um enovelamento 
diferente, que pode estar errado, e a proteína pode não funcionar. A mioglobina tem até a 
estrutura terciária 
ESTRUTURA QUATERNÁRIA 
- Consiste na posição de cada uma das cadeias polipeptídicas unindo-se uma a outra. A 
hemoglobina tem duas cadeias alfa e duas cadeias beta. Se qualquer posição for mudada, a 
conformação se altera e perde-se a função desta proteína de transportar oxigênio. Então, 
qualquer mudança gera perda da função proteica. 
- Entre as cadeias oligoméricas, na estrutura quaternária, há forças fracas - ligações de 
hidrogênio, interações eletrostáticas, interações hidrofóbicas e forças de van der Waals. 
DESNATURAÇÃO PROTEICA 
 - É a perda de atividade de uma proteína. Pode haver perda de estrutura quaternária, 
terciária e secundária. Se houver perda da estrutura primária, é uma destruição proteica, 
não tem volta. Mas se a estrutura primária ficar intacta, a proteína pode se regenerar 
novamente. 
- Ocorre mudança na forma da proteína 
- Situações em que pode ocorrer desnaturação proteica: criança com febre acima de 40º, 
acidose metabólica (alteração de pH), excesso de ureia por problema renal, detergentes na 
corrente sanguínea. 
- Atuação do calor, no caso de febre: as ligações fracas, como pontes de hidrogênio, e as 
ligações eletrostáticas começam a ser quebradas. 
- Alteração de pHaltera a ionização, altera as cargasda proteína. Em pH ácido, excesso de 
H+, vai agir como base e se ionizar positivamente. Em pH básico, ioniza-se negativamente. 
Então os grupos funcionais da proteína vão mudar de carga, fazendo com que haja perda de 
toda a estrutura primária, secundária e terciária. 
 - Concentração de ureia, sais e detergentes, aumento de osmolaridade: altera as ligações 
hidrofóbicas entre os aminoácidos. As ligações se desfazem e ocorre a desnaturação. 
- Solventes orgânicos: 
 Força iônica: altera a constante dielétrica e, portanto, as forças eletrostáticas que 
contribuem para estabilizar as proteínas. 
 Solventes apolares: penetram nas regiões hidrofóbicas e rompem as interações 
hidrofóbicas. 
- Efeitos da desnaturação: redução da solubilidade (aumento da exposição de resíduos 
hidrofóbicos), perda das atividades enzimáticas e imunológicas, aumento de susceptibilidade 
ao ataque de proteases (exposição das ligações peptídicas), aumento da viscosidade, aumento 
da reatividade química (aumento de grupos reativos). 
- Se a proteína estiver desnaturada, ela pode renaturar através das chaperonas. 
- Existem duas famílias de chaperonas: hsp70 e chaperoninas. 
 HSP70: atua em células que tem estresse pelo calor. Elas se ligam às proteínas que 
estão desnaturadas e evitam a renaturação errada. 
 Chaperoninas: orientam uma renaturação correta. 
- Existem duas fases de renaturação: lenta e rápida. A renaturação lenta precisa da enzima 
peptidil-prolil-cistrans isomerase. O aminoacido prolina é o que mais vai sofrendo 
desnaturações. Passa de trans para cis e a enzima pega o que está errado e devolve a prolina 
para a forma trans. A etapa rápida precisa da enzima dissulfeto isomerase. Essa enzima 
impede pontes de sulfeto erradas, ajudando no enovelamento correto. 
- Do ponto de vista metabólico, todas as doenças existentes em todos os organismos são 
frutos diretos ou indiretos de defeitos na produção de proteínas. As manifestações clínicas 
das doenças se dão devido a alterações nas proteínas. 
- Todas as doenças de origem genética determinam a síntese imperfeita ou a ausência de 
determinada proteína. 
- O enovelamento incorreto causa doenças degenerativas e amiloides. 
 Alzheimer: o enovelamento em β-conformação começa a acontecer no meio 
intracelular, quando deveria ser α-hélice. Ocorre depósito de substâncias amiloides que 
levam a perdas cognitivas. 
 Mal da vaca louca: proteínas príons que agem como um patógeno infeccioso. As 
proteínas normais são estruturas PRPC e se transformam em PRPCS, levando à β-
conformação no meio intracelular. Essas proteínas mudadas funcionam como 
contagiosas, então passam para as células ao redor a modificação. Resumindo, nessa 
doença ocorre “retirada” de alfa-hélice, formando tudo em beta-conformação e ai 
tem-se uma doença progressiva que vai levar à morte. 
MÉTODOS DE PURIFICAÇÃO E DE ANÁLISE DE PROTEÍNAS 
- O fracionamento proteico consiste na separação das proteínas. Pode ser feito por 
diferença de cargas, como na eletroforese, precipitação por sulfato de amônio, 
cromatografia de troca iônica, focalização elétrica. 
- Cromatografia é a técnica mais importante hoje de separação de substâncias. Existem 
vários tipos: cromatografia de troca iônica, cromatografia líquida, gasosa e de fluidos 
supercrítico. Os aparelhos que farão a separação são cromatógrafos, que podem ser a gás 
ou HPLC, por exemplo. 
- Além da diferença de cargas, pode-se separar por tamanho através dos métodos de diálise, 
cromatografia de filtração molecular, eletroforese, centrifugação zonal e espectrometria 
de massa atômica. Esta última é a melhor metodologia de identificação de substâncias hoje. 
O espectrômetro de massa bombardeia a substância, a proteína se fragmenta e então se 
mede a razão massa/carga de cada fragmento e faz-se uma identificação de cada uma das 
proteínas. 
- Também se pode separar proteínas por especificidade, através de anticorpos. 
- Polímeros de impressão molecular também podem separar proteínas. 
- Proteômica é uma linha de pesquisa, em que se vê qual proteína está diferente ou alterada 
em uma doença. 
- Para obter a caracterização da estrutura da proteína, pode-se fazer cristalografia de 
raios-x, ressonância nuclear magnética para conhecer a estrutura terciária ou dicroísmo 
circular para a estrutura secundária. 
- Radioimunoensaio, atividade enzimática e ELISA servem para se fazer análise funcional da 
proteína. ELISA é um dos melhores diagnósticos imunológicos que se tem e também separa 
proteínas, uma vez que se relaciona a anticorpos. 
- Sequenciador automático serve para ver a estrutura primária, para verificar qual 
aminoácido foi colocado. 
- Separação por cromatografia HPLC junto com espectrometria de massa: 
 
ELISA 
- Enzima imunoensaio. 
- Função: identificar presença de anticorpo 
- Como funciona o ELISA indireto? Coloca-se o antígeno em um poço, faz a lavagem e coloca-
se o soro do paciente nesse recipiente. O antígeno vai ser atacado por um anticorpo do 
paciente caso ele já tenha tido contato ou esteja sendo exposto àquele antígeno. É adicionada 
uma substância com um anticorpo ligado a uma enzima. Esse novo anticorpo se liga ao 
anticorpo do soro do paciente, se presente. Um substrato é adicionado ao poço e esse 
substrato é convertido pela enzima a uma determinada cor. A coloração será mais intensa 
de forma proporcional à quantidade de anticorpo humano, ou seja, é proporcional à 
quantidade de anticorpo que o paciente já produziu contra aquela enzima. Se for detectada 
a presença de IgG e IgM, significa que o paciente está doente. Se tiver só IgG significa que 
a pessoa já tem células de memória, então já ficou doente ou foi vacinado. Pode ser aplicado 
para todas as PFA, Troponinas, Creatino cinase MB-massa. 
- Ganhamos em sensibilidade e tempo no diagnóstico do paciente. 
 TESTES FEITOS POR ELISA 
- CEA: antígeno carcinoembriônico. Consiste em um antígeno oncofetal onde níveis elevados 
são encontrados em tumores do aparelho gastrintestinal, mama, pâncreas, tireoide, bexiga e 
próstata. 
 É um dos melhores marcadores de câncer. Todos os pacientes com câncer possuem 
CEA aumentado. Ele é também um monitor e um meio diagnóstico da doença. Se um 
paciente com câncer está curado, mas seu CEA volta a aumentar, pode indicar uma 
recidiva. 
 CEA não indica o tipo de câncer. Mas, por exemplo, se pedir alfa fetoproteína e CEA 
e ambos estiverem aumentados, pode-se praticamente determinar que o câncer é 
hepático. Então, pede-se uma biópsia, um ultrassom ou ressonância para confirmar. 
- Alfa fetoproteina: diagnóstico de defeitos no tubo neural e diagnóstico e monitoramento 
de tumores. Acima de 500, é um carcinoma hepatocelular. 
- Ferritina: proteína que guarda o ferro. Na anemia, principalmente a ferropriva, a ferritina 
está diminuída e a transferrina aumentada, porque faz transporte. Na anemia hemolítica, 
pode haver problemas graves, visto que o excesso de ferro leva à toxicidade. 
- Mucoproteínas: vem sendo substituída pela alfa-1-glicoproteína ácida no diagnóstico de fase 
aguda de uma doença e também no acompanhamento dos casos. Mucoproteína é uma 
orosoromucoide que hoje está sendo feita cada vez menos para acompanhar os processos 
inflamatórios agudos. 
- Troponinas: usadas para determinar se um paciente teve infarto. Usa-se um anticorpo 
contra a troponina no soro do paciente. 
 PT= proteína total 
 AL= albumina 
 GL= globulinas 
- As proteínas presentes no plasma sanguíneo são divididas em albumina e globulinas. Então, 
a soma destas duas proteínas é a proteína total. 
- Na maioria das vezes em que se mede proteína total (globulina + albumina), uma destas 
proteínas está diminuída e a outra está aumentada. Portanto, se medir apenas a proteína 
total isolada, não será possível ver a alteração que está ocorrendo no organismo. Dessa 
forma, não se deve pedir a proteína total isolada, porque este exame pode mascarar o 
diagnóstico do paciente. Logo, a proteína total isolada porsi só não tem significado clínico. 
- No laboratório, é feita a determinação colorimétrica (albumina fica verde e a proteína total 
fica azul). Para obter a globulina, faz-se: GL = PT – AL. Contudo, a fração de globulinas (GL) 
abrange várias proteínas, como a alfa 1, a alfa 2, a beta e a gama. Dentro de cada uma destas 
frações, existem muitas proteínas. 
- É possível separar as proteínas alfa 1, alfa 2, beta e gama por eletroforese. Mede-se a 
quantidade de cada uma destas proteínas nas bandas de eletroforese. A mais forte é a 
albumina (AL). Depois, a alfa 1, a alfa 2, a beta e a gama. 
- Então, a eletroforese divide e mede todas estas proteínas: 
 Pré albumina; 
 Albumina; 
 Alfa-1 globulina (alfa-1 antitripsina, alfa-1 glicoproteínas ácida, alfa-1-alfa 
fetoproteína); 
 Alfa-2 globulina (alfa-2 haptoglobina, alfa-2 macroglobina, alfa-2 ceruloplasmina); 
 Beta-lipoproteína – LDL (transferrina, complemento C3 e C4, hemopexina); 
 Gama globulina; 
- O valor de referência da proteína total normal é: 6 a 8 g/dL. Podem ocorrer situações em 
que as proteínas aumentam e situações em que as proteínas diminuem. 
- Hiperproteinemia: As proteínas aumentam quando ocorre uma hemoconcentração, ou seja, 
quando ocorre o aumento de concentração de sangue. Assim, perde-se líquido, porém não se 
perde proteínas. Isto acontece em uma diarreia, vômito ou desidratação. Elas também 
aumentam quando há aumento da síntese de determinada proteína. 
- As proteínas diminuem no caso de hemodiluição. Assim, coloca-se uma quantidade de soro a 
mais no sangue, diluindo-o e provocando o efeito contrário da hemoconcentração. 
- Hemodiluição e hemoconcentração não são doenças, mas sim alterações de concentração. 
As proteínas também podem aumentar ou diminuir por síntese 
- Hipoproteinemia: 
 Hemodiluição 
 Quando se tem um problema renal, o rim perde a capacidade de filtração e começa a 
perder proteínas. Portanto, todas as vezes que um paciente tiver problema renal, ele 
irá perder proteína pela urina e desencadeará uma hipoproteinemia. 
 O rim normal (sem alterações) possui sistemas de reabsorção de aminoácidos. Assim, 
no caso de uma dieta com mais proteína do que o necessário, o organismo começa a 
perder mais aminoácidos e é sobrecarregado. Além disso, o corpo não consegue 
reabsorver a quantidade necessária. 
 Pacientes com problema renal precisam diminuir a ingestão de proteína, caso 
contrário, eles terão muita ureia. A alta quantidade de ureia provocará uma alta 
toxicidade, além de exigir do rim uma utilização maior do que ele pode. 
 O excesso de proteína na dieta acaba saindo a mais no filtrado glomerular. Portanto, 
o rim precisa trabalhar mais para conseguir reabsorver todos estes aminoácidos. 
Geralmente, toda a proteína ingerida a mais será convertida em energia, porém a 
ingestão exagerada causará todos aqueles danos. 
 Redução da síntese de determinada proteína 
 Insuficiência hepática: o fígado é responsável pela produção de diversas proteínas e, 
se ficar doente, produz menos. 
 Deficiência de vitamina D 
- A alta ingestão de proteína em conjunto com o exercício físico (academia) irá aumentar os 
músculos do corpo. Todavia, se não malhar, toda a proteína ingerida se tornará lipídio. Então, 
ao ingerir muita albumina, a pessoa precisa malhar para ganhar músculo, porque se ficar em 
repouso, toda aquela proteína irá se tornar gordura. 
- As frações proteicas também são responsáveis por carregar alguns minerais e algumas 
vitaminas. O cálcio e o magnésio, por exemplo, são transportados pela albumina. Desta forma, 
uma hipoalbuminemia causará também uma deficiência de cálcio e magnésio. 
- A vitamina D é transportada pelas proteínas da fração alfa 1. Portanto, a redução da fração 
alfa 1, acarretará uma diminuição de vitamina D. 
- Todas as vezes que o organismo sofrer uma lesão ou torção, tiver uma doença autoimune 
ou ser contaminado por um vírus ou bactéria, ele desencadeará um processo inflamatório. 
Quando é um microrganismo, é, na verdade, um processo infeccioso, porém não deixa de ser 
uma inflamação. 
- No processo inflamatório, o organismo entra em estado de hipercatabolismo. 
- Processo inflamatório: 
 Calor, rubor, inchaço, dor, perda de função 
 Reação do organismo a um corpo estranho ou lesão 
 Diferente de infecção: a infecção tem a proliferação de um parasita. Nesse processo 
também acontece uma inflamação. 
 Provocado: microrganismos, parasitas, agentes físicos (farpas), agentes químicos 
(solventes, raio X), processo fisiológico/reação imunológica (doença autoimune). 
 Agudo: acontece logo após a lesão/infecção. Intenso, febre mais alta, vermelhidão, 
inchaço. 
 Crônico: geralmente doenças autoimunes, processo lento e menos intenso. Leucócitos 
pouco aumentados, pouca ou nenhuma febre. Pode fibrosar porque o processo 
inflamatório destrói tecido e esse tecido é substituído por tecido fibroso de forma 
constante. Por exemplo no alcoolista crônico. Os eventos agudos no processo crônico 
geram a detecção (febre, leucocitose, alterações endócrinas, proteólise muscular, 
aumento das proteínas, aumento nas plaquetas...). 
 O que desconfiar se o hemograma estiver com células alteradas? Obs.: não garante 
infecção. 
 Bactéria: aumento do segmentado neutrófilo. 
 Vírus: aumento dos linfócitos, mas também pode levar a leucopenia. 
 Alergia/ parasita: aumenta eosinófilo 
 1ª célula de defesa: macrófago. É inespecífico, fagocita, libera citocinas que provocam 
o processo inflamatório. As citocinas são a interleucina-8, que afeta os neutrófilos e a 
interleucina-1 (FNTα), que ativa os mastócitos a liberarem histamina e leucotrienos, 
aumenta a expressão de selectinas no epitélio e aumenta os linfócitos T. 
 O processo inflamatório se mantém até a eliminação do corpo estranho. 
 Vasodilatação: aumento no fluxo sanguíneo para chegada de mais células de defesa ao 
local. Local fica vermelho e quente. 
 Aumento da permeabilidade capilar e perda de líquidos por aumento da pressão 
hidrostática capilar, liberando fluído e proteínas para o interstício. Essa proteína 
intersticial vai puxar mais água para o interstício. Esse processo gera o edema. 
 Quimiotaxia: citocinas chamam células de defesa para o local lesado. Maior expressão 
de selectinas no endotélio para saída de leucócitos de vasos para a zona lesada. 
 As citocinas liberadas principalmente pelos macrófagos geram reação sistêmica. 
o Hipotálamo: febre. 
o Pituitária: cortisol. 
o Hepatócitos: PFAs, VHS acelerada. 
o Medula óssea: linfócitos. 
o Sistema imunológico: proliferação imunológica. 
 PFAs: proteínas de fase aguda. Podem ser positivas, se aumentarem no processo 
inflamatório ou negativa, se diminuírem. Algumas negativas são a pré-albumina, 
albumina, transferina e α-fetoproteína. Elas reduzem por conta do aumento da 
permeabilidade capilar, redução da síntese delas para usar os aminoácidos para 
formar as PFA positivas, sofrem proteólise para gerar energia, formam anticorpos 
com os aminoácidos. São quebradas a partir do estímulo do cortisol, adrenalina e 
glucagon. 
 Todo processo inflamatório faz coagulação. 
 Em caso de sepse, há aumento de procalcitonina para níveis acima de 0,5mg/dL. 
- Estado hipercatabólico: 
 No caso de uma doença ou inflamação, o organismo irá mobilizar todos os substratos 
energéticos para ter ATP necessário para reconstruir o organismo, destruir os 
microorganismos e combater a infecção ou inflamação. Dessa maneira, o glicogênio, a 
gordura e a proteína serão mobilizados para agir nesse processo inflamatório. 
 O glicogênio e o lipídeo serão utilizados principalmente para formar ATP e suprir a 
energia adicional necessária. Portanto, um paciente internado precisa de um suporte 
energético maior do que de quem não está doente. 
 As proteínas também ajudarão a produzir mais energia, todavia elas possuem uma 
função mais importante. Os aminoácidos serão quebrados e servirão de fonte para 
síntese de anticorpos e renovaçãocelular. Sendo assim, pessoas doentes precisam de 
uma dieta com maior quantidade de proteína. Os anticorpos são glicoproteínas e, por 
isso, utilizam aminoácidos na sua síntese. 
- A infecção por bactéria, vírus ou fungo necessita de anticorpo para ser combatida; assim, 
caso não haja defesa, o paciente morrerá. Agora, em situações de doença autoimune, o 
organismo possui mais anticorpos do que precisa realmente. 
- Numa inflamação há interleucinas, fator de necrose tumoral, interferon gama e vários 
outros mediadores inflamatórios. Sendo eles usados para melhorar a resposta. 
- Por isso é preciso muito cuidado ao receitar anti-inflamatório não esteroidal já que ele 
reduz a inflamação. Dessa maneira, a utilização de anti-inflamatório não esteroidal irá 
diminuir a inflamação e, consequentemente, inibir a produção de anticorpos e renovação das 
células, não permitindo a melhora. Por isso, a febre é necessária, sendo ela um sinal excelente. 
A partir de 37 graus, o organismo começa a produzir anticorpo; e se não produzir, o corpo 
não combate a infecção. Dando apenas anti-inflamatório, a infecção será mascarada e 
poderá agravar. 
- Todavia, pode ser receitado anti-inflamatório para uma torção de pé, já que se sabe que 
não há bactéria, vírus ou fungo. Neste caso, o anti-inflamatório é utilizado para cessar a dor 
e diminuir os anticorpos. 
- O estado hipercatabólico irá gerar alguns processos, como a quebra de algumas proteínas 
para a produção de anticorpos e síntese de energia. Então, existem as proteínas de fase 
aguda negativa e as proteínas de fase aguda positiva. 
- Os mediadores inflamatórios junto com alguns hormônios (glucagon, corticosteroides, 
adrenalina e hormônios antagônicos) irão induzir todo o estado hipercatabólico. Algumas 
proteínas serão destruídas para produzir anticorpos e novas células. 
- As proteínas de fase aguda negativa são a pré-albumina, a albumina e a transferrina. Estas 
são as três proteínas que serão destruídas/quebradas para síntese anticorpos, produção de 
energia e reconstrução do tecido. 
- As proteínas de fase aguda negativa são proteínas que serão quebradas para produzir 
anticorpos e energia. Já as proteínas de fase aguda positiva são algumas proteínas 
necessárias, cuja síntese será aumentada, para ajudar no processo inflamatório. 
- As proteínas também ajudam no diagnóstico de desnutrição, porque se não há alimento 
suficiente, elas começam a ser quebradas. A pré-albumina é a primeira proteína a ser 
quebrada quando não há alimento necessário para sintetizar uma proteína essencial e 
também é a primeira que deixa de ser produzida pelo fígado quando não há mais proteína. A 
pré-albumina é o diagnóstico mais precoce de desnutrição atualmente 
BIOMARCADORES INFLAMATÓRIOS 
- Proteínas de defesa do hospedeiro: PCR, lectina ligadora de manose, fibrinogênio... 
- Inibidores de proteinases séricas: modulam o processo inflamatório. 
- Proteínas de transporte com atividade antioxidante 
 Principais exames para processo inflamatório: PCR e hemograma 
 Intensidade e local dos processos inflamatórios também podem ser detectados. 
UTILIDADES CLÍNICAS DAS DOSAGENS PROTEICAS 
- Nefropatias: O rim começa a perder a capacidade de reter e filtrar as proteínas, perdendo-
as. Assim, ocorre uma grande perda de proteína pela urina. Tudo que era retirado pelo rim, 
será perdido; e tudo que ele excretava, será retido. Nesse caso de nefropatia, ocorrerá 
hipoproteinemia, e principalmente hipoalbuminemia. 
- Hepatopatias: As proteínas são usadas para o diagnóstico de insuficiência hepática, já que 
todas as proteínas são sintetizadas a nível hepático, com exceção dos anticorpos. Então, 
todas as vezes que o fígado tiver insuficiente, ou seja, perder a capacidade de síntese, as 
proteínas deixarão de ser produzidas e será possível fazer o diagnóstico de insuficiência 
hepática. 
- Anemia: diminui hemoglobina e como ela é uma proteína, ocorrerá uma hipoproteinemia. 
- Aterosclerose e patologias cardiovasculares 
- Patologias reumáticas 
- Desordens inflamatórias 
- Miopatias e IAM 
- Atividade do complemento 
- Gamopatias monoclonais e policlonais 
- Má nutrição: não tem aminoácidos e não será feito proteínas 
INTERPRETAÇÃO DA ELETROFORESE 
PRÉ-ALBUMINA 
- Sintetizada no fígado. 
- Em uma hepatopatia, a pré-albumina é a primeira proteína que deixa de ser sintetizada. 
Portanto, ela é usada como diagnóstico precoce de insuficiência hepática. Ademais, também 
é um diagnóstico precoce de desnutrição, já que a pré-albumina é a primeira que deixa de ser 
sintetizada quando não há aminoácidos suficientes para síntese. 
- Ela é uma proteína de fase aguda negativa, então, também é a primeira que começa a ser 
quebrada no processo inflamatório para a síntese de anticorpos. A baixa quantidade de pré-
albumina pode significar três coisas: desnutrição, hepatopatia ou um processo inflamatório. 
- A aplicação clínica da pré-albumina é: marcador de estado nutricional, indicador 
hepatocelular e indicador de estado inflamatório. 
- A sua função normal é transportar tiroxina (hormônio da tireoide que ativa o nosso 
metabolismo) e vitamina A. 
- VR: 0,15 a 0,36g/dL 
ALBUMINA 
- Função de pressão oncótica. Existem duas pressões: a pressão hidrostática (pressão que o 
líquido faz sobre a parede do vaso, empurrando para fora) e a pressão oncótica (pressão 
que puxa o sangue para dentro do vaso). As proteínas, principalmente a albumina, exercem a 
pressão oncótica. Sendo assim, todas as vezes que se perde albumina, a pressão oncótica é 
reduzida, sobressaindo, então, a pressão hidrostática. Além disso, joga-se muito líquido para 
fora, vaza sangue, acarretando a formação de edema. 
- Então, pacientes com problema renal possuem edema porque não possuem pressão 
oncótica normal (devido à perda de proteína) e possuem retenção de líquido. A quantidade de 
líquido que eles podem beber é mínima, caso contrário, eles morrem. Pacientes com 
hepatopatias também possuem edema, porque não sintetizam proteínas para fazer pressão 
oncótica. 
- A albumina é também um importante transportador. Tudo o que precisa ser transportado, 
gruda na albumina e é transportado junto com ela. Desta forma, ela possui ligantes para 
substâncias ácidas, básicas e neutras. A albumina transporta os fármacos, drogas e 
metabólicos. Ela é uma transportadora nata, transporta de tudo. 
- Quando o paciente possui hipoalbuminemia, precisa-se de cuidado com as doses de fármaco, 
porque o medicamento ficará livre e chegará rapidamente no sítio de ação, podendo 
provocar uma intoxicação. O fármaco ligado à albumina é distribuído mais lentamente. Além 
disso, o medicamento que vai para os tecidos fazer a sua ação é aquele que está livre, então, 
é como se a albumina fosse uma defesa do organismo e todas as cinéticas dos fármacos são 
feitas sob a ligação das proteínas plasmáticas. Em um paciente com hipoalbuminemia, a alta 
dosagem de um fármaco (dose igual à de um paciente normal) causará um efeito nocivo, já 
que terá muito fármaco livre chegando ao sítio de ação em maior quantidade. O medicamento 
DIAZEPAN para um paciente com hipoalbuminemia, será transportado livremente e poderá 
causar uma morte, porque ele é um potencializador da inibição gabaérgica (depressor do 
sistema nervoso central). 
- A albumina transporta os ácidos graxos. Em caso de hipoalbuminemia, o nível de ácidos 
graxos no sangue pode aumentar. Todas as vezes que ocorre a diminuição da pressão 
oncótica, o fígado tenta manter esta pressão (porque a ausência dela leva à morte) 
aumentando a síntese de novas proteínas, como alfa-2 macroglobulina e as lipoproteínas. 
Todos os pacientes de doença renal possuem dislipidemia, já que o fígado tenta manter a 
pressão oncótica aumentando a síntese de lipoproteínas e de alfa-2 macroglobulina. 
- A presença de microalbuminúria em um diabético mostra que a lesão renal está começando 
a se formar. Então, a albumina também pode ajudar neste diagnóstico. Ademais, há 
hipoalbuminemiaem casos de disfunção hepática. A albumina é uma proteína de fase aguda 
negativa, então, ela é usada no processo de hipercatabolismo. A perda de proteína pode 
ocorrer nos casos de diabetes, artrite reumatoide, hemorragia grave, insuficiência renal, 
síndrome nefrótica ou qualquer outro problema renal, pois ao perder o sangue, a proteína 
também pode ser excretada. No caso de insuficiência pancreática, a hipoalbuminemia pode 
estar presente já que as enzimas digestivas são sintetizadas a nível pancreático, 
principalmente as proteases. Dessa maneira, qualquer problema pancreático, distúrbio 
gastrointestinal ou desnutrição que diminuir as enzimas digestivas, irá diminuir a absorção de 
proteína e reduzir a albumina. 
- PFA-: diminui a síntese e elas são quebradas para gerar energia e anticorpos durante o 
processo inflamatório 
- Hiperalbuminemia: só acontece em hemoconcentração. 
- VR: 3,5 a 5,5 g/dL. 
GAMA-GLOBULINAS 
ALFA-1 GLICOPROTEÍNA ÁCIDA 
- Transporta progesterona e, por isso, está presente na gravidez. Além disso, auxilia no 
transporte de substâncias exógenas (drogas, fármacos e outros). 
- É uma proteína de fase aguda positiva, então, será aumentada no processo inflamatório 
para ajudar no transporte de substâncias. 
- A alfa-1 glicoproteína ácida é uma orosoromucóide, ou seja, é uma proteína que ajuda na 
defesa e que está presente nas secreções. Atualmente está ocorrendo a substituição da 
dosagem de mucoproteína por determinação de alfa-1 glicoproteína ácida. Então, a 
determinação de alfa-1 glicoproteína ácida em diagnóstico de inflamações, doenças 
autoimunes, é preferencial. 
- Meia vida de 5 dias 
- Função inflamatória: inibe a resposta quimiotática e a produção de EROs, agregação 
plaquetária, indução da liberação de citocinas. 
- Aumento: processo inflamatório, artrite reumatoide, lúpus eritematoso sistêmico, 
neoplasias malignas, inflamações do TGI, destruição de tecidos, diabetes, gravidez (aumento 
da progesterona). 
ALFA-1 ANTITRIPSINA 
- É uma proteína de fase aguda positiva e inibidora de elastase leucocitária (protease lançada 
pelos leucócitos). Em um processo inflamatório, os leucócitos liberam proteases que 
começam a quebrar proteína do tecido. Todavia, não pode ocorrer alta degradação de 
proteínas no tecido para que não haja necrose tecidual. Portanto, a alfa-1 antitripsina é um 
modulador de inflamação. Ela evitará a destruição dos tecidos. Por exemplo, durante uma 
pneumonia, os leucócitos irão liberar proteases que começarão a quebrar proteínas de fase 
aguda e, também, destruirão o tecido elástico do pulmão. A ausência de alfa-1 antitripsina 
promove a destruição muito grande, podendo levar a um enfisema pulmonar ou insuficiência 
pulmonar. Dessa forma, esta proteína age como um modulador de todas as inflamações. Ela 
não irá inibir todas as proteases, mas sim, modulará a destruição dos tecidos. 
- COVID-19: tem uma tempestade inflamatória que libera muita protease e começa a 
destruir todo o tecido pulmonar, até aquela que não está contaminada pelo vírus. Essa alfa 
1-antitripsina ela vai modular isso evitando a quebra de tecidos bons. 
- Existem deficiências de alfa-1 antitripsina determinadas geneticamente. Os genes Pe, Pf, Pi 
e Pz promovem a síntese reduzida de alfa-1 antitripsina e isso implica em uma destruição de 
tecidos, principalmente, os tecidos do pulmão e do fígado. Destruição tecidual no fígado, 
levando a uma cirrose hepática, porque este órgão está em contato constante com muitas 
substâncias tóxicas; e destruição tecidual no pulmão porque a respiração pode levar 
substâncias tóxicas para este órgão também. Então, a deficiência desta proteína pode 
provocar enfisema pulmonar, ou seja, pode fazer com que o tecido elástico do pulmão seja 
substituído por um tecido fibroso. Há reposição de alfa-1 antitripsina, porém o diagnóstico 
precisa ser precoce. 
- Para a admissão de trabalhadores em indústrias de substâncias tóxicas para o sistema 
respiratório faz-se necessário o exame de alfa-1 antitripsina. 
- Aumento: processos inflamatórios e neoplasias. 
- Capacidade inibidora de tripsina (anti-protease). 
- Concentrações < 180 vão gerar problemas. 
ALFA-1 FETOPROTEÍNA 
- A presença desta proteína superior a 500mg/ml no soro significa que há um tumor 
hepático, principalmente um tumor com metástase. A presença de alfa-fetoproteína inferior 
a 500mg/ml no soro pode significar uma hepatite crônica. O aumento desta proteína no soro 
da mãe ou no líquido amniótico pode determinar defeitos no feto, no tubo neural ou casos de 
anencefalia. O único local em que é normal ter esta proteína é no soro de recém-nascido, 
sendo a sua presença em outros locais símbolo de doenças graves. 
ALFA-2 MACROGLOBULINA 
- A síndrome nefrótica e a nefropatia diabética provocam aumento de alfa-2 macroglobulina, 
porque em problemas renais temos perda de proteínas, mas essa proteína é grande e não é 
eliminada. Então, o fígado aumenta a sua síntese para tentar manter a pressão oncótica, 
evitando que o paciente entre em choque hipovolêmico. 
- Em problemas renais os poros e as cargas negativas vão estar alteradas e isso faz com 
que ele perca mais proteínas. 
- Tudo o que diminuía a albumina, aumenta essa, pois ela não passa nos poros renais, então 
não consegue ser eliminada. 
- Por ela ser muito grande, ela não é eliminada pelos rins em caso de insuficiência renal. Com 
isso, ela é produzida como forma de conservação das proteínas 
- Aumento: processo inflamatório, insuficiência adrenal, uso de corticoides, síndrome 
nefrótica, neoplasias. 
- Reduz: anemia hemolítica e megaloblástica e deficiência de ceruloplasmina. 
HAPTOGLOBINA 
- Função: captação da hemoglobina – leva a hemoglobina até o baço para ser degradada. 
- Aumento: processo inflamatório e necrose tecidual. 
- Redução: anemia hemolítica, doença hepática, doença congênita 
- PFA+ 
CERULOPLASMINA 
- Possui funções antioxidantes. Além de estar relacionada ao transporte de cobre, ação da 
oxidase, liberação de ferro da ferritina e neutralização da água oxigenada. É uma proteína de 
fase aguda positiva, então, estará aumentada em processos inflamatórios, câncer e necrose 
tecidual. 
- Precisamos do cobre para ativar nossas proteínas. 
- Redução  Doença de Wilson: Defeito no transportador de cobre. Absorção menor de cobre 
e, assim, menos cerulosplamina. 
- Redução  Anemia, desnutrição, doenças hepáticas e enteropatias, 
- Aumento  processos inflamatórios, gravidez, focos de necrose e uso de anticoncepcional. 
BETAGLOBULINAS: 
TRANSFERRINA 
- Proteína de fase aguda negativa. 
- Reduz inflamações da fase aguda 
- Proteína transportadora de ferro. O ferro não pode ficar livre no organismo porque ele 
gera muitos radicais livres. 
FIBRINOGÊNIO 
- Muito utilizado no diagnóstico de doenças hepáticas e de coagulação. É um dos fatores de 
coagulação. 
- Reduz em distúrbios hepáticos 
- Aumenta em inflamações (faz parte da cascata de inflamação) 
- Ele marca disfunção hepática: está diminuído porque não há síntese 
BETA MICROGLOBULINA 
- Aumenta no caso de rejeição de transplantes. Sendo assim, é feito quando se faz um 
transplante 
PROTEÍNA C REATIVA (PCR) 
- É uma proteína de fase aguda positiva. 
- Pacientes internados com infecção precisam fazer PCR. Se der muito alto, o enfermo está 
com uma infecção ou inflamação grave. Depois de estabelecido o tratamento e feito o uso 
de antibiótico, o exame de PCR é refeito. Caso tenha abaixado, o tratamento está dando 
certo; caso tenha aumentado, o antibiótico não está fazendo efeito e o processo inflamatório 
está aumentando. 
- A proteína C reativa é muita usada junto com VHS (velocidade de hemosedimentação), 
albumina, transferrina, outras proteínas e hemograma. Então, pedem-se todos esses exames 
com alfa glicoproteína ácida para saber o estado da inflamação e o prognóstico do paciente. 
Geralmente, pacientes internados com processo inflamatório fazem o exame de PCR todos 
os dias ou de dois em doisdias. 
- A proteína C reativa é muito usada também para doenças crônicas e doença autoimunes, 
como o lúpus e a hepatite autoimune, para saber se o tratamento está dando certo ou se 
precisa aumentar a dose de corticoides. 
- É uma proteína “scavenger” (= proteína lixeiro), ou seja, ela ativa um sistema que envia 
fagócitos para remover o “lixo” do local inflamado 
- Aumenta de 4 a 6 horas após o início da inflamação. 
- Estimulada pela interleucina-6 a ser produzida no fígado 
- É um marcador de inflamação: sempre aumenta. 
- PCR ultrassensível aumentado pode ter risco de doença cardíaca 
- Infecção bacteriana tem aumento muito grande de PCR, porque bactéria é extracelular e 
isso estimula mais o aumento de PCR, porque o processo inflamatório é mais acentuado e 
gera mais “lixo”. 
- PCR de um vírus não está muito aumentado. 
GAMA GLOBULINA 
- É a fração que não é produzida no fígado. Ela aumenta em processos inflamatórios e 
alergias. 
- São os anticorpos: IgG, IgA, IgD, IgM e IgE. Todas as vezes que ocorre um processo 
inflamatório, a fração gama está aumentada, pois é preciso aumentar a defesa. 
 
- COVID-19: se der IgG doença já está inativa e eu já tenho anticorpos., se der IgM eu estou 
com a doença ativa e posso transmitir. 
- Anticorpo é um marcador de antígeno, ele não faz fagocitose, apenas marca corpos para 
serem fagocitados. 
- Existem algumas doenças chamadas de paraproteinemias ou paraproteínas. O aumento 
exacerbado da síntese de IgG chama-se mieloma múltiplo (tipo de câncer). Macroglobulinemia 
de Waldestrom aumenta IgM (outra doença grave, porém é mais rara). 
- Há diminuição da fração gama durante o tratamento com corticoides (inibem a presença 
de anticorpos) e anti-inflamatórios. É feita a ingestão de imunossupressores e interferon-
gama depois de um transplante para diminuir os anticorpos, objetivando, assim, a não rejeição 
do órgão. Existem também doenças que estão relacionadas ao sistema imunológico, as 
hipogamaglobulinemia. 
- Há diminuição da faixa gama com problemas no sistema imunológico. 
 
- O padrão de resposta imediata refere-se a um 
processo inflamatório, então diminui albumina, 
aumenta alfa1, aumenta alfa2 (a alfa2 aumenta 
mais rápido que todas as outras) 
- No padrão de resposta tardio ocorre um pico 
policlonal, pois estão sendo produzidos anticorpos 
- A hipogamaglobulinemia é uma doença do 
sistema imune, na qual não há imunoglobulinas 
para fazer a defesa do organismo 
- Na cirrose pode haver até uma junção da gama 
com a beta, pois a gama aumenta muito para 
tentar manter a pressão oncótica 
 
 
ENTEROPATIA PERDEDORA 
- Doença inflamatória a nível intestinal que não vai 
deixar entrar aminoácidos para produzir proteína 
- Diminuição de albumina, aumento de alfa 2 e 
diminuição de gama. 
- Sintomas: diarreia e mal-estar 
- O paciente não consegue absorver aminoácidos, isso 
acarreta na diminuição da albumina (depois da pré-
albumina, a albumina é a 2ª proteína que deixa de ser 
produzida) 
- O aumento na produção de alfa 2-macroglobulina, uma proteína maior e mais difícil de ser 
perdida, ajuda na pressão oncótica, tenta mantê-la na diminuição de proteínas. 
- Se não há aminoácidos suficientes, não há formação de anticorpos e o sistema imunológico 
fica comprometido. Isso é responsável pela diminuição da gama. 
* Pacientes desnutridos tem mais dificuldade de sarar do que pacientes normais, porque não 
há proteína para renovar anticorpo, para renovar as células, para mediar a inflamação e para 
fornecer energia. Esses pacientes precisam de maiores cuidados. 
CIRROSE 
- Diminuição de albumina e aumento de gama (gráfico não 
está totalmente certo) 
- Cirrose é uma insuficiência hepática muito grave (pior grau). 
Nesse caso, os hepatócitos ficam fibrosados, deixando de 
serem funcionais e, por isso, as proteínas deixam de ser 
produzidas. 
- Um paciente com cirrose tem diminuição de todas as 
proteínas, sendo a mais acentuada a albumina. 
- A gama pode estar aumentada porque o paciente consegue pegar as proteínas ingeridas 
na dieta para sintetizar os anticorpos (não são sintetizados a nível hepático). 
- A única coisa que pode estar aumentada são os anticorpos (imunoglobulinas). Como há 
processo inflamatório na cirrose, pode estar havendo síntese de células de defesa (pelos 
aminoácidos ingeridos na dieta). E os anticorpos não são sintetizadas no fígado. 
- Essas células de defesa também vão auxiliar na manutenção da pressão oncótica. Na cirrose 
pode ter ascite, edema, etc. 
DEFICIENCIA GENETICA DE ALFA 1 ANTITRIPSINA 
- Diminuição de alfa 1, diminuição de albumina e 
aumento de gama. 
- O paciente tem geneticamente uma deficiência na 
alfa 1 antitripsina, que aparece diminuída. 
- Processo inflamatório é mais acentuado, devido a 
diminuição de albumina e aumento de gama. 
- Nesses pacientes podem acontecer enfisema 
pulmonar e cirrose precoces, devido a deficiência da alfa 1 antitripsina, e consequentes 
destruições teciduais (sem alfa 1 antitripsina não há inibição de proteases, especialmente a 
elastase, impedindo a modulação correta do tecido, causando a destruição tecidual) 
- Albumina diminui e gama aumenta por causa do processo inflamatório. 
SÍNDROME NEFROTICA 
- É o problema renal que mais perde proteína 
- Diminuição de albumina, aumento de alfa 2 e diminuição 
de gama. 
- Principal característica de um problema renal é a perda 
de todas as proteínas, principalmente de albumina, uma 
vez que a temos em maior quantidade. 
- Em problema renal tem uma diminuição de proteínas no sangue e aumento de proteína na 
urina. 
- O fígado faz um aumento na produção de alfa 2-macroglobulina para tentar manter a 
pressão oncótica, uma vez que a macroglobulina é grande e não será perdida. 
* As lipoproteínas também estão aumentadas no sangue em pacientes com problema renal, 
pois elas são grandes e também vão ajudar na manutenção da pressão oncótica. Assim, 
observa-se os pacientes renais possuem dislipidemia, o que torna o problema renal ainda mais 
grave, uma vez que essa dislipidemia pode levar à formação de um ateroma, causando AVC, 
por exemplo. 
- Está faltando albumina para a produção de anticorpos, acarreta na diminuição gama. 
* A albumina também transporta ácidos graxos, como o paciente tem pouca albumina esse 
transporte diminui, podendo aumentar a quantidade de ácidos graxos no sangue 
- Aumentar a albumina na dieta não resolve o problema da pressão oncótica, pois o organismo 
não absorve proteínas e sim aminoácidos. Aí esses aminoácidos serão usados para produzir 
energia, levando a formação de muita ureia. Como o rim não está filtrando, ocorre uma 
hiperuremia e o paciente pode ir a óbito. 
- Se eu der a mesma quantidade de medicamento para um paciente normal e um paciente 
renal eu posso levar o paciente renal a uma grande toxidade. Isso ocorre porque o fármaco 
é transportado pela albumina e, então, ele vai sendo distribuído lentamente. Quando não há 
albumina, o fármaco chega no seu sitio de ação extremamente rápido, levando a uma 
toxidade. Pacientes com problema renal, hepático e desnutrição precisam de fármacos com 
dose calculada. 
PROTEINAS DE FASE AGUDA 
- Diminuição de albumina, aumento de alfa 1 e aumento de 
alfa 2 (pode haver aumento da gama também) 
- A albumina é uma PFA-  diminuição 
- Há aumento de alfa 1 e alfa 2, porque na alfa 1, alfa 2 e 
beta existem proteínas de fase aguda positiva. 
- Na beta também há PFA-, a transferrina, por isso que 
no fim a banda fica normal, na mesma concentração 
- Quando há um processo agudo, o anticorpo ainda não teve tempo de ser sintetizado (por 
isso a gama está normal) 
- Quando o processo inflamatório é tardio já foram produzidos os anticorpos e a banda gama 
aumenta (é essa tendência do processo agudo após um tempo) 
PICO POLICLONAL 
 
- Pico policlonal é o aumento de quase todas as 
imunoglobulinas para fazer com que haja um aumento nas 
células de defesa, as quais vão fazer a fagocitose 
- Quando