1 RELATÓRIO DE BIOQUIMICA

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RELATÓRIO DE AULAS PRÁTICAS: BIOQUIMICA HUMANA – Aula 1
	NOME: SAMUEL LIMA ARAUJO
	MATRÍCULA: 
	CURSO: ENFERMAGEM
	POLO: ESPERANTINA
	PROFESSORA: ROSILMA OLIVEIRA 
	TEMA DE AULA: ATIVIDADE CATALÍTICA DA AMILASE SALIVAR
RELATÓRIO:
1. Resumo sobre o tema abordado em aula.
 A amilase é uma enzima produzida na saliva, nas glândulas salivares da boca. usado para degradar carboidratos (amido). O amido é um polissacarídeo e conhecido como reserva das plantas. A Ptialina (amilase saliva) tecnicamente conhecida é produzida nas glândulas salivares e começa a se degradar carboidratos. 
 Identificação catalítica de amido
 Realização das técnicas enzimáticas e químicas. Hidrólise química e hidrólise enzimática. 
 A hidrólise enzimática será realizada depois da utilização da amilase salivar.
 A hidrólise química será realizada depois da utilização do ácido clorídrico.
 Os ácidos podem degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e causar a quebra que é feita pela a amilase salivar.
 As enzimas são proteínas, e de acordo com seu ambiente, possuem propriedades desnaturantes. Calor, temperatura, reação catalítica e substrato são todos componentes que podem alterar essa reação catalítica. Neste processo iremos usa banhos de gelo e banhos maria para verificar se essas mudanças de temperatura também afetam as reações catalíticas nos dois métodos.
Solução química
Amido 1%
Coloque 30 ml de solução de amido a 1% em uma proveta e transfira para Becker.
Adicione 3 ml de solução de ácido clorídrico (usando pera de borracha e pipeta) e 
adicione na solução de amido onde está o Becker.
Balance bem para homogeneizar 
Separe 3 tubos e adicione 5 ml de água
Adicione 5 ml de solução de Becker a cada tubo (usando uma pipeta e pera
Borracha)
Agite os tubos para homogeneizar 
Solução enzimática
Amido 1%
Coloque 30 ml de solução de amido a 1% em uma proveta e transfira para Becker
Adicione 3 ml de solução de amilase salivar (usando pera de borracha e pipeta) adicione na solução de amido onde está o Becker
Balance bem para homogeneizar 
Separe 3 tubos e adicione 5 ml de água
Adicione 5 ml de solução de Becker a cada tubo (usando uma pipeta e pera
Borracha)
Agite os tubos para homogeneizar 
 A partir de agora, serão realizadas etapas para verificar se as mudanças de temperatura interferem no processo de hidrólise química e enzimática.
Tubo 1
Coloque os tubos AA1 e AE1 em um banho de gelo por 1 minuto
Tubo 2
Coloque os tubos AA2 e AE2 em banho-maria (temperatura em torno de 70 graus) por 10 minutos e, em seguida, em banho de gelo por cerca de 1 minuto para restaurar a temperatura
Tubo 3
Pegue os tubos AA3 e AE3, coloque-os em banho-maria (temperatura em torno de 70 graus) por 20 minutos e depois em banho de gelo por cerca de 1 minuto para restaurar a temperatura.
 O resultado
 Use solução de lugol a 2% (concentração de iodo que reage com a composição de amido que formar uma cor verde escura, e quando encontra o amido, fica azul).
Adicione 5 gotas de lugol a 2% em cada tubo e observe a reação
Tubo 1
AE1: Depois de adicionar 5 gotas de lugol a 2%, percebemos que algo mudou. Está esverdeado. Não há hidrólise neste tubo. Após o banho de gelo, o amido ainda existe. Ambos não são hidrolisados tubo de enzimático e tubo químico. Com o tempo, a cor ficará mais clara.
Tubo 2
AE2: Após adicionar 5 gotas de lugol a 2%, notamos uma cor azul escura.
Notamos que Lugo interagiu com o amido.
Tubo 3
AE3: Após adicionar 5 gotas de lugol a 2%, notamos uma cor azul escura.
Notamos que Lugo interagiu com o amido.
Conclusão geral
O tubo 1 que só passou por um banho de gelo torna-se mais claro, é a degradação do amido ocorre.
Os tubos 2 e 3 suportam a temperatura por 10 minutos e 20 minutos a diferença é que não percebemos essa mudança. Sem degradação amido. Indica que a temperatura afeta a atividade enzimática e química.
 
2. Materiais utilizados.
Equipamentos
 
 Banho de gelo
 Banho maria 
 Becker 
 Pipeta 
 Proveta 
 Pera de borracha 
 3 tubos (AA1, AA2, AA3) para reações químicas
 3 tubos (AB1, AB2, AB3) para reações enzimáticas 
 Regentes
 
 Amido 1%
 Amilase salivar 
 Lugol 2%
 Ácido clorídrico HCL
3. responda as perguntas:
A) Qual a composição do amido?
 
 - Amilase
 Linear α – (1-4) e α – (1-6)
 Homopolissacaride (Glc) 
 - Amilopectina
 Linear α – (1-4) e α – (1-6)
 Homopolissacaride (Glc) 
B) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise química do amido.
 O tubo AA1 após ficar durante 1 minuto no banho de gelo e em sequência foi adicionado 5 gotas de lugol 2% percebemos que aconteceu modificação de cor meio esverdeada. Sendo não houver a hidrolise, mas tem presença de amido no tubo. Mais mesmo após o banho de gelo percebemos que a presença do amido e não houver a hidrolise. Não aconteceu hidrolise em nenhum dos tubos químicos enzimáticos. Mais com o tempo vai clareando 
 O tubo AA2 após 10 foi retirado do banho maria e foi adicionado no banho de gelo durante 1 minuto e em sequência foi adicionado 5 gotas de lugol 2% nos tubos notamos que ficou uma cor azul escura. Sendo que hidrolise enzimático e a hidrolise química houveram reação.
 O tubo AA3 após 20 foi retirado do banho maria foi adicionado no banho de gelo durante 1 minuto e em sequência foi adicionado 5 gotas de lugol 2% nos tubos. Podemos observar que depois dá penetração do lugol na hidrolise enzimático e na hidrolise química ainda tem presença com o amido. Que ficou com uma cor azul escuro.
C) Qual o objetivo do uso de HCl, aquecimento e resfriamento no procedimento da hidrólise química do amido?
 Ela usa HCL (ácido clorídrico) para obter um meio ácido, que tem a capacidade de degradar as ligações glicosídicas que formam o amido e romper a amilase salivar.
 As enzimas são proteínas, e de acordo com seu ambiente, apresentam características de desnaturação. Calor, temperatura, reação catalítica e substrato são todos componentes que podem alterar essa reação catalítica. Neste processo, utilizaremos banhos de gelo e banhos de água para verificar se essas mudanças de temperatura também afetarão as reações catalíticas nos dois métodos.
D) Descreva a sequência de transformações operadas pela amilase na molécula da amilose.
 O iodo reage com as moléculas de amido e produz uma cor azul ao interagir com a cadeia de amilose, pois tem uma estrutura helicoidal. Na cadeia da amilopectina, o resultado será vermelho porque essa cadeia tem muitas ramificações, e a interação será menor. Ao testar a atividade enzimática em um experimento, essa cor mudará conforme a hidrólise ocorre ao longo do tempo. Isso ocorre porque o dissacarídeo maltose terá uma reação negativa com iodo.
E) Comente os resultados obtidos nos tubos 1, 2 e 3 no procedimento da hidrólise enzimática do amido.
 O tubo AA1 após ficar durante 1 minuto no banho de gelo e em sequência foi adicionado 5 gotas de lugol 2% percebemos que aconteceu modificação de cor meio esverdeada. Sendo não houver a hidrolise, mas tem presença de amido no tubo. Mais mesmo após o banho de gelo percebemos que a presença do amido e não houver a hidrolise. Não aconteceu hidrolise em nenhum dos tubos químicos enzimáticos. Mais com o tempo vai clareando 
 O tubo AA2 após 10 foi retirado do banho maria e foi adicionado no banho de gelo durante 1 minuto e em sequência foi adicionado 5 gotas de lugol 2% nos tubos notamos que ficou uma cor azul escura. Sendo que hidrolise enzimático e a hidrolise química houveram reação.
 O tubo AA3 após 20 foi retirado do banho maria foi adicionado no banho de gelo durante 1 minuto e em sequência foi adicionado 5 gotas de lugol 2% nos tubos. Podemos observar que depois dá penetração do lugol na hidrolise enzimático e na hidrolise química ainda tem presença com o amido. Que ficou com uma cor azul escuro.
F) Explique a relação entre a atividade da amilase salivar, o tempo de incubação da enzima com o amidoe a variedade de cores observada no procedimento da hidrólise enzimática do amido. 
 Solução de lugol a 2% (solução de concentração de iodo, que quando reagem com o amido ele se forma de cor; verde, preto, azul quando o amido encontrado). O tempo de incubação e a temperatura afetam a hidrólise.
3. Conclusão sobre a atividade catalítica da amilase salivar.
 
 Não sei muito sobre a reação de hidrólise. Não está claro qual foi ou não. Com base no meu entendimento, concluí que nenhuma das amostras foi totalmente hidrolisada porque ambas as amostras apresentavam cores (azul e verde), indicando a presença de amido. A primeira amostra é verde, o que significa que tem menos presença de amido. As amostras 2 e 3 ficaram azuis escuras, indicando uma alta concentração de amido. Para a amostra totalmente hidrolisada, acho que deve ser transparente, o que indica a falta de amido após a adição de lugol. Entrando na primeira amostra, ocorre uma alteração e fica verde. Acredito que haja uma reação, mas não é o suficiente para hidrolisar.
		TEMA DE AULA: REAÇÃO DE SELIWANOFF (REAÇÃO PARA DISTINÇÃO ENTRE ALDOSES E CETOSES)
RELATÓRIO:
1. Resumo sobre o tema abordado em aula.
 Aldose e cetose são grupos definidos em carboidratos. Aldose é Grupo de carboidratos simples. Cetoses é um monossacarídeo que contém um grupo cetona. Essa reação é chamada de Selivanov. Onde irão ser usadas reagentes Seliwanoff. Essa reação ocorre porque a cetose reage com um ácido forte. Usaremos ácido clorídrico. Quando reagido com esses ácidos fortes, esse composto produz furfural. O furfural reage com o resorcinol. O resorcinol é um composto derivado da ureia e está presente no reagente de Seliwanoff. Uma diferenciação será feita entre aldose e cetose. Vamos usar glicose, é uma aldose, um monossacarídeo simples. Vamos tentar determinar se a frutose é a cetose contém grupos cetônicos.
 Depois de colocar o resorcinol no reagente Seliwanoff, a reação será
Colocada em banho maria para permitir que a reação ocorra em cerca de 5 minutos depois.
 O produto formado na reação com o resorcinol no reagente seliwanoff será vermelho. Podemos perceber as cores por meio dessas mudanças de cor. O composto formado não tem composição definida. Não é um nome claro, mas é percebido visualmente por causa da cor vermelha.
Tubo para glicose
Adicione 1 ml de glicose
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCl
Homogeneizar
Adicione 0,5 ml de reagente Seliwanoff
Agite os tubos de ensaio e coloque-os no banho-maria até ver o resultado
observe a cor!
Após 2 minutos no banho-maria, o tubo de glicose permaneceu inalterado. Confirmação que não é cetose. Não produz furfural e não reage com o resorcinol.
Tubo para frutose
Adicione 1 ml de frutose
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCl
Homogeneizar 
Adicione 0,5 ml de reagente Seliwanoff
Agite os tubos de ensaio e transfira-os para o banho-maria até ver o resultado
observe a cor!
Após 2 minutos no banho-maria, o tubo de frutose ficou vermelho. A cor mudou. Representa a reação entre o resorcinol e o furfural. Confirma que ela e uma cetose.
Tubo de água
Adicione 1 ml de água
Adicionar 1,5 ml de ácido clorídrico HCL
Homogeneização
Adicionar 0,5 ml de reagente Seliwanoff
Agite os tubos de ensaio e leve-os ao banho-maria até ver o resultado
Observe a cor
Após 2 minutos no banho-maria, o tubo de água permaneceu inalterado.
Confirmamos que ela não é um cetose. Não produz furfural e não reage com o resorcinol.
2. Materiais utilizados.
Equipamentos
Banho maria com a temperatura aproximadamente 70 graus 
Becker 
 Pipeta 
 Pera de borracha 
 1 tubo para glicose 
 1 tubo para frutose 
 1 tubo para água vai servir de controle negativo 
 Regentes
 
 frutose 1%
 glicose 1%
 solução de HCL 0,1
 reativo de seliwanoff
3. Responda as Perguntas:
A) Explique o princípio bioquímico do teste de Seliwanoff.
 O teste Seliwanoff é um teste químico que distingue entre aldose e cetose. Se o açúcar contém um grupo cetônico, é cetose, por outro lado, se contém um grupo aldeído, é uma aldose. O teste é baseado no seguinte princípio: Quando aquecidas, as cetoses desidratam muito mais rápido do que as aldoses. O teste foi proposto por Theodor Seliwanoff e foi, portanto, designado. Quando o reagente é adicionado à solução contendo cetose, a cor da solução muda para vermelho (teste positivo). Quando adicionado a uma solução contendo aldose, a cor torna-se rosa mais lentamente.
 A frutose (um tipo de cetose) é um açúcar com resultado positivo. A sacarose também é um teste Positivo porque é um dissacarídeo composto de glicose (aldose) e frutose.
 Neste teste, resorcinol e ácido clorídrico concentrado foram usados:
· A origem da hidrólise ácida de cetoses polissacarídeos e oligossacarídeos, se originam de açúcares mais simples, portanto, o furfural é produzido.
· As cetoses desidratadas reagem com dois equivalentes de resorcinol em um série de condensações para produzir moléculas de cor vermelho cereja.
· Aldose também pode reagir rapidamente, causando coloração cor de rosa
 Este teste pode distinguir entre aldose e cetose. Sob a ação de um ácido forte, a cetose é convertido em derivados furfural condensados ​​com resorcinol, presente em a reatividade Seliwanoff formando um produto vermelho de composição indeterminada. Como os derivados de furfural são mais fáceis de formar a reação com a cetose é mais rápida e intensa.
B) Comente os resultados obtidos nos 3 tubos utilizados no procedimento, correlacionando com a presença ou não de aldoses e cetoses. 
 Está relacionada à presença ou ausência de aldose e cetose. O único tubo que ficou vermelho foi da frutose. Isso mostra que se trata de uma cetose. Os restantes não houveram alterações de coloração.
C) Explique qual o objetivo de utilizar um tubo apenas com água destilada.
 Serve como controle negativo.
D) Qual a função do ácido clorídrico (HCl) e da fervura aplicados no teste de Seliwanoff?
 Aldose e cetose são grupos definidos em carboidratos. Aldose é Grupo de carboidratos simples. cetoses é um monossacarídeo que contém um grupo cetona. Essa reação é chamada de Selivanov. Onde são usadas reagentes Seliwanoff. Essa reação acontece porque as cetoses reagem com ácidos fortes. Usaremos ácido clorídrico. E ao reagir com esses ácidos fortes, esse composto produz furfural. O furfural reage com o resorcinol. O resorcinol é um composto derivado da ureia encontrado no reagente de Seliwanoff.
3. Conclusão sobre a identificação de aldoses e cetoses utilizando o teste de Seliwanoff. 
 Confirmamos que a frutose é uma espécie de cetose. A reação produz furfural, para reagir com o resorcinol no reagente Seliwanoff, podemos percebe que a coloração do tubo de frutose é vermelha escuro.
 
		TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO POR ÁCIDOS FORTES E METAIS PESADOS
RELATÓRIO:
1. Resumo sobre o tema abordado em aula.
 As proteínas são biomoléculas estruturais muito importantes. Elas têm funções catalíticas. Entre outros. Vamos fazer uma técnica para identificar essas proteínas tem compostos carbanímicos, aquelas estruturas químicas. Eles podem reagir, e podem precipitar com certas substâncias. A principal fonte de precipitação neste caso, e a proteína que é um ácido forte, e nesta aula foram usados 20% de ácido tricloroacético, mas pode ser usados o ácido sulfúrico ou outros também. Nós também podemos usar substâncias como metais pesados, como cobre, chumbo, mercúrio, etc. Nesta aula foram usados acetato de chumbo 10% para precipitação. E também foram usados 10% de ovalbumina como matéria-prima. A precipitação é instantânea.
Tubo de reação de ácido tricloroacético a 20%
Adicione 2 ml de ovalbumina a 10% ao tubo
Adicionar 1 ml de ácido tricloroacético e observar que a precipitação aparece imediatamente.
Formou-se um líquido leitoso branco, indicando precipitação e a formação de alguns
aglomerados de proteínas. Anteriormente, podíamos ver o concentrado da solução, que ficou turvoapós a precipitação, indicando que o ácido precipitou a proteína.
Tubo de reação de acetato de chumbo de metal pesado
Adicione 5 gotas de acetato de chumbo e observe.
Adicione 2 ml de ovalbumina a 10% ao tubo
 Descobrimos que houve outra precipitação. No entanto, conseguimos ganhar mais visibilidade e observar que há uma precipitação mais forte no tubo de ácido, porque o ácido forte é mais capaz de destruir ligações peptídicas de proteínas do que o chumbo. Observamos que substâncias brancas leitosas e mais concentrada no ácido do que nos metais pesados. Em qualquer caso, também temos essa visão sobre a solução inicial e as soluções precipitadas.
 Por meio dessa prática, pode-se perceber que além de modificar o ponto elétrico e o meio de carga iônica, todas as substâncias que temos nas proteínas são importantes para a precipitação. Certos tipos de elementos químicos podem ser separar e quebram as estruturas da proteína. Para fazer este processo de precipitação, também podemos usar ácidos e metais pesados ​​para a precipitação
2. Materiais utilizados.
 Equipamentos
 
 Becker 
 Pipeta 
 Pera de borracha 
 Regentes
 Acetato de chumbo 10%
 ovoalbumina 10%
 ácido tricloroacético 20%
3. Responda as Perguntas:
A) Comente os resultados obtidos no procedimento da precipitação da ovoalbumina com ácido forte e metal pesado 
 Formou-se um líquido leitoso branco, indicando precipitação e a formação de alguns aglomerados de proteínas. Anteriormente, podíamos ver o concentrado da solução, que ficou turvo após a precipitação, indicando que a proteína participou com o ácido. Descobrimos que há outra participação. No entanto, podemos ter mais visibilidade e perceber que há uma precipitação mais forte no tubo de ácido, porque ácidos fortes podem quebrar as ligações peptídicas das proteínas mais do que o chumbo. Temos uma substância branca leitosa no ácido do que nos metais pesados. Em qualquer caso, também temos essa visão sobre a solução inicial e as soluções Precipitadas.
B) Qual a fundamentação teórica que explica o processo de precipitação das proteínas com ácidos fortes e metais pesados?
 Por meio dessa abordagem, pode-se perceber que além de modificar os pontos elétricos, o meio a carga iônica vem do que temos na proteína, o que é importante para a precipitação consiste em certos tipos de elementos químicos que podem ser quebrados e destruídos as estruturas da proteína deste processo de precipitação, também podemos fazer com ácidos e metais pesados.
C) O que ocorreu com a ovoalbumina para que ela formasse um precipitado insolúvel neste experimento?
 Por meio dessa prática, pode-se perceber que além de modificar o ponto elétrico e o meio de carga iônica, todas as substâncias que temos nas proteínas são importantes para a precipitação. Certos tipos de elementos químicos podem ser separar e quebram as estruturas da proteína. Para fazer este processo de precipitação, também podemos usar ácidos e metais pesados ​​para a precipitação
 Formação de cátions de metais pesados, como Hg2 +, Pb2 +, Cu2 +, Fe2 +, Cd2 + e Zn2 + precipitação de proteína insolúvel, denominada de acordo com o elemento formador (Por exemplo: proteína de mercúrio, proteinato de chumbo, etc.). Desta precipitação é mais e forte quando o valor do pH é superior ao ponto isoelétrico (pl). Isso porque, maior que pl, a carga líquida da proteína é negativa (veja a determinação do ponto isoelétrico da caseína), o que facilita a interação com os cátions do sal.
4. Conclusão sobre a precipitação de proteínas por ácidos fortes e metais pesados. 
 Descobrimos que houve outra precipitação. No entanto, conseguimos ganhar mais 
visibilidade e observar que há uma precipitação mais forte no tubo de ácido, porque o ácido forte é mais capaz de destruir ligações peptídicas de proteínas do que o chumbo. Observamos que substâncias brancas leitosas e mais concentrada no ácido do que nos metais pesados. Em qualquer caso, também temos essa visão sobre a solução inicial e as soluções precipitadas.
 Por meio dessa prática, pode-se perceber que além de modificar o ponto elétrico e o meio de carga iônica, todas as substâncias que temos nas proteínas são importantes
para a precipitação. Certos tipos de elementos químicos podem ser separar e quebram as estruturas da proteína. Para fazer este processo de precipitação, também podemos usar ácidos e metais pesados ​​para a precipitação
			TEMA DE AULA: PRECIPITAÇÃO FRACIONADA POR SOLUÇÕES SALINAS CONCENTRADAS
RELATÓRIO:
1. Resumo sobre o tema abordado em aula.
 A proteína é uma molécula biológica muito importante. As proteínas são classificadas de acordo com seu ponto isoelétrico, e dependendo do ambiente em que se encontram, terão interações iônicas com determinados compostos, podendo-se alterar essa concentração de íons de acordo com a adição de sal. Com a adição desse sal, conseguimos mudar a concentração da proteína no meio ambiente, e conseguimos dissociar a proteína para precipitá-la. Este é o propósito da prática. Podemos obtê-lo em uma concentração em que várias proteínas são separadas. É amplamente utilizado em coluna de sílica e resina de separação de proteínas.
Tubo A
Concentração de solução de ovalbumina e solução salina
2 ml de solução de ovalbumina
Concentração de 2 ml de solução salina normal
Portanto, a resposta da observação é imediata.
Após a adição, notou-se a formação de compostos brancos leitosos, indicando precipitação de proteínas.
Tubo B
Solução de ovalbumina e concentração de sulfato de amônio e água
2 ml de solução de ovalbumina
Adicione água (sem falar na quantidade)
Adicione sulfato de amônio (sem mencionar a quantidade)
Observe, portanto, a reação é imediata
Não conseguimos perceber a formação desse precipitado. Redução de água,
interfere na questão iônicas carregadas.
 Esta abordagem prova a importância do ponto isoelétrico da proteína e
se for um meio, dependendo da carga iônica a que a proteína está submetida, pode ser separada pela concentração de sal, que proporcionará esse tipo de separação proteica, que pode passar pela coluna de resina, dependendo da coluna em que estiver é usado. Tem importantes utilizações clínicas e biológicas para outras funções. Você deseja separar uma proteína específica na pul a de uma proteína específica
2. Materiais utilizados.
 
 Equipamentos
 
 Becker 
 Pipeta 
 Pera de borracha 
 Regentes
 Água pra ser usadas em padrão negativo 
 Ovoalbumina 10%
 Sulfato de amônio concetrado 
3. Responda as Perguntas:
1. O que é “Salting out”, “Salting in” e camada de solvatação?
 Quando adicionamos sal neutro à solução, a força iônica aumentará (Aumenta a concentração de íons) do sistema. Então, quando adicionamos pequenos quantidade de sal na solução contendo proteína, derivada de dissociação do sal passa a interagir com as moléculas de proteínas, reduzindo a interação entre elas. Portanto, aumentamos a solubilidade das proteínas em meio aquoso. Este fenômeno é denominado " Salting -in".
 Em condições de alta força iônica devido à adição de uma grande quantidade de sal, teremos o efeito oposto. A água é reduzida, o que interfere nos problemas de carga de íons. Água com forte poder de dissolução começa a interagir com os dois espécie: proteínas e íons produzidos pela dissociação do sal. No entanto, as moléculas de água tendem a dissolver partículas menores (neste caso, íons). As moléculas de água envolvidas na interação com os íons "desistem" da estrutura da proteína. Como resultado, temos: maiores interações proteína-proteína, reduzindo a solubilidade em meio aquoso, levando à precipitação das proteínas. Esse fenômeno de insolubilidade proteica causado pelo aumento significativo da força iônica do meio é denominado "salting out".
 Este é um processo importante para a separação de proteínas, pois cada proteína requer diferentes concentrações de sal para a precipitação.
1. Explique o princípio Bioquímico da precipitação deproteínas por adição de soluções salinas.
 A proteína é uma molécula biológica muito importante. As proteínas são classificadas de acordo com seu ponto isoelétrico, e dependendo do ambiente em que se encontram, terão interações iônicas com determinados compostos, podendo-se alterar essa concentração de íons de acordo com a adição de sal. Com a adição desse sal, conseguimos mudar a concentração da proteína no meio ambiente, e conseguimos dissociar a proteína para precipitá-la. Este é o propósito da prática. Podemos obtê-lo em uma concentração em que várias proteínas são separadas. É amplamente utilizado em coluna de sílica e resina de separação de proteínas.
1. Comente os resultados observados da precipitação da proteína por sulfato de amônio na presença e ausência da água, correlacionando com a solubilidade da proteína.
 Não podemos encontrar este tipo de formação de precipitado e sulfato no tubo B amônio. A água é reduzida, o que interfere nos problemas de carga de íons. Água com forte poder de dissolução começa a interagir com os dois espécie: proteínas e íons produzidos pela dissociação do sal. No entanto, as moléculas de água tendem a dissolver partículas menores (neste caso, íons). As moléculas de água envolvidas na interação com os íons "desistem" da estrutura da proteína. Como resultado, temos: maiores interações proteína-proteína, reduzindo a solubilidade em meio aquoso, levando à precipitação das proteínas. Esse fenômeno de insolubilidade proteica causado pelo aumento significativo da força iônica do meio é denominado "salting out". No tubo A, podemos observar a formação de precipitação e um líquido leitoso branco.
4. Conclusão sobre a precipitação das proteínas por adição de sais neutros (soluções salinas concentradas)
 Esta abordagem prova a importância do ponto isoelétrico da proteína e se for um meio, dependendo da carga iônica a que a proteína está submetida, pode ser separada pela concentração de sal, que proporcionará esse tipo de separação proteica, que pode passar pela coluna de resina, dependendo da coluna em que estiver é usado. Tem importantes utilizações clínicas e biológicas para outras funções. Você deseja separar uma proteína específica na pul a de uma proteína específica
 A precipitação de proteínas com alta concentração de sal é um processo muito importante para separar misturas de proteínas complexas, porque a concentração de sal necessária para cada precipitação de proteínas é diferente
			TEMA DE AULA: REAÇÃO DE BENEDICT (IDENTIFICAÇÃO DE AÇÚCARES REDUTORES)
RELATÓRIO:
1. Resumo sobre o tema abordado em aula.
 Os açúcares redutores são alguns carboidratos cuja estrutura é o grupo hidroxila em um dos carbonos é c1. A hidroxila com a qual ela pode reagir vários são principalmente íons metálicos. A resposta é baseada nesta conexão, onde o grupo carbonila se combinará com um reagente denominado relativo de Benedict. Essa reatividade contém íons de cobre e, quando reage com esse grupo carbonila, forma um composto denominado óxido cuproso. O reagente tem uma cor azul muito forte e distinta. Esta reação positiva conectada entre o grupo carbonila do açúcar redutor e o íon cuproso do reagente forma um composto vermelho tijolo, que é uma cor bem distinta do reagente. A partir dessa reação, podemos determinar quais são os principais açúcares redutores. Nenhuma reação ocorrerá após a colocação do material imediatamente. Precisa de uma reação térmica, vamos usar um banho-maria para a reação
Tubo de glicose
Adicione 5 ml de reagente Benedict
Adicionar 5 ml de sacarose
Nada aconteceu reação. E preciso ser levado para o banho maria para observar se a reação de positividade ou não
 Mesmo depois de 5 minutos em banho-maria a uma temperatura de 70 graus, ainda há no entanto essa mudança não é uma resposta ao vermelho tijolo, mas essa mudança para o verde indica que os íons estão realmente reduzidos. Existe uma reação de cobre. Nesse caso, o ácido cuproso não se forma e o cobre foi reduzido ao máximo, mas podemos perceber a diferença entre a sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose é geralmente um agente redutor (monossacarídeo), enquanto a frutose e a sacarose não são agentes redutores.
 Conseguimos identificar esses principais açúcares redutores, como nossa glicose monomérica e sacarose. Essa abordagem é importante para a ocorrência de várias outras reações relacionadas à redução de carboidratos usados ​​em diversas reações na indústria e em outros campos.
Tubo da sacarose
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict
Adicionar 5 ml de sacarose
Homogeneizar
Nada aconteceu reação. E preciso ser levado para o banho maria para observar se a reação de positividade ou não
 Mesmo após 5 minutos em banho-maria à temperatura de 70 graus, não há redução ou reação entre os íons. Isso significa que a sacarose não é um carboidrato redutor, ou seja, não possui grupos hidroxila. Grupo carbonila que reage com íons de cúpricos.
Tubo da água
Adicionar 5 ml do reativo de Benedict
Adicionar 5 ml de água
Homogeneizar
Nada aconteceu reação. E preciso ser levado para o banho maria para observar se a reação de positividade ou não
 Mesmo após 5 minutos em banho-maria a uma temperatura de 70 graus, não houve reação. A cor no tubo vem do reagente de Benedict (azul). Não há mudança de cor.
2. Materiais utilizados.
 Equipamentos
 
 Banho maria com a temperatura aproximadamente 70 graus por 5 minutos 
 Becker 
 Pipeta 
 Pera de borracha 
 Regentes
 Água 
 Solução de sacarose 1%(dissacarídeo) 
 Glicose 1%(monossacarídeo) 
 Reativo de benedict 	
3. Responda as Perguntas:
1. Qual a composição do Reativo de Benedict?
 O reagente Benedict ((Também conhecido como Solução de Benedict ou Teste de Benedict) é um reagente químico azul desenvolvido pelo químico americano Stanley Rossit Benedict. Geralmente, é usado para detectar a presença de açúcares e açúcares redutores, incluindo glicose e galactose, lactose, maltose e manose. O reagente de Benedict é basicamente composto por uma solução de sulfato de cobre em meio alcalino (contendo muitos íons OH); pode ser preparado a partir de carbonato de sódio, citrato de sódio e sulfato de cúprico.
1. O que são açúcares redutores?
 Um açúcar redutor é qualquer açúcar que em uma solução tenha um grupo carbonilco sem aldeído (derivado da aldose). Seu poder redutor é devido à presença de grupos aldeído ou cetona livres. Cada monossacarídeo, Alguns dissacarídeos e oligossacarídeos. As cetonas precisam ser equilibradas dinamicamente e tornam-se aldeídos antes de agirem como açúcares redutores. Os açúcares mais comuns que consumimos, galactose, glicose e frutose, são os açúcares redutor.
1. Explique a fundamentação teórica do Teste de identificação de açúcares redutores com o Reativo de Benedict.
 Os açúcares redutores são alguns carboidratos cuja estrutura é o grupo hidroxila em um dos carbonos é c1. A hidroxila com a qual ela pode reagir vários são principalmente íons metálicos. A resposta é baseada nesta conexão, onde o grupo carbonil se combinará com um reagente denominado relativo de Benedict. Essa reatividade contém íons de cobre e, quando reage com esse grupo carbonila, forma um composto denominado óxido cuproso. O reagente tem uma cor azul muito forte e distinta. Esta reação positiva conectada entre o grupo carbonila do açúcar redutor e o íon cuproso do reagente forma um composto vermelho tijolo, que é uma cor bem distinta do reagente. A partir dessa reação, podemos determinar quais são os principais açúcares redutores. Nenhuma reação ocorrerá após a colocação do material imediatamente. Precisa de uma reação térmica, vamos usar um banho-maria para a reação
1. Comente os resultados observados no experimento relacionando com a identificação de açúcares redutores.
Tubo de glicose
 Mesmo depois de 5 minutos em banho-maria a uma temperatura de 70 graus, ainda há no entanto essa mudança não é uma resposta ao vermelho tijolo, mas essa mudança para o verdeindica que os íons estão realmente reduzidos. Existe uma reação de cobre. Nesse caso, o ácido cuproso não se forma e o cobre foi reduzido ao máximo, mas podemos perceber a diferença entre a sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose é geralmente um agente redutor (monossacarídeo), enquanto a frutose e a sacarose não são agentes redutores.
Conseguimos identificar esses principais açúcares redutores, como nossa glicose monomérica e sacarose. Essa abordagem é importante para a ocorrência de várias outras reações relacionadas à redução de carboidratos usados ​​em diversas reações na indústria e em outros campos.
Tubo de sacarose
Mesmo após 5 minutos em banho-maria à temperatura de 70 graus, não há redução ou reação entre os íons. Isso significa que a sacarose não é um carboidrato redutor, ou seja, não possui grupos hidroxila. Grupo carbonila que reage com íons de cúpricos.
Tubo de água
Mesmo após 5 minutos em banho-maria a uma temperatura de 70 graus, não houve reação. A cor no tubo vem do reagente de Benedict (azul). Não há mudança de cor.
1. Exemplifique algumas aplicações deste teste na área clínica. É um teste qualitativo ou quantitativo?
 O reagente de Benedict é geralmente usado em vez da solução de Fehling para detecção excesso de açúcar na urina e detectar possíveis diabetes. O teste pode ser feito em um tubo de ensaio, adicione 10 ml do reagente de Benedict a 100 ml de urina da manhã (concentração mais alta) e ferva a mistura com a ajuda de um bico de Bunsen. A cor original do reagente muda após a fervura: verde significa baixo teor de açúcar e laranja significa alto teor de açúcar.
 O teste é qualitativo, ou seja, serve apenas para verificar a presença de açúcares redutores para determinar sua quantidade. No entanto, pode ser usado como um teste quantitativo aproximado, porque verde significa apenas uma pequena quantidade de açúcar redutor, amarelo um pouco mais e vermelho, muito. Outro reagente denominado solução quantitativa de Benedict pode ser usada para determinar o conteúdo de açúcares redutores em uma amostra com muita precisão. É semelhante a um reagente comum, mas contém dois produtos químicos adicionais. Nesta solução, um precipitado branco e alguma perda de azulado inicial indicam um resultado positivo. A intensidade da cor indica o teor de açúcares redutores na amostra, que podem ser medidos com aparelho de calorímetro. Mesmo depois de 5 minutos em banho-maria a uma temperatura de 70 graus, ainda há no entanto essa mudança não é uma resposta ao vermelho tijolo, mas essa mudança para o verde indica que os íons estão realmente reduzidos. Existe uma reação de cobre. Nesse caso, o ácido cuproso não se forma e o cobre foi reduzido ao máximo, mas podemos perceber a diferença entre a sacarose e a glicose. Isso significa que a glicose é geralmente um agente redutor (monossacarídeo), enquanto a frutose e a sacarose não são agentes redutores.
4. Conclusão sobre a identificação de açúcares redutores utilizados o teste de Benedict.
 Conseguimos identificar esses principais açúcares redutores, como nossa glicose monomérica e sacarose. Essa abordagem é importante para a ocorrência de várias outras reações relacionadas à redução de carboidratos usados ​​em diversas reações na indústria e em outros campos.
Referencias de pesquisa 
https://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_proteinas/precipitacao_proteinas.htm
https://www.fciencias.com/2016/10/20/teste-seliwanoff-laboratorio-online
https://pt.wikipedia.org/wiki/A%C3%A7%C3%BAcar_redutor
http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/praticas_ch/benedict.htm