Ciclo da ureia e proteína

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Ciclo da Ureia
Célula hepatócito (fígado)
aminoácido é tóxico, e o ciclo da ureia serve para eliminar excesso de aminoácido do 
organismo
1-Aminoácido (dieta) e Alanina (Músculo) entram no citosol e convertem para 
glutamato (citosol- parte fluida do interior celular) que entra na mitocôndria 
hepática. 
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2- Glutamina traz o grupo amino de outros tecidos entra na mitocôndria e convertida 
a glutamato. 
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Alanina e Aas não consegue entrar na mitocôndria, é convertida em glutamato fora da 
célula.
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Dentro da mitocondria Glutamato e a glutamina irão virar amônia, e essa será convertida 
em uréia.
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Hiperamonemia- excesso de amônia no sangue
Glutamato deixa a amônia (neurotóxica) que com bicarbonato + ATP vira carbamoilfosfato
que entra no ciclo da ureia.
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citosol: onde ocorre as reações bioquímicas das células
O ciclo da ureia consiste em quatro passos.
1- Formação de citrulina a partir de ornitina e carbamoil-fosfato (entrada do 
primeiro grupo amina); a citrulina passa para o citosol.
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2 Produção de arginino--succinato a partir da citrulina (um intermediário citrulil-
AMP-entrada do segundo grupo amino). 
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3 Formação da arginina a partir do arginino-succinato; essa reação libera fumarato, 
que entra no ciclo do ácido cítrico.
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4 Formação de ureia a partir da arginina(esta reação também regenera a ornitina)○
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célula hepatócita
Lorena Araújo- 106P1-Ciclo da ureia e proteína
quarta-feira, 1 de setembro de 2021 08:32
Pergunta: intoxicação pela amônia quando não faz ureia? Afeta o encéfalo, destruição de 
neurônios
Aonde o fígado joga a ureia? Na corrente sanguínea, vai ser filtrado nos rins.○
Dietas com excesso ocorre sobrecarga dos rins. ○
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Proteína
As proteínas são macromoléculas compostas de uma sequência linear de até 21 α-
Laminoácidos diferentes, ligados por ligações peptídicas (amídicas)
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Molde no DNA
Estrutura primária - resíduos de aminoácidos○
Estrutura secundária- hélice ( folha beta) ○
Estrutura terciária - cadeia polipeptídica○
Estrutura quaternária - subunidades reunidas. Proteínas fibras (colágeno) e 
globulares (hemoglobina).
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As cadeias laterais dos aminoácidos determinam a carga, a polaridade e a 
hidrofobicidade das proteínas e participam das ligações cruzadas intra e intercadeias
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Dois resíduos de cisteína (tem enxofre) reagem entre si por meio de ligações dissulfeto
(ligações cruzadas covalentes)
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Interações hidrofóbicas, pontes dissulfeto (mais forte), pontes de hidrogênio e interações 
iônicas fazem a forma da proteína
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As proteínas multiméricas podem ser formadas pela associação de unidades 
monoméricas.
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Peptídios
Conjunto de aminoácidos de 2 até 99○
Dipeptídios 2 aas○
De 3 à 9 oligopeptídeos○
De 10 à 99 polipeptídios○
Mais de 100 é proteínas○
Peptídeos importantes:
Glutationa: glicina+ ácido glutâmico + cisteina. Tem ação antioxidante (reagem 
com radicais livres impedindo que as células morram)
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Bradicinina - 9 aminoácidos. Faz vaso dilatação, tá envolvido na resposta 
inflamatória
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Angiotensina II- vaso constritor (pressão arterial)
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Desnaturação proteica 
Altera a estrutura da proteína por agentes químicos (PH- mantida através dos 
tampões) ou físicos (temperatura).
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Não quebra as estruturas primárias○
A desnaturação resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas 
proteicas secundária e terciária, sem que haja hidrólise das ligações peptídicas.
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Os agentes desnaturantes incluem calor, ureia, solventes orgânicos, ácidos ou 
bases fortes, detergentes e íons de metais pesados, como chumbo.
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Ex: alisamento de cabelo. Quebra ligação dissulfeto○
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Classificação 
Proteínas simples: formada apenas por aminoácidos○
Proteínas conjugadas: aminoácido+ grupo prostético; quando sofrem hidrólise, 
liberam aminoácidos e um radical não peptídico. Esse radical é denominado de 
grupo prostético. 
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Proteínas derivadas: não são encontradas na natureza e são obtidas pela 
degradação, por meio da ação de ácidos, bases ou enzimas, de proteínas simples ou 
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conjugadas.
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FUNÇÕES 
Estrutural • Energética • Transporte • Tampão • Defesa • Hormonal • Enzimática ○
•Funcionam como catalisadores de reações químicas. •Atuam na defesa do 
organismo, uma vez que os anticorpos são proteínas.
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Atuam na comunicação celular. ○
•Garantem o transporte de substâncias, como é o caso da hemoglobina, que atua no 
transporte de oxigênio. •
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Atuam no movimento e contração de certas estruturas, como as proteínas 
responsáveis pela movimentação de cílios e flagelos.
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Promovem sustentação, como o colágeno, que atua na sustentação da pele.○
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Eletroforese
Técnica bioquímica que separa a proteína○
Para auxiliar no diagnóstico de mieloma múltiplo e de diversas outras doenças que 
afetam absorção, produção e perda de proteínas, como em doenças graves e na 
desnutrição.
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Proteínas plasmáticas
Classificadas em dois grupos:○
A albumina (fabricada no fígado) e as globulinas, que são heterogêneas 
(imunoglobinas produzidas pelos plasmócitos da medula óssea.)
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Doenças
Alzheimer: neurônios morrem devido ao acúmulo de proteínas B-amiloide
Aumento da proteínas TAU
Causa atrofia do hipocampo
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DOENÇA DA VACA LOUCA - PRÍONS -
causada por uma proteína
encefalopatias espongiformes transmissíveis (EET), incluindo a doença de 
Creutzfeldt-Jakob.•
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Nas EET, o agente infeccioso é uma versão alterada da proteína do príon 
normal, que age como “molde” por fazer a proteína normal assumir 
conformação patogênica.
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Anemia falciforme
alteração de DNA, e na cadeia beta o ácido glutâmico vira valina, 
transformando a hemoglobina alterar seu formato para uma foice, não 
conseguindo ser transportada com eficiência pelos capilares
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