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MEDICINA - BIOQUÍMICA Aminoácidos Classificação a) Quanto à necessidade dietética · Essenciais: o corpo não sintetiza (produz) · Não essenciais: o corpo sintetiza b) Quanto ao destino da cadeia carbônica · Glicogênicos: gera intermediários do ciclo dos carboidratos · Cetogênicos: a cadeia carbônica dá origem à acetil-CoA Síntese de aminoácidos não essenciais Ocorre a partir de intermediários do metabolismo 1) Síntese por transaminação Transferência do grupo amino para os α-cetoácidos 2) Síntese por amidação Ex.: glutamato que recebe um grupo amida e se transforma em glutamina 3) A partir de outros aminoácidos Ex.: Tirosina -> fenilalanina Ex.: Serina -> Glicina Degradação dos aminoácidos Duas fases: 1) Transaminação: transferência de grupo amina para os α-cetoácidos. Acontece em todas as células 2) Desaminação oxidativa: glutamato perde a amônia, sobrando uma cadeia carbônica. Acontece, preferencialmente, no fígado devido a enzima glutamato-desidrogenase e acontece dentro da mitocôndria. O destino da amônia é o CICLO DA UREIA. Ciclo da Ureia O ciclo da ureia é uma sequência de reações bioquímicas com o objetivo de produzir a ureia a partir da amônia. A amônia (NH3) é uma substância tóxica produzida a partir da síntese de proteínas, e deve ser eliminada do nosso corpo. Para isso, a amônia precisa ser convertida em ureia. Este processo irá ocorrer no fígado, sendo transportada pela corrente sanguínea, posteriormente captada nos rins e excretada pela urina. O início deste processo ocorre na mitocôndria e posteriormente é finalizado no citosol da mesma célula. Podemos ver a síntese de ureia como um processo em cinco reações. 1ª Reação: síntese do carbamoil-fosfato. Ocorre a união do grupo amônia com o bicarbonato, reação catalisada pela enzima carbamoil sintetase, com a utilização de duas moléculas de ATP, dando origem ao composto carbamoil-fosfato. 2ª Reação: carbamoil-fosfato mais ornitina formam a citrulina. Ainda na mitocôndria, ocorre a reação de união do grupo carbamoil-fosfato a uma molécula chamada de ornitina. Essa reação gera o composto chamado de citrulina catalisada pela enzima ornitina-transcarbamoilase. A citrulina que acabou de ser produzida é exportada para o citoplasma para dar continuidade ao ciclo. 3ª Reação: citrulina mais aspartato formam argino-succinato A citrulina ao chegar no citoplasma, é ligada ao aspartato, com ação da enzima arginino succinato sintetase, dando origem à molécula de arginino succinato, com a utilização de uma molécula de ATP. 4ª Reação: a quebra do argino-succinato forma arginina e fumarato. Nesta etapa ocorre a quebra da molécula de arginino-succinato, catalisada pela enzima arginino-succinato líase. Essa reação gera o aminoácido arginina, e libera uma molécula de fumarato. 5ª Reação: a quebra da arginina libera ureia e regenera ornitina A última etapa do ciclo da ureia consiste na quebra da arginina, catalisada pela enzima arginase, sendo convertida em ureia e liberando a molécula de ornitina, que torna a penetrar na mitocôndria para uma nova participação a começar da segunda etapa do ciclo. A ureia é transportada pela corrente sanguínea em direção aos rins, local que será filtrada e excretada juntamente com a urina. Passo Reagente Produto Catalisado por Localização 1 2ATP + HCO3-- + NH3 Carbamilfosfato + 2ADP + Pi Carbamoil fosfato sintetase (CFS1) mitocôndria 2 carbamoil fosfato + ornitina citrulina + Pi Ornitina transcarbamilase (OTC) mitocôndria 3 citrulina + aspartato + ATP argininosuccinato + AMP + |PPi Argininosuccinato sintetase (ASS) citosol 4 argininosuccinato Arginina + fumarato Arginosuccinato liase (ASL) citosol 5 Arginina + H2O ornitina + ureia Arginase 1 (ARG1) citosol Reações do ciclo da ureia. Simbologia do esquema de cores adotado: enzimas, coenzimas, nomes de substratos, moléculas inorgânicas, Aspartato e seu nitrogênio que irá para a ureia, NH4+ e seu nitrogênio que irá para a ureia, HCO3- e seu carbono que irá para a ureia Proteínas Definição: Proteínas são moléculas poliméricas nitrogenadas de elevado peso moléculas. Constituídas por aminoácidos. Esses aminoácidos são ligados por ligações peptídicas. Conjunto de aminoácidos forma uma proteína 20 aminoácidos diferentes para fazer as proteínas. O que diferencia uma proteína de outra é a sequência de aminoácidos. Estrutura: As proteínas apresentam níveis estruturais (primário, secundário, terciário e quaternário) 1) Primário: sequência de aminoácidos 2) Secundário: À medida que um aminoácido vai se ligando a outro, a proteína vai se dobrando. Essa conformação ficará com sua estrutura secundária em forma de alfa hélice ou em folha beta. Para isso, existem ligações de hidrogênio entre os aminoácidos. 3) Terciário: Estrutura tridimensional é a estrutura terciária muito importante para que a proteína exerce sua função. As condições anômalas, como pH e temperatura inadequadas, irão influencias diretamente na função da proteína. 4) Quaternária não acontece com toda proteína, só àquelas que são formadas pela união de duas ou mais cadeias polipeptídicas, como a hemoglobina. Classificação: a) Quanto à forma Fibrosa: filamentos Globosa: esféricos b) Quanto à composição Simples: só aminoácidos Conjugadas: aminoácidos + outros grupos não peptídicos
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