03 Aula 03 Proteínas em alimentos (1)

Prévia do material em texto

Proteínas em alimentos
Profa. Gláucia Freire 
Manaus, 2022
FACULDADE ESTÁCIO DO AMAZONAS
CURSO DE NUTRIÇÃO
COMPOSIÇÃO DOS ALIMENTOS 
Proteínas
Polímeros naturais - unidades básicas: aminoácidos. 
Contêm cerca de 16% de nitrogênio, podendo conter as vezes enxofre e, mais raramente, iodo, ferro, fósforo e outros metais
Diversas funções no organismo: 
componentes estruturais dos tecidos (colágeno, elastina, queratina etc.);
moléculas contráteis (miosina, actina e tubulina);
Transportadoras (hemoglobina, albumina, transferrina);
Moléculas sinalizadoras do sistema imune (anticorpos);
Hormônios (insulina, hormônio do crescimento).
Estrutura básica dos aminoácidos
Nas proteínas, quase todos esses grupos carboxila e amino estão combinados nas ligações peptídicas e, em geral, não estão disponíveis para reações químicas.
É a natureza das cadeias laterais que determina o papel do aminoácido na proteína.
Propriedades e as funções  dependem inteiramente da sequência inicial de aminoácidos que formam a sua estrutura.
Se apenas um aminoácido estiver incorreto na sequência, é provável que a proteína perca sua atividade biológica.
Classificação dos aminoácidos
Não essenciais: aqueles que nós humanos conseguimos sintetizar em nosso organismo;
Essenciais: aqueles que o nosso corpo não sintetiza e, portanto, sendo necessários à ingestão por meio da alimentação ou suplementação;
Condicionalmente essenciais: organismo deixa de produzir em certas patologias. 
Proteínas de alto valor biológico: aquelas que apresentam todos aminoácidos essenciais;
Proteínas de baixo valor biológico: aquelas que apresentam algum aminoácido limitante, ou seja, ausente ou em concentrações abaixo dos nossos requerimentos.
Classificação das proteínas 
• A união de até 10 aa : oligopeptídeo.
• Se superior a 10 aa: polipeptídeo.
• Se o n for superior a 50 aa: proteína.
O que diferencia as proteínas? 
Quantidade de aminoácidos do polipeptídeo;
Tipos de aminoácidos;
Sequência dos aminoácidos.
Estrutura das proteínas 
 Apresentam 4 níveis de organização.
A estrutura primária compreende a sequência básica de aminoácidos que formam as proteínas, em que os aminoácidos se ligam uns aos outros pela ligação peptídica.
Se a ordem dos aminoácidos mudar na ordem linear, a proteína será diferente. 
A estrutura secundária: arranjo espacial que ocorre entre as cadeias laterais dos aminoácidos em alguns segmentos da cadeia polipeptídica; arranjos resultantes de ligações pontes de hidrogênio.
Existem dois tipos principais de arranjos secundários α-hélice e β-folha (β-pregueada).
α-hélice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo mantidas por pontes de hidrogênio, formando uma mola ou hélice. 
	
β-folha ou β-pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrogênio entre os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente.
 
Um polipeptídeo pode conter as duas formas
Estrutura terciária
 É o arranjo tridimensional de átomos por meio de interações de regiões α-hélice e β-folha ou regiões sem estrutura definida;
 Consiste no empacotamento de várias regiões da estrutura secundária;
Ocorre entre os R;
Conformação ativa da proteína. 
Estruturas terciárias são estabilizadas por ligações fracas que estabilizam os dobramentos da estrutura terciária.
Tipos de ligações: 
Pontes de hidrogênio: estabelecida entre cadeias laterais de aa polares;
Interações hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais de aa apolares;
Ligações eletroestáticas ou iônicas: interações de grupos com cargas opostas;
Ligações dissulfeto: dois resíduos de cisteína podem interagir originando uma ligação –S-S-, característica da molécula de cistina (dipeptídeo da cisteína). As pontes dissulfeto são, aproximadamente, 10 vezes mais forte que as acima. 
Estrutura quaternária
 Presente quando há mais de uma cadeia polipeptídica;
Ocorre entre diferentes cadeias e não numa mesma cadeia;
 Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas para formar uma proteína funcional. 
 Hemoglobina: 4 cadeias polipeptídicas. 
Classificação das proteínas
Simples: homoproteínas – constitutídas exclusivamente por aminoácidos.
Conjugadas: heteroproteínas – constituídas por aminoácidos mais outro componente não protéico (fosfoproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas). 
Forma das proteínas
Globulares: proteínas com formato final esférico e com alta solubilidade em água. Ex: albuminas e globulinas. 
Fibrosas: contém quantidades maiores de estrutura secundária regular;
Apresenta forma de um cilindro longo;
Baixa solubilidade em água;
Função estrutural.
Ex: queratina. 
Recomendações e fontes alimentares
 Todas as proteínas biologicamente produzidas podem ser usadas como proteínas alimentares. 
São proteínas alimentares aquelas que apresentam fácil digestão, são atóxicas, adequadas do ponto de vista nutricional, funcionalmente utilizáveis em produtos alimentícios, disponíveis em abundância e cultiváveis por agricultura sustentável. 
As proteínas de origem animal são as consideradas completas e utilizadas como referência em termos de composição de aminoácidos.
	 todos os aminoácidos essenciais
Alimentos de origem vegetal também são fontes de proteínas, em especial os 
cereais e as leguminosas. 
Leguminosas: 10 a 30% de PTN; limitantes: metionina e cisteína
Cereais: 6 a 15% de PTN; limitante: lisina 
Dieta equilibrada – alimentos podem se complementar em termos de aminoácidos essenciais. 
Mistura de arroz e feijão  complementariedade de proteínas vegetais  formação de uma proteína com todos os aminoácidos essenciais e, portanto, equivalente à proteína de origem animal.
Recomendação na dieta
OMS: 0,8 g/kg/dia (adulto)
Praticantes de atividade física: 1,4 g/kg/dia
Considerando o gasto energético e valor energético total (VET) para cada indivíduo, recomenda-se a ingestão de 10% a 15% do VET em proteínas.
Desnaturação das proteínas
Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente as proteínas;
Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo somente a estrutura primária. 
FATORES:
Temperatura.
 pH.
Ação de solventes orgânicos.
Agentes oxidantes e redutores.
Agitação intensa.
 Ao pingar gotas de limão no leite:
o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho.
 Ao cozinhar um ovo:
o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e água.
A desnaturação também atinge enzimas, que realizam funções vitais no corpo!
FEBRE: 1ª preocupação é baixar a febre, depois descobrir a causa.
Consequências da desnaturação:
Diminuição de solubilidade.
Perda da atividade biológica.
Alterações na viscosidade e coeficiente de sedimentação.
Funções das proteínas
Desnutrição: marasmo x kwashiorkor 
 
https://www.romulopassos.com.br/materiais/baixar/OWM3MTkzZjc3NjA2NWE1OTMwZGVmMWYzMjY1NGMwZDg2NmNjYzkxNjYzZTFhZThiYWZkMjY0OWMxMjFkZjdiOZtSlpV2mgOx-KrCO-BK31YLcoxECVQBtw6dUZQoDEaN/0
Kwashiorkor: doença que pode ser enquadrada no grupo das síndromes de má nutrição. A sua origem deve-se a uma dieta desequilibrada, pobre em proteínas, muito embora possa existir uma ingestão diária suficiente de calorias, provenientes de outras fontes alimentares, como, por exemplo, os carboidratos.” Apresentando vários sintomas, tais como (anemia, edema, despigmentação da pele, etc.)
Marasmo: as principais características são a ingestão inadequada de alimentos, sobretudo, de energia insuficiente para cobrir as necessidades metabólicas e de crescimento normal. 
 
https://www.romulopassos.com.br/materiais/baixar/OWM3MTkzZjc3NjA2NWE1OTMwZGVmMWYzMjY1NGMwZDg2NmNjYzkxNjYzZTFhZThiYWZkMjY0OWMxMjFkZjdiOZtSlpV2mgOx-KrCO-BK31YLcoxECVQBtw6dUZQoDEaN/0