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Profa. Dra. Enny Silva
UNIDADE I
Bioquímica Estrutural
 A água é de fundamental importância 
para a sobrevivência dos seres vivos 
e nos seres humanos constitui, 
aproximadamente, de 60 a 70% da 
massa corporal, como mostra a figura 
a seguir. 
Conceitos básicos sobre água
Fonte: Adaptada do livro-texto.
Ligações de 
hidrogênio
 
 
 H2O + H2O H3O3+ + OH- 
 ou 
 H2O H+ + OH- 
Ionização da molécula de água Sistema-tampão
CO2 (aq) + H2O(l) ↔ H2CO3(aq) ↔ H+(aq) + HCO3-(aq) 
Bicarbonato/Gás carbônico 
Hemoglobina/Oxihemoglobina 
Proteínas ácidas/Proteínas básicas 
Fosfato monoácido/Fosfato diácido 
Fonte: Adaptada do livro-texto.
C
 Sangue arterial
Gasometria
Fonte: Adaptada do livro-texto.
 Acidose metabólica – pH?
– por quê? (causa)
 Alcalose metabólica – pH?
– por quê? (causa)
Acidose e alcalose respiratória e metabólica
 Acidose respiratória – pH?
– por quê? (causa)
 Alcalose respiratória – pH?
– por quê? (causa)
Acidose e alcalose respiratória e metabólica
O organismo utiliza mecanismos para controlar o equilíbrio ácido-básico do sangue. Em 
primeiro lugar, o excesso de ácido é excretado pelos rins e, em segundo lugar, o corpo usa 
soluções-tampão no sangue para amortecer as alterações bruscas do pH do sangue. O tampão 
mais importante do sangue utiliza ácido carbônico-bicarbonato. Caso não seja possível a 
atuação dos sistemas tampão sanguíneos, uma pessoa pode desenvolver acidose ou alcalose. 
Caso uma pessoa apresente doenças pulmonares como a asma ou enfisema e comece com os 
sintomas de dor de cabeça ou sonolência, podendo evoluir para estupor e coma, podemos 
sugerir que o diagnóstico pode ser:
a) Acidose respiratória. 
b) Acidose metabólica. 
c) Alcalose respiratória. 
Interatividade
Fonte: Adaptada do livro-texto.
d) Alcalose metabólica. 
e) Apoptose.
Desvios do pH
6,85 7,95
7,35 7,45
ACIDOSE ALCALOSE
MORTE CELULAR
O organismo utiliza mecanismos para controlar o equilíbrio ácido-básico do sangue. Em 
primeiro lugar, o excesso de ácido é excretado pelos rins e, em segundo lugar, o corpo usa 
soluções-tampão no sangue para amortecer as alterações bruscas do pH do sangue. O tampão 
mais importante do sangue utiliza ácido carbônico-bicarbonato. Caso não seja possível a 
atuação dos sistemas tampão sanguíneos, uma pessoa pode desenvolver acidose ou alcalose. 
Caso uma pessoa apresente doenças pulmonares como a asma ou enfisema e comece com os 
sintomas de dor de cabeça ou sonolência, podendo evoluir para estupor e coma, podemos 
sugerir que o diagnóstico pode ser:
a) Acidose respiratória.
b) Acidose metabólica. 
c) Alcalose respiratória.
Resposta
Fonte: Adaptada do livro-texto.
d) Alcalose metabólica. 
e) Apoptose.
Desvios do pH
6,85 7,95
7,35 7,45
ACIDOSE ALCALOSE
MORTE CELULAR
 Funções das proteínas
 Enzimas Hormônios
 Estrutural Defesa
 Coagulação Transporte
 Armazenamento Toxina
 Movimento Citocina
 Moléculas sinalizadoras
 Receptores
Aminoácidos e proteínas
Aminoácidos
Fonte: 
Adaptada do 
livro-texto.
1. Quanto ao R; 
2. Quanto ao destino da cadeia carbônica;
3. Necessidade na dieta (essenciais, não essenciais e condicionalmente indispensáveis).
 Essenciais – arginina, fenilalanina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina, 
triptofano e valina.
 Não essenciais (produzidos pelos animais): alanina, 
asparagina, ácido aspártico (caso esteja ionizado, 
o aspartato), cisteína, ácido glutâmico (caso esteja ionizado, 
o glutamato), glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.
Classificação dos aminoácidos
pH
Titulação dos aminoácidos
Gotas de NaOH adicionadasGotas de HCl adicionadas 
Fonte: Adaptada do livro-texto.
Outras funções dos aminoácidos
Fonte: Adaptada do livro-texto.
TIROSINA L-DOPA DOPAMINA NORADRENALINA
A: TIROSINA HIDROXILASE; B: DOPA DESCARBOXILASE; C: 
DOPAMINA BETA-HIDROXILASE
Fenilalanina
Tirosina
Fenilalanina 
hidroxilase
Outras funções dos aminoácidos
 Fenilalanina 
 Fenilalanina hidroxilase 
 Tirosina 
 
L-Dopa 
 
Dopamina 
 
Noradrenalina 
 
Adrenalina 
Fonte: Adaptada do livro-texto.
Histidina Histamina
N NH2
CO2
CO2H
N
NH2
N
H H
N
Triptofano Serotonina
A curva da imagem ao lado representa a titulação de um aminoácido. Baseado na figura, a única 
alternativa que mais se aproxima da resposta correta seria: 
a) É um aminoácido essencial do tipo apolar. 
b) Pode ser o aminoácido lisina (polar positivo).
c) Pode ser o aminoácido ácido glutâmico (polar negativo). 
d) Ocorre desnaturação do aminoácido em pH ácido
e básico.
e) Pode ser um aminoácido com 2 radicais carboxila
em sua fórmula estrutural.
Interatividade
Fonte: Adaptada do livro-texto.
pH
13
7
0
0 0,5 1 1.5 2
OH- (equivalentes)
A curva da imagem ao lado representa a titulação de um aminoácido. Baseado na figura, a única 
alternativa que mais se aproxima da resposta correta seria: 
a) É um aminoácido essencial do tipo apolar. 
b) Pode ser o aminoácido lisina (polar positivo).
c) Pode ser o aminoácido ácido glutâmico (polar negativo). 
d) Ocorre desnaturação do aminoácido em pH ácido
e básico.
e) Pode ser um aminoácido com 2 radicais carboxila
em sua fórmula estrutural.
Resposta
Fonte: Adaptada do livro-texto.
pH
13
7
0
0 0,5 1 1.5 2
OH- (equivalentes)
 Níveis estruturais das proteínas: Primária
Proteínas
Fonte: Adaptada do livro-texto.
Ligação peptídica 
(ligação amídica) Dipeptídeo ou 
dipéptido
PROTEÍNADNA
Replicação
TraduçãoTranscrição
Transcrição 
reversa
 Níveis estruturais das proteínas: Secundária
Proteínas
Colágeno – hélice tripla: OH-prolina e OH lisina + vit. C
Príon (proteinaceous infection particle) –
proteína príon celular normal (PrPc), rica em estrutura 
α-helicoidal e a proteína patológica defeituosa (PrPSc), 
na qual prevalecem folhas-β. 
Fonte: Adaptada do livro-texto.
 Níveis estruturais 
das proteínas: 
Terciária
Proteínas
Fonte: Adaptada do livro-texto.
Ligação iônica
Ponte 
dissulfeto
Força de 
London
d
a
b
c
Ponte de hidrogênio
 Níveis estruturais das proteínas: Quaternária
Proteínas
Fonte: Adaptada do livro-texto.
Estrutura primária
Estrutura secundária
Estrutura terciária
1. Quanto ao número de aminoácidos: oligopeptídeos e polipeptídeos.
2. Quanto à composição: simples e compostas ou conjugadas. 
3. Quanto à forma: fibrosas e globulares. 
Classificação das proteínas
Tamanho molecular 
 (diálise e filtração molecular)
Solubilidade
 (“salting out”)
Carga
 (cromatografia de troca iônica e eletroforese)
Separação das proteínas
A figura abaixo mostra um exemplo de processo de separação de proteínas chamado de 
eletroforese. A utilização de eletroforese na rotina laboratorial tem sido importante para 
determinar hemoglobinopatias e talassemias (como na figura), e auxilia no diagnóstico de 
outras doenças específicas, por exemplo: mieloma múltiplo, Aids, hepatite, além de biologia 
molecular e enzimopatias. Não se leva em consideração neste tipo de separação: 
a) Tamanho. 
b) Carga. 
c) Solubilidade. 
Interatividade
Fonte: Adaptada do livro-texto
d) Carga e tamanho. 
e) Mais de uma alternativa é correta.
1 2 3 4 5
A
F
S
A2
A figura abaixo mostra um exemplo de processo de separação de proteínas chamado de 
eletroforese. A utilização de eletroforese na rotina laboratorial tem sido importante para 
determinar hemoglobinopatias e talassemias (como na figura), e auxilia no diagnóstico de 
outras doenças específicas, por exemplo:mieloma múltiplo, Aids, hepatite, além de biologia 
molecular e enzimopatias. Não se leva em consideração neste tipo de separação: 
a) Tamanho. 
b) Carga. 
c) Solubilidade. 
Resposta
Fonte: Adaptada do livro-texto
d) Carga e tamanho. 
e) Mais de uma alternativa é correta.
1 2 3 4 5
A
F
S
A2
Enzimas
Fonte: Adaptada do livro-texto.
Molécula de substrato 
liga-se ao sítio ativo
Reação ocorre e 
moléculas produzidas 
são liberadas
E
n
e
rg
ia
 l
iv
re
Reação Não Catalisada Reação Catalisada
Caminho da reaçãoCaminho da reação
Barreira 
de energia
Barreira 
de energia
Energia
Sem enzima
Coordenada de reação
Fatores que influenciam na atividade das enzimas: T, pH, [E], [S]
Temperatura
pH
Concentração de Enzima Concentração de substrato
Fonte: Adaptada do Livro-texto
Isoenzimas
Fonte: Adaptada do Livro-texto
Creatina 
fosfato
Creatina Creatinina
Gráfico de Michaelis Menten e Lineweaver Burke
Fonte: Adaptada do Livro-texto
1
v
1
V máx.
V máx.
V máx.
2
1
Km
1
[S]
V
KM [S]
Fonte: Adaptada do Livro-texto
Inibidor competitivo
Inibidor não competitivo
Velocidade
Substrato
Enzima normal
Sem inibidor Sem inibidor
 As enzimas são substâncias orgânicas de natureza proteica, cuja presença é fundamental 
para o acontecimento das reações químicas, possibilitando o metabolismo dos seres vivos. 
A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como 
na indústria farmacêutica ou na alimentar. Em sistemas vivos, a maioria das reações 
bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reações em que o produto 
de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam 
diferentes passos de vias metabólicas, de forma a não interromper o fluxo nessas vias. Cada 
enzima pode sofrer regulação de sua atividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo 
interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere. Assinale a 
alternativa correta que corresponde às enzimas: 
a) Podem ser dosadas em laboratório e diagnosticar patologias 
pela sua concentração. 
b) Elevam a energia de ativação das reações bioquímicas, 
aumentando sua velocidade. 
c) Se congeladas serão desnaturadas. 
d) Sempre estão em estrutura quaternária. 
e) Modificam a entalpia das reações, tornando-as mais rápidas. 
Interatividade
 As enzimas são substâncias orgânicas de natureza proteica, cuja presença é fundamental 
para o acontecimento das reações químicas, possibilitando o metabolismo dos seres vivos. 
A capacidade catalítica das enzimas torna-as adequadas para aplicações industriais, como 
na indústria farmacêutica ou na alimentar. Em sistemas vivos, a maioria das reações 
bioquímicas dá-se em vias metabólicas, que são sequências de reações em que o produto 
de uma reação é utilizado como reagente na reação seguinte. Diferentes enzimas catalisam 
diferentes passos de vias metabólicas, de forma a não interromper o fluxo nessas vias. Cada 
enzima pode sofrer regulação de sua atividade, aumentando-a, diminuindo-a ou mesmo 
interrompendo-a, de modo a modular o fluxo da via metabólica em que se insere. Assinale a 
alternativa correta que corresponde às enzimas: 
a) Podem ser dosadas em laboratório e diagnosticar patologias 
pela sua concentração. 
b) Elevam a energia de ativação das reações bioquímicas, 
aumentando sua velocidade. 
c) Se congeladas serão desnaturadas. 
d) Sempre estão em estrutura quaternária. 
e) Modificam a entalpia das reações, tornando-as mais rápidas. 
Resposta
ATÉ A PRÓXIMA!

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