Resumo Proteínas e Enzimas - Bioquímica

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Proteínas e Enzimas 
Proteínas – Principais Características 
 Polímeros de aminoácidos. 
 Os aminoácidos liberam água 
quando unidos. 
 Controlam praticamente todos os 
processos que ocorrem em uma 
célula. 
 São as macromoléculas mais 
abundantes. 
 São instrumentos moleculares pelos 
quais a informação genética é 
expressa. 
 São construídas a partir do mesmo 
conjunto de 20 aminoácidos 
organizados de maneiras diferentes. 
 Podem ser degradadas. 
Aminoácidos: 
 Possuem uma cadeia lateral com 
propriedades químicas 
características. 
 Ligam-se de modo covalente em 
uma sequência linear para formar as 
proteínas. 
 Forma de abreviação: 
 Três primeiras letras do nome 
do aminoácido. 
 Símbolos de uma letra. 
Estruturas comuns dos aminoácidos: 
 Todos os 20 tipos comuns de 
aminoácidos são -aminoácidos. 
 Eles têm um grupo carboxila e um 
grupo amino ligados ao mesmo 
átomo de carbono (). 
 Diferem uns dos outros em suas 
cadeias laterais ou grupos R. 
 Variam em estrutura, tamanho 
e carga elétrica. 
 Influenciam a solubilidade dos 
aminoácidos em água. 
 O carbono  está ligado a quatro 
grupos diferentes (exceto para a 
glicina). Portanto é um centro quiral. 
 Um grupo carboxila. 
 Um grupo amino. 
 Um grupo R. 
 Um átomo de hidrogênio. 
 Os quatro grupos diferentes podem 
ocupar dois arranjos espaciais 
únicos, portanto os aminoácidos têm 
dois estereoisômeros possíveis. São 
imagens especulares 
 As duas formas representam uma 
classe de estereoisômeros 
denominada enantiômeros. 
 Toda molécula com um centro quiral 
é opticamente ativa, giram o plano 
da luz polarizada. 
Sistema D, L: nomenclatura para 
especificar a configuração absoluta. 
Com base na configuração absoluta 
do açúcar de três carbonos 
gliceraldeído: 
 Para todos os compostos quirais, os 
estereoisômeros com configuração 
relacionada à do L-gliceraldeído são 
designados L. 
 Os resíduos de aminoácidos 
em proteínas são 
estereoisômeros L. 
 Os estereoisômeros relacionados ao 
D-gliceraldeído foram designados D. 
 Os resíduos de D-aminoácidos 
foram encontrados em 
apenas alguns peptídeos. 
Classificação pelo grupo R: 
 São classificados em cinco classes 
principais com base nas 
propriedades dos seus grupos R. 
 Propriedades: 
 Polaridade. 
 Alguns aminoácidos não se 
encaixam perfeitamente em 
qualquer grupo. 
 Glicina. 
 Histidina. 
 Cisteína. 
 Grupos: 
 Apolares, alifáticos: são 
apolares e hidrofóbicos. As 
paredes laterais tendem a se 
 
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agrupar no interior de 
proteínas, estabilizando a 
estrutura proteica por meio de 
interações hidrofóbicas. 
 Aromáticos: cadeias laterais 
aromáticas, relativamente 
apolares. 
 Polares, não carregados: 
solúveis em água. 
 Carregados positivamente ou 
negativamente: são mais 
hidrofílicos. 
 Carregados negativamente 
(ácidos). 
Aminoácidos podem agir como 
ácidos e bases: 
 Quando um aminoácido sem um 
grupo R ionizável é dissolvido em 
água em pH neutro, ele permanece 
na solução como um íon bipolar 
(zwitteríon), que pode agir como 
ácido ou base. 
 Substâncias com essa natureza 
dupla são anfotéricas, chamadas de 
anfólitos. 
Peptídeos e Proteínas – cadeias de 
aminoácidos. 
 Ligação peptídica: 
 Ligação covalente amida 
substituída entre aminoácidos. 
 Formada por desidratação do 
grupo -carboxila de um 
aminoácido e do grupo -
amino do outro. 
 Quando alguns aminoácidos se 
ligam desse modo, a estrutura é 
chamada de oligopeptídeo. 
Quando muitos aminoácidos se 
ligam, o produto é chamado de 
polipeptídeo. 
 Podem ser diferenciados por seus 
comportamentos de ionização. 
 Peptídeos e polipeptídeos 
biologicamente ativos ocorrem em 
uma ampla variação de tamanhos e 
composições. 
 Algumas proteínas contêm outros 
grupos químicos além dos 
aminoácidos. 
 Proteínas podem ser separadas e 
purificadas. 
 Por eletroforese. 
 Proteínas não separadas podem ser 
quantificadas. 
 A função de uma proteína depende 
de sua sequência de aminoácidos. 
 A sequência de aminoácidos de 
milhões de proteínas foi 
determinada. 
 Pequenos peptídeos e proteínas 
podem ser sintetizados 
quimicamente. 
 As sequências de aminoácidos 
fornecem importantes informações 
bioquímicas. 
Estrutura de proteínas: 
 Estrutura primária: 
 Descrição de todas as 
ligações covalentes ligando 
resíduos de aminoácidos em 
uma cadeia polipeptídica. 
 O elemento mais importante é 
a sequência de resíduos de 
aminoácido. 
 Estrutura secundária: 
 Arranjos estáveis de resíduos 
de aminoácidos dando 
origem a padrões estruturais 
recorrentes. 
 Estrutura terciária: 
 Descreve todos os aspectos 
do enovelamento 
tridimensional de um 
polipeptídeo. 
 Estrutura quaternária: 
 Quando uma proteína tem 
duas ou mais subunidades 
polipeptídicas. 
Enzimas: 
 Proteínas especializadas que 
aceleram as reações. 
 
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 São as mais variadas e 
especializadas entre os produtos dos 
aminoácidos. 
 São catalisadoras de quase todas as 
reações celulares. 
Características das Enzimas: 
 Eficiência catalítica. 
 Especificidade do substrato. 
 Funcionam em soluções aquosas. 
 Atuam em condições fisiológicas de 
temperatura e pH. 
 Estrutura inalterada ao final da 
reação. 
 Não alteram o equilíbrio químico das 
reações, apenas o aceleram. 
 Atuam em quantidades mínimas (E < 
S). 
 Diminuem a energia de ativação. 
Nomenclatura e Classificação. 
 Adição do sufixo “ase” ao nome do 
substrato à palavra ou frase que 
descreve sua atividade. 
 Nome originado na sua fonte ou por 
escolha do descobridor. 
 Comissão internacional/Número 
classificatório de 4 dígitos, 
identificado a reação. 
1º Classe que a enzima pertence 
2º Tipo de ligação que a enzima atua 
3º Subclassificação do tipo de 
ligação 
4º Número de série. 
 
Exemplo: Hexoquinase. 
ATP + D-glicose  ADP + D=glicose-6-P 
 Nome formal  ATP: 
glicosefosfotransferase. 
 Nome trivial: Hexoquinase. 
 Nome sistemático  2.7.1.1 
 1º - transferase (Classe 2) 
 2º - fosfotrasnferase (subclasse 
7). 
 3º - fosfotransferases  grupo 
hidroxila como receptor. 
 4º - D-glicose receptor do 
grupo fosfato. 
Como as enzimas funcionam? 
Reação enzimática: 
 Complexo enzima-substrato (e-s). 
 Componentes: 
 Enzima. 
 Substrato. 
 Co-fator/Coenzima. 
 Enzima+Substrato  ES  EP  E+P. 
 
Classe 
nº 
Nome da 
Classe 
Tipo de reação 
catalisada 
1 Oxidorredutases Transferência de 
elétrons 
2º Transferases Reações de 
transferência de 
grupos 
3º Hidrolases Reações de 
hidrólise 
4º Liases Clivagem, 
rompimento de 
ligações duplas ou 
anéis, ou adição 
de grupos a 
ligações duplas 
5º Isomerases Transferência de 
grupos dentro de 
uma mesma 
molécula 
produzindo formas 
isoméricas 
6º Ligases Formação de 
ligações por 
reações de 
condensação 
aplicadas à 
hidrólise de ATP ou 
cofatores similares 
 
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Estrutura Enzimática: 
Proteínas: 
 Conjugadas: 
 Cofator + apoenzima. 
 Holoenzima. 
 Simples: 
 Apoenzimas. 
Ribozimas: 
 RNAs. 
Íons inorgânicos que servem de cofatores 
para enzimas: 
Íons Enzimas 
Cu2+ Citocromo-oxidase 
Fe2+ ou Fe3+ Citocromo-oxidase, catalase, 
peroxidase. 
K+ Piruvato-cinase 
Mg2+ Hexocinase, glicose-6-fosfatase, 
piruvato-cinase. 
Mn2+ Arginase, ribonuclaeotídeo-
redutase. 
Mo Dinitrogenase. 
Ni2+ Urease 
Zn2+ Anidrase carbônica, álcool-
desidrogenase, carboxipeptidases 
A e B. 
 
Coenzimas: 
Coenzima Exemplo de 
grupo químico 
transferido 
Precursor 
presente na 
dieta de 
mamíferos 
Biocina CO2 Biotina 
Coenzima A Grupos acil Ácido 
pantotênico e 
outros 
compostos 
5-
Desoxiadenosil
cobalamina 
(coenzima 
B12) 
Átomos de H e 
gruposalquil 
Vitamina B12 
Flavina-
aldenina-
dinucleotídeo 
Elétrons Riboflavina 
(vitamina B2) 
Lipoato Elétrons e grupo 
acil 
Não é 
necessário na 
dieta 
Nicotinamidaa
deninadinucle
otídeo 
Íon híbrido (H) Ácido nicotínico 
(niacina) 
Piridoxal-
fosfato 
Grupos amino Piridoxina 
(vitamina b6) 
Tetra-hiofolato Grupos de um 
carbono 
Folato 
Tiamina-
pirofosfato 
Aldeídos Tiamina 
(vitamina B1) 
 
Aumentando a velocidade das 
reações: 
 Para reagir, as moléculas em 
solução, devem colidir com uma 
orientação apropriada e na colisão 
devem adquirir uma quantidade de 
energia para atingir um estado 
reativo. 
 Moléculas, para reagirem necessitam 
serem elevadas a um determinado 
nível de energia, denominado 
ENERGIA de ATIVAÇÃO. 
 Para se superar a energia de 
ativação de uma reação, passa-se 
pela formação de um estado 
intermediário chamado "Estado de 
Transição”. 
 As enzimas aceleram a velocidade 
de uma reação química por diminuir 
sua energia de ativação, sem alterar 
a termodinâmica da reação. 
Como isso é feito? 
 Interação entre enzima e substrato: 
 Emil Fischer (1894): Modelo 
chave-fechadura. 
1. Enzimas eram 
complementares ao 
tamanho, forma e 
natureza química do 
substrato. 
 Daniel Koshland (1958): 
Modelo do ajuste induzido. 
1. Enzimas 
complementares ao 
estado de transição e 
substrato. 
Especificidade e Catálise: Muito do 
poder catalítico das enzimas provém 
basicamente da energia livre liberada na 
formação de muitas ligações fracas e 
interações entre a enzima e seu substrato. 
Essa energia de ligação contribui tanto 
para a especificidade como também para 
a catálise. 
 
 
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Especificidade: 
 é a habilidade da enzima de 
discriminar entre dois substratos 
competidores. 
 As enzimas podem interagir com um 
ou mais substratos específicos, 
catalisando somente um tipo de 
reação. 
 Classes das Hidrolases (um tipo de 
enzima): 
 Proteases: 
1. Pepsina: Proteínas -> 
aminoácidos (aa). 
2. Tripsina: Hidrolisa 
ligações peptídicas aa 
–Arg ou Lys-. 
3. Quimiotripsina: Hidrolina 
ligações peptídicas 
entre AA e Trp, Tyr, Phe, 
Met ou Leu. 
4. Elastase: Hidrolisa 
ligações peptídicas 
entre AA e Ala, Gly ou 
Ser. 
 Lipases. 
 Glicosidades. 
Sítio Ativo: 
 Posicionamento. 
 Catalítico. 
 Características: 
 Fendas ou sulcos. 
 Pequena porção. 
 Especificidade. 
 Ligações fracas. 
Cinética enzimática: 
 Fatores que influenciam a 
velocidade da reação: 
 pH. 
 Temperatura. 
 Concentração do substrato 
(s). 
 Concentração da enzima (E). 
 
Km de algumas enzimas e seus substratos. 
Enzima Substrato Km(m
M) 
Hexocinase 
(cérebro 
ATP 
D-Glicose 
D-Frutose 
0,4 
0,05 
1,5 
Anidrase 
carbônica 
HCO3- 26 
Quimotripsina Glicitirosilglicina 
N-benzoiltirosinamida 
108 
2,5 
Β-
Galactosidade 
D-Lactose 4,0 
Treonina-
desidratase 
L-Treonina 5,0 
 
Inibição enzimática: 
 Inibidor Reversível: 
 Competitivo. 
 Não competitivo 
(incompetitivo). 
 Não competitivo misto. 
 Irreversível 
Enzimas reguladoras: 
 As enzimas costumam atuar em 
sequência com outras enzimas. 
 Esses processos sequenciais precisam 
ser regulados. 
 Existem algumas enzimas que tem 
função reguladora dessas reações 
(alostéricas).