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Proteinas

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pele. São 2 longas α-hélice que se conectam e vão de enrolando e podem interagir com outras (protofilamento)- 
conexão entre protofilamentos vai formando protofibrilas 
 Tem frequente formação de pontes dissulfeto (ligação covalente de cisteínas) entre cadeias laterais de cisteínas, o 
padrão dessas pontes deterina grau de ondulação do cabelo, lã. 
 Cabelo liso- ligações cisteínas alinhadas; alisar: desfaz pontes dissulfeto por agentes redutores; cachear- refaz novas 
posições por tratamento com agentes oxidantes 
 Colágeno- proteína fibrosa, pobre em aminoácidos. Cadeias polipeptícas tem conformação helicoidal (forma α-hélice 
que se ligam). O aumento da inelasticidade do tecido conjuntivo a medida que envelhece resulta na acumulação de 
ligações covalentes cruzadas nas fibrilas de colágeno 
 Proteínas globulares: enzimas, proteínas transportadoras, proteínas motoras, proteínas regulatórias, imunoglobinas. Em 
uma proteína globular os polipeptídeos se enovelam um sobre os outros gerando estruturas compactas. O interior é 
constituído de radicais apolares (hidrofóbicos), o exterior tem mais hidrofílicos 
 
 Proteínas de alto valor biológico: mais n° de aminoácidos essenciais na quantidade e relação adequada para manter o 
equilíbrio nitrogenado, crescimento e reparo de tecidos. Origem animal- ovos, leite, carne, peixes, aves; vegetal- soja 
 Proteínas de baixo valor biológico- quantidade reduzida de aminoácidos essenciais ou não contém eles. Origem 
vegetal- lentilha, feijão, ervilha... 
 Desnaturação proteica: condição que desestabiliza; alterações estruturais- ruptura e destruição da estrutura 
secundária, terciária e quaternária (estrutura primária fica intacta pois tem ligação covalente que é mais firme). 
 Processo induzido por alterações físicas e químicas no ambiente proteico que resulta na destruição da conformação 
nativa por causa do rompimento de ligações não covalentes 
 Em casos de pH extremo, aumento de temperatura, solventes orgânicos (álcool, acetona), concentração de sais, 
polaridade do meio. Ex- albumina (proteína do ovo-clara) quando aquece tem desnaturação- fica branco 
 
PROTEÍNAS | Ana Flávia Medeiros Silva
 Desnaturação pode ser um processo irreversível 
 Mutações: alterações na estrutura primária, perda da função de uma proteína. Ex- anemia falciforme. 
 Enzimas- tipo de proteína globular; 
 São catalisadores- atua diminuindo a energia de ativação e aumentando a velocidade da reação, menos gasto 
energético. 
 São específicas para um substrato (reagente), esse substrato se conecta a enzima 
 Enzimas não alteram o equilíbrio e a energia livre da reação (determina se é endotérmica ou exotérmica) 
 Sítio ativo- região que permite a ligação com substrato e onde ocorre a reação catalítica- alterações no aminoácido 
altera o sítio ativo e a reação não ocorre 
 Modelo chave-fechadura: errado, pois considerava que a enzima possuía sitio ativo complementar ao substrato, com 
espaço certinho. Porém o certo seria encaixe induzido: a enzima e o substrato sofrem mudanças de conformação para 
o encaixe 
 Energia de ligação entre enzima e subtstrato: energia produzida entre a interação enzima-substrato. A energia livre da 
interação enzima-substrato é chamada de energia de ligação, a energia de ligação é a maior fonte de energia livre 
usada pelas enzimas para diminuir a energia de ativação das reações 
 Alosteria- as enzimas podem ter conformação alteradas de acordo com a molécula que se liga a ela. 
 Inibidores enzimáticos- inibe a atividade da enzima, são substâncias que reduzem a velocidade de reação enzimática, 
ao invés de degradar as enzimas pode inibir para que não funcionem- para inibir ou desinibir pode ser feito- regulação 
alostérica, associação com molécula inibidora, modificação covalente, compartimentalização 
 Tem inibidores reversíveis competitivos: compete com o substrato por lugar no sítio ativo e se conseguir a reação não 
ocorre 
 Inibidores reversíveis não competitivos 
 Inibidores irreversíveis