Proteínas: Estrutura e Funções

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Proteína
Sem a proteína não existiria vida! Existem dois tipos de proteínas:
Operacionais: Enzimas (digestão), anticorpos, hormônios (insulina e melatonina), 
transportadores de oxigênio de hemoglobina e lipoproteínas, e, regulação de ácido-
base.
Estruturais: Tendões e ligamentos (músculos e pele), centro de osso e dentes, 
cabelos e unhas e material de cicatrização
Principais funções
Proteínas estruturais possuem funções constitutivas e construtivas em diversas células.
Proteínas transportadoras carregam substâncias específicas de um ponto ao outro no 
interior da célula.
Proteína mecânica estão relacionadas aos processos de mobilidade, concentração e 
relaxamento celular e muscular. 
Proteínas nutritivas nutrem ou armazenam conteúdo nutritivo em células específicas
Proteínas de defesa são os anticorpos que protegem o organismo contra agentes 
estranhos
Enzimas são classes proteicas que possuem função catalítica acelerando reações 
bioquímicas.
📢 Partes do corpo que tem proteínas: Pele, cabelo, amilase, bainha de mielina, 
hemoglobina, fibra muscular, tendões, unhas e hormônios. 
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Estruturas
São compostos por carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio agrupados e filamentos 
de aminoácidos. 
Aminoácidos
São blocos de construção das proteínas. Cada aminoácido (aa) tem um grupo amina e 
um grupo carboxila e uma cadeia lateral, para diferenciar os aa é identificando a cadeia 
lateral R, portanto, as proteínas é uma forma determinada pelas interações das cadeias 
laterais de aminoácidos.
Existe cerca de 20 aa, cada um deles com um cadeia lateral diferente que está ligada 
ao carbono alfa. São longos filamentos de aa que formam grandes moléculas de 
proteínas, a cadeia de aminoácidos é denominada polipeptídeo. 
Aminoácidos essenciais (proteínas)
Não são sintetizados pelo corpo, são chamados de indispensáveis. Os aminoácidos 
essenciais devem ser consumidos através dos alimentos com a frequência adequada e 
de forma diferenciada para garantir que todos os aminoácidos essenciais sejam 
absorvidos. 
São: ESSENCIAIS: Histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, 
treonina, triptofano, valina. CONDICIONALMENTE ESSENCIAL: arginina, glutamina, 
glicina, prolina e tirosina. NÃO ESSENCIAIS: alanina, asparagina, ácido glutamato e 
serina. 
📢 Em alguns casos especiais alguns aa não essenciais podem tornar-se 
condicionalmente essencial (por carência na dieta).
Ex: O corpo produz TIROSINA a partir do aminoácido essencial FENILALANINA. 
Se a dieta for pobre em FENILALANINA (ou doença fenilcetonúria) a TIROSINA 
torna-se essencial. 
Como os aa constroem as proteínas
1. Cada aa se liga ao aa seguinte; 
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2. A ligação peptídica ocorre entre a extremidade amina de um aa com o grupo 
carboxila de outro aa.
3. Os aa são atraídos uns pelos outros, se enrolam e formam uma mola. Cada ponto 
ao longo desta espiral pode ser atraída ou repelido formando uma estrutura 
globular ou fibrosa. 
Existem 4 níveis de estrutura proteica, sendo as três iniciais as presentes em todas 
as proteínas, a sua forma é determinada de acordo com a função. 
Variedade das proteínas
As formas extremamente diferentes habilitam as proteínas efetuar diferentes tarefas no 
organismos, como por exemplo as enzimas são catalizadoras e as hemoglobinas 
transportam o oxigênio pelo corpo. 
A grande variedade é possível porque existe um numero infinito de sequencias 
(partir de 20).
Uma unica célula humana pode conter até 10 mil proteínas diferentes.
As sequências de aa que constituem uma proteína são especificadas pela 
hereditariedade. Para cada proteína existe apenas uma sequência de aa. EX: 
anemia falciforme (glutamina)
📢 Quando a proteína é submetida a ácidos, bases, álcool, soluções salinas 
concentradas, solventes, calor e radiação elas são DESNATURADAS.
Formas que são desnaturadas: na digestão pelo ácido gástrico e no cozimento 
liberando biotina e ferro. Em venenos (mercúrio e prata) eles destroem (desnaturam) as 
proteínas teciduais da boca, esôfago e estômago. 
Proteínas desdobradas causam novas interações como na preparação do alimento que 
podem precipitar, solidificar ou formar gel, essas também são as propriedades 
funcionais dos alimentos. 
Qualidade e quantidade
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A dieta deve suprir todos os aminoácidos essenciais e uma quantidade completa de 
proteína. 
Os aa podem ser metabolizados em proteínas, nitrogênio mais energia, glicose ou 
gordura. Eles serão metabolizados em proteína APENAS se houver energia 
suficiente de outras fontes (por isso é importante o consumo CHO)
A qualidade da proteína depende do seu conteúdo de aa, o uso da proteína pelo 
organismo depende da saúde do indivíduo e da digestibilidade da proteína. Para ser 
usada de modo eficiente deve ser acompanhada de outros nutrientes. Contudo, a 
qualidade de uma proteína é medida por seus aa, sua digestibilidade e o quão ela 
promove crescimento (valor biológico).
Valor biológico: relação entre a composição de aa absorvida e a utilização para 
suprir a demanda metabólica para as funções fisiológicas e saldo proteico positivo 
para composição de proteína em tecidos. 
📢 Para fornecer aa → Proteína precisa ser digerida. 
Digestibilidade depende: Das fontes de PTN e outros alimentos ingeridos na 
refeição, a digestibilidade de PTN animal é de 90%-99%, ovo é de 97%, vegetal é 
de 70%-90% e leguminosas é de 80%. Alimentos acima de 90% de digestibilidade 
são ótimas fontes. Cozinhar com o calor úmido melhora a digestibilidade da 
proteína, o calor seco pode prejudicar. 
Proteínas vegetais: Leguminosas contém muito lisina mas não tem metionina e 
triptofano, já os grão são ricos em metionina e triptofano. Juntos são completados e 
tem a suplementação recíproca. EX: legminosa (feijão) grão (arroz) os dois se 
complementam e ficam completos!!!
Avaliar a utilização adequada de proteína
Balanço de nitrogênio: diferença entre N (aa) ingerido e o N excretado. 
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Positivo: Crianças, gestantes, recuperados de doenças debilitados e cirurgias, 
atletas (porque as ptn tem todos os aas essenciais necessários para a nutrição 
humana) Sendo, o N ingerido MAIOR que o excretado. Ou seja, atletas construindo 
musculo, crescimento. 
Negativo: Ingestão adequado de proteína, carência de aas essenciais, estresse, 
jejum e queimadura. Sendo, o N ingerido MENOR que o excretado. Ou seja, 
desnutrição, jejum, e recuperação.
Equilíbrio: Quando o N ingerido é IGUAL ao excretado. Ou seja, dieta adequada e 
balanceada.
Fontes
Leite: Ricas em caseínas, contém lactoglobulina, lactoalbumina e imunoglobulinas. O 
conteúdo proteico no leite humano é em torno de 80% lactoalbumina e 20% caseína. 
Sendo o leite de vaca ter mais proteína que o de cabra e o de humano. 
Whey protein: Tem como proteína principal o beta-lactoglobulina. O concentrado 
contém 80% de proteína e contém lactose, o isolado tem 90% de proteína e não tem 
lactose, e o hidrolisado é o isolado submetido a hidrolise.
 
Carne: Tem alto valor biológico, fonte de ferro-heme (melhor absorvido, 90%-100%), 
fonte de vit B12 e B6.
Proteína vegetal: Menor valor biológico, o teor protéico é diferente por conta das 
diferentes farinhas. A melhor para pães e massas são o trigo durum que contém de 
12%-14% de proteína, o trigo comum tem 10% e é bom para a panificação. 
Digestão de proteínas 
Cada proteína é projetada para uma finalidade especial em um tecido particular de um 
tipo específico de animal ou planta. Quando ingerida, o organismo deve altera-la, 
decompondo-a em aa para que possam ser utilizadas. A digestão da proteína envolve 
a desnaturação pelo ácido gástrico, digestão enzimática no estômago e intestino 
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delgado até estar decomposta em aas, dipeptídios e tripeptídeos. Envolve três fases-
gástrica, pancreática e intestinal. 
1. Fase gástrica: Suco gástrico rico em ácido clorídrico desnatura proteína facilitando 
hidrólise posterior. Pepsina (endopeptidase) secretada no estomago em resposta 
ao menor ph,pepsina libera peptídeos e aas, que estimulam a produção de 
colecistoquinina (CCK) pelas células endócrinas epiteliais do duodeno e cessa a 
ação da pepsina quando ph maior em contato com o suco pancreático. 
2. Fase intestinal: O quimoestimula a produção de secretina e colecistoquina (CCK) 
que estimulam a liberação de enzimas digestivas. Enzimas do pâncreas e do 
intestino fragmentam as cadeias peptíticas em: triptídeos, dipeptídoes e 
aminoácidos. As enzimas da sueprfície do revestimento dividem os tri e 
dipeptídeos, as células intesinais absorvem e transferem os aminoácidos para a 
corrente sanguínea, a corrente sanguínea transporta os aas para o fígado, onde 
são sintetizados em ureia, enzimas e lipoproteínas. 
A PTN representa cerca de 11kg para um homem adulto de 70kg, que é 20% da 
massa livre de gordura. Distribuído em massa celular, sólidos extracelulares, 
cartilagem, tendões e líquidos extracelulares. 
Recomendações nutricionais
1-1,25g de proteína por dia. Para manter o equilíbrio de N, sugere um valor maior que 
0,8g/kg peso. As DRIs para indivíduos maior de 50 anos 10-35% do VET, para 0,8g de 
PTN/dia. 
Excesso de proteína não oferece benefícios, alimentos com maior proteína mais 
gordura leva a obesidade e pode causar complicações renais.