04 Proteinas MED

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As proteínas são macromoléculas, isto é, moléculas grandes, constituídas por 
unidades chamadas aminoáci-dos. Algumas propriedades importantes dos seres 
vivos estão associadas a elas: a facilitação para a ocorrência de reações químicas 
(enzimas), o transporte de oxigênio (hemoglobina), a transmissão de informações 
(hormônios), a composição estrutural das células (membranas, túbulos, etc.), a 
defesa orgânica (anticor-pos), etc.
Classificação das proteínas quanto à função biológica:
Classe Exemplo
enzimas tripsina, maltase
transporte hemoglobina, mioglobina
contrácteis actina, miosina
protetoras	 anticorpos,	fibrinogênio
hormônios insulina, prolactina
estruturais colágeno, elastina
O que distingue uma proteína da outra é o número de aminoácidos, o tipo de 
aminoácidos e a seqüência na qual eles estão ligados.
Todos os aminoácidos possuem um átomo de carbono central, ao qual se ligam 
um grupo carboxila (COOH), que confere caráter ácido, um grupo amina (NH2), 
que tem caráter básico, um átomo de hidrogênio e um radical R, variável de um 
aminoácido para outro.
O radical R pode ser um átomo de hidrogênio, um grupo ou grupos mais 
complexos, contendo carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre.
Os animais podem sintetizar aminoácidos a partir de açúcar, graças à 
transferência do grupo NH2 das prote-ínas da dieta. Podem, ainda, transformar 
alguns aminoácidos em outros. Todavia, existem alguns aminoácidos que não 
podem ser produzidos pelos animais, e precisam ser conseguidos na alimentação. 
São os aminoácidos essenciais. Aqueles que podem ser sintetizados nas células 
animais são chamados aminoácidos naturais.
As Reações de Síntese e Hidrólise das Proteínas
As proteínas, ou cadeias polipeptídicas são formadas pela união entre 
aminoácidos. As ligações entre os aminoácidos são denominadas ligações 
peptídicas e ocor-rem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina 
de outro aminoácido. 
 Para o organismo aproveitar as proteínas como fonte de aminoácidos, deve 
ocorrer ação enzimática na digestão das proteínas, que ocorre no estômago e no 
intestino, para quebrar as ligações peptídicas.
Como cada ligação peptídica é formada entre dois aminoácidos, uma proteína 
com 100 (cem) aminoácidos apresentará 99 (noventa e nove) ligações peptídicas.
As Estruturas das Proteínas
A seqüência linear de aminoácidos de uma proteína define sua estrutura 
primária.
O número de aminoácidos é muito variável de uma proteína para outra:
Insulina bovina 51 aminoácidos
Hemoglobina humana 574 aminoácidos
Desidrogenase glutâmica 8 300 aminoácidos
O filamento de aminoácidos se enrola ao redor de um eixo, formando uma 
escada helicoidal chamada alfa-hélice. É uma estrutura estável, cujas voltas são 
mantidas por pontes de hidrogênio. Tal estrutura helicoidal é a estrutura secundária 
da proteína.
As proteínas estabelecem outros tipos de ligações entre suas partes. Com isto, 
dobram sobre si mesmas, adquirindo uma configuração espacial tridimensional 
cha-mada estrutura terciária. Essa configuração pode ser filamentar como no 
colágeno, ou globular, como nas enzimas.
Fórmula geral de um aminoácido
Reação de desidratação que forma a 
ligação peptídica. Dois aminoácidos são 
ligados através dos terminais amino e ácido 
carboxílico de cada um.
Proteínas
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Tanto o estabelecimento de pontes de hidrogênio como o de outros tipos de 
ligações dependem da seqüên-cia de aminoácidos que compõem a proteína. Uma 
altera-ção na seqüência de aminoácidos (estrutura primária) implica em alterações 
nas estruturas secundária e terciária da proteína. Como a função de uma proteína 
se relaciona com sua forma espacial, também será alterada.
 Muitas proteínas são formadas pela associação de dois ou mais polipeptídeos 
(cadeias de aminoácidos). A maneira como estas cadeias se associam constitui a 
estrutura quaternária dessas proteínas.
 
Desnaturação das Proteínas
Quando as proteínas são submetidas à elevação de temperatura, a variações 
de pH ou a certos solutos como a uréia, sofrem alterações na sua configuração 
espacial, e sua atividade biológica é perdida. Este processo se chama 
desnaturação. Ao romper as ligações originais, a proteína sofre novas dobras ao 
acaso. Geralmente, as proteínas se tornam insolúveis quando se desnaturam. 
Na desnaturação, a seqüência de aminoácidos não se altera e nenhuma ligação 
peptídica é rompida. Isto demonstra que a atividade biológica de uma proteína não 
depende apenas da sua estrutura primária, embora esta seja o determinante da 
sua configuração espacial.
Algumas proteínas desnaturadas, ao serem devolvi-das ao seu meio original, 
podem recobrar sua configuração espacial natural. Todavia, na maioria dos casos, 
nos processos de desnaturação por altas temperaturas ou por variações extremas 
de pH, as modificações são irreversíveis. A clara do ovo se solidifica e se torna 
branca, ao ser cozida, mas não se liquefaz nem volta a ser transparente, quando 
esfria.
As Funções das Proteínas 
As proteínas desempenham quatro funções importantes para os seres vivos:
As proteínas estruturais estão presentes em estruturas esqueléticas, como 
ossos, tendões e cartilagens, unhas, cascos, etc., além da membrana celular.
As proteínas hormonais atuam no metabolismo co-mo mensageiros químicos, 
como a insulina e o glucágon que controlam a glicemia do sangue e o hormônio de 
crescimento	denominado	somatotrofina,	secretado	pela	hipófise.
As proteínas de defesa imunológica são as imunoglobulinas (anticorpos). 
As proteínas de ação enzimática (enzimas) são importantes como 
catalisadores	biológicos	 favorecendo	 reações	do	metabolismo	celular,	 como	as	
proteases, a catalase, a desidrogenase, entre outras. 
Papel Função Exemplo
Hormonal	 	 					Controle	metabólico																				Insulina,	glucagon
Estrutural Proteínas de reserva Albumina, caseina
Proteínas	de	transporte					 				 			 								Hemoglobina	e	transferrina
Proteínas contráteis Miosina e actina
Componentes de tecidos Colágeno, elastina, reticulina
Defesa	 											 		 											Anticorpos		 				 					Imunoglobulinas
Controle Catalisadoras (enzimas). pepsina, tripsina
 
As enzimas são responsáveis por catalisar milhares de reações químicas 
que constituem o metabolismo celu-lar. Os catalisadores são substâncias que 
interferem na velocidade de uma reação química, sem sofrer alteração. Como 
todo catalisador, a enzima pode participar de uma reação várias vezes, podendo 
realizar uma mesma reação química milhares de vezes por segundo.
Todas as enzimas são proteínas. Portanto, sua produção é subordinada ao 
controle do DNA. É através da produção de enzimas específicas que o DNA 
comanda todo o metabolismo celular.
 Sendo proteínas, quando submetidas a fatores capazes de modificar sua 
configuração espacial natural, podem perder suas propriedades catalíticas. 
As flechas indicam a complexidade da 
estrutura da proteína. Começando pela 
estrutura primária (cadeia de aminoácidos), 
secundária (dobramentos devido às ligações), 
terciária (enovelamento), quaternária 
(conjugação de mais de uma proteína).
A importância das proteínas no organismo 
humano.
Bioquímica
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Algumas enzimas só atuam quando ligadas a um outro composto, chamado 
co-fator. O co-fator pode ser um metal (Zn, Fe, Mg, Mn, etc.) ou uma molécula 
orgânica designada por co-enzima. As vitaminas da dieta, geralmente, são co-
enzimas.
As reações químicas ocorrem quando ligações químicas das moléculas 
reagentes são rompidas e novas ligações são formadas, originando novas 
moléculas. Para que aconteçam, as moléculas reagentes devem alcançar um nível 
de energia maior que o normal (estado de transição). A energia necessáriapara 
elevar o nível energético dos reagentes a este estado de transição é a energia de 
ativação.
Pode ser comparada à energia necessária para levar uma pedra até o alto de 
uma montanha, de onde irá rolar.
 Na presença de um catalisador, as moléculas atingem o estado de transição 
em um nível energético inferior àquele que atingiram na sua ausência. Portanto, 
os catali-sadores aumentam a velocidade da reação porque diminuem a energia 
de ativação necessária. Quando os produtos são formados, o catalisador se 
desprende, inalterado.
Quando o catalisador é uma enzima, os reagentes são chamados substratos. 
O nome de uma enzima pode indicar o tipo de reação catalisada (hidrolase, 
transaminase, desidrogenase, etc.) ou substrato sobre o qual ela atua (amilase, 
protease, lipase, etc.).
As enzimas atuam oferecendo às moléculas dos substratos um local para 
aderirem e aonde a reação irá se processar. Tal local é o centro ativo.
A ligação entre o substrato e o centro ativo é muito precisa e específica. A 
estrutura do centro ativo depende da configuração espacial da enzima. Alterações 
na estrutura tridimensional da enzima podem torná-la inativa, por impedir o encaixe 
do substrato no centro ativo. A ligação da enzima com seu substrato tem, portanto, 
grande especificidade.
 
Fatores que Modificam a Ação Enzimática
Efeito da concentração do substrato
A enzima E combina-se com o substrato S, formando um complexo ES, em uma 
reação rápida. Em uma reação mais lenta, o complexo ES se desfaz, originando o 
produto P e liberando a enzima.
Se a concentração da enzima for constante, aumentos sucessivos na 
concentração do substrato são acompanhados por aumentos cada vez menores 
na velocidade da reação.
Atinge-se um ponto no qual novos aumentos não provocarão elevação na 
velocidade. Ao ser alcançada a velocidade máxima, a enzima encontra-se saturada 
e não pode atuar mais rapidamente. Todas as moléculas da enzima encontram-
se em atividade. Este é um exemplo de saturação, onde a velocidade máxima da 
reação é alcançada, conhecida como Constante de Michaelis Menten.
Efeito da temperatura
Sabe-se que a velocidade das reações químicas au-menta com a elevação da 
temperatura. Todavia, nas reações catalisadas por enzimas, a velocidade tende 
a diminuir quando a temperatura passa de 35 °C a 40°C. Isso ocorre porque 
temperaturas elevadas alteram a estrutura secundária, terciária e até quaternária 
da molécula da enzima, afetando sua configuração espacial. Em temperaturas 
superiores a 70 °C as reações enzimáticas cessam para os humanos, pois deve 
ocorrer desnaturação da enzima.
Existe, portanto, uma temperatura na qual a atividade da enzima é máxima, 
a temperatura ótima. Nos animais homeotermos, cuja temperatura corporal 
é constante, a temperatura ótima está entre 35°C e 40 °C. Nos pecilotermos, 
de temperatura variável, as enzimas atuam em temperatura de 25°C, 
aproximadamente.
As enzimas não se tornam inativadas pelo congela-mento. A velocidade das 
reações diminui com a queda da temperatura, podendo mesmo cessar. Porém, a 
atividade catalítica reaparece, quando a temperatura se eleva a valores normais. A 
diminuição da atividade enzimática e da taxa metabólica em baixas temperaturas 
é útil para o congelamento de sêmen e de embriões, para a conservação de 
Funcionamento de uma enzima sobre um 
substrato e como a reação pode ser impedida 
com a chegada de uma molécula inibidora.
Caminho de uma reação catalisada e não-
catalisada.
Constante de Michaelis-Menten que diz sobre 
a limite de ação de enzimas devido a alta 
concentração de substrato.
Proteínas
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órgãos para transplantes ou para a preservação de órgãos durante a realização 
de cirurgias.
Efeito do pH 
As enzimas têm um pH ótimo no qual sua atividade biológica é máxima. Em 
valores abaixo (mais ácido) ou acima (mais básico) desse pH, a atividade biológica 
dimi-nui porque a estrutura tridimensional da enzima se altera. O pH ótimo varia 
de enzima para enzima.
Enzima pH ótimo
Pepsina 2,0
Tripsina 8,5
Ptialina 6,8
Os gráficos a seguir mostram como o fator pH influencia na atividade enzimática.
 
 
Bioquímica
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AQUECENDO
1. (CFTMG 2010) Todas as atividades celulares dependem, de 
certa forma, da ação de proteínas, entre as quais, algumas são 
especiais e denominadas enzimas, cuja função é 
a) catalisar as reações biológicas. 
b) promover a adesão entre as células. 
c) servir como depósito temporário de glicose. 
d) lubrificar as juntas esqueléticas dos animais. 
 
2. (PUCPR 2009) As enzimas estão presentes em pequenas 
quantidades no organismo. Elas são moléculas extremamente 
específicas, atuando somente sobre um determinado compos-
to e efetuam sempre o mesmo tipo de reação. Em relação às 
enzimas, foram feitas quatro afirmações:
I. Enzimas são proteínas que atuam como catalisadoras de re-
ações químicas.
II. Cada reação química que ocorre em um ser vivo, geralmente 
é catalisada por um tipo de enzima.
III. A velocidade de uma reação enzimática independe de fato-
res como a temperatura e o pH do meio.
IV. As enzimas sofrem um processo de desgaste durante a rea-
ção química da qual participam.
São VERDADEIRAS as afirmações: 
a) Apenas I e II. 
b) Apenas I e III. 
c) Apenas I, II e IV. 
d) Apenas III e IV. 
e) I, II, III e IV. 
 
3. (PUCPR) As enzimas são catalisadores orgânicos e atuam 
na ativação das reações biológicas.
Em relação às enzimas, podemos afirmar que: 
a) seu poder catalítico resulta da capacidade de aumentar a energia 
de ativação das reações. 
b) são catalisadores eficientes a qualquer substrato. 
c) atuam em qualquer temperatura, pois sua ação catalítica inde-
pende de sua estrutura espacial. 
d) sendo proteínas, por mudanças de pH, podem perder seu poder 
catalítico ao se desnaturarem. 
e) não podem ser reutilizadas, pois reagem como substrato, tornan-
do-se parte do produto. 
 
4. (CFTCE) Sobre as enzimas, é ERRADO afirmar que: 
a) são catalisadores biológicos 
b) não interferem na velocidade das reações metabólicas 
c) são proteínas de elevada especificidade 
d) apresentam sítio ativo que possibilita sua ligação com o substrato 
e) algumas apresentam grupos prostéticos ligados 
 
5. (IFCE 2011) O leite materno é o único alimento que contém 
todos os nutrientes necessários ao bebê durante os primeiros 
meses de vida, pois, além de fornecer os compostos químicos 
necessários ao desenvolvimento, ele contém anticorpos que 
ajudam a prevenir doenças. Essas macromoléculas são clas-
sificadas como 
a) carboidratos de defesa que desempenham funções biológicas 
importantes. 
b) lipídios protetores que participam da formação de estruturas ce-
lulares. 
c) proteínas especiais encontradas nos seres vivos. 
d) vitaminas fundamentais à nossa saúde que produzem imunidade 
ativa. 
e) ácidos nucleicos constituídos por nucleotídeos. 
DETONANDO 
6. (UEPG 2014) Na célula, as enzimas realizam importante fun-
ção na realização de reações químicas. Com relação aos fato-
res que alteram a velocidade das reações enzimáticas, assina-
le o que for correto. 
01) Aumentando a concentração de moléculas de enzima, a veloci-
dade de reação aumenta, desde que haja quantidade de substrato 
suficiente para receber as enzimas. 
02) Aumentando a concentração de substrato, aumenta-se a velo-
cidade de reação até o momento em que haja saturação de ocupa-
ção dos sítios ativos das enzimas. 
04) Variações na temperatura não alteram o funcionamento enzi-
mático. 
08) No mecanismo de retroinibição, também chamado de mecanis-
mo de feedback negativo, o excesso de uma substância inibe a sua 
própria produção. 
16) Uma enzima é capaz de funcionar em amplas variações de pH 
sem alteração na atividade catalítica. 
 
7. (PUCRJ 2013) Considere as afirmações abaixo relativas aosefeitos da elevação da temperatura no funcionamento das rea-
ções enzimáticas:
I. A elevação da temperatura, muito acima de sua temperatura 
ótima, pode reduzir a atividade de uma enzima.
II. A elevação da temperatura pode desnaturar uma enzima.
III. Todas as enzimas têm a mesma temperatura ótima.
IV. Algumas enzimas são estáveis no ponto de ebulição da 
água.
Estão corretas: 
a) I, II e IV, apenas. 
b) I, II e III, apenas. 
c) II, III e IV, apenas. 
d) II e IV, apenas. 
e) todas as afirmações. 
 
8. (UEG 2013) As enzimas são moléculas de proteínas que fun-
cionam como efetivos catalisadores biológicos. A sua presen-
ça nos seres vivos é essencial para viabilizar as reações quí-
micas, as quais, em sua ausência, seriam extremamente lentas 
ou até mesmo não ocorreriam. Considerando-se a proprieda-
des desses biocatalisadores, constata-se o seguinte: 
a) a mioglobina presente nos músculos é um exemplo de enzima. 
b) as enzimas aumentam a energia de ativação de uma reação quí-
mica. 
c) com o aumento da temperatura, a atividade catalítica atinge um 
ponto máximo e depois diminui. 
d) essas moléculas alteram a posição de equilíbrio das reações quí-
micas. 
 
9. (UFG 2013) Uma reportagem em relação à definição do que é 
o leite de fato foi veiculada na Folha de S. Paulo, edição do dia 
16/09/2012 (página C7). Segundo essa reportagem: “leite é um 
produto natural composto de água, gordura, vitaminas, prote-
ínas, enzimas e lactose...”. Dentre essas substâncias mencio-
Proteínas
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nadas, a classe que é um catalisador biológico é a 
a) dos lipídios. 
b) dos minerais. 
c) das enzimas. 
d) das vitaminas. 
e) dos glicídios. 
 
10. (UEG 2012) Nos seres vivos, os processos celulares de 
transformação de energia são realizados por meio de reações 
químicas. As reações químicas são processos nos quais molé-
culas reagem entre si, transformando-se em outras moléculas, 
chamadas de produto. A respeito dos processos de transfor-
mação de energia nas células, é correto afirmar: 
a) nenhuma das atividades celulares envolve liberação de energia 
na forma de calor. 
b) as reações exergônicas que ocorrem na célula são devidas à 
energia de ativação. 
c) as reações químicas que liberam energia são chamadas de en-
dotérmicas e endogônicas. 
d) nas reações exergônicas ou exométricas, os reagentes possuem 
mais energia do que o produto, sendo que parte da energia é libe-
rada sob a forma de calor. 
 
11. (UEG 2011) Algumas pessoas possuem genes que não 
comandam a produção de certas enzimas e, por isso, podem 
não realizar determinadas funções. Um exemplo disso no or-
ganismo humano é a ausência da enzima que transforma a fe-
nilanina, encontrada nas proteínas ingeridas com alimento, em 
tirosina. Sobre as enzimas, é correto afirmar: 
a) dependem da variação da temperatura e da concentração de 
substrato, ativando o sistema enzimático. 
b) são proteínas que funcionam como catalisadores de determina-
das reações químicas nos organismos. 
c) ocorrem associadas a uma substância química não proteica, co-
nhecida como cofator do sistema A. 
d) favorecem a ocorrência de reações químicas em temperaturas 
altas, mantendo o pH constante. 
 
12. (UFPR 2010) Boa parte das proteínas são classificadas 
como enzimas e apresentam papel importante no processo de 
aumento da velocidade de uma reação química. Sobre as enzi-
mas do corpo humano, é correto afirmar: 
a) Apresentam capacidade de suportar grandes variações de pH, 
solubilidade e temperatura sem perder as suas características fun-
cionais. 
b) Em geral, uma mesma enzima pode apresentar diferentes apli-
cações, trabalhando com um grande número de substratos. Essa 
flexibilidade é dada pela capacidade das enzimas em alterar a sua 
conformação de acordo com o substrato. 
c) As enzimas apresentam alta especificidade com o seu respectivo 
substrato, devido às características químico-estruturais do sítio de 
ligação geradas pela estrutura tridimensional da própria enzima. 
d) As enzimas apresentam a característica de sinalizarem e desen-
cadearem respostas fisiológicas a partir do seu reconhecimento por 
um receptor. Em geral são produzidas em algum tecido específico, 
diferente daquele onde se desencadeia a resposta. 
e) As enzimas apresentam a capacidade de serem reguladas so-
mente pelos produtos diretamente formados pela sua atividade, em 
um processo denominado retroalimentação negativa. 
 
13. (UERJ 2010) A taxa de síntese e a taxa de degradação de 
uma proteína determinam sua concentração no interior de uma 
célula.
Considere o seguinte experimento:
– o aminoácido glicina marcado com 14C é adicionado, no mo-
mento inicial do experimento, a uma cultura de células;
– a intervalos regulares de tempo, são retiradas amostras das 
células, sendo purificadas as proteínas W, X, Y e Z de cada 
amostra;
– a quantidade de radioatividade incorporada por miligrama de 
cada uma dessas proteínas – suas radioatividades específicas 
– é medida ao longo do experimento.
Observe o resultado dessa medição na tabela a seguir:
Tempo Radioatividade específica
(minutos) (unidades)
 W X Y Z
0 0 0 0 0
2 12 10 11 8
4 22 20 22 17
6 29 27 27 24
8 28 25 24 20
10 27 23 21 16
12 26 21 18 11
A meia-vida de uma proteína na célula corresponde ao tempo 
necessário para que, desconsiderando o processo de síntese, 
a quantidade de suas moléculas se reduza à metade.
A proteína de menor meia-vida do experimento é identificada 
por: 
a) W 
b) X 
c) Y 
d) Z 
 
14. (UERJ 2010) A velocidade de uma reação enzimática cor-
responde à razão entre quantidade de produto formado e tem-
po decorrido.
Essa velocidade depende, entre outros fatores, da temperatura 
de incubação da enzima. Acima de uma determinada tempera-
tura, porém, a enzima sofre desnaturação.
Considere um experimento no qual foi medida a velocidade 
máxima de uma reação enzimática em duas diferentes tempe-
raturas. Observe a tabela:
Tempo Velocidade máxima de reação - Vmax
(minutos) 45 °C 50 °C
1 96 128
2 85 106
3 74 84
4 63 62
Para cada temperatura calculou-se a taxa de desnaturação da 
enzima, definida como a queda da Vmax da reação por minuto 
de incubação.
Se D1 é a taxa de desnaturação da enzima a 45 °C e D2 a taxa 
de desnaturação a 50 °C, a razão é: 
a) 0,5 
b) 1,0 
c) 2,5 
d) 4,0 
 
15. (UFG) Leia o texto a seguir:
O metanol é utilizado como um solvente orgânico industrial, 
Bioquímica
33
como combustível alternativo e está disponível comercialmen-
te em uma ampla variedade de produtos. O envenenamento por 
metanol, através da metabolização celular, promove toxicidade 
severa sobre o sistema nervoso e constitui um problema de 
saúde em todo o mundo. Uma estratégia imediata para conter 
a intoxicação é a administração, via oral, de bebida alcoólica 
(etanol).
Essa estratégia é recomendada porque 
a) o etanol e o metanol competem pela mesma enzima de metabo-
lização. 
b) a interação do metanol com a enzima de metabolização forma 
um complexo enzima-substrato. 
c) a metabolização do etanol desacelera o funcionamento do siste-
ma nervoso. 
d) o etanol é metabolizado dentro da célula no compartimento ci-
tosólico. 
e) a energia de ativação utilizada na metabolização do metanol au-
menta. 
SANGUE NO OLHO 
16. (FUVEST 2013) Louis Pasteur realizou experimentos pio-
neiros em Microbiologia. Para tornar estéril um meio de cultu-
ra, o qual poderia estar contaminado com agentes causadores 
de doenças, Pasteur mergulhava o recipiente que o continha 
em um banho de água aquecida à ebulição e à qual adicionava 
cloreto de sódio.
Com a adição de cloreto de sódio, a temperatura de ebulição 
da água do banho, com relação à da água pura, era ______. O 
aquecimento do meio de cultura provocava_______.
As lacunas podem ser corretamente preenchidas, respectiva-
mente, por: 
a) maior; desnaturação das proteínas das bactérias presentes. 
b) menor; rompimento da membrana celular das bactérias presentes. 
c) a mesma; desnaturação das proteínas das bactérias. 
d) maior; rompimento da membrana celular dos vírus. 
e) menor; alterações no DNA dos vírus e das bactérias. 
 
17. (UERJ 2013) Existem dois tipos principais de inibidores da 
atividade de uma enzima: os competitivos e os não competiti-
vos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato 
pelo centro ativo da enzima.
Considere um experimento em que se mediu a velocidade de 
reação de uma enzima em função da concentração de seu 
substrato em três condições:
• ausência de inibidores;
• presença de concentrações constantes de um inibidor com-
petitivo;
• presença de concentrações constantes de um inibidor não 
competitivo.
Os resultados estão representados no gráfico abaixo:
A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de 
inibidores.
As curvas que representam a resposta obtida na presença de 
um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo 
estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números: 
a) II e IV 
b) II e III 
c) III e II 
d) IV e III 
 
18. (UERJ 2013) Na presença de certos solventes, as proteínas 
sofrem alterações tanto em sua estrutura espacial quanto em 
suas propriedades biológicas. No entanto, com a remoção do 
solvente, voltam a assumir sua conformação e propriedades 
originais.
Essas características mostram que a conformação espacial 
das proteínas depende do seguinte tipo de estrutura de suas 
moléculas: 
a) primária 
b) secundária 
c) terciária 
d) quaternária 
 
19. (UERJ) Em um experimento, em condições adequadas, fo-
ram medidas as velocidades de reação V de uma enzima, em 
função do aumento da concentração de seu substrato S.
O gráfico a seguir indica variações de 1/V em função de S.
A curva que deve representar o resultado experimental é a 
identificada por: 
a) W 
b) X 
c) Y 
d) Z 
 
20. (UFPE) Considerando alguns processos biológicos repre-
sentados nos gráficos a seguir, analise as proposições a se-
guir.
Proteínas
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( ) Mantendo-se constante a concentração de uma enzima, à me-
dida que se eleva a concentração de seu substrato, a velocidade da 
reação deverá obedecer à curva mostrada em (1).
( ) O crescimento de uma colônia de bactérias em meio adequado 
(condições ideais) pode ser ilustrado pela curva mostrada em (2).
( ) Sabendo-se que cada enzima tem um pH ótimo, em que sua 
atividade é máxima, pode-se deduzir que a atividade ilustrada em 
(3) refere-se à enzima pepsina humana.
( ) A curva mostrada em (4) ilustra a resposta (contração) de uma 
célula muscular isolada, ao ser estimulada.
( ) A difusão facilitada ocorre de uma região de maior concen-
tração para outra de menor concentração de partículas, o que é 
ilustrado em (5). 
1: [A]
As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores bio-
lógicos, ou seja, aceleram a velocidade de uma reação metabólica, 
sem participar dela. 
2: [A]
As enzimas são catalizadores, ou seja, são proteínas que diminuem 
a energia de ativação de reações químicas.
 
3: [D] 
4: [B] 
5: [C]
Anticorpos são proteínas específicas de defesa que anulam o fun-
cionamento de um antígeno, que são proteínas estranhas ao or-
ganismo. Para cada tipo de antígeno existe um tipo de anticorpo e 
ambos funcionam como um sistema de chave-fechadura. 
6: 01 + 02 + 08 = 11.
[04] Falso. As enzimas são proteínas termolábeis, isto é, apresen-
tam modificações em sua estrutura quando sujeitas a variações da 
temperatura do ambiente em que atuam.
[16] Falso. A atividade enzimática depende de uma faixa de pH óti-
mo para realizarem sua atividade catalítica. 
7: [D]
A temperatura muito acima do normal desnatura qualquer proteína. 
Somente II e IV são corretas.
8: [C]
O aumento da temperatura, até o ótimo, dobra ou triplica a veloci-
dade de uma reação catalisada por enzimas. Do ponto ótimo em 
diante, a velocidade da reação diminui devido ao processo de des-
naturação sofrido pelas proteínas catalisadoras. 
9: [C]
As enzimas são catalisadores biológicos de natureza proteica. 
10: [B]
As reações bioquímicas exergônicas ocorrem após os reagentes 
receberem energia de ativação. 
11: [B]
As enzimas são proteínas que funcionam como catalisadores bio-
lógicos. Elas aceleram reações químicas e dependem de fatores, 
como a temperatura e pH, para realizarem de forma eficiente seu 
papel catalítico. 
12: [C]
As enzimas são catalisadores de natureza proteica. São específi-
cas, podendo acelerar reações reversíveis envolvendo determina-
do tipo de substrato. A especificidade enzimática é determinada por 
sua forma tridimensional. A atividade enzimática é influenciada por 
fatores ambientais como o pH e a temperatura do meio em que 
atuam. 
13: [D]
A meia-vida de uma proteína na célula é o tempo necessário para 
que sua concentração se reduza à metade, a partir de um determi-
nado momento, desprezando-se sua síntese. No experimento pro-
posto, glicina marcada com 14C foi adicionada em quatro proteínas 
diferentes. Como a glicina marcada foi adicionada apenas no início 
do experimento, após algum tempo, a radioatividade específica das 
proteínas em questão irá diminuir, demonstrando que elas estão 
sendo destruídas por mecanismos celulares. No experimento estu-
dado, a proteína de menor meia vida é a proteína Z, pois é aquela 
que diminui sua radioatividade específica mais rapidamente. 
14: [A]
A queda da atividade da enzima por minuto representa a taxa de 
desnaturação. Assim, no experimento apresentam-se as seguintes 
taxas de desnaturação:
15: [A] 
16: [A]
[Resposta do ponto de vista da disciplina de Biologia]
A dissolução do cloreto de sódio à água pura eleva o seu ponto de 
ebulição. O aquecimento do meio de cultura provocava a desnatu-
ração das proteínas das bactérias presentes.
[Resposta do ponto de vista da disciplina de Química] 
Com a adição de cloreto de sódio, a temperatura de ebulição da 
água do banho, com relação à da água pura, era maior devido ao 
aumento do número de partículas de soluto (efeito ebulioscópico). 
O aquecimento do meio de cultura provocava a desnaturação da 
proteína, ou seja, a proteína perdia a sua estrutura tridimensional. 
17: [B]
[Resposta do ponto de vista da disciplina de Biologia]
Os inibidores competitivos interferem na velocidade da reação enzi-
mática, mas não impedem a reação. Os inibidores não competitivos 
alteram a estrutura da enzima e, portanto, reduzem a velocidade da 
reação enzimática.
[Resposta do ponto de vista da disciplina de Química]
Na presença de inibidores é necessária uma quantidade maior de 
Bioquímica
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substrato para que uma determinada velocidade seja atingida com-
parando-se com a curva sem o inibidor e verifica-se isto na curva I.
A velocidade máxima da reação é atingida na inibição competitiva e 
neste caso é necessária uma quantidade muito maior de substrato 
na reação o que é indicado na curva II.
No caso da inibição não competitiva o inibidor se liga fora da enzi-
ma, como as enzimas não atuam no substrato, a velocidade máxi-
ma da reação não é atingida o que é indicado na curva III.
A partir da curva IV, podemos deduzir que sem substrato a velo-
cidade é máxima, o que é impossível. Sem substrato, não existe 
atuação da enzima.
18: [A]
[Resposta do ponto de vista da disciplina de Biologia]
A conformação final de uma proteína é determinada pela sua estru-
tura primária, isto é, pela sequência de seus aminoácidos. As es-
truturas secundária, terciária e quaternária da proteína se formam a 
partir das interações entre os radicais dos aminoácidos participan-
tes da estrutura primária.
[Respostado ponto de vista da disciplina de Química]
A estrutura espacial das proteínas depende de sua sequência pri-
mária.
A proteína pode ser desnaturada pelo solvente e a estrutura ter-
ciária se desfaz, mas como neste caso o solvente é retirado, não 
ocorre quebra da sequência de aminoácidos (estrutura primária) e 
a proteína mantém a forma final. 
19: [D] 
20: V F F F F 
Proteínas