Perfil Hepático

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Servem como auxiliares nos segmentos das hepatopatias, na avaliação 
da resposta ao tratamento e na necessidade e ajuste de dose de drogas. 
A produção de várias enzimas pode levar a alteração de vários 
metabolismos dentro do organismo, além de alterar a farmacoterapia 
de muitas patologias. Portanto, dependendo a doença que está sendo 
avaliada, é necessário avaliar o perfil hepático do paciente, pois esse 
pode estar sendo lesionado. 
Realiza: 
• Síntese de várias proteínas plasmáticas (albumina); 
• Síntese de proteínas da coagulação; 
• Metabolismo energético; 
• Detoxicação; e 
• Metabolismo da bilirrubina. 
Obs: a albumina é uma proteína sintetizada no fígado e que está em 
abundância na corrente sanguínea, portanto, quando ela está em 
baixas concentrações, significa que o fígado não está fazendo seu 
papel. 
Podem ser usados para confirmar a existência de agressão ao fígado; 
avaliar funcionalmente os hepatócitos, a drenagem biliar e o sistema 
retículo endotelial; e determinar a etiologia da doença hepática. 
As principais enzimas que são usadas no diagnóstico da lesão hepática 
são: 
• Fosfatase Alcalina; 
• TGO; 
• TGP; e 
• GGT. 
Portanto, essas proteínas vão avaliar o grau de disfunção 
hepatocelular, sendo que a concentração sérica se correlaciona com o 
grau de lesão. Além disso, a repetição seriada é importante para a 
avaliação da evolução e para o prognóstico. 
Já as principais enzimas utilizadas no diagnóstico da função 
pancreática são: 
• Amilase; 
• Lipase. 
Cada enzima está distribuída no hepatócito, sendo que existem 3 
grupos importantes de enzimas. Dependendo da agressão que ocorre 
na célula, vai ser liberada uma quantidade dessas enzimas (proteínas). 
É importante avaliar a diferença entre as enzimas, pois algumas são 
mais hepato-específicas, como TGP, sendo que a TGO é mais cardio-
específica. 
• Enzimas celulares: indicadoras de lesão hepática; 
• Enzimas ligadas à membrana: indicadoras de colestase; 
• Enzimas específicas do plasma: indicadoras da capacidade de 
síntese do fígado. 
A fosfatase alcalina (ALP) referese a uma família de enzimas que 
catalisam a hidrólise de ésteres de fosfato em pH alcalino. Existem 
pelo menos cinco isoenzimas derivadas do fígado (superfície 
sinusoidal e canalicular biliar dos hepatócitos), do osso, intestino 
(borda em escova das células da mucosa), placenta e tecidos 
associados a tumores, que são separadas por eletroforese. A ALP 
placentária e a ALP associada a tumor são as mais termorresistentes à 
inativação. Mais de 95% da atividade de ALP total derivam do osso e 
do fígado (razão de aproximadamente 1:1). A meiavida da ALP é de 
7 a 10 dias. 
Utilizada no diagnóstico e tratamento de doenças hepáticas, ósseas, 
intestinais e das paratireoides. 
Obs.: recém-nascidos e crianças, mas especialmente adolescentes, 
apresentam valores significativamente mais elevados do que os 
adultos, devido ao crescimento ósseo. 
Também denominado Aspartato-transferase (AST), é encontrada em 
diversos órgãos e tecidos, incluindo coração, fígado, músculo 
esquelético e eritrócitos. Está presente no citoplasma e também nas 
mitocôndrias, e, portanto, sua elevação indica um comprometimento 
celular mais profundo. 
Obs: ela é mais cardio-específica. 
Utilidade diagnóstica: hepatites virais agudas; hepatites alcoólicas; 
metástases hepáticas e necroses medicamentosas e isquêmicas; infarto 
agudo do miocárdio 
Também denominado Alanina-transferase (ALT), é encontrada em 
maiores concentrações no fígado, rim e em pequenas quantidades no 
coração e na musculatura esquelética, portanto, pode-se dizer que ela 
é mais hepatoespecífica. Sua origem é predominantemente 
citoplasmática, fazendo com que se eleve rapidamente após a lesão 
hepática, tornando-se um marcador sensível da função do fígado. 
Utilidade diagnóstica: patologias que cursam com necrose do 
hepatócito, como hepatites virais, mononucleose, citomegalovírus e 
hepatites medicamentosas. Em recém-nascidos, o TGP pode estar 
aumentado, sendo atribuído à imaturidade dos hepatócitos nos 
neonatos, que apresentam as membranas celulares mais permeáveis. 
Os valores se igualam aos níveis do adulto em torno dos 3 meses de 
idade. 
A atividade dessa enzima ligada à membrana provém principalmente 
do fígado. A GGT é responsável pelo metabolismo extracelular da 
glutationa, o principal antioxidante nas células. É ligeiramente mais 
sensível do que a ALP na doença hepática obstrutiva. 
Utilizada para: diagnóstico e monitoramento da doença hepatobiliar; 
indicador enzimático mais sensível de doença hepática; verificar se as 
elevações observadas da ALP são devidas a doença esquelética (GGT 
normal), ou se refletem a presença de doença hepatobiliar (elevação 
da GGT); teste de triagem para alcoolismo oculto; ajudar no 
diagnóstico de doença hepática quando houver doença óssea, gravidez 
ou infância, que aumentam os níveis séricos de ALP e de LAP, mas 
não de GGT. 
É encontrada em maiores concentrações no túbulo proximal renal, 
fígado, pâncreas e intestino, sendo a alteração mais frequente nas 
doenças hepatobiliares. 
É amplamente distribuída em todas as células do organismo, 
concentrando-se mais especialmente no miocárdio, rim, fígado, 
hemácias e músculos. 
As isoenzimas de LD são designadas de acordo com sua mobilidade 
eletroforética. Cada isoenzima é um tetrâmetro formado por quatro 
subunidades, chamadas H para a cadeia polipeptídica cardíaca e M 
para a cadeia polipeptídica muscular esquelética. 
A isoforma 5 predomina no fígado, sendo geralmente insensível á 
lesão hepatocelular, exceto em tumor hepático. 
A bilirrubina é formada através da degradação das moléculas de 
hemoglobina pelo sistema retículo endotelial, sendo classificada em 
direta e indireta. 
• Bilirrubina indireta (não-conjugada): é encaminhada até os 
hepatócitos, ligada à albumina de maneira reversível. 
• Bilirrubina direta (conjugada): é excretada pelos hepatócitos no 
canalículo biliar, juntamente com produtos que formarão a bile. 
Obs: quando existe uma obstrução biliar (no canalículo), haverá um 
aumento da bilirrubina direta, ou seja, o problema pode não estar na 
conjugação. Já quando não está ocorrendo a conjugação, haverá 
aumento da bilirrubina indireta. 
Existem 3 principais causas: 
• Hemólise: anemias hemolíticas e hemoglobinopatias, onde ocorre a 
destruição dos eritrócitos, levando ao aumento da bilirrubina indireta. 
• Obstrução extra-hepática do trato biliar: é produzida por obstrução 
do ducto biliar comum, geralmente por cálculos ou carcinoma na 
cabeça do pâncreas. 
• Obstrução intra-hepática do trato biliar: geralmente causada por 
lesão hepatocelular com possível liberação de bilirrubina. A lesão 
hepática pode ter várias origens, como álcool, drogas, hepatites virais, 
cirrose ativa, tumor hepático, infecção bacteriana, mononucleose 
infecciosa etc. 
O aumento da bilirrubina não-conjugada pode ocorrer devido a uma 
anemia hemolítica, pois, com a lise das hemácias, há um aumento do 
grupamento Heme, consequentemente, aumentando a quantidade de 
bilirrubina indireta. Como o fígado não consegue conjugar toda a 
bilirrubina, ela fica circulante (quando a bilirrubina é conjugada, ela é 
excretada). 
Motivos: 
• Síndrome de Crieger-Nager: diminui a captação. 
• Síndrome de Gilbert: deficiência de conjugação. 
• Icterícia do recém nato. 
O aumento da bilirrubina direta pode ocorrer por lesões nos 
hepatócitos, fazendo com que ele libere seu conteúdo, entre eles, a 
bilirrubina conjugada. Motivos: 
• Hepatite viral aguda; 
• Colestase. 
Obs: a cor amarelada se deve ao acúmulo de bilirrubina sob a pele, 
causada por transtornos do fígado ou da vesícula biliar. 
A albumina é a proteína mais importante, constituindo 55 a 65% da 
proteína plasmática total. Cerca de 300 a 500 g de albumina estão 
distribuídos pelos líquidos corporais, e ofígado de um adulto de porte 
médio sintetiza aproximadamente 15 g por dia. A meiavida da 
albumina é de cerca de 20 dias, com degradação diária de 4% do 
reservatório total de albumina. A concentração sérica de albumina 
reflete a velocidade de síntese, a degradação e o volume de 
distribuição. A síntese da albumina é regulada por diversas 
influências, incluindo estado nutricional, pressão oncótica do soro, 
citocinas e hormônios. 
É sintetizada exclusivamente pelos hepatócitos. A hipoalbuminemia é 
mais comum em hepatopatias crônicas, como cirrose (reflete dano 
hepático grave e síntese baixa de proteína) e desnutrição. 
Alguns fatores de coagulação são produzidos exclusivamente pelos 
hepatócitos, exceto o fator VIII. 
A determinada do tempo de protombina (TP) avalia a atividade 
extrínseca do sistema de coagulação. O reagente para análise in vitro 
contém fator tecidual, fosfolípides e cálcio, enquanto o plasma da 
pessoa que está sendo avaliada fornece os fatores I (fibrinogênio), II 
(protombina), V, VII, e X. A deficiência ou ausência de qualquer um 
desses fatores prolongará o tempo de coagulação. 
Obs: se a função hepática estiver deficitária, haverá uma síntese de 
proteínas deficitária, consequentemente, o TP vai ser maior. Ou seja, 
se tiver muita proteína, o TP é mais rápido (menor); se tiver pouca 
proteína, o TP é mais demorado (maior). 
Portanto, o prolongamento do tempo de protombina dá-se por 
algumas patologias, como: 
• Hepatite grave; 
• Cirrose; 
• Obstrução biliar crônica. 
As amilases são um grupo de hidrolases que degradam carboidratos 
complexos em fragmentos. A amilase é produzida pelo pâncreas 
exócrino e pelas glândulas salivares para auxiliar na digestão do 
amido. É também produzida pela mucosa do intestino delgado, pelos 
ovários, placenta, fígado e tubas uterinas Valores de referência: 5 a 
125 U/ℓ. 
Utilizadas para o diagnóstico e o monitoramento da pancreatite ou 
outras doenças pancreáticas e na pesquisa de qualquer evento 
inflamatório intraabdominal. 
A amilase presente no sangue e na urina de indivíduos normais é de 
origem pancreática e das glândulas salivares, por isso, pode-se dizer 
que ela é menos pancreático-específica. 
Sua função é catalisar a hidrólise da amilopectina, da amilose e do 
glicogênio. No intestino, a amilase hidrolisa os carboidratos em seus 
componentes, os açúcares. 
Com a lesão das células acinares, ou obstrução no fluxo do ducto 
pancreático, a amilase fluirá para o sistema linfático intra-pancreático 
e peritônio e, por drenagem, atingirá os vasos sanguíneos em 
concentração elevada. 
As causas não-pancreáticas de aumento da amilase incluem lesões 
inflamatórias das glândulas salivares, como parotidite, trauma 
pancreático, entre outras. 
Utilidade diagnóstica: doenças do pâncreas e na investigação da 
função pancreática. Na pancreatite aguda, cerca de 20% dos casos 
podem cursar com valores normais de amilase (dosagem 
concomitante dos níveis de lípase). 
Enzima glicoproteica filtrada pelos glomérulos e totalmente 
reabsorvida pelos túbulos proximais; o método deve sempre incluir 
colipase no reagente Valores de referência: 0 a 50 U/ℓ. 
Utilizada na investigação de distúrbios pancreáticos, habitualmente 
pancreatite. É mais específica para a pancreatite do que a amilase 
sérica; diagnóstico de peritonite, intestino estrangulado ou infartado, 
cisto pancreático. 
É uma enzima secretada pelo pâncreas para o duodeno para hidrólise 
dos triglicérides em seus constituintes, os ácidos graxos, portanto, 
pode-se dizer que ela é mais pancreático-específica. 
Assim como a amilase, a lipase aparece na corrente sanguínea após 
uma lesão das células acinares pancreáticas. 
Sua função é hidrolisar as longas cadeias de triglicerídeos no intestino 
delgado (lipólise). 
Utilidade diagnóstica: sua avaliação é essencial no diagnóstico das 
patologias pancreáticas. Seus níveis estão aumentados em pacientes 
com pancreatite aguda e recorrente, abscesso ou pseudocisto 
pancreático, trauma, carcinoma de pâncreas, obstrução dos ductos 
pancreáticos. 
1. Wallach, Interpretação de exames, 10ª Edição, 2016. 
2. Resumos da Med