Bioquímica - carboidratos, ácidos nucleicos, lipídeos, proteínas, bioenergética

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Prova 1 BQI 103 
CARBOIDRATOS
FUNÇÕES
- Energética;
- Armazenamento (amido, glicogênio);
- Estrutural e proteção (celulose, pectina, quitina)
- Reconhecimento celular (glicolipídeos ou glicoproteínas);
SOBRE
- acúcares, sacarídeos, glicídios
- biomoléculas mais abundantes
- podem ser aldeídos ou cetonas
- são poliidroxilados (possuem hidroxila)
ESTRUTURA
-(CH2O)n
- o nome termina com ose, ou seja, são aldoses ou cetoses
Aldeído e cetona, os mais simples
- podem ser classificados pelo n° de C na cadeia. Ex: aldotrioses, cetopentose
MONOSSACARÍDEOS
- a glicose é o mais abundante
- incolores, sólidos cristalinos e solúveis em água 
- geralmente sabor doce
- todos ocorrem em formas isoméricas opticamente ativas, que possuem C quiral e desviam a luz (exceto diidrocetona) 
1 C quiral = 2 estereoisômeros
2n estereoisômeros (n = n° de C quirais), sendo metade na forma D e metade na forma L
 D-gliceraldeído L-gliceraldeído
- desvia a luz p/ direita - desvia a luz p/ esquerda - hidroxila do carbono - hidroxila do carbono quiral quiral mais afastado mais afastado fica na fica na direita esquerda - no corpo só contém - imagem especular nos C nessa forma quirais
* epímeros: monossacarídeos que diferem em apenas 1 carbono quiral (o restante é igual)
* estereoisômeros: mesma constituição mas diferentes arranjos dos átomos 
* enantiômeros: estereoisômeros com imagem especular
Ciclização dos monossacarídeos:
- forma novo carbono quiral da carbonila
- 2 isômeros cíclicos – anômeros alfa (OH pra baixo) e beta (OH pra cima) - mutarrotação
- aldeído cicliza como 6, formando o pirano, e a cetona cicliza como 5, formando o furano
 C anomérico é o 1
 
 
C anomérico é o 2
- OH à direita na cadeia: pra baixo na estrutura cíclica 
- OH à esquerda: pra cima
- os monossacarídeos possuem a capacidade de se interconverter entre cíclica e linear por causa do C anomérico livre
Mutarrotação da glicose
Oxidação dos monossacarídeos
- a glicose e outros açúcares podem reduzir os íons cúpricos e férricos, denominando-se, então, açúcares redutores. Eles, por sua vez, são oxidados pelos íon.
- todo monossacarídeo é açúcar redutor
- para ser açúcar redutor, deve ter seu carbono anomérico livre
- a oxidação dos carboidratos é a principal via metabólica fornecedora de energia para a maioria das células não-fotossintéticas
OLIGOSSACARÍDEOS
- poucos monossacarídeos ligados
- monossacarídeos: 
· Ligados pela ligação glicosídica a partir de uma reação entre o C anomérico de um monossacarídeo e a hidroxila de outro monossacarídeo. Essa reação libera água.
· Quando um C anomérico participa de uma lig glicosídica, ele não pode mais ser oxidado nem ser um açúcar redutor
· Extremidade com C anomérico livre: extremidade redutora
· Quando as hidroxilas estão em lados opostos:
Nomenclatura:
Osil: resíduo (molécula que se liga à outra)
Osídeo: sem C anomérico livre (os 2 presos)
Ose: possui C anomérico livre (só 1 preso)
(todos acima são naturais)
POLISSACARÍDEOS
- muitas unidades de monossacarídeos
- podem ser homopolissacarídeos ou heteropolissacarideos
 - quitina, celulose, glicogênio, amido
- as funções dependem do tipo de ligação feito em cada molécula
 
Amido
- reserva energética de vegetal - amilose + amilopectina - abundante em tubérculos e sementes
AMILOSE:
· Cadeia longa não ramificada
· Unidades de D-glicose unidas por ligações alfa (1 4)
· Cheia de espaços vazios internamente: quebraria se tivesse função estrutural
· Em reação com o iodo fica azul
AMILOPECTINA
· Cadeias com ramificações entre 24 a 30 resíduos
· Ligações alfa (1 4) nas cadeias e alfa (1 6) nas ramificações 
· Cabe + energia
· Em reação com o iodo fica vermelha
Glicogênio 
- Polissacarídeo de reserva nos animais
- Ocorre principalmente no fígado e músculos esqueléticos
- Unidades de D-glicose unidas por ligações α (1→4) nas cadeias e α (1→6) nas ramificações
- Estrutura com ramificações a cada 8 ou 12 resíduos (parece com amilopectina porém tem mais ramificações)
 1 8 12 20 24
Obs:
· Estrutura em hélice na amilose, amilopectina e glicogênio, cadeia curvada (conformação mais estável 
· Ocupam um espaço pequeno e são solúveis (vantagens como forma de armazenamento)
Celulose
- polissacarídeo mais abundante na natureza - substância fibrosa, resistente e solúvel em H2O - parede celular de vegetais - homopolissacarídeo linear: ligação linear, não faz curva, logo da para encaixar uma cadeia em cima da outra - rígida, resistente à tensão - formada por mais de 10.000 moléculas de β-glicose unidas por ligações β (1→4) - fornece energia para microorganismos e animais que apresentam enzimas (celulase) que quebram e digerem a celulose (ruminantes, cupim) 
Quitina 
- polissacarídeo estrutural dos invertebrados - o mais abundante depois da celulose - polímero linear formado por unidades de N-acetilglicosamina unidas por ligações β (1→4) - cadeia distendida como a celulose. – difere da celulose na substituição de um grupo hidroxila em C2 por um grupo amino acetilado 
 
NUCLEOTÍDEOS E ÁCIDOS NUCLEICOS
 NUCLEOTÍDEOS
 Os nucleotídeos são constituintes dos ácidos nucléicos, ou seja, sua unidade básica. São responsáveis pelas respostas celulares (atuando como sinalizadores) e pelo fornecimento de energia para o organismo (ATP), além de serem componentes estruturais de enzimas e co-fatores (NAD e FAD).
ESTRUTURA GERAL
· O C1’ da pentose liga-se ao C1 da pirimidina ou ao C9 da purina 
· O fosfato liga-se ao C5’ da pentose
BASES NITROGENADAS
Adenina, guanina Timina, uracila, citosina 
*DESOXIRIBONUCLEOTÍDEO:
Possui um hidrogênio ligado ao C2’ da pentose
*RIBONUCLEOTÍDEO:
Possui uma hidroxila ligada ao C2’ da pentose
PROPRIEDADES
- absorvem luz
- sofrem alterações enzimáticas:
· Desaminação: mutação espontânea que promove a perda de um grupo aminoexocíclico 
*é responsável pelo fato de o DNA conter timina ao invés de uracila
· Depurinação: mutação espontânea que promove a perda de uma purina ou pirimidina
ÁCIDOS NUCLEICOS
São responsáveis pelo armazenamento e transmissão das informações genéticas.
ESTRUTURA GERAL
Formados por um conjunto de nucleotídeos ligados por meio de ligações fosfodiéster. 
· Possuem polaridade 5’>3’, ou seja, iniciam com o fosfato ligado ao C5’ da primeira pentose e terminam com o fosfato ligado ao C3’ da última pentose.
· As bases são ligadas por meio de pontes de hidrogênio, sendo:
G C A T
 (+ forte)
DNA
Responsável pelo armazenamento e transmissão da informação genética.
· Timina
· Fita dupla
· Armazena
· Açúcar: desoxirribose
RNA
Atua como um intermediário usando a informação codificada do DNA para especificar a sequência de aminoácidos de uma proteína funcional. Ocorrem no núcleo ou no citoplasma.
RNAr: sintetiza proteínas
RNAm: transporta a informação genética do gene até o ribossomo
RNAt: traduz a informação em uma sequência específica de aminoácidos
· Uracila
· Fita única
· Trabalha
· Açúcar: ribose
CHARGAFF (1940)
Análises de DNA de vários organismos Conclusões:
· Composição de bases geralmente varia de uma espéciepara outra
· Diferentes tecidos da mesma espécie: mesma composição de bases
· Mesma espécie – composição de bases não se altera com idade, estado nutricional ou alteração ambiental
· Todos DNAs – A=T e C=G (A+G = T+C)
JAMES WATSON E FRANCIS CRICK (1953)
 
Descoberta da estrutura do DNA
Conclusões:
· 2 cadeias independentes 
· Dupla hélice 
· Hélices anti-paralelas 
· Complementariedade das bases
· Eixo externo hidrofílico - desoxiribose + fosfato 
· Bases hidrofóbicas (planas) no interior
· Major groove e Minor groove (ondulação) sulcos primário e secundário 
REPLICAÇÃO DO DNA
· Semiconservativa, ou seja, utiliza uma parte para fazer a cópia
· O DNA pode ser muito hidratado, com os sulcos primário e secundário apresentando diferenças no tamanho, ou pouco hidratados, com os sulcos do mesmo tamanho.
· Algumas sequências de DNA adotam estruturas não usuais:
ESTABILIDADE DO DNA
PROPRIEDADES
Desnaturação: separação da dupla fita (quebra das ligações de hidrogênio)
· Ocorre devido a elevações no calor 
ou no pH
Renaturação:
· Ocorre com o decréscimo da temperatura ou do pH
*desnaturação térmica do DNA
 A temperatura do ponto médio de transição (Tm) é o ponto de fusão, onde 50% está desnaturada e 50% não. O Tm depende do pH, da força iônica, do tamanho da molécula (quanto menor a molécula mais fácil) e da composição das bases (C-G é mais difícil)
HIBRIDIZAÇÃO
- fitas complementares
- sequências semelhantes de DNA em espécies iguais ou diferentes
- quanto maior a semelhança da sequência, maior o número de híbridos
- diferentes indivíduos possuem uma herança embrionária comum
· Transgênicos:
Inserir gene de um organismo em um outro diferente, aumentando a variabilidade genética
O DNA é monocistrônico nos eucariotos e policistrônico nos procariotos. 
Cístron: onde apresenta a mensagem
LIPÍDEOS
São substâncias orgânicas de origem animal ou vegetal, insolúveis em água e solúveis em solventes orgânicos
FUNÇÕES
-armazenamento de energia (reserva longa) -proteção contra choques mecânicos -elementos estruturais de membranas -regulação térmica -hormônios (esteróides) -sinalizadores biológicos
Ácidos graxos:
· Monômeros dos lipídeos
· Cadeia longa
· Saturados ou insaturados
· Cabeça polar e cauda apolar
· A união deles com o glicerol forma a gordura
SATURADO INSATURADO
-geralmente sólidos -geralmente líquidos
-gorduras de origem -gorduras de origem
animal vegetal
-+ difíceis de romper -+ fáceis de romper
(mais unidas) (mais separadas)
- maior TF -dupla ligação CIS que
- mais estáveis permite rotação
 -menor TF 
 -menos estáveis 
· Nosso organismo metaboliza a CIS (são naturais).
· A TRANS não é metabolizada no corpo pelas enzimas, eleva o nível do LDL do sangue e reduz o nível do HDL. Ela também é estável.
NOMENCLATURA
-nº de átomos de C -nº de duplas ligações
 
C18:0
 9: insaturação no carbono 9
· Quando tem varias insaturações:
 18:3 ( 9,10,13)
*lipídios essenciais: 
Obtidos a partir da dieta, como ômega 3 (peixe) e ômega 6 (sementes)
 ômega 6 
 ômega 3
Propriedades dos ácidos graxos
Físicas: 
1. Isomeria geométrica (cis/trans)
2. Solubilidade (no C) + C - solúvel + duplas - solúvel
3. Pontos de fusão e ebulição (saturado/insaturado) + ins. - PF - C - PF + C + PE
Reação de saponificação
Rancificação
 -resulta de uma modificação na estrutura lipídica, produzindo sabor e odor desagradáveis.
 -causadas por lipases bacteriana. Ex: rancificação da manteiga.
 -formação de produtos voláteis.
Hidrogenação catalítica
-evita a rancificação oxidativa
-uso de catalisador/H2 pra romper as ligações
- líquido >> pastoso, sólido
 (óleo) (margarina)
- podem aparecer gorduras trans
LIPÍDEOS DE ARMAZENAMENTO
Tracilgliceróis
· glicerol acilado 3 vezes
· constituído por um glicerol e três ácidos graxos, ligados por meio de uma ligação tipo éster
· Reserva de energia
· Sua oxidação fornece mais energia do que a oxidação de açúcares
· Moléculas hidrofóbicas 
· Presente em óleos vegetais
Ceras
· Ésteres de ácidos graxos saturados e insaturados de cadeia longa com alcoóis de cadeia longa
· Consistência firme e insolúvel
· Aplicações na industria farmacêutica 
· Alta TF
· Principal forma de armazenamento metabólico do plâncton 
· Proteção de pelos e peles de animais, evitando perda de calor 
· Proteção contra parasitas nas plantas
LIPÍDIOS ESTRUTURAIS
· Dupla camada
· Impedem a passagem de moléculas apolares e íons
· Podem se movimentar na camada
 
 FLIP-FLOP
 
 DIFUSÃO
 LATERAL
· Tipos de lipídeos:
FOSFOLIPÍDEOS - Contém ácido fosfórico na estrutura
Glicerofosfolipídeos
Glicerol 3-fosfato, estrutura básica 
· Derivados do glicerol
· Hidroxilas esterificadas com ácidos graxos
· Os glicerofosfolipídeos comuns são diacilgliceróis ligados à cabeça de alcoóis por meio de uma ligação fosfodiéster
Esfingolipídeos ( podem ser fosfolipídeos ou glicolipídeos)
· Não contém glicerol
· Formados por: 1. esfingosina (amino-álcool de cadeia longa) ou um de seus derivados unidos a 2. um ácido graxo de cadeia longa e 3. uma cabeça polar.
· Importantes na mielina
· Os glicoesfingolipídeos são determinantes de grupos sanguíneos
ESTERÓIS
 Esteróides
· Presentes na maioria das membranas eucarióticas 
· Não possuem ácidos graxos em sua estrutura
· Principal: colesterol
 - confere rigidez
- precursor para a biossíntese de hormônios 
- excesso: doenças arteriais
Colesterol
(anfipático)
Esteróis derivados do colesterol
Ácidos biliares: emulsificantes de gordura, facilitando a digestão para as lípases 
Hormônios: cortisol, progesterona, testosterona, aldosterona
O TRANSPORTE DE LIPÍDEOS
Lipoproteínas: associações entre proteínas e lipídeos encontradas na corrente sanguínea. Transportam e regulam o metabolismo dos lipídeos no plasma
· HDL: densidade alta (colesterol dos tecidos para o fígado)
· LDL: densidade baixa (aumenta risco de infarto, colesterol do fígado para os tecidos)
LIPÍDEOS BIOLOGICAMENTE ATIVOS
Eicosanóides: hormônios parácrinos, agem somente em células próximas ao local de síntese.
Vitaminas:
- essenciais à saúde, mas não sintetizamos
Lipossolúveis:
A- Pigmento visual. 
Falta: Cegueira noturna;
 Secura nos olhos
D- Precursora de hormônios, regula absorção do cálcio no intestino e ossos (não é ativa biologicamente, mas é convertida por enzimas)
 Falta: raquitismo
E- antioxidante (impede danos oxidativos que provocam danos celulares
 Falta: fraqueza muscular
K- coagulação sanguínea
 Falta: retardo na coagulação 
 
Aminoácidos 
São os componentes das proteínas, que são responsáveis pela expressão das informações genéticas.
Sempre L- estereoisômeros
 
 
 Determina as propriedades químicas
α-aminoácido
FUNÇÕES:
- transporte na membrana
- estrutural (quitina, queratina)
- transporte de oxigênio (hemoglobinas)
- catálise (enzimas)
PODEM SER CLASSIFICADOS EM:
ESSENCIAIS
Nosso organismo não sintetiza e não podem faltar.
NÃO ESSENCIAIS
Nosso organismo sintetiza
OS AMINOÁCIDOS PODEM SER CLASSIFICADOS PELOS SEUS GRUPOS R
Não polares: hidrofóbicos, geralmente R é um hidrocarboneto
Aromáticos: hidrofóbicos,possuem benzeno
Polares não carregados: hidrofílicos
Polares carregados: positivamente (básicos) ou negativamente (ácidos), ambos hidrofílicos
ӿAminoácidos não primários: modificação dos resíduos primários.
PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS:
· Podem atuar como ácidos ou bases fracos, que funcionam como tampões.
Doam H+: ácidos
Recebem H+: básicos
*ácido forte dissocia totalmente
*ácido fraco dissocia parcialmente
 Quando A e HA forem iguais
 
 1000 moléculas de ácido acético 
 ( ) 
Se adicionar , o ácido libera H (sofre desprotonação) e forma , resultando numa relação de 1 e 999 ácido acético. Isso ocorre pelo fato de o ácido acético ser um acido fraco e, por isso, dissocia aos poucos.
 
 999 1 1
 99,9% protonada 0,1% desprotonada
*sempre a relação deve dar o tamanho total, que nesse caso é 1000
*solução tampão: ácido ou base fraco para que o pH não varie muito
*região tamponante: pKa = +-1 (varia uma unidade pra menos e uma unidade pra mais)
A TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Titulação: vai adicionando um composto e verificando o ph.
 Base ácido NH3
 COOH
*se o pK1 é 2,34, significa que a desprotonação inicia-se no pH 1,34, alcança 50% no pH 2,34 e termina no pH 3,34.
pI: ponto onde a carga líquida é zero
pH < pK: forma protonada
pH > pK: forma desprotonada
pH = pK: equilíbrio, 50% cada
	Aminoácido
	pk alfa-COOH 
	pk alfa-NH2 
	pkR
	Aspartato (Asp) 
	1,88 
	9,60 
	3,65 
EXERCÍCIO
Calcular o ponto isoelétrico do aminoácido Aspartato
RESOLUÇÃO
 Somatório das cargas é 0
 Região tamponante
Obs:
· pH acima do pI = carga – 
· pH abaixo do pI = carga +
Peptídeos
 Formados pela junção de alguns aminoácidos por meio da ligação peptídica, a qual une o grupo amino de um ao grupo carboxila de outro através da formação de uma amida.
· o pK1 e o pK2, provenientes do OH e do H, são descartados devido à formação de água. 
CARACTERÍSTICAS DA LIGAÇÃO PEPTÍDICA:
· Não possui rotação completa, mas sim apenas dois ângulos de rotação.
· Ligação rígida, conferindo uma restrição do movimento.
· Moléculas no mesmo plano
· Ligação do tipo trans
RESSONÂNCIA QUÍMICA
Elétrons oscilam entre o C e o N, fazendo com que a ligação simples C-N tenha caráter de dupla ligação. É a responsável pela rigidez.
NOMENCLATURA
1º nome + il + 2º nome + il + ... + nome inteiro do último aminoácido
EX: glicilleuciltirosina
· 3 aminoácidos, 2 ligações peptídicas e 2 H2O
ESTRUTURA BÁSICA
N – C – C
N: amida/forma a amida
1º C: contém o radical
2º C: ácido carboxílico/forma a amida
OLIGOPEPTÍDEOS COM ATIVIDADE BIOLÓGICA
 Insulina:
 * Estimula a absorção da glicose pelas células, diminuindo sua concentração no sangue.
 * 21 resíduos de aminoácidos
 * Pico: almoço 
 * Duas cadeias separadas que são unidas por ponte dissulfeto
 Glucagon:
 * Ativa a enzima que fraciona o glicogênio do fígado e libera glicose para o sangue, elevando a glicemia
 * 29 resíduos
 * Pico: jejum
 * 1 cadeia
Ocitocina:
 * Estimula contrações uterinas na hora do parto
Aspartame:
* Adoçante artificial
Proteínas (introdução)
· Macromoléculas mais abundantes da célula 
· Utilizadas pelas células para que elas desempenhem suas funções
· Organização estrutural complexa, pois a sequência de aminoácidos é determinante na função e estrutura de uma proteína (não pode ter nenhuma alteração)
 
 
 Todos os átomos só aparece a cadeia aparecem principal, sem o R 
FUNÇÕES:
- estruturais (proteção da membrana, queratina, colágeno) - transportadoras (hemoglobina – O2) - contráteis (miosina e actina) - defesa (imunoglobulinas – anticorpos) - catálise enzimática (catalisadores biológicos)
CLASSIFICAÇÃO:
Quanto à composição:
Simples- somente proteína
Conjugada- proteína + outros grupos
Quanto ao n° de cadeias:
Monomérica: 1 cadeia polipeptídica
Oligomérica: + de uma cadeia, são mais complexas
Quanto à forma:
Fibrosas: 
· Insolúveis
· Formam fibras
· Longas moléculas, mais retilíneas
· Função estrutural
EX: colágeno, queratina
Globulares:
· Maioria
· Solúveis
· Estrutura espacial esférica e mais complexa
 
EX: hemoglobina
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Conformação: arranjo espacial dos átomos de uma proteína 
- deve manter sempre a mesma - a configuração existente sob um determinado conjunto de condições é a termodinamicamente + estável, que são as proteínas nativas - ausência de estrutura nativa: ausência de função - quando a proteína se dobra, faz de um modo mais rápido em que há menor gasto energético 
Estrutura primária
· Sequência de aminoácidos 
· Ligação peptidica 
Estrutura secundária
 
Alfa-hélice folha-beta
· Cadeia principal, sem radicais (os radicais, por serem grandes ou por se atraírem ou repelirem, podem quebrar a alfa-hélice)
· Pontes de hidrogênio
· Interações na cadeia principal, entre ela mesma, para manter/estabilizar a forma estrutural 
· Alfa-hélice: espaço vazio dentro, grupos R projetados para fora
· Folha-beta: pode ser paralela ou antiparalela
· Voltas ou loops: conectam os segmentos de alfa-hélice e folha-beta e mudam a direção da cadeia
· Estrutura supersecundária: combinações entre diferentes arranjos de estruturas secundárias
Estrutura terciária:
· Conformação espacial, tridimensional
· Estrutura funcional da proteína 
· Forma nativa: estrutura 3d mais estável da proteína 
· Estabilizadas por varias ligações
Estrutura quaternária:
· + de uma cadeia polipeptídica
· Estabilizada pelas mesma forças da estrutura terciária 
DESNATURAÇÃO
Perda da estrutura tridimensional devido ao rompimento das ligações estabilizantes (desestabilização), acarretando na perda de função 
· Fatores: pH, temperatura, agitação, etc
Há gasto de energia para renaturar e a maioria das proteínas não renaturam.
Bioenergética 
- estudo quantitativo (o quanto tem) das transformações de energia que ocorrem nos organismos vivos, os quais controlam e aproveitam a energia
- fluxo de energia:
 Sistema + meio ambiente = universo
- as transformações biológicas de energia seguem as leis da termodinâmica: 1° lei: a energia se transforma 2° lei: a entropia do universo sempre aumenta em todos os processos naturais (os sistemas tendem à desorganização, que é o aumento da entropia. Naturalmente nosso corpo tende a ser menos complexo e alcançar o estágio mais simples e desorganizado, que é a morte, mas nosso corpo mantém a organização por meio do consumo de energia. Ela é devolvida em igual quantidade nas formas de calor e entropia.
Quanto mais moléculas, maior a entropia e mais desorganizado é o sistema 
Parâmetros termodinâmicos quantitativos:
Entalpia: energia em forma de calor. Endotérmica ou exotérmica.
Entropia: expressão da desordem de um sistema
· Ganho de entropia: produtos menos complexos e mais desordenados que os reagentes
· Estado sólido possui menos entropia do que o estado gasoso, que é muito desorganizado e estável
Energia livre de Gibbs (G): quantidade de energia capaz de realizar trabalho durante uma reação à temperatura e pressão constantes.
 G= H- T S
ΔH: variação de entalpia, sinal negativo quando calor é liberado do sistema ΔS: variação na entropia, sinal positivo quando a entropia aumenta, quando é maior que 0, a reação é espontâneaT: temperatura absoluta 
 Em um processo natural, se:
· ΔG < 0 (sinal negativo), será espontâneo – exergônico, reação: esquerda pra direita
· ΔG > 0 (sinal positivo), não será espontâneo – endergônico, reação: direita pra esquerda
· ΔG = 0, estará em equilíbrio 
 A enzima usa a energia da reação espontânea para fazer a não espontânea (acoplamento)
- Todas as reações químicas tendem a ocorrer para que resultem na diminuição da energia livre do sistema 
- o fluxo de calor não é uma fonte de energia para as células, ele só realiza trabalho quando é passado para um corpo com temperatura mais baixa
- a energia utilizada é a energia livre, que é transformada pelas células em ATP e outros compostos ricos em energia para a realização de trabalho biológico
Variação de energia livre:
ΔG = Gprodutos – G reagentes
A variação de energia livre é uma expressão da força que impulsiona o sistema para o equilíbrio e é dada pela equação: 
· ΔG = a variação de energia livre em quaisquer condições;
· ΔG° = a variação de energia em condições padrões químicas (pré-fixadas [R] e [P] = 1M, P = 1atm e T = 298K - T(K) = 273 + temperatura ºC
· Quando em condições padrão bioquímicas (pH 7) utiliza-se ΔG´°, pois as condições padrão não são ideais para descrever reações celulares
· R = constante dos gases - 8,315 j/mol (0,0082 kj/mol)
· 1cal = 4,184 J
· T = temperatura absoluta (K);
· [ ] = concentração molar.
A variação da energia livre padrão esta diretamente relacionada com a constante de equilíbrio.
- ΔG depende das concentrações de reagentes e produtos e de ΔG° - Enquanto o sistema atinge o equilíbrio, ΔG = 0 e a Eq. 1, se torna:
· Quanto maior Keq, mais negativo ΔG0 e mais espontânea é a reação
· Se a Keq=2, essa é a razão no momento de equilíbrio
Formas de energia: transferência de fosfato ou transferência de elétrons 
A participação do ATP em uma reação 
ATP libera fosfato, que se liga à cadeia e aumenta a energia
Reações biológicas de oxirredução
- A variação de energia livre é diretamente proporcional à diferença de potencial de redução das espécies reagentes e ao número de elétrons transferidos
 (
Para quaisquer condições 
Em condições padrão 
)ΔG = - n.F.ΔE 
ΔG’º = - n.F.ΔE’0 
· n = n° de elétrons transferidos
· F = constante de Faraday (96,44kj/mol.V)
· E = potencial de redução
· Δ = Ereceptor - Edoador 
 E = E’0 + R.T.ln [receptor de elétrons] ___ __________________
 nF [doador de elétrons]
· Principais transportadores de elétrons: 
ATP, NADH, FADH, NADPH