Unidade 3 1 - Cinética e propriedades enzimáticas

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Unidade 3.1 - Cinética e propriedades enzimáticas
1. É propriedade das enzimas:
Resposta incorreta.
A. Sofrer alterações nas reações enzimáticas.
Resposta incorreta.
B. Atuar em grandes concentrações.
Resposta incorreta.
C. Alterar o equilíbrio das reações.
Resposta Correta
D. Acelerar as reações bioquímicas.
As enzimas são catalisadores capazes de acelerar reações em concentrações ínfimas e sem modificar o estado de equilíbrio por agirem nos dois sentidos da reação. As enzimas catalisadoras não são consumidas nem transformadas durante a reação química.
Resposta incorreta.
E. Diminuir a velocidade das reações enzimáticas.
2. Em relação a constante de Michaelis-Menten (Km), é verdadeiro afirmar que:
Resposta Correta
A. Refere-se à concentração de substrato necessária para que a velocidade da reação seja metade da velocidade máxima.
O Km da enzima é igual à concentração do substrato quando a velocidade da reação for igual à metade da velocidade máxima. Quanto maior o Km de uma enzima, menor será sua afinidade pelo seu substrato. E ele é expresso pela concentração do substrato em moles por litro. 
Resposta incorreta.
B. Corresponde, numericamente, à metade da concentração de substrato na qual a velocidade da reação é metade da velocidade máxima.
Resposta incorreta.
C. A constante não reflete a afinidade da enzima pelo seu substrato.
Resposta incorreta.
D. Quanto maior o Km de uma enzima, maior será sua afinidade pelo seu substrato.
Resposta incorreta.
E. Quanto menor o Km de uma enzima, menor será sua afinidade pelo seu substrato.
3. Em uma reação de inibição competitiva, é CORRETO afirmar sobre os parâmetros:
Resposta incorreta.
A. Km aumenta e a velocidade máxima diminui.
Resposta incorreta.
B. Km diminui e a velocidade máxima aumenta.
Resposta Correta
C. Km aumenta e a velocidade máxima não é alterada.
Na reação de inibição competitiva, o substrato e o inibidor são análogos, ou seja, muito parecidos quimicamente. Eles competirão, então, pelo sítio ativo e a afinidade diminui, Km aumenta. Porém, adicionando uma concentração crescente de substrato, o inibidor será deslocado do sítio ativo e a atividade da enzima não será alterada.
Resposta incorreta.
D. Km e velocidade máxima aumentam.
Resposta incorreta.
E. Km e velocidade máxima diminuem.
4. Sobre a ligação de um inibidor não competitivo na enzima, é CORRETO afirmar que:
Resposta incorreta.
A. Liga-se no sítio ativo.
Resposta Correta
B. Não altera a afinidade da enzima (Km) com seu substrato porque liga-se em um sítio diferente do centro catalítico, porém diminui a velocidade máxima da reação.
A ligação de um inibidor não competitivo altera a estrutura tridimensional da enzima afetando a conversão do substrato em produto, ou seja, diminuindo a velocidade máxima.
Resposta incorreta.
C. Não tem nenhum sítio de ligação com a enzima.
Resposta incorreta.
D. Compete com o substrato.
Resposta incorreta.
E. Liga-se em um sítio diferente do substrato e, portanto, aumenta o Km.
5. A pepsina é uma enzima gástrica que faz a digestão de proteínas. Por ser encontrada no estômago, que possui um pH em torno de 2, esta enzima tem um funcionamento ótimo em pHs mais ácidos. Se colocarmos esta enzima em um pH=8 e tentarmos utilizá-la para catalisar a digestão de uma proteína, o resultado será:
Resposta incorreta.
A. A enzima catalisará a reação de melhor forma visto que o aumento do pH favorece a catálise. 
Resposta incorreta.
B. O mesmo, porque o pH não interfere na catálise. 
Resposta incorreta.
C. A enzima diminuirá a velocidade de reação devido à mudança do pH. 
Resposta Correta
D. Nulo, porque a enzima estará desnaturada pela mudança do pH.
Resposta incorreta.
E. Nulo, porque pHs elevados podem inibi-la.