Proteínas e Enzimas: Estrutura e Função

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Proteínas 
→Substâncias orgânicas 
→Macromoléculas: polímeros de aminoácidos 
(monômeros) 
◦ Proteínas simples: formadas apenas por 
aminoácidos 
◦ Proteínas conjugadas: aminoácidos + grupos 
protéticos 
→Constituição: carbono, oxigênio, nitrogênio e 
hidrogênio, podem apresentar enxofre 
 
⇒AMINOÁCIDOS OU PEPTÍDEOS 
→20 tipos 
◦ Ligação peptídica: união entre o nitrogênio de 
uma extremidade com o carbono da outra 
extremidade, eliminando uma molécula de água 
(síntese por desidratação) 
→Agrupamento amina (NH2) + grupamento 
carboxila (COOH), ligados a um mesmo átomo de 
carbono, que está ligado a um átomo de 
hidrogênio e a um radical 
◦ O radical ou cadeia lateral varia de aminoácido a 
aminoácido, sendo responsável pela 
diferenciação dos tipos de aminoácidos 
 
→Os animais precisam obter os aminoácidos por 
meio da alimentação, pois, diferente dos 
vegetais, as células animais não sintetizam todos 
◦ Naturais: produzidos pelo próprio organismo 
por meio de reações químicas 
◦ Essenciais: obtidos apenas por meio da 
alimentação 
 
⇒LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
→Ligação que une os aminoácidos 
→Reação do grupamento amina de um 
aminoácido com o grupamento carboxila de 
outro, liberando uma molécula de água 
→Podem ser quebradas por hidrolise e os 
aminoácidos retornam à condição inicial 
 
⇒PAPEIS BIOLÓGICOS DA PROTEÍNA 
→Estrutural: colágeno e queratina 
→Transporte: hemoglobina e mioglobina 
→Motor: miosina e actina 
→Defesa: imunoglobulina (anticorpo) 
→Hormonal ou endócrina: insulina e glucagon 
→Catalizador (enzimático): amilase, pepsina e 
tripsina 
→Nutricional: caseína, ovoalbumina 
→Contrátil: miosina e actina 
→Reserva energética: caseína 
 
 
⇒ESTRUTURA DA PROTEÍNA 
→Estrutura primaria: sequência linear de 
aminoácidos determinada geneticamente 
→Estrutura secundaria: segmentos 
embolados/dobrados determinados por atrações 
químicas entre aminoácidos = aminoácidos 
interagem = formato espiral 
→Estrutura terciaria: segmentos tridimensionais 
→Estrutura quartenária: união de duas ou mais 
cadeias peptídicas 
→A função de cada proteína está associada à sua 
forma, determinada pela estrutura primária; 
alterações nessa sequência (mutação genética) 
podem provocar alterações na forma e na função 
◦ Substituição: determinada geneticamente; ex: 
de um aminoácido glutamato pela valina na 
molécula de hemoglobina 
◦ Desnaturação: aumento excessivo da 
temperatura ou do pH, transformando a 
estrutura da proteína e causando a perda da 
função; a forma da proteína pode se reverter 
desde que o meio retorne as condições ideais 
para a proteína ou pode ser irreversível 
 
⇒PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS 
→As proteínas se diferem entre si através de três 
propriedades: quantidade, tipo e sequência de 
aminoácidos 
 
⇒ENZIMAS 
→Catalisadores biológicos: aceleram a velocidade 
das reações químicas sem aumentar a energia de 
ativação 
◦ Uma das maneiras de fornecer energia 
necessária aos reagentes de uma reação biológica 
é aumentar a sua temperatura, porém, para os 
seres vivos, é importante que não tenha aumento 
significativo das temperaturas para evitar a 
desnaturação das proteínas 
◦ Repteis são pecilotérmicos (sua temperatura 
varia com o ambiente) e mamíferos são 
homeotérmicos (controlam sua temperatura) 
→Reutilizáveis: não são consumidas durante a 
reação química; após ocorrer uma reação, 
permanecem quimicamente intactas 
→Reversibilidade: algumas enzimas podem 
converter reagentes em produtos e vice-versa 
→Especificidade enzima-substrato: relacionada 
com a forma tridimensional de ambos; as 
enzimas atuam sempre sobre um mesmo 
substrato e participam do mesmo tipo de reação; 
se liga ao substrato pelo sitio ativo; mecanismo 
chave fechadura (especificas) 
◦ Inibidores: substâncias que atrapalham ou 
impedem o encaixe perfeito entre enzima e 
substrato; competitivas (ocupam o sitio ativo das 
enzimas) e não competitivas (alteram a 
conformação da enzima) 
◦ Moléculas auxiliares: substancias que ajudam na 
atividade enzimática; inorgânicas = sais 
(cofatores) e orgânicas = vitaminas (coenzimas) 
→Fatores que influenciam a atividade enzimática: 
◦ Temperatura: temperatura ideal ou ótima 
(velocidade máxima), baixa temperatura 
(velocidade mínima) e alta temperatura 
(alteração de sua forma, deixando de se acoplar 
ao substrato; velocidade diminui) 
◦ PH: pH ideal ou ótimo (velocidade máxima), pH 
diferente do ideal (velocidade mínima) e 
alterações no pH do meio (desnaturação e 
inativação da enzima) – pH 7 (neutro), pH abaixo 
de 7 (ácido) e acima de 7 (básico ou alcalino) 
◦ Concentração de substratos: quantidade igual 
ou maior do que a de enzimas (velocidade 
máxima) e quantidade menor que a de enzimas 
(velocidade mínima) 
 
 
⇒ANTICORPOS 
→Produzidas pelos linfócitos B plasmócitos 
(células do sistema imunológico) 
→Atuam neutralizando determinado antígeno 
específico, que estimula sua produção 
◦ Antígeno: substância de origem biológica 
estranha no organismo 
→Tipos de imunidade: 
◦ Ativa: produção de próprios anticorpos (células 
de memória); natural (doenças) e artificial 
(vacina) 
◦ Passiva: não ocorre produção de anticorpos, já 
os recebe prontos; natural (mãe e filho) e 
artificial (soro) 
→Soro X vacina: 
◦ Soro: imunização passiva, via artificial, 
constituição de anticorpos, resposta imediata e 
tempo de ação temporário 
◦ Vacina: imunização ativa, via artificial, 
constituição de antígenos, resposta posterior e 
tempo de duração duradora 
→Resposta imunitária: 
◦ Primaria: primeiro contato; menos anticorpos 
em um tempo maior 
◦ Secundaria: células de memória; mais 
anticorpos em um tempo menor