BIOQUIMICA I

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SAIS MINERAIS
CÁLCIO: ossos, dentes, coagulação e
contração muscular.
Tecido ósseo é metabolicamente ativo:
remodelação óssea – Renovação do
esqueleto para a manutenção de sua
capacidade de sustentação e resistência.
Reabsorção Óssea: a estrutura óssea é
dissolvida e digerida pelos ácidos e
enzimas produzidos pelos osteoclastos.
Formação Óssea: a estrutura óssea é
sintetizada a partir de proteínas como o
colágeno, as quais são depositadas na
MEC e depois mineralizadas.
DOENÇAS:
“Osteoporose é uma doença caracterizada
por redução de massa óssea e deterioração
da arquitetura do tecido ósseo”.
Causa: genética, deficiência de cálcio,
vitamina D, deficiência do gene para Vit.
D, pós menopausa.
Doença de Paget: distúrbio crônico dos
ossos, local ou em muitos locais do
esqueleto, caracterizado por alta taxa de
reabsorção óssea e proliferação de tecido
fibroso, resultando em ossos fracos e
propensos a deformidades e fraturas.
Osteomalacia: incapacidade crônica de
mineralizar a matriz óssea.
Raquitismo: doença da infância, é a
designação para a osteomalacia em
adultos.
IODO: desempenha importante papel na
função da glândula tireóide.
Localização: situada na frente dos anéis da
traqueia entre a proeminência laríngea e a
base do pescoço.
• Função: regulação do metabolismo
corpóreo
• ↑ hormônios tireoidianos = ↑ taxa
metabólica
• T3 é o hormônio responsável por ditar o
ritmo do metabolismo.
• T3 e T4 livre – forma livre e atuante
após desligar-se da globulina ligadora de
tiroxina (TGB)
Radioiodoterapia: tireoidectomia total
seguida de radioiodoterapia.
• 131I → tireóide → proteína
co-transportadora NIS (Sodium Iodide
Symporter).
• O tratamento oferece ao paciente (80%)
uma sobrevida longa, similar a população
que nunca teve câncer.
• Problema: proteína NIS → expressa
também nas glândulas salivares, glândulas
lacrimais, estômago e mama;.
• Efeitos colaterais: edema na região das
glândulas salivares; alteração de paladar
(gosto metálico), sintomas que regridem
em poucos dias.
FERRO: grupo heme: formação das
hemoglobinas ↔ formação das hemácias
↔ transporte de gases.
O oxigênio de fixa ao grupo heme da
molécula de hemoglobina.
Mioglobina: transporte de gases para os
músculos.
Ferro: síntese de mioglobina.
DOENÇAS:
Deficiência de Ferro: anemia ferropriva
Sintomas: fraqueza, falta de ar e palidez.
Excesso de Ferro: hemocromatose.
Sintomas: escurecimento da pele, ritmo
cardíaco anormal e produção hormonal
reduzida.
VITAMINAS
Vitaminas lipossolúveis: quando solúveis
em lipídios.
Participam de muitas reações do nosso
organismo.
Podem ser armazenadas (exceto a
vitamina K)
O organismo não sintetiza estas vitaminas
São absorvidas no intestino junto com os
lipídios.
➽A (Retinol): ovo, fígado.
É uma família de moléculas: retinol
(animais) e caroteno (vegetais), associação
com os bastonetes da retina, essencial
para visão, crescimento, manutenção dos
tecidos epiteliais e é antioxidante.
DEFICIÊNCIA: xeroftalmia e cegueira
noturna.
➽D (Calciferol): ovo e fígado.
É uma grande exceção das vitaminas, pois
pode ser sintetizada na pele. Responsáveis
pela regulação dos níveis séricos de Ca+2;
A síntese de vitamina D envolve a radiação
ultravioleta.
DEFICIÊNCIA: raquitismo.
➽E ( Tocoferol): peixe, vegetais de folha
verde.
Antioxidante.
DEFICIÊNCIA: cansaço e desânimo,
arteriosclerose e doenças vasculares.
➽K (Filoquinona): fígado.
DEFICIÊNCIA: hemorragia.
Vitaminas hidrossolúveis: quando solúveis
em água.
➽Tiamina (B1): ovo, feijão.
Sua forma ativa é o pirofosfato de tiamina
(TPP). É importante em reações de
produção de ATP no sistema nervoso,
coração, músculos e células do sangue,
importante sobretudo no metabolismo dos
carboidratos.
DEFICIÊNCIA: beribéri (paralisia
progressiva)
➽Riboflavina (B2): ovo, peixe.
Formas ativas são FMN e FAD. Úteis na
produção de energia, transportador de
elétrons em reações de oxi-redução no
metabolismo energético.
DEFICIÊNCIA: queilite e glossite.
➽Niacina (B3): leite, fígado.
Formas ativas são NAD+ e NADP+.
Coenzima nas reações de oxi-redução.
Pode ser formada, endogenamente, a
partir do aminoácido triptofano.
DEFICIÊNCIA: pelagra.
➽Ácido Pantotênico (B5): ovo, fígado.
Melhora a resposta imunológica e é
componente da coenzima A.
DEFICIÊNCIA: incomum.
➽Piridoxina (B6): ovo, fígado.
Coenzima para muitas enzimas
especialmente no metabolismo dos
aminoácidos.
DEFICIÊNCIA: glossite.
➽Ácido Fólico (B9): fígado.
Forma ativa é o tetra-hidrofolato (THF ou
FH4). Necessário na síntese de alguns
aminoácidos, de purinas e de timidinas.
Função importante na hematopoiese,
participando na síntese de DNA dos
eritrócitos.
DEFICIÊNCIA: espinha bífida, anemia.
➽Cobalamina (B12): ovo, fígado.
É sintetizada por microorganismos, NÃO
está presente em vegetais. Os animais a
obtêm de sua microbiota bacteriana ou
ingerindo alimentos de origem animal. O
fígado humano armazena um suprimento
de B12 para até 6 anos deficiência é rara.
Necessita do fator intrínseco
(glicoproteína) para absorção.
DEFICIÊNCIA: anemia perniciosa.
➽Biotina (H): ovo, fígado.
Coenzima nas reações de carboxilação,
transportando CO2 no metabolismo
normal de gorduras e proteínas. Também
conhecida como vitamina B7 ou B8.
➽Ácido Ascórbico (C ): atua como
coenzima nas reações de hidroxilação de
colágeno para dar rigidez aos ossos.
DEFICIÊNCIA: escorbuto.
CARBOIDRATOS
HIDRATOS DE CARBONO: aldeídos e
cetonas.
Fórmula empírica: C:H:O (1:2:1)
Ex.: GLICOSE (C6H12O6 )
Alguns apresentam NITROGÊNIO,
FÓSFORO e ENXOFRE.
Nosso cérebro só funciona à base de
glicose: há o processo de gliconeogênese,
que consiste em formar glicose a partir de
precursores não-glicose.
Isomeria: mesma fórmula geral.
➽Estereoisomeria: ótica ou geométrica.
➽Estrutural: de função, de cadeia e de
posição.
FUNÇÕES:
• Fornecimento de Energia (Glicose)
• Sinalização Celular (Membrana
Citoplasmática)
• Glicosilação de Proteínas (Formação de
Proteínas no RE)
• Elementos Estruturais e de Proteção (PC
de Bactérias e Fungos)
• Estrutura Celular Humana (Tecido
Conjuntivo)
• Composição de Líquidos Lubrificantes
(Articulações)
• Composição de Ácidos Nucléicos (Ribose
e Desoxirribose)
MONOSSACARÍDEOS: açúcares simples
que não necessitam ser quebrados para
serem absorvidos pelo organismo.
Possuem centros assimentricos.
ex: glicose, frutose, galactose.
Grupo Carbonila:
•ALDOSE (Extremidade da Cadeia
Carbônica)
•CETOSE (Presente em qualquer outra
posição)
Grupo Hidroxila: presente em cada um
dos outros carbonos
• ENANTIÔMEROS: formas isoméricas
opticamente ativas (Isômeros especulares)
EPÍMEROS: dois açúcares diferem na
configuração ao redor de um único átomo
de carbono.
• HEMIACETAL: composto formado entre
os radicais alcoólico e aldeídico. Apenas
aldoses contendo 5 ou mais carbonos
podem formar piranosídicos.
Mutarrotação: em água pode haver
transformação de α e β.
• HEMICETAL: composto formado entre
os grupamentos hidroxila e cetona.
Cetoexoses podem formar um anel
furanosídico.
• DISSACARÍDEOS: são combinações de
açúcares simples (açúcares duplos).
ex:
• Sacarose: glicose + frutose (cana de
açúcar)
• Maltose: glicose + glicose (cevada)
• Lactose: glicose + galactose (leite)
• AMILOSE: cadeia longa não ramificada
de glicoses unidas por ligações (α1→4)
• AMILOPECTINA: cadeia longa
ramificada de glicoses (α1→4) e α1→6)
nas ramificações (a cada 24 ou 30
resíduos)
•Glicogênio: armazenamento de glicose
em humanos.
•Celulose: constitui a parede celular das
plantas.
•Quitina: componente do exoesqueleto de
artrópodes.
•Peptidoglicano: componente da parede
celular de bactérias.
•Glicosaminoglicano: componente da
matriz extracelular.
Ex: Ácido hialurônico.
•Proteoglicanos: componente da matriz
extracelular. Ácido hialurônico +
queratansulfato + condroitina-sulfato.
DIGESTÃO DE CARBOIDRATOS:
BOCA:
AMILASE SALIVAR: secretada pelas
glândulas parótidas, atua hidrolisandoo
amido.
• Hidrolisa apenas 3% a 5% dos
carboidratos da dieta
• Age em pouco tempo liberando dextrinas
(pedaços do amido)
• Inativa em pH estomacal (4,0), assim a
digestão do amido inicia na boca e termina
no intestino.
INTESTINO:
AMILASE PANCREÁTICA: secretada pelo
pâncreas no intestino para quebrar os
polissacarídios em dissacarídeos.
DISSACARIDASES: secretadas pela borda
em escova dos enterócitos para hidrolisar
os dissacarídeos.
ABSORÇÃO DE CARBOIDRATOS:
•A frutose é absorvida por mecanismos de
difusão facilitada.
•A glicose e a galactose são absorvidos por
transporte ativo na membrana apical pelo
co-transportador de Na+ e glicose SGLT1
HIPERGLICEMIA:
• Excesso de açúcar no sangue
• Estimula a secreção de INSULINA pelo
pâncreas (células beta)
• Associada ao desenvolvimento do
Diabetes mellitus - SBD
Diabetes Mellitus:
Diabetes Tipo 1: deficiência de produção
de insulina.
SINTOMAS: fome, desidratação,perda de
peso
Diabetes Tipo 2: deficiência de atuação da
insulina. Geralmente, associada ao excesso
de peso
SINTOMAS: ganho de peso, alterações
visuais, feridas de difícil cicatrização.
HIPOGLICEMIA:
• Baixa de açúcar no sangue
• Estimula a secreção de Glucagon pelo
pâncreas (células alfa)
• O fígado transforma o glicogênio em
glicose e libera a glicose no sangue
• A glicemia retorna aos valores de
referência.
SINTOMAS: suor excessivo,
tontura,palidez, palpitação.
GLUCAGON: estimula a quebra de
glicogênio.
INSULINA: estimula a retirada da glicose
do sangue.
LIPÍDEOS
FUNÇÕES:
• Reserva energética
• Protetora contra choque mecânico e
traumas sobre os órgãos
• Isolante térmico num ambiente frio
• Precursor de hormônios (esteróides)
• Principal constituinte das membranas
celulares
• Carreador de vitaminas lipossolúveis
(ADEK)
• Precursores de agentes inflamatórios
(prostaglandinas e leucotrienos)
• Função cardio-protetora (Ômega-3)
➽ A Bile emulsifica o lipídio para que
não se grudem , devido ao fato de serem
hidrofóbicos .
➽ O suco pancreático quebra o lipídio
para que possamos absorver, pois trazem
duas coisas importantes : as enzimas para
cortarem os lipídios , e o bicarbonato para
levantar o pH.
➽ Quando uma pessoa está muito tempo
e m jejum, o hormônio glucagon estimula
que os lipídios venham do tecido adiposo
para o fígado.
• Os ácidos graxos são derivados dos
hidrocarbonetos.
↑ Cadeia carbônica ↓ insaturação:
↓ Solubilidade em H2O.
Gorduras insaturadas:
• Líquida a temperatura ambiente
• Origem vegetal: azeite de oliva, óleo de
canola, ômega 3 e etc
• ↓ H: ligação dupla entre C
Gordura saturada:
• Sólida à temperatura ambiente
• Origem Animal: carne vermelha, leite e
derivados etc.
• ↑ H: ligação simples entre C e H
Gordura Trans:
• Processo Químico de Hidrogenação
• Formação de Muitas Ligações Trans
ex.: margarina, biscoitos
A Hidrólise dos triacilgliceróis produz
sabões:
• Reações de Saponificação
• Ocorre entre um éster e uma base forte
formando sal e álcool.
FATOR ATIVADOR DE PLAQUETAS:
Secretado pelos basófilos para estimular a
agregação plaquetária.
•LDL: baixa densidade, transporta
colesterol para os tecidos.
•HDL: alta densidade, transporta
colesterol do tecido para o fígado. “
colesterol bom”.
•VLDL: muito baixa densidade, transporte
de TG endógeno.
Configuração CIS = Ligação dupla em cis
provoca curvatura na cadeia.
Configuração TRANS = Semelhante a dos
ácidos graxos saturados, com cadeia
estendida, processo químico de
hidrogenação.
➽ Para o ácido graxo ser quebrado ele
precisa entrar na mitocôndria. Assim que
ele entra na célula ele se liga a coenzima A,
e para ele ganhar a coenzimA já se gasta 2
ATPs . Após isso, ele irá trocar a CoA pela
carnitina para entrar na mitocôndria,
➽ Para tirar o lipídio do tecido adiposo
para gastar , é preciso dois hormônios
(primeiro mensageiro) glucagon e /ou
epinefrina, que irão aumentar a
quantidade do AMP cíclico (segundo
mensageiro - intracelular) dentro da célula
,que é responsável por controlar as
enzimas que irão quebrar os triglicerídeos.
Desta forma os ácidos graxos ficarão livres
para ir para o sangue através da albumina,
que ajuda a distribuí-los .
SATURADOS:
- Apresentam apenas ligações simples
entre os carbonos na cadeia (não possuem
ligações duplas).
- São geralmente sólidos à temperatura
ambiente.
- Gorduras de origem animal são
geralmente ricas em ácidos graxos
saturados, encontrados em alimentos
animais
(carne bovina, frango, porco, laticínios) e
alimentos vegetais (palmeira e sua
semente e óleo de coco).
Ubiquinona: transportador de elétrons em
reações de oxirredução que levam à
síntese de ATP nas mitocôndrias
Três classes:
1) Prostaglandinas (PGs)
- Anel de 5 carbonos;
- Funções como estimular a contração da
musculatura lisa do útero durante a
menstruação e o trabalho de parto,
afetam o fluxo sanguíneo a órgãos
específicos, promovem resposta
inflamatória, entre outras.
2) Tromboxanos
- Possuem um anel de seis membros que
contém éter.
- É produzido pelas plaquetas;
- Atuam na formação de coágulos e na
redução do fluxo sanguíneo no local do
coágulo.
3) Leucotrienos
– Encontrados pela primeira vez em
leucócitos. Podem induzir a contração da
musculatura lisa que envolve as vias
aéreas até o pulmão. Sua produção
excessiva causa os ataques de asma.
PROTEÍNAS
DEFINIÇÃO:
São as macromoléculas funcionalmente
mais abundantes e mais versáteis da
célula, constituindo mais da metade do
peso seco de muitos organismos. São
substâncias orgânicas de alto peso
molecular formadas por aminoácidos
unidos entre si por meio de ligações
peptídicas.
O heme e o ferro ferroso conferem a
capacidade de armazenar e transportar
O2:
•Tetrapirrol cíclico;
•Absorção de luz visível e formação de cor
vermelha;
•Transporte do oxigênio e do gás
carbônico;
Hemólise é o processo no qual ocorre o
rompimento da membrana das hemácias e
o consequente lançamento no meio de
hemoglobina e outras substâncias. A
hemólise pode ocorrer no corpo humano
ou durante o processamento do sangue. (
Pode alterar as dosagens de proteína )
FUNÇÕES:
•Catálise de reações químicas (ex:
enzimas)
•Transporte (ex.: hemoglobina (O2
sangue) e mioglobina (O2 músculo)
•Controle da transcrição e tradução dos
genes (ex.: histonas)
•Contração (ex.: actina e miosina)
•Defesa: proteção imunitária (ex.:
imunoglobulina).
•Receptoras: transmissão de sinais (ex.:
rodopsina, receptora nos bastonetes da
retina)
•Nutrientes (ex.: ovoalbumina e caseína);
•Função estrutural: matriz p/ tecidos
ósseo e conjuntivo (ex.: colágeno e
elastina) e queratina
•Função hormonal (ex.: insulina e
prolactina)
➽ Cromatografia de exclusão por
tamanho ou filtração em gel: Separa
proteínas baseadas nos seus tamanhos.
➽ Cromatografia de troca iônica: solução
de proteínas é aplicada a coluna, as
proteínas se ligam por afinidade.
➽ Cromatografia por afinidade: aplicação
da solução contendo as proteínas, ligação
das proteínas por afinidade ao ligante,
eluição da coluna e separação das
proteínas.
➽ Focalização isoelétrica: separa
proteínas baseado no seu ponto
isoelétrico.
PROTEÍNAS SECUNDÁRIAS:
A-hélice: O sentido de giro de uma
a-hélice pode ser para a direita (hélice
dextrorsa) ou para a esquerda (hélice
sinistrosa). As a-hélices encontradas em
proteínas são dextrorsas.
Folha beta: é um padrão estrutural
encontrado em várias proteínas, nas quais
regiões vizinhas da cadeia polipeptídica
associam-se por meio de ligações de
hidrogênio resultando em uma estrutura
achatada e rígida.
➽ As formas de ambas as estruturas são
mantidas por ligações de hidrogênio, que
se formam entre o O da carbonila de um
aminoácido e o H do grupo amino de
outro.
Quanto à forma:
➽ Proteínas fibrosas: a maioria das
proteínas fibrosas são insolúveis em meio
aquosos e
possuem pesos moleculares bastante
elevados. Normalmente são formadas por
longas moléculas de formato quase
retilíneas e paralelas ao eixo da fibra.Fazem parte deste grupo as proteínas
estruturais como o colágeno do tecido
conjuntivo, a queratina do cabelo, a
miosina dos músculos, entre outras.
➽ Proteínas globulares: possuem
estrutura espacial mais complexa e são
esféricas. Geralmente são solúveis em
meio aquoso. São exemplos de proteínas
globulares as proteínas ativas, como as
enzimas, e as transportadoras, como a
hemoglobina.
Tipos de proteínas:
➽ Proteínas dinâmicas: esse tipo de
proteína realiza funções como defesa do
organismo,
transporte de substâncias, catálise de
reações, controle do metabolismo.
➽ Proteínas estruturais: como o próprio
nome indica, sua função principal é a
estruturação das células e dos tecidos no
corpo humano. O colágeno e a elastina são
exemplos desse tipo de proteína.
Classificação quanto à composição
química:
•Proteínas simples: Composta apenas por
aminoácidos
•Proteínas conjugadas: AA + grupo
prostético (porção não protéica)
DESNATURAÇÃO PROTEICA:
Desdobramento e desorganização da
estrutura da proteína, ou seja, ocorre
quando a proteína perde a sua estrutura
tridimensional, através de tratamentos
que rompam as interações fracas (Van der
Walls, pontes de hidrogênio e interações
eletrostáticas). Ocorre perda de função
protéica.
AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos possuem centros quirais,
por isso podem ser considerados
enantiômeros, assumindo conformações L
ou D.
As proteínas do organismo humano
possuem apenas L-aminoácidos.
➽ Apolares: glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina,
triptofano e metionina.
➽ Polares: serina, treonina, tirosina,
cisteína, glutamina e asparagina.
➽ Ácidos: ácido glutâmico e ácido
aspártico. Se a carboxila perde um próton
se transforma em glutamato e aspartato.
➽ Básicos: histidina, lisina e arginina.
*Os mamíferos sintetizam arginina, mas
hidrolisam a maior parte para formar
ureia.
PONTO ISOELÉTRICO: é o pH no qual a
molécula do aa apresenta igual número de
cargas positivas e negativas. Ponto de
inflexão ( pI = pK1 + pK2 / 2 )
pKr: quando o aminoácido apresenta mais
de um grupo ionizável, presente na cadeia
lateral, tendência de um grupo fornecer
um próton ao meio.
Obs.: A função das proteínas depende do
pH ao qual estão submetidas
➽ pk1: ácido pI = pK1 + pKR / 2
➽ pk2: base pI = pK2 + pKR / 2
Não polares: os grupos R nesta classe são
hidrocarbonetos e os aminoácidos são
hidrofóbicos e não-polares.
•Aromáticos: os grupos R nesta classe
apresentam cadeias laterais aromáticas, as
quais são relativamente não-polares
(hidrofóbicas)
Zwitterions: em soluções aquosas os
aminoácidos encontram-se na forma
ionizada (Zwitterions – íons híbridos).
Podem agir como ácidos ou bases.
➽ A ligação peptídica é aquela que ocorre
entre um carbono e um nitrogênio,
resultantes da desidratação entre dois
aminoácidos quaisquer. Ligação peptídica
é o nome dado para a interação entre duas
ou mais moléculas menores (monômeros)
de aminoácidos, formando, dessa maneira,
uma macromolécula denominada
proteína.
➽Ligação covalente é uma ligação
química caracterizada pelo
compartilhamento de um ou mais pares de
elétrons entre átomos.
Anfólitos: substâncias ANFOTÉRICAS
apresentam natureza de íon dipolar em
solução aquosa, ou seja, podem
comportar-se como ácidos ou bases
(eletrólitos anfotéricos)
Ácido: doador de prótons.
Base: receptora de prótons.
ENZIMAS
Substâncias orgânicas de natureza
normalmente protéica:
“Toda Enzima é uma Proteína, mas nem
toda Proteína é uma Enzima.”
FUNÇÕES:
• Catalisadores biológicos
Estrutura: Sítio Ativo e Sítio Catalítico
(Sítio Ativo: região ligação do substrato à
enzima; Sítio Catalítico: região dent ro do
sítio ativo onde ocorre a catálise)
Estáveis em temperatura e pH adequados:
desnaturação proteica promove perda da
atividade enzimática.
➽Modelo chave-fechadura: tanto a
enzima quanto o substrato apresentam
encaixe complementar, fazendo com que
encaixem de maneira precisa um nos
outros.
➽Modelo encaixe-induzido: a enzima
apresenta uma estrutura flexível e que
pode modificar-se para interagir com o
substrato, enquanto esse substrato vai
interagindo com a enzima.
➽Cinética enzimática: mecanismo pelo
qual as enzimas ligam-se aos substratos e
os transformam em produtos, sendo
utilizadas informações a respeito da
velocidade e do gasto energético de uma
reação química.
CLASSIFICAÇÃO:
1. Oxirredutases: Promovem reações de
oxirredução, transferindo elétrons.
2. Transferases: Transferem grupos
químicos entre moléculas.
3. Hidrolases: Utilizam água ocomo
receptor de grupos de outras moléculas.
4. Liases: Formam ou destroem ligações
químicas através da água.
5. Isomerases: Transformam uma
molécula num isômero.
6. Ligases: Formam ligações químicas por
reações de condensação.
Inibição não competitiva: o inibidor não
impede o substrato de se ligar ao sítio
ativo. Em vez disso, ele se liga a outro sítio
e impede a enzima de realizar seu
trabalho. Essa inibição é chamada de "não
competitiva", pois o inibidor e o substrato
podem ambos estar ligados à enzima ao
mesmo tempo.
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA:
Além do sítio ativo as enzimas possuem o
sítio alostérico, que serve para ligação de
moléculas:
• Ativadores: cofatores inorgânicos (sais
minerais e íons metálicos) ou cofatores
orgânicos (vitaminas) que são capazes de
ativar as enzimas.
• Inibidores: substâncias capazes de inibir
a atividade enzimática (medicamentos,
veneno).
➽O sítio catalítico de uma enzima é a
porção da molécula onde ocorre a
atividade catalítica.
➽Sítio alostérico: é o segundo sítio ativo
de ligação ao substrato, porém não
promove sua transformação. Age como
inibidor ou ativador da reação, usado na
regulação do organismo. Inibição por
feedback por exemplo. Não faz parte de
todas as enzimas.
➽O sítio ativo: pequena região de uma
enzima onde ocorre uma reação química.
NUCLEOTÍDEOS
DEFINIÇÃO:
Compostos ricos em energia que
direcionam os processos metabólicos,
desde reações anabólicas e catabólicas.
Armazenamento e transmissão da
informação genética; Sinais químicos.
Resposta a hormônios e a outros estímulos
extracelulares.
Componentes estruturais de vários
cofatores enzimáticos; Intermediários
metabólicos.
Componentes dos ácidos nucléicos.
DNA: Controle da composição de RNA e
das síntese proteica.
Gene: Sequência de DNA que contém a
informação para a síntese de um produto
biológico.
Célula: milhares de genes e DNA com
sequências longas.
Composição química geral:
1. Uma Base Nitrogenada
2. Uma Pentose
3. Um fosfato.
DNA: adenina, timina, guanina e citosina.
A = T; G = C
➽Adenosina trifosfato: fonte de energia
química para o metabolismo.
➽Uridina trifosfato: Substrato para
biossíntese de carboidratos.
➽Guanosina trifosfato: Fonte de energia
para síntese protéica e de fosfolipídios.
➽Estrutura em dupla hélice: pontes de
hidrogênio + força de empilhamento de
bases.
➽RNA: citosina, guanina, adenina e
uracila.
RNA: expressão.
RNA Ribossômico (rRNA): componentes
dos ribossomos. Recebe a informação do
tRNA.
RNA Mensageiro (mRNA): transporte de
informação do gene até o ribossomo.
Leitura de DNA.
RNA de Transferência (tRNA): traduzem a
informação do mRNA em proteínas.
Recebe a informação do mRNA e
transmite ao rRNA.
O RNA é formado por uma junção de
nucleotídeos em formato de fita simples.
Unidos por ligação fosfodiéster entre o
fosfato e a pentose (ribose).
O rRNA corresponde à 80% do RNA
celular.
O rRNA contém uma subunidade catalítica
responsável pela formação da ligação
peptídica.
TRANSDUÇÃO DE SINAIS
BIOLÓGICOS
Os sinais biológicos coordenam as
atividades metabólicas celulares:
Substância ligante ➽ Evento intracelular
➽ Comportamento celular
Manutenção da homeostase orgânica.
Cooperação entre as células dos tecidos.
COMUNICAÇÃO: trocas de sinais
bioquímicos.
Mecanismos moleculares associados à
transdução de sinais:
Especificidade mediada por ligações não
covalentes.
Alta sensibilidade.
Amplificaçãodo sinal pelas cascatas
enzimáticas.
Dessensibilização.
COMUNICAÇÕES: autócrina, parácrina,
endócrina e parácrina.
O sinal biológico depende da interação
ligante-receptor :
Sistema de Chave-Fechadura.
Receptor: estrutura com porções
extracelular, transmembrana e
intracelular.
Especificidade do Ligante.
Receptores de superfície celular:
receptores intracelulares:
• Receptores Tirosina Kinase (RTK)
• Receptores Serina Treonina Kinase
(RSTK)
• Receptores Acoplados à Proteína G
(RAPC).
• Receptores Nucleares.
Proteína Gs: estimulatória da adenilato
ciclase.
Proteína Gq: ativação da fosfolipase C
Proteína Gi: inibitória da adenilato ciclase
Proteína Gt: transducina que liga o
fotorreceptor da rodopsina
Proteína Go: regulatória de canais de
cálcio
Proteína Gk: regulatória de canais de
potássio
Os receptores acoplados à proteína G
podem desencadear a produção de AMP
cíclico:
Troca de GDP por GTP após estimulação
da proteína G pelo receptor.
Dissociação da subunidade alfa ativada
para estimular a adenilato ciclase.
Hidrólise do GTP pela atividade da
GTPase e reassociação com as
subunidades beta e gama.
A Ativação da proteína quinase A se dá
através da mensagem intracelular
transmitida pelo AMPc:
1. Ligação do AMPc ao sítio alostérico;
2. Dissociação da subunidade catalítica;
3. Exposição do sítio ativo;
4. Fosforilação da hidroxila dos resíduos
Ser, Thr ou Tyr em várias enzimas
(fosforilazes).
MOLÉCULAS REGULADORAS:
Hormônio Glucagon:
• Ativação de enzimas no adipócito para
promover hidrólise de triglicerídeos.
Hormônio Adrenocorticotrófico (ACTH):
• Ativação de enzimas no córtex adrenal
para promover a síntese de cortisona.
A guanosina monofosfato cíclica (GMPc)
também age em:
➽ Vasos Sanguíneos: A ativação da
guanilato ciclase produz eventos
vasodilatadores que regulam a pressão
sanguínea;
➽ Intestino: guanilato ciclase ativada por
endotoxina de E. coli reduz absorção de
água pelo intestino e promove diarréia;
➽ Vasos Sanguíneos: O óxido nítrico ativa
a guanilato ciclase, ↓ Ca2+ e relaxamento
cardíaco.
➽ A guanosina monofosfato cíclica
(GMPc) ativa a proteína quinase G:
Proteína Quinase dependente de cGMP;
Regulação Alostérica;
Dissociação das subunidades catalíticas;
Fosforilação de proteínas que contenham
resíduos de Ser e Thr
*O receptor para a insulina é ele próprio
uma proteína quinase.
➽ Canais iônicos são abertos por ligantes
e pelo potencial de membranas:
1. Um estímulo neuronal induz um
potencial de ação.
2. Abertura de um Canal de Na+ voltagem
dependente e despolarização local da
membrana;
3. Na extremidade do axônio:
despolarização abre canais de Ca2+ ;
4. Entrada de Ca2+ no neurônio
pré-sináptico;
5. Exocitose de acetilcolina para a fenda
sináptica;
6. Acetilcolina se liga ao seu receptor no
neurônio pós-sináptico;
7. Abertura de canais iônicos;
8. Na + e K + extracelulares despolarizam
a membrana e deflagram a resposta
subsequente.