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BIOQUÍMICA 
PROFESSORA
Drª. Maria Fernanda Francelin Carvalho
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EXPEDIENTE
C397 CENTRO UNIVERSITÁRIO DE MARINGÁ. 
Núcleo de Educação a Distância. CARVALHO, Maria Fernanda 
Francelin .
Bioquímica. 
Maria Fernanda Francelin Carvalho.
 
Maringá - PR.: UniCesumar, 2020. 
176 p.
“Graduação - EaD”. 
1. Bioquímica. EaD. I. Título. 
FICHA CATALOGRÁFICA
NEAD - Núcleo de Educação a Distância
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Projeto Gráfico e Capa
Arthur Cantareli, Jhonny Coelho
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Revisão Textual
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Ilustração
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CDD - 22 ed. 574.192 
CIP - NBR 12899 - AACR/2
ISBN 978-65-5615-127-4
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BOAS-VINDAS
Neste mundo globalizado e dinâmico, nós tra-
balhamos com princípios éticos e profissiona-
lismo, não somente para oferecer educação de 
qualidade, como, acima de tudo, gerar a con-
versão integral das pessoas ao conhecimento. 
Baseamo-nos em 4 pilares: intelectual, profis-
sional, emocional e espiritual.
Assim, iniciamos a Unicesumar em 1990, com 
dois cursos de graduação e 180 alunos. Hoje, 
temos mais de 100 mil estudantes espalhados 
em todo o Brasil, nos quatro campi presenciais 
(Maringá, Londrina, Curitiba e Ponta Grossa) e 
em mais de 500 polos de educação a distância 
espalhados por todos os estados do Brasil e, 
também, no exterior, com dezenas de cursos 
de graduação e pós-graduação. Por ano, pro-
duzimos e revisamos 500 livros e distribuímos 
mais de 500 mil exemplares. Somos reconhe-
cidos pelo MEC como uma instituição de exce-
lência, com IGC 4 por sete anos consecutivos 
e estamos entre os 10 maiores grupos educa-
cionais do Brasil.
A rapidez do mundo moderno exige dos edu-
cadores soluções inteligentes para as neces-
sidades de todos. Para continuar relevante, a 
instituição de educação precisa ter, pelo menos, 
três virtudes: inovação, coragem e compromis-
so com a qualidade. Por isso, desenvolvemos, 
para os cursos de Engenharia, metodologias ati-
vas, as quais visam reunir o melhor do ensino 
presencial e a distância.
Reitor 
Wilson de Matos Silva
Tudo isso para honrarmos a nossa mis-
são, que é promover a educação de qua-
lidade nas diferentes áreas do conheci-
mento, formando profissionais cidadãos 
que contribuam para o desenvolvimento 
de uma sociedade justa e solidária.
P R O F I S S I O N A LT R A J E T Ó R I A
Dr. Maria Fernanda Francelin Carvalho
Doutora em Ciência de Alimentos, Mestre em Ciência de Alimentos e graduada em 
Engenharia de Alimentos, todos pela Universidade Estadual de Maringá, discente 
de graduação de pedagogia e Coordenador de Curso de Graduação, na Unicesu-
mar EaD. Atuou como Técnico de Ensino Pleno e Consultor Técnico na empresa 
Senai, ministrando aulas nos cursos técnicos em Biotecnologia e Química, cursos 
de aprendizagem industrial no setor sucroalcooleiro, assim como cursos in com-
pany conforme necessidade da empresa, nas áreas de alimentos, química, gestão 
e de acordo com a necessidade da empresa. Tem experiência técnica nas áreas 
industriais de controle de qualidade e produção. Conhecimentos em Ferramentas 
de qualidade, 5S, PDCA, espinha de peixe e gerenciamento da rotina do dia a dia, 
BPF, HACCP e ISOs e demais ferramentas de gestão do ramo de alimentos. Atua no 
ramo de educação há 6 anos tanto na modalidade presencial, quanto a distância. 
Conhecimentos e coordenação e criação de materiais didáticos. Conhecimento e 
aplicação de Metodologias, imersivas e ativas, em planejamento e utilização em 
aulas. Foco em aprendizado voltado à formação construída com base em habilida-
des e competências do perfil profissional do egresso, utilizando aprendizagem por 
projetos e situações reais do cotidiano profissional ao qual se destina.
http://lattes.cnpq.br/7093544315248478
A P R E S E N TA Ç Ã O D A D I S C I P L I N A
BIOQUÍMICA
Olá, caro(a) estudante, neste momento, iniciaremos uma exploração às inúmeras reações e 
transformações que ocorrem nos organismos vivos. Esperamos que esteja preparado, com 
a mente aberta e a imaginação fluindo para que possamos visualizar estes processos em 
suas finalidades reais.
Em algum momento, você já se perguntou, como nosso corpo é formado? Indo mais além, 
como os alimentos que consumimos podem ser processados e transformados no que somos? 
Ou, ainda, como os vegetais podem sobreviver, crescer e se reproduzirem estando ali, inertes? 
Pois bem, a bioquímica é um universo fantástico que demonstra como os sistemas vivos, do 
mais simples ao mais complexo, realizam as reações químicas necessárias para que sejam 
respondidas todas as perguntas feitas anteriormente, e compreendamos, a dependência 
destas reações químicas fundamentais à sua sobrevivência. 
De certa maneira, sabemos que, para que haja crescimento e desenvolvimento dos organis-
mos, há a necessidade da multiplicação celular, mas nosso intuito, neste estudo, é desvendar 
de onde provêm os constituintes das células, e como todos estes nutrientes são absorvidos, 
transformados e organizados, formando estruturas, como músculos ou sangue. Assim, a Bio-
química, que é a química da vida, um lindo balé de reações, dá-nos as respostas necessárias. 
Em nosso material, veremos na Unidade 1, sobre as macromoléculas, quais são e onde podem 
ser encontradas. A Unidade 2 tratará sobre as organizações orgânicas dos elementos, as for-
mações de estruturas como proteínas e fibras, por exemplo. Na Unidade 3, entraremos nos 
processos metabólicos que os organismos utilizam para obter energia para suas subsistência 
e, na Unidade 4, veremos como os elementos metabolizados são organizados para que atuem 
como forma de reserva energética. Por fim, na Unidade 5, falaremos a respeito de como as 
informações genéticas são organizadas e transmitidas. 
Desejamos que todas as respostas para as perguntas que permeiam sua mente sejam res-
pondidas, no decorrer de nossa jornada. Nós nos encontraremos em cada unidade, até breve!
ÍCONES
Sabe aquela palavra ou aquele termo que você não conhece? Este ele-
mento ajudará você a conceituá-la(o) melhor da maneira mais simples.
conceituando
No fim da unidade, o tema em estudo aparecerá de forma resumida 
para ajudar você a fixar e a memorizar melhor os conceitos aprendidos. 
quadro-resumo
Neste elemento, você fará uma pausa para conhecer um pouco 
mais sobre o assunto em estudo e aprenderá novos conceitos. 
explorando ideias
Ao longo do livro, você será convidado(a) a refletir, questionar e 
transformar. Aproveite este momento! 
pensando juntos
Enquanto estuda, você encontrará conteúdos relevantes 
online e aprenderá de maneira interativa usando atecno-
logia a seu favor. 
conecte-se
Quando identificar o ícone de QR-CODE, utilize o aplicativo Unicesumar 
Experience para ter acesso aos conteúdos online. O download do aplicativo 
está disponível nas plataformas: Google Play App Store
CONTEÚDO
PROGRAMÁTICO
UNIDADE 01 UNIDADE 02
UNIDADE 03
UNIDADE 05
UNIDADE 04
FECHAMENTO
BIOMOLÉCULAS
8
PROTEÍNAS:
ESTRUTURAS E 
FUNÇÕES 
BÁSICAS
49
75
TRANSDUÇÃO E 
ARMAZENAMENTO
DE ENERGIA
101
BIOENERGÉTICA
134
VIAS DE 
TRANSMISSÃO DE 
INFORMAÇÃO
174
CONCLUSÃO GERAL
1
 
BIOMOLÉCULAS
 
PLANO DE ESTUDO 
A seguir, apresentam-se as aulas que você estudará nesta unidade: • Moléculas inorgânicas - Água • 
Aminoácidos e Peptídeos • Carboidratos • Lipídios .
OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM 
Conhecer a estrutura molecular de água, as interações e interferências da molécula no meio biológico 
• Conhecer a composição, estruturas e funções dos Aminoácidos • Conhecer a composição, estruturas 
e funções dos Carboidratos • Conhecer a composição, estruturas e funções dos Lipídios.
PROFESSORA 
Drª. Maria Fernanda Francelin Carvalho
INTRODUÇÃO
Caro(a) aluno(a), esperamos que esteja ansioso por descobrir as reações e 
estruturas básicas que mantêm os organismos vivos. Sim, a bioquímica é a 
ciência que estuda as reações metabólicas que mantêm e sustentam a vida. 
Somos compostos por um amontoado de biomoléculas e necessitamos 
de mais uma imensa quantidade delas para nossa sobrevivência, e essas 
moléculas possuem arranjos, formas e interagem entre si, fazendo com 
que a vida aconteça. Qualquer falha, em questão de segundos, pode gerar 
uma grande bagunça em nosso organismo e, com isso teremos doenças e 
anomalias na obtenção de nutrientes. Mas, afinal, como isso tudo acontece? 
Pois bem, a bioquímica poderá nos mostrar como o “balé orgânico da vida” 
se desenvolve com a principal função de nos manter vivos, produzindo 
energia e novos compostos que formarão novas moléculas, que formarão 
novos tecidos, órgãos e garantirão a homeostasia. 
Nesta primeira unidade,conheceremos as primeiras biomoléculas 
importantes para a vida, as quais interagem entre si e formam todas as 
estruturas citadas. Inicialmente, estudaremos a água, a principal molécula 
responsável para que haja a vida, afinal, quando se busca vida em outros 
planetas, os cientistas procuram água, não é mesmo? Estudaremos, então, a 
estrutura química e a função biológica desta molécula encontrada em três 
quartos da superfície da Terra, atuando, também, como um dos recursos 
mais importantes para os seres vivos. Na sequência, veremos aminoáci-
dos e peptídeos, que são as estruturas básicas e complexas das proteínas, 
unidades fundamentais que desempenham inúmeras funções, dão nossas 
características, formam nossos tecidos, realizam e aceleram reações, como 
no caso das enzimas.
Logo, veremos os Carboidratos, suas estruturas diversificadas e suas 
diferentes funções. E, por fim, a unidade é finalizada com a apresentação 
dos lipídios, moléculas que desempenham inúmeras funções, desde reserva 
energética até a veiculação de vitaminas. Esperamos que sua caminhada 
seja proveitosa. Juntos, conheceremos o universo das biomoléculas que 
nos compõem. 
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MOLÉCULAS 
INORGÂNICAS - ÁGUA
 
Tem-se como conceito que a Terra só possui vida por possuir água, de forma que 
nosso planeta é conhecido como planeta água e, por isso, o estudo da água dentro 
da disciplina Bioquímica é fundamental. A água possui características únicas que 
a tornam de extrema importância para as reações que mantêm os organismos 
em funcionamento. As biomoléculas que ocorrem nos seres vivos necessitam do 
ambiente aquático para que tenham suas atividades mantidas em função de sua 
conformação espacial. Não se preocupe. Veremos todas estas informações, no 
decorrer de nossa disciplina.
As primeiras informações dizem respeito às características da água: insípida, 
inodora e incolor, ou seja, não possui sabor, não possui cor e não possui cheiro. 
Além dessas características, este elemento é o mais abundante na natureza e está 
presente em todos os seres vivos, inclusive, constitui 70% do corpo humano.
Toda esta importância da água em nossa vida, deve-se às propriedades quími-
cas e estruturas físicas da molécula da água. Primeiramente, devemos conceituar 
que a molécula da água é constituída de dois átomos de hidrogênio (H) e um 
átomo de oxigênio (O), o que confere à fórmula a famosa configuração H2O.
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Ligação
covalente
Ligação de ponte de hidrogênio
A partir dos conhecimentos da disciplina Química, temos o princípio do conheci-
mento das propriedades físicas, pois em função da eletronegatividade dos átomos 
e a disposição destes na molécula, se dá a característica de polaridade, sendo 
esta, talvez, uma das características biológicas mais importantes, pois é ela que 
possibilita a conformação espacial das biomoléculas (CARMONA et al., 2016). 
A diferença da eletronegatividade entre os átomos faz com que o núcleo do 
oxigênio tenha mais força, atraindo, assim, os elétrons para si, dando a forma 
espacial à molécula angular, em formato parecido a um V, dividindo-se em duas 
regiões, uma positiva (δ + ) e outra negativa (δ - ). Podemos visualizar a estrutura 
na Figura 1.
Figura 1- a) Estruturas químicas da molécula de água. b) Estrutura tridimensional da molécula 
de água / Fonte: adaptada de Nelson e Cox (2014 apud Carmona et al., 2016, p. 2). 
Descrição da Imagem: a figura ilustra as representações químicas da molécula da água.
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Em função desta característica de polaridade, as moléculas de água interagem, 
eletrostaticamente, ou seja, um polo positivo de uma molécula se une ao polo ne-
gativo de outra, formando uma forte ligação conhecida por pontes de hidrogênio.
Esta interação está demonstrada na Figura 1b e, nestas condições, cada molécula 
tem a possibilidade de se ligar a mais quatro, sendo, portanto, esta uma condição 
importante para uma característica da água, pois o número elevado de ligações 
concede a estabilidade e a coesão na fase líquida.
Figura 2 - Transformações do estado da água
Descrição da Imagem: a figura ilustra as transformações de fase da água. Podemos observar que demonstra 
da esquerda à direita, vários tipos de transformações tanto diretas como de sólido a gasoso, quanto indiretas, 
ou seja, sólido, líquido e, por fim, gasoso.
Quando se tem a água em temperatura ambiente, a coesão entre as moléculas é 
determinada, unicamente, pela energia exercida pelas pontes de hidrogênio entre 
elas, ou seja, para que possamos romper essas ligações e, assim, obter a mudança 
de estado ou, até mesmo, utilizar este componente em reações químicas, há a 
necessidade de adicionar energia ao sistema para que este processo aconteça. 
Continuando o processo de aquecimento da matéria com o aumento de tempe-
ratura, que, neste caso, é a adução de energia, pois, uma vez que a temperatura 
é aumentada, a energia do sistema aumentae, em consequência, a agitação das 
moléculas também aumentam e permitem a alteração de estado quando atingem 
a temperatura de 100°C.
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Todo este sistema de interação molecular é, na verdade, um equilíbrio en-
tre separação e união de células, que acontecem, constantemente, na água em 
estado líquido. O ponto de fusão ou congelamento da água está na escala de 
0°C, um valor elevado quando comparado a outros compostos que apresentam 
polaridade, como o álcool etílico ou etanol, que apresenta congelamento na 
temperatura de -117 °C. 
Figura 3 - Transformações do estado da matéria com a demonstração da organização molecular
Descrição da Imagem: no processo de transformação de fases das substâncias, há alterações moleculares 
químicas, a ilustração demonstra como estes arranjos são alterados, sendo demonstrado pela alteração entre 
os espaços das moléculas do componente, representado pela água.
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Tratamos a respeito de temperaturas de fusão e ebulição, condensaçãoe solidificação 
da água, pois é o tema da nossa aula mas é importante ressaltarmos que todos os ele-
mentos possuem suas temperaturas de mudança de estado, e são estas diferenças que 
permitem as interações entre as moléculas, de forma ajustada. A Tabela 1 a seguir ilustra 
alguns elementos com suas respectivas temperaturas de ponto de fusão, ebulição e calor 
de vaporização.
Ponto de 
Fusão (ºC)
Ponto de 
Ebulição (ºC)
Calor de 
Vaporização
Água 0 100 2260
Metanol (CH3OH) -98 65 1100
Etanol (CH3CH2OH) -117 78 854
Propanol (CH3CH2CH2OC) -127 97 687
Butanol (CH3(CH2)2CH2OC) -90 117 590
Acetona (CH3COCH2) -95 56 523
Hexano (CH3(CH2)4CH2) -98 69 423
Benzeno (C6H6) 6 80 394
Butano(CH3(CH2)2CH3) -135 -0,5 381
Clorofórmio (CHCL3) -63 61 247
*A energia na forma de calor, necessária para levar 1,0g de um líquido no seu ponto de 
ebulização e na pressão atmosférica até seu estado gasoso, na mesma temperatura. Esta 
é uma medida direta da energia necessária para superar as forças de atração entre as 
moléculas na fase líquida.
Tabela 1 - Elementos e suas respectivas temperaturas / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 48).
explorando Ideias
Uma particularidade da fase sólida é que cada molécula de água se fixa e esta-
belece pontes de hidrogênio com quatro vizinhas, produz uma estrutura regular 
em forma de gaiola, o que provoca expansão ou aumento de volume (Figura 3), 
permitindo que a estrutura tenha uma densidade menor que a fase líquida. Por 
esta razão uma pedra de gelo boia em um copo com água. Esta menor densidade 
do gelo também permite que a vida nos lagos e oceanos de regiões frias seja viável, 
pois estes se congelam do topo para baixo, mantém o interior com temperaturas 
mais altas, permitindo a sobrevivência dos organismos aquáticos.
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Todas as características mencionadas, anteriormente, conferem à molécula da 
água importantes funções dentro da organização celular para a formação das 
biomoléculas. A água pode fornecer a característica necessária para a formação 
de pontes de hidrogênio entre os átomos, conforme demonstrado na Figura 4. 
Estas ligações são abundantes em moléculas orgânicas e podem ser de dois tipos: 
intermolecular (intercadeia), que ocorre em proteínas e moléculas de DNA e dão 
o formato espacial destas, e intramolecular (intracadeia), que ocorre dentro da 
própria molécula.
Figura 4 - Demonstração de pontes de hidrogênio entre moléculas orgânicas
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 49). 
Descrição da Imagem: a imagem demonstra a representação escrita de ligações do tipo pontes de hidro-
gênio entre moléculas orgânicas. Podemos observar a semelhança entre os elementos envolvidos (Carbono, 
Oxigênio, Hidrogênio e Nitrogênio).
Após as definições de ligações existentes na água, devemos conceituar a água 
como solvente (solvente universal), e, por sua propriedade de polaridade, ela atua 
como solvente de compostos iônicos e compostos polares.
Para entendermos melhor, devemos lembrar que, substâncias iônicas são 
aquelas que apresentam cargas elétricas. Na água, elas formam estruturas cha-
madas solvatação, onde cada íon é envolto por moléculas de água, conforme 
representado na Figura 5.
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Além de substâncias iônicas, as substâncias polares também são solúveis em água, 
estas são denominadas hidrofílicas, sendo assim, têm a capacidade de interagir 
com as moléculas aquosas, formando pontes de hidrogênio. Além destas, exis-
tem as substâncias anfipáticas, com uma característica tanto polar quanto apolar, 
apresenta uma cabeça polar, que possui afinidade com a água (hidrofílica) e uma 
cauda apolar (hidrofóbica). Este tipo de interação é conhecido por hidrofóbica, 
formando estruturas chamadas micelas, que podem ser observadas na Figura 6. 
Esta formação ocorre por meio da associação das caudas apolares, na tentativa 
de escaparem da polaridade da água, formando uma estrutura de núcleo apolar 
e exterior polar, com capacidade de interação por meio de pontes de hidrogênio.
Figura 5 - Íon envolto por moléculas de água.
Descrição da Imagem: a imagem demonstra como uma molécula de característica iônica é dissociada em 
um ambiente aquoso, e também como cada íon, é envolto por outros de carga oposta, mantendo a solução 
com equilíbrio de cargas.
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Figura 6 - Representação de uma molécula anfipática. Interação das caudas apolares montando 
membranas com exterior solúvel em água, estrutura conhecida como micela
Descrição da Imagem: a figura representa a formação da estrutura molecular conhecida como micela. Ob-
servamos uma molécula que possui a sua cauda com característica apolar, a qual não possui interação com a 
água, e uma cabeça polar, que possui esta afinidade com o meio aquoso característica molecular faz com que 
o arranjo espacial proteja a zona não afim como meio, seja protegido no interior da estruturae uma molécula 
anfipática. Interação das caudas apolares montando membranas com exterior solúvel em água, estrutura 
conhecida como micela.
Assim como a molécula da água, a grande maioria dos compostos químicos possuem em 
suas estruturas polaridades, seja pelo formato da própria conformação espacial dos áto-
mos, seja por grupos específicos que estão presentes nestas moléculas. Estas característi-
cas são importantes, pois permitem que os polos de moléculas diferentes interajam entre 
si, assim, formando os complexos necessários para que ocorram as reações metabólicas. 
A tabela a seguir, exemplifica com alguns elementos e seus grupos polares.
Tabela 2 - Elementos químicos e seus grupamentos polares e apolares / Fonte: Nelson e 
Cox (2014, p. 50).
explorando Ideias
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AMINOÁCIDOS 
E PEPTÍDEOS 
 
As proteínas controlam os processos que ocorrem em uma célula, logo, o fun-
cionamento dos organismos vivos, exercendo nestes uma infinita diversidade de 
funções. Sendo assim, para que possamos explorar mecanismo molecular em um 
processo biológico, bioquímico, devemos estudar, inevitavelmente, as proteínas. 
Falaremos sobre estas, de forma mais aprofundada, na unidade destinada ape-
nas a elas. Por enquanto, para introduzirmos este conceito em nossos estudos, 
diremos que as proteínas são consideradas as macromoléculas biológicas mais 
abundantes, ocorrendo em grande variedade, de diferentes tipos, podendo, in-
clusive, serem encontradas em uma única célula. 
As suas unidades estruturais fundamentais das proteínas são os aminoácidos. 
Considerados moléculas orgânicas que apresentam grupos químicos comuns a 
eles temos: 
 ■ grupo carboxila (COOH).
 ■ grupo amino (NH2 ).
 ■ átomo de hidrogênio (H).
 ■ radical ou cadeia lateral (R) ( NELSON; COX, 2002).
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Estes grupos podemos observar na Figura 7. 
AMINOÁCIDOS
Figura 7 - Estrutura básica do aminoácido, demonstrando os quatro grupos básicos
Descrição da Imagem: vemos, na ilustração, a estrutura básica de uma molécula de aminoácido, demonstran-
do os quatro grupos básicos de sua formação, um amino, um carboxil, um H representando a característica 
ácida e o R, que representa o radical, parte que faz a função de diferenciação entre eles. 
Suas diferenciações são, unicamente, na natureza química do grupo ligado à ca-
deia lateral, sendo que a maioria destes aminoácidos encontrados em peptídeos 
e proteínas possuem assimetria em suas moléculas e apresentam a configuração 
“L”. Esta é uma característica de moléculas que possuem um centro quiral, onde 
os quatro grupos diferentes ligados ao carbono podem ocupar dois arranjos espa-
ciais únicos e formar dois estereoisômeros possíveis, que possuem características 
diferentes e, inclusive, são classificados pela propriedade de desviar um feixe de 
luz para lados opostos. Além disto, são imagens especulares, ou seja, não sobre-
poníveis uma a outra. Temos um exemplo na Figura 8.
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A atividade óptica das moléculas foi descoberta por Louis Pasteur, em 1843, com observa-
ções de elementos químicos que se sedimentaramem barris de vinho. Em seus estudos, 
ele observou que havia cristais em formatos diferentes, e as diferenças eram especulares, 
ou seja, pareciam imagens refletidas no espelho um do outro. Sendo assim, ele começou 
sua análise e percebeu que suas propriedades químicas eram as mesmas, mas se dife-
riam em relação ao desvio de um feixe de luz incidido em suas soluções puras. Enquanto 
uma solução firmava um desvio para a esquerda (levógiro), a outra solução desviava para 
a direita (destrógiro). 
Fonte: Nelson e Cox (2014).
explorando Ideias
Figura 8 - Estereoisomerismo em a-aminoácidos. (a) Os dois estereoisômeros da alanina, L– e 
D, são imagens especulares não sobrepostas um do outro (enantiômeros); (b, c) Duas conven-
ções diferentes para representar as configurações espaciais dos estereoisômeros. Em fórmulas 
de perspectiva (b), as ligações sólidas em forma de cunha se projetam para fora do plano do 
papel, com as ligações tracejadas por trás dele. Em fórmulas de projeção (c), assume-se que 
as ligações horizontais se projetam para fora do plano do papel, e as ligações verticais para 
trás. Entretanto fórmulas de projeção, muitas vezes, são usadas, casualmente, e nem sempre 
pretendem representar uma configuração estereoquímica específica
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 76).
Descrição da Imagem: vemos duas moléculas que possuem a característica de simetria estereoisômeros, 
ou seja, são imagens refletidas de si. Cada uma destas moléculas, apesar de serem compostas pelos mesmos 
grupos, possuem funções diferentes, por sua conformação espacial.
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Existem vinte aminoácidos, mais comumente, encontrados nas estruturas das bio-
moleculas de proteínas e são conhecidos por aminoácidos padrões ou primários, 
além destes, também são encontrados os aminoácidos derivados ou especiais, que 
são originados a partir de reações químicas entre os aminoácidos primários.
Tabela 3 - Propriedades químicas dos aminoácidos.
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 77).
Valores de pKa
Grupos R alifáticos, apolares
Grupos R aromáticos
Grupos R polares, não carregados
Grupos R carregados positivamente
Grupos R carregados negativamente
Aminoácido 
Glicina
Alanina
Prolina
Valina
Leucina
Isoleucina
Gly G
 Ala A
Pro P
Val V
 Leu L
Ile I
75
89
 115
 117
131
 131
2,34
2,34
1,99 
2,32 
2,36
2,36
9,60 
9,69
10,96 
9,62
9,60
9,68
5,97
6,01 
6,48
5,97
5,98 
6,02
–0,4 
1,8 
–1,6 
4,2 
3,8 
4,5 
7,2
7,8
5,2
6,6
9,1
5,3
Abreviação/ 
símbolo Mr * 
pK2 
(-NH3+)
pKR 
(grupo R) pI 
Índice de 
hidropatia† 
Ocorrência em 
proteínas (%)‡
pK1
(-COOH) 
Metionina Met M 149 2,28 9,21 5,74 1,9 2,3
Fenilalanina Phe F 165 1,83 9,13 5,48 2,8 3,9
Tirosina Tyr Y 181 2,20 9,11 10,07 5,66 -1,3 3,2
Triptofano Trp W 204 2,38 9,39 5,89 –0,9 1,4
Serina Ser S 105 2,21 9,15 5,68 –0,8 6,8
Treonina Thr T 119 2,11 9,62 5,87 –0,7 5,9
Cisteína Cys C 121 1,96 10,28 8,18 5,07 2,5 1,9
Asparagina Asn N 132 2,02 8,80 5,41 –3,5 4,3
Glutamina Gln Q 146 2,17 9,13 5,65 –3,5 4,2
Lisina Lys K 146 2,18 8,95 9,74 –3,9 5,9
Histidina His H 155 1,82 9,17 7,59 –3,2 2,3
10,53 
6,00
Arginina Arg R 174 2,17 9,04 12,48 10,76 –4,5 5,1
Aspartato Asp D 133 1,88 9,60 3,65 2,77 –3,5 5,3
Glutamato Glu E 147 2,19 9,67 4,25 3,22 –3,5 6,3
*Os valores de Mr refletem as estruturas como mostradas na Figura 3-5. Os elementos da água (Mr 18) são removidos quando o aminoácido é 
incorporado a um polipeptídeo.
† Uma escala combinando hidrofobicidade e hidrofilicidade de grupos R. Os valores refletem a energia livre (DG) de transferência da cadeia lateral do 
aminoácido de um solvente hidrofóbico para a água. Esta transferência é favorável (DG , 0; valor negativo no índice) para cadeias laterais de aminoácidos 
carregadas ou polares, e desfavorável (DG . 0; valor positivo no índice) para aminoácidos com cadeias laterais apolares ou mais hidrofóbicas. 
‡ Ocorrência média em mais de 1.150 proteínas. 
¶ Em geral, a cisteína é classificada como polar apesar de apresentar um índice hidropático positivo. Isso reflete a capacidade do grupo sulfidril em 
atuar como ácido fraco e formar uma fraca ligação de hidrogênio com o oxigênio ou nitrogênio.
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Os aminoácidos são produzidos a partir informações genéticas provenientes das 
moléculas do DNA. A estrutura de carbonos adicionais da cadeia l são designados 
pelas letras gregas α, β, γ etc., e sendo nomeados a partir do carbono α(alfa), logo, 
o carbono do grupo carboxila é o carbono 1 (C-1), o carbono α(alfa) é o carbono 
2 (C-2), o carbono β é o C-3, o carbono γ o C-4, e assim sucessivamente, como é 
demonstrado na Figura 9.
Figura 9 - Demonstração da convenção para identificação de carbonos em aminoácidos
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 77).
Descrição da Imagem: podemos observar uma molécula de lisina, que nos demonstra a convenção para
identificação de carbonos em aminoácidos.
Além desta classificação de numeração de carbonos, de acordo com a sua ativi-
dade no desvio da luz, ou seja, a respeito da quiralidade do seu carbono principal, 
estas biomoléculas podem ser classificadas também pelo seu grupamento “R”, de 
forma que, os aminoácidos possam ser classificados em cinco grupos distintos, 
em relação à sua polaridade, ou à sua tendência em interagir com a água e seu 
pH. Estas características são de suma importância, pois estas estruturas, com suas 
particularidades, definirão as estruturas tridimensionais que darão funcionali-
dade à molécula. A Figura 10 mostra os grupos distintos, R apolares, alifáticos, 
R aromáticos, R Polares, não carregados, R carregados, positivamente, e grupos 
R carregados, negativamente.
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Para que haja a formação de peptídeos e proteínas, há a necessidade de que os 
aminoácidos unam-se entre si. Para este processo, existe uma ligação química 
muito bem definida e conhecida, a ligação peptídica, onde o grupo amino (NH2) 
de um aminoácido reage com o grupo carboxila (COOH) de outro aminoácido, 
formando entre si uma ligação de característica covalente.
Figura 10 - Classificação dos cinco grupos de aminoácidos existentes
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 79).
Descrição da Imagem: podemos observar nos quadros apresentados, que os aminoácidos podem ser clas-
sificados de acordo com a característica das cadeias R em suas estruturas. Sendo assim, a classificação dos 
cinco grupos de aminoácidos existentes.
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PEPTÍDEOS
Quando dois ou mais aminoácidos se unem, temos uma ligação específica co-
nhecida por Ligação peptídica, formando, assim, os peptídeos, que podem ser 
denominados como pequenas cadeias de aminoácidos. A ligação peptídica ocorre 
entre um grupo carboxila de um aminoácido com o grupo amino de outro ami-
noácido, em uma interação covalente, conforme mostrado na Figura 12.
Figura 11- Formação de Peptídeos e Proteínas a partir de aminoácidos
Figura 12 - Reação de formação de Peptídeos
Descrição da Imagem: a imagem apresenta um exemplo de como ocorre a sequência de formação das 
proteínas, ilustrada pela da união de peptídeos, que formamos aminoácidos, e, por fim, chegam às proteínas. 
Descrição da Imagem: a imagem demonstra uma reação de adição que ocorre entre os aminoácidos, for-
mando uma ligação peptídica e, assim, a reação de formação de Peptídeos.
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Em uma cadeia polipeptídica, uma unidade de aminoácido é chamada de 
resíduo, devido à perda de uma hidroxila pelo grupo carboxila de um ami-
noácido e a eliminação de um átomo de hidrogênio pelo grupo amino.Vale 
ressaltar que as estruturas peptídicas podem ter tamanhos variados, em que, 
por exemplo, três aminoácidos podem ser unidos por duas ligações peptídicas 
para formar um tripeptídeo; ou quatro aminoácidos podem ser unidos para 
formar um tetrapeptídeo, e assim por diante. Nestes casos simples, a estrutu-
ra é chamada de oligopeptídeo, contudo, se muitos aminoácidos se ligam, o 
produto é chamado de polipeptídeo.
Para a sua definição de nomenclatura,é convencionado que a estrutura seja 
demonstrada com a extremidade que contém a amina, localizada à esquerda, 
sendo a sua leitura feita da esquerda para a direita.
3 
 
CARBOIDRATOS
 
Estes são os nossos conhecidos açúcares, amplamente utilizados para adoçar 
sucos, mas também são encontrados compondo uma folha de papel, a madeira 
das árvores, os compostos não digeríveis dos alimentos, indo, inclusive, compor 
o exoesqueleto (a carapaça) de crustáceos e insetos, componentes estruturais 
das paredes celulares de microrganismos e plantas. Estes são alguns exemplos 
de substâncias que são formadas por carboidratos. 
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Normalmente, associamos os carboidratos às massas, como macarrão, pães, 
bolos e pizzas, comum de nossa dieta diária. Quando adentrado no estudo bioló-
gico ou químico, eles são conhecidos como glicídios ou sacarídeos e são as prin-
cipais fontes alimentares, utilizados pelos organismos para produção de energia 
em plantas e animais. Os carboidratos são formados por átomos de carbonos, 
hidrogênios e oxigênio em uma proporção de 1:2:1, ou seja, para cada átomo de 
carbono, há uma molécula de água, explicando o seu nome, carbono hidratado. 
Além desta composição clássica, alguns carboidratos possuem em sua estrutura 
outros átomos, como nitrogênio, enxofre e fósforo.
De forma conceitual, os carboidratos são moléculas denominadas poliidro-
xialdeídos ou poliidroxicetonas, que em um processo de hidrólise, podem liberar 
algum destes compostos. Sendo assim, inicialmente nos concentraremos no pri-
meiro conceito que é poliidroxialdeído, que significa presença de várias hidroxilas 
(OH). O termo aldeído advém da presença da carbonila (C=O) na extremidade 
da estrutura, a mesma explicação se dá para o termo poliidroxicetona.
Quando se trata das classes principais dos carboidratos, pensamos, claramen-
te, nos monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos. O sacarídeo é derivado 
do grego, e significa açúcar, e os prefixos, mono, di e poli, dizem respeito ao nú-
mero de unidades de hidratos de carbono presentes na molécula. 
Os monossacarídeos são os açúcares de estruturas mais simples, constituí-
dos por uma única unidade poli-hidroxicetona ou poli-hidroxialdeído, sendo 
que os mais abundantes são os açúcares de seis carbonos glicose e frutose, 
monossacarídeos de quatro ou mais carbonos que possuem a tendência de 
formar estruturas cíclicas.
Os carboidratos possuem seus carbonos quirais compostos por grupos hi-
droxilas, originando elementos estereoisômeros dos açúcares encontrados na 
natureza. Esta característica estereoisomerismo é, biologicamente, importante 
uma vez que as enzimas agem somente sobre os açúcares que possuem, abso-
lutamente, estereoespecíficas, o que lhe confere a possibilidade de preferir um 
estereoisômero a outro, dando especificidade à reação desejada, biologicamente. 
Veremos que as enzimas têm por característica funcional locais em sua estru-
tura que são chamados de sítios de ligação, tão difícil encaixar o estereoisômero 
errado dentro do sítio de ligação de uma enzima quanto é difícil colocar a sua 
luva esquerda na sua mão direita. 
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Como citamos, os carboidratos possuem uma variedade grande em suas apre-
sentações, biologicamente, podemos citar:
 ■ Reservas energéticas: em animais e plantas, estas moléculas podem ser 
utilizadas como combustíveis para obtenção de energia. Em animais se 
apresentam armazenadas na forma de glicogênio, e em plantas, amido.
 ■ Estrutural: podem conferir forma e sustentação a estruturas moleculares, 
um exemplo é a celulose, que está presente nas paredes celulares de plan-
tas, de bactérias onde está presente a peptidoglicano.
 ■ Reconhecimento e adesão celular: em algumas bactérias, onde há adesão 
celular e interação com outras células, ocorre interação entre os receptores 
das superfícies destas, que secretam substâncias que sinalizam a interação.
Sendo assim, por desempenhar inúmeras funções, os carboidratos possuem clas-
sificações, de acordo com o número de unidades que os compõem.
Figura 13 - Monossacarídeos e suas representações químicas 
Descrição da Imagem: a figura demonstra a variedade de estruturas que podemos encontrar, na natureza, 
de monossacarídeos e suas representações químicas.
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Os mais simples dos carboidratos, formados por aldeídos ou cetonas, com 
dois ou mais grupos hidroxilas, são muito conhecidos. Os monossacarídeos 
são uma família constituída por três a sete carbonos, sendo os de seis car-
bonos glicose e frutose. Suas propriedades são sólidas, cristalinas, incolores, 
solúveis em água, e muitos deles apresentam sabor adocicado, são classifica-
dos em duas famílias, as aldoses e as cetoses, sendo baseados na posição da 
carbonila (C=O), na cadeia do monossacarídeo. 
O tipo aldose apresenta a carbonila na extremidade da cadeia.
Figura 14 - Representação química de uma aldose / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 244).
Figura 15 - Representação química de uma cetose / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 244).
Descrição da Imagem: a representação ilustra uma molécula de aldoses, onde a ligação dupla entre o carbono 
e o oxigênio encontra-se na extremidade da cadeia.
Descrição da Imagem: a figura demonstra uma representação química de uma cetose. A sua estrutura é 
composta por 3 carbonos, sendo o central ligado, duplamente, a um átomo de carbono, e os da extremidade 
ligados a um grupo hidroxila mais dois hidrogênios em cada.
O tipo cetose apresenta a carbonila em qualquer posição da molécula que não a 
extremidade da cadeia.
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Quando se trata de número de carbonos, os monossacarídeos são classificados 
em: trioses (com três carbonos), tetroses (com 4 carbonos), pentoses (com 5 
carbonos), hexoses (com seis carbonos) e heptoses (com sete carbono). Assim, 
como a nomenclatura foi descrita para classificação de números de carbonos a 
transportamos de acordo com a função orgânica presente em sua constituição, 
logo, uma aldose contendo três carbonos é denominada aldotriose; para quatro 
carbonos, aldotetrose; para cinco carbonos aldopentose e para seis carbonos al-
dohexose e para cada uma dessas aldoses, existe uma cetose correspondente e 
com utilização da mesma lógica, sendo, cetotriose (3C), cetotretose (4C), ceto-
pentose (5C), cetohexose (6C), e cetoheptose (7C).
Na figura a seguir, listamos os carboidratos de acordo com a classificação da quan-
tidade de carbonos presentes, separados por suas classificações de aldoses e cetoses.
Figura 16 - Séries de carboidratos divididos nos grupos de aldoses e cetoses 
Fonte: Nelsone Cox (2014, p. 246).
Descrição da Imagem: assim como 
vimos nos aminoácidos, as moléculas 
são classificadas de acordo com suas 
cadeias radicais, a figura demonstra 
as séries de carboidratos divididos nos 
grupos de aldoses e cetoses.
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A este ponto de nosso estudo, consegue perceber como as nomenclaturas e identifica-
ções das moléculas possuem lógica? Vamos nos recordar, também, de estudos de outras 
disciplinas anteriores, como a Química orgânica, que está, totalmente, presente neste 
estudo. Espero que tenha conseguido fazer esta associação, pois, caso tenha dúvidas a 
respeito destes conceitos, não tenha medo de revisitar seus materiais e anotações de es-
tudos anteriores. É muito importante que tenhamos o conhecimento, integral e vejamos 
como tudo se relaciona. 
pensando juntos
Assim como outras moléculas orgânicas que vimos nesta unidade, os monos-
sacarídeos possuem estereoquímica, ou seja, possuem carbono quiral e, conse-
quentemente, atividade óptica. Sendo assim, os monossacarídeos possuem mais 
de uma forma de apresentação espacial, que, por sua vez, representa mais de uma 
molécula existente com funções orgânicas diferentes. Lembra de quando comen-
tamos sobre os sítios de ligação de enzimas? Pois bem, este conceito será utilizado, 
constantemente, nesta disciplina, pois as reações orgânicas dependem das confor-
mações espaciaisde cada molécula,e é extremamente importante que saibamos 
sobre quiralidade de carbonos e configurações espaciais.
Para elucidarmos este conceito, tomaremos como exemplo o gliceraldeído, 
que pode ser encontrado na forma D-gliceraldeído e L-gliceraldeído, cuja deter-
minação D e L, da configuração absoluta do Gliceraldeído é feita de acordo com 
a seguinte convenção: 
 ■ Quando o grupamento OH for apresentado na configuração espacial 
ao o lado direito no gliceraldeído (C-2), esse monossacarídeo apresenta 
configuração D.
 ■ Quando o grupamento OH for apresentado na configuração espacial 
desse carbono assimétrico voltado para o lado esquerdo, o gliceraldeído 
apresenta configuração absoluta L.
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Podemos ver esta diferença na Figura 18.
Figura 17 - Representação da capacidade de imagens espelhadas em enantiômeros
Fonte: Champe (2007, p. 125). 
Figura 18 - Classificação monossacarídeos / Fonte: Champe (2007, p. 126).
Descrição da Imagem: assim com vimos nos aminoácidos, algumas moléculas de carboidratos, possuem 
carbonos quirais e estruturas estereoisoméricas. A figura mostra a representação da capacidade de imagens 
espelhadas em enantiômeros.
Descrição da Imagem: o esquema mostra as divisões e classificações das estruturas das moléculas de car-
boidratos de acordo com a sua diferenciação espacial, sendo assim, existindo mais de uma estrutura com 
funções distintas, contudo compostas pelos mesmos números de átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio. 
Tendo em vista este conceito, ficou, por convenção, estabelecido que, para que a 
classificação seja feita nos demais monossacarídeos, será utilizado o último car-
bono simétrico. Para avaliar a reação de lado da carbonila, podemos ver exemplos 
na Figura 18.
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Além desta definição, ainda existem os epímeros, que são moléculas que apre-
sentam uma mesma fórmula molecular, diferindo-se em um centro assimétrico. 
Esta classificação podemos ver na Figura 19.
Figura 19 - Exemplos de estruturas enantiômeras de glicose cujo centro quiral muda de posição 
ao longo da cadeia / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 246).
Figura 20 - Reação de Hemiacetais e hemicetais envolvidas na formação das estruturas de 
monossacarídeos / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 247).
Descrição da Imagem: a figura demonstra exemplos de estruturas enantiômeras de glicose, onde seu centro 
quiral muda de posição ao longo da cadeia e assim gerando novas estruturas.
Descrição da Imagem: a figura representa, na primeira reação, a adição de uma molécula de aldeído com uma
de álcool, formando um hemiacetal que, por sua vez, entra em equilíbrio com um acetal pelo ganho
ou pela perda de um radical hidroxil. O mesmo é demonstrado na reação a seguir, porém com a substituição da
molécula de aldeído por uma cetona.
Ainda, além destas particularidades, em soluções aquosas, os monossacarídeos 
com cinco ou mais átomos de carbono em sua cadeia apresentam-se em forma 
de estruturas cíclicas . Estas reações acontecem, geralmente, entre aldeídos ou ce-
tonas e álcoois, formando derivados hemiacetais ou hemicetais, respectivamente, 
gerando formas cíclicas. Com o fechamento do anel, há a formação de um novo 
centro quiral. Podemos ver a reação na Figura 20.
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Para esta nova formação, temos a definição da nomenclatura. Para melhor com-
preensão, exemplifiquemos com os dois anéis da D-glicose: α(alfa)-D-glicopira-
nose e β-D’Glicopiranose, sendo que, por convenção, a forma α-D-glicopiranose 
apresenta a OH do C-1 para baixo do plano do anel piranosídico, e a forma β-D-
-glicopiranose apresenta a OH no C-1 da estrutura cíclica para cima do plano do 
anel, conforme apresentado na Figura 21.
Figura 21 - Representação gráfica dos posicionamentos dos radicais e hidroxilas e suas interfe-
rências na nomenclatura / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 247-249).
Descrição da Imagem: conforme podemos observar, o quadro apresenta a representação gráfica dos posi-
cionamentos dos radicais e hidroxilas e suas interferências na nomenclatura. 
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Como podemos perceber, os carboidratos possuem muitas particularidades, a 
respeito dos monossacarídeos. Agora, falaremos um pouco mais a respeito das 
cadeias que possuem acima de sete carbonos, os Oligossacarídeos.
Os oligossacarídeos são estruturas formadas pela ligação glicosídica, que une 
os monossacarídeos, produzindo não apenas oligo mas também os Polissacarí-
deos. Esta ligação acontece, basicamente, pela reação da hidroxila do carbono 
anomérico de um monossacarídeo com qualquer hidroxila do outro monossa-
carídeo. Podemos ver esta reação na figura 22. Além desta característica, estas 
ligações são representadas como: α(alfa) (1-->4), α(alfa)(1-->6), sendo explicada, 
por exemplo, a α(1-->4), a ligação que ocorre entre o OH do carbono anomérico 
de uma glicose (C-1) com a OH do carbono C-4 da outra unidade.
Figura 22 - Reação de formação de adição entre monossacarídeos e consequente formação de 
maltose / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 252).
Descrição da Imagem: na figura, podemos ver a reação de condensação de duas moléculas de Glicose: for-
mação de adição entre monossacarídeos e consequente formação de maltose mais uma molécula de água.
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Na natureza, a maioria dos carboidratos é encontrada na forma de polissacarí-
deos, com cadeias que contêm centenas ou milhares de monossacarídeos em sua 
estrutura. Sua classificação dá-se por três faces:
 ■ O tipo de monossacarídeos que o constitui.
 ■ O comprimento de suas cadeias.
 ■ Se há ramificações em suas cadeias, analisando-se o grau.
Quanto ao tipo de monossacarídeos que compõem sua cadeia, eles podem ser 
classificados por: homopolissacarídeos, em cuja composição há apenas um tipo 
de monossacarídeo, ou heteropolissacarídeo, que podem ter dois ou mais tipos 
de monômeros em sua composição. Além disto, podemos classificar se as cadeias 
possuem, ou não, ramificações.
Figura 23 - Representação gráfica das diferenças entre homo e heteropolissacarídeos
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 254).
Descrição da Imagem: podemos ver nas estruturas as cores dos hexágonos que representam monómeros 
de sacáridos diferentes entre si. Nas duas primeiras estruturas, vemos que são compostas por elementos de 
uma única cor, sendo, portanto, considerados homopolissacarídeos, enquanto nas duas estruturas seguin-
tes vemos cores diferentes, demonstrando diferentes tipos de monômeros compondo a estrutura, assim 
formando heteropolissacarídeos.
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Ao falarmos de lipídios, naturalmente, associamos às gorduras, mas como neste 
tópico, estas são apenas uma classe de lipídios. Estas biomoléculas comumen-
te encontradas na natureza em diversos alimentos possuem uma característica 
comum, sua natureza oleosa e, consequentemente, a insolubilidade na água. Os 
alimentos que possuem lipídios em sua composição são ovos, leite, gorduras ani-
mais e vegetais. 
Quimicamente falando, os lipídios, não possuem qualquer tipo de grupo 
funcional comum entre todos que os possam definir, não formam polímeros e, 
em sua maioria, possuem a estrutura e ácido graxo em sua formação. Um ácido 
orgânico monocarboxílico desempenha inúmeras funções biológicas, como a 
reserva de energia que conhecemos, afinal, quem não se incomoda com as gor-
durinhas a mais, não é mesmo? Além desta forma de atuação, podem atuar como 
isolante térmico, compõem as membranas biológicas, funções coenzimáticas para 
as vitaminas lipo solúveis, como A, D, E e K.
Para entendermos melhor os lipídios, devemos começar compreendendo a 
sua composição básica, os ácidos graxos. Estes são as unidades básicas da maioria 
dos lipídios, são constituídos por ácidos monocarboxílicos, que se ligam à longa 
cadeia hidrocarbonada, que pode variar na quantidade de carbonos de 4 a 36. 
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LIPÍDIOS
 
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As cadeias de ácidos graxos podem ser, ainda, saturadas ou insaturadas, ou 
seja, não apresentam dupla ligação emsua cadeia e apresentam uma ou mais 
duplas ligações em sua cadeia, respectivamente.
Figura 24 - Representação das cadeias formadoras de ácidos graxos
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 359).
Descrição da Imagem: nas duas cadeias apresentadas, podemos perceber que as cadeias de ácidos graxos são 
compostas por uma cabeça polar ligada a uma longa estrutura de carbonos. Na primeira, vemos que, quando 
os carbonos estão ligados entre si por ligações saturadas unicamente, sua formação espacial é reta, enquanto 
que na segunda representação, quando há uma ou mais ligações insaturadas entre os carbonos, há uma dobra 
formada na estrutura. Estas diferenças podem interferir em características físicas dos compostos formados 
por elas,e são demonstrados nas figuras seguintes, que mostram a configuração espacial das cadeias quando 
ligadas, onde em estruturas saturadas, estas estão mais juntas, e o contrário em estruturas insaturadas.
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glicerol 3 ácidos graxos triglicerídeos
Os lipídios podem ser classificados em 5 classes básicas:
1. Triacilgliceróis - também conhecidos por triglicerídeos e gorduras. São 
os mais simples, formados por três ácidos graxos em uma ligação éster 
com uma molécula de glicerol, como pode ser visto na figura seguinte. 
Se cada uma das posições for ocupada pelo mesmo ácido graxo, é cha-
mado de simples, caso contrário, chamado de mista. Sua função básica é 
de reserva energética, em animais em forma de gordura, nas plantas são 
armazenados como óleos de sementes por exemplo.
Figura 25 - A figura acima demonstra uma reação de Síntese dos Triglicerídeos, conhecidas como 
as cadeias de triacilglicerol e depósitos de gordura nas células / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 360).
Descrição da Imagem: na seção (a) vemos um corte transversal de tecido adiposo branco de humanos mos-
trando que em cada célula contém uma gotícula de gordura (branco). Já na seção (b), observamos um corte 
transversal de uma célula de cotilédone de uma semente da planta Arabidopsis cujas reservas de gordura 
são representadas na cor mais clara. 
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2. Ceras: conhecidas como graxas, são esteres de ácidos graxos insaturados 
e saturados de cadeias longas, compostas por 14 a 36 átomos de carbono, 
álcoois de cadeia longa de 16 a 30 carbonos, unidos pela reação conhecida 
por esterificação. As suas funções biológicas são parecidas com as dos óleos 
e das gorduras, mas, como sua consistência é mais firme, possui também 
a função de impermeabilização. Como exemplo temos as ceras nas penas 
de aves e animais, que repelem a água e as mantêm no ar, melhorando a 
mobilidade.
Figura 26 - Representação química e figurativa da estrutura de ceras
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 362).
Descrição da Imagem: no primeiro quadro (a), podemos ver a representação química de uma estrutura de 
ceras. A estrutura demonstrada é uma cera muito conhecida, a Triacontanol Palmitato, o principal componente 
da cera de abelha, um éster de ácido palmítico com o álcool triacontanol. 
3. Membranas Biológicas - os lipídios presentes nesta categoria apresen-
tam uma cadeia hidrocarbonada apolar (cauda) e um grupo polar (ca-
beça), formando uma composição conhecida, a bicamada, onde ocorrem 
as associações por entre as caudas e cabeças, por interações hidrofílica 
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(pontes de hidrogênio). Estes também, são divididos em: glicerofosfoli-
pídios, esfingolipídios e colesterol, que se diferenciam por suas estruturas 
e função. Os primeiros são os principais constituintes das membranas 
celulares, os segundos são formados por uma molécula de esfingosina, um 
amino álcool alifático de cadeia longa e não contém glicerol. E, por fim, os 
esteróides que contém em sua estrutura quatro anéis cíclicos ligados entre 
si. Entre estas estruturas, o mais importante e conhecido é o colesterol, 
econforme podemos visualizar na figura a seguir.
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A maioria das gorduras naturais, como as dos óleos vegetais, dos laticínios e 
da gordura animal, são misturas complexas de triacilgliceróis simples e mistos, 
que contêm uma variedade de ácidos graxos que diferem no comprimento da 
cadeia e no grau de saturação. Os óleos vegetais, como o óleo de milho e o azeite 
de oliva, são compostos, em grande parte, por triacilgliceróis com ácidos graxos 
insaturados e, portanto, são líquidos à temperatura ambiente. 
Os triacilgliceróis que contêm somente ácidos graxos saturados, como a 
triestearina, o componente mais importante da gordura da carne bovina, são 
sólidos brancos e gordurosos à temperatura ambiente. Quando alimentos ricos 
em lipídios são expostos por muito tempo ao oxigênio do ar, eles podem estragar 
e se tornarem rançosos. O gosto e o cheiro desagradáveis associados à rancidez 
resultam da clivagem oxidativa das ligações duplas em ácidos graxos insaturados, 
que produz aldeídos e ácidos carboxílicos de menor comprimento de cadeia e, 
portanto, de maior volatilidade. Esses compostos se dispersam, prontamente, 
pelo ar até o seu nariz. Para aumentar o prazo de validade de óleos vegetais de 
cozinha e a sua estabilidade às altas temperaturas utilizadas na fritura, os óleos 
vegetais são preparados por hidrogenação parcial. Esse processo converte muitas 
Figura 27 - Demonstrações de diferentes tipos de estruturas de lipídios e suas diferentes
funções / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 368).
Descrição da Imagem: a primeira sessão da figura é composta por um recorte de membrana biológica, mos-
trando sua composição de dupla camada lipídica, onde as caudas que não possuem afinidade com a água 
estão no interior da membrana, enquanto as cabeças polares permanecem em seu exterior. Na sequência, há 
demonstrações de diferentes tipos de estruturas de lipídios e suas diferentes funções. Nas primeira e segunda 
imagens há representação de fosfolipídeos de membranas e, na terceira, uma representação de colesterol. 
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das ligações duplas cis dos ácidos graxos em ligações simples e aumenta o ponto 
de fusão dos óleos, de forma que eles ficam mais próximos do estado sólido à 
temperatura ambiente (a margarina é produzida assim, a partir de óleo vegetal).
A hidrogenação parcial tem outro efeito indesejado: algumas ligações duplas 
cis são convertidas em ligações duplas trans. Hoje, existem fortes evidências de 
que o consumo de ácidos graxos trans pela dieta (frequentemente, chamados 
de gorduras trans) leva a uma maior incidência de doenças cardiovasculares, e 
que evitar essas gorduras na dieta reduz, consideravelmente, o risco de doenças 
cardíacas. Os ácidos graxos trans da dieta aumentam o nível de triacilgliceróis e 
de colesterol LDL (o colesterol ruim) no sangue e diminuem o nível de colesterol 
HDL (o colesterol bom). Essas mudanças por si só são suficientes para aumentar 
o risco de doenças cardíacas, mas podem ter mais efeitos adversos. Parecem, por 
exemplo, aumentar a resposta inflamatória do corpo, o que é outro fator de risco 
para doenças cardíacas. 
Acabamos de ver muitos conteúdos, esperamos que tenham gostado. Até a 
próxima unidade, onde os conceitos aqui apreendidos poderão ser colocados 
em prática.
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CONSIDERAÇÕES FINAIS
Caro(a) aluno(a), depois de tudo que vimos, esperamos que possa ter elucidado 
as principais dúvidas sobre biomoléculas que constituem os seres vivos, sejam 
animais, plantas ou quaisquer que sejam. Espero, também, que, por meio desta 
leitura, possa olhar a vida ao seu redor com outros olhos e, assim, conseguir 
enxergar que em tudo as moléculas estão presentes em nosso dia a dia de forma 
constante, formando as estruturas biológicas com as quais interagimos e, inclu-
sive, formam a nós mesmos.
A partir de agora, que você possa, ao olhar um copo com água, compreender 
a complexa estrutura que ali está contida e saber que, quando ela muda de estado, 
muitas interações estão envolvidas e há mudanças nas conformações molecu-
lares, e isso pode interferir nos processos biológicos. Assim,também, quando 
utilizamos água para fazer qualquer prato, quando adicionamos ingredientes a 
ela, como o sal de cozinha, seus átomos e íons se relacionam.
Esperamos que o mesmo olhar se estenda às primeiras biomoléculas com que 
tivemos contato, aos aminoácidos, que voltaremos a citar, na próxima unidade, às 
unidades básicas constituintes das proteínas. Quanto aos carboidratos, vimos o 
quanto são abundantes e desempenham muitas funções, em locais em que convi-
vemos, diariamente. Aproveitem para se familiarizar nos locais onde se encontrar 
e tentar perceber as diferenças de suas características estruturais, como vimos.
E, por fim, o lipídios, conforme vimos, não são os vilões como descritos nos 
dias atuais, na realidade, são necessários para nossa vida, por exemplo, os esterois, 
que estão na classe dos hormônios, que regulam algumas funções metabólicas.
Espero que tenha gostado e aguardo você na próxima unidade!
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na prática
1. Os carboidratos são estruturas complexas, amplamente encontrados nos organis-
mos, são utilizados, basicamente, como fonte de energia, logo, por esta razão, muito 
utilizados como fontes de reservas nas plantas, além de serem utilizados como es-
truturais entre outras funções. A seguir, temos uma figura que ilustra a composição 
de dois carboidratos, o amido e a celulose.
Analise as afirmativas a seguir:
I - O amido e a celulose podem ser classificados como polissacarídeos.
II - O amido é um carboidrato de reserva energética.
III - A celulose é uma carboidrato misto, classificado como reserva energética.
É correto o que se afirma em:
a) I, apenas.
b) II, apenas.
c) III, apenas.
d) I e II, apenas.
e) I, II e III.
Amilose
Polímero de Celulose e seu Monômero de beta-Glicose
Celulose
Monômero de beta-Glicose
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na prática
2. Quando falamos a respeito da água como constituinte celular, sabe-se que cumpre 
inúmeras atividades. Desta forma, avalie as afirmativas seguintes: 
I - A água é considerada o solvente natural dos íons e outras substâncias encon-
tradas nas células.
II - A água, geralmente, encontra-se encontra dissociada, ionicamente, mantendo 
o pH e a pressão osmótica das células.
III - A água é indispensável para a atividade celular, visto que os processos fisiológi-
cos só ocorrem em meio aquoso.
É correto o que se afirma em:
a) I, apenas.
b) I e II, apenas. 
c) I e Ill, apenas. 
d) lI e lIl, apenas. 
e) I, II e III.
3. Os carboidratos são formados por átomos de carbonos, hidrogênios e oxigênio em 
uma proporção. Assinale a alternativa com a proposição correta.
a) 1, 1, 2.
b) 1, 2, 2.
c) 2, 2, 2.
d) 2, 2, 1.
e) 1, 2, 1.
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na prática
4. A água possui inúmeras particularidades, mas uma característica da fase sólida é que 
cada molécula de água se fixa e estabelece pontes de hidrogênio com:
a) 3 moléculas de águas vizinhas.
b) 4 moléculas de águas vizinhas.
c) 5 moléculas de águas vizinhas.
d) 3 moléculas de águas vizinhas e 1 de sal.
e) 6 moléculas de águas vizinhas, formando um tetraedro.
5. Os ácidos graxos são as unidades básicas da maioria dos lipídios, são constituídos 
por ácidos monocarboxílicos, que se ligam à longa cadeia hidrocarbonada. A respeito 
dos ácidos graxos ,avalie as afirmativas seguintes:
I - As longas cadeias hidrocarbonadas, que podem variar na quantidade de car-
bonos de 4 a 36.
II - As cadeias de ácidos graxos podem ser, ainda, saturadas ou insaturadas.
III - Os ácidos graxos não devem ser consumidos, pois são os responsáveis pelo 
colesterol.
É correto o que se afirma em:
a) I, apenas.
b) I e II, apenas.
c) I e III, apenas.
d) II e III, apenas.
e) I, II e III.
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aprimore-se
DOSAGEM DE GLICOSE SANGUÍNEA NO DIAGNÓSTICO E NO 
TRATAMENTO DO DIABETES
A glicose é o principal combustível para o cérebro, sendo assim, quando a quanti-
dade de glicose disponível no cérebro é muito baixa, pode haver consequências de-
sastrosas, e alguns sintomas podem ser letargia, coma, dano cerebral permanente, 
e até mesmo, morte.
Este é um problema muito sério enfrentado, principalmente, pelos indivíduos 
com diabetes melito, sendo, portanto, dependentes de insulina, pois estes não a 
produzem o suficiente em seus organismos. A insulina é o hormônio que atua para 
a redução da concentração de glicose no sangue, e, quando o diabetes não é tra-
tado, os níveis de glicose sanguínea podem elevar-se, mais que o normal, podem 
causar sérias consequências de longo prazo, como insuficiência renal, doenças car-
diovasculares, cegueira e cicatrização debilitada.
O tratamento para estes indivíduos baseia-se no balanço correto entre exercício, 
dieta e utilização de insulina de acordo com o necessário para cada indivíduo, sendo 
que a concentração de glicose sanguínea deve ser dosada ao longo do dia, para que 
possa ser ministrada insulina conforme a necessidade.
Este assunto é bastante pertinente no meio bioquímico, pois a identificação des-
te elemento, dá-se pelas reações bioquímicas da oxidação da glicose, além do pa-
râmetro de regulação de elementos, como a glicose em nossa corrente sanguínea, 
utilizando hormônios.
Fonte: adaptado de Nelson e Cox (2014, p. 250).
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eu recomendo!
Química de Alimentos de Fennema
Autores: Owen R. Fennema, Srinivasan Damodaran e 
Kirk L. Parkin.
Editora: Artmed
Sinopse: considerada referência mundial sobre o assunto, há 
mais de 30 anos, Química de alimentos de Fennema, em sua 5ª 
edição, supera os padrões de qualidade e informações abrangen-
tes estabelecidos pelas edições anteriores. Com sua já conhecida estrutura didáti-
ca, acessível e amplamente ilustrada, esta edição começa realizando uma análise 
dos principais componentes alimentares, como água, carboidratos, lipídios, pro-
teínas e enzimas. A segunda parte trata dos componentes alimentares menores, 
incluindo vitaminas e minerais, corantes, sabores e aditivos. E, por fim, são apre-
sentados os sistemas alimentares, revisando as considerações básicas e trazen-
do informações específicas sobre as características do leite, fisiologia dos tecidos 
musculares comestíveis e fisiologia pós-colheita de tecidos vegetais comestíveis.
livro
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PROTEÍNAS:
ESTRUTURAS E 
FUNÇÕES 
básicas
PROFESSORA 
Drª Maria Fernanda Francelin Carvalho
PLANO DE ESTUDO 
A seguir, apresentam-se as aulas que você estudará nesta unidade: • Ácidos nucleicos - peptídeos • 
Estruturas primárias proteicas • Enzimas • Membranas Biológicas, Transporte e Biossinalização.
OBJETIVOS DE APRENDIZAGEM 
Conhecer de forma mais aprofundada, as estruturas dos peptídeos • Conhecer a respeito da formação 
e do funcionamento das proteínas • Conhecer mais sobre as enzimas, para que servem e como atuam 
• Conhecer a as estrutura e funcionalidades das membranas celulares e o mecanismo de interação 
celulares.
INTRODUÇÃO
Olá, querido(a) aluno(a), daremos andamento em nosso estudo sobre as 
moléculasbase, responsáveis por desempenharem as reações metabólicas. 
Naunidade anterior, conhecemos os principais aspectos que dizem respei-
to às estruturas moleculares de compostos químicos que compõem estas 
biomoléculas, de extrema importância para a manutenção da vida.
É importante relembrarmos a origem e o mecanismo de conformação 
das proteínas em cada estágio de sua formação, os papéis que elas desem-
penham e seus mecanismos de funcionamento. Sabemos que todas as suas 
informações e sequências advêm dos dados contidos nos DNAs de cada ser 
vivo, e que o processo em si, de transporte e decodificação destas, é com-
plexo, envolve inúmeras etapas, que são estudadas de forma mais profunda 
na Biologia Celular, mas que, se às conhecermos, saberemos que quaisquer 
falhas em alguma destas é capaz de produzir processos defeituosos. Nesta 
unidade, veremos onde estas falhas afetarão. 
Veremos, também, que as proteínas controlam, praticamente, todas as 
vias de metabolismo em uma célula, possuem uma grande variedade de 
diferentes tipos e podem ser encontradas nas mais diversas funções. Não 
nos esqueçamos que elas são os produtos finais mais importantesdas vias 
de informações celulares.
Estudaremos as organizações espaciais que dão toda a funcionalida-
de a cada molécula, sendo assim, veremos também um tipo específico de 
proteína, que tem um papel não apenas importante, mas diferencial das 
demais funções, o de catalisadores biológicos. Estes permitem que as rea-
ções metabólicas sejam passíveis de acontecimentos dentro das condições 
biológicas, as proteínas especiais, que são as enzimas.
E, para fecharmos esta unidade, falaremos sobre a biossinalização, que 
são processos pelos quais as células de um organismo se comunicam entre 
si, utilizando proteínas e outros elementos para que isto aconteça. Tendo 
dito isso, vamos iniciar nossa jornada? Bons estudos!
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ÁCIDOS NUCLÉICOS 
peptídeos
Como vimos na unidade anterior, um dos 
elementos constituintes das estruturas 
biológicas são os aminoácidos, estrutu-
ras que possuem um átomo de carbono 
central (α), ligados a distintos grupos 
químicos, sendo eles: um grupo amino 
primário (−NH2), um grupo carboxíli-
co (−COOH), um átomo de hidrogênio 
e uma cadeia lateral (R) diferente para 
cada aminoácido. Vimos os principais 
aminoácidos que existem naturalmente, 
suas características estereoquímicas, suas 
polaridades e outras características.
Estas moléculas têm a capacidade de 
se unirem e, assim, formarem os peptí-
deos e as proteínas. Estes polímeros de 
aminoácidos, que ocorrem naturalmen-
te nos organismos biológicos, podem 
ser de vários tamanhos e desempenham 
inúmeras funções.
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Iniciaremos o estudo pelos peptídeos, moléculas provenientes da reação de 
adição formada pela ligação peptídica e que ocorre pela remoção de elementos 
de água do grupo a-carboxila de um aminoácido e do grupo a-amino do outro, 
como mostra a Figura 1.
Figura 1 - Formação de uma ligação peptídica / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 86).
Descrição da Imagem: a imagem representa o processo de condensação entre moléculas de aminoácidos, 
forma a ligação peptídica, gerando uma molécula de água.
Esta reação é favorecida nas células vivas, assim, quando a união ocorre entre 
dois aminoácidos, temos um dipeptídeo, entre um tripeptídeo, e assim por dian-
te. Quando a estrutura se torna de proporções tão numerosas, são chamados de 
oligo peptídeos, porém, se houver um número muito elevado de unidades, estes 
são chamados de polipeptídeo. 
É importante falarmos que as estruturas conhecidas por polipeptídeos podem 
ser, por vezes, utilizadas para se referir às proteínas, porém existe uma diferença, 
os polipeptídeos possuem massa molecular inferior a 10.000, enquanto as pro-
teínas possuem valores superiores.
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Sendo assim, podemos considerar as proteínas como cadeias poliméricas ma-
cromoleculares, com unidades básicas constituídas de aminoácidos, ligados por 
ligações peptídicas. Estas uniões ocorrem de maneira natural, nas condições 
propícias com dentro dos organismos vivos. Estas reações fazem parte da sín-
tese química de peptídeos, em que é necessário bloquear os grupos aminoáci-
dos específicos (resíduos de aminoácidos) para que possam reagir durante a 
ligação peptídica. 
As generalizações quanto às naturezas dos peptídeos não podem ser feitas 
em massas moleculares de peptídeos e proteínas, biologicamente, ativas no que 
diz respeito às suas funções. Peptídeos que ocorrem naturalmente podem ter 
variações em seus tamanhos de cadeia, sendo possível esta diferença ser de dois 
a muitos milhares de resíduos de aminoácidos.
PROTEÍNAS
Estes compostos possuem natureza polipeptídica, ou seja, uma série de aminoá-
cidos, que fazem com que sua estrutura tenha características específicas, como o 
peso molecular diferenciado.
Figura 2 - Representação das reações químicas 
de formação de ligações peptídicas / Fonte: Brui-
ce (2006, p. 387) e Harvey e Ferrier (2012, p. 14).
Descrição da Imagem: processo de condensação de 
aminoácidos para a formação de peptídeos. Repre-
senta que, para formação de cadeias maiores, há uma 
sequência de ligações peptídicas em moléculas sequen-
ciais, formando longas cadeias.
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Além desta característica, as ligações peptídicas que unem os aminoácidos 
presentes nas moléculas de proteínas possuem estrutura plana cujos elétrons são 
deslocados na ligação amida, dando à ligação C-N um caráter de ligação dupla, 
não permitindo rotações nestes pontos das cadeias, logo, uma característica destas 
estruturas consiste em uma série de ligações peptídicas unindo carbonos (alfa), 
que por sua vez, servem como ponto de rotação ao longo do eixo, e estas rotações 
definem a estrutura secundária de uma proteína (CONN; STUMFF, 1980).
Figura 3 - Representação gráfica das conformações estruturais cadeira e barco que são encontradas 
nas estruturas proteicas em função de suas duplas ligações / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 118). 
Descrição da Imagem: a figura representa em a) cada ligação peptídica que tem algum caráter de ligação 
dupla, devido à ressonância, e não pode girar. Embora o átomo de N em uma ligação peptídica seja sempre 
representado com uma carga positiva parcial, considerações cuidadosas dos orbitais de ligação e dos meca-
nismos quânticos indicam que o N tem uma carga líquida neutra ou levemente negativa. Em b) três ligações 
separam os carbonos α consecutivos em uma cadeia polipeptídica. As ligações N-Cα e Cα -C podem girar, 
sendo descritas pelos ângulos diedros designados Φ e ψ, respectivamente. A ligação peptídica C-N não está 
livre para rotação. Outras ligações simples do esqueleto também podem estar, rotacionalmente, obstruídas, 
dependendo do tamanho e da carga dos grupos R. Em c), átomos e planos que definem ψ. Em d), por con-
venção, Φ e ψ são iguais a 180o (ou –180o) quando o primeiro e o quarto átomos estão mais afastados, e os 
peptídeos estão totalmente estendidos. Ao longo da ligação que sofre rotação (para qualquer um dos lados), 
os ângulos Φ e ψ aumentam à medida que o quarto átomo gira no sentido horário em relação ao primeiro. 
Algumas conformações mostradas aqui (p. ex., 0o) são proibidas em uma proteína, devido à sobreposição 
espacial dos átomos. De (b) até (d), as esferas que representam os átomos são menores do que os raios de 
van der Waals para esta escala.
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ESTRUTURAS 
PRIMÁRIAS
proteicas
Para darmos início à discussão a respeito das proteínas, chamaremos a atenção 
às suas funções, que são estruturais e dinâmicas, tais como:
 ■ Formam elementos estruturais do nosso organismo, como músculo, ossos, 
dentes, pelos etc. 
 ■ Responsáveis por movimentos do organismo (contração muscular) e das 
células (cílios, flagelos e pseudópodes). 
 ■ Atuam na defesa como anticorpos. 
 ■ Transportam substâncias no organismo (hemoglobina) e nas células (per-
meases e bombas). 
 ■ Formam hormônios e neurotransmissores que controlam as atividades 
fisiológicas dos organismos pluricelulares (Obs.: alguns hormônios apre-
sentam constituição lipídica - hormônios esteroides). 
 ■ Apresentam ação enzimática, controlando as atividades metabólicas.
A estrutura primária de uma proteína refere-se à sequência de aminoácidos e a 
localização das pontes de dissulfeto que a constituem. Esta estrutura faz-sene-
cessária para que suas características e seus mecanismos de ação, sua biossíntese, 
inclusive, com modificações de pós-tradução de sua estrutura e sua relação com 
outras proteínas e seus papéis fisiológicos se deem (DEVLIN, 2011).
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A estrutura primária consiste em uma sequência de aminoácidos unidos por 
ligações peptídicas e inclui quaisquer pontes dissulfeto. O polipeptídeo resultante 
pode ser disposto em unidades de estrutura secundária, como em uma hélice 
α. A hélice é uma parte da estrutura terciária do polipeptídeo dobrado, e é ele 
mesmo uma das subunidades que compõem a estrutura quaternária da proteína 
multissubunidade, nesse caso a hemoglobina. 
Estas sequências das posições dos aminoácidos dentroda cadeia proteica são 
deterrminadas pelo sequenciamento do DNA assim, a sequência de nucleotídeos em 
uma determinada região do DNA, é responsável por produzir determinada proteí-
na, conforme a necessidade do organismo e de acordo com a sua função biológica.
Esse processo, embora usado, rotineiramente, para obter as sequências, em muitos 
casos, não é capaz de prever as formações em determinadas posições das pontes 
dissulfetos, que podem dar características diferenciadas, funcionalmente falando.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
Uma vez formada a estrutura primária, esta estrutura polipeptídica já possui a 
capacidade de formar uma tridimensional. Este arranjo é determinado em função 
da sequência transcrita de aminoácidos, que regulam estas interações com os 
Figura 4 - Demonstração gráfica da evolução estrutural e conformação espacial de proteínas
Descrição da Imagem: podemos observar as etapas de formação de uma estrutura proteica. Primeiramente, 
temos a estrutura primária, formada pela sequência de aminoácidos apenas, em uma longa cadeia. Posterior-
mente, já vemos a formação de alfa hélice sendo formada, conformando a estrutura secundária. Após esta, há 
a conformação espacial da cadeia, dando origem à estrutura terciária e com conformação espacial em 3D, e, 
por fim, a união de inúmeras subunidades de estruturas terciárias, formando, assim, a estrutura quaternária.
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radicais a sua volta. Vale lembrar queesta sequência e arranjo já são pré determi-
nados de acordo com a sua estrutura inicial, e as cadeias radicais presentes nos 
aminoácidos, utilizando-se de afinidades e repulsas provenientes das estruturas 
e grupos funcionais químicos presentes. 
Para estas estruturas que já possuem conformação espacial damos o nome 
de estrutura secundária do polipeptídeo. Estas podem estar configuradas em α 
hélice e em folha β e são, frequentemente, encontradas em proteínas.
Estrutura α
As estruturas em hélice possuem conformação de α hélice, a sequência de ami-
noácidos, giram para o lado direito, mantendo os planos das ligações peptídicas, 
ficam paralela no eixo da hélice, como mostrado na Figura 5. Nesta conformação, 
cada peptídeo forma duas pontes de hidrogênio, com uma ligação peptídica do 
quarto aminoácido acima e outra ligação com o quarto aminoácido abaixo.
Figura 5 - Formas diferentes de observamos a organização alfa hélice da estrutura secundária 
das proteínas / Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 120).
Descrição da Imagem: na estrutura (a) é utilizado o modelo didático esfera e bastão, assim, é possível observar 
os ângulos das ligações. No modelo (b), podemos observar a hélice α vista ao longo de seu eixo central, como 
se estivessem olhando por suas extremidades, possibilitando observar seus grupamentos R com as intera-
ções com o meio externo. O modelo© visa enfatizar o volume dos átomos que estão presentes nas cadeias, 
deixando evidente que há uma interação total entre eles, e não apenas se tocando pelas ligações. E, por fim, 
o modelo (d) demonstra uma projeção da rotação helicoidal de uma hélice α., com o intuito de representar as 
camadas de cada volta da hélice, que no desenho é representado por cores diferentes. 
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Para que fique mais simples o processo de compreensão, seja para qual sentido a hélice 
formada da proteína seja determinado, existe um macete do qual podemos sempre lan-
çar mão. E quando digo mão, é no sentido literal da palavra, pois, se as colocarmos com 
os polegares apontando para longe do corpo, olhando para elas e imagineremos imagine 
hélices sendo formadas a partir da direção que os demais dedos apontam. Para a mão 
direita a hélice gira para a direita, e o mesmo correspondente para a mão esquerda.
explorando Ideias
Estrutura β
Nesta conformação, cada cadeia polipeptídica, estabelece pontes de hidrogênio 
com outra região polipeptídica semelhante alinhada em direção paralela ou an-
tiparalela, formando uma estrutura que se parece com uma folha pregueada.
Descrição da Imagem: A figura acima, visa explicar que podemos compreender e descobrir para qual lado a 
hélice da cadeia proteica gira, utilizando nossas mãos. quando posicionamos nossas mãos com a palma virada 
para nosso corpo e o polegar para cima, o sentido das voltas da hélice que coincidirem com nossos demais 
dedos correspondem ao lado de giro da estrutura, ou seja, quando o giro coincidir com o sentido que os dedos 
da mão direita apontam, esta hélice possui sentido de giro para a direita, e o mesmo vale para a outra mão.
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Figura 6 - Conformação espacial formada pelas cadeias 
proteicas de folha paralela / Fonte: Nelson e Cox (2014, 
p. 123 -124).
Descrição da Imagem: na primeira imagem, é possível ter uma 
visão da organização lateralizada das cadeias, formando, então, 
uma folha ziguezagueada. Para a segunda parte da ilustração, po-
demos observar a interação entre os átomos da molécula, de forma 
a sustentar a estrutura.
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ESTRUTURA TERCIÁRIA
Após as conformações primárias e secundárias formadas, as cadeias proteicas 
tendem a enrolarem-se e se dobrarem, formando uma nova estrutura, mais com-
plexa e mais ou menos rígida.
Ao arranjo espacial dos aminoácidos adjacentes às cadeias polipeptídicas 
principais damos o nome de estrutura secundária. Seguindo esta correlação, 
quando incluímos toda esta estrutura já formada anteriormente à próxima com-
binação química de aspecto e alcance mais longos damos o nome de estruturas 
terciárias. Neste sentido, haverá a formação de dobras na estrutura, como pode-
mos observar na Figura 7. 
Figura 7 - Representação gráfica das conformações espaciais
em cada etapa da estruturação espacial proteica / Fonte:
Harvey e Ferrier (2012, p. 20).
Descrição da Imagem: a figura representa os três estágios de inte-
rações entre as cadeias para que as estruturas espaciais possam ser
formadas,. Primeiramente, no estágio um, observamos o enovelamen-
to da estrutura de cadeia aproximando cada vez mais os átomos que
passam a formar domínios estruturais. No estágio dois, possuem
características específicas próximas entre si. Estes, por sua vez ,pas-
sam a interagir entre si, formando, por fim, a estrutura três a qual 
forma o monômero proteico final.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA
Após todas estas inúmeras interações e conforma-
ções sofridas, algumas proteínas podem conter uma 
ou mais cadeias distintas, chamadas subunidades, de 
composições idênticas ou não, formando arranjos 
complexos tridimensionais, esta é a conhecida es-
trutura quaternária das proteínas.
Neste nível de organização, as estruturas podem 
ser classificadas em:
 ■ Proteínas fibrosas: formadas por cadeias po-
lipeptídicas arranjadas em longos filamentos, 
conforme a figura a seguir.
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 ■ Proteínas Globulares: formadas por cadeias polipeptídicas dobradas em 
formatos esféricos.
Figura 8 - Representação gráfica de estruturas proteicas de fibras, exemplo de um fio de cabelo 
/ Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 126).
Figura 9 - Representação gráfica do colágeno, exemplo de proteínas globulares
Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 127).
Descrição da Imagem: a imagem acima, representa o quanto esta conformação espacial interfere na forma-
ção de estrutura maiores, como uma fibra de um cabelo. No primeiro momento, podemos ver as proteínas, 
queratinas, em forma de hélice, que interagem entre si, até formarem a fibra capilar.
Descrição da Imagem: figura, representa uma proteína de estrutura globular, no caso do colágeno, que, ao 
haver a interação entre as cadeias proteicas que o constituem, arranjam-se, formando glóbulos. 
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DESNATURAÇÃO PROTEICA
Como podemos perceber, as proteínas possuem uma organização estrutural que 
lhes confere funcionalidade, apenas a estrutura primária é mantida por interação 
química forte - a ligação peptídica, enquanto as demais são mantidas por intera-
ções fracas. Sendo assim, estas ligações têm forte influência pelas alterações físicas