Funcionalidade-2017

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Profa. Rosemary Carvalho
http://www.stark.kent.edu/~cearley/PChem/protein/protein.htm
http://www.stark.kent.edu/~cearley/PChem/protein/protein.htm
MACROMOLÉCULAS
HIDROFÍLICAS
interações macromolécula-H
2
O
INTERMOLECULARES
Interações: molécula-molécula; 
molécula-outros componentes
REOLÓGICAS
Características 
químicas e físicas: 
viscosidade
INTERFÁSICAS
Formação de 
películas entre fases 
imiscíveis
ORGANOLÉPTICAS
????????
◦ Afinidade da proteína com a água
◦ Propriedades
 Solubilidade
 Retenção de água
 Molhabilidade
HIDROFÍLICAS
interações macromolécula-H
2
O
 Definição:
◦ Matemática:
“Quantidade de proteína presente na fase 
líquida em relação com a quantidade total de 
proteína na fase líquida-sólida em equilíbrio”
◦ Termodinâmica:
“Concentração de proteína em um sistema 
simples ou de 2 fases (L-L ou L-S) no estado 
de equilíbrio”
PROTEÍNA-PROTEÍNA + SOLV-SOLV PROTEINA-SOLVENTE
 Albuminas: solúveis em água em pH 6,6
◦ Ovalbumina (ovo), ovalbumina (soro), -La 
 GLOBULINAS: solúveis em soluções salinas diluidas 
pH 7,0
◦ Glicimina, β-Lg
 GLUTELINA: solúveis em ácidos (pH 2,0) e álcalis 
(pH 12,0)
◦ Glutelina do trigo
 PROLAMINAS: solúveis em EtOH
◦ Zeína, gliadina
PM e 
conformação 
Densidade e 
distribuição 
das cargas 
elétricas
pHNatureza e 
concentração 
de íons T
Concentração 
protéica
Solvente
 Grupos: água se liga em proteínas
◦ Carregados
◦ Esqueleto peptídico
◦ Amida de Aspargina e Glutamina
◦ Hidroxila de Serina, Treonina e Tirosina
CAPACIDADE DAS PROTEÍNAS SE LIGAREM A 
MOLÉCULAS DE H2O PODE SER ESTIMADA PELA 
COMPOSIÇÃO DE AA.
 Sequência de ligação de água com proteínas
1. Grupos iônicos
2. Grupos polares
3. Grupos apolares
SP DEPENDE DO No E ARRANJO DE CARGAS DAS 
MOLÉCULAS
pI  mínima
pH ácido  cargas +
pH básico  cargas -
S
O
L
U
B
IL
ID
A
D
E
pHpI
ácido básico
-
-
-
-
+
+
+
+
Natureza e distribuição de cargas
PROTEINA pI
Β-Lg 5,3-5,5
-La 4,2-4,5
Igs 5,5-8,3
BSA 5,1
Proteose-peptona ***
SOLUBILIDADE
pH 7,0  CPS   62%
IPS   98%
pH 4,5  49,4 – 94,5% (solubilidade mínima)
CURVA U-SHAPE
 Concentração salina ou de íons
SALTING OUT
SALTING IN
C
O
N
C
E
T
R
A
Ç
Ã
O
 
D
E
 S
A
IS
Maior 
solubilidade
Menor 
solubilidade
T
S
O
L
U
B
IL
ID
A
D
E
SOLVENTES POLARES: D elevadas
Z1 e Z2  cargas antagônicas
D  constante dielétrica
r2  distância entre as cargas
F  força de atração entre as 
partículas 
Maior 
solubilidade
SOLVENTES ORGÃNICOS: D mais baixos Menor 
solubilidade
 IMPORTÂNCIA
◦ Mais imptte propriedade  grande influência 
nas outras PFs
◦ Comercial: determinam fatores importantes 
para a funcionalidade em diferentes sistemas
 Emulsão
 Espuma
 Gelatinização
 APLICAÇÃO
◦ Sopas 
◦ Bebidas
◦ Iogurtes
◦ Leite em pó
◦ Molhos 
◦ Sobremesas
◦ Carnes
◦ Fórmulas infantis
◦ Fármacos
 Soy Plus Morango
Embalagem 12x120g Saudável, 
Nutritivo e muito saboroso. Você 
nunca viu e nem experimentou 
uma bebida de soja tão saborosa. 
Soy Plus é nutritivo e muito 
gostoso porque une as 
propriedades do soro de leite com 
os benefícios da proteína isolada 
de soja. Com Soy Plus, você enche 
de energia as suas vendas.
 Informação Adicional:
Para crianças de 0 a 6 meses. *Soro de leite/ 
leite desnatado: fonte protéica. **Óleo de 
peixe: fonte de ácido docosahexoenóico 
(DHA). 
Produto resultante da mistura de soro de leite, 
leite desnatado, açúcar, cacau em pó e óleo de 
palma, adicionado de vitaminas A, B2, B3, B6, 
C e E, submetido ao processo de tratamento 
térmico UHT.
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amostra
solubilização
Força de separação
Centrifugação
Decantação
Filtração
Sobrenadante 
(fração solúvel)
Dosagem de N
SP (%) = % N solúvel em água
% N total amostra
◦ ÍNDICE DE SOLUBILIDADE DE NITROGÊNIO
◦ PROTEÍNA SOLÚVEL EM ÁGUA
EMULSIFICAÇÃO
 DEFINIÇÃO
“Dispersão ou suspensão, termodinamicamente 
instável, de dois líquidos imiscíveis”
 Exemplo:
A/O
O/A
 MECANISMO DE FORMAÇÃO
◦ Dispersão de gotículas minúsculas 
Emulsão óleo em água
Óleo
Água
Proteína
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T pH
partícula
PROTEINA
viscosidade
EMULSIFICAÇÃO
 PROCEDIMENTO
◦ Mistura mecânica
Alta pressão
Homogeneizador
Microfluidizador
Ultrassom
Stress mecânico 
romper pressão dentro 
do glóbulo
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 Estabilização
 Fatores que influenciam a estabilização
◦ Baixa tensão superficial
◦ Estabilização estérica
◦ Volume relativamente pequena da fase dispersa
◦ Distribuição das partículas
◦ Alta viscosidade (retarda a taxa de cremeamento, 
coalescência)
 ESTABILIZAÇÃO
◦ Alinhamento da proteína na interface O/A
FASE 
AQUOSA
FASE 
DISPERSA
INTERFACE
 Efeitos estéricos devido a adsorção de proteína 
na interface dos glóbulos de óleo 
 Estabilidade  balanceamento das forças na 
interface A/O
 Forças envolvidas:
◦ Forças Atrativas
◦ Forças Eletrostáticas Repulsivas
◦ Forças Estéricas
◦ Depletion Forces
 AGENTE EMULSIFICANTE
◦ Reduz a tensão superficial entre as 2 
fases
◦ Partes hidrofílicas e hidrofóbicas
 SURFACTANTES
(SURFACTANT = Surface Active Agent)
+
SURFACTANTES EM ALIMENTOS
NATURAIS
IÔNICOS: proteínas e fosfolipideos
NÃO-IÔNICOS: glicolipídeos
SINTÉTICOS
IÔNICOS: estearil-2-lactilato
NÃO-IÔNICOS: mono, diacilgliceróis, ésteres de 
acético, cítrico, tartárico, lático, etc.
 Anfifílica ou anfipática HIDROFÍLICA
(cabeça contém 
grupos 
funcionais 
carregados)
HIDROFÓBICA
(corpo contém 
cadeia de 
hidrocarboneto)
 MECANISMOS DE DESESTABILIZAÇÃO
Força da gravidade, 
diferentes densidades
Movimentação glóbulos de gordura
Nenhuma ruptura
Mantém tamanho partículas
FLOCULAÇÃO
Ruptura filme
Junção glóbulos
Redução área interfacial
COALESCÊNCIA
CREMEAMENTO
(desnatamento ou 
sedimentação)
colisão
floculação
coalescência
cremeamento
coalescência
 Exemplo:
Separação de fases
AFM
MEV
 INVERSÃO DE FASES
 Ex: creme  manteiga
EMULSÃO
A/O
EMULSÃO
O/A
 PROPRIEDADES EMULSIFICANTES 
1. Determinação do tamanho e distribuição de 
partículas
 Microscopia
 Sedimentação por centrifugação
PROPRIEDADES 
FÍSICAS E 
SENSORIAIS
2. CARGA DA PROTEÍNA (Protein Load)
◦ Proteína adsorvida em interfaces
◦ Influencia a estabilidade
EMULSÃO
Centrifugação
Fase Aquosa Fase cremosa
Lavagem
Qtidade proteína adsorvida 
= proteína inicialmente 
presente na emulsão e 
qtidade presente no 
material de lavagem
3. CAPACIDADE DE EMULSÃO
◦ Inversão (antes colapso)
CE = Vóleo que pode ser emulsificado
g proteína
4. ESTABILIDADE DA EMULSÃO
◦ Stress
 Altas T
 Força centrífuga (tubo graduado, 1300g/5min ou 
180g/15min)
 IMPORTÂNCIA
◦ Textura
◦ Sabor
◦ Aparência
◦ Substituição/redução de compostos
 APLICAÇÃO
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 Aplicação de surfactantes na industria de 
alimentos
PRODUTO EFEITO
MARGARINA Estabilização de emulsão A/O
MAIONESE Estabilização de emulsão O/A
SORVETE Estabilização de emulsão O/A
LINGÜIÇA Prevenção de separação de gordura
PÓS INSTANTANEOS Solubilização
ESPUMA
(Whipping)
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 DEFINIÇÃO
“Expansão de volume da dispersão protéica com 
a incorporação de ar”
 Exemplo:
Fase dispersa  ar
Fase contínua  água
 ESTRUTURA
◦ Dispersão de gotículas de ar 
Bolhas esféricas
Ar
Proteína
Células Poliédricas
 PROCEDIMENTO
◦ Mistura mecânica
◦ Formação
 AA hidrofóbicos  interface com ar
 AA hidrofilicos  permanecem na água
Batimento
Agitação
Aeração
 AGENTE ESPUMANTE
◦ Reduz energia interfacial
◦ Barreira a coalescência das bolhas de ar
 Ex: PROTEÍNA
 Natureza
 Solubilidade
 Estado desnaturação
ESPUMA
pH NATUREZA
sais
solubilidade
Preparo
concentração
T
açúcares
lipídeos
 pI ou próximo
 pH ≠ pI
pH
Interação repulsiva
Proteína-proteína
Filme mais viscoso
Interface: > qtidade proteína
> capacidade de formar 
espuma
Baixa estabilidade
 Tipo 
 Solubilidade proteína
sais
Concentraçã
o de sais
Proteínas de soro:
< espuma
açúcares
LACTOSE
SACAROSE
outros
 Espuma
 Estabilidade
•Maior viscosidade
•Menor velocidade de
drenagem •CPS  44% adição sacarose 
aumento viscosidade
lipídeos
FOSFOLIPÍDEO
(> 0,5%)
Menor capacidade 
espumante das 
proteínas
COMPETIÇÃO  sítios ativos
Alto teor de gordura: um tipo de 
proteína para emulsão e outra para 
incorporar ar
Baixo teor de gordura 
ovalbumina (clara de ovo)
Alto teor de gordura  caseina
 Concentração
PROTEÍNA
Maior 
concentração
Menores bolhas de ar
Maior viscosidade
Maior dureza espuma Maior estabilidade
MÁXIMA FORMAÇÃO DE 
ESPUMA
2-8%
 Desnaturação
PROTEÍNA
Desnaturação 
parcial
Maior capacidade de 
formar espuma IPS  T=70
oC, 1min
IPS  T=90oC, 5minMenor formação espuma
 EFEITO DO TRATAMENTO TÉRMICO
AQUECIMENTO 
(oC/30min)
PROTEINA
DESNATURADA (%)
OVERRUN (%) ESTABILIDADE 
(min)
Nenhum 10 800 4
65 20 1500 14
70 15 1500 ---
75 23 1350 ---
80 38 1150 ---
85 60 800 ---
 ESTABILIDADE
◦ Retenção de volume máximo de espuma formada em 
função do tempo de repouso
◦ Medição:
 Liberação ou velocidade de eliminação de líquido da 
espuma
 FORÇAS DESESTABILIZADORAS 
DRENAGEM 
GRAVITACIONAL
Força gravitacional
Drenagem água
ESPUMA
QUEBRA DAS BOLHAS DE AR
Drenagem
COALESCÊNCIA
 FORÇAS DESESTABILIZADORAS 
PERTURBAÇÕES 
MECÂNICAS
Vibrações
AVALIAÇÃO DAS PROPRIEDADES ESPUMANTES
◦ CAPACIDADE ESPUMANTE
 Capacidadde da proteina formar filme resistente em 
interfaces ar-liquido
 Área interfacial
◦ ESTABILIDADE DA ESPUMA
 Capacidade de estabilizar a espuma contra stress 
mecânicos e gravitacionais
 Tempo necessário para 50% líquido drenar da espuma
 Tempo necessário para reduzir 50% do volume da espuma
 ANTI-ESPUMANTE
◦ Adicionado antes de formar espumas
◦ Deslocam agentes espumantes
◦ Solubilizam agentes espumantes
 QUEBRA DE ESPUMA
 aquecimento, mecânico, ondas de compressão, 
ultrassom, discos rotatórios, ondas de choque
 IMPORTÂNCIA
◦ Propriedades sensoriais
 Textura, aparência, sabor
 APLICAÇÃO
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Definição
Agregação ordenada de macromoléculas capaz de englobar 
grande quantidade de água numa matriz tridimensional
Mecanismo:
DESNATURAÇÃO  AGREGAÇÃO  REDE TRIDIMENSIONAL
Equilíbrio: repulsivas e atrativas
Coágulo: atrativas
Sinerese
Exemplos: gelatina, ovo, etc.
Interações
Formação de zonas de junções 
microcristalinas em géis de gelatina.
• Fonte: Ziegler e Foeding (1990).