Slide 3 - Introdução à Nutrição

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05/04/2021 
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NUTRIÇÃO - PROTEÍNAS 
Pr Ms Marisa Lipi 
Nutrientes Calóricos e Balanço Energético - 
Proteínas 
• OBJETIVOS: 
 
• Diferenciar aminoácidos essenciais e não essenciais; 
• Descrever como as proteínas são digeridas e 
absorvidas pelo corpo; 
• Distinguir entre proteínas de alta e baixa qualidade, 
identificando exemplos de cada uma. 
 
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ESTRUTURA: 
Digestão das Proteínas: 
Estrutura Proteíca: 
Aminoácidos: ligam-se por meio de “ligação peptídica” 
Ligação peptídica: ocorre entre um grupo carboxílico e 
um grupo amínico 
 
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Classificação dos Aminoácidos: 
Essenciais: não sintetizados pelo organismo ou sintetizados em 
velocidade muito baixa. 
Semi - essenciais: sintetizados a partir de um essencial. Na falta 
deste, torna-se essencial. 
Não essenciais: sintetizados pelo organismo 
Valor Biológico das Proteínas: 
• Mais aa essenciais = melhor digestibilidade 
 
• Fatores de utilização proteíca: 
• Proteína do cereal = 0,5 
• Proteína das leguminosas = 0,6 
• Proteína animal = 0,7 
Classificação das Proteínas: 
• De acordo com o número de unidades de 
aminoácidos: 
• dipeptídios ( 2 ) 
• tripeptídios ( 3 ) 
• tetrapeptídios ( 4 ) 
• muitos aminoácidos “polipeptídios” 
 
• Possuem cadeia reta, são solúveis em água 
 
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 Proteínas simples ou homoproteínas: 
 
Compostas apenas por aminoácidos. São subdivididas em: 
 
 
Escleroproteínas: são essencialmente insolúveis, fibrosas, com grau de cristalinidade relativamente grande; 
são resistentes à ação de enzimas e têm função estrutural. 
Ex. colágeno (tecido conectivo), queratina (tecidos epiteliais) 
 
Albuminas: solúveis em água e soluções diluídas de sal 
 Ex. Ovalbumina (clara de ovo), lactalbumina (leite), legumitina (ervilha) 
 
Globulinas: insolúveis em água, mas solúveis em soluções salinas 
 Ex. Miosina (músculo), glicilina (soja) 
 
Glutelina: insolúveis em água e solúveis em ácido e álcali 
 São encontradas somente em vegetais 
 Ex. Glutelina de trigo 
 
Prolaminas: solúveis em 50 a 80% de etanol 
 São encontradas somente em vegetais 
 Ex. Gliadina (trigo e centeio), zeina (milho), hordeína (cevada) 
 
Histonas: solúveis em água e soluções diluídas de ácido e base 
 São encontradas em animais 
 Ex. Globina (sangue) 
Classificação das Proteínas: 
Proteínas conjugadas ou heteroproteínas: 
 Além dos aminoácidos, contém outras substâncias. 
 São classificadas, de acordo com seu grupo prostético (parte não protéica da 
proteína), em: 
 
Cromoproteínas: contém um pigmento, como clorofila, riboflavina, carotenóides Ex. 
Mioglobina (músculo) 
 
 Lipoproteínas: São proteínas conjugadas com lipídios 
 Ex. proteínas do plasma 
 
Nucleoproteínas: são proteínas combinadas com ácidos nucléicos. Importantes, pois 
transmitem informações genéticas 
 
Glicoproteínas: contém um carboidrato na estrutura 
 Ex. Mucina (suco gástrico) 
 
Fosfoproteínas: contém ácido fosfórico na estrutura 
 Ex. Caseína (leite), vitelina (gema de ovo) 
 
Metaloproteínas: combinação de proteínas com metais pesados 
 Ex. ferritina (ferro) 
Classificação das Proteínas: 
• O arranjo espacial explica seu comportamento químico e bioquímico 
 menores proteínas possuem de 20 a 100 aminoácidos e as maiores mais de 
1000. A maioria das proteínas: contém de 100 a 500 aminoácidos 
• Estrutura primária 
 Refere-se à seqüência de aminoácidos na sua cadeia peptídica 
• Estrutura secundária 
 Refere-se ao dobramento das cadeias polipeptídicas em uma estrutura enovelada 
específica 
 Em condições normais de pH e temperatura, cada proteína tem uma conformação 
específica, chamada “conformação nativa” 
• Estrutura terciária 
 Reproduz no espaço a distribuição do sistema descrito pela estrutura secundária, 
resultando em uma estrutura mais complexa e compacta 
• Estrutura quaternária 
 Arranjo mútuo no espaço de duas ou mais cadeias polipeptídicas quando estas 
interagem 
 
 
 
Estrutura das Proteínas: 
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• Modificam sua estrutura secundária, terciária e 
quaternária sem porém, modificar a seqüência de 
aminoácidos. 
 
Efeito dos agentes desnaturantes: 
Desnaturação: 
Proteínas: quando submetidas a determinados 
tratamentos sofrem alterações estruturais da molécula, 
fazendo com que sua estrutura seja rearranjada de 
forma aleatória 
 
Desnaturação: não afeta a seqüência de aa, mas resulta 
em uma mudança na conformação causando um 
desenrolamento das cadeias peptídicas 
 
Consequência: destruição das propriedades fisiológicas, 
proteínas se tornam menos solúveis e mais reativas 
Ação do calor: ex. durante o aquecimento do ovo, as proteínas da clara e da 
gema coagulam-se (tornam-se menos solúveis) 
 
Presença de ácido: ex. na produção de iogurte, as bactérias presentes 
produzem ácido lático que é responsável pela coagulação das proteínas 
 
Ação enzimática: ex. a renina é uma enzima utilizada para a coagulação das 
proteínas do leite em indústrias de queijo 
 
Ação mecânica: ex. batimento da clara de ovo (clara em neve) ocasiona uma 
desnaturação parcial das proteínas presentes 
 
Adição de sal: ex. na fabricação de queijo, é freqüentemente adicionado sal 
ao coalho para aumentar a firmeza do queijo 
Desnaturação: 
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Na Prática: 
A Ingestão Diária Recomendada (DRI) de proteínas para adultos é de 
0,8g/kg de peso corporal saudável. 
 
- Para uma pessoa de 70 Kg, isso corresponde a 56 g de proteína por 
dia. 
- Para uma pessoa de 57 Kg, corresponde a 46 g de proteína por dia. 
A dieta norte- americana geralmente - por questões sócio-econômico-
cultural-, apresentam um teor proteico abundante. Os homens, em geral, 
consomem em torno de 100 g de proteína diariamente, e as mulheres, 
aproximadamente 65 g. Essas ingestões proteicas são de qualidade 
suficiente para suportar as funções do corpo. 
Exemplo que ilustra o teor proteico de novos cardápios típicos de 1.600 kcal 
e 2.000 kcal 
Desafio: