Proteínas Comp de alimentos

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Proteínas
Pra que serve o DNA?
Replicação celular
O DNA é o mesmo em todas as células, o que muda é o RNAm de cada tipo celular que serão traduzidos em proteínas com funções diferentes. 
Por isso cada tipo celular tem proteínas específicas que diferem de um tecido para outro 
Cada alimento tem uma qtde proteíca diferente e o tipo de proteína
A função da proteína é dada pela sua estrutura/organização.
Gerar proteínas
Funções gerais de proteínas
Estrutural – colágeno(matriz extracelular, estrutura o tecido), queratina
Contráteis – actina, miosina (músculo)
Hormonal – insulina e glucagon (hormônios peptídicos)
Transporte – hemoglobina (transp de oxigênio) e transferrina (transp de ferro), além de Vitamina A, D (vit lipossolúveis em geral são transportadas no sangue por meio de proteínas de transporte)
Imunológica – imunoglobulinas (anticorpos)
Enzimas – metabólicas, antioxidantes
Em alimentos – possuem propriedades funcionais de proteínas (são diferentes de alimentos funcionais de alimentos/ alimentos funcionais)
Proteínas são moléculas orgânicas complexas 
São polímeros de alto peso molecular constituídos por aminoácidos
	Elementos químicos	Percentual da massa de proteínas
	C	50-55%
	O	20-23%
	N	15-18%
	H	6-8%
	S	0,2-0,3%
Aminoácidos 
Fórmula geral
Existe um total de 21 aa, o que diferencia um do outro é a cadeia lateral (Radical)
*Carbono assimétrico
*
Classificação - grupos R - cadeia lateral -define a estrutura das proteínas
O que diferencia de uma cadeia lateral da outra são suas características químicas, que podem ser:
Apolares – menor solubilidade em água
A estrutura da proteína será organizado com os aa para dentro da molécula da proteína
Polares sem carga – faz pontes de H com água
Polares- aa ficam na parte externa da molécula da proteína interagindo com a água
Polares básicos – têm carga positiva, ou seja, interagem com o Oxigênio da água (polo negativo)
Polares ácidos – tem carga negativa, ou seja, interagem com a carga positiva da água
Classificação (grupos R)
Exemplo de grupamentos R:
Aminoácidos apolares
Aminoácidos polares não-carregados
Aa selenocisteina – polar não carregado – átomo de selênio
Importante pois faz parte de enzimas antioxidantes como a glutationa peroxidase
Total de 21 aa+1 (selenocisteina)
Aminoácidos polares
Ligações peptídicas
Ocorre entre o N do grupo α-amino e C do grupo carboxílico 
Ligação covalente, estável
Peptídeos – formados a partir da condensação de 2 ou mais aminoácidos
Baixo peso molecular
 
Ocorre entre o N do grupo α-amino e C do grupo carboxílico 
A estrutura da proteína é determinada pela cadeia lateral dos aa
Classificação de proteínas
Simples (homoproteínas) – compostas apenas por aminoácidos
Conjugadas (heteroproteínas) – além dos aa, tem grupo prostético (molécula que faz parte da proteína que não é um aa, ela da a caracteristica da proteína que faz ela ter sua função biológica, ex: grupamento heme da hemoglobina e mioglobina
Classificação quanto à solubilidade
Solúveis em água – ex: albuminas (ovo: ovoalbumina, sangue: albumina (transporte), leite: lactoalbumina) 
Pouco solúveis em água mas são solúveis em solução salina – ex: miosina
Insolúveis em água mas são solúveis em solução de etanol – ex: gliadina
Insolúveis em água e etanol mas são solúveis em soluções ácidas e alcalinas – ex: glutenina
Gliadina + glutenina=glúten
Insolúveis – ex: colágeno(matriz extracelular – tendões, cartilagem) – cozinhar na pressão forma gel - escleroproteínas
HETEROPROTEÍNAS
Classificação quanto ao grupo prostético
Lipoproteínas – lipídio (a proteína é mais densa que o lipídio)
Ex: colesterol – LDL(baixa densidade); VLDL(muito baixa densidade- proporção de colesterol muito alta) ; HDL(alta densidade - parte proteica maior do que a parte lipídica
Glicoproteínas – carboidrato 
Cromoproteínas – pigmento ex: hemoglobina (grupo prostético heme – pigmento vermelho)
Fosfoproteínas – fosfato 
Estrutura e conformação
Estrutura primária – sequência de aminoácidos na cadeia peptídica mantidas por ligações peptídicas (no, sequência, natureza do aa)
*Se alterar a ordem dos aa, mas mantiver os mesmos aa, sua estrutura tridimensional será diferente.
Forma didática para explicar
ordem
Estrutura e conformação
Estrutura secundária – 1º grau de ordenação da cadeia peptídica; enovelamento da estrutura primária
Estrutura de α-hélice (mais comum) e folha (beta) pregueada são mantidas por pontes de hidrogênio
Uma proteína pode ser formada por ambas estruturas
Estáveis por pontes de H
Estrutura e conformação
Estrutura terciária
Encurvamento e dobramento da cadeia peptídica em três dimensões; estabilizadas por pontes de H, pontes dissulfeto, interações iônicas e hidrofóbicas
Globulares (diferentes tipos de estruturas secundárias)
Fibrilares (1 tipo de estrutura secundária)
Grupamento prostético heme
Alfa hélice
Estrutura e conformação
Estrutura quaternária estrutura tridimensional que a proteína é funcional
Mais alto nível de organização da proteína
Estrutura funcional da proteína, é o nível de organização que a proteína terá função
Associação de duas ou mais estruturas terciárias
Ex: Para hemoglobina ter função de transporte de oxigênio ela deve ter as 4 subunidades, deve ter a estrutura quaternária
A proteína pode ter 7, 5, 4, 3, 2, 1 subunidades, número diversificado
Quando cozinhamos o alimento, a estrutura quaternária dos alimentos é desfeita=
desnaturação das proteínas. Essa proteína deixa de ter a função, mas o que precisamos não é a função, mas sim os aa que precisamos para sintetizar outras proteínas que precisamos
Função no organismo
Aminoácidos essenciais: Não sintetizamos de 9 a 10(depende do autor)
Necessitamos obter pela dieta, não sintetizamos em quantidades ideais ou nenhuma
Cada célula sintetiza cada célula que precisamos para funções diversas
Ex: proteína com função estrutural como o colágeno
Gelatina é composta por colágeno bovino – o colágeno tem função no boi de estruturar tendões cartilagens
Quando ingerimos esse colágeno, nosso TGI quebra o colágeno em aa, e absorvermos os aa e até peptídeos. Não absorvermos a molécula de colágeno inteira, absorvemos como aminoácidos
Nosso organismo determina para que esses aa serão úteis priorizando as funções mais básicas
Desnutrição proteica é rara no Brasil, nessa condição o individuo para de crescer perde a capacidade de divisão celular por falta de aminoácidos que compõem as proteínas. 
Aminoácidos > proteínas
Nem sempre comer colágeno vai aumentar o colágeno no nosso organismo
Alterações na molécula protéica
Desnaturação 
Modificação na conformação(formato tridimensional) sem haver necessariamente o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária; perda da forma nativa
= tirar da forma nativa, não tem a função no organismo ex boi, mas iremos usar os aminoácidos
Agentes desnaturantes:
Físicos (calor, frio (congelamento), agitação, ultrassom(proteínas se agitam por ressonância, irradiação)
Químicos (ácidos, álcalis e sais; alterações de pH, solventes orgânicos(solubilizam substâncias hidrofóbicas- aa com cadeia lateral hidrofóbica), ureia)
Reversível (RNAase) X Irreversível (ovoalbumina)
Exemplos de desnaturação proteica
Queijo minas- feito com leite e bactérias láticas que consomem a lactose (açúcar) e crescem consumindo esse açúcar que produzem ácido lático, quando chega no ph4,5 a caseína (proteína principal do leite) deixa de interagir com a água e interage mais com o ácido e forma um tipo de soro
Caseína coagula e interagem mais entre si e libera a água que interage mais com o ácido
Tecnologia de alimentos – depois esse soro é prensado para o ele sair
Exemplos de desnaturação proteica
- Calor é o agente desnaturante
As moléculas de proteínas se reorganizam e expulsam a água, gerando uma estrutura sólida
COAGULAÇÃO- quando algo líquido torna-se sólido.
O calor coagula as proteínas do ovo
Desnaturação
Estágios de desnaturação:
Rompimento de cross-links das alfa hélices ou das folhas beta preguiada - ligaçãode H se desfaz
Ex: Ao adicionar um ácido ou álcali, a água que faz parte da proteína começa a interagir com esse ácido ou álcali, por isso a estrutura que estava ligada por ligação de H se desfaz
Exposição de grupamentos R. As religações acontecem entre grupos R adjacentes
As cadeias laterais hidrofóbicos ficam no interior e Hidrofílico no exterior, ao romper o cross links o que ficava dentro se expõe. 
Com esse movimento, a estrutura modifica e as ligações próximas se rompem/ desfaz e há uma reorganização entre os grupamentos R adjacentes que gera:
agregação das moléculas
Interação proteína-proteína e menos com a água
Aumento da viscosidade
Alterações estruturais
Passagem a gel, coagulação
Ex: passagem a gel- proteínas do leite caseína expulsa a agua e interage mais com a água e fica mais viscoso
Separação de líquido
Desnaturação
Efeitos da desnaturação
Redução da solubilidade (exposição dos resíduos apolares)
Ex: os resíduos hidrofóbicos que, ao desnaturar, e vão para o exterior muda sua capacidade de ligar água
Mudança na capacidade de ligar água
Perda da atividade biológica
Nos alimentos não tem importância, pois os aminoácidos dessas proteínas serão usados em nosso organismo
Maior susceptibilidade ao ataque de proteases (exposição das ligações peptídicas)
Proteases digerem proteínas
HCl do estomago desnatura proteínas pela acidez + proteases
Aumento da viscosidade 
Modifica sabor e textura SABOR-aroma
O sabor muda devido sua interação com a água, se tiver muita interação o sabor é mais fraco, enquanto tiver menos interação o sabor é mais intenso -concentrado
Precipitação 
Ponto isoelétrico (pI) – pH em que a carga da proteína é nula; forma eletricamente neutra
Ou seja, sem cargas positivas ou negativas, não interage com a água. Gera interação proteína-proteína
pH < ou > que o pI - proteínas carregadas – interação com a água
pH próximo ao pI – formação de precipitados
Decantar- Quando a proteína interage menos com a água ela fica menos solúvel, se agrega e decanta
Baixa solubilidade
alta
Semente de goiaba é dura pela interação proteína-proteína
Propriedades funcionais das proteínas
Hidratação 
Emulsificação 
Formação de espuma
Formação de gel
Formação de massa/função viscoelástica
Cor e sabor
Características que as proteínas fornecem aos alimentos (tecnologia de alimentos)
É diferente de alimentos funcionais, esses trazem benefícios a saúde de quem consome
Propriedades funcionais das proteínas
Hidratação 
Alta capacidade de reter água – altera a textura
As proteínas interagem com a água por pontes de H, interações iônicas, dipolo-dipolo
Desnaturação – perda da capacidade de reter água. Ex carne
Bife- técnica e dietética
Para o bife molhadinho recomenda aquecer a chapa bem quente e selar a carne (deixar a carne em contato com a chapa quente para a proteína da superfície desnaturar e coagular e forma uma crosta/ casquinha que impede que a água de dentro da carne se perca, ficando mais suculenta, tendo em vista que a desnaturação proteica favorece a perda de água)
Emulsificação
Mistura de líquidos imiscíveis por um agente emulsificante – liga substancias hidrofílicas e hidrofóbicas simultaneamente – forma um creme
Estabiliza interfaces – água, óleo, ar
Exemplo: sorvete feito a base do leite gorduroso, essa gordura sera usada na emulsão e as proteínas do leite é o agente emulsificante
Fonte: International Dairy Journal 9 (1999) 817-819
Emulsificação
Fonte: Colloids and Surfaces A 190 (2001) 333-354
Efeito do tempo de agitação na aeração do sorvete
GORDURA
Formação de espuma
Capacidade de expansão e incorporação de ar
Ex: clara de ovo – desnaturação parcial da ovoalbumina que desfazem pontes de hidrogênio e ocorre a exposição dos resíduos hidrofóbicos e uma reorganização da estrutura proteica. Quanto menor a bolha de ar, mais resistente ela é, quando se agita um pouco mais. No inicio a bolha é grande e tem pouca resistência
Ocorre principalmente com as proteínas solúveis
Formação de massa viscoelástica
Formação de massa/função viscoelástica
A gliadina e a glutenina, que têm a propriedade especial de entrelaçar-se através de pontes de hidrogênio, ligações de Van der Waals e pontes dissulfeto e formar uma rede protéica chamada de glúten.
Trigo= armazena energia na forma de amido - endosperma 
Glúten é encontrado nos cereais, mas não em todos, centeio,
 cevada e aveia
 
Trigo- alimento que mais forma glúten
	Cereais 	Prolaminas 	Glutelinas 
	Aveia 	Avenina 	Avenalina 
	Centeio 	Secalina 	Secalinina 
	Cevada 	Hordeína 	Hordenina 
	Trigo 	Gliadina 	Glutenina 
=glúten
Forma uma massa com pouca viscoelasticidade
O “glúten” da aveia não é tão tóxico para maioria dos celíacos, entretanto alguns pacientes sentem desconforto
Por outro lado tem a questão da contaminação do glúten do trigo 
Formação de gel
Colágeno (não é solúvel em água) 
Obtido principalmente da pele, cartilagens e tendões de aves, suínos e bovinos
É comum o uso de colágeno hidrolisado que fornece aa essenciais
Comer colágeno não quer dizer que irá fabricar colágeno
Mais do substrato maior possibilidade de sintetizar seu proprio
Consumo de colágeno = digestão; absorver aa; se precisar irá usar esses aa para sintetizar colágeno
Cor (mioglobina e hemoglobina)
Poucas proteínas conferem cor
Grupo prostético heme (tem um átomo de ferro que confere a cor vermelha)
Carne vermelha tem mais ferro do que carne branca
Sabor (reação de Maillard) 
Açucar redutor + aminoacido
Além da cor amarronzada
Confere sabor diferente a cada alimento
A formação de outros metabólitos dá origem ao sabor característico de cada alimento
Ex: sabor de carne assada
Rigor mortis do boi= o carboidrato dos músculos dos bois é consumido anaerobicamente durante o abate e gera ácido lático, ao fim do rigor mortis a carne fica isenta de açúcar na hora do consumo
Colocar suco de fruta ou mel no bife favorece a reação de maillard, pois tem açucares passivei de reagir com aminoácidos 
Qualidade nutricional
Qualidade da proteína
Determinada pelo teor e proporção de aa essenciais
Leucina, isoleucina, lisina, treonina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, triptofano 
Alto valor biológico
Contém todos os aa essenciais em quantidades adequadas
Baixo valor biológico: proteína incompleta; não possui um ou mais aa essenciais ou estes se encontram em pouca quantidade (a falta de 1 ou mais aa essenciais na dieta leva à diminuição da síntese protéica)
Balanço de aa: cereais +leguminosas
Cereais - lisina
Leguminosas - metionina / cisteína 
Arroz + feijão> AMBOS SE COMPLEMENTAM PQ O QUE FALTA EM UM, TEM NO OUTRO
Comparação entre o conteúdo de aa da soja e do leite
Leite integral= com gordura
Metionina é um aa essencial. Ela é o 1 aa de todas as cadeias proteicas. A síntese proteica começa com a metionina.
Proteínas importantes em alimentos
Proteínas do leite
3,5 g/100mL leite
Gordura removida e caseína precipitada = SORO ex: uso de bactérias láticas
	Ptn do leite desnatado	%
	Caseínas (total)	80
	α-caseína	40
	β-caseína	24
	κ-caseína	12
	γ-caseína	04
	Proteínas do soro (total)	20
	Lactoalbumina	12
	Lactoglobulina	5
	Imunoglobulina	2
	Outras 	1
Valores típicos proporcionais das proteínas do leite
Além dessas tem a Lactose
PROTEÍNAS DO LEITE
Precipitação da caseína – produção de derivados lácticos 
Ácida – fermentação da lactose por MO
Produção de ácido láctico ( pH a 4,5 = PI da proteína) caseína agrega e precipita – iogurtes e queijo ricota (formado a partir do soro do leite)
Enzimática - renina (coalho) hidrolisa as ligações peptídicas da caseína e formam pequenos peptídios que se agregam e expulsa a água
Caseína precipita (coagula) – queijos duros
Proteínas do ovo
Clara – ovoalbumina (54%), conalbumina, ovoglobulinas
Gema – fosfoproteínas e lipoproteínas 
(usada para fazer emulsificação pq fosfoproteinas tem fosfato (grupo prostético) que da as proteínas poder de interagir com substancias polares
Ex: gema de ovoagitado com azeite forma maionese – emulsão de sub hidrofóbica e hidrofílica 
Desnaturação completa de claras – coágulo branco
Desnaturação parcial de claras – espuma para bolos e suflês
Tentar explicar a partir das propriedades funcionais das proteínas ao fazer um bolo, quais propriedade estão envolvidas.
Tentar explicar a partir das propriedades funcionais das proteínas ao fazer um bolo, quais propriedade estão envolvidas.
Ao misturar os ingredientes do bolo como ovo, farinha de trigo, fermento, açúcar e manteiga, a farinha de trigo forma o glúten(gliadina + glutenina) devido a adição de água que da característica viscoelástica. A gema irá emulsificar os ingredientes hidrofóbicos e hidrofílicos e deixar a massa homogenia
O ovo no bolo, com clara em neve ou não, ao misturar os ingredientes forma bolhas de espuma. O forno deve está pré aquecido para coagular essas bolhas e evitar que as bolhas estourem, se estourar, a massa entrará em contato com outra e o bolo ficará solado
As bolhas devem ser pequenas para dar mais resistência e ficar fofinho
Proteínas da carne
Elastina e colágeno – tecido conjuntivo 
Unem os feixes das fibras musculares
Colágeno forma gel, elastina é pouco solúvel em água
Actina e miosina – miofibrilares – 55% da ptn total
Contração muscular
Maturação - 
Proteases degradam a fibra muscular – amaciamento da carne 
Após o abate: glicogênio é consumido por reações anaeróbicas que formam acido lático que ativa uma série de proteases que degradam a fibra muscular e tem papel importante na maciez da carne 
Proteínas do trigo
~15% do total de proteínas – solúveis em água 
Enzimas
~85% do total de proteínas – proteínas de armazenamento da semente, pouco solúveis
Proteínas do glúten podem ser fracionadas com base na solubilidade
Gliadinas – 1/3 glúten, solúveis em etanol
Gluteninas – 2/3 glúten, pouco solúveis
Quando se adiciona água à farinha o glúten hidrata
Interações entre moléculas de glutenina
Análise de proteínas em alimentos
Importância 
Função nutricional
Propriedades funcionais nos alimentos
Controle de qualidade de rotina (matéria-prima e produto)
Rotulagem
Fiscalização (cumprimento da legislação; alimentos para fins especiais: controle de peso; complementos alimentares para gestantes; PIQ de alimentos)
Pesquisa (métodos analíticos, novos produtos)
Análise de nitrogênio
Mais utilizada
Considera que a proteína contém ~16% de N
1oog ptn -----------16g N
	Origem da proteína	Fator
	Alimentos em geral	6,25
	Milho	6,39
	Caseína do leite humano	6,34
	Caseína do leite de vaca	6,38
	Albumina do ovo	6,60
	Proteínas totais do leite de vaca	6,25
	Aveia	6,31
	Trigo	5,44
	Soja	5,70
	Gelatina (colágeno)	5,55
Método de Kjeldahl
Mais utilizado
Determinação do nitrogênio orgânico total
Utiliza fatores para conversão do nitrogênio em proteína
1ª etapa: digestão da amostra (mineralização)
Amostra é aquecida com H2SO4 a 370 a 410oC
Oxidação do carbono e do hidrogênio
Nitrogênio é reduzido e transformado em sulfato de amônia
Sal de metal pesado (cobre) - catalisador 
( veloc. de oxidação da matéria orgânica)
Sulfato de potássio - PE da mistura para que se possa acelerar o processo
Método de Kjeldahl
2ª etapa – destilação
Adição de NaOH concentrado – liberação de amônia
NH3 é recolhido em solução ácida (H2SO4 padrão)
3ª etapa – titulação
Titula-se o ácido qua não reagiu com a amônia com uma solução básica
Utilização do indicador vermelho de metila
Vantagens 
Aplicável a todos os tipos de alimentos
Relativamente simples
Não é caro
Preciso. É um método oficial para a determinação de proteínas
Desvantagens 
Mede nitrogênio orgânico total, não apenas nitrogênio de proteínas
Demorado
Utiliza reagentes corrosivos
O
N
H
2
O
O
H
Matéria orgânica 
H
2
SO
4
SO
2
 + H
2
O + R - NH
2
R - NH
2
 + H
2
O 
H
2
SO
4
R - OH + NH
3
R 
C
+ H
2
O 
[H+]
R 
C
+ NH
3
2NH
3
 + H
2
SO
4
 
(NH
4
)
2
SO
4
(NH
4
)
2
SO
4
 
+ 2NaOH 
2NH
4
OH + Na
2
SO
4
NH
4
OH 
NH
3
 + H
2
0
2NH
4
OH + H
2
SO
4
 (NH
4
)
2
SO
4
 + H
2
O