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* * Composição dos Alimentos Proteínas Profa. Andreia Rodrigues Pontifícia Universidade Católica de Goiás Escola de Ciências Sociais e da Saúde Curso de Nutrição * * Introdução Proteína: 1º nutriente considerado essencial São formadas pela combinação de 20 aminoácidos em diversas proporções Número e sequência de aminoácidos Tamanho da estrutura/cadeia Conformação tridimensional Diversidade de proteínas encontradas na natureza * * Introdução Macromolécula formada por aminoácidos (AA) presentes em todas as células dos organismos vivos Elementos químicos(unidades estruturais): C, H, O e N Outros elementos combinados à proteína: enxofre, fósforo, ferro e iodo Fornecem 4 kcal/g – Fator de Atwater * * Funções Estrutural e contrátil � Enzimática Defesa (anticorpos) � Transporte de nutrientes Nutrição * * Estrutura básica de um aminoácido Grupo amino (básico) Cadeia lateral Grupo carboxilíco (ácido) Cadeia Lateral : determina as propriedades das proteínas constituídas e são a base de todas as funções diversas e complexas das proteínas * * Estrutura química LIGAÇÃO PEPTÍDICA: une o grupo Carboxila de um aminoácido ao grupo amino de outro aminoácido Uma proteína pode ter 400 ou mais AA * * Estrutura química Cadeia lateral determina características hidrofóbicas ou hidrofílicas Apolares -alanina -isoleucina -leucina -metionina -prolina -valina Aromáticos Fenilalanina Triptofano tirosina Polares não-carregados Serina Treonina Asparagina Glutamina Glicina Cisteína Hidrofóbicos Polares carregados: ácido aspártico e glutâmico, arginina, histidina e lisina Hidrofílicos * * Estrutura química Formas estruturais : Primária, Secundária, Terciária, Quaternária Objetivo do enovelamento → é reduzir a exposição de aa hidrofóbicos e aumentar a concentração de aa hidrofílicos na superfície da proteína quando ela está dissolvida em solventes polares, como a água. * * Estrutura química Estrutura primária: cadeia linear de AA . O tamanho e a sequência da cadeia determina: propriedades físico químicas, estruturais, biológicas e funcionais. Estrutura secundária: atração entre radicais de AA criam hélices E e folha beta * * Estrutura secundária Folha beta: esta possibilita a menor exposição dos resíduos hidrofóbicos, conferindo maior estabilidade. * * Estrutura química Estrutura terciária: hélices são dobradas e interagindo entre si. O enovelamento permite esconder ainda mais os resíduos hidrofóbicos. Estrutura quaternária: pontes dissulfeto e pontes de hidrogênio , cadeias polipeptídicas * * Estrutura terciária * * * * Abordagem nutricional Nutricionalmente os aminoácidos são classificados em: � Aminoácidos indispensáveis (essenciais): não podem ser sintetizados, devem ser providos na dieta. � Condicionalmente indispensáveis (condicionalmente essenciais): condições fisiológicas especiais requerem aumento de alguns AA, havendo necessidade da fonte dietética. Dispensáveis (não essenciais): podem ser sintetizados pelo corpo ou ser metabólito de qualquer dos outros AA. * * Abordagem nutricional * * QUALIDADE DA PROTEÍNA * * Qualidade nutricional das proteínas Habilidade da proteína em suprir as necessidades de AA essenciais. Proteínas de origem animal são consideradas completas e utilizadas como referência em termos de composição de aminoácidos. * * Qualidade nutricional das proteínas Proteínas completas: são aquelas que apresentam todos os AA essenciais ao homem em quantidades adequadas a seu crescimento e manutenção. � Exemplos: carne, leite, ovos, peixe e aves * * Qualidade nutricional das proteínas Carnes, aves, peixes, leite, queijo e ovos possuem proteínas de BOA QUALIDADE - aminoácidos essenciais. * * Qualidade nutricional das proteínas Proteínas parcialmente completas: são aquelas que, isoladamente, fornecem AA em quantidade suficiente apenas à manutenção orgânica. Exemplos: leguminosas, oleaginosas (amendoim). * * Qualidade nutricional das proteínas Alimentos de origem vegetal: fontes significativas de proteínas, porém parcialmente completas. Leguminosas (10 a 30% de proteína) Porém as leguminosas são limitantes em aminoácidos sulfurados (metionina e cisteína) * * Qualidade nutricional das proteínas Os cereais possuem teor proteico menor que as leguminosas (6 a 15%) � São limitantes em lisina � Frutas e hortaliças são pobres em proteínas (1 a 2%) Apesar da limitação em aminoácidos indispensáveis as proteínas vegetais contribuem consideravelmente para a ingestão proteica total da população * * Qualidade proteica Composição em aminoácidos * * Qualidade nutricional das proteínas Proteínas incompletas: são aquelas que não fornecem aminoácidos indispensáveis em quantidade suficiente nem mesmo para a manutenção do organismo. Exemplos: gelatina (triptofano e tirosina) e zeína (milho – triptofano e tirosina) * * Qualidade nutricional das proteínas Alternativas para melhorar a qualidade nutricional das proteínas Combinação de diversas fontes com adequado balanço em aminoácidos Suplementação com aminoácidos limitantes Técnicas de biologia molecular para o melhoramento genético * * FATORES QUE INTERFEREM NA QUALIDADE DA PROTEÍNA * * Biodisponibilidade das proteínas Os aminoácidos essenciais devem estar presentes na proteína e também devem estar biodisponíveis para o organismo * * Biodisponibilidade das proteínas 1 - Conformação estrutural 2 - Presença de compostos antinutricionais 3 - Efeito das condições de processamento * * Biodisponibilidade das proteínas Qualidade protéica Composição de aminoácidos Digestibilidade verdadeira Biodisponibilidade - conformação estrutural - presença de compostos antinutricionais - efeito das condições de processamento (TIRAPEQUI; CASTRO; ROSSI, 2007) * * Biodisponibilidade das proteínas Conformação estrutural estrutura da proteína Primária – composição de aminoácidos Secundária – α-hélice e folha pregueada Terciária – interação (α-hélice e folha pregueada) Quaternária – configuração espacial das proteínas Acesso das enzimas digestivas (proteases) à cadeia polipeptídica (TIRAPEQUI; CASTRO; ROSSI, 2007) * * Conformação estrutural A conformação estrutural influência na hidrólise pelas proteases. A importância da estrutura proteica está relacionada ao acesso das enzimas digestivas (proteases) à cadeia polipeptídica, pois quanto menos complicada a estrutura mais fácil é a digestão (ação das enzimas). * * Biodisponibilidade das proteínas Fatores antinutricionais Inibidores de tripsina e quimotripsina Lectinas (TIRAPEQUI; CASTRO; ROSSI, 2007) * * Presença de compostos antinutricionais O tratamento térmico em proteínas vegetais auxilia no processo de digestão . Proteínas vegetais contêm outros fatores antinutricionais: Taninos: inibem a quebra da ligação peptídica catalisada pela tripsina Fitatos Algumas proteínas de origem animal (ovo e leite) contém inibidores de proteases inativados pelo calor . * * Conformação estrutural O processo de desnaturação altera a conformação espacial das proteínas A ação de diferentes agentes químicos ou físicos (temperatura, pressão, etc) rompe as interações na estrutura ocasionando o desenrolamento da molécula e modificando a configuração original * * Desnaturação proteica Estado nativo da proteína --- é mais estável � Desnaturação total: estado desordenado, com alteração da conformação acarretando a perda da atividade biológica e a funcionalidade Mudança de pH, calor, temperatura, tratamentos mecânicos severos (batimento), dentre outros * * Desnaturação proteico -Proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após a desnaturação - Desnaturação térmica melhora a digestibilidade das proteínas das leguminosas: inativação de inibidores de tripsina * * * * Conformação estrutural Assim, a desnaturação sob condições controladas facilita a ação das enzimas proteolíticas, aumento da digestibilidade e melhor utilização dos aminoácidos pelo organismo * * DIGESTÃO E ABSORÇÃO DAS PROTEÍNAS * * Digestão e absorção Boca: Trituração (processo somente mecânico) Estômago: HCl (desnaturação) Pepsina (Hidrólise) Intestino delgado: Enzimas proteolíticas (Tripsina) Absorção * * Digestão e absorção * * Recomendações nutricionais WHO: 10 a 15 % do VET Ex: Dieta de 2500 kcal 10 a 15% ptn = 250 a 375 kcal = 62,5g a 93,7g � RDA: 0,8 a 1,0 g ptn/kg peso/dia Homem 70 kg = 56,0 a 70,0 g * * APLICANDO OS CONHECIMENTOS * * Questão 1 Sobre a desnaturação de proteínas, marque a alternativa CORRETA. A desnaturação total ocasiona a alteração da conformação da proteína acarretando a perda da atividade biológica e a funcionalidade. A desnaturação não interfere na função das proteínas, apenas dos carboidratos. A temperatura não interfere na desnaturação das proteínas, assim como o pH e solventes orgânicos. A desnaturação ocasiona a quebra das ligações peptídicas afetando a estrutura primária, por isso a proteína perde a sua conformação após esse processo. A desnaturação, mesmo de forma parcial, não melhora a funcionalidade da proteína. * * Questão 2 Os aminoácidos são compostos importantes para síntese proteica e devem estar presentes nos alimentos em quantidades que atendem as necessidades diárias estabelecidas pela OMS/FAO/UNU (2007). Você foi solicitado a avaliar a qualidade de uma proteína de origem vegetal em relação à composição em aminoácidos indispensáveis. Qual dos aminoácidos abaixo não seria avaliado? histidina Treonina Lisina serina metionina * * Questão 3 As proteínas são nutrientes indispensáveis ao organismo e podem ser encontradas em alimentos de origem vegetal e de origem animal. Esses nutrientes são formados por aminoácidos indispensáveis e dispensáveis e são armazenados no organismo, principalmente nos músculos, como glicogênio. Os aminoácidos armazenados nos músculos tem como função principal fornecer energia para a contração muscular. PORQUE Os aminoácidos indispensáveis podem estar ocasionalmente presentes na dieta, pois, nesse caso, o organismo possui produções endógenas satisfatórias, principalmente nos músculos, que conseguem produzir energia para a contração muscular por até 2 horas. Analisando a relação proposta entre as duas asserções acima, assinale a opção CORRETA. as duas asserções são proposições verdadeiras, e a segunda é uma justificativa correta da primeira. as duas asserções são proposições verdadeiras, mas a segunda não é uma justificativa correta da primeira. A primeira asserção é uma proposição verdadeira, e a segunda é uma proposição falsa. A primeira asserção é uma proposição falsa, e a segunda é uma proposição verdadeira. As duas asserções são proposições falsas * * Questão 4 Qual alternativa não apresenta uma alimentação com fonte proteica completa, isto é, com todos os aminoácidos indispensáveis: arroz com feijão e salada de tomate mingau de aveia e banana gelatina com frutas salada de ervilha com milho verde e palmito Bife acebolado e arroz com lentilha a * Alternativa D – Serina é um aminoácido dispensável. * *
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