Aula De Composição dos Alimentos- Proteínas

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Proteínas
01
Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Proteínas
Por que é importante que as 
moléculas de proteína adquiram 
uma estrutura tridimensional?
https://www.youtube.com/watch?v=hok2hyED9go
Proteínas
•Do grego protos = primeiro
•Macronutrientes poliméricos
•Responsáveis pela formação de toda a estrutura dos tecidos,
da membrana celular, dos ossos, dos músculos, das
cartilagens, da pele, dos cabelos e das unhas.
•Encontradas em animais e vegetais
•Forma tridimensional
Proteínas
•C, O, N e H
•Forma tridimensional
200 resíduos = 20200 sequências diferentes 
10 bilhões
Aminoácidos
• São as unidades mais simples das proteínas.
• Conjunto de 20 AA.
•As proteínas são estruturas compostas pela união de diversas
moléculas de aminoácidos, através de ligações peptídicas.
4 kcal/g
Proteínas - funções
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Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Proteínas - funcionalidade
• Forma, 
• composição e sequência de aminoácidos, 
• relação hidrofobicidade/hidrofilicidade, 
• estruturas primária, secundária, terciária e quaternária, 
flexibilidade/rigidez 
• habilidade de reagir com outros componentes
Proteínas – propriedades biológicas
• Atividade catalítica: enzimas – Ex. pepsina
• Transporte – Ex. hemoglobina e lipoproteínas
• Estoque – Ex. mioglobina e ferritina
• Sinalização/regulação: hormônios – Ex. insulina
• Estrutural – Ex. colágeno e elastina
• Proteção – Ex. imunoglobulinas
• Contrátil – Ex. actina, miosina
• Nutricional – Ex: caseína (leite), ovoalbumina (ovos), gliadina e glutenina (glúten)
Proteínas –
estrutura química
03
Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Aminoácidos
Aminoácidos – estrutura química
Cadeia Lateral : determina as
propriedades das proteínas
constituídas e são a base de todas
as funções diversas e complexas
das proteínas
Aminoácido apolar
da Penha, M.P. Composição dos Alimentos. Rio de Janeiro, RJ: Livro Proprietário, 2017.
Aminoácido ácido
da Penha, M.P. Composição dos Alimentos. Rio de Janeiro, RJ: Livro Proprietário, 2017.
Aminoácido básico
da Penha, M.P. Composição dos Alimentos. Rio de Janeiro, RJ: Livro Proprietário, 2017.
Aminoácido polar
da Penha, M.P. Composição dos Alimentos. Rio de Janeiro, RJ: Livro Proprietário, 2017.
da Penha, M.P. Composição dos Alimentos. Rio de Janeiro, RJ: Livro Proprietário, 2017.
Estrutura química
Obs: A ligação peptídica é formada entre o grupo carboxila do
primeiro AA e o nitrogênio do seguinte.
Podem ser EXÓGENAS (provenientes da dieta) ou
ENDÓGENAS (degradação das proteínas celulares do
próprio organismo).
Peptídeos
Moléculas formadas pelo agrupamento das moléculas de aminoácidos
Estrutura química - proteínas
Atividade verificadora
de aprendizagem
Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Para pensar....
• Atividade dos 5 porquês
Processo de desnaturação
• Ruptura da estrutura tridimensional, tornando-as na forma linear (estrutura
primária) Perda da função biológica.
Agentes desnaturantes: pH ácido (limão, vinagre), solvente (álcool, ureia e
acetona), pressão, irradiação e temperatura (aquecimento), força de
cisalhamento, sais
IMPORTÂNCIA DA DESNATURAÇÃO 
• Inativação térmica de microorganismos, ptns toxicas e/ou 
fatores antinutricionais
• Mudança nas propriedades funcionais (coagulação, 
formação de géis irreversíveis, etc) 
• Propriedade nutricionais (digestibilidade, biodisponibilidade 
de aas e valor biológico) melhoram na desnaturação
Proteínas –
classificação
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Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
•Classificação de proteínas?
Proteínas
• Fibrosas: longas, 
filamentosas, 
organizadas como fibras 
e insolúveis em água
• Globulares: dobradas
sobre si e a maioria é
solúvel em água
Desnaturação
Valor biológico
Alto valor biológico: todos aminoácidos essenciais em proporções
adequadas. Produtos animais são fontes de ptns de alto valor biológico.
Baixo valor biológico: são proteínas deficientes em um ou mais AA
essenciais (AA limitante). Encontradas em produtos vegetais.
Valor biológico
Alto valor biológico (fonte animal): carnes (bovina, frango, peixe), ovos e
laticínios.
Valor biológico
Baixo valor biológico (fonte vegetal): feijões, lentilhas, ervilhas, grão de bico, fava, quinoa, soja
e amendoim
Valor biológico
Baixo valor biológico (fonte vegetal):
Arroz (deficiente em lisina) e
Feijão (deficiente em metionina)
(2:1)
Complementariedade proteica
Proteínas –
propriedades físico-
químicas
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Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Atributos sensoriais:
Textura, sabor, cor e aparência.
Ex: Propriedades sensoriais dos produtos de padaria (propriedades 
viscoelásticas)
Produtos cárneos (suculência)
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Proteínas – propriedades em alimentos
Propriedade funcional Alimento
Solubilidade, viscosidade Bebidas
Viscosidade, capacidade de absorção de água, 
emulsificação 
Cremes, sopas, molhos
Formação de espuma, emulsificação, capacidade de 
absorção de água 
Pães, bolos, biscoitos
Geleificação, formação de espuma Sobremesas lácteas, 
merengue
Formação de massa Pães
Emulsificação, viscosidade, geleificação Queijos
Geleificação, capacidade de absorção de água, 
emulsificação
Produtos de carne cozidos
Emulsificação Maionese, manteiga
Geleificação, formação de espumas Produtos do ovo
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Geleificação
Emulsificação
Formação de espuma
Ligação com água
Coagulação pelo calor
Ponto isoelétrico (PI)
pH onde as cargas da proteína são equilibradas = solubilidade da
proteína (afeta propriedades funcionais)
Temperatura = 0 a 40°C (elevação da solubilidade) ; acima de 40°C
(redução da solubilidade)
Alteração do pH e insolubilidade pode ser desejada
Ex: iogurte
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Viscosidade
Medida da resistência de um fluido a fluir ou a se
romper
Dependente da estrutura da proteína
Especialmente tipo de estrutura terciária e
quaternária
Estruturas globulares = menos viscosas
(mioglobina)
Proteínas em bastão = mais viscosas (colágeno)
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Hidratação
Capacidade de retenção ou ligação com a água
Favorece solubilidade e contribui para estabilidade protéica
Ovoalbumina = grande capacidade de ligação, maior
estabilidade
Caseína = baixa capacidade de ligação, precipita com qualquer
alteração de pH
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Geleificação
Formação de rede proteica ordenada a partir de proteínas
desnaturadas.
Aquecimento
Melhora a absorção de água, viscosidade e estabilização de
emulsões
Ex: micelas de caseína
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Emulsificação
Sistemas dispersos de dois líquidos pouco solúveis entre si.
Regiões hidrofílicas e hidrofóbicas redução da tensão
superficial
Ex: maionese, margarina
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Espuma
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Sistema no qual os gases estão dispersos em uma fase líquida, formando bolhas de 
ar.
Alta instabilidade
Redução da densidade e mudanças na textura
Ex: clara de ovo
Espessante
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Substância capaz de aumentar, nos alimentos, a viscosidade de soluções, emulsões e suspensões.
Melhora da textura e consistência.
Ex: 
Gelatina: derivada do colágeno
Clara de ovo: agente de aeração
Glúten
Propriedades físico-químicas dos Proteínas
Avaliação da qualidade de farinhas teor de glúten presente
Elasticidade e viscosidade
Processamento - Valor nutricional
Influência do processamento sobre o valor nutricional
das proteínas:
• Tratamentos térmicos (desnaturação)
• Acidez ou alcalinidade elevada
• Oxigênio do ar e outros oxidantes
• Ação da luz
• Atividade de água
Fatores antinutricionais (inibidores de proteases (leite e ovo)
Proteínas vegetais : inibição de taninos e fitatos
Alternativas para melhorar a qualidade nutricional das proteínas 
•Combinação de diversasfontes com adequado balanço em aminoácidos
•Suplementação com aminoácidos limitantes
•Técnicas de biologia molecular para o melhoramento genético
Proteínas –
aplicações em
alimentos
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Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Reação de maillard (escurecimento não enzimático)
Açúcar redutor + grupo amino do aminoácido(NH2) melanoidinas de alto peso molecular
• Leite emulsão satisfazer as necessidades nutricionais metabólicas
dos recém-nascidos de cada espécie
• água (87,30%), a lactose (4,90%), gordura (3,80%), proteínas (3,30%) e
minerais (0,72%)
• Soro do leite
• 1) Coagulação enzimática: produção de queijos
• 2) Precipitação ácida (pH)
• 3) Separação física das micelas de caseína por microfiltração
Proteínas do soro do leite
• Apresentam quase todos os AA essenciais (triptofano, cisteína, leucina,
isoleucina e lisina)
• Facilmente digerível rápida absorção estresse metabólico
• Atividade imunomoduladora
• Atividade antimicrobiana e antiviral
• Proteção ao SCV
Proteínas do soro do leite
Proteínas – fontes
alimentares
07
Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Origem animal:
Origem vegetal:
Proteínas –
requerimentos
diários
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Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
Necessidade nutricional
• Representa de 10 a 15% do valor calórico total da dieta
•Necessidade nutricional: 0,8g / Kg (RDA para homens e
mulheres adultos).
Qual é a sua necessidade diária de proteína? Faça o cálculo.
Que quantidade seria o suficiente para alcançar suas necessidades?
Alimento (100g) Quantidade de 
proteína (g)
Alimento (100g) Quantidade de 
proteína (g)
Fontes Animais Fontes Vegetais
Peito de Frango cozido 31,5 Soja farinha 36,0
Carne bovina: contra-filé 
grelhado
32,4 Quinoa 8,0
Carne bovina: patinho 
grelhado
35,9 Lentilha cozida 6,3
Queijo prato 22,7 Tofu 6,6
Hambúrguer bovino frito 20,0 Feijão preto cozido 4,5
Cação cozido 25,6 Ervilhas 7,5
Ovo frito 15,6 Castanha de caju torrada 18,5
Iogurte natural 4,1 Aveia em flocos 13,9
Leite integral UHT 3,1 Arroz integral cozido 2,6
Atum em conserva 26,6 Biscoito maisena 8,1
Apresuntado 14,3 Bolo pronto chocolate 6,2
Verificando o 
aprendizado…
09
Composição dos 
Alimentos 
ARA0512
QUESTÃO 1) A estrutura tridimensional de uma proteína é significante
para sua função. A modificação de sua estrutura chama-se desnaturação.
São fatores que podem desnaturar uma proteína:
(A) agitação mecânica e presença de ácidos graxos.
(B) agitação mecânica e presença de calciferol.
(C) extremos de temperatura e presença de glicose.
(D) extremos de temperatura e presença de aminoácidos.
(E) extremos de temperatura e presença de ácidos fortes
Atividade verificadora
de aprendizagem
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Composição dos 
Alimentos 
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Para pensar....
• Pensar em uma receita de família
• Fontes de proteína da receita
• Quais as transformações e propriedades físico químicas
envolvidas nessa receita?
Para pensar....
• Pensar em uma receita de família
• Fontes de proteína da receita
• Quais as transformações e propriedades físico químicas
envolvidas nessa receita?
Referências bibliográficas
Da Silva, S.P. Bioquímica dos alimentos. Porto Alegre, RS: Grupo A, 2018.
Ribeiro, E. P. Química de alimentos. São Paulo, SP: Editora Blucher, 2007.
Silva, Priscila Souza da. Bioquímica dos alimentos [recurso eletrônico] / Priscila Souza da Silva ; [revisão 
técnica: Ana Amélia Machado Duarte, Sandra Maria Pazzini Muttoni]. – Porto Alegre: SAGAH, 2018.
Srinivasan, D. Química de Alimentos de Fennema. 5º edição. Porto Alegre, RS: Grupo
A, 2017.
da Penha, M.P. Composição dos Alimentos. Rio de Janeiro, RJ: Livro Proprietário, 2017.
Aprenda +
CONCEPÇÕES SOBRE PROTEÍNAS, AÇÚCARES E GORDURAS: UMA
INVESTIGAÇÃO COM ESTUDANTES DE ENSINO BÁSICO E SUPERIOR
disponível em:
https://revistascientificas.ifrj.edu.br/revista/index.php/reci/article/view/
302
Conheça o inseto como fonte alternativa de proteínas no trabalho de
Romeiro et al., 2015, disponível em:
http://www3.sp.senac.br/hotsites/blogs/revistacontextos/wpcontent/up
loads/2015/10/54_CA_artigo_ed_Vol_4_n_1_15_2.pdf
https://revistascientificas.ifrj.edu.br/revista/index.php/reci/article/view/302
http://www3.sp.senac.br/hotsites/blogs/revistacontextos/wpcontent/uploads/2015/10/54_CA_artigo_ed_Vol_4_n_1_15_2.pdf
Aprenda +
Saiba mais sobre fontes alternativas de
obtenção de proteína em:
Exposição PRATODOMUNDO, disponível em:
https://pratodomundo.museudoamanha.org.br/pt
https://pratodomundo.museudoamanha.org.br/pt
Obrigada.
Bons estudos!
Prof: Cremilda Amaral
cremilda.oliveira@estacio.br