RESUMO PROTEÍNAS.

Prévia do material em texto

PROTEÍNAS 
Nutriente de primeira importância 
São macronutrientes nitrogenados constituídos por 
várias moléculas de aminoácidos 
 . 
São formadas por carbono + hidrogênio + oxigênio 
+ nitrogênio; 
Fornecem os aminoácidos, que são substâncias 
importantes que fazem parte de todas as funções 
bioquímicas e fisiológicas do organismo. 
FUNÇÕES 
 Defesa do organismo; 
 Transporte; 
 Controle, movimento e armazenamento; 
 Catálise; 
 Estrutural. 
AMINOÁCIDOS 
ESSENCIAIS: Aqueles que devem ser fornecidos 
pela alimentação, ou seja, o organismo não consegue 
sintetizá-los. 
 Treonina, Triptofano, Histidina, Lisina, 
Leucina, Isoleucina, Metionina, Valina, 
Fenilalanina. 
NÃO ESSENCIAIS: Aqueles que podem ser 
sintetizados pelo organismo a partir da presença de 
aminoácidos essenciais 
 Alanina, Glutamato, Asparato, Glutamina, 
Taurina, Cisteína, Tirosina, Glicina, Prolina, 
Serina, Arginina. 
 Histamina (essencial apenas na infância). 
REPRESENTAÇÃO DE UM AMINOÁCIDO 
 
 
 Diferem entre si pelo grupo R; 
 Radical carboxila: confere acidez em 
meio alcalino 
 Radical amina: confere alcalinidade em 
meio ácido. 
CARÁTER ANFIPRÓTICO 
Propriedade de uma substância em apresentar 
comportamento característico de substâncias 
ácidas ou comportamento característico de 
substâncias básicas de acordo com o meio. 
 
LIGAÇÃO PEPTÍDICA 
É uma ligação química que ocorre entre duas 
moléculas quando o grupo carboxílico de uma 
molécula reage com o grupo amina de outra 
molécula, liberando uma molécula de água 
(H2O). 
ESTRUTURA 
Primaria: As ligações peptídicas são formadas 
entre aminoácidos sequenciais. (cadeia linear 
de aminoácidos). 
Segundaria: As atrações entre os grupos R dos 
aminoácidos criam hélices e estruturas de 
camadas pregueadas, estabilizadas por 
ligações de hidrogênio 
Terciaria: As hélices e as camadas pregueadas 
são dobradas em domínios compactos sobre si 
mesma. Assume uma forma tridimensional. 
Quartenaria: Duas ou mais cadeias 
polipeptídicas, idênticas ou não, que se 
agrupam e se ajustam para formar a estrutura 
total da proteína. Uma proteína só pode ser 
classificada como quaternária se apresentar 
duas ou mais cadeias polipeptídicas. 
DESNATURAÇÃO 
Processo de perda da estrutura tridimensional 
(estruturas quaternárias e terciárias) de modo 
irreversível. Causa pelo calor ou por agentes 
químicos (água, acetona) ou físicos. 
 
 
 
 
 
CLASSIFICAÇÃO 
De acordo com a solubilidade 
Proteínas simples: por hidrólise fornecem somente 
aminoácido. 
 Fibrosas 
 Globulares 
Proteínas conjugadas: por hidrólise fornecem outros 
componentes além dos aminoácidos. 
 Lipoproteína; 
 Glicoproteína; 
 Fosfoproteína; 
 Nucleoproteína. 
PROTEÍNAS ALIMENTARES 
Proteína de alto valor biológico (pavb): Contém 
todos os aminoácidos essenciais em proporções 
adequadas, sendo mais bem utilizadas pelo 
organismo. Ex. alimentos de fonte animal como o 
leite, o queijo, o ovo, a carne. 
Proteína de baixo valor biológico (pbvb): Não possui 
quantidades adequadas de aminoácidos essenciais. 
Presente em alimentos de origem vegetal, sendo a 
principal fonte as leguminosas. 
 
ENZIMAS 
 
São proteínas especializadas que atuam acelerando 
reações químicas, portanto possuem atividade 
catalítica e por isso são conhecidas como 
catalizadoras biológicas. 
 
CLASSIFICAÇÃO DAS ENZIMAS 
 Enzimas microbianas 
São produzidas e aplicadas na indústria de 
alimentos. Obtenção de produtos biotecnológicos. 
 Enzimas Carboidrases 
Hidrolisam as ligações entre monossacarídeos, 
sendo também capazes de catalisar a reação 
inversa da hidrólise e reações de 
transglicosilação. 
 
 
 Proteases 
Catalisam a reação de hidrolise da ligação 
peptídica em proteína. 
 Lipases 
São responsáveis por um tipo de deterioração 
dos alimentos conhecida como rancidez 
hidrolítica. Panificação, Produção de óleos e 
gorduras estruturados, Uso nutricional 
(fórmulas infantis). 
 Oxi redutases 
Realizam reações de oxirredução.