Proteínas Estruturas e Funções

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Conteudista: Prof.ª M.ª Thaís Brienza
Revisão Textual: Prof.ª M.ª Sandra Regina Fonseca Moreira
Objetivo da Unidade:
Conhecer sobre a estrutura das proteínas e suas funções;
Estudar sobre o papel das enzimas no organismo humano e os fatores que
afetam sua atividade.
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Proteínas: Estruturas e Funções
Proteínas
As proteínas são biomoléculas encontradas em maior quantidade no organismo humano, sendo
as mais importantes das macromoléculas biológicas, pois compõem mais da metade do peso de
uma célula. Desempenham diversas funções e estão envolvidas em todos os processos
metabólicos do organismo. Atuam na defesa do organismo, como transportadoras de
substâncias, têm ações regulatórias e são componentes estruturais de células e tecidos (VOET,
2014).
As proteínas são polímeros formados pela união de aminoácidos, ligados entre si, através das
ligações peptídicas (Figura 1). A sequência de aminoácidos na estrutura da proteína determina as
propriedades físicas e químicas, além do mecanismo de ação e suas funções. Poderá ocorrer a
interação e associação com íons, como fosfatos, zinco, cálcio e outras biomoléculas, lipídeos e
carboidratos.
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📄 Material Teórico
Trocando Ideias...
Definimos polímeros e aminoácidos anteriormente. Você se recorda?
Figura 1 – Polipeptídeo formado por uma cadeia de
aminoácidos 
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração de uma cadeia de aminoácidos. Sobre o fundo
branco. No canto superior esquerdo, inicia-se com o retângulo em verde escrito
TRE, em seguida, amarelo escrito ALA; verde claro, escrito GLI; azul escrito ARP,
e assim por diante, semelhante a um colar, com uma sequência de aminoácidos.
Finaliza no canto inferior esquerdo, em vermelho escrito FEN. Fim da descrição.
As proteínas são moléculas de alto peso molecular (macromoléculas), formadas por sequências
de apenas 20 tipos de aminoácidos diferentes, onde cada proteína terá a sua sequência
Se sim, vamos utilizar esse conhecimento nesta unidade. Se não, vale a
pena voltar à unidade anterior e estudar.
específica de aminoácidos, o que define a sua função e a diferencia dos outros milhares de
proteínas em nosso organismo. As principais funções das proteínas são:
Classificação e Estrutura das Proteínas
Em relação à classificação das proteínas, elas são descritas de acordo com a sua estrutura:
Atuar na defesa e proteção do organismo;
Contração muscular;
Transporte de substâncias;
Reserva;
Ação reguladora/hormonal;
Componentes estruturais das células e tecidos;
Catalizadores biológicos;
Genética.
Estrutura primária: é a sequência de aminoácidos da cadeia ou cadeias
polipeptídicas que formam a proteína. Esses aminoácidos são unidos através das
ligações peptídicas da molécula. Sua estrutura é um arranjo linear, semelhante a um
colar. A sequência de aminoácidos é determinada pelo gene, ou seja, pela
informação genética que está presente no DNA da célula. Essa sequência
determinará a estrutura tridimensional e a função da proteína (Figura 2). 
Figura 2 - Estrutura primária de uma proteína
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração da estrutura primária de uma proteína. Sobre o
fundo cinza, uma representação em formado de um colar, com pequenos
círculos. No canto inferior direito, 4 círculos aumentados, escrito PHE, LEU,
SER, CYS. Outro círculo aumentado, com a estrutura química básica do
aminoácido. Carbono central, hidrogênio, grupo amino, grupo ácido carboxílico
e radical. Fim da descrição.
As proteínas contêm em torno de 100 a 1000 aminoácidos, com algumas exceções, e o limite
mínimo para se ter uma proteína estável e funcional é de 40 aminoácidos. Um exemplo de uma
proteína composta por cadeias polipeptídicas simples, e que são unidas posteriormente, é a
insulina, como demonstrado na Figura 3.
Figura 3 - Estrutura primária da insulina
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração da estrutura primária da insulina. Do lado
esquerdo superior, círculos em rosa representando uma cadeia polipeptídica. Do
lado direito inferior, círculos em verde representando outra cadeia polipeptídica,
e a ligação em círculos azuis entre as duas cadeias polipeptídicas. Fim da
descrição.
A estrutura primária de uma proteína só pode ser destruída quando exposta por longo tempo a
ácidos ou bases fortes, à temperatura elevada ou ainda pela presença de enzimas digestivas que
vão promover a liberação de peptídeos menores ou aminoácidos livres. Um exemplo é a enzima
peptidase, que promove a quebra das proteínas em peptídeos menores ou aminoácidos livres,
para a absorção pelas células intestinais, do intestino delgado.
Estrutura secundária: é dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si
na sequência primária da proteína, ou seja, é caracterizada pelo enrolamento dos
polipeptídeos, em formato de hélice. Essa estrutura é estabilizada por pontes de
hidrogênio entre os átomos de carbono e hidrogênio no interior dos aminoácidos. O
formato hélice ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações. As estruturas
mais comuns são alfa- (α-hélice) e a folha β (beta) pregueada, como demonstrado
na Figura 4.  
Glossário 
Alfa hélice: é uma estrutura espiralada, em formato de hélice, orientada para a
direita como se estivesse ao redor de um cilindro, formada por pontes de hidrogênio
dentro da cadeia;
Folha beta pregueada: envolve duas ou mais cadeias polipeptídicas da mesma
molécula ou de moléculas diferentes arranjadas em paralelo ou no sentido
antiparalelo; é uma estrutura estendida, formada por pontes de hidrogênio entre
duas ou mais cadeias polipeptídicas. Os segmentos em folha β da proteína assumem
uma folha de papel dobrada em pregas. 
Figura 4 – Estrutura secundária de uma proteína
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração da estrutura secundária de uma proteína. No
canto superior esquerdo, três setas em azul representando a folha beta
pregueada. No canto inferior esquerdo, no formato molecular, a mesma
representação da folha beta pregueada. No canto superior direito, um espiral
vermelho representando a alfa hélice. No canto inferior direito, no formato
molecular, a mesma representação da alfa hélice. Fim da descrição.
Estrutura terciária: resulta do enovelamento global da cadeia polipeptídica, sendo
estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. É, literalmente, um
dobramento da proteína, adquirindo uma estrutura tridimensional (Figura 5).
Normalmente, as cadeias laterais hidrofóbicas estão voltadas para o interior da
proteína, longe do ambiente aquoso, e as cadeias laterais hidrofílicas, voltadas para
o lado externo da molécula.
Figura 5 - Estrutura Terciária – Tridimensional da
Mioglobina
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração da estrutura tridimensional da mioglobina. Sobre
fundo cinza, no centro da imagem, fitas na cor azul enroladas entre si,
representando a estrutura terciária da proteína. Fim da descrição.
Estrutura quaternária: algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas em estrutura tridimensional, a que chamamos de complexo proteico,
ou seja, mais de uma subunidade proteica, que define como estas subunidades se
agrupam para formar a estrutura final da proteína. Elas são classificadas em
globulares ou fibrosas, sendo a primeira em formato esférico, solúvel em água, e
com diversas funções. Um exemplo dessa estrutura é a hemoglobina, uma proteína
globular importante para o transporte de gases oxigênio pelo nosso sangue (Figura
6). Já as proteínas fibrosas apresentam-se como fibras alongadas, geralmente são
insolúveis em água e com função estrutural, como por exemplo, as fibras de
colágeno, elastina e queratina. Cabe ressaltar que nem todas as proteínas terão esse
tipo de estrutura.
Figura 6 - Estrutura Quaternária da Hemoglobina
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração da estrutura quaternáriada hemoglobina. Sobre
fundo branco, à esquerda, ilustração de uma subunidade em amarelo. À direita
da imagem, a representação das subunidades da hemoglobina. Duas estruturas
em azul claro e duas estruturas em vermelho. Fim da descrição.
Desnaturação Proteica
A desnaturação de uma proteína ocorre quando há modificações na sua estrutura, ou seja, nas
estruturas secundária, terciária ou quaternária devido a alterações mencionadas logo abaixo,
podendo ser reversível ou irreversível. As proteínas perdem o arranjo espacial, desenrolam-se,
perdendo as ligações e retornando para a estrutura primária (Figura 7).
Quando essas conformações espaciais são alteradas ou destruídas, dizemos que a proteína foi
desnaturada, mantendo somente a estrutura primária, que é a própria cadeia peptídica, formada
pela sequência de aminoácidos ligados entre si.
A forma espacial das proteínas pode ser afetada por: temperatura, pH, polaridade, salinidade,
solventes, entre outros. Abaixo seguem os principais fatores que podem causar a desnaturação
das proteínas:
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ACESSE
Temperatura: pequenas modificações, como elevação de temperatura, podem
causar a desnaturação proteica. A maioria das proteínas apresentam ponto de fusão
abaixo de 100ºC. Um exemplo: no aquecimento, a albumina da clara do ovo sofre
desnaturação proteica, ficando branca.
Leitura 
Influência da Temperatura da Chapinha na Fibra Capilar
Um exemplo de desnaturação proteica é o processo de alisamento dos
fios do cabelo com o uso da “chapinha”.
pH: altera a característica iônica das cadeias laterais dos aminoácidos, alterando e
rompendo as pontes de hidrogênio;
http://www.sbpcnet.org.br/livro/63ra/resumos/resumos/5609.htm
Figura 7 – Desnaturação proteica representada no número
3
Fonte: Adaptada de Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração da desnaturação proteica. Sobre o fundo cinza. À
esquerda, número 1 com um desenho em fitas enroladas e dobradas nas cores
azul, azul claro, roxo e rosa claro, representando a estrutura quaternária. No
centro, a palavra heat (aquecer), uma seta, número dois abaixo. À direita,
número 3, com um desenho nas mesmas cores do primeiro, mas as fitas estão
soltas, representando a desnaturação proteica, estrutura primária da proteína.
Fim da descrição. 
Detergentes: agem ao promover o rompimento de interações hidrofóbicas que
estabilizam as proteínas.
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ACESSE
Funções das Proteínas
As proteínas desempenham diversas funções no organismo humano:
Leitura
Pranchas e Chapinhas Causam Danos à Estrutura Capilar
Estrutural: as proteínas são forma e estrutura das células, participam na
composição de várias estruturas do organismo, promovendo rigidez e elasticidade
aos tecidos. Como exemplo, temos as glicoproteínas que estão presentes nas
membranas celulares, que auxiliam na ancoragem de outras proteínas responsáveis
pela estrutura celular (proteínas do citoesqueleto), na adesão com células vizinhas e
no transporte de substâncias para dentro e fora das células. Além disso,
encontramos o colágeno, que dá sustentação sobretudo às cartilagens, à pele, aos
tendões, aos ossos e ligamentos; é uma proteína fibrosa e insolúvel em água e
constituída por três cadeias polipeptídicas, sendo os aminoácidos mais presentes a
glicina, prolina e hidroxiprolina. O colágeno é uma proteína constituída por três
polipeptídeos helicoidais associados em uma tripla-hélice (Figura 8). No organismo
humano, existem pelo menos 28 diferentes tipos de colágeno, sendo o mais comum
o colágeno tipo I. A elastina é uma proteína fibrosa, que compõe a estrutura da
matriz extracelular e tem propriedade elástica, podendo ser estendida várias vezes
em relação ao seu comprimento normal, voltando ao estado original quando
relaxada. É composta basicamente por aminoácidos polares como a glicina, a
alanina e a valina. A queratina é uma proteína fibrosa, formada por cadeias
polipeptídicas em α-hélice, insolúvel em água, rica em cisteína, aminoácido que
apresenta enxofre em sua estrutura, o que permite que as cadeias que a formam
sejam unidas por pontes dissulfeto, conferindo rigidez à estrutura. É o principal
https://jornal.usp.br/ciencias/ciencias-da-saude/pranchas-e-chapinhas-causam-danos-a-estrutura-capilar/
Figura 8 – Proteína do Colágeno
Fonte: Reprodução
 
#ParaTodosVerem: ilustração da proteína do colágeno. Sobre fundo branco. De
cima para baixo, escrito colágeno, abaixo sequência de aminoácido e um
desenho com bolas verde, amarela e vermelha, representando a sequência de
aminoácidos. Abaixo, escrito, molécula de colágeno e três fitas entrelaçadas nas
cores amarela, laranja e vermelha. Abaixo, escrito, fibra de colágeno e um
desenho cilíndrico, com faixas nas cores amarela e bege. Fim da descrição.
componente da rígida camada externa da epiderme e dos cabelos e unhas, nos quais
desempenha função impermeabilizante. A queratina, quando aquecida, é esticada ao
dobro do seu tamanho, o que explica o cabelo esticar quando é escovado. 
Defesa e proteção: promovem a defesa do organismo contra microrganismos e
substâncias estranhas. Exemplos: anticorpos. Os anticorpos são um grupo de
proteínas que contêm pelo menos 4 subunidades, produzidas pelos linfócitos B e
que têm a função de defesa contra infecções bacterianas e virais;
Sabemos que as proteínas são sintetizadas no nosso organismo, dentro das células, através da
união de subunidades denominadas de aminoácidos. Proteínas importantes para a estética,
como colágeno, elastina, queratina, actina e miosina, entre outros, são produzidas dentro das
suas respectivas células. Dentro das células, existe uma organela responsável pela síntese de
proteínas, chamada de ribossomos. Os ribossomos dependem da sequência de aminoácidos, o
Contração muscular: promovem os movimentos de estrutura celular e contração da
musculatura. Exemplos: actina e miosina. O músculo estriado esquelético é
constituído de fibras musculares que, microscopicamente, têm o aspecto de fibras e
contém feixes paralelos, denominados miofibrilas, responsáveis pelo encurtamento
no momento da contração. As miofibrilas estão acondicionadas no sarcômero e são
compostas por filamentos grossos e filamentos finos. Os filamentos grossos são de
miosina, proteína constituída por 6 cadeias polipeptídicas, e os filamentos finos
consistem principalmente em actina, proteína com 357 resíduos;
Transporte: diversas proteínas têm a função de transportar substâncias no
organismo humano, como por exemplo, a mioglobina, uma proteína pequena que se
liga ao oxigênio, transportando-o para os músculos, e a hemoglobina, proteína
constituída por 4 subunidades, presente no sangue, que faz o transporte de oxigênio
para todas as células. As lipoproteínas ligam-se aos lipídeos, transportando-os
através do plasma sanguíneo;
Catalisador biológico: as reações bioquímicas são responsáveis pelo funcionamento
do organismo humano e todas elas são mediadas por catalisadores biológicos, as
enzimas. Elas aceleram a velocidade das reações químicas e bioquímicas e as tornam
mais leves e mais específicas. Exemplo: amilase salivar, que faz a quebra (hidrólise)
do amido (carboidrato);
Reguladora/hormonal: algumas proteínas atuam sobre células e órgãos regulando
as suas funções. Essas proteínas são os hormônios, mensageiros químicos, que
podem ser sintetizados pelo próprio órgão ou glândulas anexas. Um exemplo é a
insulina. Produzida pelo pâncreas e que promove a absorção de glicose pelas células
do organismo, contribuindo para a redução da concentração de glicose no sangue.
Já o glucagon, também um hormônio pancreático, exerce função inversa,
promovendo o aumento da glicose no sangue, quando estamos em jejum.
que é determinado pelo gene, ou seja, pela informação genética que está presente no DNA da
célula.
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ACESSE
Enzimas
As Enzimas são Proteínas?
Respondendo à pergunta acima, sim, todas as enzimas são proteínas.As enzimas são longas
cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos, definidos como catalisadores
biológicos. Sua função é viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou promovendo
a união delas para formar novos compostos. 
Enzimas são moléculas catalisadoras que aumentam a velocidade das reações químicas e
bioquímicas, sem sofrer alteração no processo. Praticamente todas as reações que caracterizam
o metabolismo celular são catalisadas pelas enzimas.
Leitura
Colágeno
https://www.infoescola.com/histologia/colageno/
Elas estão envolvidas desde as reações mais simples, até as mais complexas, como a
transformação de glicose em “energia”, na qual agem até 12 diferentes enzimas para que o
processo de respiração celular aconteça.
Essas moléculas são nomeadas adicionando-se o sufixo “-ase” ao nome da substância
envolvida na reação química; por exemplo, a peptidase é uma enzima responsável pela quebra da
ligação peptídica no processo de digestão das proteínas. 
As enzimas são classificadas de acordo com as reações químicas nas quais estão envolvidas.
Oxidorredutases: catalisam reações de óxido-redução; transferases: catalisam transferência de
grupos funcionais; hidrolases: catalisam reações de hidrólise; liases: catalisam reações de
eliminação de grupos para formar ligações duplas; isomerases: catalisam reações de
isomerização; ligases: catalisam reações de ligação.
Os catalisadores aumentam a velocidade das reações por diminuírem as energias de ativação, ou
energia necessária para a reação, sem alterar o resultado final. 
As enzimas se desenvolveram para diminuir seletivamente as energias de ativação das reações
necessárias para a sobrevivência celular, como demonstrado na Figura 9.
Figura 9 – Energia de ativação de uma enzima
Fonte: Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração da energia de ativação de uma enzima. Sobre o
fundo cinza. Um gráfico com a seta para cima indicando a energia. Seta para a
direita, indicando o caminho da reação. No gráfico, há duas linhas. Preta, reação
sem catalisador, e a vermelha pontilhada, reação com catalisador. Também tem
duas setas, uma preta e uma vermelha, sinalizando a diferença de energia de
ativação. Fim da descrição.
Além dessa característica de acelerar a velocidade de reação, as enzimas também tornam as
reações mais leves, ou seja, na presença de enzimas, as reações acontecem em menores
temperaturas e valores de pH próximos ao neutro. 
As enzimas se ligam às suas moléculas de interesse e catalisam as reações com alta
especificidade devido à sua estrutura e afinidade por grupos químicos. Elas agem
especificamente na substância alvo da reação química que é definida como substrato, sendo que
a interação entre eles segue o modelo “chave - fechadura” e a região de ligação entre a enzima e
o substrato denomina-se sítio ativo (Figura 10).
Algumas enzimas necessitam de cofatores para desempenhar sua função, que são diferentes
tipos de moléculas associadas à estrutura da proteína. A interação da enzima com o cofator é
denominada holoenzima, e a enzima inativa, na ausência do cofator, é denominada apoenzima.
Figura 10 – Esquema do mecanismo de ação de uma enzima
Fonte: Wikimedia Commons
 
#ParaTodosVerem: ilustração do mecanismo de ação de uma enzima. Sobre
fundo branco. À esquerda, representação de uma enzima em cinza e do seu
substrato em verde. Abaixo está escrito “Substrato entrando no sítio ativo da
enzima”. Seta para a direita. Representação da enzima ligada com o seu
substrato. Em cima, está escrito “A enzima altera ligeiramente a sua forma à
medida que o substrato se liga”. Abaixo, escrito “Complexo enzima/substrato”.
Seta para a direita. Representação da enzima com o produto ainda ligado. Abaixo
escrito “Complexo enzima/produto”. Seta para a direita. Representação da
enzima e dos produtos desligando o sítio ativo da enzima. Abaixo escrito
“Produtos deixando o sítio ativo da enzima”. Fim da descrição.
Fatores que Modificam as Estruturas das Enzimas
As enzimas são sensíveis a parâmetros ambientais que influenciam todas as reações químicas,
como a temperatura e o pH:
Temperatura e estabilidade molecular: para a maior parte das enzimas, existe uma
temperatura ótima e ideal para a sua atividade. Caso haja um aumento de
Por quê Utilizar as Enzimas?
temperatura, a enzima perde totalmente a capacidade de ação, desnaturando essas
proteínas, como vimos anteriormente. A temperatura ótima para a maioria das
enzimas humanas está entre 35 e 40ºC. Acima de 40ºC, as enzimas desnaturam.
Bactérias termófilas apresentam temperaturas ótimas acima de 70ºC;
pH: para cada enzima existe um pH ótimo, no qual a enzima exibe atividade máxima
e uma faixa aceitável para sua ação. Caso ocorra alguma alteração no pH, a
característica dos grupos funcionais dos aminoácidos também se modificará,
alterando a capacidade catalítica da enzima. Um exemplo dessa alteração ou
inativação enzimática é a amilase salivar, que tem seu funcionamento ótimo em pH
neutro. Quando acontece a deglutição do alimento e esse vai para o estômago, a
amilase salivar é inativada, devido à alteração de pH. O pH estomacal é ácido, devido
a ação do ácido clorídrico.
Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
Reações baratas e seguras;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações;
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis de pH, temperatura.
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:
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Proteínas | Compostos Orgânicos | Bioquímica
2 / 3
📄 Material Complementar
Proteínas | Compostos Orgânicos | Bioquímica | Prof. Paulo JubilutProteínas | Compostos Orgânicos | Bioquímica | Prof. Paulo Jubilut
https://www.youtube.com/watch?v=SH45DG5jfu0
Proteínas, Aminoácidos e Desnaturação 
Enzimas
Proteínas, aminoácidos e desnaturação - Aula 6 - Mód. 1 - BioquímProteínas, aminoácidos e desnaturação - Aula 6 - Mód. 1 - Bioquím……
https://www.youtube.com/watch?v=4u9QUpwM1dI
  Leitura  
O que é Proteína? 
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ACESSE
Entenda como Funciona a Desnaturação de Proteína
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Enzimas - Aula 07 - Módulo 1 - Bioquímica - Prof. GuilhermeEnzimas - Aula 07 - Módulo 1 - Bioquímica - Prof. Guilherme
https://brasilescola.uol.com.br/o-que-e/biologia/o-que-e-proteina.htm
https://blog.portaleducacao.com.br/entenda-como-funciona-a-desnaturacao-de-proteina/
https://www.youtube.com/watch?v=c_xiH_asMuQ
BELLÉ, L. P.; SANDRI, S. Bioquímica aplicada: reconhecimento e caracterização de biomoléculas.
São Paulo: Editora Saraiva, 2014. (e-book) 
BROWN, T. A. Bioquímica. Rio de Janeiro: Editora Guanabara Koogan, 2018. (e-book)
NELSON, D. L.; COX, M. M. Princípios de bioquímica de Lehninger. São Paulo: Grupo A, 2019. (e-
book)
VOET, D.; VOET, J. G.; PRATT, W. Fundamentos de bioquímica: a vida em nível molecular. Porto
Alegre: Artmed, 2014.
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📄 Referências