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SP 3 3 Em busca da perfeicao [bioquímica - proteínas]

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SP 3.3 Em busca da perfeição 1
�
SP 3.3 Em busca da perfeição
Assunto #Aminoácidos #Proteínas
Aula NCS - Tutoria
Tipo Aula
Materiais https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/1341116/mod_resource/content/1/Aula23BioqAvan_Metabolismo%20de%2
Período 1
Status Done
Definição de proteínas e aminoácidos (tipos e funções).
Proteína 
Polímero formado por vários monômeros (aminoácidos) ligados por ligações peptídicas
Formada por resíduos de aminoácidos
✅ Ligação peptídica: ocorre entre um carbono e um nitrogênio, resultantes da desidratação entre dois aminoácidos
Estrutura primária: sequencia dos resíduos de aminoácidos, AT (amino terminal), CT (carboxila terminal)
Estrutura secundária: mais polares, mais “flexíveis” - hélice. Sequencia mais apolar, mais rígida - folha
Estrutura terciária: cadeia polipeptídica, proteína pronta, nem todas conseguem realizar sua função apenas na estrutura 
terciária. 
Estrutura quaternária: hemoglobina. Estruturas terciárias interagem.
Funções:
transporte → Hb
enzimática → catalisadores biologicos
hormonal → insulina
estrutural → colágeno
contráteis → actina e miosina
nutricional → AA essenciais 
https://edisciplinas.usp.br/pluginfile.php/1341116/mod_resource/content/1/Aula23BioqAvan_Metabolismo%20de%20Amino%C3%A1cidos.pdf
SP 3.3 Em busca da perfeição 2
defesa → IgA, IgG, IgM
Aminoácido
Carbono central + grupo amino + grupo carboxila + R 
(radical - diferenciar aminoácidos) 
responsáveis pelo funcionamento correto do organismo, 
bem como na formação de músculos, enzimas, células 
do sistema imunológico etc.
Função: responsáveis pela formação das proteínas. Os 
diferentes aminoácidos se combinam de inúmeras formas 
para dar origem a milhares de proteínas.
Digestão e absorção das proteínas.
Digestão:
1. Boca e Esôfago: A digestão das proteínas começa na 
boca, onde o alimento é fisicamente dividido em pedaços 
menores pela mastigação. Enzimas na saliva começam a 
quebrar alguns carboidratos, mas as proteínas não são 
significativamente afetadas nessa etapa. Depois de mastigar 
e engolir o alimento, ele passa pelo esôfago até o estômago 
por meio do movimento peristáltico.
2. Estômago: No estômago, as proteínas encontram um 
ambiente altamente ácido (pH de 1,5 a 3,5), principalmente 
devido à secreção de ácido clorídrico pelas células parietais. 
Este ácido não apenas mata muitos microrganismos 
potencialmente perigosos no alimento, mas também 
desnatura as proteínas da comida, o que significa que a 
estrutura tridimensional das proteínas é desfeita e elas são 
desdobradas em estruturas lineares.
SP 3.3 Em busca da perfeição 3
O estômago também secreta uma enzima chamada 
pepsina, produzida pelas células principais na forma inativa 
de pepsinogênio. O ácido clorídrico no estômago ativa o 
pepsinogênio em pepsina. A pepsina é uma enzima 
proteolítica, o que significa que quebra as proteínas em 
peptídeos menores.
3. Intestino Delgado e Pâncreas: O quimo (mistura de 
alimento e sucos gástricos do estômago) então entra no 
intestino delgado. Aqui, ocorre a maior parte da digestão das 
proteínas. O pâncreas secreta suco pancreático no intestino 
delgado. Este suco contém várias enzimas proteolíticas, 
como tripsina, quimotripsina e carboxipeptidase.
Estas enzimas são secretadas como proenzimas inativas (tripsinogênio, quimotripsinogênio, procarboxipeptidase) e são 
ativadas no intestino delgado. A tripsina é ativada pelo enteropeptidase, uma enzima presente na membrana da mucosa do 
intestino delgado, e então a tripsina ativa as outras proenzimas.
Estas enzimas quebram peptídeos em fragmentos ainda menores. As células da mucosa do intestino delgado também 
produzem peptidases, que quebram os peptídeos menores em aminoácidos.
Absorção:
Após a digestão das proteínas em aminoácidos e peptídeos 
de cadeia curta, a absorção desses nutrientes ocorre 
principalmente no intestino delgado. A absorção de 
aminoácidos e pequenos peptídeos é um processo ativo, o 
que significa que requer energia. 
1. Absorção de Aminoácidos: Os aminoácidos são 
absorvidos pelas células epiteliais da mucosa do intestino 
delgado, conhecidas como enterócitos. Essas células têm 
transportadores de aminoácidos específicos na sua 
superfície que facilitam a absorção.
Cada transportador reconhece e transporta um subgrupo de 
aminoácidos com estruturas químicas semelhantes. 
Este processo de absorção é dependente de sódio, ou seja, o transporte de aminoácidos é acoplado ao transporte de íons de 
sódio (Na+) de volta para a célula, um processo que ocorre naturalmente devido ao gradiente de concentração do sódio.
2. Absorção de Dipeptídeos e Tripeptídeos: Além dos aminoácidos individuais, dipeptídeos (dois aminoácidos ligados) e 
tripeptídeos (três aminoácidos ligados) também podem ser absorvidos pelas células intestinais. Esta absorção é mediada por 
um transportador específico chamado PEPT1.
SP 3.3 Em busca da perfeição 4
Uma vez dentro das células intestinais, estes peptídeos são rapidamente quebrados em aminoácidos individuais por enzimas 
peptidases intracelulares.
3. Liberação na Circulação: Os aminoácidos são então transportados para fora dos enterócitos, para a corrente sanguínea. Do 
lado de dentro da célula, a concentração de aminoácidos é alta. Portanto, os aminoácidos movem-se para fora da célula (para 
a corrente sanguínea), onde a concentração de aminoácidos é mais baixa. Esse processo é facilitado por transportadores de 
aminoácidos específicos.
Depois de entrarem na corrente sanguínea, os aminoácidos são transportados para o fígado e outros tecidos onde são 
utilizados para a síntese de proteínas e outras moléculas nitrogenadas.
Descrever o processo de síntese proteica. 
1. Transcrição:
É realizada dentro do núcleo da célula.
Nesse processo há a formação de RNA mensageiro a partir 
de uma fita molde de DNA. Uma enzima chamada RNA 
polimerase se liga em uma parte específica do DNA, e assim 
sintetiza o RNAm que será formado por um sequência de 
bases nitrogenadas complementares ao DNA.
bases nitrogenadas DNA: Adenina (A), Guanina (G), 
Citosina (C), Timina (T)
bases nitrogenadas RNA: Adenina (A), Guanina (G), 
Citosina (C), Uracila (U)
✅ Lembrando: 
Adenina ↔ Timina ou Uracila 
Citosina ↔ Guanina
2. Splicing/processamento do mRNA
O mRNA sintetizado passa por um processo de modificação 
antes de deixar o núcleo. Isso envolve a remoção de 
sequências não codificadoras chamadas íntrons e a união 
das sequências codificadoras chamadas éxons.
A molécula de RNAm carrega essa informação até o 
citoplasma das células, onde encontra o Ribossomos, que 
será responsável pela tradução.
3. Tradução
É um processo no qual haverá a leitura da mensagem 
contida no RNA mensageiro pelos ribossomos, 
decodificando a mensagem que diz a sequência exata de 
aminoácidos dessa proteína.
Realizado através do RNAt (transportador) que carrega os 
aminoácidos correspondentes de acordo com os codon do 
RNAm (trinca  de nucleotideos).
Ribossomos se liga ao codon de iniciação
O codon de iniciação é decodificado pelo RNAt que 
carrega o primeiro aminoácido.
SP 3.3 Em busca da perfeição 5
O ribossomo percorre o mRNA em direção ao seu final, 
lendo os códons sequencialmente.
À medida que o ribossomo se move, novos tRNAs 
trazem os aminoácidos correspondentes aos códons do 
mRNA, formando o anticodon.
Os aminoácidos são unidos em uma cadeia por ligações 
peptídicas, formando a sequência primária da proteína.
A tradução termina quando quando o ribossomo 
encontra um códon de parada no mRNA.
Os códons de parada não codificam aminoácidos, mas 
sinalizam o final da síntese da proteína.
A cadeia polipeptídica é liberada do ribossomo e passa 
por modificação para se tornar uma proteína funcional.
Processo de obtenção de energia por meio de proteínas
A produção de energia a partir de proteínas é geralmente 
considerada um mecanismo secundário em relação à 
utilização de carboidratos e lipídios. No entanto, em 
situações de jejum prolongado ou em casos de dieta pobre 
emcarboidratos, o organismo pode recorrer à quebra de 
proteínas para obter energia.
Degradação das proteínas em aminoácidos (aminoácidos 
são as unidades estruturais das proteínas e podem ser 
convertidos em intermediários metabólicos que entram nas 
vias metabólicas para a produção de energia)
Quebra dos aminoácidos ocorre principalmente no fígado.
Os aminoácidos podem ser convertidos em intermediários 
que tanto participam da glicólise quanto do ciclo do ácido 
cítrico.
1. Desaminação (remove o grupamento amino do 
aminoácido)
a. promove também, a síntese de moléculas de amônia 
e de ácidos orgânicos (piruvato e acetil-CoA e 
diversos intermediários do ciclo do ácido cítrico)
2. Ácidos orgânicos → entram na via do metabolismo 
aeróbico para produzir ATP
3. Amônia produzida durante a desaminação se associa 
aos íons hidrogênio (H+) → amônia e o íon amônio são 
tóxicos → fígado converte em uréia → urina
Além disso, se os estoques de glicogênio estiverem baixos e a concentração de glicose plasmática ameaçada, proteína → 
glicose:
Fígado → aminoácidos ou piruvato → entram na via da glicólise → a via volta a produzir glicose-6-fosfato e glicose 
(gliconeogênese)
Os aminoácidos cujo catabolismo produz piruvato ou algum intermediário do ciclo do ácido cítrico são denominados 
glicogênicos. Esses intermediários são substratos para a gliconeogênese e, portanto, podem originar de forma efetiva a 
glicose no fígado e no rim.
SP 3.3 Em busca da perfeição 6
Os aminoácidos cujo catabolismo produz acetoacetato ou um de seus precursores (acetil-CoA ou acetoacetil-CoA) são 
denominados cetogênicos.
O acetoacetato é um dos "corpos cetônicos", que incluem também o 3-hidroxibutirato e a acetona. Leucina e lisina são os 
únicos aminoácidos exclusivamente cetogênicos encontrados nas proteínas. Seus esqueletos carbonados não servem de 
substrato para a gliconeogênese e, portanto, não podem levar à produção efetiva de glicose.
Para que serve o uso de anabolizantes esteroides e 
suplementos alimentares para mudança corporal? 
Anabolizantes
Mecanismo de ação: Os anabolizantes esteroides se ligam a receptores de hormônios dentro das células, ativando processos 
de síntese proteica e inibindo a degradação muscular. Isso leva a um aumento na síntese de proteínas musculares, resultando 
em ganho de massa muscular.
Oximetolona
SP 3.3 Em busca da perfeição 7
Metandriol
Donazol
Suplemento alimentar
Suplementos alimentares não são medicamentos e, por isso, não servem para tratar, prevenir ou curar doenças. Sua 
finalidade é fornecer nutrientes, substâncias bioativas, enzimas ou probióticos em complemento à alimentação.(Vitaminas, 
minerais, fibras, ácidos graxos ou aminoácidos)
TIPOS:
Suplementos hipercalóricos: cheios de calorias, sua composição é rica em gorduras, vitaminas, proteínas, carboidratos 
e minerais. É conhecido como suplemento alimentar para engordar, já que ele auxilia nessa tarefa.
Suplementos termogênicos: sua composição é feita, geralmente, de guaraná, cafeína, citrus, entre outras substâncias, 
que ajudam a acelerar o metabolismo. Ele pode ser indicado para pessoas que querem emagrecer.
Suplementos proteicos: é comum que pessoas que buscam ganho de massa muscular (como os adeptos à musculação 
façam uso deste tipo de suplemento), pois são feitos de proteínas que ajudam o músculo a se recuperar mais rápido 
depois do treino, favorecendo o seu aumento de tamanho.
Suplementos antioxidantes: sempre que nos alimentamos, o organismo produz radicais livres como resultado do 
processo de nutrição do organismo. Esse suplemento ajuda a combater o efeito do excesso de radicais livres nas células.
Suplementos hormonais: são feitos para estimular a produção de algum hormônio, como, por exemplo, a tiroxina, 
estrogênio, entre outros e servem para a reposição dos mesmos quando estão em falta.
Suplementos polivitamínicos e minerais: esses completam as vitaminas e os minerais como cálcio, ferro, magnésio, 
entre outros.
Suplementos probióticos: ajudam em diversos problemas do intestino, por meio de microorganismos vivos presentes 
em sua formulação.
Qual seu efeito esperado?
A finalidade principal do suplemento alimentar é complementar a dieta com nutrientes, substâncias bioativas, enzimas ou 
probióticos. Os benefícios de seu uso estão relacionados à substância ou ao microrganismo fornecido.
Segurança:
Para fornecer nutrientes, substâncias bioativas e enzimas, só podem ser utilizados nos suplementos constituintes 
(ingredientes) que tenham sido autorizados pela Anvisa. Os microrganismos usados como fonte de probióticos incluem-se 
nesse regra.
Na formulação dos suplementos alimentares, também podem ser adicionados os aditivos permitidos para a categoria e os 
ingredientes de uso tradicional em alimentos utilizados para dar sabor, cor, aroma, consistência ou volume.
Suplementos mais populares:
Whey Protein: O Whey protein é um suplemento proteico normalmente feito a base da proteína extraída do soro do leite. Este 
suplemento é utilizado para ganhar massa muscular. Isto porque suas proteínas de alto valor biológico contribuem para a 
reparação do músculo, que sofre microlesões durante a prática de exercícios. Com a ajuda da proteína do Whey Protein, a 
fibra muscular é reparada e fica maior e mais forte. Confira os benefícios, quantidade recomendada e como consumir o Whey 
Protein.
BCAA: O BCAA é formado por três aminoácidos essenciais que não são produzidos pelo organismo, são eles: L-Valina, L-
Leucina e L-Isoleucina. Esses aminoácidos essenciais ajudam as células a produzirem proteínas. Eles participam do processo 
de produção de energia durante a prática de atividade física, principalmente de exercícios de longa duração e, assim, evitam a 
fadiga central. Veja os benefícios e como tomar o BCAA.
Creatina: A creatina é um aminoácido e está presente tanto nos alimentos de origem animal quanto no organismo humano, 
que o produz.
Quais as consequências do uso de anabolizantes e 
suplementos alimentares nos diferentes sistemas corporais
a) Muscular: i)   Endócrino:
SP 3.3 Em busca da perfeição 8
Hipertrofia muscular
Se usado corretamente: promove aumento da 
performance e melhora da composição corporal (mais 
músculos, menos gordura)
Regeneração muscular
Aumenta risco de lesões em tendões (enrijecidos e 
redução do colágeno tipo 1), cartilagens, meniscos e 
ligamentos
b) Nervoso e Sensorial:
Comportamental (agressividade, irritabilidade)
Tremores
Distúrbios do sono e fadiga
Psicopatologias
Euforia
Alucinações
Hipersensibilidade
Alteração da libido
Alteração em neurotransmissores (GABA)
Distúrbios de imagem corporal
c)  Digestório:
Problemas no fígado (peliose hepática, icterícia, 
hepatotoxidade) e pâncreas, inclusive tumores
Má absorção dos nutrientes
Reações gastrointestinais
Alterações de enzimas hepáticas como a bilirrubina 
(icterícia)
Elevação na concentração de sais biliares (nefropatia 
do ácido biliar)
d) Esquelético:
Dores nas juntas
Modulação do cálcio
Fechamento prematuro de epífises
Ossificação por injeções intramusculares
e) Imunológico:
Aumento do processo inflamatório
f)  Cardíaco:
Aumento da pressão arterial (maioria, mas redução 
também pode acontecer)
Insuficiência Cardíaca (Aumento de fibrose muscular, 
redução da densidade capilar e do fluxo sanguíneo no 
miocárdio, o que conduz o organismo ao aumento nas 
vias pró-apoptóticas)
Doença coronariana
Hipertrofia cardíaca (foco: ventrículo esquerdo - aumento 
das fibras de colágeno no tecido cicatrizante)
Bloqueia a secreção de dois hormônios que estimulam 
os testículos a produzirem espermatozoides e 
testosterona natura
Elevação do colesterol
Engrossamento da voz
A dextrose tem alto índice glicêmico, por isso seu pico 
de insulina será rápido, o que é prejudicial para 
pacientes com diabetes e acima do peso",
Alteração das concentrações plasmáticas de colesterol, 
diminuindo o HDL e aumentando o LDL.A
Alteração perfil tireoidiano
Surgimento do diabetes do tipo 2
Mudança noperfil lipídico
j)   Excretor:
Edemas nos rins
Cálculo renal
Sobrecarga no fígado e nos rins
Insuficiência renal
Proteinúria
Síndrome nefrótica
Glomeruloesclerose segmentar
Perda de podócitos
k)     Geniturinário:
Oligospermia
Azoospermia
Inibe a secreção da gonadotrofina
Converte andrógenos em estrógenos
Atrofia testicular
Ereção dolorosa e persistente (priapismo)
l)       Reprodutor:
Ginecomastia em homens
Redução das mamas em mulheres
Redução dos testículos
Disfunção erétil
Diminuição dos espermatozoides
Desregulação menstrual
Câncer de próstata
Anovulação
Atrofia uterina
m)   Tegumentar:
Provocam acne
Calvície ou alopecia
Surgimento/ aumento de pelos
SP 3.3 Em busca da perfeição 9
Alterações na função elétrica.
Vasodilatação (testosterona)
Aumento na produção de plaquetas e trombina (efeito 
trombogênico)
Calcificação vascular -> elasticidade de vasos
g)      Respiratório:
Bradicardia
Aumento do risco de hipertensão arterial pulmonar
Insuficiência do ventrículo direito
Constrição, ressecamento ou obstrução dos vasos 
pulmonares
Dispneia aos esforços
Desconforto torácico e síncope
h) Linfático:
Retenção de líquido no organismo,
Formação de coágulos
Reações alérgicas graves
Foliculite
Hipertrofia das glândulas sebáceas
Cistos sebáceos
Estrias atróficas
Fisiopatologia da icterícia (tipos, causas e consequências)
Icterícia é a coloração amarelada da pele, decorrente do 
acúmulo de bilirrubina no plasma, um metabólito da 
degradação do grupo heme, e constitui um sinal clínico 
comum causado por diversas síndromes ou doenças. A 
esclerótica é o local onde mais comumente se identifica um 
quadro de icterícia.
TIPOS : A icterícia pode ser classificada em pré-hepática, 
hepática e pós-hepática.
1. A icterícia pré-hepática é causada por excesso na 
produção de bilirrubina devido à hemólise, 
principalmente intravascular intensa. Esse excesso de 
bilirrubina sobrecarrega a capacidade do fígado de 
removê-la do plasma e de secretá-la na bile.
2. A icterícia hepática é caracterizada por um distúrbio 
que ocorre no fígado, dificultando assim, a sua 
funcionalidade, onde o fígado terá dificuldade de retirar a 
bilirrubina presente no sangue, fazendo com que esse 
pigmento fique por mais tempo no sangue, devido a um 
problema gerado pelos hepatócitos.
3. A icterícia pós-hepática ocorre por obstrução ou 
estenose do ducto biliar, seja por cálculos, parasitas ou 
por processos inflamatórios. A estase biliar ocorre 
devido a problemas na eliminação da bilirrubina nos 
ductos biliares, acumulando, portanto, nos hepatócitos
CAUSAS : a icterícia surge quando há excesso de uma substância chamada bilirrubina. A icterícia é um sintoma típico das 
doenças do fígado e das vias biliares, sendo as hepatites, a cirrose e a obstrução das vias biliares suas principais causas.
As causas da icterícia são diversas, entre elas, estão a prematuridade, a oferta inadequada de leite materno, diabetes 
materna, predisposição genética e a incompatibilidade sanguínea entre mãe e filho, quando um tem fator RH positivo e o outro 
negativo.As causas mais comuns de icterícia são
Hepatite
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/hepatite
SP 3.3 Em busca da perfeição 10
Doença hepática relacionada ao álcool
Uma obstrução do ducto biliar por cálculos biliares (geralmente) ou tumor
Uma reação tóxica a uma substância ou erva medicinal
Hepatite
Hepatite é uma inflamação do fígado geralmente causada por um vírus, mas que pode ser causada por uma doença 
autoimune ou pelo uso de certos medicamentos ou drogas. A hepatite provoca danos ao fígado, tornando-o menos capaz de 
transportar a bilirrubina para os dutos biliares. A hepatite pode ser aguda (de curta duração) ou crônica (que persiste no 
mínimo seis meses). A hepatite viral aguda é uma causa comum de icterícia, Quando a hepatite é provocada por uma doença 
autoimune ou um medicamento, ela não é contagiosa para outras pessoas.
Doença hepática relacionada ao álcool
Beber grande quantidade de álcool por um período prolongado lesiona o fígado. A quantidade de álcool e o tempo 
necessário para causar lesões variam, mas normalmente elas ocorrem em pessoas que bebem muito por, no mínimo, oito 
a dez anos.
Obstrução do ducto biliar
Com os dutos biliares obstruídos, a bilirrubina pode se acumular no sangue. A maior parte das obstruções é causada por 
cálculos biliares, mas algumas são causadas por câncer (como câncer pancreático ou nos dutos biliares) ou distúrbios raros 
no fígado (como colangite biliar primária ou colangite esclerosante primária).
Sinais e sintomas associados à icterícia ( consequências )
Além da pele e dos olhos amarelados, a icterícia costuma acometer também as mucosas. O freio da língua é outro ponto onde 
pode-se notar o pigmento amarelado da bilirrubina.
A deposição do pigmento na pele, além de ser responsável pela coloração amarelada, também causa uma coceira intensa. 
Muitas vezes, o paciente se queixa mais da coceira do que da própria alteração de cor da pele.
Colúria
Quando há muita bilirrubina direta no sangue, há consequentemente muita bilirrubina sendo filtrada pelos rins. O 
resultado é uma urina cor escura (tipo Coca-Cola) ou com um alaranjado forte, causado pelo excesso de pigmento na mesma.
Como a bilirrubina indireta não é solúvel na água, ela não é filtrada pelos rins. Portanto, a colúria é um sinal típico de icterícia 
por bilirrubina direta.
Acolia fecal
Como é a bilirrubina a responsável pela coloração habitual das fezes, quando ocorre algum impedimento na excreção da 
bilirrubina conjugada para os intestinos, o paciente pode apresentar fezes mais claras, por vezes, quase brancas, devido a 
ausência de pigmento na mesma
A icterícia é um dos problemas mais comuns nos recém-nascidos, sendo caracterizada pela coloração amarelada da pele, 
olhos e mucosa. Seu tratamento, se iniciado já nos primeiros sintomas, é eficaz. Entretanto, a demora no diagnóstico pode 
ocasionar danos irreversíveis, inclusive, cerebrais. A bilirrubina não se deposita só na pele e nos olhos, podendo aparecer no 
cérebro e causar neurotoxicidade. Então, pode ser danosa e causar até retardo mental no bebê, com alterações irreversíveis e 
até crises convulsivas nos primeiros dias de vida quando os níveis são muito altos.
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/doen%C3%A7a-hep%C3%A1tica-relacionada-ao-%C3%A1lcool/doen%C3%A7a-hep%C3%A1tica-relacionada-ao-%C3%A1lcool
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/dist%C3%BArbios-da-ves%C3%ADcula-biliar-e-dutos-biliares/c%C3%A1lculos-biliares
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/dist%C3%BArbios-da-ves%C3%ADcula-biliar-e-dutos-biliares/tumores-dos-dutos-biliares-e-da-ves%C3%ADcula-biliar
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/medicamentos-e-o-f%C3%ADgado/les%C3%A3o-hep%C3%A1tica-causada-por-medicamento
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/hepatite/considera%C3%A7%C3%B5es-gerais-sobre-a-hepatite
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/fibrose-e-cirrose-hep%C3%A1tica/colangite-biliar-prim%C3%A1ria-cbp
https://www.msdmanuals.com/pt-br/casa/doen%C3%A7as-hep%C3%A1ticas-e-da-ves%C3%ADcula-biliar/dist%C3%BArbios-da-ves%C3%ADcula-biliar-e-dutos-biliares/colangite-esclerosante-prim%C3%A1ria
SP 3.3 Em busca da perfeição 11
Relacionar a ingestão de proteína e aminoácido com aumento 
de tecido adiposo
1º A enzima aminotransferase retira o grupo amina do aminoácido, separando em amina e alfa-cetoácido (intermediário para o 
ciclo de krebs, então vai para o ciclo).
OBS. As aminotransferases precisam de vitamina B6 para seu funcionamento.
!Ou seja... Os alfa-cetoácidos assim formados, em geral, encaminham-se para o Ciclo doácido Cítrico, podendo sofrer 
oxidação até CO2 e H2O, ou ainda, seus esqueletos carbônicos podem fornecer unidades de três e quatro átomos de carbono 
para a conversão em glicose.
VIA METABÓLICA DAS PENTOSE FOSFATO (NÃO PREFERENCIAL) :
Quando há excesso de ATP, há um acúmulo de pentose 6P, usando a via alternativa das pentoses fosfato.
ALGUMAS FUNÇÕES:
Permite a combustão total da glicose em uma série de reações independentes do ciclo de Krebs;
Forma NADPH extramitocondrial necessário para a síntese dos lipídios
Converter hexoses e pentoses
Degradação oxidativa de pentoses pela conversão de hexoses, que podem entrar para a via glicolítica;
Agente redutor utilizado para a biossíntese de ácidos graxos e esteróides(colesterol e derivados) bem como a 
manutenção da integridade das membranas de eritrócitos.
1º FASE OXIDATIVA: PRODUZ NADPH PELA REDUÇÃO DE NADP
A glicose 6 fosfato é transformada pela (OXIDAÇÃO) glicose fosfato desidrogenase em 6 fosfogliconolactona, liberando 
naph, depois fosfogliconato e depois ribose 5fosfato.
2º FASE NÃO OXIDATIVA: INTERCONVERTER AÇÚCARES FOSFORILADOS
Organiza Carbonos em diferentes posições e forma diferentes carboidratos, que serão utilizados em diferentes vias do 
metabolismo.
Quais são os destinos dos aminoácidos para formar compostos 
nitrogenados não protéicos? (catecolamina, cortisol, bases do 
DNA,…)
É necessário retirar o grupo amina dos aminoácidos para que eles formem compostos nitrogenados não proteicos, 
podendo ser direcionados então para a síntese de:
Nucleotídeos: Alguns aminoácidos fornecem grupos aminos ou carbonos para a síntese de bases nitrogenadas;
Neurotransmissores: Os aminoácidos tirosina, triptofano e histidina são usados como precursores para a síntese de 
neurotransmissores, como dopamina e serotonina;
SP 3.3 Em busca da perfeição 12
Creatina;
Óxido nítrico: O aminoácido arginina é utilizado para a síntese de óxido nítrico;
Pigmentos: O triptofano é um precursor na síntese de melanina, que é o pigmento responsável pela coloração da pele, 
cabelo e olhos;
Ureia: Aminoácidos como arginina e ornitina estão envolvidos na síntese de ureia no fígado.
Objetivo da transaminação: coletar os grupos amino 
de muitos aminoácidos diferentes na forma de 
apenas um, o L- glutamato, que funciona como doador 
de grupos amino para as vias biossintéticas ou para 
as vias de excreção que levam à eliminação dos 
produtos nitrogenados;
Desaminação é o processo pelo qual o aminoácido 
libera o seu grupo amina na forma de amônia e se 
transforma em um cetoácido correspondente. Esta 
reação é catalisada pelas enzimas desaminases ou 
desidrogenases, esse processo ocorre no fígado;
A transaminação + desaminação são fundamentais para 
que o grupo amina se libere do aminoácido e para 
que então possa ocorrer a síntese de compostos 
nitrogenados não proteicos.
Qual é a relação entre creatina e creatinina com a condição da 
paciente? (Valores de referencia…) 
A creatina e a creatinina são duas substâncias diferentes que estão relacionadas ao metabolismo energético e à função renal. 
Vou explicar brevemente a relação de cada uma delas com a condição da paciente:
Creatina: A creatina é uma substância produzida naturalmente pelo organismo a partir dos aminoácidos glicina, arginina e 
metionina. Também pode ser consumida na alimentação, especialmente em peixes e carnes. No entanto, existe como um 
suplemento, sendo encontrada de forma concentrada.
Ela desempenha um papel importante no fornecimento de energia rápida para os músculos durante atividades intensas e de 
curta duração. A creatina serve como fonte de produção de energia para as células musculares, de modo que melhora a força 
e o tônus muscular. A creatina também é frequentemente utilizada como suplemento alimentar por atletas e fisiculturistas para 
aumentar o desempenho físico
A maior parte da creatina no corpo é armazenada nos músculos esqueléticos na forma de fosfocreatina. Quando ocorre uma 
demanda rápida de energia, como em exercícios intensos, a fosfocreatina é quebrada, liberando um grupo fosfato e gerando 
adenosina trifosfato (ATP), que é a principal fonte de energia utilizada pelos músculos.
No contexto da condição da paciente, se ela está sofrendo de problemas musculares, como fraqueza ou deterioração 
muscular, a análise dos níveis de creatina no sangue pode ser útil para avaliar a função muscular. Níveis elevados de creatina 
no sangue podem indicar um aumento na degradação muscular ou uma disfunção na produção ou eliminação da creatina. 
Nesse caso, é importante investigar a causa subjacente desses problemas musculares.
Suplemento de creatina:
É um suplemento nutricional ideal para atletas, pois promove a transmissão de energia dentro da estrutura celular, na 
forma de fosfocreatina.
O armazenamento de fosfocreatina nas células musculares pode ser ampliado através da suplementação com creatina.
Melhora o desempenho durante períodos de atividade muscular intensa, o que resulta no crescimento reforçado do 
músculo, além de maior força.
O reservatório maior de fosfocreatina também leva a uma maior regeneração de ATP e, portanto, ajuda na recuperação 
após o exercício intensivo - tanto em nível amador quanto de competição.
SP 3.3 Em busca da perfeição 13
Creatinina: A creatinina é um produto de degradação da creatina, que é produzido pelos músculos e eliminado pelos rins a 
partir do metabolismo muscular, que serve para produzir energia para a contração muscular. A creatinina é filtrada pelos rins e 
excretada na urina.
A dosagem da creatinina no sangue é um dos principais testes utilizados para avaliar a função renal. Níveis elevados de 
creatinina no sangue podem indicar uma redução na função dos rins, o que pode ser um sinal de doença renal, já que nessas 
situações a creatinina não é eliminada corretamente e tende a estar mais alta que o normal.
A medição da creatinina é um teste comum realizado em exames de sangue, conhecido como "dosagem de creatinina sérica". 
Os valores de referência de creatinina no sangue variam de acordo com a idade e o gênero:
Recém nascidos: 0,60 a 1,30 mg/dL;
Bebês entre 1 e 6 meses: 0,40 a 0,60 mg/dL;
Crianças e adolescentes (1 a 18 anos): 0,4 0 a 0,90 mg/dL;
Mulheres adultas: 0,60 a 1,2 mg/dL;
Homens adultos: 0,70 a 1,3 mg/dL.
É normal que a concentração de creatinina varie de acordo com a quantidade de massa muscular. Por esse motivo, sua 
concentração no sangue vai aumentando nas crianças e diminuindo nos adultos, conforme a idade. Além disso, é normal que 
homens tenham níveis normais de creatinina mais elevados.
Portanto, a relação entre creatina e creatinina na condição da paciente é que a creatina está envolvida no metabolismo 
energético muscular, enquanto a creatinina é um produto resultante da degradação da creatina e é utilizado como um 
indicador da função renal. Ambos os parâmetros podem ser analisados para avaliar a função muscular e renal da paciente, 
respectivamente, e ajudar a identificar possíveis problemas relacionados a esses sistemas.
Referências
Bioquímica [Internet]. Available from: https://uab.ufsc.br/biologia/files/2020/08/Bioqu%C3%ADmica.pdf
Resumo de Aminoácidos: definição e classificação! - Sanar Medicina [Internet]. Sanar | Medicina. Available from: 
https://www.sanarmed.com/resumo-de-aminoacidos-definicao-e-classificacao
Ed. Guanabara Koogan. 2ª ed, 1996. -SILVERTHORN, D. Fisiologia Humana: Uma Abordagem Integrada, 7ª Edição, 
Artmed,. 2017
https://uab.ufsc.br/biologia/files/2020/08/Bioqu%C3%ADmica.pdf
https://www.sanarmed.com/resumo-de-aminoacidos-definicao-e-classificacao

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