Aula_02_e_03

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Profa. Isabelle Paes Leme
Aula 2 e 3. Proteínas
Estrutura química 
de proteínas
• Formadas por peptídeos que são formados por aminoácidos
• O que são aminoácidos?
• Unidades formadoras das proteínas ou unidades monoméricas:
• Aminoácidos - unem-se por meio de ligações peptídicas
• Funções e propriedades da proteína – dependem inteiramente da sequência inicial de 
aminoácidos que formam a sua estrutura
• Se mesmo um aminoácido estiver incorreto na sequência: perda da atividade biológica
• Propriedades funcionais das proteínas no alimento - características estruturais e outras físico-
químicas
Estrutura química das proteínas
• São as unidades básicas estruturais das 
proteínas
• Sua estrutura química constitui-se em um 
carbono, ligado covalentemente a quatro 
radicais: um hidrogênio, um grupamento 
carboxílico, um grupamento amino e um 
grupamento R de cadeia lateral
• Ao todo - 20 aminoácidos que formam as 
proteínas presentes na natureza
• Classificação dos aminoácidos - de acordo 
com as características químicas do 
grupamento R: apolar, polar, ácido e 
básico
Aminoácidos
Aminoácidos
Essenciais
• São aqueles que o 
nosso corpo não 
sintetiza e, portanto, 
sendo necessários à 
ingestão por meio da 
alimentação
Não essenciais
• Podem ser 
sintetizados pelo 
organismo
Proteínas classificadas pelos seus aminoácidos
Alto valor 
biológico
• Apresentam 
todos 
aminoácidos 
essenciais
Baixo valor 
biológico
•Apresentam 
algum 
aminoácidos 
limitante
Arginina – Semi essencial
Aminoácidos essenciais
Aminoácidos não essenciais
• Quatro níveis de estrutura: primário, secundário, terciário e quaternário
• Estrutura - Diversidade de tipos e funções de proteínas (mesmo com somente 20 aminoácidos)
Estrutura das proteínas
Primária
• Sequência básica de 
aminoácidos (ligação 
peptídica)
Secundária
•Dobramento regular de 
regiões da cadeia 
polipeptídica. Os dois tipos 
mais comuns de estrutura 
secundária são: alfa-hélice e 
folha beta-pregueada 
(Pontes de H em alguns 
segmentos da cadeia 
aminoacídica)
Terciária
•A cadeia linear da proteína 
com segmentos da estrutura 
secundária se dobra ainda 
mais, de forma compacta e 
tridimensional (Processo 
complexo quimicamente -
várias interações)
Quaternária
•Rearranjo espacial de uma 
proteína quando ela contém 
mais de uma cadeia 
polipeptídica - agregação de 
várias subunidades de 
estruturas terciárias. 
Exemplos: hemoglobina, 
glicinina
• Água associada a proteínas - diferentes formas
• Solubilidade em meio aquoso depende de vários parâmetros:
• pH
• Força ionica
• Efeito de solventes - para ser solúvel a proteína deve interagir bem com o solvente
• Temperatura
Solubilidade das proteínas
• Exemplos:
• Albuminas - Solúveis em água e coagulam pelo calor (Ex. ovoalbumina e lactoalbumina)
• Globulinas - Pouco solúveis ou insolúveis em água, coagulam pelo calor e são solúveis em 
solução salina diluídas em pH 7 (Ex.: miosina, ovoglobulina, lactoglobulina)
• Prolaminas - Insolúveis em água e em soluções salinas e solúveis em etanol (Ex.: gliadina 
(trigo e centeio), zeína (milho))
• Glutelinas - Insolúveis em água, soluções salinas e de etanol. Solúveis em soluções ácidas e 
alcalinas diluídas (Ex.: glutenina (trigo))
• Escleroproteinas - Ptns de estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes citados (Ex.: colágeno 
e queratina)
Classificação das proteínas em função da solubilidade
Será que é possível alterar a 
conformação de uma 
proteína?
Desnaturação proteica
• Qualquer modificação na conformação (alteração estrutural -secundária, terciária e quaternária) 
sem o rompimento de ligações peptídicas da estrutura primária
• Efeitos da desnaturação:
• Redução da solubilidade devido ao aumento de resíduos hidrofóbicos
• Mudança na capacidade de ligar água
• Perda de atividade biológica (Ex.: enzimática ou imunológica)
• Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases - exp. das ligações peptídicas
• Aumento da viscosidade intrínseca
• Dificuldade de cristalização
• Aumento da reatividade química
• Pode ser reversível ou não
• Sensibilidade da proteína - depende das ligações que estabilizam a conformação, da intensidade e 
do tipo de agente desnaturante
• Agentes de desnaturação: físicos (calor, frio, irradiação, ultravioleta, ultrassom, agitação, etc) e 
químicos (alterações de pH, solventes, ureia, etc)
Desnaturação proteica
Agentes físicos - Calor
• Mais comum
• Alteração conformacional da proteína
• Velocidade de desnaturação depende da temperatura (podendo aumentar 
600x quando a temperatura aumenta 10°C acima da temperatura de 
desnaturação)
• Baixo nível de energia envolvido nas interações que estabilizam as 
estruturas secundaria, terciaria e quaternária
• Susceptibilidade da proteína na desnaturação pelo calor: Natureza e
concentração proteica, atividade água, pH, força iônica, tipo de íons
presentes
• Temperaturas entre 50°C e 100°C - Vibrações e perturbações rompem as
pontes de H e interações de Van der Waals e ligações polares
• Maior massa molar - mais fácil de desnaturar
Desnaturação proteica
Agentes físicos - Frio e tratamento mecânico
• Temperaturas negativas (-10°C a -40°C): Desnaturação irreversível de 
algumas proteínas
• Algumas enzimas - conservam sua atividade mesmo a temperatura de a
-40°C
• Congelamento mais rápido - Processo menos desnaturante
• Tratamento mecânico: quando muito severo pode desnaturar as ptns 
em função da intensidade da força de cisalhamento aplicada
• Altas pressões (maior ou igual a 50kPa) - efeito desnaturante
• Radiação eletromagnética - pode afetar dependendo do comprimento 
de onda aplicado
• Radiação ultravioleta e ionizante - mudanças na conformação, rupturas 
de ligações covalentes, ionização, formação de radicais proteicos livres
Desnaturação proteica
Agentes químicos
• Ocorre pelo rompimento ou formação de ligações covalentes - geralmente 
irreversível
• Reações de oxidação ou redução pH do meio - Forte influência na desnaturação
• Proteínas - se expostas a pH extremo (>10 ou <3) ocorre desnaturação (se a 
mudança não for brusca e o pH retornar ao original - Renaturação da ptn)
• Solventes orgânicos
• Mudança de solvente, força iônica e adição de substancias - rompimento das 
pontes de H, Van der Waals (desnaturação reversível ou irreversível) 
dependendo do tipo de ptn e da severidade do tratamento
• Alguns compostos - Ureia, sais de guanidina (concentrados em sol. aquosa - 4 a 
8 mol/L): Contribuem para romper as pontes de H e provocar desnaturação
• Agentes tensoativos
Aspectos funcionais 
das enzimas e 
Importância 
tecnológica e 
transformações 
nos alimentos
Instrumentos para avaliação do consumo alimentar
• Devem levar em conta a variabilidade da ingestão dietética
• A dieta pode variar de dia para dia, de semana para semana
• Pode ser modificar ao longo dos anos
• Fatores fisiológicos, culturais, econômicos e ambientais contribuem para essa 
variação
• Ex.: Ingestão de alimentos entre os dias de trabalho (dias da semana) e os dias de
descanso (fins de semana)
• Pessoas com baixo poder aquisitivo -> o consumo alimentar pode variar entre períodos 
imediatamente subsequentes (distanciamento da data de recebimento do salário)
Métodos
indiretos
Propriedades
funcionais/tecnológicas
Propriedades
funcionais/tecnológicas
Fontes de
proteína