Segunda prova TPOA

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2ª PROVA DE TPOA 
COMPOSIÇÃO QUÍMICA 
Ocorrem transformações químicas e físicas durante o processamento e armazenamento – com os compo-
nentes CARBOIDRATO, PROTEÍNAS, LIPÍDEOS, SAIS 
Em condições normais é possível ter reações OU não, por conta das barreiras naturais – membranas e pro-
teínas protetoras 
O processamento e manuseio pode eliminar MAIS ou MENOS essas barreiras, que vão levar a transformação 
do alimento 
A tecnologia usa: 
• Eliminação de água disponível OU 
• Inibição dos microrganismos por calor 
 
ÁGUA 
Influência: 
• Textura 
• Aparência 
• Sabor 
• Deterioração química e microbiológica dos alimentos (quanto mais água, mais sensibilidade a dete-
rioração) 
Métodos para preservar alimentos: 
• Remoção da água (secagem) 
• Remoção da mobilidade da água (congelamento) 
• Adição de solutos 
 
Congelamento rápido e lento. 
Congelação rápida: 1-5 cm/h. 
Formam-se pequenos cristais de gelo já que a temperatura cai rapidamente abaixo do ponto de congela-
ção inicial. No descongelamento a perda por gotejamento é menor, e permite maior reabsorção da água pelas 
proteínas. A carne fica mais escura, pois há solutos na sua superfície; feita por indústrias. 
Congelação lenta: 0,2 -1cm/h. 
Problemática, pois temperatura muito próxima ao ponto de congelação inicial formando grandes cristais de 
gelo, dano mecânico à célula (grande massa de gelo) e encurtamento das fibras. 
 
Recristalização. 
Fusão de pequenos cristais de gelo durante a armazenagem de carnes congeladas. As moléculas de água 
emigram dos cristais menores, através da água não congelada, recristalizando-se e formando cristais maiores 
responsáveis pela ruptura das células e mais severa exsudação no momento da descongelação. 
 
Propriedades depende da: 
• Estrutura 
• Habilidade de formar pontes de H 
E a água pode ser LIVRE ou LIGADA (não disponível) 
 
AW (atividade da água) = P (pressão de vapor de uma solução ou alimento) / Po (pressão de água pura) 
E a atividade indica a intensidade das forças que unem a água a outros componentes não aquosos 
↓ água AUMENTA concentração e ↓ perecibilidade 
 
 
 
 
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PROTEÍNAS 
Polímeros de alto peso molecular, formado por aminoácidos ligados por ligações peptídicas. O número, se-
quência e conformação dos aminoácidos nos oferece diversidade de proteínas 
São responsáveis nos alimentos pela: 
• Textura 
• Ligação de água 
• Emulsificação etc. 
 
ENZIMAS → Lipases, proteases, carboidrases 
Proteínas com estrutura química especial e atividade biológica seletiva, atuam em substratos específicos. 
São inativadas pelo calor e agentes químicos 
Fazem: 
• Processamento 
• Deterioração 
 
CARBOIDRATOS 
Reação de Maillard e Caramelização 
 
GORDURAS 
Ésteres formados de ácidos graxos e glicerídeos 
As gorduras animais têm teores elevados de ácidos oleico e linoleico (ácidos graxos saturados de alto peso 
molecular) 
Teores de ácido palmítico e esteárico variam entre 30-40% e por isso tem alto ponto de fusão (banha, touci-
nho) 
Armazenamento de gordura na carcaça? 
A deposição de gordura ocorre de várias formas, extracelular, intracelular e intercelular. A gordura extracelu-
lar está no subcutâneo entre as fibras, e a gordura intercelular está entre as células musculares (gordura de mar-
moreio), e a gordura intracelular é localizada no interior das células musculares. O armazenamento de gordura 
tem como função reservatório de energia, preencher espaço entre tecidos, antichoque, isolamento térmico e fonte 
de calor. 
 
VITAMINAS → A, D, E, K e complexo B 
Natureza orgânica (não energético) 
 
MINERAIS 
Inorgânicos, sem carbono 
• Microminerais – Ca, P, Fe, Na, K e Mg 
• Microminerais – Mn, Co, Zn, Cu e etc 
 
 
 
 
 
 
 
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PROPRIEDADES DA CARNE 
Usamos carne fresca para avaliar propriedades organolépticas 
• COR 
• ODOR 
• SABOR 
• TEXTURA 
• CONSISTÊNCIA 
• CRA 
 
• COR: a cor refletida pela carne está relacionada com a concentração e o estado químico da mioglobina 
Os pigmentos da carne estão formados em maior parte por proteínas – a hemoglobina é o pig-
mento sanguíneo e a mioglobina pigmento muscular. Podemos encontrar também pigmentos como 
catalase e citocromo-enzimas. 
Mioglobina 80 a 90% do pigmento, a quantidade varia de espécie, idade, sexo e localização do 
músculo e suas atividades físicas. Bovinos e ovinos têm mais hemoglobina que suínos, pescado e aves. 
Estresse, queda de ph e ph final da carne também influencia. 
• Grupo heme (cor vermelha): não proteica 
• Globina: porção proteica 
 
➢ bovino adulto: vermelho cereja brilhante 
➢ equino: vermelho escuro ovino: vermelho pálido a vermelho ladrilho 
➢ suíno: rosa acinzentado 
➢ aves: branco cinza a vermelho pálido 
 
Colorações indesejáveis: 
• DFD: 
Ph elevado → aumento da atividade das enzimas que usam O2 (citocromo oxidase) → pouco 
O2 para formar oximioglobina → predomina mioglobina → grande quantidade de água intrace-
lular → maior absorção de luz → carne escura 
São carnes escuras, duras e secas. Esse tipo de carne pode ocorrer em suínos, mas acome-
te principalmente bovinos. A diminuição do pH da carne é pequena, pois o músculo con-
tém baixa concentração de glicogênio fazendo com que a carne fique mais seca e escura, de-
vido a sua maior capacidade de retenção de água. São carnes mais susceptíveis a alterações 
microbianas. 
Em bovinos que estão descansados e não expostos ao estresse, os níveis de glicogênio muscu-
lar serão de 0,8% a 1,0% antes da morte. No entanto, um animal exposto a várias formas de es-
tresse pré-abate por um período prolongado, as reservas de glicogênio se esgotam significati-
vamente. Cortes cárneos normais provenientes de um animal que não passou por estresse pro-
longado antes do abate é de pH entre 5,4 a 5,7. Uma carne DFD terá um pH muito mais elevado 
que 5,9 e 6,5. 
• PSE: carne de coloração pálida, mole e exsudativa. Odor azedo e sabor rançoso. animais que 
foram submetidos a um estresse intenso antes do abate, o que causa uma rápida depleção de 
glicogênio muscular, com rápida redução do pH da carne devido ao acúmulo de ácido lático. 
Esses animais sofreram acentuada hipertermia no período ante-mortem, por proble-
mas relacionados à dissipação do calor. O desenvolvimento de carne PSE é caracterizado por 
uma glicólise post-mortem muito rápida que causa a queda do pH na primeira hora post-
mortem, quando a temperatura da carne ainda está elevada 
• Cor esverdeada (sulfomioglobinas) 
• Escurecimento (queimadura pelo frio e congelamento de carne negra) 
 
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Mioglobina é uma proteína que quando reage com oxigênio vira oximioglobina que deixa a carne vermelho brilhante. 
Quando ela desoxigena ela vira metamioglobina que deixa coloração marrom que não implica na qualidade. 
 
Ao cortarmos a carne proveniente de um bovino recém abatido, observamos vermelho púrpura, 
devido principalmente à mioglobina. 
Quando a carne fica em contato com o ar, os pigmentos reagem com o oxigênio molecular e for-
mam um pigmento relativamente estável → oximioglobina. Este pigmento é responsável pela cor ver-
melha brilhante, que proporciona um aspecto atraente para o consumidor. A oximioglobina se forma 
em 30-40 minutos de exposição ao ar, e esta reação é denominada OXIGENAÇÃO, que ocorre rapida-
mente porque a mioglobina tem grande afinidade pelo oxigênio. 
A reação é reversível e denomina-se DESOXIGENAÇÃO causada pela dissociação do oxigênio de-
vido ao: 
• baixo pH 
• aumento da temperatura 
• luz ultravioleta 
• e baixa tensão de oxigênio. 
A desoxigenação da oximioglobina resulta na mioglobina reduzida que é muito instável. As con-
dições que causam desoxigenação também são responsáveis pela oxidação formando a metamioglo-
bina, de coloração marrom, indesejável. A formação desta cor constitui um sério problema para a ven-
da da carne, porque a maioria dos consumidores a associam com um longo período de armazenamento, 
embora que pode haver formação em poucos minutos. 
Nacarne fresca, substâncias redutoras evitam o acúmulo de metamioglobina. 
A formação de metamioglobina é favorecida por: 
• baixas pressões de oxigênio 
• altas temperaturas (ativa enzimas que utilizam o oxigênio) 
• sal (oxidante) 
• e bactérias aeróbias (reduzem a tensão de oxigênio). 
A redução da metamioglobina pode ocorrer pelo sistema redutor da carne, por enzimas presentes 
no músculo, onde a forma trivalente do ferro passa para a forma divalente. 
Pode ocorrer a descoloração bacteriana, surgindo pigmentos de cor verde, como a sulfomioglo-
bina devido ao desenvolvimento de bactérias produtoras de H2S (Pseudomonas mephitica), e a coleglo-
bina em decorrência do crescimento de bactérias produtoras de H2O2. 
Na carne cozida, o principal pigmento é um pigmento marrom, apresentando a parte proteica 
(globina) desnaturada e o ferro na forma de Fe+++. A cor da carne cozida é determinada por outros fa-
tores, como 
• caramelização de carboidratos e 
• reação de Maillard. 
 
 
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As peças recentes de carne fresca mantêm sua cor atrativa aproximadamente por 72 horas, de-
pendendo dos invólucros utilizados e baixas temperaturas. 
A palidez da carne PSE (É um defeito na carne que ocorre devido a falhas no manejo pré-abate 
observado com mais frequência em suínos) de suíno ocorre devido a grande proporção de água livre 
nos tecidos, combinada com os efeitos de um baixo valor de pH nos pigmentos, causando também uma 
desnaturação da parte proteica. 
 
Água livre: As moléculas de água livre mantêm-se unidas por forças capilares e sua orientação é 
independente do grupo carregado. Não ligada a estruturas, substratos ou biomoléculas (H, N, C, O); 1ª a 
ser eliminada. 
Água ligada (combinada): as moléculas de água, por serem neutras e polares, associam-se a 
grupos reativos de proteinas musculares carregadas eletricamente. (4-5%). Tem ligações iônicas (liga-
ção com H, C,...) e 2ª a sair 
Água imobilizada: Águas atraídas por grupos hidrofílicos de proteínas musculares, formando uma 
capa de moléculas fortemente unidas e se orientam de acordo com sua polaridade e o grupo carregado. 
Difícil de sair; inversamente proporcional à conservação do alimento. 
 
Mensuração da dor da carne: por avaliação visual e análise instrumental 
Visão do observador, qualidade e intensidade da luz e propriedades intrínsecas e extrínsecas dos 
objetos. Levar em consideração luz, objeto e observador. 
 
• ODOR/AROMA: sensação completa que combina odor, sabor, textura e ph. 
• SABOR 
Temos mais de 1000 componentes responsáveis. Podem ser determinados por fatores antes do 
abate como espécie, idade, sexo, raça, alimentação e manejo, também pH final do músculo, condições 
de esfriamento e armazenamento, e procedimento culinário. 
Natureza: 
• Compostos voláteis com o aquecimento; 
• Gordura - oxidações de ácidos graxos; 
• Animas idosos e condições bioquímicas; 
• Temperatura da carne cozida; 
• Armazenamento a -10ºC; 
• Animais inteiros (álcool característico); 
• Carnes desidratadas, liofilizadas e irradiadas. 
 
• TEXTURA: parâmetro sensorial 
• Atributos primários: maciez, coesividade, viscosidade e elasticidade; 
• Atributos secundários: gomosidade, mastigabilidade, suculência, fraturabilidade e adesividade; 
• Residuais: velocidade de quebra, absorção de umidade e sensação de frio na boca. 
 
MACIEZ: talvez o mais importante 
• Fatores ante-mortem: idade, sexo, nutrição, exercício, estresse antes do abate, presença de teci-
do conjuntivo, espessura e comprimento do sarcômero; 
• Fatores post-mortem: estimulação elétrica, rigor-mortis, rigor do descongelamento, frigorifica-
ção da carcaça, ph final, maturação, método e temperatura de cozimento, amaciamento artificial 
 
Fatores que afetam maciez: 
• Quantidade e maturidade do colágeno 
• Diâmetro da fibra muscular - Correlação negativa com a maciez (r = -0,73) 
• Estrutura física da célula - Comprimento do sarcômero tem correlação positiva (r = 0,80) 
• Atividade das enzimas proteolíticas 
• Grau de Marmoreio 
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Tratamento térmico: aquecer a carne até 45ºC não trás modifi-
cações. Entre 45 e 55 temos um leve aumento do sarcômero por conta 
de relaxamento e intumescimento da estrutura do tecido conjuntivo. 
Acima de 55 inicia o encurtamento deles, podendo chegar até 25% da 
estrutura original. 
As proteínas solúveis e miosina são termolábeis, sua desnatura-
ção começa a 45-50ºC. 
As proteínas do tecido conjuntivo desnaturam a 60-70ºC. 
A força de cisalhamento é usada para avaliar a maciez, quanto 
maior, mais dura. Aquecimento até 50-60º aumenta a força. 65º ocorre queda brusca e aumenta nova-
mente até chegar aos 80º, para diminuir de novo. Essa curva pode variar conforme idade, isso depende 
do colágeno. 
 
Qual a utilidade da força de cisalhamento? 
É utilizada para avaliar a maciez da carne. Quanto > a força de cisalhamento > a dureza da carne, 
50 a 60ºC > força de cisalhamento, 65ºC queda brusca força, 80ºC aumenta a força, e após 80ºC diminui 
a força. Esta pode variar conforme a idade do animal, novilho de 18 meses apresenta curva ≠ ciada de 6 
meses devido a presença de colágeno 
 
Maciez durante mastigação: 
• abrandamento à língua e às bochechas; 
• resistência à pressão dental; 
• facilidade de fragmentação; 
• farinosidade; 
• adesão; 
• restos da mastigação. 
 
SUCULÊNCIA: é a sensação de umidade nos primeiros movimentos de mastigação devida libera-
ção de líquido pela carne, e sensação da suculência dela mantida. A gordura intermuscular impede a 
perda do suco durante cozimento, aumentando retenção de água e aumenta suculência. A maturação 
da carne a 0º por 14-21 dias também aumenta ambos. 
Fatores que interferem: 
• gordura total; 
• gordura intramuscular; 
• temperatura de cozimento. 
 
MASTIGABILIDADE: secundário a textura, avaliado a partir do número de mastigadas pra deglutir. 
 
• CRA: a capacidade de retenção de água é importante em termos de qualidade na carne destinada ao 
consumo direto e carne destinada à industrialização. 
Pode ser definida como a capacidade da carne de reter sua umidade ou água durante a aplica-
ção de forças externas, como corte, aquecimento, trituração e prensagem. Entretanto, durante uma 
aplicação suave de qualquer desses tratamentos, há uma certa perda de umidade, devido uma parte 
da água presente na carne encontrar-se na forma livre. 
A CRA do tecido muscular tem importância durante o armazenamento: quando os tecidos têm 
pouca capacidade de retenção de água, as perdas de umidade e de peso é grande. Esta perda ocorre 
geralmente nas superfícies musculares da carcaça exposta à atmosfera durante a estocagem. Uma vez 
realizado os cortes para a venda, tem uma maior chance de perda de água pelo aumento de superfície 
exposta. Portanto, os cortes devem ser acondicionados em materiais com coeficiente de transmissão de 
vapor baixo. 
 
 
 
 
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DRIP LOSS – perda por gotejamento 
A água é 65-80% da massa muscular do animal vivo, ela é lubrificante, solvente, carreador, man-
tem turgidez celular e é meio para reações químicas. A maior parte dela ta ligada a proteínas e quando 
estas não sofrem intensa desnaturação a água continua ligada durante conversão do músculo em car-
ne. Essa retenção da mais suculência e palatabilidade. 
O drip loss é influenciado por fatores fisiológicos, de manejo, de abate e outros. O mais importante 
é o ph que a medida que diminui, o drip aumenta. A desnaturação da miosina e mudança na permeabi-
lidade da membrana por conta do ph baixo são causas com alta taxa de perda por exsudação na carne 
suína. A precipitação de proteínas sarcoplasmáticas e miofibrilares, pode ser a causa de aumento de 
drip. 
Fatores que podem elevar a CRA: 
• pH elevado e a glicólise pós-morte lenta; 
• resfriamento rápido, antes da instalação “rigor mortis”; 
• armazenagem próxima de 00C; 
• superfície e o tipo de corte; 
• adição de cloreto de sódio e polifosfatos; 
• carnes empacotadas baixa pressão 
 
Resfriamento:rápido: 
• Tº ambiente -1 a 1º 
• UR- 85 a 90% 
• Circ. ar 1 a 4 m/s, 
• Tº centro peça +4ºC ou menor 
• Tempo suínos 12 a 16 h e bovi 18 a 24 h. 
Ultrarrápido: 
• Tº ambiente -5 a -8ºC 
• UR em torno de 90% 
• Circu.ar 1 a 4 m/s, 
• Tº centro da peça +4ºC ou menos 
• Tempo ao fim de 2h. 
 
CRA pela carne cozida - Temperatura interna da carne 
• produção do “weep” e “drip” 
• cozimento rápido e lento 
• temperatura acima de 800C – perda de ácidos livres 
• temperatura de 107 a 155ºC – degradação de proteínas e à destruição de aminoácidos 
• Carne assada – capa de proteína coagulada 
 
ANÁLISE SENSORIAL DAS CARNES: Disciplina científica utilizada para evocar, medir, analisar e interpre-
tar reações frente às característica de um alimento da forma como elas são percebidas pelos sentidos da visão, 
odor, tato olfato e audição. 
Primeira geração: repasse dos resultados do trabalho para os consumidores. 
Segunda geração: resultados analisados e interpretados, agrado e desagrado do consumidor. 
Terceira geração: unir a resposta do consumidor com mundo técnico-científico 
Análise estatística dos dados, objetivos do teste, metodologia e sua aplicação e seleção do público partici-
pante do teste. 
SELEÇÃO DAS AMOSTRAS 
• Carcaça ou corte como tratamento 
• Espessuras de cerca de 2,5 cm 
MÉTODOS DE PREPARO 
• Carne bovina → temp interna recomendada 70ºC 
• Carne suína → temp interna recomendada 75ºC 
• Carne de aves → temp interna recomendada 85ºC 
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QUALIDADE DA CARNE POR MÉTODOS SUBJETIVOS: 
Os Painéis de juízes ou provadores de carnes preveem uma equipe especializada e outra de consumidores. 
Técnicas analíticas sofisticadas possibilita a identificação dos componentes químicos responsáveis pelos 
odores, o buquê e a avaliação sensorial da carne. 
 
Análise hedônica: (afetiva) é feita pesquisa de mercado focando o consumidor (não treinado) é feita apre-
ciação e percepção do produto de forma afetiva. 
Atributos analíticos: o foco é no produto, através da percepção e avaliação de provadores treinados. 
 
CONVERSÃO DO MÚSCULO EM CARNE 
Carne é parte comestível de um mamífero, ave ou outros animais que por ocasião do abate está em perfeita 
saúde e que tem por finalidade a alimentação. 
São os músculos juntos ao esqueleto do animal, com ou sem gordura, com tendões, nervos e vasos sanguí-
neos os quais podem ou não ser retirados durante a preparação 
 
Transformação de músculo em carne 
Com a morte do animal e sangria, há a interrupção do aporte de oxigênio em favor dos músculos, produzin-
do a paralisação da respiração celular e a queda do potencial de oxirredução, surgindo daí a glicólise anaeróbica. 
Com isso há queda no nível de ATP e produção simultânea de fosfato inorgânico; com a queda do nível de ATP, as 
moléculas de actina e miosina se unem de forma irreversível, formando a actomiosina e fazendo surgir a falta de 
extensibilidade característica do rigor mortis. Com a queda do pH, principalmente devido a presença de ácido láti-
co acumulado durante a glicólise anaeróbica, traz como consequência, modificações das cargas elétricas e das 
características das proteínas musculares, o que constitui um dos fatores mais marcantes na transformação do 
músculo em carne. A glicólise termina em condições naturais, quando o pH alcança o ponto isoelétrico da miosina, 
ou seja, em torno de a partir de 5,2 a 5,5. 
 
 
 
 
CONTRAÇÃO E RELAXAMENTO MUSCULAR: 
A contração muscular é um encurtamento das fibras musculares como resposta normal a um estímulo 
nervoso. 
O impulso nervoso alcança a célula muscular por meio de uma sinapse especial (sinapse neuromuscular ou placa moto-
ra). Há liberação de mediadores químicos (acetilcolina) nas placas motoras que excitam as células musculares estriadas. O 
mediador químico atinge a membrana plasmática da célula muscular, que recebe o nome especial de sarcolema. Uma vez a 
célula muscular tendo sido excitada, um potencial de ação é desencadeado nela e se propaga por todo o sarcolema e pelo retí-
culo sarcoplasmático (RS) (retículo endoplasmático dessas células). Com o estímulo, as membranas dele tornam-se permeáveis 
aos íons cálcio. Anteriormente armazenados nas cisternas do RS, os íons cálcio penetram nos sarcômeros e entram em contato 
com as moléculas de actina e de miosina. 
Na presença de cálcio, a tropomiosina é deslocada e permite a ligação da actina e miosina. As moléculas de miosina ad-
quirem atividade catalítica (atividade ATPásica) e começam a degradar moléculas de ATP, convertendo-as em ADP. 
Com a energia liberada pela hidrólise do ATP, as moléculas de miosina deslizam-se sobre as de actina, encurtando os sar-
cômeros. Com o encurtamento dos sarcômeros, as miofibrilas como um todo encurtam-se, diminuindo o comprimento da célula 
inteira e ocorre a contração. 
 
 
 
 
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Função do reticulo sarcoplasmático e bioquímica da concentração? 
O retículo Sarcoplasmático armazena íons de calcio, tendo importante papel no processo de excitação-contração. O 
impulso nervoso que se propaga pela membrana das fibras musculares, atingindo o retículo sarcoplasmático (onde há cálcio 
armazenado), que libera íons de cálcio no citoplasma. Ao entrar em contato com as miofibrilas, o cálcio desbloqueia os sítios de 
ligação de actina, permitindo que se ligue a miosina, iniciando a contração muscular. Assim que cessa o estímulo, o cálcio é 
rebombeado para o interior do retículo sarcoplasmático e cessa a contração muscular. 
Bioquímica da contração: * na presença do ATP Mg++ e ausência de Ca++ que está retido no reticulo sarcoplasmático, a 
miosina não manifesta a atividade ATpasica, estando o músculo relaxado, (complexo miosina-Mg e actina-ADP). 
 ATP+Mg+Ca (liberado pelo reticulo sarcoplasmático através de estímulos nervosos) ativam a atividade ATpasica da mio-
sina causando hidrolise do ATP que libera energia, levando a contração muscular pela ligação momentânea de actina e miosina. 
 
METABOLISMO PÓS-MORTE 
Após o abate, o músculo se converte em carne 
Principais mudanças: 
• Depleção das fontes de energia (ATP, ADP, fosfocreatina) 
• Depleção das reservas de glicogênio muscular 
• Produção e acúmulo de ácido lático 
• Diminuição do pH da carne 
 
FATORES QUE INFLUEM NAS PROPRIEDADES DO MÚSCULO 
Fatores Ambientais: temperatura, umidade, luz, ruídos e o espaço 
Estresse: acomete indistintamente os animais, PSE (suínos) 
Genética e outros fatores durante o crescimento: resistência ao estresse, cor, firmeza e estrutura, ambiente 
(confinamento), idade (transformações do tec. conjuntivo), sexo (odor e cor) 
Manejo por ocasião do sacrifício: transporte, repouso, perda de peso (merma), perda de glicogênio (efeitos 
da dieta, insensibilização, sangria 
 
Considerando as reações bioquímicas da transformação do musculo em carne, descreva os tempos 1,2,3 
durante o período de 24h após o abate: 
Tempo 1-2: desenvolvimento do rigor - ligação actina e miosina, começa a diminuir o sarcômero e começa a 
perder a extensibilidade do músculo 
Tempo 2: estabelecimento do rigor-mortis – não tem energia pra desfazer a ligação actino-miosina, perda 
completa de extensibilidade e o sarcômero atinge seu menor tamanho 
Tempo 2-3: resolução do rigor (maturação) – processo enzimático e hidrolise de proteínas 
 
Rigor mortis 
Consequência imediata da sangria, interrompe aporte de O2 sanguíneo para os músculos e resulta na glicó-
lise anaeróbia. Ao cair o nível de ATP, actina se une a miosina formando actomiosina que não permite mais a 
extensibilidade e portanto, a contração muscular é irreversível. 
 
Declínio do ph post-mortem fator importante na transformação de musculo em carne. Cessa a glicólise, ph 
atinge o ponto isoelétrico da miosina. 
Suínos: 
• Músculo vivo ph 7 
• 6 a 8 h: ph 5.6 e 5.7 
• 24 h: ph 5.3 e 5.7 
 
 
 
 
 
 
 
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Ponto isoelétrico da miosina e transformação músculo em carne 
R: A queda do pH post-mortem constitui um dos fatores mais importante da transformação do músculo em 
carne,determinando a futura qualidade da carne e dos produtos preparados a base dela. Quando o pH alcança o 
ponto isoelétrico da miosina quer dizer que a glicólise terminou em condições naturais, os músculos atingiram um 
certo ponto de acidez e pararam suas contrações → influência numa > maciez da carne. 
 
 
TRANSFORMAÇÃO DO MÚSCULO EM CARNE 
Glicogênio: concentração momentos antes do abate definirá a formação de ácido lático e a consequente 
queda do pH 
Fases do Rigor Mortis: 
• Pré Rigor; 
• Rigor e 
• Post Rigor; 
Reservas energéticas se esgotam mais rapidamente no metabolismo anaeróbio; 
Intensidade da velocidade da glicólise post mortem afeta a dureza da carne de bovinos, suínos e ovinos; 
A temperatura também influência esse tempo, pois quanto ↑, mais rápido o estabelecimento do rigor mortis; 
 
ENCURTAMENTO DOS SARCÔMEROS 
Afetado por: 
• Músculo solto 
• Velocidade de resfriamento da carcaça 
• Posição anatômica do músculo na carcaça 
• Forma de pendura da carcaça na nória (tendão de aquiles x forâmen oval da pélvis) 
 
– Peso da carcaça 
– Porcentagem de marmoreio 
– Gordura subcutânea 
 
Encolhimento pelo frio (cold shortening) 
– Tipo severo de rigor mortis que ocorre quando o músculo pré-rigor 
é resfriado a temperaturas inferiores a 10°C 
– Resultado do aumento dos níveis de cálcio intracelular 
– Incapacidade do retículo sarcoplasmático de sequestrar os íons de cálcio 
 
Velocidade de resfriamento (cold shortening) 
– Provocado por temperaturas de resfriamento abaixo de 10oC antes da entrada do rigor-mortis 
– Provoca diminuição drástica do comprimento do sarcômero 
– Entretanto, temperaturas elevadas de armazenamento aumentam o risco de contaminação das carcaças 
e as perdas por exsudação 
 
O grau de acabamento influencia a velocidade de resfriamento das carcaças. 
 
Congelamento da carne antes do rigor 
Provoca encurtamento por descongelamento 
O rigor-mortis após o descongelamento é mais acentuado (mais de 40% de encurtamento) 
A perda por exsudação pode chegar a mais de 25% 
 
 
 
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Encurtamento sarcômero versus desossa antes do estabelecimento do rigor mortis 
Desossa a quente: aumenta o encurtamento dos sarcômeros pela maior velocidade de resfriamento do 
músculo 
 
ENCURTAMENTO PELO FRIO 
Para bovinos e ovinos, o encurtamento pelo frio é o fator mais importante a ser considerado na refrigeração. 
Aumento de 4 a 5 vezes na força necessária para cisalhar um pedaço de carne. A E.E. é utilizada para prevenir o E.F. 
e consequente alteração na maciez da carne. 
 
Encurtamento de sarcômero pelo frio. 
Afeta a qualidade importante da carne que é a maciez. A contração acentuada do músculo dá-se antes da 
instalação do rigor mortis, quando a sua ºT já é muito baixa. Se for de 10ºC no interior em menos de 10 horas, a car-
ne será dura; será macia se a ºT for de 10ºC em mais de 10 horas. O encurtamento pelo frio deve-se ao resfriamento 
rápido, quando então a temperatura desce abaixo de 10ºC, antes que se tenha degradado a maior parte do ATP. 
 
ESTIMULAÇÃO ELÉTRICA: usado para evitar o encurtamento dos sarcômeros causado pelo resfriamento das 
carcaças. Acelera a glicólise e o início do rigor-mortis. É mais apropriado para animais com pouco acabamento de 
gordura 
Considerado uma alternativa de melhoria da qualidade da carne a partir da década de 70, na Nova Zelândia. 
Objetivo principal: prevenção do “cold shortening” 
Passagem de corrente elétrica nas carcaças - produzir contrações musculares e consumir a energia residual, 
estabelecer o rigor mortis e acelerar o processo de maturação. 
A estimulação elétrica das carcaças faz prevenção do encurtamento dos sarcômeros por acelerar o apare-
cimento do rigor mortis antes de refrigeração. E ativa as enzimas proteolíticas. Provoca a ruptura física das mio-
fibrilas pela intensa contração muscular. 
Experimentos mostram redução do período de instalação do rigor de 15 a 20 horas para cinco horas ou me-
nos. Aumento da atividade hidrolítica das enzimas lisossômicas causando à ruptura da fibra muscular. 
As carcaças de bovinos podem ser estimuladas antes ou depois de serradas em duas metades, desde que 
isto ocorra dentro dos 40 primeiros minutos após o sacrifício. 
Aceleração ótima da queda do pH – voltagem de 600V entre 15 a 25 pps, aplicados durante 1,5 a 2 minutos. 
Pode ser de 2 tipos: de alta e de baixa voltagem. 
 
ALTA VOLTAGEM: > 100V 
Método mais eficiente quando o objetivo é aumentar a maciez 
Contrações que promovem ruptura das fibras musculares - extensivas distensões e violentas contrações do 
músculo 
Rompimento da estrutura física das miofibrilas - voltagem aplicada deve ser relativamente alta (> 300V) 
1 h após abate, mais de 500 volts, maior custo, mais eficiente, perigo para o operador?, 18 impulsos de 1,8” 
BAIXA VOLTAGEM: < 100V 
Possui eficiência limitada uma vez apenas estimula o cérebro e o SNC a executar a contração muscular 
Proposta para evitar o encurtamento dos músculos causados pelo resfriamento rápido de carcaças 
Rápida ↓ do pH, no músculo L. dorsi de bovinos, nas primeiras 12 h após abate (5,7), em relação às carcaças 
não estimuladas (6,0). Porém, nas 15 horas e 24 horas após o abate não houve diferença significativa no pH entre 
os 2 tratamentos, 5,8 
10 min após abate, entre 30 a 50 volts, problema operacional 
 
Ph 
Estresse pré-abate: ↓ reserva de glicogênio – estabelecimento do rigor na primeira hora; 
Queda pH: mais rápida nos suínos, intermediária nos ovinos e mais lenta nos bovinos; 
pH 6,0: considerado como linha divisória entre o corte normal e o "dark-cutting" (corte escuro), porém alguns 
autores usam valores de 6,2 - 6,3; 
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RESOLUÇÃO DO RIGOR MORTIS 
Amaciamento progressivo da carne 
Ação de enzimas proteolíticas, realizada por três sistemas enzimáticos: catepsinas, MCP e “calpaínas” 
Calpaínas – ativadas pelo íon cálcio - agem degradando proteínas estruturais do sarcômero, consideradas 
principais no processo de proteólise post mortem 
Catepsinas: não muito importantes no processo de maturação da carne pois estão nos lisossomos. Princi-
pais sítios de ação das catepsinas são as proteínas miofibrilares, que não são muito degradadas 
MCP: preferencialmente em peptídeos, em pH neutro ou alcalino, e em temperaturas de 45ºC, pouca impor-
tância. 
 
Maturação da carne: é o amaciamento progressivo da carne durante certos período de estocagem. Proces-
so enzimático (enzimas lisossomais e proteases cálcio dependentes) 
Realizado principalmente pelas proteinases neutras ativadas pelo Ca+2 intracelulares = calpainas 
Resulta em desprendimento dos filamentos de actina na linha Z 
Principais proteínas degradadas pelas calpainas: 
• Nebulina e titina (proteínas do citoesqueleto) 
• Vinculina, distrofina e desmina (responsáveis pela sustentação das miofibrilas dentro da fibra muscular) 
• Troponina T (participa do processo de contração muscular 
Maturação: manter a carne fresca a uma temperatura superior ao ponto de congelamento (-1,50C) 
Amaciamento → degradação do colágeno → catepsinas e ph 
Atividade enzimática durante a maturação - o disco Z, desaparecimento da troponina, degradação da des-
mina, titina e nebulina, extratibilidade das proteínas miofibrilares (ATPase) 
Sistemas bioquímicos da maturação: 
As principais enzimas presentes nesse processo são as calpaínas e as catepsinas capazes de hidrolisar as 
proteínas miofibrilares. O principal mecanismo relacionado com a maciez é o das calpaínas, estas são enzimas 
cálcio dependentes e apresentam três componentes principais: 
calpaína tipo I ou μ-calpaína: enzima que requer baixos níveis ou micromoles, μ M, de cálcio, é ativada quando o pH decai 
de 6,8 para aproximadamente 5,7 
calpaína tipo II ou m calpaínas: enzimas que requer níveis mais levados ou milimoles, mM, e cálcio 
calpastatina: tem como principal função inativar as calpaínas 
O enfraquecimento da estrutura da linha Z promove o amaciamento da carne. Grandes mudanças na maturação são 
causadas pelascalpaínas, entre 3 a 4 dias post mortem. As calpaínas não atuam diretamente sobre a miosina e a actina, porém, 
degradam as linhas Z e digerem as proteínas desmina, titina, nebulina, tropomiosina, troponina e proteína C. 
As proteínas titina e nebulina reforçam transversalmente a estrutura miofibrilar e a ação da μ-calpaína e m-calpaína so-
bre estas enzimas auxilia a enfraquecer esta estrutura. Finalmente, a digestão da desmina e das linhas Z também enfraquece a 
estrutura miofibrilar, principalmente as linhas Z, que são necessárias para manter juntos os sarcômeros. 
 
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Utilização do cálcio durante a maturação: 
calpaína I ou μ-calpaína necessita de baixos níveis de cálcio 
para se ativar (1 a 10μM), 
calpaína II ou m-calpaína necessita de altos níveis de cálcio 
livre (50 a 70mM), quantidades maiores do que as encontradas na-
turalmente na carne → apenas 30% da calpaína II é ativada num 
processo natural de maturação 
A fim de melhorar a eficiência desse sistema, vem sendo es-
tudada a adição de soluções salinas contendo íons cálcio (CaCl2) à 
carne, seguido de maturação a vácuo sob refrigeração. O aumento 
da concentração de cloreto de cálcio intensifica a proteólise duran-
te a maturação e influencia positivamente a textura da carne, redu-
zindo a força de cisalhamento 
 
Inibidor das calpainas = calpastatinas 
Quanto maior for a concentração de calpastatina no músculo mais 
dura será a carne 
É responsável por mais de 70% da variação na maciez da carne bo-
vina 
 
Maturação da carne (enzimas, ação, tempo, duração)? 
Fase pós-rigor mortis, torna a carne + tenra e aromática. A maior 
parte das enzimas responsáveis pela maturação são Ca dependentes. São 
responsáveis pela maturação as enzimas proteolíticas endógenas (catep-
sina B, D e CAF) calpaína 1 e 2. Estas enzimas agem na troponina T e nas 
proteínas da linha Z. Normalmente faz-se maturação de cortes de carne 
embalados a vácuo, na temperatura +1 -1ºC por 2 a 3 dias. 
 
FATORES QUE AFETAM A PROTEÓLISE PÓS-MORTE 
Gênero 
B-adrenérgicos 
• Promovem a hipertrofia por redução da degradação proteica 
• Maior atividade das calpastatinas no músculo 
• Redução da proteólise pós-morte 
• Carne mais dura 
 
INOVAÇÃO DO ESTUDO DA BIOQUÍMICA 
Aplicação de alta pressão sobre a carne - Acelera a glicólise anaeróbica a ponto de completá-la em poucos 
minutos. 
Ressonância magnética nuclear - Estudo da bioquímica da carne e Metabolismo do tec. Bioquímico íntegro 
(tecidos vivos 
 
Tipificação de carcaça no Brasil e americano. 
RNo Brasil a tipificação é feita com a carcaça quente. O sistema BRASIL enfatizou a maturidade como critério 
de qualidade para ↑ produtividade da pecuária brasileira pelo incentivo a redução da idade de abate. A avaliação 
então é baseada no sexo (M-macho inteiro, C- macho castrado, F-femea) maturidade (dentes incisivos e perma-
nentes) acabamento (quantidade de gordura) conformação (massas musculares) 
O sistema americano de tipificação basicamente se resume a avaliação do rendimento (quantidade gordu-
ra, externa, interna, área olho de lombo, peso carcaça quente) e avaliação por qualidade (graus de maturidade, 
marmorização e sexo).