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Aula 4 
Fundamentos de
Bioquímica ARA0009
Prof.ª Aparecida Mauro 
aparecida.mauro@estacio.br
mailto:mischelle.santos@estacio.br
mailto:mauroantos@estacio.br
Enzimas
• Enzimas são proteínas especializadas que funcionam na aceleração de
reações químicas.
• Função: catalisadores biológicos.
exceção: grupo de RNA catalítico (ribozimas)
Importância da catálise:
Sem a catálise, a maioria das reações químicas nos sistemas biológicos
seria muito lenta para fornecer produtos na proporção adequada para
sustentar a vida.
Uma enzima pode ficar, temporariamente, ligada covalentemente à
molécula que está sendo transformada durante estágios intermediários da
reação, mas no final da reação a enzima estará na sua forma original,
quando o produto é liberado.
• Região específica em forma de fenda ou bolso, o qual contém cadeias
laterais de aminoácidos, as quais criam uma superfície tridimensional
complementar ao substrato.
• Complexo enzima-substrato
Sítios ativos
Enzimas
• Energia de ativação ou barreira 
energética: 
quantidade de energia que é preciso
fornercer aos reagentes para a reação
ocorrer.
• Estado de transição ou complexo 
ativado: 
forma molecular intermediária entre o
reagente e o produto, existe somente no
alto da barreira energética.
É altamente instável.
Teoria da catálise
Que diferenças existem entre catalisadores inorgânicos, como íons metálicos, e 
as enzimas ? 
• enzimas são mais eficientes: podem acelerar reações até 1014 vezes contra 102
– 103 vezes dos catalisadores inorgânicos;
• enzimas são específicas: catalisam reações envolvendo às vezes apenas um
único tipo de reagente;
• enzimas são estereo-específicas e não produzem sub-produtos reacionais;
• enzimas operam em condições amenas de temperatura, pressão e pH;
• enzimas podem ser altamente reguladas através de fatores extrínsecos à
reação, tanto por ativadores como por inibidores.
Características das enzimas
Toda enzima é proteína?!
• Não! há alguns RNAs que funcionam enquanto enzimas também 
• Algumas proteínas, enzimas em especial, contêm em sua molécula 
uma porção não proteica, que é essencial para atividade biológica. 
Distinção entre cofator e coenzima depende da força de
ligação com a apoproteína. Ex: o NAD+ pode ser cofator
de uma enzima (ligação fraca) e ser coenzima de outra
(ligação forte). O mesmo ocorre com as metais.
• Normalmente se adiciona o sufixo ase ao nome do substrato ou à 
atividade realizada 
– Urease – hidrolisa a uréia
– DNA-polimerase – polimeriza DNA 
– Pepsina – pepsis vem do grego (digestão)
Nomenclatura
• Emil Fisher, na década de 1950, propôs o modelo
chave-fechadura para explicar o reconhecimento do
substrato pela enzima.
• Nesse modelo, o sítio ativo da enzima é pre-
formado e tem a forma complementar à molécula
do Substrato, de modo que outras moléculas não
teriam acesso a ela.
• No entanto, o modelo chave-fechadura não explica
a interação das enzimas com inibidores e análogos
dos substratos.
• Na década de 1970, Daniel Kosland propôs o
modelo de encaixe induzido, no qual o contacto
com a molécula do substrato induz mudanças
conformacionais na enzima, que otimizam as
interações com os resíduos do sítio ativo. Esse é o
modelo aceito hoje em dia.
Enzimas são específicas para o reconhecimento de seus substratos
• As enzimas apresentam um alto grau de especificidade: cada enzima
possui uma organização estrutural específica, permitindo a ligação
apenas do(s) seu(s) substrato(s).
*há enzimas que aceitam como substrato qualquer açúcar de seis
carbonos, enquanto outras só reconhecem a glicose.
• As enzimas são fundamentais para processos bioquímicos celulares tais 
como: 
- degradação das moléculas nutrientes; 
- transformação e conservação da energia química; 
- síntese de macromoléculas biológicas a partir de moléculas precursoras simples;
Enzimas
• em algumas doenças, especialmente nas desordens genéticas herdadas,
pode ocorrer uma deficiência ou mesmo a ausência total de uma ou mais
enzimas;
• condições anormais podem ser causadas pela atividade excessiva de uma
enzima;
• medidas da atividade de enzimas no plasma sangüíneo, eritrócitos ou
amostras de tecido são importantes no diagnóstico de várias doenças;
• muitos fármacos exercem seu efeito biológico por meio de interações
com as enzimas.
Enzimas
Importância prática do estudo das enzimas:
Classificação das Enzimas:
Considera:
• tipo de reação 
• substratos
Fatores que afetam a atividade enzimática:
• 1. Condições do meio que afetam estabilidade protéica
• pH 
• temperatura 
• 2. Tempo da reação 
• 3. Concentração dos reagentes 
• a enzima 
• o substrato 
• co-fatore(s)
Fatores que afetam a atividade enzimática:
pH
• A [H+] afeta a velocidade de várias formas: Grupos
químicos em estado ionizado ou não- ionizados
• Valores extremos de pH podem levar à desnaturação, pois a
estrutura da molécula proteica cataliticamente ativa depende do
caráter iônico das cadeias laterais dos aminoácidos.
• O pH no qual a velocidade máxima da enzima é atingida difere
para cada enzima
Fatores que afetam a atividade enzimática:
Temperatura
• A velocidade da reação aumenta com a temperatura, até um pico
de velocidade ser atingido.
• Uma elevação maior na temperatura resulta em redução na
velocidade de reação, resultado da desnaturação da enzima
induzida pela temperatura
Inibidores Enzimáticos
Concentração do substrato
Velocidade de uma reação é o número de moléculas de 
substrato convertidas em produto por unidade de tempo
A velocidade aumenta com a [substrato] até a velocidade 
máxima ser atingida
A obtenção de um platô na velocidade de reação em altas 
[substrato] reflete a saturação de todos os sítios de ligação 
disponíveis nas moléculas enzimáticas presentes.
• a atividade enzimática pode ser diminuída por várias substâncias
(constituintes normais ou estranhas às células) provocando alterações
significativas no organismo;
• Uma elevação maior na temperatura resulta em redução na velocidade
de reação, resultado da desnaturação da enzima induzida pela
temperatura.
• os inibidores normalmente encontrados nas células constituem um
mecanismo importante de controle da atividade enzimática;
• o uso in vitro de inibidores tem trazido um grande conhecimento sobre a
estrutura das enzimas, a organização do centro ativo e o mecanismo de
catálise.
Inibidores Enzimáticos
• os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em duas categorias, de
acordo com a estabilidade de sua ligação com a molécula de enzima, em:
• Inibidores irreversíveis  ligações covalentes Inibidores
• Inibidores reversíveis ligações não-covalentes
• Competitiva
• Não-competitiva
Inibidores Enzimáticos
• os inibidores irreversíveis reagem quimicamente com as enzimas,
levando a uma inativação praticamente definitiva;
• Ex: compostos organofosforados → formam ligações covalentes com o
grupo -OH de resíduos de serina.
Aspirina → transfere seu grupo acetil para o grupo -OH de um resíduo de
serina na molécula da ciclooxigenase, inativando-a.
Penicilina → liga-se especificamente as enzimas da via de síntese da
parede bacteriana, tornando-as susceptíveis à lise.
Inibidores Enzimáticos
• os inibidores enzimáticos Competitivos
Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo
da enzima por apresentarem configuração espacial semelhante à do
substrato:
Inibidores Enzimáticos
Ex: estatinas – análogos estruturais do substrato natural da 
HMG-CoA-redutase, que participa da síntese de colesterol
3-hidroxi-3-methyl-glutaril-CoA redutase
• os inibidores enzimáticos Não Competitivos
• O inibidor e o substrato se ligam a enzima por sítios diferentes.
• O inibidor pode se ligar à enzima livre ou ao complexo, impedindo
que a reação ocorra.
• Diminuição da Vmáx.
*Ex: metais pesados como Hg2+, Pb2+ e Ag2+ , que reagem com os grupos -
SH das proteínas.
Inibidores Enzimáticos
• Muitas enzimas necessitam da associação com outras moléculas ou íons
para exercer seu papel catalítico.• Esses componentes da reação enzimática são genericamente chamados
cofatores, os quais podem ser íons metálicos (Ca, Mg, Mn, Fe, Cu, Ni, Co,
Zn, Se e outros) ou moléculas orgânicas, nãoprotéicas (coenzimas).
• Estes cofatores não estão ligados permanentemente à molécula da
enzima mas, na ausência deles, a enzima é inativa;
• A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu cofator, é chamada
de APOENZIMA; Enzima + Cofator, chamamos de HOLOENZIMA.
Cofatores
• As enzimas que precisam de íons são chamadas metaloenzimas.
• Exemplos de metaloenzimas e seus correspondentes íons:
- Anidrase carbônica (Zn2+ )
- Piruvato quinase (K+ , Mg2+ )
- ATPase (Na+ , Mg2+ )
- Urease (Ni2+)
Cofatores