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Proteínas e Enzimas Aulas 09 e 10 Aninha Conceito → macromoléculas compostas por cadeias de aminoácidos ↪ maior versatilidade {1} ESTRUTURAL (o mais importante nos animais) ex: colágeno → resistência ossos, cartilagens, derme, tendões e ligamentos queratina → resistência e impermeabilização epiderme, pêlos, unhas, penas, cascos, garras e chifres {2} MOTORA → movimento ex: actina e miosina → músculos {3} TRANSPORTE ex: hemoglobina → transporte de O2 Papéis Biológicos {4} DEFESA ex: anticorpos {5} CATALISADORES ex: enzimas {6} HORMÔNIOS (regulação / controle) ex: GH, insulina {7} RESERVA ALIMENTAR (de aminoácidos e energia) ex: albumina → clara do ovo caseína → leite Papéis Biológicos Aminoácidos ↪ existem 20 tipos de aminoácidos diferentes ↪ divididos em 2 grupos: naturais e essenciais para os humanos, os naturais são 12 e os essenciais 8 FÓRMULA GERAL: CARBONO α (2º da cadeia) HIDROGÊNIO GRUPO AMINA GRUPO ÁCIDO RADICAL LATERAL (é variável → diferentes funções) Aminoácidos principais fontes alimentares: 1) clara do ovo (albumina) 2) leite (caseína) 3) carne (músculo → actina e miosina) 4) leguminosa + cereal Ligação Peptídica ➝ ligação covalente que une dois aminoácidos ↪ reação de hidrólise (síntese por desidratação) ENZIMA DIGESTIVA: protease ↪ pepsina (estômago) ↪ tripsina (pâncreas) PROTEÍNAS ➝ AMINOÁCIDOS ➝ ABSORÇÃO Estrutura das proteínas - é muito complexa - dividida em níveis ↪ estrutura primária ↪ estrutura secundária ↪ estrutura terciária ↪ estrutura quaternária Estrutura Primária - é a forma mais simples da proteína - é a cadeia de aminoácidos em linha - é mantida por ligações peptídicas - cada aminoácido tem uma posição na cadeia EIXO LINEAR Estrutura Secundária - são dobras simples ↪ geram formas espaciais gerais {1} α-HÉLICE {2} β-FOLHA ➝ estrutura mantida por pontes (ligações) de hidrogênio Estrutura terciária - consiste em dobras mais complexas da cadeia de aminoácidos ↪ geram estruturas mais enoveladas - é a forma final e definitiva da proteína - O FORMATO FINAL DETERMINA A FUNÇÃO DA PROTEÍNA ESPACIAL E TRIDIMENSIONAL - mantêm-se por ligações entre radicais OBS: CRITÉRIOS DE DIFERENCIAÇÃO ESTRUTURA QUATERNÁRIA - não é universal - formada pela união de duas ou mais estruturas terciárias Desnaturação Proteica - conceito: é a perda da forma da proteína (estrutura 3ária) - consequência: perda de função - causas: alterações no pH e temperatura OBS: proteína desnaturada mantém sua estrutura primária desnaturação NÃO rompe ligações peptídicas Enzimas 1) CONCEITO - são proteínas - atuam como catalisadores 2) CATALISADOR - acelera (facilita) reações - diminui a energia de ativação Enzimas 3) MODELO CHAVE-FECHADURA ↪ especificidade de uma enzima para seu substrato OBS: a enzima é recuperada ao final da reação Enzimas 4) FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS {a} Temperatura Enzimas 4) FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS {b} pH Enzimas 4) FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS {c} Concentração do substrato OBS: PONTO DE SATURAÇÃO ➝ todas as enzimas estão com seus sítios ativos ocupados Enzimas 5) COFATOR ENZIMÁTICO - molécula não proteica - atua em conjunto com uma enzima - orgânico (vitamina) ou inorgânico (sais)
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