Estudo Dirigido FUNDAMENTOS DE BIOQUÍMICA PD

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ED – FUNDAMENTOS DE BIOQUIMICA
1) DIFERENCIAR MOLÉCULAS HIDROFÍLICAS, HIDROFÓBICAS E ANFIPÁTICAS
• As moléculas hidrofílicas são moléculas que possuem afinidade com a água, bem como são solúveis nela, são chamadas polares. Já as moléculas hidrofóbicas não têm afinidade com a água e não solúveis nela, sendo chamadas apolares.
• As moléculas anfipáticas possuem em si ambas as características mencionadas acima, pois apresentam uma porção hidrofílica e uma porção hidrofóbica, tendo comportamento polar e apolar.
 
2) QUAIS SÃO AS PRINCIPAIS MACROMOLÉCULAS ORGÂNICAS (4) E RESUMA SUAS PRINCIPAIS FUNÇÕES.
As principais macromoléculas orgânicas são as proteínas, os carboidratos, os lipídios e os ácidos nucleicos. Listamos a seguir as suas funções.
Proteínas: 
São catalisadores, ou seja, aceleradores de reações biológicas (enzimas); 
Funções estruturais e de proteção (colágeno, queratina);
Armazenamento (ferritina);
Veículos de transporte (hemoglobina, que transporta oxigênio nas hemácias, na corrente sanguínea e mioglobina, que transporta oxigênio na fibra muscular);
Hormônios (insulina, glucagon, através do pâncreas); 
Defesa ou anti-infecciosas (imunoglobulinas – anticorpos, fibrinogênio – defesa imunológica, trombina – coagulação);
Nutricional (caseína, albumina); 
Contrácteis (actina, miosina – movimentos musculares) 
Carboidratos:
Sustentação (celulose – vegetal, quitina – animal);
Estrutural (membrana celular);
Reserva (amido – vegetal, glicogênio – animal, este armazenado no fígado, para liberar glicose para o organismo, mantendo a glicemia, e nos músculos, liberando energia para o músculo que está sendo utilizado);
Lubrificante (líquido sinovial);
Energética (oxidação, convertendo em energia para os inúmeros trabalhos celulares).
Lipídios:
Reserva de energia para ser utilizada nos momentos de maior necessidade;
Fornecimento de ácidos graxos essenciais (utilizados nas membranas celulares e na síntese de moléculas orgânicas);
Isolante térmico (através de uma camada de gordura formada nos animais que atua na manutenção da temperatura corporal);
Melhora da palatabilidade;
Diminuição do volume da alimentação;
Aumento do tempo de digestão;
Auxílio na absorção de vitaminas A, D, E e K, que são lipossolúveis. 
Ácidos Nucléicos: 
Armazenamento e transmissão da informação genética (DNA);
Síntese de proteínas, orientadas pelas informações genéticas contidas no DNA (RNA);
Capacidade enzimática (Ribozimas)
3) ESQUEMATIZE UMA MOLECULA DE AMINOACIDO, IDENTIFICANDO SEUS COMPONENTES.
4) DIFERENCIE AMINÁCIDOS ESSENCIAS DOS AMINOÁCIDOS NÃO ESSENCIAIS, CITANDO 4 EXEMPLOS DE CADA.
Os aminoácidos essenciais são aqueles não produzidos pelo nosso organismo naturalmente, sendo obtidos através dos alimentos. 
Exemplos: Lisina, Metionina, Fenilalanina, Leucina. 
Já os aminoácidos não essenciais são produzidos pelo nosso organismo.
Exemplos: Alanina, Glutamina, Arginina, Prolina).
5) DIFERENCIE AMINÁCIDOS PRECURSORES DOS AMINOÁCIDOS ESPECIALIZADOS, CITANDO EXEMPLOS DE CADA.
Os aminoácidos precursores são responsáveis por gerar determinadas proteínas ou enzimas.
Exemplos: Tirosina, Arginina, Glutamato, Glicina
Os especializados são aminoácidos que possuem funções fixas e funcionam como mensageiros químicos.
Exemplos: Glicina, Aspartato, Glutamato
6) DESCREVA AS FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AMINOÁCIDOS.
Defesa do organismo 
Comunicação celular 
Catalisador de reações 
7) DESCREVA AS LIGAÇÕES PEPTÍDICAS.
- As ligações peptídicas são rígidas, planas e não possuem rotação livre.
São feitas entre os grupos carboxila e amina.
Ex:
8) DIFERENCIE PROTEÍNAS GLOBULARES DAS PROTEINAS FIBROSAS, DANDO EXEMPLOS.
Classificação proteínas globulares: são polipeptídios firmemente dobrados
Em forma de bola solúvel.
Ex: enzima, albumina.
Proteínas fibrosas são formas alongadas, insolúveis e desempenham papel 
Estrutural. 
Ex: colágeno, queratina.
9) CLASSIFIQUE AS PROTEINAS QUANTO A SUAS FUNÇÕES BIOLÓGICAS.
ENZIMAS – catalisadoras de reações biológicas
NUTRIENTES – caseína (leite), albumina (ovo)
TRANSPORTADORAS – hemoglobina, mioglobina
CONTRÁCTEIS – actina, miosina
ESTRUTURAIS E PROTEÇÃO – queratina, colágeno
HORMÔNIOS – insulina, glucagon
DEFESA - imunoglobulinas, fibrinogênio, trombina
10) COMENTE SOBRE AS ESTRUTURAS DAS PROTEINAS (PRIMÁRIA, SECUNDÁRIA, TERCIÁRIA E QUATERNÁRIA).
• Estrutura Primária - sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da
molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar de contas”.
• Estrutura Secundária - arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si
na sequência primária da proteína.
• Estrutura Terciária - Resulta do enrolamento da hélice, estabilizada por
pontes de H e pontes dissulfeto. É literalmente um dobramento da
proteína, adquirindo uma estrutura tridimensional.
• Estrutura Quaternária - Algumas proteínas podem ter duas ou mais
cadeias polipeptídicas em estrutura tridimensional.
11) O QUE É A DESNATURAÇÃO PROTEICA.
Alteração ou destruição da estrutura espacial das proteínas, mantendo somente a estrutura primária.
FATORES:
• Temperatura.
• pH.
• Ação de solventes orgânicos.
• Agentes oxidantes e redutores.
• Agitação intensa.
12) EM RELAÇÃO A COMPOSIÇÃO DAS ENZIMAS, DISSERTE SOBRE HOLOENZIMA.
As holoenzimas são enzimas conjugadas, que possuem em sua composição uma apoenzima como sua parte proteica e uma parte não proteica chamada de cofator ou radical prostético, este que pode ser um íon inorgânico ou uma molécula orgânica chamada coenzima. Unidos, formam uma holoenzima.
13) CITE 5 CARACTERÍSTICAS GERAIS DAS ENZIMAS.
Apresentam alto grau de especificidade.
São produtos naturais biológicos.
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações bioquímicas.
São econômicas, reduzindo a energia de ativação.
Não são tóxicas.
Condições favoráveis - pH, temperatura ótima.
14) DIFERENCIE A REAÇÃO DE SINTESE (ANABOLISMO) ENTRE UMA ENZIMA E UM SUBSTRATO, DA REAÇÃO DE CATABOLISMO, ENTRE UMA EZNIMA E UM SUBSTRATO.
O anabolismo relaciona-se com a síntese de compostos orgânicos estruturais e funcionais, tais como proteínas de membrana, enzimas e hormônios. No anabolismo moléculas simples são unidas (substrato), dando origem a um produto mais complexo. Essas reações são fundamentais para o desenvolvimento de um organismo e para reparar danos nas células.
O catabolismo, por sua vez, envolve algumas reações que têm por função degradar substâncias orgânicas para obtenção de ATP, ou seja, para conseguir energia. Esta reação decompõe moléculas mais complexas em moléculas menores. Diferentemente do anabolismo, o catabolismo atua fornecendo energia para que importantes atividades possam ser realizadas, tais como a movimentação, respiração, controle da temperatura e ação do nosso sistema nervoso.
15) CITE OS FATORES QUE INFLUENCIAM A VELOCIDADE DAS REAÇÕES ENZIMÁTICAS.
PH.
Temperatura.
Concentração das enzimas.
16) DIFERENCIAR OS TIPOS DE INIBIÇÃO ENZIMÁTICA, ESQUEMATIZANDO.
Os inibidores podem ser reversíveis ou irreversíveis, de acordo com a estabilidade gerada pela sua ligação com a enzima:
Os inibidores irreversíveis se ligam as enzimas levando a inativação definitiva desta. Estes inibidores são muito tóxicos para o organismo já que não são específicos, sendo capazes de inativar qualquer enzima.
Já os inibidores reversíveis podem ser divididos em dois grupos: os competitivos e os não-competitivos. Essa divisão é baseada na presença ou não de competição entre o inibidor e o substrato pelo centro ativo da enzima.
Os inibidores competitivos competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Estas moléculas apresentam configuração semelhante ao substrato e por isso são capazes de se ligarem ao centro ativo da enzima. Eles produzem um complexo enzima-inibidor que é semelhante ao complexo enzima-substrato.
Os inibidores não-competitivos não têm semelhança estrutural com o substrato de reação que inibem. A sua inibição se dá pela sua ligação a radicais que não pertencem ao grupo ativo. Esta ligação vai alterar a estrutura da enzima e inviabiliza a sua catálise.