Enzimas - Profa Magda O Seixas Carvalho - Parte 1 - MEDUNIME 2020

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Enzimas
Profa. Dra. Magda Oliveira Seixas Carvalho
• Catalisadores biológicos.
• Tipos:
– Enzimas plasma-específicas - ativas no plasma utilizadas no
mecanismo de coagulação sangüínea e fibrinólise. Ex.:
trombina, fator XII, fator X e outros.
– Enzimas secretadas - Secretadas na forma inativa e após
ativação atuam em locais extracelulares. Ex.: lipase, α-
amilase, tripsinogênio, fosfatase ácida prostática e antígeno
prostático específico. Muitas são encontradas no sangue.
• Enzimas celulares - Apresentam baixos teores séricos, mas os
níveis aumentam quando são liberadas a partir de tecidos
lesados por alguma doença. Isto permite inferir a localização e a
natureza das variações patológicas em alguns órgãos, tais como:
fígado, pâncreas e miocárdio. Ex: enzimas celulares as
transaminases, lactato desidrogenases, etc.
“A utilidade diagnóstica da medida das enzimas plasmáticas 
reside no fato que as alterações em suas atividades fornecem 
indicadores sensíveis de lesão ou proliferação celular. Estas 
modificações ajudam a detectar e, em alguns casos, localizar a 
lesão tecidual, monitorar o tratamento e o progresso da doença. 
No entanto, muitas vezes falta especificidade, isto é, existem 
dificuldades em relacionar a atividade enzimática aumentada com 
os tecidos lesados. Isto porque as enzimas não estão confinadas a 
tecidos ou órgãos específicos, pois estão grandemente 
distribuídas e suas atividades podem refletir desordens 
envolvendo vários tecidos.”
Aumento na liberação de enzimas para o 
plasma é conseqüência de: 
• Lesão celular extensa - causadas por isquemia ou
toxinas celulares. Ex: elevação da atividade da CK-MB
após infarto do miocárdio.
• Proliferação celular e aumento na renovação celular -
aumentos na fosfatase alcalina pela elevação da
atividade osteoblástica (crescimento ou restauração
óssea após fraturas).
Aumento na liberação de enzimas para o 
plasma é conseqüência de: 
• Aumento na síntese enzimática - marcada elevação na
atividade da γ-glutamil transferase após a ingestão de
álcool.
• Obstrução de ductos – afeta as enzimas normalmente
encontradas nas secreções exócrinas, por exemplo: a
amilase e a lipase no suco pancreático. Estas enzimas
podem regurgitar para a corrente circulatória se o ducto
pancreático-biliar estiver bloqueado.
A redução nos níveis de atividade 
enzimática são menos comuns e ocorrem na: 
• Síntese enzimática reduzida. EX: colinesterase baixa na
insuficiência hepática severa pela redução do número de
hepatócitos.
• Deficiência congênita de enzimas - baixa atividade da enzima
fosfatase alcalina plasmática na hipofosfatasemia congênita.
• Variantes enzimáticas inerentes com baixa atividade
biológica, por exemplo, variantes anormais da colinesterase.
Lactato Desidrogenase (LDH)
Tipo Percentagem Localização 
LD-1 (HHHH) 14-26 Miocárdio e eritrócitos
LD-2 (HHHM) 29-39 Miocárdio e eritrócitos 
LD-3 (HHMM) 20-26 Pulmão, linfócitos, baço, pâncreas 
LD-4 (HMMM) 8-16 Fígado, músc. esquelético
LD-5 (MMMM) 6-16 Fígado, músc. esquelético 
Presente no citoplasma de todas as células do organismo.
Rica no miocárdio, fígado, músculo esquelético, rim e
eritrócitos.
Os níveis plasmáticos de LDH estão elevados nos danos
celulares e no câncer.
Aumentos da LDH
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• Infarto agudo do miocárdio - A
LDH no soro aumenta 8 a 12
horas após o infarto do
miocárdio, Com pico entre 24-
48h; Os valores permanecem
elevados por 7 a 12 dias.
• Insuficiência cardíaca
congestiva, miocardite, choque
ou insuficiência circulatória - A
LDH eleva mais do que 5 vezes
os valores de referência.
http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=&esrc=s&frm=1&source=images&cd=&cad=rja&docid=6ZIwrMsnEAQDHM&tbnid=Z_Z7BYb5GASDDM:&ved=0CAUQjRw&url=http://www.wallstreetfitness.com.br/fique_por_dentro/artigo/304/infarto-a-grande-maioria-dos-ataques-do-coracao-pode-ser-prevista-por-nove-fatores/&ei=EUsAUsHFLsXd4APZs4HgCg&psig=AFQjCNFG41loMxJEtwCgn1aYSqF7O7Yk1w&ust=1375837192862691
• Enfermidade hepática - Os 
aumentos não são tão efetivos 
como os das transaminases:
– Hepatite infecciosa tóxica com 
icterícia;
– Hepatite viral, cirrose e icterícia 
obstrutiva;
• Anemias hemolíticas – Devido a
destruição das hemácias há uma
elevação dos níveis plasmáticos
de LDH.
http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=&esrc=s&frm=1&source=images&cd=&cad=rja&docid=sT5bYzLtzqsXGM&tbnid=rDwemzQvvKo7IM:&ved=0CAUQjRw&url=http://www.dicasdesaude.info/cuidados/enzimas-do-figado&ei=EU0AUrXZE5XI4AO3nYHABw&psig=AFQjCNH-VIMYXNPRalXveV5R2gjGNUjvpQ&ust=1375837804904569
• Enfermidade renal (Especialmente necrose tubular e
pielonefrite).
• Doenças malignas - Mostram incrementos da LDH no soro,
especialmente naquelas com metástases hepáticas. Elevações
importantes são encontradas na enfermidade de Hodgkin,
câncer abdominal e pulmonar.
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• Distrofia muscular progressiva - Aumentos moderados
especialmente nos estágios iniciais e médios da doença: eleva a
fração LD-5;
• Trauma muscular e exercícios muito intensos. Eleva
principalmente a LDH-5, dependendo da extensão do trauma;
• Embolia pulmonar - A LDH-3
aumenta, provavelmente, pela grande
destruição de plaquetas após a
formação do êmbolo.
• Pneumocistose - Em pacientes
portadores do vírus HIV.
http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=&esrc=s&frm=1&source=images&cd=&cad=rja&docid=yjtrbkBhgX5hSM&tbnid=LAcJlW_abR0mVM:&ved=0CAUQjRw&url=http://www.drpereira.com.br/embolia.htm&ei=i00AUtjZGa6z4AOt2oHQCQ&psig=AFQjCNHrwa5beQqE5gkfEkWRZeGFU-se_w&ust=1375837960218600
CREATINA QUINASE (CK)
• Associada com a geração de ATP nos sistemas
contráteis ou de transporte.
• A função fisiológica predominante desta enzima
ocorre nas células musculares, onde está envolvida no
armazenamento de creatina fosfato (composto rico
em energia).
• Amplamente distribuída nos tecidos, com atividades
mais elevadas no músculo esquelético, cérebro e
tecido cardíaco.
CREATINA QUINASE (CK)
• Quantidades menores são encontradas no rim,
diafragma, tireóide, placenta, bexiga, útero, pulmão,
próstata, baço, reto, cólon, estômago e pâncreas.
• O fígado e eritrócitos são essencialmente desprovidos
desta enzima.
ISOENZIMAS DA CREATINA QUINASE 
• A creatina quinase consiste de um dímero com- posto
de duas subunidades (B ou cérebro e M ou muscular)
que são separadas em três formas mole- culares
distintas:
– CK-BB ou CK-1, encontrada predominante- mente no cérebro.
Raramente está presente no sangue.
– CK-MB ou CK-2, forma híbrida, predominante no miocárdio.
– CK-MM ou CK-3, predominante no músculo esquelético.
CORRELAÇÃO CLÍNICA DA CK
• Enfermidades do músculo esquelético - Os níveis séricos de CK 
estão freqüentemente elevados nas lesões destes tecidos. 
– Distrofia muscular progressiva;
– Miosite viral e polimiosite;
– Hipertermia maligna;
– Polimiopatia necrosante;
A atividade sérica da CK está sujeita a variações 
fisiológicas que interagem e afetam a atividade da 
enzima, tais como: sexo, idade, massa muscular, 
atividade física e raça. 
CORRELAÇÃO CLÍNICA DA CK
• Drogas - anfotericina B, clofibrato, ciclopropano, danazol,
halotano, labetalol, lidocaína, D-penicilina, pindolol, stanozol,
quinidina e succinilcolina. Nos casos de abuso ou “overdose” o
aumento pode ser muito grande (amitriptylina, anfetaminas,
barbitúricos, etanol, glutetimida, heroína, imipramina e
fenciclidina).
http://www.google.com.br/url?sa=i&source=images&cd=&cad=rja&docid=Uk_gMMcxsB_EUM&tbnid=HexnT0vDk4uj6M:&ved=0CAgQjRwwAA&url=http://www.bago.com.br/web/cgi/cgilua.exe/sys/start.htm?sid=62&lng=br&ei=vVsAUsvXCY_W9QTb7YD4Cg&psig=AFQjCNEaZKsXG9cymmJd-L9AoWXMV14cFQ&ust=1375841597200340CORRELAÇÃO CLÍNICA DA CK
• Enfermidades cardíacas - São comuns os aumentos da
atividade da CK em situações que envolvem o coração,
apesar de nem todos os aumentos indicarem o envolvimento
miocárdico:
– Infarto do miocárdio;
– Condições e procedimentos cardíacos: angina pectoris, choque
cardiogênico, cirurgia cardíaca incluindo transplante, taquicardia,
cateterização cardíaca, arteriografia coronária, insuficiência
cardíaca congestiva e angioplastia coronária percutânea
transluminal;
– Miocardite, promove aumentos marcantes da CK-2 (CK-MB).
AMINOTRANSFERASES (TRANSAMINASES)
• As enzimas aspartato aminotransferase, AST (transaminase
glutâmica-oxalacética, GOT) e alanina aminotransferase, ALT
(transaminase glutâmica-pinúvica, GPT) catalisam a
transferência reversível dos grupos amino de um aminoácido
para o α-cetoglutarato, formando cetoácido e ácido glutâmico.
• As aminotransferases estão amplamente distribuídas nos
tecidos humanos. As atividades mais elevadas de AST (GOT)
encontram-se no miocárdio, fígado, músculo esquelético, com
peque- nas quantidades nos rins, pâncreas, baço, cérebro,
pulmões e eritrócitos.
http://www.google.com.br/url?sa=i&rct=j&q=&esrc=s&source=images&cd=&cad=rja&uact=8&docid=6fFoyke_N4fwAM&tbnid=Rowwb2kSYXh_iM:&ved=0CAUQjRw&url=http://www.hepcentro.com.br/histologia.htm&ei=k111U_FvhsrzAYiNgIgK&bvm=bv.66917471,d.b2U&psig=AFQjCNHfr03BIaW2KaUMRj5B192778nwCw&ust=1400286991981281
AUMENTOS DAS AMINOTRANSFERASES
• Desordens hepatocelulares.
– Hepatite aguda.
– Cirrose hepática.
– Mononucleose infecciosa.
– Colestase extra-hepática aguda.
• Infarto do miocárdio.
• Distrofia muscular progressiva e dermato- miosite.
• Embolia pulmonar.
• Pancreatite aguda.
• Insuficiência cardíaca congestiva.
Outras desordens.
A AST (GOT) apresenta pequenos aumentos na
gangrena, esmagamento muscular, enfermidade
hemolíticas, distrofia muscular progressiva,
dermatomiosite, colangite (inflamação dos ductos
biliares) e infecção por parasitas.