2024 BIOQUIMICA ESTRUTURAL Plano de Ensino

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PLANO DE ENSINO 
 
BIOQUÍMICA ESTRUTURAL 
 
I – Ementa 
Aspectos para o reconhecimento e a compreensão da função, estrutura e 
composição de substâncias biológicas relacionadas à disciplina. 
 
II – Objetivos gerais 
Além de fornecer conhecimentos físico-químicos das principais 
biomoléculas, serão abordadas suas principais funções celulares e importância 
metabólica. 
 
III – Objetivos específicos 
Capacitar o aluno quanto aos conhecimentos básicos relativos à estrutura 
das biomoléculas mais importantes do corpo humano, e por meio de 
conhecimentos teóricos e práticos ajudar o aluno a reconhecer características, 
atividades, carências ou funcionamento errôneo delas. 
 
IV – Competências 
Identificação, pela estrutura química, das biomoléculas, com enfoque das 
diferenças entre elas, além do conhecimento dos caminhos pelos quais as 
ingerimos e as excretamos. Baseado no estudo das estruturas químicas, 
enfoque das principais funções celulares e possíveis reações bioquímicas que 
estão relacionadas. 
 
V – Conteúdo programático 
 
1. Apresentação da molécula da água e de sua importância para a 
bioquímica 
1.1. Polaridade da água. Análise das ligações intramoleculares da água 
(pontes de hidrogênio). 
1.1.1. Moléculas hidrofóbicas e hidrofílicas. 
1.1.2. Noções de pH. 
1.1.3. Tampões (conceito e tampões biológicos). 
1.1.4. Noções de passagem de substâncias pelas membranas, 
enfocando fármacos ionizados e não ionizados (eq. Handerson-
Hasserlbalch). 
1.1.5. Tamponamento do sangue: acidose e alcalose metabólica e 
respiratória. 
 
2. Visão geral das biomoléculas e estrutura dos aminoácidos 
2.1. Noções básicas sobre o metabolismo. 
2.1.1. Organização molecular dos seres vivos: carboidratos, lipídeos, 
proteínas, vitaminas, sais minerais, ácidos nucleicos e porfirinas. 
2.1.2. Visão geral de metabolismo: anabolismo e catabolismo das 
biomoléculas e suas inter-relações. 
 
2.1.3. Aminoácidos: conceitos e função. 
2.1.4. Classificação e estrutura química dos aminoácidos. 
2.1.5. Propriedades acidobásicas dos aminoácidos (curva de titulação). 
2.1.6. Estudo de aminoácidos com funções especiais: triptofano, 
fenilalanina, histidina, glicina, metionina, ácido glutâmico. 
 
3. Estrutura das proteínas 
3.1. Estrutura das proteínas (primária, secundária: alfa hélice e folha beta, 
terciária, quaternária) 
3.2. Desnaturação proteica 
3.3. Importância de alguns peptídeos: por exemplo, aspartame 
3.4. Importância do dobramento correto das proteínas, exemplo: Príon 
3.5. Proteínas globulares, metaloproteínas (hemoglobina, mioglobina, 
metaloproteinases) 
3.6. Proteínas fibrosas (seda, fibroína, queratina, colágeno e elastina) 
3.7. Separação de proteínas: por carga, por tamanho, por solubilidade 
 
4. Estrutura das enzimas e fatores que influenciam na velocidade de uma 
reação enzimática 
4.1. Função e nomenclatura enzimática. 
4.2. Cofatores e coenzimas. Isoenzimas. 
4.3. Enzimologia clínica: estudo do aumento de enzimas, diagnóstico e 
relação com patologias (AST, ALT, fosfatase alcalina, fosfatase ácida, 
gama-GT, LD, CKMM, CKMB, CKBB, amilase, lipase, aldolase). 
4.4. Cinética enzimática (perfil de energia de ativação com e sem enzima, 
fatores). 
4.5. Fatores que influenciam a atividade enzimática: temperatura, pH, 
concentração de enzima, concentração de substrato, equação de 
Michaelis – Menten, Lineweaver-Burk). 
 
5. Inibidores enzimáticos 
5.1. Inibição da atividade enzimática (irreversíveis e reversíveis: competitivos 
e não competitivos) usando as curvas acima descritas. 
5.2. Relação entre inibidores enzimáticos e alguns medicamentos. 
5.3. Estabilidade física, modificação covalente e alostérica. 
5.4. Retroalimentação positiva e negativa (feedback). 
 
6. Carboidratos 
6.1. Função, classificação – nomenclatura. 
6.2. Poder redutor. 
6.3. Derivados de carboidratos. 
6.4. Estrutura química dos carboidratos. 
6.5. Isomeria dos carboidratos. 
6.6. Estudo das estruturas dos principais carboidratos e funções mais 
importantes. 
6.7. Ligação glicosídica e polimerização. 
6.8. Glicoproteínas e glicosaminoglicanos. 
 
7. Lipídeos – estrutura dos ácidos graxos 
7.1. Conceito, função e nomenclatura dos ácidos graxos e triglicerídeos. 
 
7.2. Propriedades e classificação dos ácidos graxos. 
7.3. Principais reações dos ácidos graxos (hidrogenação, índice de iodo e 
saponificação). 
7.4. Propriedades dos ácidos graxos. 
7.5. Ácidos graxos essenciais e estudo da síntese de eicosanoides. 
 
8. Porfirina e colesterol 
8.1. Colesterol: função, estrutura e relação com arteriosclerose (aterogênese) 
8.2. Porfirina: função, estrutura e relação com icterícia 
 
9. Ácidos nucleicos 
9.1. Definições, função e classificação. 
9.2. Estrutura dos nucleotídeos e nucleosídeos. 
9.3. Estrutura primária e secundária do DNA e RNA. 
9.4. Desnaturação do DNA. 
9.5. Relação do DNA com a estrutura da proteína. 
 
 
VI – Estratégias de trabalho 
A disciplina é ministrada por meio de aulas expositivas, metodologias 
ativas e diversificadas apoiadas no plano de ensino. O desenvolvimento dos 
conceitos e conteúdos ocorre com o apoio de propostas de leituras de livros e 
artigos científicos básicos e complementares, exercícios, discussões em fórum 
e/ou chats, sugestões de filmes, vídeos e demais recursos audiovisuais. Com o 
objetivo de aprofundar e enriquecer o domínio dos conhecimentos e incentivar a 
pesquisa, o docente pode propor trabalhos individuais ou em grupo, palestras, 
atividades complementares e práticas em diferentes cenários, que permitam aos 
alunos assimilarem os conhecimentos essenciais para a sua formação. 
VII – Avaliação 
A avaliação é um processo desenvolvido durante o período letivo e leva 
em consideração todo o percurso acadêmico do aluno, como segue: 
 acompanhamento de frequência; 
 acompanhamento de nota; 
 desenvolvimento de exercícios e atividades; 
 trabalhos individuais ou em grupo; 
 estudos disciplinares; 
 atividades complementares. 
 
A avaliação presencial completa esse processo. Ela é feita no polo de 
apoio presencial no qual o aluno está matriculado, seguindo o calendário 
acadêmico. Estimula-se a autoavaliação, por meio da autocorreção dos 
exercícios, questionários e atividades, de modo que o aluno possa acompanhar 
sua evolução e rendimento escolar, possibilitando, ainda, a oportunidade de 
melhoria contínua por meio da revisão e feedback. 
 
 
VIII – Bibliografia 
 
 
Básica 
 
BETTELHEIM, F. A., BROWN, W. H., CAMPBELL, M. K, FARRELL, S. O. 
Introdução à bioquímica. São Paulo: Cengage Learning, 2016. 
 
RODWELL, Victor. Bioquímica ilustrada de Harper. Porto Alegre: AMGH, 2017. 
 
VOET, Donald. Bioquímica. Porto Alegre: ArtMed, 2013. 
 
Complementar 
 
CAMPBELL, M.K.; FARRELL, S.O. Bioquímica. São Paulo: Cengage Learning, 
2015. 
 
BETTELHEIM, Frederick A. Introdução à química geral, orgânica e bioquímica. 
São Paulo: Cengage Learning, 2016. 
 
BROWN, T.A. Bioquímica. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 2018. 
 
HARVEY, A.R.; FERRIER, R.D. Bioquímica ilustrada. Porto Alegre: Artmed, 
2015. 
 
NARDY, C.M.B.; SANCHES, G.J.A.; STELLA, B.M. Bases da bioquímica e 
tópicos de biofísica: um marco inicial. Rio de Janeiro: Guanabara-Koogan, 2012.