AULA 4 - PROTEÍNA FG 2017 1 [Modo de Compatibilidade]

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• Proteína vem do grego proteois = primeira classe
• São macromoléculas resultantes da condensação de
moléculas α aminoácidos através da ligação peptídica.
Definição
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• As proteínas são polipeptídios que resultam na
condensação de milhares de moléculas de α
aminoácidos.
Aminoácidos
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Composição
Composição:
• Contém sempre :
• Elementos organógenos: C, H, O, N.
• Menor prorporção: Fe, Cu, S, P, Zn. 
• Composição percentual:
Exemplo:
• Mioglobulina: 17.000
• Gliadina: 28.000
• Pepsina: 35.500
• Insulina: 36.000
• Ovoalbunina: 45.000
• Hemoglobina: 68.000
• Soroglobulina: 180.000
• Caseína: 375.000
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• C: 50 à 55%
• H: 6 à 7%
• O: 19 à 24%
• N: 15 à 19%
• S: 0 à 2,5%
• Caseína: 375.000
• Fribrinogênio: 450.000
• Tiroglobulina: 630.000
• Hemocianina: 2.800.000
• Vírus: 250.000.000
As macromoléculas possuem pesos moleculares variado s desde 
alguns milhares até vários milhões.
Proteínas
Tem como base de sua estrutura os polipeptídios formados 
de ligações peptídicas entre os grupos amino (-NH2) de um 
aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro, ambos ligados 
ao carbono alfa de cada um dos aminoácidos
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A quase totalidade da proteína consumida pelo homem é de origem 
animal e vegetal e somente pequena quantidade é proveniente das 
chamadas fontes não convencionais. 
H
Proteínas
Apesar de 
apresentarem 
estruturas e funções 
tão diversificadas, 
6
tão diversificadas, 
são sintetizadas a 
partir de apenas 20 
moléculas de 
diferentes 
aminoácidos
A M O R -- M O R A 
R O M A
ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL
Uma proteína pode 
apresentar diferentes 
graus de estruturação
Primária; 
Secundária; 
7
Secundária; 
Terciária; 
Quaternária.
Grau de estruturação das proteínas
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Ligações
peptídicas
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
Pontes de Hidrogênio
Interações de Van der Waals
Interações Eletrostáticas
Interações Hidrofóbicas
Uniões Covalentes de Dissulfeto
PROTEÍNAS X ALIMENTOS
Proteínas são componentes essenciais de vários gêneros 
alimentícios. 
Muitas vezes as proteínas ocorrem nos alimentos em 
combinação física ou química com carboidratos ou 
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combinação física ou química com carboidratos ou 
lipídios, ou seja, compostos não protéicos 
denominados, coletivamente, de grupos prostéticos . 
As glicoproteínas, glicolipídios e lipoproteínas afetam as 
propriedades reológicas de soluções alimentícias. 
Importância
Juntamente com os glicídios e os lipídeos, as 
proteínas constituem a alimentação básica dos 
animais. No entanto, podemos dizer que as proteínas 
são ainda mais importantes, pois são fundamentais na 
estrutura, funcionamento e reprodução de todas as 
células vivas.
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A qualidade de um alimento é definida 
pela sua composição e suas propriedades 
nutricionais e funcionais (ovo, leite).
As propriedades funcionais têm sido definida como 
qualquer propriedade de um alimento ou componente de 
um alimento, excetuando-se as nutricionais , que
influenciam a sua aceitação e utilização (R maillard).
De acordo com a polaridade do grupo R, os aa são 
divididos em duas grandes categorias: 
1. aa apolares (grupo R hidrofóbico , constituídos por 
cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto que não
interagem com a água ).
Propriedades físico-químicas
das proteínas
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interagem com a água ).
2. aa polares (grupo R hidrofílico , com carga elétrica neutra 
ou cargas residuais (+ ou -) que os capacitam a interagir 
com a água ).
Propriedades funcionais
�São propriedades que influenciam no 
comportamento de alguns alimentos
�Cada proteína apresenta determinada 
característica que depende:característica que depende:
�Cadeia de aa
�Composição dos aa
�Estrutura 1ª, 2ª ou 3ª, entre outras …
�E de fatores intrinsecos e extrínsecos..
� O estudo das propriedades funcionais das proteínas em 
alimentos é de fundamental importância, tendo em vista que 
a escolha e o emprego correto das proteínas para 
produção de alimentos estão diretamente relacionados com 
o conhecimento prévio que se têm das propriedades 
funcionais das proteínas.
Propriedades funcionais
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� Propriedades funcionais têm características que conduzem 
o comportamento de proteínas nos alimentos durante o 
processamento, preparação e armazenamento , assim 
como a influência na qualidade, utilização e aceitação d o 
alimento frente ao consumidor .
PROPRIEDADE FUNCIONAL ALIMENTO
Solubilidade, viscosidade Bebidas
Viscosidade, capacidade de absorção de água Cremes, sopas
Formação de massa Massas alimentícias, 
pães
Espuma, emulsificação , cap. Absorver água
Propriedades funcionais
Espuma, emulsificação , cap. Absorver água Pães, bolos…
Geleificação e espuma Sobremesas lácteas
Emulsificação, viscosidase, geleificação Queijos
Geleificação, cap. absorção de água, emulsificação Produtos de carne 
cozidos
Texturização, fixação de aromas e retenção de 
água
Similares de carne
Emulsificação Maionese, manteiga
Geleificação, formação de espuma Produtos de ovo
As reações químicas do tipo proteína-água,
proteína-proteína e proteína-lipídio, são as de maior
interesse para as propriedades funcionais. Assim, as
propriedades funcionais das proteínas podem ser
classificadas em três grupos:
Propriedades físico-químicas
das proteínas
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CLASSIFICAÇÃO POR GRUPOS
1. Propriedades de hidratação;
2. Propriedades relacionadas com a interação
Proteína - proteína;
3. Propriedades de superfície.
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Propriedades de hidratação
Dependem da interação entre as
moléculas de proteína e a água:
1 - Solubilidade;
2 - Capacidade de retenção
de água (CRA).de água (CRA).
11.. SolubilidadeSolubilidade
• Capacidade da proteína em interagir com a água
por meio de ligações tipo ponte de hidrogênio.
• Depende do pH e da temperatura.
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Meio básico
Propriedades de hidratação
pH:
•Aminoácidos� três espécies iônicas
•Ponto isoelétrico
11.. SolubilidadeSolubilidade
-
Meio ácido
Meio básico
Íon dipolo
Ponto isoelétrico
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•Ponto isoelétrico das proteínas
É o valor de pH onde a proteína apresenta carga elétrica líquida igual a 
zero.
Equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos Equilíbrio entre as cargas negativas e positivas dos grupamentos 
iônicos.
Precipitação da proteína (se torna insolúvel).
A maioria das propriedades físico-químicas das prot eínas sofre 
influência do pH, por dependerem do estado de ioniz ação dos 
grupos ionizáveis (radicais e resíduos). 19
•No pI são alteradas propriedades funcionais das
proteínas, como: Solubilidade (diminui)
Viscosidade (diminui)
Gelificação (favorecida)
• pH = pI (Ex: leite coagulado)
• pH > pI ou pH < pI (Ex: leite normal)
Os grupos ionizáveis da proteína encontram-se carregados positivamente ou 
negativamente, o que permite a interação com água e facilita a solubilização.
• pH = pI (Ex: leite coagulado)
Solubilidade mínima (interação das proteínas com água é mínima). 
Moléculas de proteína podem aproximar e interagir entre si, formando agregados de 
moléculas que precipitarão.
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Solubidade x Temperatura
0 a 50ºC ���� ↑ Solubilidade. 
> 50ºC - Ocorre Desnaturação (Ex: ovo frito)
22.. CapacidadeCapacidade dede retençãoretenção dede águaágua (CRA)(CRA)
Capacidade da proteína em absorver e reter água.
CRA ↓ na faixa do pI da proteína e quando a proteína está 
desnaturada
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22
1 - Geleificação
� Um gel é uma fase intermediária entre um sólido e um líquido .
� A maioria dos géis protéicos alimentares são preparados aquecendo uma
solução de proteína.
� A geleificação protéica é uma propriedade funcional com grandes aplicações em
Tecnologia de Alimentos, já que se aplica não apenas à formação de géis
viscoelásticos , mas também para melhorar:
A absorção de água;
Propriedades - interação proteína-proteína
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A absorção de água;
A viscosidade;
A adesão entre partículas e
Para estabilizar emulsões e espumas .
Proteínas alimentares que apresentam melhores propr iedades geleificantes
�As proteínas miofibrilares (actinae miosina ) que influi na textura das carnes
reestruturadas, ajuda a estabilizar a emulsão das salsichas.
�As micelas de caseína que são utilizadas para preparação
de coalhadas elaboração de queijos, leites fermentados.
�As proteínas da clara do ovo que são utilizadas
como agente ligante na fabricação de derivados cárneos.
2 - Formação do glúten
Complexo protéico formado por proteínas de cereais 
� elasticidade
Trigo (maior quantidade)Trigo (maior quantidade)
(menor quant. na aveia, centeio e cevada ).
O glúten formado é incorporado aos lipídeos, amido, 
proteínas e água, formando a massa .
Massa viscoelástica quando misturadas na 
presença de água em temperatura ambiente. 
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GLÚTENGLÚTEN GLIADINAGLIADINA GLUTENINAGLUTENINA
25Massa viscoelástica 
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1 - Formação de espuma
– Espumas � São dispersões de bolhas de
gás (ar) em uma fase líquida ou semi-
sólida contínua.
– Formada durante o batimento de uma– Formada durante o batimento de uma
solução protéica na presença de ar
(incorporado na forma de bolhas).
– Proteínas formam um filme protéico
estável, semi-rígido e elástico, que envolve
as pequenas bolhas formadas.
PÃES
SOBREMESAS
CERVEJAS
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Propriedades funcionais
Espumante
� As espumas são dispersões de gotas de gás (ar) em fase contínua líquida ou
semi-sólida, formada pelas chamadas lamínulas.
� A capacidade de formar e estabilizar espumas não é a mesma para todas as
proteínas. Existem vários fatores que influenciam a estabilidade e a formação
de espumas
Fatores que influenciam na formação e estabilidade da espuma
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Fatores que influenciam na formação e estabilidade da espuma
� pH - as espumas estabilizadas por proteínas apresentam maior estabilidade
no ponto isoelétrico . As proteínas são pouco solúveis no ponto isoelétrico, 
apenas a fração solúvel influi na formação da espuma. Como sua 
concentração é muito baixa , a quantidade de espuma que se forma é 
pequena, mas a estabilidade é alta . 
� A qualquer outro pH , que não o do PI, a capacidade de formação de espuma
das proteínas é normalmente muito boa , mas a sua estabilidade é fraca .
Fatores que influenciam na formação e estabilidade da espuma
� Lipídios - os lipídios, quando presentes em concentrações superiores a 0,5%,
inibem as propriedades espumantes das proteínas. 
Os filmes de lipídios não têm propriedades de coesão e viscosidade para
estabilizar a pressão interna das bolhas da espuma, o que provoca a sua
rápida expansão e colapso.
� Concentração protéica - a concentração protéica influencia as propriedades
das espumas, quanto maior for à concentração, mais densa é a espuma. 
� Sais - a presença de sais na solução protéica influi na solubilidade, na
viscosidade, no desdobramento e na agregação de proteínas. Esse efeito
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depende do tipo de sais e da solubilidade das proteínas. Por exemplo o NaCl
reduz a estabilidade das espumas por provocar diminuição de viscosidade.
Já os íons de cálcio Ca2+ melhora a estabilidade ao interagir com os grupos
carboxila das proteínas.
� Açúcares - a adição de açúcares à espuma protéica melhora sua
estabilidade, visto que aumenta a viscosidade e, portanto reduz a perda de
líquido das lamínulas.
� Exemplo de proteínas que apresentam boas propriedades espumantes são: 
clara de ovo. a hemoglobina. 
gelatina. as proteínas do soro do leite.
as proteínas do trigo .
2 - Capacidade emulsificante
– As proteínas podem atuar como 
emulsificantes em emulsões (óleo 
em água).
– Isso se deve ao fato de proteínas 
terem regiões polares e apolares terem regiões polares e apolares 
(hidrofílicas e hidrofóbicas).
LeiteLeite (emulsão(emulsão naturalnatural O/A)O/A)
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Glóbulos de gordura 
estão dispersos em 
soluções aquosas de 
proteínas.
Propriedades funcionais
Emulsificante
� As emulsões são sistemas dispersos de dois líquidos pouco solúveis ou
insolúveis entre si.
� Em geral as proteínas são consideradas bons agentes emulsificantes porque
possuem numa mesma molécula regiões hidrofílicas e hidrofó bicas.
� Em pH próximo ao ponto isoelétrico as proteínas apresenta uma redução ou
perda da atividade emulsificante onde a carga líquida e a solubilidade
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apresentam-se reduzida.
� Outros fatores que prejudicam a capacidade emulsificante das proteínas são:
� A presença de sais e 
� Exposição ao aquecimento. 
� Exemplos de emulsões alimentícias em que as proteínas atuam como
emulsificantes:
� O leite (emulsão óleo em água). 
� Maionese (emulsão óleo em água).
� manteiga (emulsão água em óleo).
� margarina a (emulsão água em óleo). 
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Propriedades funcionais
1 - Fixação de aromas
� As proteínas são inodoras, mas podem fixar os compostos do flavor e afetar
dessa forma as propriedades sensoriais dos alimentos.
� Várias proteínas, especialmente os concentrados de proteínas de sementes
oleaginosas e do soro lácteo levam consigo flavors indesejáveis, que limitam
sua utilidade para fins alimentícios.
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� Estes flavors estranhos se devem fundamentalmente a aldeídos, cetonas, e
alcoóis gerados pela oxidação dos ácidos graxos insaturados. Uma vez
formados, estes compostos se fixam as proteínas e dão flavor estranhos
característicos.
� A fixação de aroma pelas proteínas pode ser benéfica nos casos em que se
queira modificar o sabor.
Exemplo: nos produtos similares de carne elaborados à base de proteínas 
vegetais texturizadas (é fundamental simular o sabor de carne).
Propriedades funcionais
2 - Viscosidades
� A viscosidade de um fluido é a medida de sua resistência a fluir ou a romper-se.
� A viscosidade dos fluidos protéicos está diretamente relacionada com o diâmetro
aparente das moléculas dispersas e depende:
� Das características próprias de cada proteína (massa, volume, estrutura,
cargas elétricas, etc).
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cargas elétricas, etc).
� Das interações proteína-água (determina o inchamento das moléculas).
� Das interações proteína-proteína (influem no tamanho dos agregados).
� Portanto, a perda da viscosidade dos fluidos protéicos é sempre determinada
pela diminuição do diâmetro aparente das moléculas.
� A viscosidade é também afetada pelo:
pH.
Temperatura.
Concentração protéica e salina.
Desnaturação protéica
• A desnaturação de uma proteína é a desorganização da estrutura 
original
• Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização.
1. agentes físicos (calor, frio , agitação mecânica )
2. agentes químicos (pH:ácidos fortes, bases fortes,
solventes e solutos orgânicos )
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� Ovo;
� Leite, coalhada, queijos;
� Sangue.
QUESTÃO 19 ENADE 2008
Proteínas são constituintes alimentares que, além d o valor nutricional, 
interagem quimicamente entre si e com os demais con stituintes e, assim, 
apresentam propriedades funcionais que definem a qu alidade dos alimentos. 
Propriedades funcionais são aquelas que, isoladamen te ou em conjunto, 
possibilitam o desenvolvimento de diferentes produt os. Atualmente, para 
atender à demanda dos consumidores quanto aos aspec tos de saúde e bem-
estar, vários produtos têm sido desenvolvidos como, por exemplo, aqueles 
com teor reduzido de gordura. Proteínas globulares, normalmente aquelas 
obtidas do soro de queijo, têm sido usadas como sub stitutos de gordura em 
alimentos como requeijão light, queijo light, choco lates, entre outros.
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alimentos como requeijão light, queijo light, choco lates, entre outros.
Considerando-se tais informações, se um tecnólogo em alimentos pretende 
desenvolver um produto cremoso, light, com substituição de 50% da gordura por 
material protéico, que propriedades funcionais relevantes ele deve considerar para 
a escolha da proteína a ser usada nesse produto?
a) capacidade de aumentar o extrato seco e a textura do produto
b) capacidade de formar fibras insolúveis
c) capacidade de formar pigmentos escuros
d) capacidade de melhorar o sabor e o aroma do produto
e) capacidade de formar emulsão e de se hidratar
QUESTÃO 33 ENADE 2016
O tratamento fundamental da Doença Celíaca é a excl usão total da dieta de 
alimentose seus derivados que contenham glúten. At ualmente, o mercado 
oferece uma diversidade de produtos isentos de glút en, no entanto, seu 
custo elevado inviabiliza o consumo para boa parcela dos pacientes 
celíacos. Como alternativas para estes, há farinhas industrializadas isentas 
de glúten ou misturas caseiras de farinha sem glúte n para receitas 
saudáveis.
Considerando essas informações, assinale a opção em que se apresenta 
uma mistura de farinhas que pode ser usada por pess oas celíacas.
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a) Fécula de batata, tapioca e cevada.
b) Farinha de trigo, triticale e amaranto.
c) Farinha de arroz, fécula de batata e araruta.
d) Farinha de arroz, polvilho doce e semolina.
e) Semolina, amaranto e trigo sarraceno.
QUESTÃO 16 TEC ALIM 2011QUESTÃO
O controle dos processos térmicos aplicados a alime ntos é essencial, visto 
que o uso descontrolado do calor altera as propried ades nutricionais dos 
alimentos, comprometendo também suas característica s sensoriais. Além 
disso, o uso do frio deve ser controlado a fim de q ue essas perdas sejam 
evitadas.
Considerando as causas e os efeitos dos processos i ndustriais gerados no 
valor nutricional dos alimentos, conclui-se que
a) o valor biológico das proteínas é reduzido pela destruição dos aminoácidos ou 
por reações de escurecimento não enzimático.
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por reações de escurecimento não enzimático.
b) a oxidação de alguns compostos orgânicos ocorre quando o alimento é
exposto ao ar ou como resultado da ação do calor ou lipases.
c) as operações unitárias que não envolvem o calor (limpeza, sanitização, 
seleção) apresentam efeitos indesejáveis ao conteúdo nutricional dos
alimentos.
d) na refrigeração o endurecimento causado pela solidificação de óleos e
gorduras leva a perdas nutricionais nos alimentos.
e) a remoção do calor em alguns alimentos causa a gelatinização do amido, 
coagulação de proteínas e a formação de compostos antinutricionais.
QUESTÃO 35 Engenharia IV 2011 QUESTÃO
Os concentrados protéicos de pescado são preparados a partir de subprodutos da 
indústria processadora de pescado (que normalmente utiliza o descarte 
comestível do processamento do pescado magro). Os concentrados protéicos de 
pescado podem ser obtidos de diferente formas, como, por exemplo, por meio da 
hidrólise química da proteína.
Esses concentrados podem ser utilizados como ingredientes na elaboração de 
diferentes produtos, com funções variadas, podendo atuar como um substituto de 
gordura ou para melhorar as propriedades funcionais e nutricionais de produtos 
emulsionados.
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Em uma pesquisa, foram avaliados dois concentrados protéicos de pescado, 
obtidos por extração química (uma alcalina e a outra ácida), que foram 
comparados com a polpa do pescado (corvina) in natura. As três amostras foram 
avaliadas em relação à capacidade de retenção de água (CRA) e à solubilidade, 
que são características muito importantes na caracterização de uma proteína.
As características avaliadas nos diferentes compostos podem ser observadas nas 
figuras 1 e 2. Na figura 1, observam-se as curvas de solubilidade do concentrado 
protéico ácido (CPAc), do concentrado proteico alcalino (CPAl) e da polpa de 
corvina in natura (Polpa). Na figura 2, estão representadas as curvas da 
capacidade de retenção de água (CRA) dos três tipos de proteína.
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FONTANA, A.; CENTENARO, G. S.; PALEZI, 
S. C.; PRENTICE-HERNÁNDEZ, C. 
Obtenção e avaliação de concentrados 
proteicos de corvina (micropogonias furnieri) 
processados por extração química. Química 
Nova , São Paulo,
v. 32, n. 9, p. 2299-2303, 2009 (Com 
adaptações).
A partir da análise das figuras 1 e 2, avalie as seguintes afirmações.
I. O ponto isoelétrico (pI) de uma proteína corresponde ao valor de pH no qual a 
molécula encontra-se eletricamente neutra, ou seja, quando o número de 
cargas positivas é igual ao número de cargas negativas.
II. Para as três amostras avaliadas (os dois concentrados protéicos e a polpa
de corvina) no pH igual a 5, observou-se a menor solubilidade e reduzida
capacidade de retenção de água (CRA).
III. Quanto menor a solubilidade de uma proteína, menor será sua interação
com água e, conseqüentemente, a sua capacidade de retenção de água 
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com água e, conseqüentemente, a sua capacidade de retenção de água 
será maior.
IV. No ponto isoelétrico (pI), a proteína apresenta uma solubilidade mínima. E,
no caso estudado, o pI da proteína de corvina corresponde ao pH = 5.
É correto apenas o que se afirma em
a) I e II.
b) I e III.
c) III e IV.
d) II, III e IV.
e) I, II e IV.