RELATÓRIO - SP3 - UNIDADE III

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CENTRO UNIVERSITÁRIO DE MINEIROS - UNIFIMES 
CURSO DE MEDICINA 
 
 
 
 
 
 
RELATÓRIO: 
SITUAÇÃO PROBLEMA 3: “TENDÊNCIA PARA ENGORDAR” 
 
 
 
 
TUTOR: WELLINGTON FRANCISCO RODRIGUES 
DISCENTES: 
AMANDA VITÓRIA OLIVEIRA DE ALMEIDA 
ANA CAOLINA KOSLOSKI 
ANA LUÍSA SILVA OLIVEIRA 
ARNAUD GABRIEL LOUISE ALEXANDRINE ROSIQUE 
DÉBORA COSTA SOUZA 
GEOVANA NEVES DA SILVA VITAL 
GUSTAVO ALVES DE MORAES 
JOÃO FELIPE REZENDE CARVALHO 
JOYCE CAROLINA MENEZES FERNANDES 
LUANNA REZENDE SILVA 
MARCO ANTÔNIO 
MARCO AURÉLIO FELIPETTO 
MARIA FERNANDA BENFICA 
MARIELLY BORGES LIMIRIO 
TIAGO SCHUH BECK 
 
 
 
 
 
Mineiros 
2023 
SUMÁRIO 
 
1 INTRODUÇÃO ....................................................................................................................... 2 
2 OBJETIVOS ............................................................................................................................ 3 
2.1 Geral .................................................................................................................................. 3 
2.2 Específicos ........................................................................................................................ 3 
3 DISCUTIR SOBRE OS BIOMARCADORES DA FUNÇÃO RENAL E HEPÁTICA ........ 4 
4 COMPREENDER A NEFROTOXICIDADE E HEPATOTOXICIDADE ASSOCIADA AO 
USO ABUSIVO DOS ANABOLIZANTES .............................................................................. 9 
5 DEFINIR E CLASSIFICAR AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS ......................................... 11 
6 COMPREENDER DIGESTÃO, ABSORÇÃO, TRANSPORTE E ARMAZENAMENTO 
DE PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS ..................................................................................... 14 
7 DESCREVER A BIOSSÍNTESE DE PROTEÍNAS E A FORMAÇÃO DE COMPOSTOS 
NITROGENADOS NÃO PROTEICOS .................................................................................. 16 
8 DISCUTIR A OBTENÇÃO DE ENERGIA A PARTIR DE AMINOÁCIDOS .................. 21 
9 PESQUISAR OS PROCESSOS DE DEGRADAÇÃO E EXCREÇÃO DE PROTEÍNAS, 
CICLO DA UREIA .................................................................................................................. 22 
10 RECONHECER AS FUNÇÕES METABÓLICAS HEPÁTICAS ..................................... 26 
11 DISCORRER SOBRE O TRIFOSFATO DE ADENOSINA (ATP) .................................. 28 
12 DESCREVER A FISIOLOGIA DA SECREÇÃO DIGESTIVA ....................................... 29 
13 CONCLUSÃO ..................................................................................................................... 30 
REFERÊNCIAS ....................................................................................................................... 31 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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1 INTRODUÇÃO 
 
O presente relatório, referente à sp3 da unidade 3, traz o tema “Tendência para 
engordar”, o qual busca compreender o processo metabólico que envolve as proteínas e os 
aminoácidos. Nesse sentido, serão abordadas suas funções, tipos, composições e, com isso, 
correlacionar sua nefrotoxicidade e hepatotoxicidade associadas ao seu uso indevido. Também, 
serão discutidos os processos de digestão, absorção, transporte e armazenamento, assim como 
a biossíntese das proteínas e a formação de compostos nitrogenados não proteicos. Ademais, 
serão abordados os biomarcadores de função hepática e função renal, muito importantes para 
auxiliar no diagnóstico. 
 
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2 OBJETIVOS 
 
2.1 Geral 
 
Compreender o metabolismo das proteínas e dos aminoácidos 
 
2.2 Específicos 
 
a) Discutir sobre os biomarcadores da função hepática e renal; 
b) Compreender a nefrotoxicidade e hepatotoxicidade associadas ao uso abusivo dos 
anabolizantes; 
c) Definir e classificar aminoácidos e proteínas; 
d) Compreender digestão, absorção, transporte e armazenamento de proteínas e 
aminoácidos; 
e) Descrever a biossíntese das proteínas e a formação de compostos nitrogenados não 
proteicos; 
f) Discutir a obtenção de energia a partir de aminoácidos; 
g) Pesquisar os processos de degradação e excreção de proteínas, Ciclo da Ureia; 
h) Reconhecer as funções metabólicas hepáticas; 
i) Compreender a importância dos métodos científicos relacionados à prática médica; 
j) Discorrer sobre o Trifosfato de Adenosina (ATP); 
l) Descrever a fisiologia da secreção digestiva. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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3 DISCUTIR SOBRE OS BIOMARCADORES DA FUNÇÃO RENAL E HEPÁTICA 
 
BIOMARCADORES RENAIS 
 
Ureia e creatinina são os principais biomarcadores renais solicitados em laboratório. Há 
também o ácido úrico, entretanto, é mais específico para o diagnóstico da gota, ou seja, o 
acúmulo/agulhas de ácido úrico nas articulações, mais precisamente, no líquido sinovial, que 
causam dor e inflamação 
 
UREIA 
 
É um produto de degradação de proteínas, as quais chegam até o fígado, como amônia. 
No fígado, é biotransformada em ureia, que será eliminada pelos rins, na urina. Ou seja, todos 
os dias, ao urinar, elimina-se uma grande quantidade de ureia. Portanto, a ureia não tem função 
metabólica, ou seja, é lixo metabólico 
Nessa conjuntura, o raciocínio é que, quando o paciente tem um problema renal, a ureia 
não consegue ser eliminada no trato urinário, razão pela qual acumula no sangue, havendo um 
aumento da ureia sérica, a qual indica ao médico que o paciente possui algum problema renal 
 
Causas da elevação da ureia 
 
A ureia depende da dieta. Logo, uma dieta hiperproteica, por exemplo, resulta em sua 
elevação. Além disso, no geral, homens possuem a ureia mais alta do que as mulheres. 
Ademais, sofre reabsorção renal, de modo que, 30% a 40%, quando no rim, é 
reabsorvido, isto é, retorna para a circulação. 
Assim, a ureia é um bom biomarcador renal, mas sofre interferência da dieta, do gênero 
do paciente e da reabsorção renal. 
 
Características da ureia na alteração/dano renal 
 
Quando o paciente inicia o tratamento, sobe e cai rapidamente. 
 
 
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CREATININA 
 
Considerada o melhor biomarcador renal, é um produto da desfosforilação da creatina 
no músculo. Dentro deste, há a creatina fosfatada. Quando o músculo precisa de energia 
instantânea, há a quebra da creatina fosfato. O fosfato é liberado e fornece energia para o 
músculo poder contrair. 
Por outro lado, a creatina que perdeu o fosfato entra na circulação, chega até o fígado e 
neste é convertida em creatinina, que é um lixo metabólico. A creatinina é eliminada pelo trato 
urinário e sai diariamente pela urina. 
Importante mencionar que a creatinina não sofre interferência da dieta. Ela depende da 
massa muscular do indivíduo, logo, uma pessoa que possui uma maior massa muscular, tem 
uma creatinina sérica (eliminada) maior que uma pessoa com menos massa muscular, motivo 
pelo qual mulheres, em geral, têm menos creatinina que homens. 
Dessa forma, a creatinina é o melhor marcador, uma vez que não sofre interferência da 
dieta e nem da reabsorção renal. Salienta-se, ainda, que sua elevação só ocorre quando houver 
60% ou mais de perda da função renal. 
Por fim, ressalta-se que, na suplementação de creatinina, faz-se necessário um adequada 
hidratação, no intuito de evitar qualquer problema renal em decorrência da sobrecarga dos rins. 
 
DOENÇAS QUE ACOMETEM OS RINS 
 
a) Hiperplasia prostática. Se houver um aumento da próstata, a uretra é comprimida, de modo 
que a ureia e a creatinina não são eliminadas, elevando-se na corrente circulatória; 
b) Câncer uretral; 
c) Câncer renal; 
d) Nefropatia; 
e) Insuficiência renal aguda e crônica. 
 
 
 
 
 
 
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BIOMARCADORES HEPÁTICOS 
 
Os principais são as transaminases, mais precisamente, a Transaminase Glutâmico 
Pirúvica (TGP), também denominada Alanina Aminotransferase (ALT), e a Transaminase 
Glutâmico Oxalacética (TGO), também denominada Aspartato Aminotransferase (AST). 
 
TRANSAMINASES 
 
TGP ou ALT: é uma enzima queestá localizada no interior do citoplasma da maioria 
das células e também dos hepatócitos. Quando houver um dano superficial e leve no hepatócito, 
há o rompimento do citoplasma, de modo que o TGP irá para o sangue, elevando os níveis da 
TGP. Logo, é um marcador hepático de danos mais superficiais. TGP também se eleva em 
outras patologias, como por exemplo, um problema cardiológico. Todavia, predomina no 
fígado. Portanto, para fins de memorização, lembrar que a TGP está relacionada com o 
citoplasma e com um dano superficial/leve. 
TGO ou AST: também é uma enzima. Encontra-se na mitocôndria da célula. Quando 
há um dano mais profundo/grave, há a destruição do citoplasma e da mitocôndria, havendo a 
liberação da TGO para a corrente circulatória. Assim, lembrar que a TGO está relacionada com 
a mitocôndria e com um dano profundo/grave. 
 
Obs: alguns medicamentos, como o roacutan, por exemplo, podem alterar os valores de 
TGP e TGO. 
 
BILIRRUBINAS 
 
Além das transaminases, há as bilirrubinas (total, direta e indireta). Não são enzimas, 
mas sim, produtos metabólicos. A hemácia vive 120 dias. Dentro dela, há a hemoglobina. Esta 
é convertida em heme, ou seja, quando é rompida, libera o heme e a globina. Esta se transforma 
em aminoácido e é reaproveitada no organismo; aquele, no sistema retículo endotelial, vira a 
biliverdina (pigmento verde) e a bilirrubina (pigmento amarelo). Prosseguindo, a bilirrubina vai 
para a circulação, liga-se com a albumina e forma a bilirrubina indireta, que é lipossolúvel e 
apolar. 
A bilirrubina indireta, ligada à albumina, vai até o fígado (a albumina não vai). No 
fígado, há uma enzina, a uridina difosfato glucoronosiltransferase (UGT), que conjuga a 
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bilirrubina com o ácido glicurônico, formando a bilirrubina direta ou conjugada. Esta é 
polar e hidrossolúvel. É ela que pode sair na urina quando houver um dano hepático, pois é 
hidrossolúvel. A bilirrubina direta sai na vesícula biliar, cai no intestino, onde bactérias 
intestinais a degradam e formam o urobilinogênio. Este é formado pelas bactérias que estão no 
intestino. O urobilinogênio é convertido em estercobilinogênio, que dá a cor às fezes, pois é um 
pigmento marrom. 
Assim, da degradação das hemácias é que se tem o pigmento das fezes. Também, 30% 
a 40% do urobilinogênio é reabsorvido, vai para o sistema renal, onde desprende um pigmento, 
a urobilina., que é um pigmento amarelo dá cor à urina. Logo, a cor das fezes e da urina 
dependem da destruição das hemácias e da bilirrubina. 
 
Resumo: 
 
Bilirrubina indireta ou não conjugada: formada a partir da quebra de células 
vermelhas no sangue, sendo transformada em bilirrubina direta no fígado. Portanto, é a que 
entra. 
Bilirrubina direta ou conjugada: produzida no fígado a partir da bilirrubina indireta e 
associada a um açúcar. Sofre ação direta da bile no intestino e é eliminada nas fezes e na urina. 
Portanto, é a que sai. Se houver bilirrubina direta na urina, o indicativo é de que há uma 
hepatopatia. 
Bilirrubina total: é a quantidade total dos níveis de bilirrubina no sangue, 
correspondendo à soma da bilirrubina indireta e direta. 
 
Por que a bilirrubina é importante no laboratório? 
 
Caso haja um dano hepático, a bilirrubina direta, encontrada no fígado, vai para a 
circulação e eleva seus valores. 
Já, na icterícia, por exemplo, o paciente fica amarelo em razão da alta da bilirrubina 
indireta, ou seja, uma grande destruição das hemácias, “jogando” na circulação sanguínea uma 
quantidade de bilirrubina maior do que a capacidade do fígado de excretá-la. 
 
 
 
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 Tipo de bilirrubina Valor normal no sangue 
 Bilirrubina direta até 0,3 mg/dL 
 Bilirrubina indireta até 0,8 mg/dL 
 Bilirrubina total até 1,2 mg/dL 
 
Gamaglutamiltransferase (GGT), também conhecida como Gama GT 
 
Enzima localizada no canalículo biliar. Quando há um dano neste, há uma elevação da 
Gama GT. É também um marcador de exposição ao álcool. Em um paciente que faz o uso 
frequente de bebida alcoólica, a Gama GT é elevada. 
 
Fosfatase alcalina 
 
Enzima localizada no canalículo biliar. Além do fígado, também é encontrada no osso. 
Nas grávidas, o valor é alto, pois a placenta produz fosfatase alcalina. Numa suspeita de aborto, 
o exame é solicitado, pois a fosfatase alcalina pode cair, indicando que a placenta não está mais 
viável. No câncer de metástase óssea, também se encontra elevada. 
 
Lactato Desidrogenase (LDH) 
 
Auxilia na formação do piruvato em lactato nas células. Quando há um dano 
citoplasmático, eleva muito os seus valores no soro. Logo, é um marcador de dano 
citoplasmático 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
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4 COMPREENDER A NEFROTOXICIDADE E HEPATOTOXICIDADE ASSOCIADA 
AO USO ABUSIVO DOS ANABOLIZANTES 
 
Os esteroides anabolizantes sintéticos (EAA) são substâncias análogas à testosterona, 
hormônio masculino responsável pelas características sexuais dos homens, agindo na síntese 
proteica e no catabolismo de gorduras. Devido suas características anabólicas e androgênicas, 
os EAA têm sido muito utilizado por frequentadores de academias e fisiculturistas que almejam 
a hipertrofia muscular. Apesar de ser uma opção de baixo custo e acessível, na maioria das 
vezes o acesso aos anabolizantes é ilegal, e o seu uso abusivo traz grandes malefícios para a 
saúde (Albuquerque, 2020). 
Mecanismos de Ação dos Anabolizantes: Os anabolizantes exercem seus efeitos 
principalmente ligando-se a receptores de androgênio nas células-alvo, o que leva ao aumento 
da síntese proteica e ao aumento da massa muscular. No entanto, essas substâncias também 
podem afetar negativamente os rins através de mecanismos indiretos. Alguns estudos sugerem 
que os anabolizantes podem aumentar a pressão arterial, causar disfunção endotelial, promover 
a formação de coágulos sanguíneos e aumentar a produção de espécies reativas de oxigênio, 
todos esses fatores podem contribuir para a nefrotoxicidade. 
 
Efeitos Nefrotóxicos dos Anabolizantes: 
 
• Lesão Renal Aguda (LRA): O uso abusivo de anabolizantes pode causar uma 
diminuição do fluxo sanguíneo renal devido ao aumento da pressão arterial e ao 
aumento da viscosidade sanguínea, o que pode resultar em lesão renal aguda. Além 
disso, alguns anabolizantes podem levar à formação de trombos e à obstrução dos vasos 
sanguíneos renais. 
• Nefrite Intersticial: A nefrite intersticial, caracterizada por inflamação do tecido renal, 
também pode ocorrer como resultado do uso abusivo de anabolizantes. Essa condição 
pode levar à diminuição da função renal, hipertensão e, em casos graves, insuficiência 
renal crônica. 
• Nefropatia por Depósito: Alguns anabolizantes, especialmente os esteroides 
anabolizantes androgênicos, podem causar nefropatia por depósito. Nessa condição, 
ocorre deposição de cristais nos túbulos renais, levando à disfunção renal e à formação 
de cálculos renais. 
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• Proteinúria: A proteinúria, presença anormal de proteínas na urina, é um sinal de 
disfunção renal. O uso abusivo de anabolizantes pode levar ao aumento da excreção de 
proteínas pelos rins, indicando dano renal. 
 
 Efeitos Hepatotóxicos dos Anabolizantes: 
 
• Hepatite: O uso abusivo de anabolizantes pode resultar em hepatite, que é a inflamação 
do fígado. Isso pode ser causado pela toxicidade direta dos anabolizantes ou por sua 
conversão em compostos tóxicos durante o metabolismo hepático. A hepatite induzida 
por anabolizantes pode ser aguda ou crônica e pode levar à disfunção hepática. 
• Colestase: A colestase é caracterizada pela diminuição ou bloqueio do fluxo biliar, 
resultando na acumulação de bilirrubina e outras substâncias no fígado. O uso abusivo 
de anabolizantes pode levar à colestase, causando icterícia (coloração amarelada dapele 
e dos olhos), prurido e alterações nos níveis de enzimas hepáticas. 
• Tumores Hepáticos: Alguns anabolizantes têm sido associados ao desenvolvimento de 
tumores hepáticos, tanto benignos quanto malignos. O mais conhecido é o adenoma 
hepatocelular, que pode ocorrer em indivíduos que utilizam anabolizantes por longos 
períodos. 
• Insuficiência Hepática: Em casos extremos, o uso abusivo de anabolizantes pode levar 
à insuficiência hepática aguda, que é uma condição potencialmente fatal. A falência 
hepática ocorre quando o fígado não é capaz de desempenhar suas funções essenciais, 
levando a complicações graves em todo o organismo. 
 
 
 
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5 DEFINIR E CLASSIFICAR AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS 
 
AMINOÁCIDOS 
 
Os aminoácidos são as unidades fundamentais de todas as proteínas. Existem 20 tipos 
distintos de aminoácidos que compõem essas macromoléculas essenciais, cada um com 
características específicas. É relevante ressaltar que, independentemente do organismo 
estudado, todas as proteínas são formadas pelos mesmos 20 aminoácidos. 
 Os aminoácidos podem ser definidos como moléculas orgânicas que possuem grupos 
carboxila (-COOH) e amino (-NH3) ligados a um carbono central chamado de carbono alfa. 
Esse carbono alfa está localizado no centro do aminoácido e se conecta ao grupo amino, ao 
grupo carboxila, a um átomo de hidrogênio e a uma cadeia lateral variável, também conhecida 
como grupo R. 
 Os aminoácidos desempenham um papel fundamental na formação das proteínas. Cada 
uma dessas macromoléculas é constituída por uma longa cadeia de aminoácidos, os quais são 
unidos por meio de ligações peptídicas. 
 
Classificação dos aminoácidos 
 
Os aminoácidos são agrupados, geralmente, de acordo com as características de suas 
cadeias laterais. De acordo com essas características, podemos dividi-los em: 
- Aminoácidos com cadeias laterais apolares; 
- Aminoácidos com cadeias laterais polares; 
- Aminoácidos ácidos (aminoácidos que possuem cadeias laterais com carga negativa 
devido à presença de grupos carboxila); 
- Aminoácidos básicos (aminoácidos que possuem o grupo amino nas cadeias laterais). 
 Além dessa classificação, os aminoácidos podem ser classificados em dois grupos: 
aminoácidos essenciais e não essenciais. Nesse caso, o critério utilizado é a capacidade do 
organismo de sintetizar esses aminoácidos. 
 Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados 
endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos não essenciais são 
aqueles que o organismo é capaz de sintetizar. Podem ser encontrados em diversos alimentos, 
como carnes vermelhas, ovos, queijo, feijão, lentilha, amêndoas, amendoim e arroz. 
 
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 PROTEÍNAS 
 
As proteínas são macromoléculas biológicas essenciais encontradas em todos os seres 
vivos. Elas desempenham uma variedade de funções vitais no organismo, como catalisar 
reações químicas (enzimas), fornece suporte estrutural (proteínas estruturais), transportar 
substâncias (proteínas de transporte), regular processos celulares (proteínas reguladoras) e 
participar do sistema imunológico (anticorpos). 
As proteínas desempenham um papel fundamental nas funções celulares, sendo as 
biomoléculas mais abundantes. Uma de suas funções essenciais é a catalisação de reações, 
realizada pelas enzimas, que são vitais para a maioria dos processos celulares (embora algumas 
moléculas de RNA também tenham capacidade catalítica semelhante às enzimas). As proteínas 
são compostas por aminoácidos unidos por ligações peptídicas, que são extremamente fortes 
entre os grupos funcionais amino (NH2) e ácido carboxílico (COOH). Além disso, outras 
ligações ocorrem na cadeia carbonada dos aminoácidos, como ligações covalentes formando 
pontes dissulfeto entre os grupos -SH de dois aminoácidos cisteína, pontes de hidrogênio entre 
grupos polares da cadeia carbonada e ligações fracas de van der Waals. Essas interações 
conferem às proteínas uma estabilidade e uma conformação tridimensional única, diretamente 
relacionada à sua função. 
 A capacidade das proteínas de adotar diferentes conformações desempenha um papel 
importante na estereoquímica celular, onde a maioria das reações é catalisada por enzimas 
específicas, cuja afinidade pelo substrato é determinada pela forma tridimensional final das 
proteínas. Qualquer modificação nessa estrutura pode afetar a afinidade da enzima pelo 
substrato, e as células utilizam esse mecanismo para regular a atividade enzimática. Além disso, 
as proteínas são fontes de aminoácidos e nitrogênio necessários para o organismo. Quando 
presentes na dieta humana, as proteínas são digeridas e entram na corrente sanguínea como 
aminoácidos individuais ou dipeptídeos (compostos por dois aminoácidos), sendo processadas 
pelo fígado. 
 Os animais possuem a capacidade de sintetizar apenas 10 dos 20 aminoácidos 
necessários para a síntese de proteínas. Esses aminoácidos são chamados de "não essenciais" e 
incluem glicina, alanina, serina, prolina, cisteína, ácido aspártico, ácido glutâmico, asparagina, 
glutamina e tirosina. Os outros 10 aminoácidos, chamados de "essenciais" - treonina, lisina, 
metionina, arginina, valina, fenilalanina, leucina, triptofano, isoleucina e histidina - não podem 
ser produzidos pelo organismo e devem ser obtidos através da alimentação. 
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 Alguns aminoácidos podem ser sintetizados pelo organismo, mas em taxas que os 
tornam essenciais na alimentação. Por exemplo, a arginina é quase completamente utilizada na 
síntese de ureia, e a histidina é produzida em quantidade insuficiente para a síntese de proteínas. 
No entanto, esses aminoácidos se tornam quase desnecessários na dieta de adultos, quando o 
crescimento e a fase de maior síntese de proteínas estruturais chegam ao fim. Por outro lado, os 
aminoácidos cisteína e tirosina, considerados não essenciais, são sintetizados a partir dos 
aminoácidos essenciais metionina e fenilalanina, tornando-se dependentes da presença desses 
aminoácidos essenciais. 
 No fígado, os aminoácidos absorvidos durante o processo digestivo são convertidos em 
várias proteínas plasmáticas, como a albumina (responsável pelo transporte), α1-globulinas 
(glicoproteínas e lipoproteínas de alta densidade), α2-globulinas (haptoglobinas, 
transportadoras de hemoglobina que saem dos glóbulos vermelhos), β-globulinas (transferrina, 
lipoproteínas de baixa densidade) e fatores de coagulação sanguínea (fibrinogênio e 
protrombina). Além disso, o plasma sanguíneo contém uma variedade de proteínas produzidas 
em outros locais do organismo, como as γ-globulinas (anticorpos), sintetizadas pelos linfócitos, 
e outras proteínas teciduais. 
 Alguns aminoácidos são convertidos em bases nitrogenadas (para a síntese de ácidos 
nucleicos) e outros produtos nitrogenados no fígado. Esses aminoácidos desempenham diversas 
funções em vários tecidos, como a síntese de hormônios e neurotransmissores. 
 A porção nitrogenada dos aminoácidos é metabolizada no fígado de mamíferos, 
anfíbios adultos e tartarugas, sendo convertida em ureia e excretada pelos rins. Aves, répteis, 
insetos e invertebrados terrestres excretam o nitrogênio proteico na forma de ácido úrico, 
enquanto peixes, invertebrados aquáticos e anfíbios na forma larval excretam-na como amônia. 
Crocodilos sintetizam tanto amônia quanto ureia a partir do nitrogênio proteico. 
 Embora a cadeia de carbono dos aminoácidos seja convertida em intermediários para o 
metabolismo energético celular, essa função representa apenas uma pequena parte da enorme 
capacidade biológica das proteínas. De fato, as proteínas são as biomoléculas que desempenham 
o maior número de funções em um organismo vivo. No entanto, a função energética é prioridade 
para duas outras moléculas: os carboidratos e os lipídios. 
 
 
 
 
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6 COMPREENDER DIGESTÃO, ABSORÇÃO, TRANSPORTE E 
ARMAZENAMENTODE PROTEÍNAS E AMINOÁCIDOS 
 
A digestão das proteínas tem início no estômago devido às células G que produzem o 
hormônio gastrina que ativa a produção de ácido clorídrico nas células parietais que ativa a 
enzima inativa, o pepsinogênio, transformando-o na enzima ativa pepsina, uma protease 
(enzimas que catalisam a hidrólise das ligações peptídicas, quebrando-as em porções menores). 
Grande parte da digestão de proteínas ocorre no intestino delgado, no duodeno e jejuno, 
devido as proteases do suco pancreático. As principais enzimas são: tripsina, quimiotripsina, 
carboxipolipeptidase e proelastase. Apenas uma parte das proteínas são digeridas totalmente, 
em sua maioria são quebrados até se tornarem dipeptídeos e tripeptídeos. 
O estágio final da digestão ocorre nas células intestinais, os enterócitos, encontradas 
principalmente no duodeno e jejuno. Essas células são caracterizadas por possuírem diversas 
microvilosidades em sua superfície, onde encontram-se diversas peptidases que quebram 
moléculas maiores de proteínas em dipeptídeos e tripeptídeos. Em seu citosol, dipeptídeos e 
tripeptídeos são transformados em aminoácidos, que serão transferidos para o sangue. 
A absorção dos dipeptídeos e tripeptídeos ocorre nos enterócitos. Ademais a absorção 
pode ocorrer através do transporte ativo (Na, k), difusão simples ou facilitada e transferência 
ativa por co-transporte com o sódio. 
Os produtos da digestão e absorção, normalmente, se encontram inteiramente na forma 
de aminoácidos, sendo um pouco raro estarem como polipeptideos ou cadeias maiores, após 
serem absorvidos no decorrer do trato vão para o sangue. Dessa forma, depois da ingestão de 
alimentos a quantidade de aminoácidos no sangue se eleva, mas uns poucos milimetros, devido 
ao processo de digestão e absorção de proteínas ocorrerem em torno de 2 a 3 horas e pelo fato 
de que o excesso de aminoácidos no sangue faz com sejam absorvidos por todas as células em 
especial as do fígado, esse processo ocorre entre 5 a 10 minutos, é possível perceber que a 
renovação de aminoácidos é muito rápida, podendo carregar gramas de proteínas por todo o 
corpo na forma desses. 
Para os aminoácidos serem transportados para o interior da célula é preciso uma proteína 
facilitadora ou até mesmo o uso de transporte ativo, devido às moléculas serem grandes para se 
difundirem através dos poros. 
Nos rins ocorre um redirecionamento ao sangue novamente, podendo ser reabsorvidas, 
isso ocorre devido ao epitálio tubular proximal, que os remove do filtrado glomerular 
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devolvendo-os ao sangue, mas deve se levar em consideração que quando há um grande 
execesso desses tanto no plasma quanto no filtrado acaba sendo excretado pela urina. 
Logo, quando os aminoácidos entram nas células se direcionam para serem feitas 
ligações peptídicas, sob comando do RNA mensageiro, formando as proteínas, diminuindo 
assim a concentração de aminoácidos livres, pois são estocados em forma de proteínas nas 
células, mas podem ser descompostas através de enzimas digestivas lisossômicas, podendo ser 
transportados de volta ao sangue, com exceção das proteínas estruturais e dos cromossomos do 
núcleo que não fazem esse papel reverso de volta ao exterior. 
Se acaso ainda existir um grande excesso de aminoácidos tanto no plasma, quanto nas 
células, eles podem ser utilizados como forma de energia ou ainda serem convertidos em 
gordura e glicogênio. 
 
 
 
 
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7 DESCREVER A BIOSSÍNTESE DE PROTEÍNAS E A FORMAÇÃO DE 
COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PROTEICOS 
 
BIOSSÍNTESE DE PROTEÍNAS 
 
Tradução 
 
Após a transcrição a informação presente na molécula de RNAm é traduzida em uma 
proteína. Nesse sentido, uma sequência de três nucleotídeos no RNAm é denominada códon, 
esse códon determina o aminoácido que será ligado para formação da proteína. Assim, a 
tradução depende de uma molécula capaz de realizar o reconhecimento do códon, bem como 
transportar o aminoácido de interesse, essa molécula é o RNAt. (ALBERTS, B. et al., 2017). 
As moléculas de RNA possuem a capacidade de se enovelar, assim, quatro pequenos 
segmentos do RNAt se enovelam em duplas-hélices, produzindo uma estrutura semelhante a 
uma folha de trevo que, ao ser submetida a um novo enovelamento, forma uma molécula 
compacta em configuração de L, com duas regiões diferentes. Uma dessas regiões forma o 
anticódon e a outra é o sítio onde está o aminoácido. (ALBERTS, B. et al., 2017). 
 O reconhecimento e a ligação do aminoácido certo dependem de enzimas denominadas 
aminoacil-tRNA-sintetases, as quais acoplam covalentemente cada aminoácido à molécula de 
RNAt adequada. A reação catalisada pela sintetase produz uma ligação de alta energia entre o 
RNAt e o aminoácido. A energia dessa ligação é usada posteriormente para ligar o aminoácido 
à cadeia polipeptídica. (ALBERTS, B. et al., 2017). 
 
 
 
17 
 
O processo de tradução é realizado no ribossomo, uma molécula composta por uma 
subunidade maior e uma menor. “A subunidade menor fornece uma região sobre a qual os 
RNAt são pareados aos códons do RNAm, enquanto a subunidade maior catalisa a formação 
das ligações peptídicas que unem os aminoácidos, formando uma cadeia polipeptídica”. Desse 
modo, um ribossomo possui quatro sítios de ligação para moléculas de RNA: um é para o 
RNAm e três (chamados de sítio A, sítio P e sítio E) são para RNAt. (ALBERTS, B. et al., 
2017). 
 
 
 
 “A principal reação na síntese proteica é a formação de uma ligação peptídica entre o 
grupo carboxila na extremidade de uma cadeia polipeptídica em crescimento e um grupo amino 
livre do novo aminoácido. Durante todo o processo, a extremidade carboxila da cadeia 
polipeptídica permanece ativada por meio de ligação covalente a uma molécula de tRNA 
(formando um peptidil-tRNA). Essa ligação covalente altamente energética é desfeita a cada 
adição, mas é imediatamente substituída por uma ligação idêntica no último aminoácido 
adicionado”. (ALBERTS, B. et al., 2017). 
 
18 
 
 
Dessa forma, os ribossomos se associam a uma molécula de RNAm, o qual é passado 
através do ribossomo, um códon de cada vez, assim, a sequência de nucleotídeos é traduzida 
em uma sequência de aminoácidos. Quando um códon de terminação é encontrado, o ribossomo 
libera a proteína. (ALBERTS, B. et al., 2017). 
É válido ressaltar que a leitura de um RNAm ocorre a partir da identificação de um 
códon de início e termina com o reconhecimento de um dos três códons de parada. Nesse 
sentido, o códon de início é o AUG, que codifica o aminoácido metionina. Já os de parada são 
UAA, UAG ou UGA, que não determinam um aminoácido, apenas sinalizam o final da 
tradução. (ALBERTS, B. et al., 2017). 
 
FORMAÇÃO DE COMPOSTOS NITROGENADOS NÃO PROTEICOS 
 
A formação de compostos nitrogenados não proteicos se refere a síntese de moléculas 
que contém nitrogênio, mas não são proteínas, são metabólicos da função renal. Existem mais 
de 15 desses compostos alguns exemplos incluem a ureia, ácido úrico, creatinina e a amônia. 
Essas moléculas são produzidas como produtos finais do catabolismo proteínas, bases púricas 
19 
 
(A e G) e creatina, respectivamente. A dosagens dessas substâncias auxilia na avaliação do 
sistema renal do paciente. 
A ureia, produzida principalmente no fígado, corresponde a cerca de 45% do nitrogênio 
não excretado, proveniente do catabolismo proteico. Após ser metabolizada é filtrada pelos rins 
e eliminada pela urina, aproximadamente 50% dessa é reabsorvida no túbulo contorcido 
proximal. 
Caso haja alguma lesão renal, esta se concentra no sangue(uremia), já que a filtração 
feita pelos rins não está em bom estado. Também sofre influência da alimentação, por exemplo, 
quando o indivíduo ingere suplementação proteica ocorre uma sobrecarga nos rins, ocorrendo 
assim uma “hiperfiltração”, a falta de água também afeta os níveis de ureia no sangue, já quesobrecarrega os rins e a atividade física em excesso pois aumenta a pressão arterial sistêmica, 
acarretando o aumento da pressão glomerular, dessa forma, aumentando a filtração e 
aumentando a ureia na urina 
 
Creatinina 
 
A creatina é proveniente da degradação da fosfocreatina, produzida pelo fígado, rins e 
pâncreasou por alimentaçãodepois é transportada pelos músculos onde vai ser catalisada por 
meio da contração muscular, produzindo assim a creatinina que vai ser lançada na corrente 
sanguínea. Também é um indicador de disfunção renal, já que é excretada na urina, assim, 
níveis altos de creatinina no sangue podem indicar problemas na filtração. É um marcador mais 
específico já que sofre poucas influências externas 
 
Ácido Úrico 
 
É um composto nitrogenado proveniente do metabolismo de bases púricas, presente em 
diversos alimentos como peixes e carne vermelha. A hiperuricemia (aumento ácido úrico no 
sangue) pode ocorrer por motivos de alimentação, doença renal e alguns medicamentos. Este 
em excesso é prejudicial pois levam a formação de cristais de urato que pode ocasionar em 
artrite aguda (gota), irritações na pele e infecções no sistema urinário. 
 
 
 
 
20 
 
Amônia 
 
É proveniente do catabolismo das proteínas, ela é convertida em ureia (menos tóxico), 
o aumento dessas no sangue podem indicar problemas enzimáticos no ciclo da ureia, é muito 
perigoso para o portador podendo levar a morte 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
21 
 
8 DISCUTIR A OBTENÇÃO DE ENERGIA A PARTIR DE AMINOÁCIDOS 
 
A energia oxidativa dos seres humanos é obtida apenas em pequena parte a partir do 
catabolismo dos aminoácidos. Após a digestão das proteínas no trato gastrointestinal por 
enzimas proteolíticas e sua absorção pelos enterócitos, os aminoácidos livres são transportados 
para o fígado através da veia porta para fins de metabolismo energético ou distribuídos para 
outros tecidos (LEHNINGER, NELSON, COX; 2019). No fígado, a primeira etapa do 
catabolismo dos aminoácidos envolve a remoção dos grupos amina (NH2) através de reações 
conhecidas como transaminação. Essas reações são catalisadas por enzimas chamadas 
aminotransferases ou transaminases, juntamente com a coenzima piridoxal-fosfato (PLP). 
Durante essas reações, o grupo amina é transferido para o alfa-cetoglutarato presente no citosol 
dos hepatócitos, resultando na formação de uma molécula de alfa-cetoácido (análogo do 
aminoácido) e uma molécula de glutamato. O glutamato pode chegar à matriz mitocondrial dos 
hepatócitos, agindo como doador de grupo amina para vias biossintéticas ou vias de excreção 
(LEHNINGER, NELSON, COX; 2019). 
Posteriormente, o glutamato formado é consumido em duas reações importantes: outra 
transaminação e uma desaminação oxidativa. O glutamato reage com o oxaloacetato, e por meio 
da ação da enzima aspartato-aminotransferase, ocorre uma nova transaminação, transferindo o 
grupo amino do glutamato para o oxaloacetato, formando o aspartato. Isso resulta na formação 
de alfa-cetoglutarato como produto adicional. Além disso, o glutamato também pode ser 
desaminado, liberando o grupo amina e amônia (NH4). A enzima glutamato desidrogenase 
catalisa essa reação, utilizando NAD+/NADP+ como aceptor de equivalentes reduzidos. A 
reação entre o glutamato, NADP e água resulta na formação de alfa-cetoglutarato, NAPH, H+ 
e amônia (LEHNINGER, NELSON, COX; 2019). 
No entanto, devido à alta toxicidade da amônia nos tecidos extra-hepáticos, é necessário 
convertê-la em um composto não tóxico antes de entrar na corrente sanguínea e ser transportada 
para o fígado. Assim, a amônia livre produzida nos tecidos combina-se com o glutamato através 
da ação da glutamina-sintase, formando glutamina e fosfato inorgânico. A glutamina é uma 
forma não tóxica de transporte para a amônia e é normalmente encontrada em concentrações 
muito mais altas no sangue do que os outros aminoácidos (LEHNINGER, NELSON, COX; 
2019). 
 
 
22 
 
9 PESQUISAR OS PROCESSOS DE DEGRADAÇÃO E EXCREÇÃO DE PROTEÍNAS, 
CICLO DA UREIA 
 
As proteínas, assim como outras biomoléculas, sofrem degradação natural. O fator 
principal para essa ocorrência é a taxa de degradação, onde todas as proteínas sofrem 
degradação devido à uma razão, que permite o controle exato da quantidade gerada e da 
quantidade que deve ser degradada. 
Essa razão leva à três circunstâncias diferentes que as proteínas e os aminoácidos 
sofrerão degradação. A primeira circunstância é o descarte natural de alguns aminoácidos, nos 
quais alguns aminoácidos liberados pela hidrólise de proteínas não são necessários para a 
biossíntese de novas proteínas. A segunda circunstância é o caso de uma dieta rica em proteínas, 
o que ocasiona no excesso de aminoácidos necessários para síntese proteica, assim, o excesso 
é catabolizado, pois os aminoácidos não podem ser armazenados. A ultima circunstância é 
durante o jejum ou no diabetes melito não controlado, onde não se encontra carboidratos 
disponíveis ou são utilizados de modo inadequado, logo, as proteínas celulares são utilizadas 
como combustível. 
A via de degradação das proteínas é pelo sistema ubiquitina-proteossoma, que ocorre, 
basicamente, em três etapas. Primeiramente, ocorre a marcação das proteínas que serão 
digeridas, essa marcação ocorre por uma ligação covalente com uma proteína denominada 
ubiquitina. Após isso, as proteínas ligadas à ubiquitina são direcionadas e digeridas por um 
complexo formado por várias subunidades em formato de barril chamado de proteossoma. Por 
conseguinte, logo depois da digestão, pequenos aminoácidos são formados. 
Prosseguindo, deve-se observar que os aminoácidos são obtidos através da ingestão e quebra 
das proteínas dos alimentos e pela degradação das proteínas endógenas (produzidas pelo próprio 
corpo). Além disso, o organismo humano é incapaz de estocar aminoácidos e proteínas, assim, 
quando em excesso são utilizados para a síntese de ácidos nucléicos, ácidos graxos, glicose ou 
como participante da produção de ATP -- os três últimos devem ter o nitrogênio retirado, ou 
seja, liberação do grupo amina. 
Com isso, o grupo amina será convertido em amônia, que por se tratar de uma substância 
tóxica e muito solúvel (causaria um grande gasto hídrico para a sua eliminação) necessita ser 
transformada em ureia. Portanto, tal fenômeno será realizado através do ciclo da ureia. 
(MARZZOCO, 2015). 
 
 
23 
 
 Antecedentes 
 
Primeiramente, o aminoácido libera o grupo amina que será oferecido ao α- 
cetoglutarato, esse libera um átomo de oxigênio, havendo uma troca e provocando a formação 
do α-cetoácido (cadeia carbônica, utilizado nas vias metabólicas) e glutamato. 
 
Após isso, o glutamato pode sofrer duas reações distintas: 
 
1. Transaminação: o glutamato fornece seu grupo amina para o oxalacetato, esse libera 
oxigênio, transformando o glutamato em α-cetoglutarato e o oxalacetato em aspartato; 
2. Desaminação: glutamato libera o grupo amina e recebe oxigênio de uma molécula de 
H2O, retornando o glutamato em α-cetoglutarato e formando amônia a partir do grupo amina 
livre. 
 
 
 Processos realizados na mitocôndria 
 
Depois da formação da amônia, ela se liga a um CO2, esse processo consome 2 ATP 
(liberando 2 ADP + Pi) para a formação de Carbomoil fosfato. Com isso, o Carbomoil fosfato 
se conecta a uma Ornitina para a produção de Citrulina, a energia para realizar o fenômeno vem 
da liberação do fosfato inorgânico (Pi). 
 
 
24 
 
Processos realizados no citosol 
 
A Citrulina é ligada ao Aspartato para originar o Arginosuccinato, o fornecimento 
energético dessa reação é oriundo da quebra de um ATP (formando AMP e PPi). Em sequência 
ocorre a modificação do Argininosuccinato em Fumarato e Arginina, essa é responsável por 
liberar ureia e ornitina.Logo, é possível perceber que o ciclo da ureia tem como principal função a 
transformação da amônia em ureia, mas esse processo produz uma substância utilizada no ciclo 
de Krebs, o Fumarato, e faz o uso de oxalacetato que é oriundo do ciclo do ácido cítrico. Ou 
seja, ambos os fenômenos se interligam, como se pode observar na imagem abaixo. 
(MARSHALL, 2016). 
 
 
 
25 
 
 
Além disso vale ressaltar que o ciclo da ureia ocorre no fígado e tem como destino do 
seu produto final os rins, onde essa será filtrada e excretada, tendo como valor médio 30g dessa 
substância por dia, sofrendo alterações a depender da quantidade de proteínas consumidas. Não 
menos importante, durante a formação do glutamato ocorre a atuação majoritária de duas 
enzimas: aspartato transaminase (AST) e transaminase glutâmico-oxalacético (TGO); essas 
atuam como biomarcadores hepáticos e o AST também é marcador laboratorial de infarto do 
miocárdio. (MARZZOCO, 2015) 
Segundo a clínica Nefroclínica, valores abaixo de ureia podem estar atrelados a 
insuficiência hepática, falta de proteína e alterações musculares, porém se estiverem elevados 
podem indicar problemas na filtragem, ou seja, é associado a insuficiência renal, desidratação 
e excesso de proteínas na alimentação. Os valores de referência variam conforme a idade: 
• Crianças até 1 ano: de 9 a 40 mg/dl 
• Crianças com mais de 1 ano: de 11 a 38 mg/dl 
• Adultos: de 13 a 43 mg/dl 
 
 
 
 
 
26 
 
10 RECONHECER AS FUNÇÕES METABÓLICAS HEPÁTICAS 
 
O fígado é o maior órgão do corpo humano e possui diversas funções como metabolismo 
de carboidratos, proteínas e lipídios, armazenamento de substâncias, excreção (hormônios, 
fármacos, substâncias tóxicas e cálcio), hemostasia (substâncias relacionadas à coagulação 
sanguínea), além de possuir uma função endócrina para a produção de angiotensinogênio 
(responsável pelo controle do volume de sangue no corpo). 
Diante disso, é importante ressaltar que o fígado funciona como uma espécie de filtro. 
Dessa forma, por meio do sistema porta-hepático, um conjunto de veias (saem do trato 
gastrointestinal e vão para o fígado) que vão levar os nutrientes advindos da alimentação para 
que haja um metabolismo hepático, sendo que algumas substâncias serão de fato metabolizadas 
e outras serão retiradas da circulação (MARZZOCO, 2007). 
 
Metabolismo de carboidratos 
 
 O fígado regula os níveis de glicose (açúcar) no sangue, armazenando o excesso de 
glicose como glicogênio (glicogênese) e liberando glicose na corrente sanguínea quando os 
níveis estão baixos (glicogenólise). Além disso, o fígado converte outros carboidratos, como 
frutose e galactose, em glicose para ser utilizada como fonte de energia (gliconeogênese) 
(NUNES, 2007). 
 
Metabolismo de lipídeos 
 
O fígado é responsável pela síntese de colesterol e pela produção de fosfolipídeos e 
lipoproteínas, como o LDL (lipoproteína de baixa densidade) e HDL (lipoproteína de alta 
densidade). Ele também desempenha um papel importante no processamento e armazenamento 
de gorduras, produzindo ácidos biliares que auxiliam na digestão e absorção de gorduras no 
intestino, além de ser responsável pela oxidação de ácidos graxos (NUNES, 2007). 
 
Metabolismo de proteínas 
 
O fígado sintetiza várias proteínas importantes, como albumina, que ajuda a manter a 
pressão osmótica adequada no sangue, e fatores de coagulação (fibrinogênio, protrombina e 
globulina), que são essenciais para a coagulação sanguínea, proteínas plasmáticas, e produção 
27 
 
de hormônios. O fígado também realiza a degradação de aminoácidos, convertendo-os em 
energia ou em substâncias que podem ser utilizadas para a síntese de novas proteínas. Ainda, é 
responsável pela formação de uréia para a remoção de amônia (NUNES, 2007). 
 
Metabolismo do álcool, fármacos e xenobióticos 
 
O álcool é metabolizado no fígado por uma enzima chamada álcool desidrogenase. Essa 
enzima converte o álcool etílico em acetaldeído, que é uma substância tóxica. Em seguida, o 
acetaldeído é convertido em acetato por outra enzima chamada aldeído desidrogenase. O 
acetato é então convertido em dióxido de carbono e água, que são produtos finais não tóxicos e 
podem ser eliminados pelo organismo (NUNES, 2007). 
Muitos fármacos são metabolizados no fígado para que possam ser eliminados do 
organismo. O fígado possui um grupo de enzimas conhecido como citocromos P450, que são 
responsáveis por metabolizar uma ampla variedade de fármacos e outras substâncias. Essas 
enzimas realizam reações de oxidação, redução e hidrólise nos fármacos, tornando-os mais 
solúveis em água e facilitando sua eliminação pelos rins ou bile (NUNES, 2007). 
Xenobióticos são substâncias químicas estranhas ao organismo, como pesticidas, 
poluentes ambientais e outros compostos tóxicos. O fígado desempenha um papel importante 
na detoxificação dessas substâncias. O metabolismo de xenobióticos envolve a ativação e a 
inativação dessas substâncias. O fígado utiliza enzimas como os citocromos P450 para 
converter xenobióticos em compostos mais solúveis em água e menos tóxicos, facilitando sua 
excreção (NUNES, 2007). 
 
Metabolismo da bilirrubina 
 
O metabolismo hepático da bilirrubina envolve a formação da bilirrubina a partir da 
degradação da hemoglobina, a ligação da bilirrubina à albumina para transporte no sangue, a 
conjugação no fígado para torná-la solúvel em água e sua excreção através do ducto biliar e 
intestino delgado. Esse processo é essencial para a eliminação da bilirrubina do organismo e é 
importante para a regulação da pigmentação da pele e da cor das fezes. Distúrbios no 
metabolismo da bilirrubina, como a icterícia, podem ocorrer quando há um desequilíbrio nesse 
processo, resultando em um acúmulo de bilirrubina no sangue e em uma coloração amarelada 
da pele e dos olhos (NUNES, 2007). 
 
28 
 
11 DISCORRER SOBRE O TRIFOSFATO DE ADENOSINA (ATP) 
 
O ATP (5’-tri-fosfato de adenosina), é uma molécula carregadora que atua no 
armazenamento e liberação de energia de forma temporária, para que as células do organismo 
possam fazer suas atividades. É formada por uma base nitrogenada, adenina, uma ribose e três 
grupos fosfato. A adenina ligada a ribose é denominada de adenosina, quando a adenosina é 
ligada a dois grupos fosfato, tem-se a adenosina difosfato (ADP), quando ligada a um, 
adenosina monofosfato (AMP). 
Ele é sintetizado a partir de uma reação de fosforilação energicamente desfavorável, na 
qual um grupo fosfato é adicionado ao ADP. O ATP se quebra através da hidrolise, em uma 
reação energicamente desfavorável, liberando energia e fosfato inorgânico. Assim que ADP é 
regenerado ele fica disponível para ser utilizado em outro ciclo de fosforilação que forma ATP, 
com isso, cria um ciclo de ATP nas células. O 
 ATP é o carreador ativado mais abundante nas células. Ele é usado, por exemplo, para 
suprir de energia as várias bombas que transportam ativamente substâncias para dentro ou para 
fora das células. Ele fornece energia para os motores moleculares possibilitando que as células 
musculares se contraiam e as células nervosas transportem materiais ao longo dos axônios. 
 
 
 
 
 
 
 
 
29 
 
12 DESCREVER A FISIOLOGIA DA SECREÇÃO DIGESTIVA 
 
A fisiologia da secreção digestiva, conforme descrita por Arthur C. Guyton, é um 
processo complexo que envolve diversas glândulas e órgãos do sistema digestório. 
A digestão começa na boca, onde as glândulas salivares secretam a saliva. A saliva 
contém uma enzima chamada amilase salivar, que inicia a quebra dos carboidratos. Além disso, 
a saliva lubrifica o alimento e facilita a deglutição (GUYTON, 2021). 
 O estômago é responsável pela produção de suco gástrico, que é composto 
principalmente por ácido clorídrico, enzimas digestivas (como a pepsina) e muco. O ácido 
clorídrico desempenha um papel importante na ativação da pepsina,uma enzima que quebra as 
proteínas em peptídeos menores. O muco protege a parede estomacal da ação corrosiva do ácido 
(GUYTON, 2021). 
 O pâncreas é uma glândula mista que desempenha um papel crucial na secreção 
digestiva. Ele secreta o suco pancreático, que contém diversas enzimas digestivas, como a 
amilase pancreática (que quebra carboidratos), lipase pancreática (que digere gorduras) e 
proteases pancreáticas (que degradam proteínas). Além disso, o pâncreas também secreta 
bicarbonato de sódio, que neutraliza o ácido clorídrico do estômago e ajuda a manter um pH 
adequado para as enzimas pancreáticas atuarem (GUYTON, 2021). 
 O fígado, embora não seja uma glândula digestiva propriamente dita, desempenha um 
papel importante na digestão. Ele secreta a bile, que é armazenada e concentrada na vesícula 
biliar antes de ser liberada no duodeno (a primeira porção do intestino delgado). A bile é 
composta por água, sais biliares, colesterol e pigmentos biliares. Os sais biliares emulsificam 
as gorduras, facilitando sua digestão pela lipase pancreática (GUYTON, 2021). 
 Além das glândulas mencionadas acima, as células do epitélio intestinal também 
contribuem para a secreção digestiva. Essas células secretam muco, que lubrifica e protege a 
mucosa intestinal. Também produzem enzimas como a lactase, sucrase, maltase e peptidases, 
que quebram dissacarídeos, peptídeos e proteínas em moléculas menores, permitindo sua 
absorção (GUYTON, 2021). 
Em resumo, a secreção digestiva envolve a ação de várias glândulas e órgãos, cada um 
desempenhando um papel específico na quebra e digestão dos alimentos. Essa coordenação de 
secreções é essencial para a digestão eficiente e absorção dos nutrientes no trato digestório 
(GUYTON, 2021). 
 
 
30 
 
13 CONCLUSÃO 
 
Dessa forma, constata-se a relevância das proteínas, uma vez que possuem função 
estrutural, hormonal, imunológica e enzimática. No entanto, vale destacar que o seu consumo 
deve ser feito de forma responsável, tendo em vista que podem ocorres processos nocivos ao 
organismo, tais como a nefrotoxicidade e hepatotoxicidade, as quais foram discutidas no 
relatório. 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
 
31 
 
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