Resumo 4 bioquimica

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AMINOÁCIDOS, PEPTÍDEOS E PROTEINAS
A ingestão de alimentos proteicos que servirão de fonte de aminoácidos essenciais para a síntese de proteínas para os organismos heterotróficos. As proteínas podem estar envolvidas em várias funções como: de transporte de oxigênio, função de catalisar reações (enzimas), de defesa (anticorpos ou imunoglobulinas) e muitas outras funções que veremos dessas maravilhosas moléculas.
CLASSIFICAÇÕES DOS AMINOÁCIDOS
Todas as proteínas apresentam um conjunto de 20 aminoácido (aa) unidos covalentemente para compor o organismo vivo.
Todas as proteínas apresentam um conjunto de 20 aminoácido (aa) unidos covalentemente para compor o organismo vivo. As células podem formar um amplo conjunto de produtos, unindo os mesmos 20 aminoácidos em diferentes combinações e sequências. Assim, é possível construir enzimas, anticorpos, transportadores, hormônios, antibióticos, fibras musculares, revestimento da pele e matriz óssea, proteínas de reserva de sementes, unhas, penas de aves, venenos de cobras, proteínas do cristalino ocular, casco de tartarugas e muitas outras substâncias com diferentes atividades biológicas. Aminoácidos são compostos que apresenta duas funções orgânica em sua estrutura, uma função amina e uma função carboxílica. Essas estão ligados no carbono, denominado carbono α (alfa), ao qual também se ligam um átomo de hidrogênio e um grupo R ou cadeia lateral
Todos os aminoácidos apresentam quatro ligantes diferentes, com exceção da glicina. Carbono que apresentam essa característica são denominados de assimétricos ou carbono quiral. Isso dá a moléculas com essa característica a capacidade de formar estereoisômeros
Em aminoácidos, assim como pode ser visto nos carboidratos (verificar capítulo de carboidratos), os estereoisômeros podem ser classificados como D ou L mediante comparação dos quatro grupos substituintes ao redor do carbono α quiral com os estereoisômeros de um composto de referência, o gliceraldeído, um açúcar de três átomos de carbono, sendo o menor açúcar a ter um átomo de carbono assimétrico. Esta nomenclatura dos estereoisômeros dos aminoácidos é denominada de configuração absoluta. O isômero L-aminoácido, são as formas isoméricas encontradas nas proteínas. A forma L-aminoácido possui a mesma quiralidade do L-gliceraldeido, que é o oposto do D-gliceraldeido
São 20 o número de aminoácidos primários, encontrados frequentemente em proteínas.
Dentre os aminoácidos especiais temos a 4-hidroxiprolina e 5- hidroxilisina (colágeno), N-metil-lisina (miosina), γ-carboxiglutamato (protrombina) e desmosina (elastina). Temos ainda alguns ditos não proteicos como ornitina e citrulina presentes no ciclo da ureia.
COMPORTAMENTO ÁCIDO-BASE E CURVA DE TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
O termo pH, significa potencial hidrogeniônico. Soluções que tem pH maior que 7 são alcalinas ou básicas ([OH] é maio que [+H]). Soluções que tem pH menor que 7 são ácidas ([+H] é maio que[OH]). Os aminoácidos têm a característica tanto de receber prótons como de doar prótons. As substâncias com esta dupla natureza são ditas anfotéricas, também chamadas de anfólitos, de “eletrólitos anfotéricos”.
Quando colocamos uma determinada concentração do aminoácido glicina a uma titulação, obtemos a curva de titulação.
O pK é então corresponde ao pH em que a relação entre a base conjugada e o ácido conjugado é 1, ou seja, equimolar. E vice-versa, ou seja, o pH é igual ao pK pela equação de Handerson-Hasselbach, e a substância que está sendo titulada encontrase no pH onde possui maior poder tampão. A figura acima demonstra dois pontos de interseção, que são os pontos da titulação do aminoácido glicina correspondem a dois pKa (pK1 e pK2). A partir dessa titulação podemos entender que existe um ponto em que as cargas são nulas (neutras), denominado de ponto isoelétrico (pI) ou pH isoelétrico.
PEPTÍDEOS E LIGAÇÃO PEPTÍDICA
Quando os aminoácidos se unem podemos ter um peptídeo, ou oligossacarídeo ou polipeptídeo. Peptídeos são polímeros de aminoácidos ou ainda, sequências de aminoácidos unidos covalentemente por ligações peptídicas.
Ao estabelecer a ligação peptídica, a ligação que uniu os dois aminoácido possui caráter de dupla ligação parcial, ela é rígida, planar, apresenta-se na configuração geométrica trans e é sem carga, porém polar.
Por perder uma molécula de H2O, cada aminoácido dentro da cadeia é denominado resíduo. O comportamento ácido-base de um peptídeo, pode ser predito a partir dos grupos α-amino e α-carboxila livres e da natureza de seus inúmeros grupos R ionizáveis. De acordo com o número de resíduos os peptídeos podem ser classificados como: oligopeptídeos por possuir de 2 a 10 resíduos na cadeia peptídica, de polipeptídeos quando possuem de 11 a 100 resíduos em sua cadeia peptídica e ainda podem ser denominados de proteínas por possuir mais que 100 resíduos de aminoácidos ou massa maior que 10.000 Da (1Dalton = Massa de 1 átomo de hidrogênio).
PEPTÍDEOS BIOLOGICAMENTE IMPORTANTES 
Oxitocina
Esse peptídeo presente no organismo humano apresenta apenas 9 resíduos de aminoácidos.
É produzido pela hipófise posterior e funciona como um hormônio atuando na indução do trabalho de parto em gestantes, contração de musculatura uterina, liberação de do leite das glândulas mamárias, entre outras funções.
Vasopressina
Esse hormônio peptídico apresenta assim como a ocitocina 9 resíduos de aminoácidos.
A vasopressina é sintetizada na hipófise posterior e tem papel no controle da pressão sanguínea, regulando as contrações do músculo liso. Também está envolvido na estimulação da reabsorção renal de água, ou seja, atua como antidiurético, o que leva a retenção de água no organismo, culminando em aumento da pressão arterial.
Encefalinas
Esse peptídeo apresenta apenas 5 resíduos de aminoácidos, pode ser a metionina ou a leucina.
Esses são analgésicos naturais produzidos no cérebro que atuam aliviando a dor. São considerados opiáceos do próprio organismo.
FUNÇÕES E CLASSIFICAÇÕES DAS PROTEÍNAS
Uma proteína pode apresentar uma variedade estrutural e também uma grande variedade de funções biológicas.
O peso molecular de uma proteína pode ser calculado. Tomando por base o peso médio de todos aminoácidos que é de 110, e sabendo a quantidade de resíduos presente em uma proteína é possível então determinar o peso molecular.
Proteína que tenha em sua estrutura 829 resíduos de aminoácidos terá um peso molecular de 91190 Dáltons (Da), ou simplesmente 91,9 KDa (KiloDáltons)
Classificação das proteínas.
Quanto à composição química
Quanto a esse critério, as proteínas podem ser classificadas como proteínas simples ou conjugada. A proteína simples apresenta apenas cadeia polipeptídica que hidrolisada libera apenas aminoácidos. Já a proteína conjugada é a cadeia proteica ligada a um componente não proteico, um grupo prostético. Dessa forma as proteínas conjugadas são classificadas de acordo com a natureza química de seu grupo prostético
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas as proteínas podem ser classificadas em monoméricas ou multiméricas.
As proteínas monoméricas são formadas por apenas uma cadeia polipeptídica, ou seja, uma única sequência de aminoácidos. Já as proteínas multiméricas são aquelas formadas por mais de uma cadeia polipeptídica.
Cadeias duas subunidade forem idênticas proteína é denominada de OLIGOMÉRICA e essas subunidades idênticas são referidas como PROTÔMEROS.
Quanto à forma
No critério quanto à forma, as proteínas podem ser classificadas de fibrosas ou globulares. Uma proteína é denominada de fibrosa quando a mesma está adaptada às funções estruturais, com cadeias arranjadas em longos filamentos ou folhas. Já proteínas globulares são aquelas organizadas em uma forma esférica ou globular e se caracteriza por apresenta uma diversidade de estruturas terciárias. Vários padrões estruturais são visualizados nessa forma. São representantes desta classe as enzimas; transportadores como a hemoglobina e proteínas com função de defesa comoos anticorpos.
NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS
Os níveis estruturais das proteínas referem-se à organização estrutural que é observada desde a sequência de aminoácidos, seu enovelamento, até a associação das cadeias polipeptídicas numa proteína multimérica. 
Podemos afirmar que o arranjo espacial dos átomos de uma proteína é denominado de conformação. E uma proteína dobrada em qualquer uma de suas conformações funcionais é chamada de proteína nativa.
Estrutura primária
A Estrutura primária diz respeito a sequência dos aminoácidos, ligados covalente da cadeia polipeptídica de uma proteína
Estrutura secundária
Já a estrutura secundária é o arranjo geométrico específico de um dado trecho da cadeia polipeptídica, formando ligações de hidrogênio. As duas principais conformações secundárias são, a α-hélice e a β-conformação.
INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A CONFORMAÇÃO DE UMA PROTEÍNA
Dentre as interações que agem estabilizando a conformação das proteínas, podemos ressaltar que a ligação dissulfeto (covalente) são resultantes da ligação entre as cadeias laterais de cisteínas e é um importante fator nesse processo. A ligação de hidrogênio entre as cadeias laterais dos aminoácidos contribui também para essa estabilidade. Outra interação é a interações hidrofóbicas, que é o resultado dos resíduos apolares que tendem a se agrupar no interior da molécula de proteína. E mais uma interação é a iônica que ocorre entre grupos de cadeias opostas.
DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função é chamada de desnaturação.
Na prática os principais fatores desnaturantes são as mudanças de pH e temperatura, e a exposição das proteínas a solventes orgânicos, uréia e detergentes. Pois o calor atua desestabilizando as ligações fracas, principalmente as ligações de hidrogênio. Já o pH extremo, altera a carga líquida das proteínas e assim causando repulsão eletrostática e o rompimento de algumas ligações de hidrogênio. Solventes orgânicos como o álcool ou acetona, rompem as interações de hidrofóbicas. Já a ureia e hdrocarboneto de guanidina, agem rompendo as interações de hidrofóbicas e o detergentes rompendo as interações de hidrofóbicas. Uma proteína desnaturada pelos compostos dispostos acima, reassumem suas estruturas nativas e suas atividades biológicas se retornarem as condições nas quais as estruturas nativas são estáveis, processo chamado de renaturação.