Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas

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UNIVAG – Centro universitário de Várzea Grande 
Disciplina de Bioquímica 
Prof. Dra. Ana Carla Stieven 
Aluno: Hilton Brandão 
 
Atividade – Aminoácidos, peptídeos, proteínas, enzimas 
 
1. Esquematize a estrutura genérica de um aminoácido. Que características todos os 20 aminoácidos 
protéicos tem em comum? Qual é o aminoácido mais simples? 
 
2. Como se classificam os aminoácidos? Em que se baseia essa classificação? 
Podem ser classificados em dois grupos: 
Naturais: o organismo é capaz de sintetizar. 
Essenciais: o organismo não é capaz de sintetizar, mas é obtido na alimentação. 
 
3. Quais os grupamentos atômicos encontrados nos aminoácidos para que assim sejam 
denominados? 
Um grupo carboxila (COOH) e um grupo amina (NH2). 
 
4. O que são aminoácidos essenciais e não essenciais? O que os faz essenciais? Cite o nome 
de dois de cada tipo. 
Os aminoácidos chamados essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados 
endogenamente e devem ser obtidos a partir do alimento, já os aminoácidos não essenciais são 
aqueles que o organismo é capaz de sintetizar. os aminoácidos essenciais ajudam não apenas na 
formação de massa muscular. Cada um conta com benefícios específicos, que vão desde efeitos 
anti-inflamatório, antiviral e antioxidante a atuação na formação de neurotransmissores, como a 
serotonina, hormônio do bem-estar. Ex AA essenciais: lisina e isoleucina (feijão); Leucina e valina 
(arroz), ex de AA não essenciais: cisteína e glicina. 
 
5. Como podem ser divididos os aminoácidos segundo a capacidade de seu grupo R de se 
dissolver em águas? Cite o nome de três de cada tipo. 
Podem ser divididos em: 
- Aminoácidos com Radical R Apolar ou Hidrofóbico: Cujo radical R, geralmente, é formado por 
carbono e hidrogênio - grupamentos alquila. São exemplos: Alanina e Fenilalanina. 
- Aminoácidos com Radical R Polar ou Hidrofílico: Cujo radical R contem hidroxilas, sulfidrilas e 
grupamentos amida. São exemplos: Glicina e Aspargina. 
 
6. Qual a configuração dos aminoácidos quirais? Quais são normalmente encontrados na 
natureza? 
Carbono quiral dos AA é aquele que tem 4 ligantes diferente do carbono. Os símbolos D (Dextrógiro) 
e L (Levógiro) referem-se à configuração absoluta dos substituintes ao redor do carbono quiral. 
 
7. Que parte dos aminoácidos podem liberar H+ para a ação tamponante dos aminoácidos? 
É a parte da carboxila (-COOH). A parte da amina (NH2) é bastante básica, com seus dois pares de 
elétrons livres. Inclusive, os alfa amino-ácidos formam o chamado "zweiterion", palavra alemã, que 
significa "íon duplo", com o COO negativo e a NH3 positiva, por causa da proximidade entre as 
duas funções (1,2). O H da carboxila é arrancado pelo N da amina. 
 
8. Quais são as partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas? Por que os 
aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos? 
As partes dos aminoácidos envolvidos nas ligações peptídicas são os grupamentos carboxila e 
amina. Os aminoácidos envolvidos em tais ligações são chamados de resíduos porque ao formar 
um peptídeo eles perdem átomos que os caracterizariam quimicamente como aminoácidos, e 
consequentemente não apresentam mais o caráter duplamente ácido e básico. 
 
9. O que entende por grupo aminoterminal e carboxiterminal? Esquematize sua explicação 
apontando-os na fórmula. 
A extremidade do grupo amina é chamada de amino terminal. A extremidade do grupo carboxila é 
chamada de carboxi terminal. 
 
 
10. Represente a formação teórica de um tripeptídeo e sua hidrólise, liberando os 3 aminoácidos. 
Um tripepitídeo é formado por 3 sequencias de aminoácidos e eles podem ser separados pela 
hidrolise, que é a água agindo como um agente catalítico de quebra. Gerando assim 3 aminoácidos. 
Como a glutationa, composto por uma cisteína, glicina e glutamina. 
 
 
 
11. O que são proteínas? 
São polipeptídeos com elevado peso molecular, de estrutura complexa e são sintetizados por 
organismos vivos através da condensação de um grande número de aminoácidos. 
 
12. O que é desnaturação de proteínas? Dê exemplos. 
A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e 
secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização: 
 - Agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som); 
- Agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia). 
Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem: Ao pingar gotas de limão no leite, o pH é alterado, 
causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de coalho (Cf. queijo). Ao 
cozinhar um ovo, o calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela proteína albumina e 
água. 
 
13. O que é ligação peptídica? 
É a união de dois ou mais aminoácidos, dois aminoácidos se unem por meio de uma ligação 
covalente forte, chamada de Ligação Peptídica. A ligação peptídica ocorre entre o grupo carboxila 
de um aminoácido e o grupo amina de outro. 
 
14. Como as proteínas podem ser classificadas? 
As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As 
proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas 
importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se 
em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. 
Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água. 
 
15. Quais são os níveis de organização das proteínas? Fale sobre cada um deles. 
Para poder definir uma estrutura tão complexa como a das proteínas, estabeleceu-se quatro níveis 
estruturais básicos: estrutura primária, estrutura secundária, estrutura terciária e estrutura 
quaternária. 
Estrutura primária: É a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações 
peptídicas. 
Estrutura secundária: Enovelamento de partes da cadeia polipeptídica Formada somente pelos 
átomos da ligação peptídica, através de pontes de H. Ex: alfa-hélices e folhas beta. 
Estrutura terciária: Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo. Ocorrem ligações 
entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula. 
Estrutura quaternária: Associação de mais de uma cadeia polipeptídica No modelo, um tetrâmero 
composto de 4 cadeias polipeptídicas 
 
16. As proteínas têm muitas funções biológicas diferentes. Cite algumas dessas funções e 
exemplifique. 
Entre as funções que podem ser atribuídas às proteínas, destacam-se seu papel no transporte de 
oxigênio (hemoglobina), na proteção do corpo contra organismos patogênicos (anticorpos), como 
catalizadora de reações químicas (enzimas), receptora de membrana, atuação na contração 
muscular (actina e miosina), além de serem fundamentais para o crescimento e formação dos 
hormônios. 
17. Como as proteínas podem ser classificadas? 
As proteínas podem ser classificadas em dois grandes grupos: as globulares e as fibrosas. As 
proteínas globulares formam estruturas com formato esferoide. Nesse grupo, são encontradas 
importantes proteínas, tais como as enzimas e anticorpos. Já as proteínas fibrosas organizam-se 
em forma de fibras ou lâminas, e as cadeias de aminoácidos ficam dispostas paralelamente. 
Diferentemente das globulares, estas são pouco solúveis em água. 
 
18. O que você entende por grupo prostético? 
Um grupo prostético é o componente não aminoácido que faz parte da estrutura de algumas 
proteínas e está fortemente ligado ao restante da molécula. 
 
19. O que você entende por conformação nativa? 
A conformação nativa de uma proteína ou de um ácido nucleico denomina a estrutura tridimensional 
na qual essa molécula está biologicamente ativa e apresenta propriedades biológicas naturais. 
 
 
20. O que você entende por proteína desnaturada? Dê exemplos. 
 Desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura secundária e/ou terciária,ou seja, o 
arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua 
atividade biológica característica. Dois exemplos simples de desnaturação ocorrem: Ao pingar gotas de 
limão no leite, o pH é alterado, causando a desnaturação das proteínas, que se precipitam na forma de 
coalho (Cf.queijo). Ao cozinhar um ovo. O calor modifica irreversivelmente a clara, que é formada pela 
proteína albumina e água. 
 
 
21. Como o processo de desnaturação pode ser realizado? 
O processo de desnaturação proteica ocorre quando este meio é alterado de forma que mude a 
estrutura tridimensional da proteína, afetando sua atividade biológica. A desnaturação não afeta as 
ligações peptídicas entre os aminoácidos, a estrutura primária é mantida. 
 
 
22. Em que uma proteína fibrosa difere de uma globular? 
As proteínas fibrosas caracterizam-se por serem insolúveis em água e apresentarem boa 
resistência. Alguns exemplos são: colágeno, elastina e queratina. As proteínas globulares, em sua 
maioria, são solúveis em água e tem função dinâmica. Alguns exemplos são: hemoglobina e 
albumina. As proteínas são macromoléculas constituídas por aminoácidos, ou seja, são polímeros 
formados por aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e possuem 
funções diversas. 
 
 
23. Defina o que são enzimas. 
São proteínas especializadas na catálise de reações biológicas; Formadas por longas cadeias de 
aminoácidos; exceção: grupo de RNA catalítico (RIBOZIMAS). 
Função: Viabilizar a atividade das células, regulando a velocidade de todos os processos 
fisiológicos. 
 
24. Comente a importância das enzimas na manutenção da vida. 
São catalizadores biológicos: Aceleram reações químicas reduzindo a energia de ativação; 
Desempenham a mesma função consecutivamente, sem serem consumidas no processo; 
Coordenam cadeias de reações; Apresentam um alto grau de especificidade; Identificação e 
tratamento de patologias; Processamento industrial. 
 
 
 
 
25. De que maneira os catalisadores aumentam a velocidade da reação? 
Aceleram reações químicas reduzindo a energia de ativação. Quando se adiciona o catalisador a 
essa reação, ela se processa mais rápido porque o catalisador muda o mecanismo da reação ou o 
caminho através do qual os reagentes se transformam nos produtos. 
 
 
26. O que é energia de ativação de uma reação? 
É a energia mínima para que uma reação química possa ocorrer, ou seja, é um dos fatores 
determinantes para a ocorrência de uma reação, juntamente com o contato e a colisão favorável 
entre as moléculas dos reagentes. 
 
27. O que é sítio ativo? 
O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. 
Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. As enzimas são muito 
específicas para os seus substratos. 
 
28. Como as enzimas podem ser classificadas? 
As enzimas podem ser classificadas em: hidrolases, ligases, oxidoredutases, transferases, liases e 
isomerases. Bioquimicamente, alguns fatores podem influenciar a atividade enzimática, como a 
temperatura e o pH. A principal característica da enzima é que ela age especificamente sobre um 
substrato, como um encaixe perfeito. Elas possuem uma estrutura tridimensional conservada, 
sendo essenciais à vida. 
 
29. Pesquise o nome das enzimas que são usadas na: 
a) Fermentação de bebidas; 
As principais classes de enzimas utilizadas no processo cervejeiro são as amilases, a 
amiloglucosidades, glucanases, proteases e alfa-acetato descarboxilase. 
 
b) Produção de álcool a partir de celulose; 
A hidrólise completa da celulose é realizada pela ação sinérgica de três tipos principais de 
enzimas: as endoglucanases (EC 3.2.1.4), as exoglucanases (celobiohidrolases (EC 3.2.1.176) 
e exoglicohidrolases (EC 3.2.1.91)) e as celobiases ou β-glicosidases (EC 3.2.1.21). 
 
c) Indústria têxtil. 
As que mais proporcionam sustentabilidade são as pectinases, as catalases e as celulases. 
 
30. O que é Cofator? Coenzima? 
Os cofatores são substâncias inorgânicas necessárias ao funcionamento das enzimas. Coenzima é 
uma molécula orgânica ou metalorgânica unida a uma enzima, que juntas tem uma função catalítica, 
e que é necessária ao funcionamento da mesma. Caracterizadas por possuírem ligações fracas 
entre si, essas moléculas orgânicas não permanecem ligadas às enzimas todo o tempo, sendo 
libertadas após a catálise. 
 
31. Quais são os principais fatores que interferem na atividade enzimática? 
As reações mediadas por enzimas podem sofrer condições adversas no meio em que se encontram, 
e isso se reflete na eficácia dessas reações e nos produtos formados. Alguns fatores como 
temperatura e pH afetam a atividade enzimática. 
 
32. O que acontece com a velocidade de uma reação catalizada por uma determinada enzima, se 
aumentarmos progressivamente a concentração de substrato? 
Conforme a demanda no consumo de reagentes vai ocorrendo, a velocidade da reação decai 
gradativamente. Quando aumentamos a concentração do substrato, a velocidade tende a um limite 
determinante de acordo com a quantidade de enzimas no sistema. 
 
33. Qual o substrato ou reação catalizada por cada uma das seguintes enzimas? 
a) urease: A urease é uma enzima que, em meio aquoso, catalisa a hidrólise da uréia em amônia e 
dióxido de carbono e ocorre em algumas sementes, tais como soja, melão, melancia, entre outras. 
Algumas enzimas requerem um componente não protéico para sua atividade denominado cofator. 
O cofator enzimático da urease é o íon metálico Ni2+, portanto, a presença de íons de níquel ativa 
o sítio da urease e é essencial tanto para a atividade funcional como para a integridade estrutural 
dessa enzima. 
 
b) sacarase: Sacarase é uma enzima do suco entérico, produzida na parede do duodeno. Tem como 
função a digestão de sacarose, transformando-a em glicose e frutose. Atua em torno de pH=7,0. 
 
c) lactase: A lactase é uma enzima que catalisa a hidrólise da lactose em glicose e galactose. Faz 
parte da secreção intestinal de mamíferos jovens e é essencial para a digestão do leite. 
 
 
d) lípase: A lipase é uma enzima usado no corpo para quebrar as gorduras de alimentos, de forma 
que pode ser absorvida. Sua principal função é catalisar a hidrólise de triacilglicerol em glicerol e 
ácidos graxos livres. 
 
e) protease: Proteases são enzimas que quebram ligações peptídicas entre os aminoácidos das 
proteínas. O processo é chamado de clivagem proteolítica, um mecanismo comum de ativação ou 
inativação de enzimas envolvido principalmente na digestão e na coagulação sanguínea.