1 prova BQI

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TRANSCRIÇÃO 1:
ELEMENTOS GERADORES:são representados por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio, fósforo e enxofre (CHONPS). A base sempre é carbono, sua importância se dá pelo o tipo de ligação estabelecida com outro carbono , ela é responsável pela estabilidade, formado esse esqueleto carbônico.
BIOMOLÉCULAS: o aminoácido é a biomolécula da proteína ou dizer que a proteína é um polímero de aminoácido, ou seja um conjunto de aminoácido. Nucleotídeos é a biomolécula dos ácidos nucleicos e a gente fecha o monossacarídeo é a biomolécula dos carboidratos. Então para formar essas biomoléculas, aminoácidos, glicerol, ácido graxo, nucleotídeos e o monossacarídeo, tudo isso nós temos ai a combinação desses elementos químicos. OBS.:A molécula fundamental(*biomolécula*) que é o monômero da macromolécula.
MACROMOLÉCULAS: DNA, proteína, glicogênio, carboidrato*.
 COMPLEXO SUPRAMOLECULAR: é quando eu tenho duas ou mais macromoléculas interagindo. Por exemplo: cromossomo,HDL,lipoproteínas,membrana plasmática.
HIDROGÊNIO E OXIGÊNIO: são importantes para que as moléculas estabeleçam ligações de hidrogênio(sozinha é fraca mas quando eu tenho um número maior dessas ligações dentro de uma estrutura, ela pode representar uma ligação forte.Vão conferir a molécula a capacidade de se ligar a molécula de água que tem uma significância no nosso organismo(maior quantidade de água é intracelular). A ligação de hidrogênio é bem importante para a organização de estruturas do DNA, as ligações das bases nitrogenadas, A-T, G-C, por meio da ligação de hidrogênio.
NITROGÊNIO:tem bastante relevância, pois ele vai estar presente em toda proteína e também na composição de outras moléculas que vão ter várias funções. É o componente mais tóxico do organismo, então o organismo precisa manter o que a gente chama de balanço nitrogenado que não pode ficar negativo nem positivo. Vale ressaltar que temos os compostos nitrogenados proteicos que são as proteínas, e os compostos nitrogenados não proteicos.
BALANÇO NEGATIVO DE NITROGÊNIO: não pode faltar nitrogênio, porque a falta pode implicar uma síntese proteica defeituosa.Portanto, o balanço nitrogenado negativo ele implica a síntese de proteínas diminuída em qualquer idade.
BALANÇO POSITIVO DE NITROGÊNIO: Já uma pessoa que tem a ingesta excessiva de proteína, ela acaba tendo nitrogênio a mais, fazendo que o organismo recrute vias metabólicas para destoxificar, liberar o nitrogênio que será convertido em amônia e depois ureia e assim excretada, só que para fazer tudo isso eu vou precisar do sistema hepático e renal, muitas vezes uma ingesta proteica significativa ela acaba levando a sobrecarga hepática e renal, por conta de que são esses dois sistemas que estão no controle homeostase no nitrogênio no organismo(o nitrogênio pode acumular sob forma de amônia quando ele não é convertido em ureia).
EXCREÇÃO DO NITROGÊNIO: o nitrogênio é eliminado através da ureia, mas também é eliminado através dos produtos finas da degradação da bilirrubina, que são chamados de urobilina e estercobilina. Urobilina, é o que é responsável pela eliminação que vai corar a nossa urina, e a estercobilina vai ser responsável por corar as nossas fezes.
VITAMINAS: tem como função principal atuarem como coenzima no metabolismo, atuarem juntamente com as enzimas para que o metabolismo aconteça de fato.
HEMÓLISE E HEMOCATERESE: são coisas diferentes, a hemocaterese é fisiológico, então hemácia com 120 dias expõe o sítio de sinalização e é destinada à hemocaterese. Agora a doença, Anemia hemolítica autoimune, a hemólise é induzida, o próprio sistema imune esta induzindo a degradação da hemácia.
ALBUMINA: é uma proteína plasmática carreadora. Ela é arredondada, tridimensional e globular, se ela é tridimensional ela tem ligações de Ligação SS, que é disulfeto.
 A albumina, tem um bolsão apolar para captar a bilirrubina, que é uma molécula apolar, sendo assim, a albumina só é capaz de carrear a bilirrubina que é apolar porque lá interior ela contem um grupo de aminoácidos apolares, onde um semelhante vai interagir com um semelhante, e aí essa molécula vai ser transportada do baço até o fígado para que ela possa conjugada.No plasma, juntamente com a água, eu tenho uma proteína característica do plasma chamada de albumina. A albumina tem uma importância no plasma porque ela ajuda a manter á água dentro do vaso. Vamos supor que eu tenho individuo que está apresentando Edema, eu consigo ver que o pé e a perna dele tá inchada porque a água deslocou pro interstício. Por que ela deslocou? R- Porque não teve proteína suficiente pra segurar água dentro do vaso.
Albumina tem a capacidade de captar o h+ do meio, ou seja, atua como um tamponante.
CASOS CLÍNICOS DA ALBUMINA: 
1.Insuficiência hepática,temos menor produção de albumina.
2. Insuficiência renal temos falha na reciclagem da albumina. 
3.Desnutrição calórica temo falta da matéria prima pra albumina.
4.Transtorno na absorção de aminoácido temos falta da matéria prima para produção da albumina.
BILIRRUBINA: é um produto da degradação do anel porfirínico do grupo heme da hemoglobina que está contida na hemácia. Uma parte da bilirrubina vai compor a bile. A bilirrubina é feita de nitrogênio, é uma forma também do microrganismo regular o balanço nitrogenado(por exemplo,pondo a bilirrubina pra fora). Ela vai ser responsável por corar as nossas fezes e a nossa urina, o produto final, os metabólitos finais da bilirrubina que são pigmentos, vão corar as fezes e a nossa urina.
Se tenho mais hemácias pra degradar,tenho mais bilirrubina pra metabolizar e possivelmente excretar. Se eu tenho o aumento da degradação da hemácia, eu tenho aumento do catabolismo da hemoglobina, se eu tenho o aumento do catabolismo da hemoglobina, eu tenho o aumento da bilirrubina, e o aumento da bilirrubina no sangue, a gente diz que eu tenho aumento da bilirrubina sérica, que é a do sangue, o que leva a icterícia. A molécula de bilirrubina, quando ela é formada inicialmente ela é uma molécula muito apolar. Pra ela se tornar uma molécula polar e ser eliminada nas suas fezes e na urina, ela precisa ganhar hidrogênio, oxigênio.
ICTERÍCIA: é uma coloração amarela da pele e/ou olhos causada por um aumento na concentração de bilirrubina na corrente sanguínea (hiperbilirrubinemia).Como a bilirrubina é capaz de pigmentar, ela é capaz de refletir por meio da pigmentação da esclera, mucosas e pele, isso é denominado icterícia. Então uma das causas de icterícia é o aumento do catabolismo da hemoglobina, isso se dá por uma condição patológica chamada hemólise, essa hemólise foi induzida por quem pelo próprio sistema imunológico, então ela chama doença hemolítica autoimune ou anemia hemolítica autoimune.
Obs: Icterícia Neonatal : imaturidade hepática. Ou seja, o bebe quando nasce não é capaz de transformar essa molécula de não conjugada para conjugada. Imaturidade do Intestino= instestino quando nasce é estéril e a microbiota vai se desenvolvendo pelo leite... A conduta quando a criança nasce é receber VITAMINA K (microbiota intestinal). A vitamina K evita a hemorragia do recém nascido. Outro motivo : hemácia do bebe tem vida curta, realizando muito mais hemocaterese.
Obs: Quando a icterícia é muito branda, o banho de luz vai ajudar na metabolização. A luz (fototerapia) tornará a molécula polar, não conjuga... 
Obs: bebe com incterícia tem que consumir muito leite materno, pois quanto mais leite for consumido maior chance de ocorrer a diurese e eliminar as excreções.
Icterícia patológica: deficiência da g6pd (deficiência da via pentose fosfato)que leva a hemólise... Poderia ser também a anemia falciforme (precisa de um fator pra deflagrar a polimerização da hemoglobina : uma infecção, distúrbio de acidose) 
Icterícia fisiológica: Imaturidade hepática, imaturidade do intestino e Tempo de meia vida curto das hemácias. 
TIPOS DE ICTERÍCIA:
1.ICTERÍCIA HEMOLÍTICA(PRÉ HEPÁTICA) : é a deficiência da G6PD da via da pentose (uma enzima que tem a função de proteger os glóbulos vermelhos frente aos danos provocadospor estresse oxidativo). Então a hemácia daquele paciente vai hemolisar por falta do NADPH. A Pré Hepática tem causa relacionada a hemólise= poderia ser a deficiência da g6pd, anemia hemolítica, anemia falciforme.
2.HEPÁTICA : Hepatite viral, medicamentosa .
3.PÓS HEPÁTICA : Obstrução de Vias Biliares (coceira).
HEMOGRAMA DE INDIVÍDUO ANÊMICO: temos a redução do número de hemácias e também de hemoglobina. principais características que a gente vai reconhecer? Palidez cutâneo, intolerância ao exercício físico, e além disso o indivíduo vai ter um quadro de icterícia.Devemos frear a atuação do sistema imune contra a hemácia.
FÓSFORO: podemos modular/modificar a atividade de uma célula se uma proteína está fosforilada ou desfosforilada(exemplo:comunicação celular).O fósforo é um elemento de sinalização celular, ele faz ligação chamada fosfodiéster. Também o fosfato é um elemento que dá atribuição de carga negativa.Por exemplo, a histona sabe reconhecer o DNA, porque a histona sabe reconhecer a carga negativa do fosfato do DNA e ela interagia e começava enovelar o material genético para a formação do cromossomo.
ENXOFRE: principalmente pra composição de aminoácidos e proteínas.Precisamos de enxofre pra fazer as chamadas ligações de enxofre(ligações de sulfeto), pra gente alinhar os receptores a gente precisa de ligação de sulfeto. Por exemplo, a albumina que é uma proteína plasmática ou a principal proteína do sangue ela é rica em ligação de sulfeto pra manter essa estrutura tridimensional.Vale ressaltar,que apenas os aminoácidos capazes de estabelecer esse tipo de ligação é a Cisteina e a Metionina.
 PRIMEIRO PRINCÍPIO: Hierarquia de Biomolécula, Macromolécula e Complexo Supramolecular:
As moléculas sempre vão organizadas em níveis e localizadas em um determinado espaço. 
O 1° princípio é a organização, a gente vai chamar esse princípio de organização de biomoléculas, macromoléculas e complexos supramoleculares. Aminoácido é uma biomolécula, o aminoácido ele pode sozinho exercer uma determinada função. O aminoácido ele representa pra gente a biomolécula, a proteína a macro, e quando eu tenho a união de duas ou mais macromoléculas, que é o caso a lipoproteína, eu formo um complexo supramolecular( vale ressaltar,o cromossomo é um complexo supramolecular).
SEGUNDO PRINCÍPIO: COMPARTIMENTALIZAÇÃO:
Esse principio de compartimentalizacão é pra vocês entenderem que tem que ter cada enzima e cada proteína em seu local especifico. Se falta na mitocôndria eu posso ter uma doença genética e atrapalha meu metabolismo; se a enzima sai da célula pela lesão eu tenho uma lesão órgão-específica.Então, por exemplo, toda hepatite, pancreatite e doença muscular pode ter como parâmetro a dosagem de enzima específica? R- Sim.
Assim como eu tenho a lesão de órgãos específicos vistos por enzimas eu também tenho o de algumas proteínas. A Albumina e o Fator de Coagulação são proteínas utilizadas como marcador de função hepática. O fator de coagulação é produzido e maturado no fígado, então se falhar o fígado, vai falhar o fator de coagulação que não vai ser produzido nem maturado de forma eficiente.Devemos saber quem é marcador de cada orgão.
A Miopatia Mitocondrial é quando o individuo não consegue ativar de forma correta a produção de energia via mitocôndria. Há um defeito nas enzimas que formam a cadeia transportadora de elétrons e participam da fosforilação oxidativa a nível mitocondrial.
Algumas enzimas são mitocondriais, outras são do citoplasma. É muito importante vocês terem a ideia do seguinte: a maior quantidade de enzimas está dentro do espaço intracelular que é onde tem metabolismo. Temos poucas enzimas no espaço extracelular,toda vez que eu tiver um aumento de uma enzima a nível plasmático eu consigo dizer pra vocês que tem algum órgão ou tecido lesionado. Por que eu sei que o individuo tem hepatite aguda? R- Porque fez dosagem de enzimas que são referentes do fígado. Se o fígado lesionou ele extravasa aquela enzima pro sangue. É por isso que a gente dosa TGO, TGP, Gama GT e fosfatase alcalina, porque toda vez que há uma lesão a enzima é liberada.
OBS.: Podemos falar, “O primeiro espaço” estou falando da célula; “o segundo espaço” é o vaso; “o terceiro espaço” o interstício. Por exemplo, no caso do Infarto agudo do miocárdio e proteínas que estavam presentes e enzimas da fibra muscular cardíaca, extravasaram do primeiro espaço, ou seja, elas saíram do primeiro espaço.”
TERCEIRO PRINCÍPIO: METABOLISMO:
Metabolismo acontece porque eu tenho enzimas, vitaminas do complexo B (atuar como co-enzima) e os hormônios. Qualquer investigação que se iniciar acerca do metabolismo tem que se basear nessas moléculas. Pra enzima atuar ela precisa de co-enzimas, que são colaboradoras de reações metabólicas pra ajudar no funcionamento das enzimas e torná-las ativas. Então as vitaminas do complexo B (B1, B2, B3, B5, B6 e B7) são relacionadas com o metabolismo,pois tornam as enzimas ativas,ou seja,atuam como coenzimas. E por último, os hormônios,eles é que vão dar a sinalização pra célula pra garantir a homeostase,ou seja, os hormônios são aqueles que vão dar o sinal, a rota inicia, ou a rota finaliza. O metabolismo se divide em reações de síntese (Anabólicas) e reações de degradação (Catabólicas). O balanço entre elas é o que chamamos de síntese e degradação de moléculas.
ERROS INATOS DO METABOLISMO? R- É quando uma criança nasce com um defeito em alguma rota metabólica e ela tem repercussão clinica mediante a isso.
CONSEQUÊNCIAS DOS ERROS INATOS: vamos ter um acúmulo de substrato, a falta do produto, um defeito parcial ou total da enzima, e o que acontece na maioria das vezes é que esse substrato acaba se acumulando, ele é desviado para uma rota alternativa, produzindo moléculas toxicas, e essas moléculas toxicas, tem como alvo o sistema nervoso, então uma detecção precoce de erros inatos otimiza esses danos neurológicos. Por isso, deveria se ter no sistema de saúde o Teste do pezinho ampliado para todos os estados.Pois se um erro inato é detectado precocemente, menor a intervenção e menor o dano daquela criança.
QUARTO PRINCÍPIO: HOMEOSTASE:
Buscamos a homeostase, o equilíbrio entre síntese(anabolismo) e degradação(catabolismo). Entretanto o desequílibrio pode levar a algumas doenças, tal como, o Hipertireoidismo é um exemplo onde o controle metabólico está comprometido, hormônio demais estimula, ativa a oxidação de substrato energético que são moléculas que guardam energia pra gente – quando necessário elas são mobilizadas e convertidas em energia. Então esse paciente vai diminuir suas reservas, ocorrendo perda de peso, pois não se tem mais o controle desse metabolismo, que é um princípio da bioquímica.
Eu preciso buscar saúde que é o equilibro entre as moléculas estarem no lugar certo, realizando síntese e degradação e coordenadas por hormônios, vitaminas e enzimas. Qualquer doença é uma alteração da homesotase bioquímica.
TRANSCRIÇÃO 2:
ESTRUTURA PRIMÁRIA DA PROTEÍNA: “a estrutura primária dá uma volta sobre ela mesma”. Posso representar em uma disposição linear dos aminoácidos, a gente tem os terminais que determinam o início e o fim da nossa proteína.
ESTRUTUTA SECUNDÁRIA DA PROTEÍNA: a ligação de hidrogênio é importante para a formação e composição da estrutura secundária que se apresenta na forma de hélice alfa, beta folha ou mista.
ESTRUTURA TERCIÁRIA DA PROTEÍNA: o arranjo tridimensional das estruturas secundárias numa cadeia polipeptídica é designado por estrutura terciária. É mantidas através da ligação dissulfeto.
ESTRUTURA QUATERNÁRIA DA PROTEÍNA: formada pela união de estruturas terciárias. corresponde a duas ou mais cadeias polipeptídicas, idênticas ou não, que se agrupam e se ajustam para formar a estrutura total da proteína.Exemplo:hemoglobina.
REAÇÃO ENZIMÁTICA: para que eu tenha um metabolismo eu preciso de enzima, e sempre a enzima vai ser a responsável por atuar sobre um substrato, então a enzima interage com o substrato, a princípio ela vai formar um complexo substrato-enzima até que eu possa formar um produtoe liberar essa enzima da reação, isso é uma reação enzimática.
REAÇÃO METABÓLICA: as reações do metabolismo são rotas, então eu tenho por exemplo, o primeiro substrato que a gente vai chama-lo de substrato inicial, este vai formar o produto que vamos chamar de produto intermediário que vai formar outro produto intermediário até formar o produto final.
DIFERENÇA ENTRE REAÇÃO ENZIMÁTICA E METABÓLICA: a diferença é essa, a rota metabólica tem alguém para começar que seria o substrato inicial, os intermediários e o produto final, e para cada transformação eu tenho uma enzima, então eu tenho a enzima 1, enzima 2 e a enzima 3, por exemplo. Uma dessas é chamada de enzima marca-passo, essa enzima marca-passo indica pra gente que ali é o ponto de regulação(vai dizer pra gente se essa rota precisa estar ativa ou não precisa estar ativa), dentre todas as enzimas, a escolhida como marca-passo promove a reação mais lenta da rota metabólica.
A reação de conversão do substrato inicial no primeiro produto intermediário é a mais lenta da rota, pra dar tempo da enzima marca-passo sofrer a ação de um estímulo de inibição ou de ativação. Então, geralmente esse estímulo inibitório ou ativador é a sinalização hormonal, será o hormônio que vai dar esse sinal para aquela rota seja ativada.Exemplo: a Insulina ativa a síntese proteica, ativa também o metabolismo de glicose, o T4 estimula o metabolismo de lipídeos. Se o organismo não precisa do produto final, a rota será inibida, então, vai atender a demanda do organismo. 
CASO CLÍNICO: pessoa de 38 anos que perdeu 10% do peso no último mês e eu não tenho nenhum achado que diga que o indivíduo tenha um Hipertireoidismo, ou uma doença inflamatória crônica, não tem nada. Eu devo começar uma possível investigação(analisar metabolismo), se ele perdeu peso, eu tenho que pensar em metabolismo, o que controla o metabolismo? São as enzimas, os hormônios e as vitaminas do complexo B.
TRANSCRIÇÃO 3:
AMINOÁCIDOS: : Consiste em um carbono central com uma ligação a grupo amino(NH2),outra a um grupo carboxila(COOH), a terceira a um átomo de hidrogênio e a quarta a um radical(=cadeia lateral), que o difere dos outros 22 aminoácidos. 
O grupo amina é destinado ao ciclo da ureia. Osendo assim, toda vez que há o catabolismo do aminoácido, eu vou liberar o grupo amino, vou encaminhar amônia pra ser convertida em ureia e ser excretada.
 Além de formar proteínas também formam vitaminas,hormônios ,o grupo heme e peptídeos.
FUNÇOES DOS AMINOÁCIDOS: Tudo que não é radical é a parte constante,é destinada ao catabolismo para produção de energia formando glicose intermediários e corpos cetônicos intermediários, síntese de compostos nitrogenados não proteicos, para as vitaminas que são formadas, bases nitrogenadas são formados a partir do aminoácido. Atua como neurotransmissor e envolvido com a síntese do grupo heme. Os aminoácidos formam as porfirinas ou anel porfirínico, que vai compor hemoglobina, mioglobina, citocromo.Vale lembrar que o anel porfirínico está presente lá na hemoglobina, e é a degradação ou catabolismo do anel porfirínico proveniente das hemácias que nós iremos formar a bilirrubina.
RESÍDUOS DE AMINOÁCIDO: poderíamos usar aminoácidos, mas se eu quiser ser mais específica eu uso “resíduo de aminoácido”(está imbutido a ideia que o aminóacido está ligado a outro). Porque a ligação peptídica libera água, então eu vou desidratar aquele aminoácido, por isso ele se tornou um resíduo.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS DE ACORDO COM O DESTINO METABÓLITO:
1.Aminoácidos glicogênicos: forma glicose e seus intermediários(Piruvato).
2.Aminoácidos cetogênicos: formam corpos cetônicos e intermediários(AcetilCoA).
3. Aminoácidos mistos: formam glicose e seus intermediários ou corpo cetônicos e seus intermediários.
CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS DE ACORDO COM A FORMA DE OBTENÇÃO:
1.Aminoácidos essenciais: são adquiridos através da alimentação 
2.Aminoácidos não essenciais: são os adquiridos pelo metabolismo através de rotas metabólicas então a forma que o corpo produz é através do metabolismo.
Temos 22, sendo 20 que serão trabalhados na tabela hoje e 2 que são chamados aminoácidos modificados. Esses aminoácidos modificados são formados a partir de aminoácidos que vamos trabalhar hoje que são a fenilalanina que é um aminoácido que será bastante trabalhado porque, por se tratar de um aminoácido que da origem a hormônio(tiroxina), que vai formar a melanina.
Embora, inicialmente, a gente tem falado de vinte aminoácidos, eu falei para vocês que existem mais dois que são chamados de Hidroxiprolina e Hidroxilisina, que são aminoácidos que foram modificados a partir da estrutura da Lisina e da Prolina. A Hidroxiprolina recebeu uma hidroxila e a Hidroxilisinatambém recebeu uma hidroxila.
A síntese de proteínas podem ser proteínas que sejam específicas desse órgão ou proteínas que não são específicas(não é específica desse próprio orgão).Por exemplo, fator de coagulação, como a albumina, como as enzimas hepáticas específicas ( como TGO, TGP, gama GT, fosfatase alcalina).
DESTINOS DOS AMINOÁCIDOS : 
Aminoácidos com funções biológicas especiais (tirosina: hormônio T4, glicina: neurotransmissor); 
Síntese de compostos nitrogenados (bases nitrogenadas, vitaminas e porfirinas);
 Síntese de proteínas (colágeno, elastina, anticorpos, hemoglobina, dentre outras), peptídeos; Produção de energia
Catabolismo do aminoácido (cadeia carbônica). Através de três grandes grupos, sendo classificados como cetogênico, misto e glicogênicos. 
ORNITINA E CITRULINA: são aminoácidos que participam do ciclo da ureia e e não compõe proteína. Então a gente vai precisar conhecer os 22 aminoácidos que compões proteínas e alguns que não compõe.
Catabolismo do aminoácido em que ele vai ser transformado em energia a gente subdivide: Cadeia carbônica energia; grupo amino vai se transformar em amônia e depois em ureia pra excreção, porque nós precisamos tirar o hidrogênio pra controlar o balanço hidrogenado.
CORPOS CETÔNICOS: São moléculas produzidas pelo organismo onde moléculas essenciais como glicose não podem ser utilizados. Os corpos cetônicos são moléculas acessórias que o organismo tem pra atender à demanda energética principalmente a nível de sistema nervoso, coração e musculatura esquelética. Corpos cetônicos são catabolismo do pool de aminoácidos, assim como também de ácidos graxos. Então eu posso ter corpo cetônico formado a partir de lipídio ou o aminoácido. Eles, na verdade, só quebram um galho, eles não podem ser utilizados em grande escala por se tratar de corpos ácidos. Isso gera um efeito no organismo chamado de Cetoacidose, ou seja, uma acidose ocasionada por corpos cetonicos. A cadeia carbônica do aminoácido pode produzir energia pra gente formando glicose e corpos cetônicos. Olha como uma só molécula é tão versátil.
CO- e NH3+ : isso está dizendo pra vocês que o aminoácido está em solução aquosa, comportando como uma molécula ácida e básica(anfótero).
POOL DE AMINOÁCIDOS: o fígado é responsável por gerenciar esse pool de aminoácido por que ele sintetiza proteínas específicas como por exemplo: síntese de fatores de coagulação , síntese de proteínas de fase aguda que caracteriza o processo inflamatório e ele também sintetiza proteínas que não são específicas.
 Os aminoácidos que estão presente no fígado podem ser utilizados para síntese de uma nova glicose, em termos bioquímicos isso pode ser chamado de gliconeogênese que forma uma nova glicose a partir de outros substratos ( como o aminoácido, e com esse perfil são chamados de glicogênicos ) além disso , uma vez que o fígado usa aminoácidos para produzir glicose ele pode lançar ela na corrente sanguínea e restaurar o índice glicêmico ( então o fígado é o órgão recrutado para manter a glicemia do organismo ). O fígado também armazena esse pool de aminoácidos para sintetizar compostos nitrogenados não proteicos por exemplo: bases nitrogenadas são formadas a partir de aminoácidos , purinas e pirimidinas.
Tipos de aminoácidos:
MARCAÇÃO OS AMINOÁCIDOS MAIS IMPORTANTES: os aminoácidosque não podemos esquecer: Glicina (importante para formar o grupo heme, formar adenina e guanina, forma creatina e compõe sais biliares, além de também poder ser um neurotransmissor), Alanina (importante devido a formação da Vitamina B5), o Aspartato (formação de bases nitrogenadas), Histidina (formação de histamina envolvido em processos alérgicos e inflamatórios), o Triptofano e Tirosina que são os que mais a gente vai usar.
CREATINA: é um composto envolvido na regeneração do ATP muscular, é formado pela união de três aminoácidos(glicina,metionina e arginina).
 O músculo para a contração é dependente da metabolização do ATP que é um nucleotídeo livre e essa metabolização acontece a partir da ligação fosfodiéster em que a liberação de energia e a formação de ADP, que é um nucleotídeo livre, mais fosfato inorgânico e energia. A creatina presente no músculo tem a capacidade de se ligar ao fosfato inorgânico então uma vez que esse fosfato foi liberado da ruptura da ligação fosfodiéster ele pode se ligar a creatina e ela vai compor a fosfocreatina, esse composto é uma forma que o músculo tem de guardar esse fosfato inorgânico para quando for necessário essa fosfocreatina libere o fosfato inorgânico e volta a composição de creatina e esse fosfato inorgânico se ligue ao ADP e regenere o ATP.Isso é chamado de ciclo creatina-fosfato.
A fosfocreatina é uma forma de armazenamento de fosfato inorgânico. Quando é liberado, ele volta pra compor uma ligação e reestabelecer a molécula energética que é o ATP.
BETA ALANINA: é responsável pela formação da vitamina do complexo B(principlamente a B5-relacionada com a síntese de anticorpos).É importante também para formar a coenzima A (acetilcoenzima A – coenzima ligada a dois carbonos).
GLICINA: glicina é o menor aminoácido, somente ela irá conseguir se adaptar aos espaços mais restritos da hélice.Tem um carbono central ligado ao hidrogênio, carboxila, amina e o radical que é o hidrogênio. e não apresenta 4 ligantes diferentes. Esse carbono é chamado pelo conceito químico de Aquiral. Todos os outros aminoácidos apresentam carbono quiral, a única exceção é essa glicina. A glicina atua como neurotransmissor. A glicina é um aminoácido que forma o grupo Heme, que está presente na hemoglobina/ mioglobina cujo papel é o transporte de oxigênio. A glicina compõe purina, um aminoácido dando origem a uma base nitrogenada, que estará envolvida com a formação do nucleotídeo: açúcar de cinco carbonos, fosfato e a base nitrogenada. Vamos falar agora da glicina compondo sais biliares, os sais biliares ajudam na digestão de gordura(emulsifica gorduras) que são diferentes de ácidos biliares em termos de composição.
SERINA: A serina é um outro aminoácido, ela compõem fosfolipídios, como exemplo de fosfolipídios nós temos a fosfatidil-serina, esfingosina.
ASPARGATO: também de ácido aspartato, ele compõe bases nitrogenadas, tanto purinas quando pirimidinas. Sua função é a formação de nucleotídeos. O aspartato pode lançar intermediários tanto pro ciclo da ureia como também no ciclo de Krebs, desse modo ele é capaz de funcionar como intermediário para os dois ciclos.
METIONINA: é importante para composição de grupos metílicos que estão relacionados com a reações de metilação que é um evento de sinalização.Compõe também a creatina(regeneração do ATP muscular).
CISTEÍNA: é um outro aminoácido e é importante também para a formação da coenzima A que está ligada a produção de energia e ácidos graxos que também é uma biomolécula. A Cisteína da origem a Taurina, essa Taurina pode ser conjugada com o ácido cólico e formar um ácido chamado de tauricolico, ele também é um agente emulsificante de gorduras. Eu tenho tanto a Glicina quanto a Cisteína atuando na digestão de gorduras. 
Ligação de uma Cisteína com uma Cisteína isso recebe um nome a parte (específico) que é chamado de Cistina.
Os cálculos renais podem ser constituidos por aminoácidos, a gente tem a riqueza de Cisteína (e como a Cisteína está com outra Cisteína, falamos que tem uma riqueza de Cistina). Então, para vocês conhecerem que a litíase renal não é apenas por cálculos que são compostos por cálcio, pois também temos cálculo de composição de natureza proteica, em especial aminoácidos do tipo Cisteína. 
ARGININA: compõe a creatina(regeneração do ATP muscular).
HISTIDINA: sofre a ação da Histidina Descarboxilase e forma Histamina, é muito comum o uso de anti-Histaminico que impeça a liberação desse tipo de molécula, ela está envolvida com processos alérgicos e inflamatórios.
TRIPTOFANO:está responsável pela formação da serotonina, é a sensação do bem-estar, importante na vasoconstrição e contração da musculatura lisa.Forma o ácido nicotínico, vitamina B3 ou conhecida como niacina, a vitamina B3 é uma coenzima, ela atua em todas as enzimas que são disidrogenases que envolve o NAD e o NADP.
TIROSINA: ele vai formar a melanina, responsável pela pigmentação, a tiroxina que é o hormônio T4, o hormônio da tireoide, ele controla o metabolismo de maneira geral. Adrenalina e Noroadrenalina, também chamadas de catecolaminas, são ativadoras de lipólise (quebra de lipídios, catabolismo de lipídio), e glicogenólise (degradação de glicogênio). Dopamina também é um exemplo de catecolamina oriunda da tirosina , está principalmente ligada a sinalização do sistema nervoso.
CASO CLÍNICO: Vitiligo é uma doença autoimune, onde o alvo da doença é a enzima que converte tirosina em melanina ou o próprio melanócito. Então não consegue produzir uma quantidade suficiente de melanina, isso cursa com hipopigmentação, por isso que o individuo vai tendo áreas hipopigmentadas, diferente do Albino, que não consegue produzir a melanina.
FENILALANINA: ela dá origem a Tirosina, um aminoácido dando origem a outro. a estrutura da Tirosina (ela tem um hidroxila), então o organismo faz uma reação de Hidroxilação, então tem uma enzima chamada hidroxilase, a enzima fenilalaninahidroxilase, ela vai hidroxilar a fenilalamina para formar a Tirosina. A diferença desse aminoácido é isso, quer dizer que a fenilalamina eu vou adquirir via alimentação, meu organismo modificou através de uma reação e formou um outro aminoácido chamado Tirosina.
GLUTAMATO: ou ácido glutâmico, forma o GABA, pessoas que praticam Yoga tem uma alta liberação de gaba que está envolvido na produção de impulsos nervosos.
PROLINA(IMINOÁCIDO-exceção): todos os aminoácidos citados, o carbono central é o que está sempre ligado ao grupamento amino, fazendo 1 ligação só. O único que destoa é a Prolina, ela é chamada de Iminoácido.Porque o carbono da prolina que está ligado ao grupamento amino faz 2 ligações. Então essa amina é uma amina secundária.Forma uma estrutura cíclica que vai ser importante pra proteínas de natureza fibrosa,pois toda vez que eu tiver uma proteína de natureza fibrosa eu vou ter a presença da Prolina.Porque essas proteínas fibrosas apresentam torções em sua estrutura e toda vez que ela apresenta uma torção vem uma prolina e dobra essa estrutura. O colágeno e a elastina, por exemplo, são proteínas fibrosas e que sofrem essas torções pela presença da prolina.
CONCEITOS:Cadeia Lateral ou Radical: temos como classificação POLAR são aqueles que apresentam dupla O, hidroxilas, SH, esses são aminoácidos polares. Os APOLARES são aminoácidos que tem hidrocarbonetos, CH2, CH3, CH. Os aminoácidos chamados de positivos e negativos também podem ser chamados de ácidos e básicos.				
Classificação dos aminoácidos segundo alguns critérios:
AMINOÁCIDOS APOLARES:vão estabelecer interações hidrofóbicas, eles vão ser responsáveis por compor proteínas de natureza apolar. Eles têm no radical a presença de hidrocarbonetos, que é composto de carbono e hidrogênio.
Eles se localizam no interior da maioria das proteínas,ou seja, possui o bolsão hidrofóbico mais interno, uma vez que eles são expostos na superfície celular, na própria superfície da proteína, isso pode recrutar chaperonas moleculares e aí elas vão agir sobre esse proteína que foi desenovelada e fazer com que essa proteína seja novelada novamente,então serve como sítio de sinalização. Com isso, bolsão fica mais nessa parte interna, quando a proteína está desenovelada ela expõe o bolsão, ele é um sítio de sinalização para a chaperona reconhecer que a proteína está desenovelada para que assim comece novelar a proteína(volatando para a sua conformação nativa).
Estresse térmico, mudanças bruscas de pH, uso de substâncias tóxicas, metais pesados, tudo isso pode levar ao desenovelamento de uma proteína.
Exemplos desses apolares além da Valina, Metionina, Leucina, Triptofano, Prolina, Isoleucina, Fenilalanina e a Alanina também.
AMINOÁCIDOS POLARES: eles tem: hidrogênio, OH, dupla O, desse modo vamos buscar neles grupos especiais de referência, como =O, OH, SH e H como elementos. Os polares são importantes para a ligação de hidrogênio, para formar bolsão hidrofílico.Então agora, quando eu pensar numa proteína mais solúvel, vou ter que observar se tem uma grande quantidade de polares, diferente de uma proteína como receptor, que vai ter uma grande quantidade de apolares.
 As proteínas polares são: treonina, glicina, asparagina, glutamina, cisteína, serina e tirosina.
 Aminoácidos polares se encontram geralmente na superfície de proteínas hidrofílicas (que se interagem com a água), são importantes, por exemplo a Albumina ela interage com a agua, mantendo a agua dentro do vaso,logo, a albumina é formada por aminoácidos polares.
AMINOÁCIDOS POSITIVOS/CARREGADOS POSITIVAMENTE/ BÁSICOS: vamos buscar nesses aminoácidos o NH,NH2,NH3. Eles fazem ligação iônica, determinam carga positiva à proteína, então temos a determinação de cargas que é fundamental para a sinalização.Alguns receptores terão cargas positivas,tais como, arginina, histidina e lisina.
AMINOÁCIDOS NEGATIVOS/CARREGADOS NEGATIVAMENTE/ÁCIDOS: o que caracteriza esses ácidos é a presença da carboxila no radical. Tem a mesma importância dos básicos: ligação iônica, determina carga negativa á proteína para sinalização. Temos o ácido glutâmico e ácido aspártico. 
 AMINOÁCIDOS SULFURADOS : temos dois aminoácidos na tabela que apresentam o enxofre(tem o S ou ele tem o SH)que são: metionina e cisteína.São importantes para realizarem a ligação de enxofre que confere a estabilidade da estrutura terciária das proteínas. Toda proteína tem enxofre na estrutura terciária para garantir que ela seja tridimensional. 
AMINOÁCIDOS AROMÁTICOS: são tirosina, fenilalanina e triptofano. Se vocês observarem fenilalanina e triptofano são vermelhos na tabela, ou seja, são apolares. E o que vai determinar a importância dos aromáticos é qual grupo anterior ele foi classificado, então a tirosina tem importância como um polar; já o triptofano e a fenilalanina tem a importância de um apolar.
ÁCIDOS GRAXOS: é a biomolécula que compõem lipídeo, eles têm como estrutura uma cadeia de hidrocarbonetos e na extremidade a presença do grupo ácido carboxílico.
FUNÇOES DOS ÁCIDOS GRAXOS: Os AG podem formar fosfolipídeos e glicolipídeos, envolvidos mais com a sinalização.
 Podem formar moléculas que atuam como mediadores da inflamação e da coagulação, são chamados de eicosanoides. São moléculas que vão apresentar uma cadeia carbônica de 20 carbonos que vai ser modificado em produtos como a prostaglandina, leucotrieno, prostaciclina, tromboxano e fator de agregação plaquetária.
O AG pode formar energia. Ele pode, juntamente com o glicerol, esterificar e formar uma forma de depósito de energia, que é o que se acumula nos adipócitos, chamado de triacilglicerol (TAG),desse modo,armazenamos o que está sobrando para termos uma reserva de energia. OBS.: Triaglicerol uma cadeia de glicerol e três AG.
O que o adipócito armazena? R- O triacilglicerol.
CLASSIFICAÇÕES DO ÁCIDO GRAXO:
(Cn H2n O2 – isso para os saturados) n=n° de C
(Cn H2n-2x O2) o X vai representar o número de insaturações
A classificação segundo o tamanho da cadeia é baseada pelo número de carbonos, então ela pode ser curta (quando eu tenho de 2 a 4 carbonos), média (6 a 10 carbonos), longa (superior a 12). 
A betaoxidação é a transformação de ácidos em moléculas de acetil coA, então quanto maior a minha cadeia de carbonos mais moléculas de acetil coA eu vou formar, então é importante a gente conhecer para que a gente possa calcular o saldo energético de cada ácido graxo. 
Ácido graxo essencial significa que precisa ser obtido via alimentação. Então nós temos dois: ácido linoleico(origem vegetal;óleo de soja e girasol) e ácido linolênico(origem animal;óleo de peixe,ostras e salmão). Os ácidos graxos essências tem como importância participar da fluidez de membrana celular, serão importantes também para formação do sistema nervoso, da integridade da pele e mediadores da resposta inflamatória e de coagulação. Os ácidos graxos também são importantes pra formação da retina; desenvolvimento do sistema nervoso(por isso orientais tem fama de inteligentes).
DESTINOS METABÓLICOS DOS ÁCIDOS GRAXOS:
O ácido graxo é encaminhado à Beta oxidação (catabolismo do AG), formando moléculas de Acetil CoA(são dois carbonos ligados a coenzima A). Então a cada volta na Beta oxidação, eu tenho a liberação de uma molécula de Acetil CoA.
A Acetil CoA formada, é consumida pelo Ciclo de Krebs, que é um produtor de intermediário do metabolismo e energia (acrescentar na apostila, além de energia, ‘’síntese de intermediários do metabolismo). Então o Ciclo de Krebs, além de gerar energia, é capaz de gerar intermediários do metabolismo.
Novamente, a Beta oxidação produz Acetil CoA, que pode se condensar 18 vezes e formar colesterol. A partir da formação do colesterol, olha os subprodutos que eu tenho: vitamina D, sais e ácidos biliares, composição de membrana celular, hormônios esteroides, lipoproteínas e excreção fecal (colestanol/coprostanol).
Além disso, a Acetil CoA pode gerar corpos cetônicos, através da cetogênese, formando uma energia acessória. Essa energia dos corpos cetônicos é utilizada pelo organismo como estratégia.
Obs: 3 corpos cetônicos – acetona (volátil, responsável pelo hálito cetônico), acetoacetato e hidroxibutirato (corpos cetônicos funcionas/ energia acessória). Os corpos cetônicos são fontes de energia acessória pro SNC, para coração e músculos. Apenas o acetoacetato e o hidroxibutirato são utilizados pelo corpo como energia acessória, a acetona é eliminada.
OBS: Acetona não é indicador de energia, porém é um indicador de que está rolando a CETOACIDOSE.
Então o centro de tudo é a gente entender que a Acetil CoA ela é chamada de principal produto intermediário do metabolismo. Devemos entender que a Acetil CoA pode seguir vários destinos de acordo com a necessidade do organismo.
DIFERENÇA ENTRE A PRODUÇÃO DE ENERGIA PELO CICLO DE KREBS E OS CORPOS CETÔNICOS: a diferença é que os produtos finais do ciclo de Krebs é: água, CO2 e os transportadores FADH2 e NAD, e essas moléculas vão acionar ainda Cadeia transportadora de elétrons, fosforilação oxidativa e de fato produzir o ATP. Na formação do corpo cetônico ele já dissipado e transformado em energia.
GLICEROL:É um álcool de 3 carbonos. Ele é representado pelas hidroxilas associadas ao carbono.
FUNÇÕES DO GLICEROL: Ele pode formar uma nova glicose, tal processo chamado de gliconeogênese. Essa gliconeogênese via glicerol acontece exclusivamente na via hepática. É quando uma molécula de glicose é formada por compostos que não são açucares, os aglicanos. Sintetiza-se uma nova glicose a partir de outros substratos em situações onde a glicose não é disponibilizada como fonte principal de energia, devido a alguma doença disruptiva como uma neoplasia, por exemplo. O organismo vai criar estratégias para suprir essa glicose não disponível. Vale reesaltar que o glicerol pode restaurar o índice glicêmico através da gliconeogênese.
O VLDL é uma proteína que traz ácidos graxos para o tecido adiposo. Vem o glicerol, se liga a eles e faz a reserva energética que é o TAG.
Uma outra função do glicerol é se ligar aos ácidos graxos e formar a reserva de energia através do TAG (triacilglicerol). Toda vez que tem degradação do TAG é chamado de Lipólise(Adrenalinae Noradrenalina são ativadores de lipólise e glicogenólise). 
Além disso, o glicerol ele compõe fosfolipídios que tem função estrutural.
JUSTIFICATIVA DE PORQUE É MAIS VANTAJOSO GUARDAR GORDURA DO QUE GLICOGÊNIO: se eu for comparar quem me gera mais energia, é o TAG,pois se quebrarmos o TAG vamos ter quatro moléculas, 3 ácido graxo e o glicerol.Então você tem 4 moléculas produzindo energia se comparado à molécula de glicose. O glicerol pode ser encaminhado pra gliconeogênese e vai produzir glicose e depois energia. Já o ácido graxo também produz energia através da betaoxidação em acetil-coA e forma energia acessória que é o corpo cetonico,caso seja necessário. Em questão de saldo energético o lipídio vai te fornecer mais ATP, só que isso vai ser um pouco mais lento.
* Um grama de carboidratos disponíveis fornece 4 kcal (17 kJ); 1 g de proteína também provê 4 kcal (17 kJ); 1 g de gordura fornece 9 kcal (37 kJ)*
TRANSCRIÇÃO 4:
DOENÇAS GENÉTICAS: um terço das doenças genéticas é explicada pela alteração de apenas um aminoácido na cadeia polipeptídica. Por exemplo,a anemia falciforme, troca o ácido glutâmico por valina, gera a anemia falciforme. Outro exemplo, osteogênese imperfeita, troca a glicina por um aminoácido de cadeia volumosa, a glicina é o menor aminoácido, somente ela irá conseguir se adaptar aos espaços mais restritos do dobramento do colágeno, se põe qualquer aminoácido volumoso ali, a proteína não consegue se organizar em forma de fibra, malha, redes, e então teremos a doença em si.
HEMOGLOBINA: a estrutura da hemoglobina, ela tem quatro cadeias, duas alfa e duas beta, que são formadas por resíduos de aminoácidos e a presença do grupo heme, então ela é uma proteína conjugada, pois tem a presença do grupo prostético que é o heme e a parte das globinas.
PORTADOR DE ANEMIA FALCIFORME: individuo que tem a hemoglobina S agora ele tem uma valina ao invés do ácido glutâmico. Sabemos que a valina é apolar e o ácido glutâmico é ácido, a diferença entre esses dois aminoácidos faz com que a cadeia beta tenha uma região hidrofóbica agora, essa região vai ser a base para deflagrar a mudança do formato da hemácia(hemácia em formato de foice).Então a base da doença foi apenas trocar um aminoácido por outro.
FORMATO FOICE HEMÁCIA: isso só vai acontecer na anemia falciforme na presença do agente deflagrador. Sendo que agentes deflagradores pode ser uma alteração no pH celular (em especial a acidose), uma infecção, uma desidratação, etc. Esse formato da hemácia leva obstrução dos vasos de menor calibre e isso cursa com hipóxia e dor, que chamamos de crise vaso-oclusiva que acontece na anemia falciforme.
APLASIA MEDULAR: A medula para de produzir células. Anemia falciforme o paciente pode ter comprometimento medular chamado aplasia medular e nesse caso ele pode receber transplante. 
ELETROFORESE DA HEMOGLOBINA: através dessa técnica detecta o quanto o indivíduo tem de hemácias que apresenta essa Hemoglobina na forma S ou A ou também pode acontecer as duas coisas (AS), quem carrega hemoglobinas normais e a S apresenta traço para anemia falciforme. 
Estuda a proteína através do seu peso molecular, então pega-se uma amostra de sangue do indivíduo, faz extração da proteína e através do peso molecular consegue reconhecer se é Hemoglobina A ou S, porque o peso molecular da hemoglobina com anemia falciforme é um e o peso molecular da hemoglobina normal é outro, pois uma vai ter Valina e a outra Ácido Glutâmico.
Vale ressaltar que na anemia falciforme muda-se um aminoácido de caráter ácido por um apolar.
TALESSEMIA: é redução ou da cadeia alfa ou da cadeia beta, então a cadeia alfa fica menor ou a cadeia beta fica menor.
HEMOGLOBINOPATIA QUALITATIVA : mexe na estrutura da proteína
HEMOGLOBINOPATIA QUANTITATIVA: mexe na quantidade de resíduos aminoácidos. Exemplo:talessemia
MONOSSACARÍDEO: É a biomolécula dos açucares e possui duas formas de apresentação dele: Aldose ou Cetose. Os monossacarídeos vão ter a carbonila no carbono 1 ou 2. A dica é saber identificar a função aldeído ou cetona.
 Gliceroldeído apresenta a função aldose, que é C=O-H. O que tá marcado aqui pra vocês é que quando a gente marcar o grupo C=O a gente pode chamá-lo de Carbonila. Então quando a carbonila estiver na extremidade do carbono 1, isso é uma Aldose. Se eu referenciar só pela carbonila eu posso também conhecer essa molécula.
 C=O(carbonila) no carbono 2 é Cetose, ou seja, carbonila no carbono 2 é uma Cetose. Então a di-hidroxiacetona é um exemplo de Cetose. 
Fórmula de um monossacarídeo? R- Cn(H2O)n
DIFERENCIANDO AS ESTRUTURAS DAS BIOMOLÉCULAS: o aminoácido é o carbono central e os 4 ligantes (amino, radical, carboxila e H); ácido graxo é uma cadeia de hidrocarbonetos e a extremidade carboxila; o glicerol tem 3 carbonos com as hidroxilas completando com os hidrogênios. A a gente vai agora ser mais específico: quais os destinos metabólicos da glicose, que é o principal monossacarídeo que a gente vai estudar. 
DESTINOS METABÓLITOS(5) DO PRINCIPAL MONOSSACARÍDEO( GLICOSE C6H12O6 ):
1. VIA GLICOLÍTICA: Piruvato(*é um intermediário*), Energia e Intermediários. É a principal rota de acionamento da glicose convertida em energia.
2. FERMENTAÇÃO : a glicose pode ser convertida em Lactato, Energia e Intermediários do metabolismo, só que a gente tem o destaque da ausência de O2 pra dar destaque a via fermentativa.
3. GLICOGÊNESE: posso formar, também, o Glicogênio, ou seja, posso formar reserva de carboidrato.O armazenamento do glicogênio vai ser no tecido muscular e no tecido hepático.Vale ressaltar que uma das funções do glicogênio é que ele pode restaurar o índice glicêmico e é usado pelo próprio órgão pra poder produzir energia.
4. VIA DA PENTOSE FOSFATO: glicose pode formar a Ribulose-5-fosfato e o NADPH(agente redutor) e G6PD.
OBS.: Quando o meu organismo inicia a via da pentose fosfato é para duas circunstâncias: Formar o açúcar do RNA e do DNA.
O NADPH é importante pra converter a biliverdina em bilirrubina e manter a integridade da membrana celular, em especial as hemácias ajudando que ela não seja degradada. Quando não tem NADPH é um fator pras hemácias hemolisarem e desencadear um quadro de Anemia Hemolítica.
5. PRODUTOS ESPECÍFICOS: glicose pode formar, como a glicosamina(atua no reconhecimento e na sinalização celular) e ácido glicurônico. Por exemplo, lá no fígado ele guarda glicose e eu posso transformar a glicose em ácido glicurônico que vai se juntar a bilirrubina não conjugada e vai dar origem a bilirrubina conjugada através da enzima glicuroniltransferase.
O piruvato é encaminhado à formação da acetil-coA e alimentar o ciclo de Krebs. Em condições anaeróbicas a gente tem a formação do lactato Via da fermentação não vai ser ativada só quando o músculo tá em atividade intensa,pois tem doenças que podem levar a uma hipóxia, que é a diminuição da circulação de oxigênio. Por exemplo, no caso do Infarto agudo do miocárdio a fermentação é uma estratégia pro músculo continuar.Tanto que antigamente usava pra marcação do infarto a Lactato Desidrogenase que converte o piruvato em lactato.
RESERVA DE GLICOGÊNIO: a síntese do glicogênio é só muscular e hepática, o sistema nervoso faz muito pouca essa rota. A gente considera mesmo reserva de glicogênio o músculo e o fígado.O glicogênio é guardado no músculo porque tem que atender à demanda energética do órgão, mas principalmente atender à demanda da contração muscular. O glicogênio é formado por cadeia linear e cadeia ramificada.Isso ocorre para que se possa comportar uma quantidade maior de glicose.
FÍGADO: tem um pool de aminoácidos, faz ciclo da ureia, faz conjugação de bilirrubina e faz gliconeogênese por aminoácidos e glicerol. Portanto os substratos que o fígado utiliza pra fazer uma nova glicose é o glicerol e aminoácidos.
Sintetiza proteínas específicas como por exemplo: síntese de fatores de coagulação , síntese de proteínas de fase aguda que caracteriza o processo inflamatório e ele também sintetiza proteínas que não são específicas.Ademais, a albumina é produzida no fígado.
Éo único local que produz corpo cetônico é o fígado, formando acetoacetato e H+( também teremos a formação do hidroxibutirato e da acetona). 
O fígado NÃO quebra TAG, quem quebra é a lipólise lá nos adipócitos.Vale ressaltar que oTAG está armazenado nos adipócitos.
Para o fígado a importância do ácido graxo é que ele pode recompor o TAG pra ser transportado através de proteínas ou fosfolipídios.
Através da albumina chegam ácidos graxos no fígado e eles são transformados em acetil-coA. A aceti-coA vai ser encaminhada pro ciclo de Krebs, formação de bilirrubina e cadeia transportadora de elétrons e fosforilação oxidativa.
O fígado é um produtor de ácidos e bases.
Obs: O fígado de um Paciente cirrótico, está comprometido sendo que 90% da albumina é produzida no fígado, ou seja ele apresenta duas consequências: Diminui o transporte pela falta da albumina, diminui a metabolização de bilirrubina não conjugada em conjugada. Diminui o ácido glicurônico pois não apresenta glicose.
O fígado é um restaurador de índice glicêmico:
1. Possui o glicogênio como reserva e tem a enzima para converter a glicose 6P em glicose livre para que esta possa chegar na corrente sanguínea. 
2. Ele contém o pool de aminoácido e através deste eu formo uma nova glicose, ou seja, é a gliconeogênese via aminoácidos mistos e glicogênicos.
3. Ele também realiza gliconeogênese via glicerol.
TRANSCRÇÃO 5:
ALTERAÇÕES NA GLICOSE: quando a glicose chega até à célula ela precisa sofrer uma alteração antes de escolher essas rotas metabólicas. A primeira transformação é uma fosforilação no carbono 6, ou seja, a gente tem uma Glicose-6-fosfato. Quando ela se transforma em glicose 6 fosfato ela se torna impermeável e instável. Impermeável é porque ela não sai mais da célula. Instável é fazer com que ela, agora, responda uma necessidade da célula escolhendo uma das rotas.
A glicose não pode sair na forma de glicose-6-fosfato porque ela está impermeável. Pra ela sair, só o fígado tem uma enzima que recobre esse fosfato, chamada de Glicose-6-fosfatase que vai transformar a glicose-6-fosfato em GLICOSE LIVRE. Essa glicose livre cai pro plasma e restaurar o índice glicêmico. Vale ressaltar que essa enzima que vai desfosforilar a molécula de glicose.
ESTRATÉGIAS QUE AS CÉLULAS TÊM PARA RECEBER A GLICOSE:
1. A glicose pode ser encaminhada à célula juntamente com o sódio, na forma de um co-transporte Na+/glicose. 
2. . A glicose pode chegar à célula através de um transportador de glicose chamado de GLUT. Esse transportador pode ou não depender de estimulo de insulina.
NUCLEOTÍDEOS: tem sempre a base nitrogenada, o açúcar e o fosfato. Já o nucleosídeo é só a base e o açúcar.
Pra formar o nucleotídeo eu preciso juntamente do metabolismo de aminoácidos e de glicose,pois as bases nitrogenadas vem do metabolismo de aminoácidos. a gente tem lá a glicina que forma base nitrogenada. Os aminoácidos podem formar bases nitrogenadas, purinas e pirimidinas. Já o açúcar vem da via da pentose fosfato.Por exemplo, como é que eu vou formar a ribose? Ela era uma glicose, virou uma ribulose 5 fosfato, depois virou uma ribose foi lá compor o RNA.
Em termos de composição os nucleotídeos tem um açúcar que é a ribulose 5-fosfato, que é proveniente da via do metabolismo da via da pentose que é convertida em riboses 5-fosfato, essa ribose compõe o RNA ou ela se torna um açúcar, ela perde o oxigênio pra formar a desoxirribose.
ROTAS OXIDATIVAS DE SUBSTRATOS ENERGÉTICOS(Rota do Catabolismo): subtratos energéticos são os que eu guardo energia: Glicogênio (carboidrato), TAG (lipídio), Pool de aminoácidos e Proteínas. Rota do Catabolismo.
ROTAS DE ARMAZENAMENTO DE SUBSTRATOS: pra eu formar o glicogênio eu tenho a síntese do glicogênio; pra eu formar o triacilglicerol (TAG) eu tenho a esterificação do triacilglicerol a 3 ácidos graxos; pra formar o pool de aminoácidos eu preciso ter a absorção desses aminoácidos e que eles cheguem na circulação até o fígado; pra formar as proteínas nós precisamos do polímero de aminoácidos.
ROTAS BIOSSINTÉTICAS: É rota de síntese,chamada de anabolismo. Por exemplo, quero sintetizar o colesterol: ácido graxo, betaoxidaçao, acetil-coA, condensação de 18 moléculas de acetil-coA e formação do colesterol. 
ROTAS DE DEPURAÇÃO (excreção de resíduos): como por exemplo a depuração de bilirrubina. Os produtos finais: Estercobilina, Urobilina e Ureia, são produtos de excreção. O CO2 produzido pelo ciclo de Krebs é um produto de excreção também.
INTERMEDIÁRIOS:
1.ACETIL CoA: é o principal produto intermediário provido do catabolismo das 3 fontes energéticas Quando o piruvato é formado ele é descarboxilado pra formar a acetil-coA. A acetil-coA pode ser proveniente da degradação do carboidrato, do lipídio ou da proteína. Por isso que essa molécula é o principal intermediário. O principal destino da acetil-coA é o Ciclo de Krebs pra produzir intermediários e energia. A acetil-coA pode se condensar 18 vezes e formar a molécula de colesterol e todos seus derivados (vit D, hormônios esteroides, glicoproteinas, compor membranas celulares, formar ácidos e sais biliares e ser excretado. A acetil-coA, também, pode formar os corpos cetônicos (hidroxibutirato, acetoacetato e acetona). 
2. PIRUVATO: pode ser formado pelo metabolismos de aminoácido, de glicose, então isso mostra que o piruvato também é um intermediário importante assim como acetilcoA. Piruvato é descarboxilado forma acetilcoA, então da descarboxilação do piruvato que a gente tem acetilcoA.
ROTAS OXIDATIVAS(3 grandes etapas do catabolismo): elas são constituídas de 3 etapas.
 A primeira etapa; a macromolécula sendo convertida em biomolécula, então por exemplo a proteína em aminoácido, o glicogênio em glicose.
A segunda etapa; a biomolécula em intermediários.
A terceiro estapa; os intermediários em produtos finais ou produtos de excreção/ os intermediários finais que são os produtos de excreção: ureia, água e CO2.
TRANSCRIÇÃO 6:
??????????????????????????????????????? A gente fez o seguinte questionamento, vamos ver se vocês se lembram, como a gente justifica que a glicólise é produtora de maior saldo energético se comparado a glicogenólise ou a proteólise? Como a gente justifica essa produção energética?
Então a gente pode produzir por meio de 3 estratégias, o glicerol produzindo energia pela gliconeogenese, os ácidos graxos sendo beta oxidados formando a acetil CoA no ciclo de Krebs produzindo energia intermediários, assim como também a formação dos corpos cetonicos, então diante disso a gente tem um saldo energético maior, ao utilizar essa molécula. E a proteólise vai ser uma ultima forma de geração de energia. Primeiro a gente começa com o pool de aminoácidos para produzir energia e depois fazendo propriamente dito a proteólise muscular. Então a proteólise muscular ela tem objetivo de formar o que? Glicose, intermediários da via glicolítica para o musculo produzir energia. Então foi isso que a gente ficou de repensar, tá bom???????????????????????????????????????????????????????????
CICLO DE CORI: o lactato uma vez produzido ele pode voltar até o fígado e se transformar em glicose. O ciclo de cori é um exemplo entre o intercambio entre musculo e fígado.
Funciona da seguinte maneira, o fígado liberou a glicose, a glicose chegou no musculo, foi convertida em lactato,energia e intermediários(através da via de fermentação), o lactato vai e fez a fermentação, o produto do lactato é encaminhado para o fígado e lá ele é novamente transformado em glicose, e essa glicose volta. É uma forma de reciclagem. Lembrando que a glicose só sai do fígado deviado a enzima glicose 6 fosfatase(glicose 6-fosfato>glicose livre).
Em vez desse lactato só ficar lá interferindo na homeostase de PH, não, ele é utilizado,de modo que o produto do lactato é encaminhado para o fíagado e transformado em glicose.
CASO CLÍNICO: “Indivíduo está usando muita rota oxidativa e produzindo muito CO2 que deixa o ambiente ácido”.
Devemos saber que o maior produtor de co2 é o ciclo de krebs. Desse modo, o pulmão está sendo mais recrutado praeliminar o CO2, é por isso que a respiração fica mais rápida e mais profunda na tentativa de gerar a homeostase desse CO2.
CASO CLÍNICO: paciente que tem uma lesão hepática grave,possui defeito no transporte de ácidos graxos porque não tinha albumina suficiente pra fazer esse transporte.
ÁGUA: Cerca de 60% do nosso corpo é constituído de água. Ela tem uma geometria angular, em torno de 104,5 graus, ou 105, ela tem uma estrutura conhecido como Mickey Mouse.
Temos a água de fonte exógena, que é a ingesta de líquidos através da alimentação e temos também a fonte endógena, agua produzida pelo metabolismo através de reações como a sintetize de proteínas, a cada ligação peptídica uma molécula de agua é liberada.
FUNÇÕES DA ÁGUA: Tem o papel de ser o Solvente da Vida/biológico, ou seja, ela vai reagir pra ser solvente de varias substancias que temos interesses.
 Importante principalmente para transporte de moléculas de calor. A água vai ser uma forma da gente dissipar várias moléculas e ao mesmo tempo manter o calor corporal.Ou seja, a água é importante para a manutenção da temperatura corporal.
A água vai dissolver e transportar compostos no sangue.
Participa de reações químicas, lubrifica as articulações, então o liquido sinovial, além dele ter aquela grande quantidade de açucares e etc, também há uma riqueza de água.
É importante também pra evitar problemas com o trânsito intestinal, cálculos renais e infecções urinarias.
Os componentes que são produzidos no corpo e dissolvidos em água vão conter produtos químicos que agem como ácido e base liberando ou recebendo o H+.
O conteúdo de hidrogênio e a quantidade de água(LIC/LEC), são controlados para manter a homeostase do corpo.
Água regula eletrólitos, fazendo com que não temos um distúrbio eletrolítico.
DESIDRATAÇÃO: causa um distúrbio hidroeletrolítico, altera a osmolaridade.
Em vez de listar todas as formas que eu posso perder água eu posso colocar de uma forma simples, a perda renal e extra-renal. O estado hipovolêmico verdadeiro, a água total, o volume do LEC e LIC estão diminuídos, então a hipovolêmia é a diminuição da parte liquida do sangue (plasma). Isso pode acontecer em casos da diarréia, vômito recorrente.
DISTRIBUIÇÃO DA ÁGUA: 2/3 dessa água tá no espaço intracelular e 1/3 está no espaço extracelular. Qual a justificação para maior parte da água estar no LIQ porque é lá que ocorrem as reações químicas, o metabolismo.
Essa distribuição de água pode variar em idade, sexo, tecido adiposo e metabolismo. Pessoas com metabolismo mais rápido (jovens), vão ter mais água, e vice-versa. Idosos, obesos e mulheres tem menor percentual de agua corporal, pois eles armazenam uma maior quantidade de gordura, isso faz o que a gordura impossibilite o armazenamento de água, a coexistência de agua ai nos espaços.
Quantos mais metabolicamente ativo o órgão maior a quantidade de água.
CASOS CLÍNICOS: muitas vezes o idoso está desidratado, mas não dá esse sinal por que ele não tem muita necessidade de beber agua, por que diminui o seu instinto de sede. E sabemos que ele está desidratado,pois o idoso fica mais prostrado.
 Já crianças têm uma sensibilidade maior em perder agua. As vezes a gente pega um recém-nascido e ele transpira tanto que a roupinha está molhada, então essa perca sensível de agua é muito mais visível nessa idade.
MUDANÇAS DE CRIANÇA A ADULTO: fase de 0 a 2 anos o metabolismo vai mudando, temos maior síntese de colágeno entre as proteínas estruturais (o colágeno apresenta 60% delas, por isso é muito comum doenças envolvendo colágeno). Essa mudança vai construir menos oxigênio então o metabolismo oxidativo vai ser menor, por isso o metabolismo é mais lento. Então no adulto ele modificou esse perfil metabólico e em consequência da mudança a composição corporal.
CONTROLE DE PH: serão produzidos H+, CO2, compostos nitrogenados, corpos cetônicos. Então essas moléculas produzidas pelo metabolismo podem interferir no nosso pH. Sendo assim, duas formas de controle de pH: Sistema Fisiológico/Biológico que é o PULMÃO E O RIM; 
1.FEITO PELO SISTEMA BIOLÓGICO: Pulmão sendo responsável pela excreção de CO2, ou seja, tirando uma molécula bem ácida de circulação; o Rim tendo a capacidade de eliminar escórias, ou seja, de eliminar esses íons de H+ que podem estar na forma ligados a um composto nitrogenado (amônia que se transforma em ureia) ou excreção de corpos cetonicos (corpos ácidos).
CASOS CLÍNICOS:
 Insuficiência renal: como o rim é um tamponante pode gerar, por exemplo, uma acidose.
Acidose tubular renal: é uma inflamação nos túbulos renais que resulta em acidose, pois não está excretando quantidade necessária de H+ que a gente precisa.
Paciente com DPOC :fica com dificuldade de eliminar o CO2, ou seja, dificuldade em eliminar esse mecanismo ácido. O hipotálamo percebe que há variação de pH, o meio está mais ácido, logo ele aciona o centro respiratório pra aumentar a frequência respiratória com objetivo de coseguir eliminar o CO2, ou seja, tudo vem de uma sinalização.
2.FEITO PELO SISTEMA DE TAMPONAMENTO: O sistema de tamponamento é um sistema químico que é sempre constituído por um ácido fraco + base conjugada e h+. O ácido fraco vai dissociar em hidrogênio e a base conjugada. Vale ressaltar que o principal tampão do sangue é o Tampão bicarbonato.
FUNÇÃO DO TAMPÃO: é uma solução que me permite neutralizar os efeitos de uma acidose ou de uma alcalose.O tamponante terá a função de captar moléculas ácidas ou básicas. O nosso corpo tem a tendência de produzir mais moléculas ácidas do que básicas, então você vai ver mais tamponamento de H+ e CO2 do que um composto básico (OH, por exemplo).
TAMPONANTES:
HEMOGLONINA: é formado por quatro cadeias, sendo duas cadeias alfa e duas cadeias beta, essas cadeias são alinhadas e cada cadeia carrega o grupo heme, que é o grupo responsável pela interação com o oxigênio molecular.
No próprio sangue a gente tem uma célula chamada de Hemácia que carrega a Hemoglobina. A hemoglobina pode captar o H+ atuando como um tamponante, pois ela tem resíduos de histidina que é um aminoácido positivo, e a cadeia lateral desse aminoácido vai ser captadora desse H+.
ALBUMINA: No plasma a gente tem uma proteína chamada albumina,ela tem a capacidade de captar o h+ do meio. Se ele ficar no sangue ele pode interferir nesse valor de 7,35/7,45(phsanguíneo). 
Sabemos que através da metabolização de ácidos graxos eu vou formar corpos cetonicos, o corpo cetonico que a gente já viu chama acetoacetato, quando ocorre esse metabolismo é produzido o H+.O fígado que produz esse corpo cetonico lança o corpo cetônico que é ácido e automaticamente vai liberar H+ , então esse H+ aqui no sangue ele poderia ser captado por um tampão proteína que é chamado de albumina, a albumina vem e pega esse H+ que foi produto do metabolismo da cetogênese. Em contra partida, esse H+ que foi produzido aqui, ele pode ser tamponado, e toda célula tem seu tampão fosfato, então o que acontece novamente, a gente tem o HPO4 vai se ligar ao hidrogênio e vai formar o H2PO4-. 
Quem vai realizar esse tamponamento depende de alguns fatores,tal como, depende do que você vai ter disponível, logo se você não tem a hemoglobina com sitio disponível para interagir com H+ vai ter o direcionamento pro Tampão Fosfato.
ERITRÓCITO-TAMPONANTE(+DETALHADO): 
1. O eritrócito/hemácia contém uma enzima chamada anidrase carbônica, uma enzima responsável pela condensação de água e CO2. Então o que se faz, a anidrase carbônica ela vai simplesmente juntar uma molécula de água e de CO2 , formando o ácido carbônico (H2CO3), o ácido carbônico é um ácido instável, logo ele vai se desassociar em um H+ e um íon bicarbonato, o H+ presente no eritrócito ele tem estratégias para ser tamponado, ele pode ser desviado ao tamponamento via hemoglobina ou como estratégia o H+ é direcionado ao tampão fosfato.
2.Hemoglobina(histidina): capta H+
3. A célula (eritrócito) ele tem uma outra estratégia, esse H+ ele pode se ligar ao fosfato em um tamponamento chamado de tampão fosfato,por exemplo, HPO4, eu vou ligarum hidrogênio e eu vou formar um H2PO4- , então eu só acrescentei um hidrogênio, eu neutralizei aquele hidrogênio
Posso ter um tampão chamado Bicarbonato, Fosfato, Hb (hemoglobina) e Proteína (albumina).
 Tampão bicarbonato e vai se ligar ao CO2 e vai eliminar esse CO2, como o CO2 é um produto muito formado, temos além da estratégia biológica que é o pulmão excretando esse CO2 o tampão bicarbonato é especial para eliminar esse CO2.
EFEITO BOHR: quando ocorre o tamponamento do H+ pela hemoglobina e como ela muda esse estado. O que a hemoglobina faz: se ela tem mais oxigênio disponível ela quer preencher os sítios todos, agora se o meio está mais ácido a hemoglobina pega o H+ para soltar o oxigênio onde precisa, essa dinâmica que ela faz.
CASO CLÍNICO: As vilosidades intestinais,tem um tamanho, que vai depender do lugar e que aquilo ali é um ambiente importante pra garantir a osmolaridade, a quantidade que é absorvida e o que vai compor ali os nutrientes que vão ser aproveitados e os que não vão ser e vão ser descartados.
Rotavirose > o rota vírus vai fazer adsorção no topo das vilosidades intestinais encurtando as vilosidades intestinais, e se ele encurta elas, a área de absorção diminui e isso por sua vez altera a osmolaridade do meio. Por isso ocorre a diarreia,então com isso o indivíduo tá perdendo água.
Em caso de rotavirose prolongada, então isso vai fazer com que ele tenha uma desidratação, e a desidratação ele foge do nosso equilíbrio esperado. O indivíduo que tem esse quadro ele não fica muito cansado por que a maior parte da retenção de açucares ficam nas vilosidades intestinais, então essa mudança de conformidade interfere na funcionalidade delas, por isso essa falta de energia, por que o metabolismo de glicose não acontece da melhor forma, não há a quebra das moléculas.
OBS.: Casos graves de desidratação pode levar a desidratação neuronal e hipotermia.
RELAÇÃO ENTRE VITAMINA C E O COLÁGENO: o colágeno formado por três cadeias alfas. Essas cadeias são denominadas de Alfa 1 e Alfa 2, em que uma dessas cadeias ela se repete.
O colágeno pra ele ser maduro e ativo, ele precisa hidroxilar, e quem faz isso é a vitamina C,pois ele permite a atuação das hidroxilases. A importância da Vitamina C para a formação do colágeno, na importância é ativar ou formar um complexo com a Lisil-Hidroxilase ou Prolil-hidroxilase de modo a transferir a hidroxila aos aminoácidos Lisina ou Prolina, formando os aminoácidos modificados Hidroxiprolina e Hidroxilisina.
Hidroxiprolina e a Hidroxilisina são dois aminoácidos fundamentais na formação do colágeno, então essa hidroxilação para hidroxilar a Lisina e a Prolina. E quem faz isso? R: Um conjunto de enzimas chamadas de Hidroxilases, então eu tenho uma enzima chama Prolil-hidroxilase e a outra Lisil-hidroxilase. Para que o conjunto das Hidroxilases tenham efetividade é necessário a presença da Vitamina C.
4 aminoácidos que são importantes para o colágeno: Glicina (adaptar aos espaços restritos da hélice), Prolina (determinar torções da hélice alfa), Hidroxiprolina (propiciar ligações de hidrogênio) e Hidroxilisina (propiciar ligações de hidrogênio), tendo cada uma sua importância.
Escorbuto: se refere a uma privação de Vitamina C que leva anemia, sangramento vascular, sangramento de gengiva, perda de dentes e isso porque o colágeno reveste o endotélio e na falta dessa integridade do colágeno o endotélio apresenta fragilidade que resulta em hemorragias, bastantes expressivas, que culminavam como anemia grave ou mesmo morte do indivíduo.
TRASNCRIÇÃO 7:
DIFERENÇA ENTRE FEBRE E HIPERTERMIA: a febre tem o acionamento do hipotálamo, então toda vez que for febre, o hipotálamo aumentou a temperatura corporal em resposta a presença de um agente agressor, que faz organismo a produzir moléculas chamadas de pirogênicas que induzem a febre.
Se eu tenho aumento da temperatura sem ativar o mecanismo do hipotálamo, isso é hipertermia. Então por exemplo, o Hipertireoidismo tem muito T3 e T4 ativo, liberando muita energia, gerando o aumento da temperatura do corpo. Vale ressaltar, que a sauna gera hipertemia.
OLHARRRRRRRRRRRRRRa aldosterona, ela faz o controle renal, então ela é importante, sabe de onde vem a aldosterona? R: Ela vem da rota do colesterol. Para formar a aldosterona eu vou ter que formar o colesterol e ele ser modificado para chegar nesse composto. Hormônio e aldosterona e antidiurético vão fazer esse monitoramento do volume sanguíneo e também da osmolaridade, então isso vai regular a nossa necessidade de sódio assim como também regular o balanço entre sódio e água, principalmente aqui nesse mecanismo de ajuste, para que eu possa ter um equilíbrio entre as formas que eu tenho de ganhar água e as formas que eu tenho de perder água.
LIC/LEC: eletrólitos vão ser distribuídos no LIC e no LEC. No LEC a gente tem o sódio, cloro.No LIC, a gente tem o potássio e o fosfato.
Para manter a quantidade de eletrólitos no LIC e no LEC é necessário o transporte que acontece pela bomba de sódio e potássio. Então uma das formas de conseguir fazer esse ajuste de eletrólitos no LIC e no LEC é a bomba de sódio e potássio, o simporte, co-transporte, de modo que as moléculas podem migrar para manter essa osmolaridade.
TAMPONAMENTOS E SEUS RESPECTIVOS LOCAIS: então a gente tem formas para distribuir esses eletrólitos,no tampão cloro, vamos encontrar o cloro, no LEC.E vamos onde a gente vai encontrar o fosfato inorgânico, no LIC, eu tenho um tampão fosfato que está no LIC.
DIABETES TIPO II: ela está relacionada com a falha da sinalização da insulina com seu receptor.
DIABETES TIPO I(Insulina é baixa ou ausente): é uma condição que temos prejuízo na síntese de insulina, porque há um mecanismo autoimune,ou seja, o próprio Sistema Imune ataca as células beta produtoras de insulina(ativando o linfócito T) e esse desajuste metabólico faz com que o organismo tenha necessidade de produzir energia por outras vias, em especial a cetogênese.
Com a diminuição da insulina há a ativação do glucagon, o glucagon vai fazer com que haja o estímulo e atuação de uma enzima chamada Lipase-hormônio sensível, essa enzima promove a lipólise do TAG, ou seja, degradação do TAG em ácidos graxos e glicerol, esses ácidos graxos vão sair do tecido adiposo via transporte de albumina e serão encaminhados pro fígado, lá no fígado são convertidos em corpos cetônicos (hidroxibutirato, acetoacetato, acetona).
OBS: O aumento do Glucagon irá estimular a lipólise ( pois estimula a lipase hormônio sensível ) fazendo com que os ácidos graxos livres sejam direcionados para o plasma. e através da albumina, será carreado para o fígado no qual fará a betaoxidação formando acetilcoa e liberação dos corpos cetônicos. Se for liberado na corrente sanguínea temos um caso de CETOACIDOSE.
Característica dos cinco P’s presentes na Diabetes Tipo I: Perda de peso, polidipsia, polifagia e a poliúria.
ALCALOSE: pode ser ocasionada por vômito recorrente, pois elimina muito ácido clorídrico (deixando o meio mais alcalino), também se ingerir muito antiácido (como começar a tomar muito bicarbonato) tende alcalinizar o meio (bicarbonato é bom para ajustar mas não pode em altas concentrações).
TRANSCRIÇÃO 8:
T4: é representado pela Tirosina ligada ao iodo, é incorporado uma enzima chamada Peroxidase Tireoidiana que vai acrescentando iodo para que forme T4.
Faz o recrutamento de enzimas envolvidas com a cadeia transportadora, Ciclo de Krebs, fosforilação oxidativa.
CICLO DA UREIA: aqui, eu trouxe um exemplo pra vocês do ciclo da ureia: o aminoácido vai sofrer uma desaminação e o produto dessa desaminação vai se ligar ao ATP, para formar um composto chamado carbamoil-fosfato. Quando esse composto é formado ele se liga a ornitina para formar a citrulina. Uma vez que a citrulina é formada, ela vai liberar arginina mais ureia e regenerar o ornitina, por isso chama ciclo da ureia. 
Então, quando o carbamoil é formado , ele vai se ligar a ornitina que já é um aminoácido pré-existente e ai, no finalzinho, temos a regeneração disso.Através desse metabolismoaqui da arginina é que vai se formar o oxido nítrico, que vai estar presente em fagócitos como agente nitroxida. Então, olha a estrutura da ureia: um NH2 ligado a carbono e NH2. Para vocês não esquecerem isso, a ureia ela faz o controle do balanço nitrogenado. A cada molécula de ureia excretada, dois nitrogênios estão sendo eliminados.
FENILCETONÚRIA: pode ser chamada de FNC ou PKU (uma sigla estrangeira).É um erro inato do metabolismo. 
É uma herança recessiva, está relacionada a mutações na fenilalanina hidroxilase que está codificada no cromossomo 12. Essa enzima fenilalanina hidroxilase é que é responsável pela conversão de fenilalanina(um aminoácido aromático, apolar, essencial) em tirosina (aromática, polar e não essencial). Em termos de alterações bioquímicas esperadas, temos a menor atividade da enzima, aumento da fenilalanina sérica e uma diminuição de tirosina.
A fenilalanina hidroxilase vai precisar de um cofator que se chama BH4. Esse BH4 é um agente que vai ajudar a atividade enzimática. Esse BH4, também, tem que ser pesquisado em caso de ter a fenilcetonúria, porque as vezes é o fator que está em menor concentração, não é o efeito da enzima, então, o rastreio do cofator é uma ideia importante.
A fenilalanina que foi proveniente da dieta, por ação da fenilalanina hidroxilase é convertida em tirosina, então, a hidroxilase vai incorporar a hidroxila a estrutura da fenilalanina de modo a formar a tirosina. Quando eu tenho um erro inato, esse erro pode se manifestar de acordo com algumas observações: enzima pode ter uma atividade inferior a 1%, pode ter uma atividade de 1 a 3% ou pode se tratar de um quadro transitório, onde o individuo tem uma certa atividade, mas em determinado momento da vida ele pode apresentar índices elevados de fenilalanina sérica.
Então, o que a gente tem é o aumento da fenilalanina sérica, uma diminuição de tirosina e todos os seus derivados ficam comprometidos, então, produz menos proteínas teciduais, menos melanina, menos tiroxina, menos dopamina, adrenalina e noradrenalina>produtos formados pela tirosina.
Níveis variáveis da fenilalanina sérica podem ocorrer um excesso que leva um prejuízo neurotrófico, atrapalhando o desenvolvimento neuro e psicomotor da criança, por isso a necessidade do diagnóstico precoce. 
Teste do pezinho: *é. quando diminui o número de proteínas teciduais*, é um erro inato então é descoberto na infância mas pode ser que exista um resultado falso pelo teste do pezinho.O rastreio tem que ser o mais precoce possível, porque uma vez que o sistema nervoso for danificado pela toxicidade desse erro, isso é um dano que não é reparável.
Tem que se esperar no mínimo 48 horas para fazer e o recomendado é que seja nos 5 primeiros dias. Porque, no leite materno contém fenilalanina, então, precisa ter contato com o aminoácido para saber se vai metabolizar ou não. Antes, não tem um diagnostico correto. 
CORRELAÇÕES CLÍNICAS LIGADAS A FENILCETONÚRIA:
POUCA MELANINA: sendo expressa, isso faz com que áreas hipopigmentadas sejam caracterizadas nesses pacientes, ele não é albino, possui áreas hipopigmentadas
MENOR PRODUÇÃO DE TIROXINA: então, menos estímulo para cadeia transportadora, ciclo de Krebs, fosforilação, isso me repercute em flutuações pro metabolismo, uma vez que T4 é gerenciador do metabolismo
DIMINUINDO ADRENALINA E NORADRENALINA: são reguladoras de processos bioquímicos, como a glicogenólise e lipólise. 
DOPAMINA: que está ligada a sinalização do sistema nervoso.
EXCESSO DE FENILALANINA:
1. Atravessa a parede hematoencefalica e , até mesmo, prejudica o transporte de outros aminoácidos ao sistema nervoso, então, por exemplo, pode chegar menos triptofano, porque esse excesso de fenilalanina está prejudicando esse tipo de transporte, se chega menos triptofano, menos serotonina é formada, então, eu já tenho mais um prejuízo a nível de sistema nervoso.
 É importante, você saber justificar porque esse excesso de fenilalanina é prejudicial ao sistema nervoso. Ele interfere no crescimento cerebral, no processo de síntese da mielina, na síntese de neurotransmissores, no desenvolvimento sináptico e dendrítico. Então, essas são as repercussões do excesso de fenilalanina, uma vez que ela consegue atravessar a barreira hematoencefálica.
Hoje, também, já existe cápsulas com a enzima, já tem uma terapia de reposição enzimática também
2.Outra coisa que também acontece, por esse excesso de fenilalanina, o organismo começa a produzir produtos que são derivados dessa fenilalanina que acabam sendo tóxicas juntamente com ela, podemos ter: fenilcetonas, fenilactato, fenilacetato, ácido fenilpirúvico, ácido fenilacético, como exemplos de derivados da fenilalanina sérica, isso é um acionamento de uma rota alternativa, o corpo vai tentar eliminar essa fenilalanina, mas, ao mesmo tempo, vai produzir esses compostos que são tóxicos. 
Esses compostos, inicialmente, eles são ruins, mas eles podem ser excretados, o que não pode é eles ficarem em altas concentrações, mas através da diurese, alguns já vão sendo eliminados, tanto que uma forma de rastreio, chama teste da fralda, detecta a presença desses produtos tóxicos no xixi do bebê, faz uma reação para identificá-los, se for positivo, confirma realmente, o teste do pezinho também positivo, a condição. 
O teste da fralda é um rastreio mais tardio, porque para os metabólicos estarem presentes na urina precisa de um tempo, para que o organismo ative essa rota alternativa.
Funções da Insulina: 
●Transporte de glicose para o músculo e tecido adiposo
●Aumento da replicação do DNA e síntese de aminoácidos
● Facilita o funcionamento das enzimas
● Estimula a Via Glicolítica (FFK) ou seja, a insulina atua sobre a enzima marca-passo
 ●Estimula a Glicogênese 
● Biossíntese de ácidos graxos
●Aumento da síntese de proteínas 
● Inibidora da lipólise (Lipase Hormônio Sensível)
●Inibição da Gliconeogênese
ATIVAÇÃO E INIBIÇÃO DA INSULINA: 
▪Ativação : A insulina ativa a Via Glicolítica, a glicogênese, a captação de glicose no músculo, síntese de proteínas e aminoácidos, a captação de íons, a replicação do DNA, a atividade funcional das enzimas e ativa a biossíntese de ácidos graxos.
▪ Inibição: A insulina vai inibir a glicogenólise, a gliconeogenese, a lipólise, cetogênese e a proteólise. ↓
 ● Quem ativa a cetogênese é o Glucagon.
●DIABETE TIPO 1: ocorre mais em crianças e jovens, peso baixo. Seu início é muito rápido (infecções virais prévias faz com que o sistema imunológico faz com que ocorra a formação de anticorpos , linfócito T contra as células Betas ) . Cetose comum . Insulina é baixa ou ausente. Associação de HLA somente na diabete tipo 1. Anticorpos contra células da ilhota é somente na diabete tipo 1.
Etiologia: Destruição da célula beta do pâncreas
Fatores Ambientais: Vírus e toxinas
● DIABETE TIPO 2: ocorre mais tardiamente, aumento do peso. Início mais devagar. Cetose é sob estresse. Insulina presente porém insuficiente.
Etiologia: Impedimento na secreção de insulina 
Fatores Ambientais: Obesidade e Sedentarismo
→Qual a importância da insulina para o fígado? Vai estimular a síntese do glicogênio.
→ A insulina realiza também o transporte iônico e reserva de substratos.