Aminoácidos: Características e Funções

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Aminoácid�:α
● CARACTERÍSTICAS GERAIS:
- Moléculas orgânicas que possuem um
grupamento amina e um grupamento carboxila
- União de aminoácidos por ligações peptídicas
resulta em um polipeptídico;
- se esse polipeptídico tiver função
biomolecular = proteína.
- Existem mais de 700 aminoácidos, mas apenas
20 formam as proteínas animais;
- 20 aminoácidos especiais são conhecidos
como -aminoácidos:α
- amina e carboxila estão ligados ao
carbono ;α
- carbono quiral, apresenta atividade
óptica;
- 2 variantes dos aminoácidos assim
como nos carboidratos, de acordo
coma posição da amina;
- biologicamente ativos os
L-aminoácidos.
- essas proteínas podem ser formadas por
aminoácidos modificados dentro desses
20 especiais.
- Variação da cadeira lateral = variação do
aminoácido:
- Grupamento amina pode se ligar em outros
aminoácidos e não só no :α
- !!! Glicina não tem atividade óptica porque não
possui carbono quiral.
● CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS:
- Baseia-se na diferenciação da cadeia lateral;
- Podemos analisar as diferenciações em:
- Polaridade: tendência a reagir com a
água
- apolar:
- Glicina;
- Alanina;
- Leucina;
- Prolina;
- Valina
- Isoleucina;
- Metionina.
- polar: faz ponte de hidrogênio
(tem H ligado a um elemento
eletronegativo e faz ponte com
elemento eletronegativo);
- carga:
- positivo (ácidos):
- Histidina;
- Lisina;
- Arginina.
- negativo (bases):
- Glutamato;
- Aspartato.
- não carregados:
- Serina;
- Treonina;
- Cisteína;
- Asparagina;
- Glutamina.
- polaridade da CADEIA LATERAL, o
restante é polar sempre.
- aromaticidade: possuir anel aromático.
- apolares:
- Fenilalanina;
- Tirosina;
- Triptofano.
● ESSENCIALIDADE:
- Essenciais: metabolismo não sintetiza:
- Fenilalanina; - Lisina;
- Isoleucina; - Treonina;
- Metionina; - Valina;
- Histidina; - Leucina.
- Triptofano;
- Não essenciais: metabolismo sintetiza a partir
de outros aminoácidos ou biomoléculas:
- Glutamato; - Cisteína;
- Aspartato; - Prolina;
- Glutamina; - Tirosina;
- Asparagina; - Serina;
- Glicina; - Arginina.
- Alanina;
● IONIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS:
- Carboxila pode ionizar e amina pode protonar
(ionizar) quando em solução;
- Forma Zwitteriônica:
- moléculas que tem íons positivos e
negativos podem se comportar como
ácidos ou bases;
- Aminoácidos se comportam como ácidos e bases
fracos, ou seja, são tampões;
- Cada forma da molécula vai agir de acordo
com seu pH:
● TITULAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS:
- Consiste na remoção gradual de prótons através
da adição de uma base (como NaOH) e a curva
de titulação corresponde ao gráfico dos valores de
pH da solução em função do volume de base
adicionado;
- Titulação da glicina:
- pK1: ionização da carboxila;
- pK2: desprotonação da amina;
- pI: ponto isoelétrico, onde o pH do aminoácido é
neutro, 100% da glicina na fórmula final;
- calculado pela média aritmética dos dois pK.
- Cadeias laterais também podem ionizar:
- ionizam então são ácidos e bases fracas,
ou seja, possuem regiões tamponantes;
- Titulação da Histidina:
- ionização: sinal “-” ao lado da carboxila;
- protonação sinal “+” ao lado da amina;
- pKr: ionização da cadeia lateral.
● FUNÇÕES:
- Neurotransmissores: serotonina, triptofano;
- Vitaminas;
- Proteínas;
- Transportadores de lipídios nas mitocôndrias:
carnitina;
- Intermediários de via metabólica: ciclo da ureia,
citrulina e ornitina.