Proteínas: Estrutura e Funções

Prévia do material em texto

Universidade Estácio de Sá
Curso: Nutrição
Disciplina: Nutrição Humana
Proteínas – Parte I
Tópicos da aula
• Definições
• Aminoácidos – características e classificações
• Proteínas – características, estrutura, funções
• Digestão , absorção, metabolismo
• Exercícios
Definições
▪ As proteínas constituem a maior parte da matéria seca de uma
célula.
▪ São macromoléculas compostas por cadeias longas de
aminoácidos unidos por ligações peptídicas, formando cadeias
poliméricas.
Hemoglobina 
❖Aminoácidos: compostos por um grupo amino (NH2)
adicionado ao carbono alfa
❖ Ligações peptídicas: formadas pela remoção de H2O do grupo
carboxila de um aminoácido e do grupo alfa-amino do outro.
Ocorre no momento da síntese proteica com gasto de energia.
Definições
Classificação dos Aminoácidos
❖ Existem 20 tipos de aminoácidos, cada um deles com uma cadeia
lateral diferente que está ligada ao carbono α.
❖ Os mesmos 20 aminoácidos ocorrem em todas as proteínas, quer seja
em bactérias,plantas ou animais.
❖ Aminoácidos podem ser fabricados pelo próprio organismo ou
obtidos na alimentação.
❖Aminoácidos essenciais: 9 aminoácidos cujos esqueletos de
carbono não podem ser sintetizados nos seres humanos, mas
são obrigatórios na fabricação das proteínas, portanto devem ser
retirados dos alimentos.
Os alimentos mais ricos em aminoácidos essenciais são de origem animal:carne,
ovos,leite,queijos,etc.
❖Aminoácidos semi-essenciais: 6 aminoácidos que podem ser
sintetizados a partir de aminoácidos essenciais e/ou sua síntese
pode ser limitada sob condições fisiológicas especiais.
Bebês pré-termo: conversão inadequada de cisteína a partir da metionina
Estresse: catabolismo intenso limita capacidade tecidual para produzir glutamina para
homeostase do nitrogênio corporal
❖ Aminoácidos não essenciais
Também chamados de aminoácidos naturais, são produzidos pelo
próprio organismo.
Classificação dos Aminoácidos
ESSENCIAIS
Isoleucina 
Lisina 
Leucina 
Triptofano 
Treonina 
Metionina 
Fenilalanina 
Valina 
Histidina
NÃO ESSENCIAIS
Alanina
Ácido aspártico 
Asparagina 
Ácido glutâmico 
Serina
SEMI ESSENCIAIS
Arginina
glutamina/glutamate,
aspartato
Cisteína
metionina, serina
Glutamina
ácido glutâmico, amônia
Glicina
serina, colina
Prolina
glutamato
Tirosina
fenilalanina
Es
tr
ut
ur
a
qu
ím
ic
a 
do
s 
am
in
oá
ci
do
s 
Fonte: http://educacao.globo.com/quimica/assunto/quimica-organica/proteinas-aminoacidos-e-enzimas.html
❖ A sequência de aminoácidos de uma proteína é apresentada na
direção N terminal para C terminal,lendo-se da esquerda para direita.
❖ Cadeias laterais = parte da molécula dos aminoácidos que não
está envolvida na ligação peptídica e que confere a cada
aminoácido suas características próprias:
Polares:
⦁ Polares carregadas negativamente ou positivamente;
⦁ Polares não carregadas;
Apolares (hidrofóbicas -“horror àágua”).
❖ Versatilidade química dos 20 aminoácidos comuns ---- função das
proteínas.
Fonte:Alberts et al.,2010. Biologia celular da célula.
Fonte:Alberts et al.,2010. Biologia celular da célula.
Peptídeos 
❖ Formado por ligações peptídicas entre os aminoácidos 
❖ 2 aminoácidos – dipeptídeos
❖3 aminoácidos – tripeptídeos
❖4 aminoácidos – tetrapeptídeos
❖5 a 70 aminoácidos – polipeptídeos (até a massa molecular 
de 10.000 unidades de massa atômica.
Características das proteínas 
❖Substâncias compostas de carbono, hidrogênio, nitrogênio e 
oxigênio.
❖ Podem conter enxofre e minerais como fósforo, ferro, 
cobalto, selênio, entre outros.
❖ São formadas a partir da combinação de 20 aminoácidos.
❖A sequência de aminoácidos determina a função da proteína 
❖Principal componente da estrutura corporal do animais.
❖10% - Pele
❖20% - Ossos e cartilagens
❖50%- Músculo
❖Restante – tecidos e fluidos corporais 
❖ Estrutura primária:
Sequência de aminoácidos.
❖ Estrutura secundária:
Segmentos da cadeia polipeptídica que formam α-hélice ou β-folha .
❖ Estrutura terciária:
Conformação tridimensional da cadeia polipeptídica.
❖ Estrutura quaternária:
Se uma proteína em particular é formada por um complexo de mais
de uma cadeia polipeptídica, a estrutura completa é designada
quaternária.
Estrutura das proteínas
Fonte: https://escolaeducacao.com.br/estrutura-das-proteinas/
❖ As proteínas fibrosas são especialmente abundantes do lado de fora
da célula, formando a matriz extracelular gelatinosa, que ajuda os
conjuntos de células a se ligarem e formarem tecidos. Ex:colágeno.
❖ A molécula de colágeno consiste de três longas cadeias polipeptídicas,
nas quais um resíduo de glicina se repete sempre a cada três
aminoácidos na sequência.
❖ Essa estrutura regular e repetitiva permite que as três cadeias se
enrolem uma sobre a outra,formando uma hélice tripla.
Fonte:Alberts et al.,2010. Biologia celular da célula.
❖ Algumas proteínas possuem dois ou mais diferentes tipos de
cadeias polipeptídicas:
❖ A hemoglobina (proteína que carrega o oxigênio nas células
vermelhas do sangue) contém 02 subunidades idênticas de α-
globinas e 02 subunidades idênticas de β- globinas, arranjadas
simetricamente.
❖ Cada uma dessas quatro cadeias polipeptídicas contém
uma molécula heme,que é o sítio de ligação do oxigênio.
❖ Portanto, cada molécula de hemoglobina no sangue carrega
quatro moléculas de oxigênio.
Fonte:Alberts et al.,2010. Biologia celular da célula.
Função das proteínas (determinada pela estrutura):
❖ Estruturais: oferecem suporte mecânico para células e tecidos. Ex: colágeno,
elastina,tubulina e queratina.
❖ Enzimas:catalisam as reações químicas da célula.Ex:lipase,pepsina.
❖ Transportadoras: transportam pequenas moléculas ou íons.
Ex: albumina sérica,hemoglobina e transferrina.
❖ Proteína-motriz:gera movimento nas células e tecidos. Ex: actina e miosina
(contração muscular).
❖ Proteína de reserva: armazena pequenas moléculas ou íons. Ex: ferritina,
ovalbumina e caseína.
❖ Proteína sinalizadora:transmite sinais de uma célula a outra. Ex:insulina.
❖ Proteína receptora:utilizada pelas células para detectar sinais e transmiti-los
para a maquinaria celular de resposta.Ex:rodopsina.
❖ Anticorpos, toxinas,hormônios
Digestão e absorção das proteínas: Relembrando.
❖ Digestão de proteínas é realizada por enzimas proteolíticas
(pepsina, tripsina, quimiotripsina, exopeptidases).
A maior parte da digestão acontece na porção superior do
intestino delgado, mas continua por todo o SGI.
Estômago (início da digestão)
❖ Gastrina estimula produção de suco gástrico (HCL) pelas células
parietais; células principais secretam a enzima pepsinogênio
(enzima inativa).
❖ Ácido clorídrico do suco gástrico (HCl) → desnatura as
proteínas e converte o pepsinogênio em pepsina.
❖ Pepsina → inicia a hidrólise das proteínas em proteoses,
peptonas e grandes polipeptídeos.
Princípios de Bioquímicade Lehninger, 6e edited by David L. Nelson & Michael M. Cox © 2014 ARTMED. 
Intestino delgado
❖ Pâncreas → secreta quimiotripsinogênio, tripsinogênio
(formas inativas) e carboxipeptidases no duodeno.
❖ Enteroquinase do suco intestinal, estimulada pelo quimo →
ativa o tripsnogênio em tripsina→ ativa demais enzimas
pancreáticas → digerem as proteínas em dipeptídeos,
tripeptídeos e aminoácidos.
❖ Peptidases na Borda em escova → aminopeptidases e
dipeptidases → digerem peptídeos em aminoácidos.
Absorção
❖ Absorção na borda em escova do intestino → aminoácidos
livres (↑ quantidade) e peptídeos (↓ quantidade)
❖ Ingestão diária média: 90 a 100g/ptn
❖ ≈ 200g de ptn absorvidos por dia (turnover proteico) (dieta +
enzimas digestivas + descamação intestinal + proteínas
plasmáticas)
Metabolismo
❖ Após a absorção, os aminoácidos são transportados diretamente ao
fígado pela veia porta.
Metabolismo
❖ No Fígado:
• ≈ 20 a 30% dos aa liberados para circulação serão
metabolizados (convertidos em proteína/ síntese proteica) nos
músculos esqueléticos e vísceras
• ≈ 10% serão convertidos em proteínas plasmáticas e enzimas
• ≈ 50 a 60% sofrerãodesaminação (liberação de amônia +
esqueleto carbônico)
❖ No Fígado
Metabolismo
❖ Quase todas as proteínas já foram absorvidas quando 
atingem o final do jejuno.
❖ Aproximadamente, 1% das proteínas ingeridas é encontrado 
nas fezes.
❖ Pequenas quantidades são utilizadas para a síntese de novas 
proteínas, incluindo enzimas intestinais e novas células. 
Continua...
	Slide 1
	Slide 2
	Slide 3: Definições
	Slide 4
	Slide 5: Classificação dos Aminoácidos
	Slide 6
	Slide 7: Classificação dos Aminoácidos
	Slide 8
	Slide 9
	Slide 10
	Slide 11
	Slide 12
	Slide 13
	Slide 14
	Slide 15
	Slide 16
	Slide 17
	Slide 18
	Slide 19
	Slide 20
	Slide 21
	Slide 22
	Slide 23
	Slide 24
	Slide 25
	Slide 26
	Slide 27
	Slide 28